生物化学问答题.docx

1、生物化学问答题第二章 蛋白质化学1、举例说明蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。答：一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由两条链和两条链组成，正常人链的第六位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易出血。 空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。变构效

2、应也说明空间结构改变，功能改变。2、什么是多肽链的N末端和C末端？如何测定N末端？答：c端是羧基端，n端是氨基端。测定N末端可用2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。3、维持蛋白质溶液稳定的因素是什么？实验中常用来沉淀蛋白质的方法有哪些？答：1）蛋白质的水化作用（水膜或水化层）2）蛋白质颗粒在非等电点时带有相同电荷沉淀蛋白质的主要方法有: 1、加高浓度中性盐（盐析） 2、重金属盐沉淀蛋白质 3、生物碱试剂和某些酸类沉淀蛋白质 4、有机溶剂沉淀蛋白质 5、加热凝固4、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质的变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质

3、分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。除去变性因素，某些蛋白质变性后在适当条件下可恢复其原来的三维结构和生物活性，这个过程称为蛋白质的复性。变性发生的改变：生物活性丧失理化性质改变，包括：溶解度降低，结晶能力丧失，光学性质改变生物化学性质改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解5、试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。答：（1）多肽链中氨基酸的数目、排列顺序和连接方式称为蛋白质的一级结构，维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 （2）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不

4、涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。 （3）蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和范德华力等。 （4）由数条具独立的三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互作用而成的聚合体结构就是蛋白质的四级结构。每一个具有独立三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基。维系四级结构的作用力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。6、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：l）蛋白质的变性作用：蛋白质因受某些

5、物理的或化学的因素的影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质，生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。强酸，强碱，剧烈搅拌，重金属盐类，有机溶剂，脉，肌类，超声波等都可使蛋白质变性。 2）蛋白质的沉淀作用：由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素的影响，蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的沉淀作用。 区别：如重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等都可使蛋白质发生沉淀，且不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的

6、溶剂中，这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。如果向蛋白质溶液中加入大量的盐类，如硫酸铰，蛋白质的溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后，可使蛋白质恢复原来的溶解状态。此种沉淀作用称为可逆的沉淀作用。 沉淀的蛋白质不一定变性失活，但变性后的蛋白质一般失去活性。第三章 酶化学1、什么是酶？酶促反应有何特点？答：酶是由活细胞产生的，能在体内和体外起 同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。除少数具有催化功能的RNA外绝大多数的酶都是蛋白质。特点：高效性、特异性、可调节性、不稳定性2、什么是酶的活性中心？酶的活性中心分为哪两部位？各有何功能？答：酶分子

7、中直接与底物结合，并催化底物生成产物的部位叫酶的活性中心。酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位。其中结合部位直接与底物结合,催化部位是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。3、Km的涵义及意义、米氏方程式。简述米氏方程的物理意义。答：米氏常数的涵义： Km值系反应速度为最大反应速度度一半时所对应的底物浓度。 米氏常数的意义：Km值是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km值。Km值只与酶的结构，酶的底物有关，不 受酶浓度化的影响。 Km值可以表示酶与底物的亲和力。Km愈小，则酶与底物的亲和力愈大。米氏方程式：米氏方程的物理意义：描述了一个酶促反应的初速度、最大反应速度Vmax和底物浓度

8、之间的关系。4、试述变构酶（别构酶）的结构特征及其在代谢调节中的作用。答：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶有多个活性中心，其效应物作用为同促效应的正协同效应时，当底物分子与其某一活性部位结合时可促使其它的活性部位与底物分子结合，促使酶促反应速率增加；当其为负协同效应时底物分子与活性部位结合后，导致其它活性部位与底物结合更难。异促效应中，酶的活性部位与调节部位不同，分别在两个亚基上，没有结合负效应物时，酶对底物亲和力很高；结合负效

9、应物后酶对底物的亲和力减小。第四章 核苷酸和核酸1、DNA变性后的理化性质有何改变？核酸分子杂交的原理是什么？答：DNA变性后，由于维持DNA二级结构的氢键断裂和堆积碱基之间疏水作用的破坏，由双链变为单链，导致： 溶液粘度降低：双链结构分子量大且相互缠绕，流体阻力大，断裂成单链后阻力小，粘度变小。 溶液旋光性发生改变：变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。 紫外吸收作用增强，即发生增色效应。由于双螺旋结构的破坏导致碱基的充分暴露，表现为OD260光吸收增大核酸分子杂交的原理：互补的DNA单链能够在一定条件下结合成双链，即能够进行杂交。这种结合是特异的，

10、即严格按照碱基互补的原则进行，它不仅能在DNA和DNA之间进行，也能在DNA和RNA之间进行。因此，当用一段已知基因的核酸序列作出探针，与变性后的单链基因组DNA接触时，如果两者的碱基完全配对，它们即互补地结合成双链，从而表明被测基因组DNA中含有已知的基因序列。1、影响DNA的 Tm值大小的因素有哪些？答： 外部因素：pH、盐离子强度。内部因素：DNA的碱基比例、DNA的均一性2、比较DNA和RNA结构与功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？答：化学组成：DNA主要含有脱氧核糖核苷酸，磷酸基团，以及碱基；RNA含有核糖核苷酸，磷酸基团，碱基。要注意的就是其中胸腺嘧

11、啶只存在于DNA中，尿嘧啶只存在于RNA中，其他碱基是它们所共有的。分子结构：DNA是双螺旋结构，两条链碱基互补；RNA是单链结构。细胞内分布：DNA主要分布于细胞核，RNA分布于细胞核和细胞质内。生物功能：DNA是生物体内的主要遗传物质，承载者生物体的主要遗传信息。RNA主要分三类，即tRNA（转运RNA）, rRNA（核糖体RNA）, mRNA（信使RNA）。mRNA是合成蛋白质的模板，内容按照细胞核中的DNA所转录；tRNA是mRNA上碱基序列（即遗传密码子）的识别者和氨基酸的转运者；rRNA是组成核糖体的组分，是蛋白质合成的工作场所。4、双链DNA（5）ATGCCCGTATGCATTC

12、（3）的互补链顺序？答：（3） TACGGGCATACGTAAG(5)5、有两个分离自未知细菌的 DNA 样品，它们各含 32 和 17 的腺嘌呤碱 基。你估计这两种细菌 DNA 各自所含的腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶的比例是多少？如果这两种细菌中的一种是来自温泉，哪一种菌应该是温泉菌，为什么？答：DNA1中，因含有32%的A, 所以应含有32的T；而G=C=(1-64）2=18%；DNA2中，因含有17%的A，所以应含有17的T；而G=C=（1-34）2=33%。所以，DNA1中的G-C含量比DNA2的小，推知其Tm值小于 DNA2的，因此，DNA2 应是温泉菌。6、维生素的概念及其重要

13、性答:维生素是维持生物机体正常生命活动所必需的一类微量(mg、g/Day)有机小分子物质。重要性：维生素既不是构成组织的原料，也不是供能物质，但却是生物生长发育和进行新陈代谢不可缺少的一类物质，因为它是酶的辅酶的组成成分，尤其是B族维生素。7、TPP、NAD+、NADP+、FMN、FAD、CoA、FH4中各含有哪种维生素？并写出以上各种辅酶或辅基的中文名称及其主要生化功能。答：项目所含维生素中文名称主要生化功能TPP维生素b1焦磷酸硫胺素参与a-酮酸的氧化脱羧作用NAD+烟酸（维生素PP）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸参与氧化还原反应，是重要的递氢体NADP+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸FMN维生素B2黄素

14、单核苷酸参与氧化还原反应，与糖、脂和氨基酸的代谢密切相关FAD黄素腺嘌呤二核苷酸CoA泛酸（维生素B3）辅酶A是酰基转移酶的辅酶，在糖类和代脂类谢中起转移酰基的作用FH4叶酸四氢叶酸充当一碳单位转移酶系统中的辅酶第十章 糖代谢1、试列表比较葡萄糖的有氧氧化、无氧酵解、磷酸戊糖途径。（反应条件、部位、关键酶、产物、能量生成及生理意义）项目有氧氧化无氧酵解磷酸戊糖途径反应条件有氧情况供氧不足反应部位线粒体胞液胞浆关键酶丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶G6P脱氢酶产物CO2和H2O乳酸磷酸戊糖、NADPH 能量生成（一分子葡萄糖）30

15、或32两分子ATP无2、在百米短跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，试述乳酸的主要代谢去向.答：（1）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏经糖异生合成糖； （2）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸后氧化供能； （3）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏中异生为糖或经尿排出； （4）一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。第十一章 生物氧化1、试述ATP的结构特征并说明ATP在生物能量转换中的作用。答：ATP的结构是腺苷的三磷酸酯，其中远离腺苷基团的两个磷酸基团具有较高的能量，两个磷酸基团之间（P和P之间用“表示）的化学键是高能磷酸键。ATP在能量转换中扮演了极其重

16、要的角色。当需能时，ATP可以立即水解，为各种吸能反应直接提供自由能。同时，ATP又可以从放能反应中获得再生。在活细胞的能量循环过程中起携带能量的作用，形成ATP循环，成为细胞能量流通的货币。5、试述电子传递链的组成及排列顺序，各电子传递体的排列顺序是如何确定的？答：组成：NADH-CoQ还原酶，琥珀酸脱氢酶，细胞色素bc1复合物，细胞色素c氧化酶； 排列顺序：NADH脱氢酶，泛醌，细胞色素b，细胞色素c1,细胞色素c，细胞色素a，细胞色素a3; 确定：由各种电子传递体标准氧化还原电位来决定。8、试述电子传递抑制剂，氧化磷酸化抑制剂和解偶联剂的作用机制和它们之间的相同点和不同点。 答：相同点：

17、导致电子传递和ATP合成阻断 不同点：电子传递抑制剂：抑制呼吸链中的一些酶类，以至使呼吸链中断 氧化磷酸化抑制剂：通过抑制ATP合酶，ATP合成停止，电子传递链也被阻断。 解偶联剂作用：将电子传递与磷酸化作用分离，使电子传递失去控制，氧消耗增加，ATP合成停止，产生的能量以热的形式释放。9、酵解产生的NADH是如何进入线粒体氧化的？ 答：酵解过程中产生的NADH不能自由通过线粒体膜，需要通过特殊的传递方式。细胞有两种传递机制：磷酸甘油穿梭系统和苹果酸-天冬氨酸穿梭系统，保障了胞质产生的NADH能顺利进入线粒体氧化。10、氧化磷酸化是如何控制的？什么是P/O比？一对电子从NADH和FADH2传递

18、至氧的P/O比分别是多少？ 答：氧化磷酸化的控制（呼吸控制）：当机体消耗ATP时，胞液中的ADP转运到线粒体基质中，同时将ATP运到线粒体外。当ADP和H3PO4进入线粒体增多时，氧化磷酸化速度加快，使NADH迅速减少而NAD+增多，间接促进TCA循环，产生更多的NADH，结果又使氧化磷酸化速度加快。反之，如果ATP水平高而ADP不足时，则氧化磷酸化速度减慢，NADH堆积，导致TCA循环速度减慢，ATP合成减少。 P/O比：每消耗1摩尔原子氧时生成的ATP的摩尔数。 一对电子从NADH传递至氧的P/O比是2.5，一对电子从FADH2传递至氧的P/O比是1.5。第十三章 脂类代谢1、为什么摄入糖

19、量过多容易长胖？答：既脂肪合成与糖的解的关系，由糖类转化成脂肪是体内脂肪的主要来源，过量进食糖类，能增加各种合成脂肪相关酶的活性，从而使脂肪合成增强。2、比较脂肪酸氧化和脂肪酸的合成有哪些不同点？答：脂肪酸的合成脂肪酸氧化发生部位细胞质 线粒体酰基载体ACP-SHCoA-SH2碳片段加入与裂解方式丙二酰单酰CoA乙酰CoA电子供体或受体NADPHNAD+ 和FAD酶系复合体活多功能酶四种酶原料转运方式柠檬酸转运系统肉碱穿梭系统羟脂酰化合物的中间构型D型L型对二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变化消耗七个ATP和十四NADPH产生106个ATP3、试计算1mol甘油彻底氧化成CO2和H2O可净

20、生成多少molATP。答：生成22molATP甘油+1ATP -磷酸甘油 （消耗1ATP）-磷酸甘油 磷酸二羟丙酮+2H(NADH) （产生3ATP）磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油醛 （0ATP）下面从3-磷酸甘油醛开始进入糖的有氧氧化：3-磷酸甘油醛 丙酮酸+2H(NADH)+2ATP （产生5ATP）丙酮酸 乙酰CoA+2H(NADH) （产生3ATP）乙酰CoA 三羧酸循环（一分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化产生12ATP） 总计22分子ATP4、1mol硬脂酸(即18碳饱和脂肪酸)彻底氧化成CO2和H2O时净生成的ATP的摩尔数。答：1mol硬脂酸彻底氧化需要重复循环8次，产生9 mo

21、l乙酰CoA，全部进入柠檬酸循环共产生90 molATP。每次循环产生1 mol FADH2和NADH，共产生8 mol FADH2和8 mol NADH，全部进入电子传递链生成32 mol ATP（12 ATP + 20 ATP）；这样1mol硬脂酸彻底氧化一共产生122 mol ATP，因活化时消耗2 mol ATP，故净得120 mol ATP。5、胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？答：胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶。6、为什么在长期饥饿或糖尿

22、病状态下，血液中酮体浓度会升高？答：在长期饥饿或糖尿病时，脂解作用就会加强，这样脂肪酸分解会产生大量乙酸CoA。然而由于长期饥饿和糖尿病，糖的异生作用会增强而草酰乙酸浓度就会降低，使得乙酰CoA不能全部进入三羧酸循环氧化供能，而是两两缩合形成乙酰乙酰CoA，乙酰乙酰CoA进一步转变成酮体。因此长期饥饿和糖尿病时，血液中酮体浓度会升高。7、为什么在大多数情况下，真核生物仅限于合成软脂酸？答：因为在真核生物中，一酮脂酞一ACP缩合酶对链长有专一性，它接受14碳酸基的活力强，所以在大多数情况下，仅限于合成软脂酸。另外，软脂酥CoA对脂肪酸合成的限速酶乙酰CoA羧化酶有反馈抑制作用，所以真核生物通常只

23、合成软脂酸，16碳以上的脂肪酸需在延长酶系的作用下生成。第十四章 氨基酸的代谢1、 为什么联合脱氨基作有是体内脱去氨基的主要方式?答：生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。2、氨是有毒物质，不能在血液中游离存在，它是如何进行转运的？答：肝外组织产生的氨向肝内转运的方式主要有两种：一种是以谷氨酰胺的形式转运；另一种是以丙氨酸的形式转运。3、简述尿素生成的过程。 尿素循环的生理意义。答：尿素循环是在人体肝脏

24、细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。4、试说明高等动物体内的氨基酸经脱氨作用生成的氨及a-酮酸的代谢去向。答：

25、-酮酸是氨基酸的碳骨架，可经氨基化生成非必需氨基酸，或转变成糖及脂类，也可氧化供能。 氨的去路：(1)在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出；(2)在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；(3)在肾脏生成铵盐随尿排出；(4)通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；(5)参与嘌呤碱基和嘧啶碱基等化合物的合成。5、当血液中氨浓度升高时，引起高氨血症，出现昏迷现象，请解释可能的原因。答：可能的原因如下：（1）当氨不能正常排泄而浓度升高时，氨与a一酮戊二酸和谷氨酸在谷氨酸脱氢酶和谷氨酸胺合成酶的作用下分别形成谷氨酸和谷氨酸胺，前一反应需NADH参加，后一反应需ATP参加，这

26、样当它们大量合成时，就会严重干扰脑中的能量代谢；（2）a一酮戊二酸和谷氨酸水平的降低影响三羧酸循环和一氨基丁酸（由谷氨酸脱羧形成，一种重要的神经介质）的合成，最终导致脑细胞功能的损伤，出现昏迷症状。第十五章 核苷酸代谢1、别嘌呤醇为什么可用于治疗“通风症”？答：别嘌呤醇是次黄嘌呤的类似物，可与次黄嘌呤竞争与黄嘌呤氧化酶的结合；别嘌呤醇氧化的产物是别黄嘌呤，后者的结构又与黄嘌呤相似，可牢固地与黄嘌呤氧化酶的活性中心结合，从而抑制该酶的活性，使次黄嘌呤转变为尿酸的量减少，使尿酸结石不能形成，已达到治疗之目的。2、为什么6-疏基嘌呤、氨甲蝶呤和氨基蝶呤可抑制核苷酸的生物合成？答：6一巯基嘌呤，与次黄

27、嘌呤的结构相似，可抑制从次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟苷酸的转变；同时，6一巯基嘌呤也是次黄嘌呤一鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的竞争性抑制剂，使PRPP分子中的磷酸核糖不能转移给次黄嘌呤和鸟嘌呤，影响了次黄嘌呤核苷酸和鸟苷酸的补救合成途径，当然也就抑制了核酸的合成；故6一巯基嘌呤可用作抗癌药物。氨基蝶呤（亦称氨基叶酸）和氨甲蝶呤是叶酸类似物，都是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂，使叶酸不能转变为二氢叶酸和四氢叶酸；因此，影响了嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成所需要的一碳单位的转移，使核苷酸合成的速度降低甚至终止，进而影响核酸的合成。叶酸类似物也是重要的抗癌药物。氨基蝶呤及其钠盐、氨甲蝶呤是治疗白血病的药物，也用作杀

28、鼠剂；氨甲蝶吟也是治疗绒毛膜癌的重要药物。3、“乳清酸尿症”与何种物质的代谢有关？其发病的主要原因是什么？答：“乳清酸尿症”与嘧啶核苷酸的代谢合成有关，“乳清酸尿症”是一种遗传性疾病，这是由于患者体内缺乏乳清酸磷酸核糖转移酶和乳清酸核苷酸脱羧酶，是乳清酸不能进一步代谢而造成乳清酸在体内堆积所致。第十六章 DNA复制和修复1、写出遗传信息传递方向的简式。 2、试比较大肠肝菌DNA聚合酶和的功能。DNA聚合酶：1.通过核苷酸聚合反应，使DNA链沿着53方向延长；2.由3端水解DNA链；3.由5端水解DNA链；4.由3端使DNA链发生焦磷酸解；5.无机焦磷酸盐与脱氧核苷三磷酸之间的磷酸基交换。DNA

29、聚合酶：是主要的复制酶，在原核DNA复制中，对链的延长起重要作用。3、DNA复制的精确性是通过怎样的机制实现？答：DNA的半保留复制，严格遵循碱基互补配对原则、DNA聚合酶具有校正功能、复制中需要RNA引物，因为DNA复制开始的时候容易出错，在复制结束后RNA引物被切除，再由DNA聚合酶合成DNA，填补缺口，大大降低了合成的错误率。第十七章 RNA的生物合成1、简述原核细胞DNA指导下的RNA聚合酶的结构及作用特点。 答：RNA聚合酶用以合成各种类型的RNA。它是一个巨大而复杂的酶，含有五个核心亚基（2；Mr390000）和一个名叫（Sigma）或70（Mr70000）的第六个亚基。暂时性地结

30、合到核心酶上指导酶识别DNA上的特异起始位点。这六个亚基组成RNA聚合酶全酶。其中亚基决定哪些基因被转录；亚基起催化功能；亚基结合DNA模板链；亚基用以辨认起始点。 2、试述转录与复制的异同点。 转录复制模板一条 DNA单链（模板链） DNA两股链 酶依赖DNA的RNA聚合酶依赖DNA的DNA聚合酶底物 NTPdNTP碱基配对A=U，GCA=T，GC引物不需要引物基本方式不对称转录半保留复制新链延伸方向53533、转录产生为5ACGUAU3，写出与之对应的模板链、编码链（注明其两端）。答：模版链5-TGCATA-3编码链5-UGCAUA-3第十八章 蛋白质生物合成1、遗传密码有哪些主要特性？答：1、简并性 2、变偶性 3、通用性2、试述抗生素（嘌呤霉素、四环素、氯霉素、链霉素）抑制细菌中蛋白质合成的机理。答：嘌呤霉素有类似于氨酰-tRNA3末端的结构，它结合于核糖体的A位点，且参与了延长的所有步骤，包括肽键的形成，产生一个肽基嘌呤毒素。四环素通过阻断核糖体上的A位点，抑制氨酰-tRNA的结合而抑制细菌中蛋白质的合成。氯霉素类通过阻断肽基转移来抑制细菌（及线粒体和叶绿体）中蛋白质的合成，但却不影响真核生物细胞胞质中的蛋白质合成。链霉素是一个碱性三糖，在相对低的浓度时引起细胞遗传密码的错读，而在高浓度时抑制蛋白质合成的起始。另再做书本P536第1、4题