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1、生物化学难点参考doc第一章 蛋白质结构与功能蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质的一级结构(primary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。肽链（peptide chain）：氨基酸通过羧基和氨基脱水后，缩合而成的呈现一维伸展形式的产物。等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨

2、基酸的等电点。模体（motif）：一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为模体。GSH 谷胱甘肽（glutathione）血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线有何不同？为什么？血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度曲线，也称氧结合或氧解离曲线。肌红蛋白的氧结合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈S形曲线。这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个O2的结合位置，因此每一肌红蛋白分子和O2的结合均是独立的，和其他肌红蛋白分子无关。而血红蛋白分子是由四个亚基所组成，每一亚基均有一个O2的结合位置，血红蛋白分子对O2的结合是四个亚基的协同作用的结果。这也反映了两种蛋白质的生理功能是不同的。

3、肌红蛋白的功能是储备氧，只有当剧烈活动时血液输氧不足以补偿肌肉消耗而致局部氧分压很低的情况下，才放出氧来应急。而血红蛋白的功能是运输氧，所以它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充分结合氧，又能在周围组织的低氧分压条件下将大部分氧释放出来。何为蛋白质变性？变性的蛋白质理化性质有何改变，有何实际应用。蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性后的方面：生物活性丧失。蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只

4、有轻微变化即可引起生物活性的丧失。某些理化性质的改变。蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。生物化学性质的改变。蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒

5、不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。蛋白质变性的应用价值：1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）。3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。4、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。5、制革，使皮革成形。6、蚕丝是由蛋白质变性而成。7、用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。8、临床上外科凝血，止血。尿中管型诊断肾脏疾病。9、酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。11、改变蛋白质分子表面性质进

6、行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯、DNA测定。12、大分子的破碎，基因重整合。13、蛋白质分子结合重金属而解毒。14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。第二章 核酸结构与功能DNA的增色效应：DNA分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。Tm：融解温度(melting temperature, Tm) 变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度。其大小与G+C含量成正比。核酸分子杂交：应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。

7、dNTP：deoxy-ribonucleoside triphosphate（三磷酸脱氧核糖核苷）的缩写。是dATP, dGTP, dTTP, dCTP的统称，N代表变量指代A、T、G、C、U中的一种。在生物DNA、RNA合成中，以及各种PCR（RT-PCR、Real-time PCR）中起原料作用。cAMP：“腺苷-3,5-环化一磷酸”的简称。亦称“环化腺核苷一磷酸”，“环腺一磷”。一种环状核苷酸，以微量存在于动植物细胞和微生物中。体内多种激素作用于细胞时，可促使细胞生成此物，转而调节细胞的生理活动与物质代谢。tRNA的二级结构与功能的关系如何？3端含 CCA-OH 序列.因为该序列是单股突

8、伸出来,并且氨基酸总是接在该序列腺苷酸残基(A)上,所以 CCA-OH 序列称为氨基酸接受臂。CCA 通常接在 3端第4个可变苷酸上.3端第5-11位核苷酸与5端第 1-7 位核苷酸形成螺旋区,称为氨基酸接受茎。 TC 环(TCloop).TC 环是第一个环,由7个不配对的硷基组成,几乎总是含 5GTC3序列.该环涉及 tRNA 与核糖体表面的结合,有人认为 GTC 序列可与 5SrRNA 的GAAC 序列反应. 额外环或可变环。这个环的硷基种类和数量高度可变,在3-18 个不等,往往富有稀有硷基. 反密码子环。由7个不配对的硷基组成,处于中间位的 3 个硷基为反密码子.反密码子可与 mRNA

9、 中的密码子结合.毗邻反密码子的 3端硷基往往为烷化修饰嘌呤,其5端为 U,即:-U-反密码子-修饰的嘌呤. 二氢尿嘧啶环由8-12 个不配对的硷基组成,主要特征是含有(2+1 或2-1)个修饰的硷基(D). 上述的 TC 环,反密码子环,和二氢尿嘧啶不分别连接在由 4 或5个硷基组成的螺旋区上,依次称为 TC 茎,反密码子茎和二氢尿嘧啶茎.此外,前述的 15-16个固定硷基几乎全部位于这些环上.DNA双螺旋结构的主要特点有哪些？在DNA分子中，两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手螺旋结构，双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm。链的骨架(backbone)由交替出现的、亲水的脱氧核

10、糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。碱基位于双螺旋的内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形结构彼此密切相近，平面与双螺旋的长轴相垂直。一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对(base pairing)，碱基对层间的距离为0.34nm。碱基互补配对总是出现于腺嘌呤与胸腺嘧啶之间(A=T)，形成两个氢键；或者出现于鸟嘌呤与胞嘧啶之间(G=C)，形成三个氢键。DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是53走向，另一股链是35走向。两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟这是蛋白质识别DNA的碱基序列，与其发生相互作用的基础

11、。DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系。DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特点，逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分离开，然后以每一股链为模板(亲本)，通过碱基互补原则合成相应的互补链(复本)，形成两个完全相同的DNA分子。因为复制得到的每对链中只有一条是亲链，即保留了一半亲链，将这种复制方式称为DNA的半保留复制。后来证明，半保留复制是生物体遗传信息传递的最基本方式。第三章 酶LDH：乳酸脱氢酶(Lactate Dehydrogenase，LDH)，广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(作用于D-乳酸

12、，两者均以NAD为氢受体。在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。NADPH：三磷酸吡啶核苷酸 Triphosphopyridine NucleotideGPT：谷氨酸丙氨酸氨基转移酶（ALT，GPT）。酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。同工酶 (Isoenzyme):是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。别构调节/变构调节(allosteric regulation)：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引

13、起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。 生理意义：1代谢终产物反馈调节反应途中的酶，使代谢物不致生成过多；2使能量得以有效利用，不致浪费；3不同代谢途径相互调节。米-曼氏方程：解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成酶与底物复合物（中间产物)，此复合物再分解为产物和游离的酶。 V=VmaxS/Km+S。Vmax指该酶促反应的最大速度，S为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，SKm，则VVmax/KmS，反应速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高时，SKm，此时VVmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也

14、不影响反应速度.变构酶(allosteric enzyme):具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节，受变构调节的酶称变构酶，这些特异性分子称为效应剂。糖蛋白(glycoprotein)：糖类分子与蛋白质分子共价结合形式形成的蛋白质。糖基化修饰使蛋白质分子的性质和功能更为丰富和多样。分泌蛋白质和质膜外表面的蛋白质大都为糖蛋白。酶的活性中心。酶的变构调节与共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰

15、。（1）相同点：都属于细胞水平的调节，属酶活性的快速调节方式。（2）不同点：影响因素：变构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。酶分子改变：变构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚；化学修饰调节是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。特点及生理意义：变构调节的动力学特征为S型曲线，在反馈调节中可防止产物堆积和能源的浪费；化学修饰调节耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调节方式。维生素B1，B2 ，PP及泛酸作为辅酶或辅基的形式是什么？B1

16、：硫胺素（含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环组成），在生物体内常以硫胺素焦磷酸（thiamine pyrophosphate, TPP）的辅酶形式存在，是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反应的辅酶。B2：核黄素（核醇与7，8-二甲基异咯嗪的缩合物），在生物体内以黄素单核苷酸（flavin mononucleotide, FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavin adenine dinucleotide, FAD）的形式存在，是一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。PP：包括烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶（NAD+、NADP+）泛酸：贝塔-丙氨酸通过肽键与阿尔法、伽玛-二羟

17、基贝塔，贝塔-二甲基丁酸缩合而成。是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分。coA。简述酶化学修饰调节的主要特点化学修饰的特点：（1）绝大多数属于这类调节方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。它们之间在两种不同酶的催化下发生共价修饰，可以互相转变。催化互变反应的酶在体内受调节因素如激素的控制。（2）和变构调节不同，化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。催化效率长较变构调节高。（3）磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学反应。第四章 糖代谢糖酵解(glycolysis):在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 糖异生(glu

18、coneogenesis):是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。磷酸戊糖途径的生理意义？葡萄糖氧化分解的一种方式。由于此途径是由6-磷酸葡萄糖（G6P）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。此途径在胞浆中进行，可分为两个阶段。第一阶段由G6-P脱氢生成6-磷酸葡糖酸内酯开始，然后水解生成6-磷酸葡糖酸，再氧化脱羧生成5-磷酸核酮糖。NADP+是所有上述氧化反应中的电子受体。第二阶段是5-磷酸核酮糖经过一系列转酮基及转醛基反应，经过磷酸丁糖、磷酸戊糖及磷酸庚糖等中间代谢物最后生成3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖，后二者还可重新进入

19、糖酵解途径而进行代谢。 磷酸戊糖途径是在动物、植物和微生物中普遍存在的一条糖的分解代谢途径，但在不同的组织中所占的比重不同。如动物的骨胳肌中基本缺乏这条途径，而在乳腺、脂肪组织、肾上腺皮质中，大部分葡萄糖是通过此途径分解的。在生物体内磷酸戊糖途径除提供能量外，主要是为合成代谢提供多种原料。如为脂肪酸、胆固醇的生物合成提供NADPH；为核苷酸辅酶、核苷酸的合成提供5-磷酸核糖；为芳香族氨基酸合成提供4-磷酸赤藓糖。此途径生成的四碳、五碳、七碳化合物及转酮酶、转醛酶等，与光合作用也有关系。因此磷酸戊糖途径是一条重要的多功能代谢途径。一克分子的琥珀酰COA彻底氧化生成多少克分子的ATP，并写出ATP

20、生成的步骤。琥珀酰CoA琥珀酸+CoA+GTP延胡索酸+2HFADH2苹果酸草酰乙酸+2H丙酮酸丙氨酸1+2+3+2x12=30丙酮酸羧化支路的过程及酶。丙酮酸羧化支路：在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。过程：由于丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞液中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化生成草酰乙酸。而磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶在线粒体和胞液中都存在，因此草酰乙酸可在线粒体中直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸再进入胞液，也可在胞液中被转变成磷酸烯醇式丙酮酸。但是，草酰乙酸不能直接透过线粒体，需借助两种方式将其转运入胞液：一

21、种是经苹果酸脱氢酶作用，将其还原成苹果酸，然后再通过线粒体膜进入胞液，再由胞液中苹果酸脱氢酶将苹果酸脱氢氧化为草酰乙酸而进入糖异生反应途径。另一种方式是经谷草转氨酶作用，生成天冬氨酸后再逸出线粒体，进入胞液的天冬氨酸再经胞液中谷草转氨酶的催化而恢复生成草酰乙酸。有实验表明，以丙酮酸或能转变成丙酮酸的某些生糖氨基酸作为原料异生成糖时，以苹果酸通过线粒体方式进行糖异生；而乳酸进行糖异生反应时，常在线粒体生成草酰乙酸后，再转变成天冬氨酸而进入胞液。酶：丙酮酸羧化酶催化，辅酶是生物素，反应消耗1分子ATP。第二个反应由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化，反应消耗1分子GTP。试以中文名称写出丙氨酸异生为葡萄糖

22、的反应过程、反应场所及关键酶的名称。丙氨酸经谷氨酸丙氨酸氨基转移酶催化生成丙酮酸；丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖；1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，在异构为6-磷酸葡萄糖；6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。丙氨酸如何异生为葡萄糖（写出反应过程及关键酶）。各种糖异生前体(除甘油外)转变成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变为6-磷酸葡萄糖，再生成各种单

23、糖或多糖。从丙酮酸开始合成糖的过程虽然与糖酵解的逆反应类似，但是由于己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三个反应很难逆向进行。在糖异生作用中，己糖激酶和磷酸果糖激酶催化的两个反应的逆过程分别由葡萄糖 -6-磷酸酶和果糖1,6-二磷酸酶催化完成。丙酮酸激酶催化的反应的逆过程，则通过丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，再由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸。丙氨酸丙酮酸草酰乙酸（PEP羧激酶）PEP（磷酸烯醇式丙酮酸）2-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸1，3-磷酸甘油酸3-磷酸甘油醛丙酮酸羧化酶，PEP羧激酶，果糖二磷酸激酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶试写出天冬氨酸异生为葡萄糖的反应过程。

24、天冬氨酸+-酮戊二酸谷氨酸+草酰乙酸简要解释糖尿病患者下述表现的生化机理。（1）高血糖和糖尿（2）酮症： 血糖脂肪动员酮超过肝外组织利用酮体的能力血酮酮症简述下列代谢途径的生理意义（1）乳酸循环：避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。乳酸循环是耗能的过程，2分子乳酸异生成葡萄糖需消耗6分子ATP。（2）糖酵解：1.在缺氧的情况下供给机体能量。2.在某些病理情况下，循环、呼吸功能障碍、大失血、休克等造成机体缺氧，此时就以酵解方式供应能量，但酵解时产生乳酸也会引起酸中毒。（3）核苷酸补救合成途径：一方面在于可以节省能量及减少氨基酸的消耗。另一方面对某些缺乏主要合成途径的组织，如人的白细胞和血小

25、板、脑、骨髓、脾等，具有重要的生理意义。（4）糖原的激活：1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。2调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。试述甘油在体内异生为糖的过程（主要反应及关键酶）？甘油（甘油激酶）3-磷酸甘油（NADH,磷酸甘油脱氢酶）磷酸二羟丙酮甘油经甘油激酶催化生成3-磷酸甘油,后者经3-磷酸甘油脱氢酶催化生成磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮异构为3-磷酸甘油醛,二者在醛缩酶催化下缩合为1,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶的作用下生成6-磷酸果糖

26、,后者异构为6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖经葡萄糖-6-磷酸酶的催化生成葡萄糖丙酮酸在体内可通过哪些代谢途径（名称）转变为哪些物质？糖异生葡萄糖；有氧氧化乙酰辅酶A；无氧氧化乳酸；丙酮酸羧化支路草酰乙酸丙氨酸可以氧化脱羧生成乙酰CoA进入三羧酸循环；丙酮酸可以通过糖异生途径生成葡萄糖；丙酮酸由乳酸脱氢酶催化脱氢变为乳酸；还可以在丙酮酸脱羧酶作用下脱羧变为乙醛，然后成为乙醇。试述肾上腺素与受体结合后调节糖原代谢的级联反应。肾上腺素与细胞表面受体结合，使偶联的腺苷酸环化酶活化，催化ATP分解为cAMP和焦磷酸。cAMP使蛋白激酶活化，蛋白激酶可活化磷酸化酶激酶，后者再激活磷酸化酶，使糖原分解。这是一

27、个五级的级联放大，信号被放大了300万倍，由10-810-10M的肾上腺素在几秒之内产生5mM的葡萄糖。肾上腺素还可使肌糖原分解，产生乳酸；使脂肪细胞中的三酰甘油分解产生游离脂肪酸。肾上腺素作用于肝和肌细胞膜上受体，激活依赖cAMP的蛋白激酶，级联激活磷酸化酯，加速糖原分解。第五章 脂类代谢DG：二酰甘油LDL：低密度脂蛋白。血浆脂蛋白的一种,是血液中胆固醇的主要载体。其核心约由1500个胆固醇酯分子组成。胆固醇之中最常见的酯酰基是亚油酸。疏水核心外面包围着磷酸脂和未酯化的胆固醇胆固醇壳层，壳层中也含apo B-100，它被靶细胞所识别。LDL的功能是转运胆固醇到外围组织，并调节这些部血浆脂蛋

28、白位的胆固醇从头合成。VLDL：极低密度脂蛋白。的主要功能是运输肝脏中合成的内源性甘油三酯。无论是血液运输到肝细胞的脂肪酸，或是糖代谢转变而形成的脂肪酸，在肝细胞中均可合成甘油三酯。在肝细胞内，甘油三酯与APOB100、胆固醇等结合，形成VLDL并释放入血。在低脂饮食时，肠粘膜也可分泌一些VLDL人血。VLDL人血后的代谢，大部分变成低密度脂蛋白。脂肪动员：储存于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步降解为游离脂肪酸（free fatty acid, FFA）及甘油，并释放入血，供其它组织氧化利用，这一过程称为脂肪动员。载脂蛋白（apolipoprotein，apo）：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂

29、蛋白。脂肪酸的氧化（-oxidation）：脂肪酸氧化生成乙酰辅酶A的途径。脂肪酸活化成脂酰辅酶A后，逐步氧化脱下乙酰辅酶A。每次氧化从碳原子开始，故名。酮体的利用：酮体被氧化的关键是乙酰乙酸被激活为乙酰乙酸辅酶A，激活的途径有两种：一是在肝外组织细胞的线粒体内，羟丁酸经羟丁酸脱氢酶作用，被氧化生成乙酰乙酸，乙酰乙酸与琥珀酰CoA在酮脂酰CoA转移酶（3-氧酰CoA转移酶），即琥珀酰CoA；乙酰乙酸辅酶A转移酶催化下，生成乙酰乙酰CoA，同时放出琥珀酸。另一途径是在有HSCoA和ATP存在时，由乙酰乙酸硫激酶催化，使乙酰乙酸形成乙酰乙酰辅酶A，后者再经硫解生成两分子乙酰CoA.乙酰CoA进入三

30、羧酸循环被彻底氧化。简述四种血浆脂蛋白的合成部位及主要生理功能VariableCMVLDLLDLHDL合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功 能转运外源性TG转运内源性TG转运内源性CE逆向转运CE试述LDL的受体代谢途径。LDL受体广泛分布于肝、动脉壁平滑肌细胞、肾上腺皮质细胞、血管内皮细胞、淋巴细胞、单核细胞和巨噬细胞，各组织或细胞分布的LDL受体活性差别很大。LDL或其他含ApoB100、E的脂蛋白如VLDL、-VLDL均可与LDL受体结合，内吞入细胞，溶酶体水解使其获得脂类（胆固醇+脂酸），主要是胆固醇，这种代谢过程称为LDL受体途径。该途径依赖于LDL受体介导的细胞膜吞饮作用完

31、成。简述酮体的生成过程与部位酮体（ketone body）：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体合成过程：1. 两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成-羟基-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。4. D-羟丁酸脱氢酶催化，用NADH还原生成羟丁酸，反应可逆，不催化L-型底物。5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。简述脂肪酰COA

32、进入线粒体的过程。催化脂肪酸-氧化的酶系在线粒体基质中，但长链脂酰CoA不能自由通过线粒体内膜，要进入线粒体基质就需要载体转运，这一载体就是肉毒碱，即3羟4三甲氨基丁酸。长链脂肪酰CoA和肉毒碱反应，生成辅酶A和脂酰肉毒碱，脂肪酰基与肉毒碱的3，羟基通过酯键相连接。催化此反应的酶为肉毒碱脂酰转移酶。线粒体内膜的内外两侧均有此酶，系同工酶，分别称为肉毒碱脂酰转移酶I和肉毒碱脂酰转移酶。酶使胞浆的脂酰CoA转化为辅酶A和脂肪酰肉毒碱，后者进入线粒体内膜。位于线粒体内膜内侧的酶又使脂肪酰肉毒碱转化成肉毒碱和脂酰CoA，肉毒碱重新发挥其载体功能，脂酰CoA则进入线粒体基质，成为脂肪酸-氧化酶系的底物。