生化复习题正式版.docx
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生化复习题正式版
第四章、生物膜
1.什么叫生物膜？
生物膜的组成
细胞的质膜和内膜系统称为生物膜。
细胞质膜是指包围在细胞外表面上的一层薄膜。
内膜系统组成了具有各种特定功能的亚单位结构和细胞器，如细胞核、线粒体、叶绿体、内质网、溶酶体、高尔基体和过氧化物酶。
质膜和内膜系统都具有类似的膜机构，虽然有自己特定的生化功能，但在结构上却十分相似，所以将这些膜结构统称为生物膜。
生物膜的组成：
1）膜脂：
磷脂，构成生物膜的主要成分的磷脂中主要是甘油磷酸脂；胆固醇，对生物膜的流动性有一定条件作用；糖脂，以鞘糖脂为主。
2）膜蛋白：
外在蛋白，分布于脂双层表面，通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上；内在蛋白，又称为整合蛋白，通常半埋着或者贯穿于膜。
3）糖类：
有少量与蛋白质或脂质相结合的寡糖，形成糖蛋白或糖脂。
2.生物膜的结构特征？
结构特点：
1）生物膜是由磷脂双分子层形成骨架，呈流动液晶态，其他组分镶嵌其中；2）蛋白质位于内外表面或贯穿于膜，与膜脂分子之间相互作用，多糖分布于膜外表面;3）各组分分布不对称
具有以下特性：
1）运动性：
膜脂和膜蛋白处于不断地运动中。
膜脂分子运动方式有，分子摆动、围绕自身轴线的旋转、侧向扩散运动、跨膜翻转。
膜蛋白运动方式，在膜平面做侧向扩散运动、绕着膜平面做垂直轴座旋转运动
2）流动性：
磷脂分子在一定温度范围内，呈现有规律的凝固态或可流动的液晶态。
3）组分不对称性分布：
膜脂质在脂双层两侧的分布具有不对称性；膜脂内、外层中脂酰基的不饱和程度也不一致；膜蛋白分为内在蛋白和外在蛋白，定位和功能是不对称的；糖基总是暴露在质膜外表面。
4）膜蛋白与膜脂质相互作用：
对许多膜蛋白的功能而言，膜脂是必不可少的：
膜上的许多内在蛋白需要一定量的膜脂才能维持期构象和表现出活性；一些膜上的蛋白质与多种脂肪酸、烃类或糖脂共价相连，后者通常插入脂双层中，构成含质膜蛋白。
3.生物膜的功能
生物膜具有多种功能：
保护作用，物质运送，能量转换，细胞识别，细胞免疫，神经传导，代谢调控等作用都与生物膜相关。
1）保护作用：
生物膜作为渗透屏障，将膜内与膜外环境分开，起到保护作用。
另一方面生物膜使细胞分隔为不同区域，造成相对独立的内环境和专一性功能区域，使新陈代谢有条不紊地进行。
2）物质转运：
小分子过膜转运：
1.简单扩散是小分子与离子有高浓度向低浓度穿越细胞膜的自由扩散过程。
不需要能量与载体，转移方向与速率依靠膜两侧的浓度差。
2.易化扩散是物质由高浓度向低浓度的转运过程，不需要能量，但需要载体或通道，会出现饱和作用，转运过程具有特异性。
3.主动转运是物质依赖于转运载体，消耗能量并逆浓度梯度进行的过膜转运方式，消耗的能量来源于ATP水解。
大分子过膜转运：
1.内吞作用：
细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围、内陷，然后从质膜上脱落下来，形成细胞内的囊泡，从而是大分子物质进入细胞内。
更加摄入物不同，分为吞噬作用和胞饮作用。
2.外排作用：
是内吞作用的逆过程，细胞内的物质先被囊泡包裹形成分泌囊泡，分泌囊泡向质膜迁移，然后与质膜接触融合，将内容物释放到胞外。
3.分泌蛋白通过内质网转运：
有的蛋白合成后要转运到细胞外，是膜功能的一个重要表现。
3）能量转换：
生物膜是发生能量转换的重要场所，真核生物的生物氧化发生在线粒体内膜，原核生物则发生在细胞膜上。
细胞内的线粒体的内膜上存在着按氧化还原电势大小顺序排列的一组传递体, 称呼吸链。
营养物质氧化时放出的质子和电子沿着呼吸链传递下来, 最后质子和氧结合成水, 与此同时每传递一步都伴有能量的释放, 此能量用于ADP的磷酸化反应生成ATP，供机体利用。
这一过程称为氧化磷酸化。
4）信息传递作用 ：
提供细胞识别位点，完成细胞内外信息的跨膜传递。
生物膜表面的受体可识别周围环境中的信号, 并专一性地接受信号, 在细胞内产生某些效应；细胞表面的G蛋白在受体和胞内效应器之间起中介作用，并可参与由第二信使引起的细胞信号转导过程；酪氨酸蛋白激酶型受体可参与调节细胞分裂。
5）免疫：
细胞质膜表面的外在蛋白可作为抗原，使细胞具有抗原性。
T细胞表面具有TCR分子，可识别特异性抗原信号，介导细胞免疫。
6）提供酶结合位点，是酶促反应高效进行。
第三章、蛋白质
一、名称解释
等电点：
氨基酸是两性电解质，当溶液在某一特定pH时，某种氨基酸以两性离子的形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。
这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
蛋白质二级结构：
二级结构是指多肽链借助氢键排列成特有的局部空间结构，包括α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲。
蛋白质超二级结构：
在蛋白质中经常存在若干相邻的二级结构单元按一定的规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称为超二级结构。
蛋白质结构域：
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，形成相对独立且具有一定功能的紧密球状体。
蛋白质三级结构：
由二级结构元件进一步盘绕折叠构建成的总的三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
蛋白质四级结构：
很多蛋白是以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在的，这些球状蛋白通过非共价键彼此缔合在一起，缔合形成聚集体的方式构成的三维结构称为蛋白质的四级结构。
二、论述
1.为什么蛋白质是生命活动的重要物质基础？
蛋白质是生物体的重要组成成分，占细胞干重的50%以上。
蛋白质具有广泛而重要的功能：
（1）催化功能：
生物体内几乎所有的化学反应需要酶的催化，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
如消化道内的胃蛋白酶
（2）调节作用：
有些蛋白质可作为激素调节某些特定细胞或组织的生长、发育和代谢。
如生长激素，胰岛素
（3）运输功能：
动物肌肉中的肌红蛋白可以结合氧分子；血浆中的转铁蛋白能结合铁；红细胞中的血红蛋白能结合并运输氧；跨膜转运过程中的离子通道与载体，其化学本质大多也是蛋白质。
（4）运动功能：
有些蛋白质能使细胞和生物体运动。
如肌球蛋白和肌动蛋白是参与肌肉收缩的主要成分。
（5）免疫保护作用：
动物体内的免疫球蛋白能与细菌和病毒结合，发挥免疫保护作用。
（6）接受传递信息的受体：
细胞膜表面的信号受体，其本质大多为蛋白质。
（7）生物膜的重要成分：
蛋白质是生物膜的重要组成成分之一，细胞膜的受体，载体，离子通道等大多都是蛋白质。
（8）营养功能：
外源性蛋白质可作为营养物质，为生长和发育提供营养。
综上，蛋白质在生命活动中发挥重要的作用，是生命活动的重要物质基础。
2.蛋白质含量测定有哪些方法？
1）凯氏定氮法：
蛋白质是含氮的有机化合物。
蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，分解的氨与硫酸结合生成硫酸铵。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以硫酸或盐酸标准溶液滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，得到蛋白质含量。
优点：
可用于所有类型的蛋白质分析中。
缺点：
会受到非蛋白氮的干扰，试验时间较长，精度差，所用试剂具有危险性。
2）双缩脲法：
碱性溶液中，双缩脲与二价铜离子作用形成紫红色络合物，这一反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子含有众多肽键，可发生双缩脲反应，且呈色强度在一定浓度范围内与肽键数量即与蛋白质含量成正比，可用比色法测定蛋白含量。
优点：
较快速，不同的蛋白质产生颜色的深浅相近，以及干扰物质少。
缺点：
灵敏度差。
因此双缩脲法常用于快速，但并不需要十分精确的蛋白质测定。
3）Folin-酚试剂法（Lowry法）：
此反应显色原理通双缩脲法，只是加入了Folin-酚试剂，增加显色量从而提高了检测蛋白质的灵敏度。
优点：
操作简单，灵敏度高。
缺点：
反应时间较长，只与蛋白质中半胱氨酸、色氨酸等起反应，专一性较差，难以绘制标准曲线。
4）紫外吸收法：
蛋白质分子中，酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质具有吸收紫外光的性质。
吸收高峰在280nm处，其吸光度（即光密度值）与蛋白质含量成正比，可根据蛋白质溶液在280nm波长的吸收值测定蛋白质浓度。
优点：
简便、灵敏、快速，不消耗样品，测定后仍能回收使用。
缺点：
准确度较差，干扰物质多，不同蛋白的酪氨酸，色氨酸含量不同会产生误差。
5）染料结合法（Bradford法）或考马斯亮蓝G-250比色法：
在酸性溶液中染料考马斯亮蓝G-250与蛋白质结合，此时考马斯亮蓝G-250颜色从红色变为蓝色，吸收高峰从460nm移至595nm。
利用这个原理可以测定蛋白质含量。
优点：
操作简单，反应时间短，染料-蛋白质颜色稳定，抗干扰性强。
缺点：
对于那些与标准蛋白氨基酸组成有较大差异的蛋白质，有一定误差，因为不同的蛋白质与染料的结合是不同的，故该法适合测定与标准蛋白质氨基酸组成相近的蛋白质。
3.蛋白分离纯化有哪些方法？
1）沉淀分离：
盐析沉淀，有机溶剂沉淀，重金属盐沉淀法，生物碱沉淀法，等电点沉淀法，复合沉淀法
2）过滤分离：
透析和超滤
3）离心分离：
超速离心，差速离心，密度梯度离心
4）萃取分离：
有机溶剂萃取，双水相萃取、反胶团萃取
5）层析分离：
吸附层析，分配层析，分子筛层析，离子交换层析，亲和层析，层析聚焦。
6）电泳分离：
SDS-PAGE凝胶电泳，聚丙烯酰胺梯度凝胶电泳，凝胶等点聚焦电泳，
4.蛋白质分离纯化过程中，除去小分子杂质的方法？
并简述原理。
1）超滤：
利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，可出去小分子物质。
2）透析：
利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，将小分子与蛋白质分子分开的一种分离纯化技术。
透析是吧待纯化的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋中，放入透析液中进行，透析液可以更换，直至透析袋内无机盐和其他小分子溶质降低到最小值为止。
3）分子筛层析：
在层析柱中装入具有多孔网状结构的葡聚糖凝胶，当不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱是，比凝胶孔径大得分子不能进入网孔内，比网孔小的分子能不同程度的自由进入孔内。
当洗脱液洗脱时，被排阻的大分子先被洗脱下来，而分子量小的分子后被洗脱下来，达到分离的目的
5.电泳中SDS的作用？
SDS是一种表面活性剂，能打开蛋白质分子间的氢键和疏水键，使蛋白质变性成为松散的线状。
同时大多数蛋白质的每个氨基酸能与固定量的SDS相结合（1:
1.4）形成SDS-蛋白质复合物。
其结果：
（1）由于SDS解离后带有很强的负电荷，使SDS-蛋白质复合物都带上了相同密度的负电荷，电量大大超过了蛋白质分子的原有电荷量，掩盖了不同种类蛋白质原有电荷的差异。
（2）SDS与蛋白质结合后，改变了蛋白质原有的构象，使蛋白质水溶液中形状都近似椭圆柱形。
这样SDS-蛋白质复合物在凝胶电泳中的迁移率只取决于蛋白质分子大小。
6.蛋白质分子量测定方法有哪些？
原理
（1）根据化学组成测定最低相对分子质量:
用化学分析的方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，并假设蛋白质分子中只有一个该原子，则可以计算出该蛋白质的最低分子量
（2）渗透压法测定相对分子质量:
在溶液浓度很低时，蛋白质溶液可看做理想溶液，渗透压和浓度及摩尔质量有关，根据不同浓度的蛋白质溶液与渗透压的关系，可以得出蛋白质的分子质量。
（3）沉降分析法：
蛋白质分子在溶液中受到强大离心力作用时，会沉降，沉降的速率与蛋白质分子和密度有关。
因此可以利用超速离心机测定蛋白质或其他大分子的相对分子质量，包括沉降速率法和沉降平衡法。
（4）凝胶过滤法：
见下
（5）SDS-PAGE凝胶电泳法：
见下
7.SDS-PAGE测定蛋白分子量的原理。
SDS是一种表面活性剂，能打开蛋白质分子间的氢键和疏水键，使蛋白质变性成为松散的线状。
同时大多数蛋白质的每个氨基酸能与固定量的SDS相结合（1:
1.4）形成SDS-蛋白质复合物。
其结果：
（1）由于SDS解离后带有很强的负电荷，使SDS-蛋白质复合物都带上了相同密度的负电荷，电量大大超过了蛋白质分子的原有电荷量，掩盖了不同种类蛋白质原有电荷的差异。
（2）SDS与蛋白质结合后，改变了蛋白质原有的构象，使蛋白质水溶液中形状都近似椭圆柱形。
这样SDS-蛋白质复合物在凝胶电泳中的迁移率只取决于蛋白质分子大小。
在一定的范围内，蛋白质的泳动距离与其分子量的对数成反比。
根据已知分子量的标准蛋白质的泳动距离及其分子量的对数作出标准曲线，再测出同样条件下待测分子量蛋白质的泳动距离，可在标准曲线上查出其分子量。
8.分子筛层析法测定蛋白质分子量的原理
在层析柱中装入具有多孔网状结构的葡聚糖凝胶，当不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱是，比凝胶孔径大得分子不能进入网孔内，比网孔小的分子能不同程度的自由进入孔内。
当洗脱液洗脱时，被排阻的大分子先被洗脱下来，而分子量小的分子后被洗脱下来。
将几种已知分子质量的标准蛋白质混合物溶液上柱洗脱，记录各种蛋白质的洗脱体积。
然后以分子质量的对数为纵坐标，洗脱体积为横坐标，做标准曲线。
待测蛋白溶液在相同层析条件下进行分离，记录洗脱体积，然后根据标准曲线计算其分子质量。
9.蛋白质功能和结构的关系？
蛋白质和多肽的生理功能不仅与一级结构相关，而且与其空间结构有直接关系。
（1）蛋白质一级结构与高级结构的关系
蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。
如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。
但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。
（2）一级结构与功能的关系
已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。
几种氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。
可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。
在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。
比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，分析不同中真核生物的细胞色素c发现，在多年进化中，有26个氨基酸始终不变。
立体结构对比表明，这几个保守残基是保证细胞色素c发挥电子传递功能的关键部位，不能改变。
而其他可变氨基酸的差异属于种属差异。
通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。
而蛋白质一级结构的改变，通常也会引起蛋白质高级结构甚至功能的改变。
分子病是指蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常顺序有所不同的遗传病。
如镰刀型贫血病就是一例。
病人的血红蛋白分子与正常人的血红蛋白分子相比，在574个氨基酸中有2个不同。
正常人的血红蛋白的β-链N端第6位氨基酸为谷氨酸，而病人的血红蛋白β-链N端第6位氨基酸为撷氨酸。
这样就使血红蛋白分子表面的负电荷减少，亲水基团成为疏水基团，导致血红蛋白分子不正常聚合，溶解度降低，在细胞内易聚集沉淀，丧失了结合氧的能力，血球收缩成镰刀状使细胞脆弱而发生溶血。
（3）蛋白质高级结构和功能的关系
蛋白变性是指维持蛋白质分子空间构象的化学键的破坏，而肽键没有破坏，即蛋白质高级结构破坏，而一级结构没有发生改变。
变性蛋白生物活性丧失，物理性质发生改变：
溶解度下降，容易结晶，粘稠的增加。
化学性质也发生改变。
蛋白质变构效应
肌红蛋（Mb）和血红蛋白（Hb）都是含血红素辅基的结合蛋白质。
Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。
Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。
Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。
Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。
氧与Hb结合后可引起Hb构象变化，这种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构效应。
小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。
Hb的这种变构蛋白的氧解离曲线呈“S”形，Hb的功能主要是运输氧，而不是变构蛋白的Mb，其中氧解离曲线为矩形双曲线，功能主要是贮存氧。
三、辨析
1.盐析和盐溶
盐溶：
许多蛋白质在纯水或低盐溶液中溶解度较低，若稍加一些无机盐则溶解度增加，这种现象叫做盐溶
盐析：
当盐浓度继续增加到某一浓度时，蛋白质又变得不溶而自动析出，这种现象叫做盐析。
2.KS分段盐析和β分段盐析
Ks分段盐析法：
在一定PH和温度下通过改变离子强度实现，用于早期的粗提液。
β分段盐析法：
在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现，用于后期进一步分离纯化和结晶。
3.差速离心和密度梯度离心
差速离心法：
低速和高速离心交替进行，以不同的离心力使具有不用质量的物质分离的方法。
用于沉降系数差别较大的混合样品分离
密度梯度离心：
用来分离沉降系数接近的物质。
在介质中加入第3种溶剂成分，它含有两种不同的密度，其中一种溶质的密度大于沉降颗粒，另一种的密度小于沉降颗粒，当离心后沉降颗粒则会停留在两种密度溶剂的界面上。
为了适合于沉降系数很接近的多种物质的分离，可将加入的溶剂密度制成连续增高的梯度系统，当离心后各种不同沉降颗粒物质即可按其各自的密度平衡在相应的密度溶剂中，形成一个区带。
4.离心力与相对离心力
离心力：
离心机在高速旋转时会产生一个向外的力，即离心力。
大小取决于旋转的角速度和旋转的半径。
相对离心力：
在离心力场的作用下，颗粒所受离心力相当于地球重力的倍数g，单位是重力加速度。
5.超滤和透析
超滤：
利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，达到浓缩和脱盐的目的。
如果滤膜选择得当，还能同时进行粗分级。
透析：
透析是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，将小分子与蛋白质分子分开的一种分离纯化技术。
透析是吧待纯化的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋中，放入透析液中进行，透析液可以更换，直至透析袋内无机盐和其他小分子溶质降低到最小值为止。
6.阳离子交换层析和阴离子交换层析
离子交换层析中的固定相称为离子交换剂。
是由不溶性高分子母体上引入不容的可解离基团所构成。
引入母体上的活性基团主要有酸性或碱性物质。
引入的酸性物质可解离出H+离子，能与液相的阳离子交换，这类离子交换剂称为阳离子交换剂；引入的碱性物质可解离出OH-分子，能与液相中的阴离子交换，故将这类离子交换剂称为阴离子交换剂。
7.蛋白质变性与DNA变性
蛋白质变性：
在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生变化，由天然折叠状态变成了伸展态即变性状态，从而引起生物功能的的丧失，物理，化学性质的改变，这种现象叫做蛋白质变性。
引起变性的因素有物理因素包括高温、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈地外力作用；化学因素包括酸、碱、有机溶剂、尿素、重金属盐等。
蛋白质的变性通常是不可逆的。
DNA变性：
DNA变性是指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。
加热，加酸或加碱改变pH，加入乙醇、丙酮或尿素等有机溶剂都可引起变性。
当DNA加热变性需要一定的温度，变性后，双链分开，当温度降低至退火温度以下时，可发生复性，重新形成双螺旋结构。
8.蛋白质变性与变构
蛋白质变性：
在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生变化，由天然折叠状态变成了伸展态即变性状态，从而引起生物功能的的丧失，物理，化学性质的改变，这种现象叫做蛋白质变性。
变性后的蛋白生物活性丧失，且大多数是不可逆的。
蛋白质变构效应：
变构效应是指在挂具蛋白质分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，并引起相邻其他亚基的构象和功能的改变。
变构是蛋白质为了反应需要从一种正常状态转换到另一种正常状态，蛋白质的活性没有消失，而且变构效应是可逆的。
9.必需氨基酸与非必需氨基酸
都是机体代谢所需要的氨基酸，不同的是，
必需氨基酸：
机体不能合成合成量太少，不能满足机体自身代谢的需要必需从食物中摄取的氨基酸。
非必需氨基酸：
生命活动所需要的氨基酸，但自身可合成。
第二章、酶工程
一、名词解释
1.酶活性中心：
通过研究证明，酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，也就是说只有少量的特异的氨基酸参与底物结合与催化作用。
这些特异性的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性中心。
2.同工酶：
催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中。
3.共价修饰酶：
有些酶分子的某些氨基酸残基的基团，在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，称为共价修饰调节，受共价修饰调节的酶称为共价修饰酶。
4.变构调节酶：
生物体内的一些代谢产物可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆性结合，改变酶分子的构象进而改变酶分子的活性，称为酶的变构调节。
受变构调节的寡聚酶称为变构酶。
二、辨析
酶原和糖原
酶原：
有些酶在细胞内最初合成或分泌时，没有催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶。
这类酶的无活性前体称为酶原。
本质是蛋白质，经激活后变成有催化活性的酶。
糖原：
糖原是动物细胞中葡萄糖的贮存形式，是由葡萄糖分子聚合而成的含有许多分支的大分子高聚物。
本质是多糖，在血糖含量较低时，糖原分解产生葡萄糖，以维持正常的血糖水平。
酶：
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
脱氧核酶与核酶
核酶是具有催化功能的小分子RNA，可降解mRNA序列，有多种活性，催化效率低，底物种类与催化反应类型较少。
核酶可在动物体内发现
脱氧核酶是在动物体外人工合成的具有高效催化活性的小分子DNA，具有高效的催化活性和结构识别能力。
酶蛋白与蛋白酶
酶蛋白是构成全酶中的蛋白质部分，在酶促反应中期识别和结合底物的作用，单独存在时不具有完整的催化活性，需要与辅助因子结合构成全酶才能表现催化活性。
蛋白酶是一种能催化蛋白质中多肽键水解的酶，具有完整的酶活性
变构调节与共价修饰调节
变构调节：
生物体内的一些代谢产物可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆性结合，改变酶分子的构象进而改变酶分子的活性，称为酶的变构调节。
有些酶分子的某些氨基酸残基的基团，在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，称为共价修饰调节。
调节形式不同：
变构调节酶通过改变自身构象改变活性；共价修饰调节酶具有无活性和有活性两种形式，互变反应中受不同的酶催化。
影响因素不同：
变构调节受中间产物影响；共价修饰调节受激素影响。
影响因子与酶结合方式不同：
变构调节是非共价可逆结合，共价修饰调节是可逆的共价键结合
生理意义不同：
变构调节是底物浓度曲线呈“S”型，可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度，对于维持细胞内代谢的恒定起重要作用。
变构调节抑制剂通常是代谢产物，可以通过反馈抑制，减少不必要的底物消耗和能量浪费。
共价修饰调节工程中，酶的活化需要ATP的参与，酶促反应通常会表现出级联放大效应，因此这种调节方式具有极高的效率。
辅酶与辅基
全酶的基本组成成分除了蛋白质外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小芬以及金属离子，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。
根据辅助因子与酶蛋白结合的松紧程度不同，可分为辅酶和辅基。
辅酶与酶蛋白结合松散，通过透析法可以出去。
辅基是以共价键与酶蛋白结合，结合较紧密，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
三、论述
1.酶分子的改造？
酶分子改造包括化学修饰和固定化。
酶的化学
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