《生物化学》总结.docx
《《生物化学》总结.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《《生物化学》总结.docx（35页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。
《生物化学》总结
生物化学复习题
第一章绪论
1.名词解释
生物化学：
生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质
2.问答题
生物化学的发展史分为哪几个阶段？
生物化学的发展主要包括三个阶段：
①静态生物化学阶段（20世纪之前）：
是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：
是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：
这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
第二章蛋白质
1.名词解释
（1）蛋白质：
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
（2）氨基酸等电点：
当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点
（3）蛋白质等电点：
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
（4）N端与C端：
N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端
（5）肽与肽键：
肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽
（6）氨基酸残基：
肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基
（7）肽单元（肽单位）：
多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转
（8）结构域：
多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同
（9）分子病：
由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病
（10）蛋白质的变构效应：
蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）
（11）蛋白质的协同效应：
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应
（12）蛋白质变性：
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解
（13）蛋白质复性：
若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
2.问答题
（1）组成生物体的氨基酸数量是多少？
氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？
组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如图。
氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：
中性氨基酸
一氨基二羧基氨基酸
二氨基一羧基氨基酸
（2）蛋白质的二级结构有哪几种形式？
其要点包括什么？
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
①α-螺旋要点：
多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行
②β-折叠要点：
多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠，氢键与螺旋长轴垂直
③β-转角要点：
肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro（脯氨酸）
④无规卷曲要点：
没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质分子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性
（3）维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？
维持空间结构的作用力有哪些？
维持蛋白质一级结构的作用力（主要的化学键）：
肽键，有些蛋白质还包括二硫键
维持空间结构的作用力：
氢键、疏水键、离子键、范德华力等（统称次级键）非化学键和二硫键
（4）简述蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构：
一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质（在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质）的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤
蛋白质的空间结构：
变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生（蛋白质构象病，如疯牛病）
（5）简述蛋白质的常见分类方式
根据分子形状分类：
球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质
根据化学组成分类：
简单蛋白质、结合蛋白质[结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分（辅基）]
根据功能分类：
酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白
（6）简述蛋白质的主要性质
①两性解离和等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH为蛋白质的等电点
②蛋白质的胶体性质：
蛋白质属生物大分子，其分子直径可达1-100nm之间，为胶粒范围之内，因而具有胶体的性质
③蛋白质的变性、沉淀和凝固：
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为变性。
若变性程度较轻，除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能，称为复性。
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因互相缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用
④蛋白质的紫外吸收：
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比（用来测含量）
⑤蛋白质的显色反应：
经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色（称为双缩脲反应，用以检测水解程度）
第三章核酸
1.名词解释
（1）核苷：
核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合（生成的化学键称为β，N糖苷键）
（2）核苷酸：
核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸（最常见为5’-核苷酸）
（3）核酸的一级结构：
核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸（即多聚核苷酸），DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式，RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式
（4）DNA的复性与变性：
核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链结构的过程，使之是失去部分或全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以其一级结构并不改变。
能够引起核酸变性的因素很多，升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性。
注意，DNA的变性过程是突变性的。
复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程
（5）分子杂交：
在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交
（6）增色效应：
核酸变性后，260nm处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应
（7）减色效应：
核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应
（8）基因与基因组：
基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的复杂性有关
（9）Tm（熔解温度）：
通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度或熔点
（10）Chargaff定律：
①所有的DNA分子中A=T，G=C，即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率（A+T）/（G+C）衡量⑤亲缘越近的生物，其DNA碱基组成越相近，即不对称比率越相近
（11）探针：
在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针
2.问答题
（1）DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
①化学组成：
DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸，每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA的含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）四种。
②分子结构：
DNA为双链分子，其中大多数是是链状结构大分子，也有少部分呈环状；RNA为单链分子。
③细胞内分布：
DNA90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA在细胞核和细胞液中都有分布。
④生理功能：
DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA小得多，某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体
（2）简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义
DNA双螺旋结构的要点：
①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（DNA单链）组成。
两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。
螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为5’→3’，另一条链的方向3’→5’。
②碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈90°角。
③螺旋横截面的直径为2nm，每条链相邻碱基平面之间的距离为0.34nm，每10个核酸形成一个螺旋，其螺距高度为3.4nm。
④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的互相结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数
生物学意义：
双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。
模型是两条链，而且碱基互补。
复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链作为一个模板复制除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的分子基础
（3）DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征？
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构。
真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体，属于DNA的三级结构
（4）细胞内含哪几种主要的RNA？
其结构和功能是什么？
细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA。
mRNA：
单链RNA，功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体
tRNA：
单链核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构，保守性最强。
二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级结构由三叶草形折叠而成，呈倒L型。
功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参与蛋白质的合成
rRNA：
细胞中含量最多（RNA总量的80%），与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
在原核生物中，有5S、16S、23S，16S的rRNA参与构成蛋白体的小亚基，5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中，rRNA有四种5S、5.8S、18S、28S，其中18S参与构成核蛋白体小亚基，其余参与构成核蛋白体大亚基
（5）简述tRNA的二级结构要点
tRNA的二级结构呈三叶草形，包含以下区域：
①氨基酸接受区：
包含tRNA的3’-末端和5’-末端，3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA，A为核苷，氨基酸可与之形成酯，该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：
与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：
该区域含有二氢尿嘧啶④TψC区：
该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环（TψC）由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区（TψC臂）与tRNA其余部分相连，除个别例外，几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：
位于反密码去与TψC之间，不同的tRNA在该区域中变化较大
（6）简述核酸的主要性质
①一般理化性质：
固体DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末状固体，均溶于水，不溶于一般的有机溶剂，在70%乙醇中形成沉淀，具有很强的旋光性，DNA粘度较大，RNA粘度小得多②两性和等电点：
由于核酸分子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，因而核酸具有两性性质。
DNA的等电点为4至4.5，RNA的等电点2至2.5（RNA存在核苷酸内的分子内氢键，促进电离）
③紫外吸收：
核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线
④核酸的水解：
核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成，后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶，可以有选择性地切断磷酸二酯键（限制性核酸内切酶）或者没有选择性地切断
⑤核酸的变性：
核酸的变性本质上是氢键的断裂，变成单链结构。
DNA的热变性过程是突变的，在很窄的温度区间内完成，其熔解温度满足2.44（Tm—69.3）=100（G+C）；RNA由于只有局部的双螺旋区，所以变性行为引起的性质变化不明显
⑥核酸的复性：
在适当条件下，变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构，DNA的生物活性只能得到部分恢复，且出现减色效应，将热变性的DNA骤然冷却时，DNA不可能复性，缓慢冷却可以复性，分子量越大复性越困难，浓度越大，复性越困难
⑦核酸的分子杂交：
在退火条件下，不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链⑧含氮碱基的性质：
存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性
第四章酶
1.名词解释
（1）酶：
酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂
（2）单酶（单纯蛋白酶）：
除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶
（3）全酶（结合蛋白酶）：
含酶蛋白（脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性）和非蛋白小分子物质（传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质）的酶。
酶蛋白与辅助因子单独存在时，没有催化活力，两部分结合称为全酶
（4）辅酶：
与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子，如辅酶I和辅酶II
（5）辅基：
与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉
※辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同
（6）单体酶：
一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类（胰凝乳蛋白酶，3肽链，以二硫键连接），一般催化水解反应
（7）寡聚酶：
寡聚酶是由两个或两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚基之间以次级键结合，彼此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用
（8）多酶体系（多酶复合物）：
由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6个功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控
（9）酶的专一性：
一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性。
酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。
结构专一性有相对专一性[包括键专一性（只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求）、基团专一性（除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求）]和绝对专一性（对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物）两类。
立体异构专一性（超专一）指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用
（10）诱导契合学说：
酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象的改变，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合，进行酶催化下的化学反应
（11）中间产物学说：
当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物（ES），然后生成产物（P），并释放酶，即E+S↔ES→E+P
（12）酶的活性部位：
酶分子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。
酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体（即在一级结构上相距很远，但在空间结构上很近），通常处于分子表面的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性
（13）必需基团：
必需基团指参与构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的必需基团，也包括活性中心之外的必需基团
（14）酶促反应动力学：
指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
前者体现酶的活力，后者体现影响酶的活力的因素。
（15）抗体酶：
抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。
他是用事先设计好的抗原按照一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，一般情况下这些抗体具有酶反应的特征。
（16）核酶：
指具有催化活性的RNA，按照作用底物分类，分为催化分子内反应的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子间反应的核酶。
所以说RNA是一种既能携带遗传信息，又具有生物催化功能的生物分子
（17）同工酶：
指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成有所不同的一组酶，这类酶通常由两个或以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同
2.问答题
（1）酶作为催化剂有哪些特点？
①酶作为催化剂的特点：
酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调节、控制，有些酶需要辅助因子，反应条件温和②酶和一般催化剂的共性：
只能催化热力学上允许进行的反应，自身不参与反应，不能改变平衡常数
（2）阐述酶的化学本质
绝大多数酶的化学本质是蛋白质（只有有催化作用的蛋白质才成为酶），少数为RNA。
单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小分子物质，其蛋白质和辅助因子单独存在时没有催化作用。
辅助因子可以是小分子有机化合物或金属离子，分为辅酶和辅基两类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。
通常一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶
（3）酶的专一性有哪几类？
如何解释酶的专一性？
酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。
结构专一性包括相对专一性和绝对专一性。
相对专一性包括键专一性（只作用于一定的键，不对基团有要求）和基团专一性（不但对键有要求，也对基团有要求）；绝对专一性指酶只作用于一种底物，对其化学结构要求非常严格。
立体异构专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对映体则没有作用
（4）辅基和辅酶有何不同？
在酶催化反应中它们起什么作用？
辅酶与酶蛋白结合较松，容易脱离酶蛋白，可用透析法除去小分子有机物。
辅基与酶蛋白结合较紧，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能分开酶蛋白和辅基。
辅酶和辅基在酶促反应中起传递氢、电子、基团的作用，决定反应的类型和性质
（5）根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名？
①根据国际酶学委员会的规定，按酶促反应的类型，将酶分为6大类：
氧化还原酶（编号1）、转移酶（编号2）、水解酶（编号3）、裂合酶（编号4）、异构酶（编号5）、合成酶（编号6）②根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分成若干个亚类，每个亚类按正整数顺序编号③每个亚类仍可分为亚亚类，按照正整数顺序编号④按照酶在亚亚类中的排号确定第四个数字⑤每个酶的分类编号由四个数字组成，中间用“.”隔开，并在编号之前冠以E.C.
（6）根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？
每一大类催化的化学反应的特点是什么？
请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：
a.葡糖磷酸异构酶b.蛋白酶c.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶琥珀酸脱氢酶e.淀粉酶f.谷丙转氨酶g.多酚氧化酶h.胆碱转乙酰酶i.醇脱氢酶j.草酰乙酸脱羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶
大类编号
名称
催化的反应
包含编号
1
氧化还原酶类
A-2H+B（辅酶）
A+B-2HB-2H+O2
BO+H2O
d.g.i.
2
转移酶类
A-X+B
A+B-X
c.f.h.
3
水解酶类
A-B+H2O
AOH+BH
b.e.l.
4
裂合酶类
A-B
A+B
j.
5
异构酶类
A
B
a.
6
合成酶类
A+B+ATP
A-B+ADP（需能合成）
k.
（7）试述酶催化的作用机理
①酶是催化剂，因此遵循一般催化剂的规律，即能加速化学反应速率，具有微量高效性；只能加速热力学上可能的反应；只能缩短平衡达到的时间，不改变平衡点；对正反应和逆反应有同等的催化作用②酶加速反应的本质——降低活化能：
反应体系中活化分子越多，化学反应速率越快。
酶通过降低活化能，间接增加活化分子数，使得化学反应加速③酶的催化方式——过渡态理论：
在酶促反应中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之后分解成为产物和酶，反应中间产物具有比E+S更低的能量，因此活化能降低，反应加速
（8）阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）
①底物和酶的临近效应和定向效应：
升级会员 