动物生物化学复习的要点.docx

1、动物生物化学复习的要点动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用

2、，被称为通用能量货币。ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。第二单元蛋白质第一节 蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。一、蛋白质的基本结构单位氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位氨基酸。组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。二、氨基酸的性质1一般物理性质(1)含有苯环的氨

3、基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。第二节 蛋白质的结构层次1肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的

4、氨基酸单元称为氨基酸残基。在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的a-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。二、蛋白质的一级结构1蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序：蛋白质的一级结构是蛋白质的最基本结构，是蛋白质空间结构及其生物学活性的基础。三、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角

5、。1a-螺旋多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子为右手a-螺旋2b-折叠b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。四、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏

6、水极，极性侧链在分子表面。五、蛋白质的四级结构许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。如，血红蛋白的四级结构是由两种亚基聚合而成的四聚体。维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键六、蛋白质结构与功能的关系1 镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S），它与正常的血红蛋白（

7、Hb-A）的差别：仅仅在于链的N-末端第6位残基发生了变化 ，（Hb-A）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S）中换成了非极性的缬氨酸残基，使红细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血 。2 蛋白质的变性蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。例如，酶失去活性，血红蛋白失去运氧功能等。理化性质的改变，如溶解度降低易于沉淀，肽键暴露易于被酶水解等。蛋白质变性的原理有许多实际运用，如用酒精、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白，选择适当的条件制备或保存疫苗、免疫血清等，这都是利用

8、蛋白质变性的原理。3、变构作用与血红蛋白运输氧的功能变构作用：是指寡聚蛋白与变构剂结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。它是细胞内最简单的调节方式。例：血红蛋白的别构效应一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变，进而引起另三个亚基的构象改变，整个分子构象改变与氧的结合能力增加。血红蛋白与氧的结合曲线是S形曲线。第三节 蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性离解和电泳现象蛋白质是两性电解质。在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。蛋白质在等电

9、点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。二、蛋白质的胶体性质由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。四、蛋白质的沉淀和凝固蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质。在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。1盐析：加入大量中性盐可使蛋白质从水溶液中沉淀析出 。2重金属盐沉淀蛋白质：重金属离子可与蛋白质结合成盐而沉淀。3酸类沉淀蛋白质：三氯醋酸

10、等可与蛋白质正离子结合成不溶性盐而沉淀。4有机溶剂沉淀蛋白质：乙醇等能破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质析出沉淀。5加热凝固：加热可使蛋白质变性，使蛋白质凝聚成凝块。五、蛋白质的颜色反映1双缩脲反应：蛋白质与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物。2酚试剂反应；在碱性条件下，蛋白质分子中酪氨酸、色氨酸等残基使酚试剂还原，显蓝色。3考马斯亮蓝G-250：本身为红色，与蛋白质反应呈蓝色4 蛋白质的紫外吸收特性：蛋白质中含有芳香族氨基酸在280nm内有特异的吸收光谱。第三单元核酸第一节 核酸的化学组成核酸是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递，有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

11、DNA主要存在细胞核内，RNA则分布在胞液。RNA依据其功能分为三类：信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。一、核酸的化学组成核酸完全水解产生嘌呤和嘧啶等碱性物质、戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸的混合物。核酸部分水解则产生核苷和核苷酸。每个核苷分子含一分子碱基和一分子戊糖，一分子核苷酸部分水解后除产生核苷外，还有一分子磷酸。核酸的各种水解产物可用层析或电泳等方法分离鉴定。（一）碱基：核酸中的碱基主要有嘌呤和嘧啶两类。DNA有A、T、G、C四种碱基；RNA中有A、U、G、C四种碱基。1常见碱基：腺嘌呤（A） ， 鸟嘌呤（G），尿嘧啶（U ），胞嘧啶（C），胸腺嘧

12、啶（T）2稀有碱基：常见的有7-甲基鸟嘌呤、5-甲基胞嘧啶，5、6-二氢尿嘧啶等。（二）、核糖：核酸属于戊糖，有两种。DNA所含的糖为2-脱氧核糖；RNA所含的糖则为核糖。（三）核苷：由一个戊糖和一个碱基缩合而成。（四）核苷酸：是构成核酸的基本结构单位。核苷酸是由核苷戊糖上的羟基与磷酸酯化而成，包括核糖核苷酸和脱氧核苷酸。环化一磷酸腺苷（cAMP），环化一磷酸鸟苷（cGMP）不是核酸的组成成分，而是重要的调节物质，在细胞中的浓度很低，但作为激素的第二信使，在物质代谢中发挥重要的作用。三 核酸的结构（一）核酸的一级结构核酸分子中核苷酸的连接方式为一个核苷酸戊糖3碳上的羟基与下一个核苷酸戊糖5碳上

13、的磷酸脱水缩合成酯键，此键称3，5磷酸二酯键。许多核苷酸通过3，5磷酸二酯键连接成长的多核苷酸链，称多核苷酸，即核酸。在DNA分子中A=T，G=C，比值接近为1，称为碱基当量定律，是提出DNA分子结构模型的基础。（二）DNA的二级结构在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等1DNA的双螺旋结构特点：1953年提出（1）两条链反向平行，右手双螺旋；（2）碱基在内（AT，GC）碱基平面垂直于螺旋轴；戊糖在外，双螺旋每转一周为10碱基对（bp），螺旋的螺距为3.4nm；（3）双螺旋直径2nm，表面一大沟和一小沟交替出现；（4）双螺旋稳定的力：为氢键、碱基堆积力等，A-T之间两个氢键，G-C

14、之间三个氢键。（三）RNA的结构生物体内大多数RNA分子是单链线状分子，但是单链RNA分子可以自身回折，使某些含有互补碱基（A,U,G,C）的区段，发生碱基配对形成双螺旋区；而不能配对的碱基被挤出去，形成突环，即RNA的二级结构。第三节核酸的理化性质一、核酸的一般性质1两性解离 ： 一般呈酸性（在中性溶液中带负电荷），微 溶于水，不溶于有机溶剂2线性大分子（DNA分子愈大，粘度愈高。）3DNA分子具有紫外吸收性质，最大吸收值为280nm。4室温条件下，DNA在碱中变性，但不水解，RNA水解。二、核酸的变性、复性和杂交（一）变性稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程。核酸的的

15、一级结构(碱基顺序)保持不变。变性后紫外吸收值增高（增色效应）。（二）核酸的复性变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。变性的DNA缓慢冷却时可复性，因此又称为“退火”。（三）分子杂交概念：DNA单链与在某些区域有互补序列的异源DNA单链或RNA链形成双螺旋结构的过程。这样形成的新分子称为杂交DNA分子。意义：核酸杂交技术不仅用于DNA分子内遗传信息含量的测定，而且还用作DNA亲缘关系地测定，广泛用于分类学和基因工程的研究。第四单元糖类一、重要的单糖：1已糖，包括已醛糖和已酮糖，分布最广的已醛糖有葡萄糖、半乳糖、

16、甘露糖；最广的已酮糖有果糖。2 戊糖，主要有核糖和脱氧核糖，分别是构成RNA和DNA的组成成分。二、重要的双糖：重要的双糖有蔗糖、乳糖和麦芽糖；蔗糖是由葡萄糖和果糖形成的二糖，麦芽糖是由两个葡萄糖缩合形成的二糖，乳糖是由葡萄糖和半乳糖缩合形成的二糖。三、重要的多糖：多糖是由20个以上单糖或者单糖衍生物通过糖苷键连接而成的高分子化合物，有同多糖和杂多糖两类。（一）同多糖：由同一种单糖或者衍生物聚合而成的多糖，主要有糖原（由葡萄糖构成）、纤维素（由葡萄糖构成）、壳多糖（由N-乙酰-葡萄糖胺构成），它是虾、蟹等外壳的结构物质，也称为甲壳素、几丁质。（二）杂多糖：又称糖胺聚糖，指由不同种类的单糖或单糖

17、衍生物聚合而成的多糖。主要有肝素（抗凝血素），透明质酸，硫酸软骨素等。肝素存在于动物肝、肺、肠黏膜等组织中，临床上用作抗凝血剂和防止血栓形成的药物；透明质酸存在于胚胎、关节滑液、眼球玻璃体等组织中，起润滑、防震、促进伤口愈合等作用；硫酸软骨素存在于肌腱、软骨、韧带等组织中。四 复合糖：指由糖类和蛋白质或脂类等生物分子共价键连接而成的糖复合物。包括糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂等。糖蛋白和蛋白聚糖都是由糖和蛋白质构成，前者蛋白质含量高，后者糖含量高，但都以N-糖苷键或O-糖苷键连接。脂多糖是革兰氏阴性菌细胞壁特有的成分，糖脂是构成生物膜的成分之一。第六单元生物催化剂酶酶是由活细胞产生的，在细胞内外起催化

18、作用的蛋白质，又称为生物催化剂。一、酶的化学本质和组成酶的化学本质是主要是蛋白质，还有RNA（也称为核酶）。蛋白酶具有催化高效性、专一性、活性可调节性、酶易变性。二、酶的组成：根据酶的组成把酶分为两类（1）单纯蛋白酶类这类酶完全由氨基酸组成，酶分子中不含非蛋白质物质，如淀粉酶、蛋白酶、核糖核酸酶等。（2）结合蛋白酶类这类酶分子中除蛋白质外还含有非蛋白质部分。三 酶的结构与催化功能一、酶分子的结构：根据酶分子的结构特点，可将其分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。（一）酶的活性中心不同的酶除了具有不同的一级结构外，还具有特殊的空间结构。酶分子中的肽链通过折叠、螺旋或缠绕形成了酶的活性空间，即酶的活

19、性中心。酶的活性中心中的必需基团按照功能分为结合基团和催化基团两个部分。1结合基团指酶直接与底物结合的基团。结合基团与底物的结合及匹配程度在很大的程度上决定了酶的专一性。2催化基团是指催化底物发生化学变化的基团。它的作用是使底物的价键发生变形或极化，起到激活底物和降低过渡态活化能的作用，这种功能决定了酶的催化效率。（二）酶原和酶原的激活动物体内有些酶在细胞内合成及刚分泌出来时，是一种没有催化活性的蛋白质即酶的前体，称为酶原，如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血酶原等。酶原转化为有活性的酶的过程，称为酶原的激活。使酶原激活的物质称为激活剂。激活剂本身是酶，则称激活酶，还有一些酶能激活同类酶原，这种作用

20、称为自身的激活。如胰蛋白酶等。酶以酶原的形式合成和分泌，然后激活，具有重要的生理意义。如胰蛋白酶原、凝血酶原等。（三）同工酶是指一些结构不同，而能催化同一化学反应的酶。如1959年发现的乳酸脱氢酶同工酶。同工酶分子结构有差异，但是活性中心结构相同或极相似。许多酶都具有同工酶，同工酶广泛存在于生物界。因此，同工酶的研究对细胞分化、遗传、生态、经济性状、抗病力和疾病诊断等的探讨具有一定的意义。（四）变构酶调节物能与酶分子的调节部位结合，使酶蛋白分子的构象发生改变，从而提高或降低酶的活性，这种效应称为变构效应。具有变构效应的酶，称为变构酶。能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物

21、。效应物一般是小分子有机化合物，有的是底物，有的是非底物的物质.三 酶作用原理及影响因素（一）酶能降低反应的活化能在一个化学反应体系中，只有能量已达到或超过了该反应所要求的“能域”水平的分子，才能发生反应，这样的分子称为活化分子。活化分子越多，反应速度越快。酶是生物催化剂，它能使活化能大大降低，所以催化效率特别高。（二）影响酶促反应的因素1底物浓度对酶促反应的影响在酶浓度、温度、PH等条件固定不变地情况下，反应速度（v）对底物浓度（S）之间呈现矩形双曲线关系，称米氏曲线；Km称为米氏常数，可表示酶与底物的亲合力，Km值大，亲和力小，反之则大，具有最小Km值的底物是该酶的最适底物。2酶浓度对酶促

22、反应的影响当其他条件相同而底物浓度使所有的酶都能结合为酶底物复合物时，酶促反应速度与酶的浓度成正比。3温度对酶促反应的影响温度对酶促反应有二方面的影响，一方面与一般化学反应相同，在一定范围内（040oC），随着温度的升高，酶活性增加，反应速度加快；另一方面，酶是蛋白质，遇热易变性失活，绝大多数的酶在60oC以上即失活。因此，温度对酶促反应速度的影响是以上两种作用的综合结果。在低温范围内，前一种作用为主，随温度升高反应速度加快，当温度达到一定限度时，后一种作用发生影响。如果温度继续升高，但由于酶蛋白变性，使有活性的酶数量减少，总结果，反应速度下降。在80oC时，酶的活性几乎完全丧失。当高温使酶变

23、性后，即使再降低温度，酶的活性也不能恢复。高温消毒灭菌就是基于这种原理。在一定条件下，每一种酶在某一温度下活性最高，此温度称为该酶的“最适温度”。通常动物体酶的最适温度为3740oC，最适温度受底物种类、作用时间长短等因素的影响。低温使酶的活性降低，不破怀酶蛋白，当温度回升时，酶活性还可恢复。临床上的低温麻醉，就是利用低温降低酶活性，减慢代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性。生物制品、菌种及精液的冷冻保存也是基于同一原理。4PH对酶促反应的影响酶活性受PH的影响较大，因酶是蛋白质，是两性电解质，活性中心及其附近有各种解离的极性基团，这些基团因PH的影响而改变其带电状态，影响了酶底物的结

24、合，同时，PH值对底物的解离状态也有影响，从而也影响酶与底物的结合。在一定PH下，酶蛋白处于一定的解离状态才能与底物结合，发挥最佳催化作用，此PH称为该酶的“最适PH”。一般来说，大多数酶的最适PH在58之间，个别的例外，如胃蛋白酶，最适PH为1.5，琥珀酸脱氢酶为9.0。5激活剂对酶促反应的影响在酶促反应体系中，加入某种物质，使酶活性提高，反应速度加快的现象称激活作用。这类物质称激活剂（活化剂）。酶的激活剂主要是无机离子，包括金属离子，如Mg2+，是多种激酶和合成酶的激活剂，Mn2+、Zn2+等是蛋白酶的激活剂；Cl是唾液淀粉酶的激活剂；胆汁酸盐是脂肪酶的激活剂；EDTA是金属螯合剂，能解除

25、重金属对酶的抑制，因而也是一种激活剂。6抑制剂对酶促反应的影响凡能与酶的必需基团尤其是活性中心基团作用，使酶的活性降低或失活的物质，称为酶的抑制剂，这种作用称抑制作用。根据抑制剂与酶作用的方式及抑制剂作用是否可逆分为两大类，不可逆抑制作用和可逆抑制作用。（1）不可逆性抑制作用有些抑制剂能以共价键的形式与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法不能除去抑制剂使酶活性恢复，这种抑制作用称不可逆抑制作用；这种抑制剂称不可逆抑制剂。不可逆抑制剂的种类很多，常见的有有机磷杀虫剂、有极汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物、重金属离子等剧毒物质。如，有机磷杀虫剂可特异性的与胆碱酯酶

26、的活性中心丝氨酸的羟基结合，使酶失活。乙酰胆碱不能被胆碱酯酶水解，而大量的积累，从而引起一系列的中毒症状，甚至死亡。以上的抑制剂有时可以用另一些化学物质除去抑制剂，使酶重新复活。如有机磷和有机砷中毒后使用解磷定和二巯基丙醇。（2）可逆抑制作用抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合而抑制酶活性，用透析等物理方法可除去抑制剂，使酶复活。这种抑制作用称可逆抑制作用。这种抑制剂称可逆抑制剂。可逆抑制作用有竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用两种类型。1竞争性抑制有些抑制剂的分子结构与底物分子结构非常相似，因而也能与酶分子的结合基团结合，而抑制酶活性，抑制剂和底物对酶的结合是相互竞争，相互排斥的，这种抑制作

27、用称为竞争性抑制作用。这种抑制剂称为竞争性抑制剂。可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制性作用。竞争性抑制剂在临床治疗方面十分重要，不少药物实际上就是酶的竞争性抑制剂。氨基喋呤是二氢叶酸还原酶竞争性抑制剂，从而抑制了四氢叶酸的合成反应，而四氢叶酸是核酸合成的辅酶。因此，能抑制癌细胞治疗白血病。磺胺类药物是治疗细菌性疾病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能催化对氨基苯甲酸变成叶酸，而磺胺类药物与对氨基苯甲酸的结构非常相似。因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，细菌不能，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，细菌便

28、停止生长繁殖。2非竞争性抑制有些抑制剂和底物可同时结合在酶分子的不同部位上，形成酶底物抑制剂三元复合物。但是，在三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，而失活。这种抑制作用，称为非竞争性抑制作用。这种抑制剂称非竞争性抑制剂。加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制，这是不同于竞争性抑制的一个特征。如测定血糖时常采用草酸钾氟化钠抗凝血剂，就是利用氟离子来抑制烯醇化酶使葡萄糖不至于变成丙酮酸而保证血糖含量的准确性。第七单元糖代谢第一节 糖在动物体内的代谢概况一、糖的生理功能1. 供给能量 2. 提供碳源 3. 构成组织细胞成分 4. 糖的磷酸衍生物 可以形成许多重要的生物活性物质。二、动物体

29、内糖的来源1. 由消化道吸收 主要是饲料中的淀粉及少量蔗糖、乳糖、麦芽糖等，在消化道转化为葡萄糖等单糖被吸收。2. 由非糖物质转化而来 动物体内可以由非糖物质合成糖，称为糖的异生作用。在家畜饲料中淀粉和纤维素是主要的糖源。因不同动物的消化特点不同，获糖的方式也不同。在单胃杂食动物（猪）饲料中的淀粉含量丰富，所以猪体内糖的主要来源是由消化道吸收葡萄糖。反刍动物以草食为主，饲料中含有大量纤维素，它不能被消化成葡萄糖，而是被瘤胃中的微生物发酵分解为低级脂肪酸后被吸收，在糖异生的作用下将吸收的低级脂肪酸转变为糖供给需要。单胃草食动物对糖的消化介于二者之间，即部分淀粉被消化成葡萄糖，在小肠吸收；纤维素和

30、部分淀粉经大肠细菌作用，发酵生成低级脂肪酸被吸收后经糖异生转变为糖。三、血糖血糖主要是指血液中所含的葡萄糖，分布于红细胞和血浆中。每种动物的血糖含量各不相同，但对每种动物而言血糖浓度是恒定的。血糖浓度的相对恒定是在中枢神经系统及其所控制的各种激素调节作用下，通过血糖的来源和去路实现的。调节血糖浓度的激素只有胰岛素可降低血糖。第二节 糖的分解代谢（一）糖酵解（糖的无氧氧化）在动物细胞内，葡萄糖或糖原在无氧条件下分解为乳酸并释放能量的过程，称为糖酵解。糖酵解是在细胞液中进行。糖酵解净生成2或3ATP。（二）糖有氧分解在一般生理条件下，动物体内氧供应充足，葡萄糖或糖原可彻底氧化成CO2和H2O并释放

31、能量的过程，称为糖的有氧分解或有氧氧化。糖的有氧分解实际上是无氧分解的继续，只是在生成丙酮酸之后开始分歧。无氧时丙酮酸转变为乳酸，有氧时则丙酮酸进一步氧化分解为CO2和H2O。但丙酮酸的氧化是在线粒体中进行的。1分子葡萄糖经有氧氧化能生成30或32分子ATP。这与糖酵解生成的2molATP相比，约大1516倍。（三）、磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径是除有氧氧化和无氧分解之外的又一条重要的糖代谢途径。是葡萄糖被磷酸化为6-磷酸葡萄糖后，经过氧化脱氢为磷酸戊糖，再经系列变化，重新变为葡萄糖，生成H2O和CO2，并产生能量的过程。由于此途径的中间产物有磷酸戊糖，故称为磷酸戊糖途径。磷酸戊糖途径在细胞液中进行。1. 磷酸戊糖途径生成的中间产物5-磷酸核糖是合成核酸和核苷酸的原料。2. 生成的NADPHH+的主要功能在于为脂肪酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成提供氢。所以在合成脂类和类固醇旺盛的脂肪组织、哺乳期乳腺和睾丸等组织磷酸戊糖途径活跃。3. NADPHH+能使氧化型谷胱甘肽还原为还原型谷胱甘肽，后者对保护巯基酶的活性和维持细胞完整与稳定非常重要。第三节 葡萄糖的异生作用与乳酸循环（一）、糖异生作用的途径非