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1、但两者有很多区别：（1）原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。（2）原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。（3）原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟。真核生物mRNA的半寿期较长，有的可达数日。 （4）大部分真核细胞 mRNA 的 5 末端含有 m 7 GpppN 帽子结构， 3 末端含有 polyA 尾，中间为信息区 ；原核细胞mRNA没有帽结构与尾结构； 6、从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐DNA 和 RNA的区别：从分子组成上

2、看：DNA 分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为 A 、 T 、 G 、 C ； RNA 分子的戊糖为核糖，碱基为 A 、 U 、G、C。从结构上看：DNA 一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，而形成的脱氧多核苷酸链，二级结构是双螺旋； RNA 一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，而形成的多核苷酸链。二级结构是以单链为主，也有少量局部双螺旋结构，进而形成发夹结构，tRNA 的典型二级结构为三叶草结构。三级结构是在二级结构基础上进一步卷曲折叠形成，如 tRNA 的三级结构呈倒“L”型。从功能方面看：DNA 为遗传的物质基础，含有大量的遗传信息，是遗传信息的储存和携

3、带者。 RNA 分为 3 种， mRNA 是蛋白质生物合成的直接模板； tRNA 的功能是蛋白质合成时转运氨基酸的工具； rRNA 与蛋白质构成的核蛋白体是合成蛋白质的场所。从存在部位看：DNA 主要存在于细胞核的染色体，少量存在于线粒体。RNA 存在细胞核，细胞质和线粒体。7、影响Tm值的因素：DNA的均一性，均一性愈高的样品，溶解过程的温度范围愈小。G-C含量，G-C碱基对之间有三个氢键，而A-T碱基对之间有两个氢键，因此G-C含量高的DNA，Tm值也高。介质离子强度，介质离子强度较低，DNA的Tm也低。8、DNA复性速度及影响因素：DNA复性后，许多物化性质又得到恢复，如光吸收减低，生物

4、活性也得到部分恢复。但将热变性的DNA骤然降温时，DNA不可能复性。因素：温度DNA链长短有关浓度。9、核酸的紫外吸收特点及如何利用这一特点研究核酸：不同的核苷酸在260nm附近有不同的吸收特点，因此可以利用紫外线吸收特性定性和定量地检测核酸和核苷酸。蛋白质在280nm有一吸收峰，因此利用OD260/ OD280比值可判断核酸样品的纯度。10、DNA的热变性有何特点？Tm值表示什么：将 DNA 的稀盐溶液加热到 70 100 几分钟后，氢键断裂，双螺旋结构即发生破坏，两条链彼此分开，此过程为 DNA 的热变性， DNA 热变性有两个特点：变性温度范围很窄， 260nm 处的紫外吸收增加； Tm

5、 值代表核酸的解链温度（融解温度）。 DNA 在解链过程中紫外吸光度的变化 A 260 达到最大变化值的一半时所对应的温度。第三章 蛋白质化学1、蛋白质的生物学功能？结构蛋白参与细胞和组织的建成。（微管蛋白、伸展蛋白、胶原蛋白、角蛋白）；酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行的；某些动物激素是蛋白质，（胰岛素、生长素、促卵泡激素）在代谢中具有十分重要的作用；收缩蛋白如肌肉中的肌动蛋白、肌球蛋白以及鞭毛和纤毛蛋白与肌肉收缩和细胞运动有关；高等动物的抗体、补体干扰素等蛋白质具有防御功能；某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白和肌红蛋白运输氧；脂蛋白运输脂类；细胞色素和铁氧

6、环蛋白传递电子，细胞膜上的离子通道、离子泵、载体等运输离子和代谢物；激素和神经递质的受体蛋白有接受和传递信息的功能；染色质蛋白阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达的调控；种子贮藏蛋白、卵蛋白、血浆蛋白具有贮存氨基酸和蛋白质的功能。2、什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质一级结构决定其空间结构？（31）蛋白质的一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。蛋白质的多肽链并非线性伸展，而是以一定的方式折叠成特有的空间结构，并在此基础上产生特异的性质和功能。维持蛋白质构象的作用力；多肽链主链中的肽键Ca-N和C-Ca都是单键，有形成无数不同构象的可

7、能性，而且任何一种构象还将随环境的改变和热运动不断改变。蛋白质天然构象的稳定性主要是靠一系列弱作用力维持的。这些弱作用力主要有氢键、盐键、疏水作用、Vander Waals引力，此外还有共价二硫键、脂键和配位键，虽然它们单独存在时是弱的作用力，但大量的次级键加在一起，就产生了足以维持蛋白质天然构象的作用力。在部分蛋白质分子中，离子键、二硫键、配位键也参与维持蛋白质的空间结构。2、蛋白质的a螺旋有何特点？（35）每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm；螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C

8、=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。3、蛋白质的-折叠有何特点？-折叠又称-片层，是另一种最常见的二级结构。由两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成-折叠片。两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。4、举例说明蛋白质的一级结构与高级结构的关系？（39）将蛋白质的分子结构规定为不同的层次，用一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构表示。一级结构就是肽链中氨基酸残基的排列顺序，是由编码它的基因决定的。二级以

9、上的结构又称空间结构或高级结构，是由一级结构决定的。蛋白质的性质和功能则取决于它的高级结构，它是形成高级结构的基础。例如血红蛋白由4个亚基组成的四聚体蛋白，每个亚基是一条肽链，共有2条链，两条链。从而构成血红蛋白的四级结构，进而行使功能。5、分离和提纯蛋白质的原理是什么？（43）分离和提纯是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或

10、稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。6、蛋白质变性常伴有那些表现？（45）首先是丧失其生物活性，如酶失去催化活性，血红蛋白丧失载氧能力，调节蛋白丧失其调节功能等；溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小等某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化对蛋白酶降解的敏感性增大。有些蛋白质在等电点时，变性蛋白聚集成乳白色絮状物；有些在热变性时变性蛋白质凝结成块状物。7、什么是蛋白质的变性？引起的因素有哪些？当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学

11、功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用。引起蛋白质变性的因素很多：其中包括加热、紫外线等射线照射、声波或高压处理等物理因素；强酸、强碱、脲、胍、去垢剂、重金属盐、生物碱试剂及有机溶剂等化学因素。8、球状蛋白三维结构的形成过程？多肽链的主链首先折叠成一系列二级结构，相邻的构象单元随即组合成规则的超二级结构，若干超二级结构进一步盘旋产生结构域，两个或多个结构域形成具有独立三级结构的单体或亚基，最后，若干亚基组装成具有特定四级结构的寡聚体。第四章 酶1、酶作为生物催化剂有哪些特点？（51）（异同点）酶是生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。和一般催化剂一样

12、，酶只能催化热力学上允许进行的反应；在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行；酶随化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的，故可以缩短反应平衡点到达的时间而不改变反应的平衡点；催化剂的使用不影响反应的平衡常数。但酶和一般催化剂比较，又有其不同：没具有极高的催化效率。酶的催化作用具有高度专一性。酶易失活，如高温、强酸、强碱、重金属等能使酶丧失活性，同时酶也常因温度、PH等轻微的改变或抑制剂的存在使其活性发生变化。酶的催化活性受到调节、控制。随生长发育不断地进行自我更新和组分变化，其催化活性又极易受环境条件的影响发生变化。酶的催化活性与辅助因子有关。2、金属离子作为附属因子的作

13、用有哪些？（54）金属离子作为辅助因子的作用有：作为酶活性中心的催化基团参加反应。（2）作为酶活性部位的组成部分。（3）帮助形成酶具备活性时所需的构象。（4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。3、酶的活性中心有何特点？（58）酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶的活性中心有两个功能：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的剧团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。一个酶的催化位点可以不止一个，而在结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。酶分子的一定空间构象对于活

14、性中心的形成时必要的，当外界物理化学因素破坏了酶的结构时，首先就可能影响酶活性中心的特定结构，结果必然影响酶活力。4、使酶具有高效催化效率的有哪些？（影响酶的高效性的因素有那些？）（59）底物和酶的邻近效应与定向效应；是指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上两底物分子之间的邻近，而互相靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向，这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度。底物的变形和诱导契合；底物结合可以诱导酶活性中心构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“变形”。酸碱催化；酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受

15、体对底物进行酸碱催化。共价催化；某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间物，这个中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低。酶活性中心是低介电区域；某些酶的活性中心穴内相对地说是非极性的，因此酶的催化集团被低介电环境所包围，甚至还可能排除高极性的水分子。5、酶源激活的机理是那些？酶源激活有何生理意义？（62）有的酶当其肽链在生物合成之后，即可自发地折叠成一定的三维结构。一旦形成一定的构象，酶就立即表现出全部酶活性，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，是没有活性的酶的前体形式，这种前体称为“酶原”。酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的

16、变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活”。某些酶以酶原形式存在，具有重要的生物学意义：一则可保护分泌酶原的组织不被水破坏；二则酶原激活是有机体调控酶活的一种形式。进一步说明了酶的功能是以酶的结构为基础的。6、影响酶促反应的速度的因素有哪些？（63）酶浓度对酶促反应速度的影响；在底物足够过量而其它条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时。酶促反应的速度和酶浓度成正比。底物浓度对酶促反应速度的影响；在酶浓度、PH、温度等条件固定不变的情况下，在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而升高，反应速度与底物浓度近乎成正比。当底物浓度较高时，底物浓度较高时

17、，底物浓度增加，反应速度也随之升高，但不显著。当底物浓度很大而达到一定限度时，反应速度则达到一极大值。PH对酶促反应速度的影响；对环境酸碱度敏感是酶的特点之一，每一种酶只能在一定PH下才表现酶反应的最大速度，高于或低于此值，反应速度下降，通常称此PH为酶反应的最适PH。温度对酶促反应速度的影响；1、和一般化学反应相同，在达到最适温度之前，反应速度随温度升高而加快。2、酶是蛋白质，遇热易变性失去活性，绝大多数酶在60以上失去活性。激活剂对酶促反应速度的影响；凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂。1、无机离子：金属离子K+Na+Mg2+Zn2+Fe2+Mn2+Co2+等。阴离子，突出的是动物唾液a-

18、淀粉酶受C1激活。Br也有激活作用，但作用弱。氢离子，在制备需上述无机离子作为激活剂的酶时，极易失去这些无机离子。2、中等大小的有机分子，可分两种：一是一些以疏基为活性基因的酶、在分离提纯过程中，其分子中的疏基常被氧化而降低活力。二是EDTA（乙二胺四乙酸）是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解除重金属离子对酶的抑制。抑制剂对酶作用的影响；抑制剂与酶结合后不能用透析等方法出去抑制剂而恢复酶活力，叫不可逆抑制。抑制剂与酶结合后用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力叫可逆抑制作用。7、测定酶活力为什么要测定酶速度？而且一般的测定产物的增加量为宜？不同时间的反应速度就是时间为不同值时曲线的斜率。在

19、开始一段时间内反应速度几乎维持恒定，亦即产物的生成量与时间成直线关系。但随时间的延长，曲线斜率逐渐变小，反应速度逐渐降低。产生这种现象的原因可以是：底物浓度降低、产物生成逐渐加大了逆反应，酶本身在反应中失活及产物的抑制等因素。因此为了正确测定酶促反应速度并避免以上因素的干扰，就必须测定酶促反应初期时的速度，即“反应初速度”。8、米氏常数有何意义？（65）Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。米氏常数的单位为浓度单位。一般用mo1/L表示。不同酶促反应的Km可相差很大。一般在103105mo1/L之间。米氏常数是酶的特征物理常数。一个酶在一定条件下，对某一底物的Km为一定值，故通过测定Km

20、的数值，可鉴别酶。米氏常数不是ES络合物的解离常数。但当K-1K2时；Km近似等于K-1/ K1，可用来表示酶和底物的亲和力。Km大表示酶和底物亲和力弱，Km小时；则表示酶和底物的亲和力强。这里要强调一下，只是在K-1，比K2大得多的条件下，Km才能表示由复合物的亲和性。而事实上，多数酶是这样的，但并非所有酶都这样。 9、PH值对酶促反应有何影响？（66）酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。10、温度对酶促反应有何影响？（67）和

21、一般化学反应相同，在达到最适温度之前，反应速度随温度升高而加快。酶是蛋白质，遇热易变性失去活性，绝大多数酶在60以上失去活性。11、竞争性抑制有那些特点？（68）当加大底物浓度时，底物先和酶结合，减少了抑制剂与酶结合，抑制作用便会减弱。12、非竞争性抑制有那些特点？（70）抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用。第六章 糖类代谢1、糖类物质在生物体内起什么作用？（95）糖是生物体重要的能源和碳源，在植物体内也是重要的结构物质。糖分解可释放能量，以供给生物体生命活动的需要，糖代谢的中间产物也可以转变成其它的含碳化合物。糖的分解代谢包括糖酵解糖的直接氧化途

22、径，三羧酸循环糖的最后氧化途径，葡萄糖氧化支路磷酸无糖途径糖的直接氧化途径。糖的合成途径除光合暗反应Calvin循环外，还包括糖异生非糖物质形成糖的途径。糖代谢是生物体最基本的代谢。2、蔗糖通过哪几种酶发生水解？水解产物是什么？（102）蔗糖合成酶催化蔗糖与UDP反应生成果糖和鸟瞰二磷酸葡萄糖（UDPG），反应可逆。蔗糖酶可催化蔗糖水解成葡萄糖和果糖。3、淀粉有哪几种降解途径？每种途径的降解产物是什么？（103）淀粉在酶的作用下，通过两种途径降解，一是水解，二是磷酸解。淀粉的酶促水解：1、a-淀粉酶；为淀粉内切酶，其作用方式是在淀粉分子内部任意切断（水解）a-1，4糖苷键。如果底物是直链淀粉，

23、生成葡萄糖和麦芽糖的混合物。如果底物是直链淀粉，则水解产物是葡萄糖和麦芽糖，还有含有a-1,6糖苷键的糊精。2、淀粉酶；为淀粉外切酶，水解a-1,4-糖苷键，它作用于多糖的非还原端生成麦芽糖。所以当淀粉酶作用于直链淀粉时，能生成定量的麦芽糖。当底物为直链淀粉或糖原时，产物为买烟唐和极限糊精。3、脱脂酶（又称R酶）是专一水解a-1,6糖苷键的酶。直链淀粉经淀粉酶水解产生的极限糊精，再由脱支酶水解去除a-1,6键直接的葡萄糖，再由a-淀粉酶和-淀粉酶作用下彻底水解。4、麦芽糖酶，水解淀粉酶解产物麦芽糖和糊精中的a1,4糖苷键，水解产物为葡萄糖。淀粉的磷酸解：淀粉磷酸化酶催化a-1,4葡聚糖非还原末

24、端的葡萄糖残基转移给正磷酸，产生G-1-P，同时产生的一个新的非还原末端又重复上述磷酸解过程。4、如何调控糖降解速度？（112）磷酸果糖激酶是糖酵解过程中最重要的起调节作用的酶。糖酵解速度主要决定于该酶活性，它是一个限速酶。ADP和AMP是磷酸果糖激酶的变构激活剂，而ATP是该酶的变构抑制剂。当ATP浓度低时，ATP和酶的活性中心结合作为底物，酶发挥正常的催化功能；当ATP浓度高时，ATP可被酶的变构中心结合，引起酶构象改变而失活。已糖激酶的调控；当磷酸果糖激酶活性被抑制时，该酶的底物6-磷酸果糖积累，进而使6-磷酸葡萄糖的浓度升高，从而引起已糖激酶变构失活。丙酮酸激酶的调节；当ATP的生成量

25、超过细胞自身需要时，通过丙酮酸激酶的变构抑制使糖酵解速度减低。5、什么是回补反应？草酰乙酸的回补途径是什么？（117）导致草酰乙酸浓度下降，从而影响三羧酸循环的进行，为此必须不断补充才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应。草酰乙酸的回补主要通过3个途径：丙酮酸的羧化；丙酮酸在羧化酶的催化下形成草酰乙酸、反应需生物素为辅酶。PEP的羧化；PEP在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下形成草酰乙酸，反应在胞液中进行，生成的草酰乙酸需要转变成苹果酸后穿梭进入线粒体。天冬氨酸和谷氨酸转氨作用；经转氨作用，天冬氨酸和谷氨酸可形成草酰乙酸和a-酮戊二酸、异亮氨酸、氨酸和苏氨酸、甲硫氨酸也可形成琥珀酰。6、什么是

26、磷酸戊糖途径？磷酸戊糖途径有何生物学意义？（119）葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。意义：补充糖酵解氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料。7、为什么说三羧酸循环是糖脂和蛋白质三大物质代谢的共同通道？（生物学意义）（119）三羧酸循环与糖酵解相连构成糖的有氧氧化途径，此途径产生的能量最多，是机体利用糖或其它物质氧化获得能量的最有效方式。三羧酸循环是糖、脂、蛋白质等物质代谢和

27、转化的枢纽，TCA循环一方面是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化分解的共同途径，另一方面循环中间产物如草酰乙酸、a-酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酸CoA和延胡索酸等又是合成糖、脂肪酸、氨基酸和卟啉环等的原料和碳骨架，成为各种物质代谢的枢纽。在植物体内三羧酸循环中间物如柠檬酸、苹果酸等既是生物氧化基质，也是一定生长发育时期一定器官中的积累物质。8、在寡糖和多糖的生物合成中，常见的活化单糖供体有那些？（127）第七章 生物氧化与氧化磷酸化1、生物氧化的特点是什么？（132）（体内和体外的异同点）是发生在生物体内的氧化还原反应，被氧化的物质总是失电子，被还原的物质总是得到电子，并且物质被氧化时总伴随能量的释放，有机

28、物在生物体内完全氧化与在体外燃烧而被彻底氧化，在本质上是相同的。不同：在常温、常压、接近中性的PH和多水环境中进行，是在一系列酶、辅酶和中间传递体的作用下逐步进行的，氧化反应分阶段进行，能量逐步释放，既避免了能量的骤然释放对机体的损害，又能是使得生物体能充分、有效地利用释放的能量。2、生物氧化的主要内容是什么？（132）细胞如何在酶的作用下将有机化合物中的碳变成CO2；在酶的作用下，细胞怎样利用分子氧将有机化合物中的氢氧化成水；当有机物被氧化成CO2和水时，释放的能量怎样贮存于ATP中。3、论述燃料分子在体外和生物体内彻底氧化的异同点？4、ATP在体内的生理作用是什么？（137）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式主存起来；是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，如可转化成机械能，生物电能等，体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其它三磷酸核苷作为能量的直接来源；可生成cAMP参与激素作用，ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。5、为什么ATP在体内被生物界普遍做能量通货？答:在