生物化学知识点考试必备.docx
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生物化学知识点考试必备
第一章蛋白质
一名词解释
1蛋白质：
由多种—氨基酸按一定序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的具有一定功能的生物大分子，体内的大部分生命活动，是在蛋白质的参与下完成的。
2简单蛋白质（又称单纯蛋白质）：
只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它辅助成分。
按溶解度的差别分为7类：
清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白。
3结合蛋白质（缀合蛋白质）：
由简单蛋白与其它非蛋白辅助成分（辅基）结合而成。
按照辅基的不同，分为5类：
核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。
4氨基酸的等电点：
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
5蛋白质的一级结构：
指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序（氨基酸序列）以及二硫键的位置，又称蛋白质的化学结构或初级结构。
是蛋白质最基本结构。
6构型（Configuration）：
是指一个分子中某不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排列。
任何一个不对称碳原子相连的四个不同原子或基团，只可能有两种不同的空间排布，即两种构型：
D-构型和L-构型。
构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
7构象（Conformation）：
是指相同构型的化合物中，与碳原子相连的原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。
构象的改变不需要共价键的断裂和重新形成，只需单键旋转方向或角度改变而即可。
8蛋白质的二级结构：
是指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质一般都含有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和自由卷曲等二级结构。
9结构域：
指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
10蛋白质的三级结构：
指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
11蛋白质的四级结构：
指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
12同源蛋白质：
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
例如各种脊椎动物中的氧转运蛋白——血红蛋白。
13分子病：
指蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常顺序有所不同的遗传病。
14蛋白质电泳：
在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。
在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。
这种现象称为蛋白质电泳（Electrophoresis）。
15蛋白质的可逆沉淀：
在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。
16蛋白质的不可逆沉淀：
在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
17蛋白质的变性：
某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
这种现象称为蛋白质的变性。
18蛋白质的复性：
如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，当除去变性因素后，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
19必需氨基酸：
指的是人体自身不能合成的，是机体所必需的，必须从食物中摄取的氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：
赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
二小知识点
1凯氏（Kjedah）定氮法（由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%）：
蛋白质含量（克）=蛋白氮6.25
2依据蛋白质的外形分类：
球状蛋白质、纤维状蛋白质。
3依据蛋白质生物学功能分类：
酶、调节蛋白、转运蛋白、贮存蛋白、收缩和游动蛋白、结构蛋白、支架蛋白、保护和开发蛋白、异常蛋白等。
4蛋白质的重要功能：
生物体的结构成分、酶的催化作用、运输功能、储藏作用、运动作用、免疫作用、激素功能、干扰素作用、接受和传递信息、调节或控制细胞的生长及分化和遗传信息的表达。
5大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。
这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
6氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等都属于非共价键，统称为次级键。
7在α-螺旋中，肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。
多肽链主链在螺旋的内部，R侧链伸向螺旋的外侧。
α-螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54um，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15um，每个残基绕轴旋转l00°。
α-螺旋中每个氨基酸残基的亚氨基氢与它后面第4个氨基酸残基的羰基氧原子之间形成氢键，所有氢键与长轴几乎平行，并维持了α-螺旋结构的稳定。
8-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。
9超二级结构有三种基本的组合形式：
αα、βαβ、ββ。
10苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸在280nm附近有最大吸收。
三计算
1等电点的计算：
（1）中性氨基酸：
pI=（pK’1+pK’2）/2
（2）酸性氨基酸：
pI=（pK’1+pK’R-COO-）/2
（3）碱性氨基酸：
pI=（pK’2+pK’R-NH2）/2
第二章核酸
一名词解释
1DNA的一级结构：
指DNA的脱核糖核苷酸彼此连接的方式和排列顺序。
2核酸的变性：
指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。
变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
3增色效应：
核酸变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高，这种现象称为增色效应。
4核酸的复性：
核酸热变性后，双螺旋结构中的两条DNA单链分开为单链，如果把此热溶液迅速冷却，则两条单链继续保持分开；若将此热溶液缓慢冷却（称退火处理），则两条单链可发生特异的重组合而恢复双螺旋，这一过程叫复性（冷却重组）。
5减色效应：
变性的核酸复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值，这种现象称减色效应。
6核酸的杂交：
热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。
这样形成的新分子称为杂交DNA分子。
7中心法则：
生物的遗传信息从DNA传递给mRNA的过程称为转录。
然后根据mRNA链上的遗传信息合成蛋白质，这个过程称为翻译和表达。
1958年Crick将生物遗传信息的这种传递方式称为中心法则。
8基因转录：
是以DNA为模板合成与其碱基顺序互补的mRNA的过程。
9密码子（三联体密码子）：
mRNA分子中所存储的蛋白质合成信息，是由组成它的四种碱基（A、G、C和U）以特定顺序排列成三个一组的三联体代表的，即每三个碱基代表一个氨基酸信息，这种代表遗传信息的三联体称为密码子或三联体密码子。
二小知识点
1核酸是一切生物机体不可缺少的组成部分，是生命遗传信息的携带者和传递者。
2核酸分为两大类：
脱氧核糖核酸，核糖核酸。
3DNA分子含有生物物种的所有遗传信息，分子量一般都很大。
DNA为双链分子，其中大多数是链状结构大分子，也有少部分呈环状结构。
主要存在于细胞核中。
4RNA主要是负责DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA小得多。
RNA为单链分子，主要分布于细胞质中，分为三种：
mRNA、tRNA、rRNA。
5mRNA功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体。
约占总RNA的3%-5%。
6tRNA在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用，约占总RNA的10-15%。
7rRNA是核糖核蛋白体的主要组成部分，约占全部RNA的75%-80%，rRNA的功能与蛋白质生物合成相关。
8核酸分子都含有C、H、O、N和P五种元素，个别核酸分子中还含有微量S。
其中P的含量比较接近和恒定，一般为9%-9.2%，这是定磷法测定核酸含量的依据。
9嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260nm左右）。
10ATP（腺嘌呤核糖核苷三磷酸），GTP（鸟嘌呤核糖核苷三磷酸），cAMP（3’,5’-环腺嘌呤核苷一磷酸），cGMP（3’,5’-环鸟嘌呤核苷一磷酸）。
11DNA没有分支链，书写多核苷酸链时，通常从5′端到3′端，由左向右表示。
12脱氧核糖和磷酸以3′，5′-磷酸二酯键连接，遗传信息编码于DNA的特定的碱基序列中。
13双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式。
14维持DNA双螺旋的稳定性的因素包括：
氢键、碱基堆积力、离子键。
15RNA的一级结构是以3′，5′-磷酸二酯键连接而成的多聚核糖核苷酸链。
大多数天然RNA分子是一条单链。
16真核细胞mRNA的3’-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸（polyA），称为“尾结构”，5’-末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为“帽结构”。
17tRNA的二级结构都呈“三叶草”形状，在结构构上具有某些共同之处，一般可将其分为五臂四环。
包括氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TC区和可变区。
18在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。
19DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化，如生物活性丧失、粘度下降、浮力密度增大、沉降系数增加、紫外吸收（260nm）值升高,粘度降低等。
20mRNA是DNA的转录本，携带有合成蛋白质的全部信息。
蛋白质的生物合成实际上是以mRNA作为模板进行的。
21一切生物的变异和进化都可以认为是由于DNA结构的改变而引起蛋白质组成和性质变化的结果。
22DNA遗传密码的改变主要有如下几种类型：
碱基顺序颠倒，如TA被颠倒成AT；某个碱基被调换，如AT换成GC；③少了或多了一对或几对碱基，例如：
5’ATGGCTATGC3’变成5’ATGGTATGC3’。
三简答
1DNA碱基组成的普遍规律
答：
（1）来自同一种生物的体细胞的DNA的碱基组成是相同的，无组织和器官的特异性。
来自不同生物DNA碱基组成有很大差异，可用“不对称比率”A+T/G+C来表示。
这说明DNA碱基组成具有种的特异性。
（2）亲缘相近的生物，其碱基组成相似，即不对称比率相近似。
（3）在同一种生物内，其DNA分子中腺嘌呤和胸腺嘧啶的数量相等（A=T）;鸟嘌呤与胞嘧啶的数量相等（G=C）。
进而可知，同一生物DNA分子中的嘌呤碱总量与嘧啶碱总量相等（A+G=C+T）。
（4）DNA的碱基组成一般不受年龄、营养状态、环境条件的影响。
因而可将DNA碱基组成作为生物分类的指标。
2DNA双螺旋结构的要点
答：
（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链（简称DNA单链）组成。
两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。
螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5′→3′，而另一条链的方向为3′→5′。
（2）嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。
碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。
（3）螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为3.4nm。
（4）两条链借碱基之间的氢链和碱基堆积力牢固地连结。
碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。
A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
3DNA复制的要点
答：
（1）在复制开始阶段，DNA的双螺旋拆分成两条单链。
（2）以DNA单链为模板，按照碱基互补配对的原则,在DNA聚合酶催化下，合成与模板DNA完全互补的新链，并形成一个新的DNA分子。
（3）通过DNA复制形成的新DNA分子,与原来的DNA分子完全相同。
经过一个复制周期后，子代DNA分子的两条链中，一条来自亲代DNA分子，另一条是新合成的，所以又称为半保留复制
第三章酶
一名词解释
1酶：
是生物体内产生的具有催化活性的蛋白质，是生物催化剂。
2单纯酶：
只由氨基酸组成，此外不含其他成分。
3缀合酶：
除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质。
前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。
4绝对专一性：
有一些酶具有高度的专一性,它们对底物的要求非常严格，只能催化一种底物，进行一种化学反应，这种专一性称为绝对专一性。
5相对专一性：
有些酶对底物的要求比绝对专一性略低一些，它的作用对象不只是一种底物，这种专一性称为相对专一性。
6酶的活性中心：
酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位（小区），称为酶的活性中心。
7结合部位：
与底物结合的部位，决定酶的专一性。
8催化部位：
催化底物发生键的断裂并形成新键的部位。
决定酶促反应类型即酶的催化性质。
9必需基团：
指酶活性部位的基团（催化基团、结合基团），同时也还包括那些在活性部位以外的，对维持酶空间构象必需的基团。
10邻近效应：
指由于酶和底物分子间的亲和性，底物分子向酶活性中心靠近，并“固定”于此小区域而使有效浓度相对提高的效应。
11定向效应：
分子之间相互靠近后，并不是任何方向上都可以发生反应，必须有一定的空间定向关系，这种效应称定向效应。
12亲核催化：
指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物分子中具有部分正电性的原子，并与之作用形共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低。
13亲电催化：
指酶蛋白中的亲电基团（如Zn2+、NH3+等）攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。
14可逆抑制作用：
指一些抑制剂与酶蛋白非共价可逆结合，可用透析或超滤等方法除去抑制剂而恢复酶活性，这种抑制作用称之为可逆抑制作用。
根据抑制剂与底物关系又可分为三种类型：
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用。
15竞争性抑制作用：
指某些抑制剂（I）化学结构与底物相似，与底物竞争酶活性中心并与之结合，形成酶-抑制剂复合物（EI），减少E与S结合，因而降低E反应V，这种作用称竞争性抑制作用。
16非竞争性抑制作用：
指有些抑制剂可与酶活性中心以外部位结合，因此既可以同游离E结合，又可同酶-底物复合物结合，这种作用称非竞争性抑制作用。
17反竞争性抑制作用：
指有些抑制剂不能与游离酶结合，只能与酶-底物复合物ES结合，形成ESI，当反应体系中加入这类I时，反应平衡向ES方向移动，反而促进ES形成，这种情况恰与竞争性抑制作用相反，故称反竞争性抑制作用。
18狭义的酸碱催化：
H+离子或OH-离子对化学反应速度表现出的催化作用，由于细胞内环境接近中性，H+和OH-浓度都很低，所以在生物体内进行的酶促反应，H+和OH-直接作用相当弱。
19广义酸碱催化：
指在酶促反应中组成酶活性中心的极性基因（功能基因），可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成过渡态复合物，使活化能降低，加速反应进行，称作广义酸碱催化。
20共价催化：
指酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。
包括二种类型：
亲核催化、亲电催化。
21酶反应速度：
指在最适条件下，单位时间内底物量的减少或产物量的增加。
22不可逆抑制作用：
指一些抑制剂可以共价键与E活性中心功能基团结合而抑制E的活性，这种作用称不可逆抑制作用，这类I不能用透析，超滤等物理方法除去。
包括：
非专一性不可逆抑制作用和专一性不可逆抑制作用。
23非专一性不可逆抑制作用：
指有些I可作用于E分子上不同基团或作用于几类不同E的抑制作用，如碘乙酸等烷化剂可使E蛋白的氨基、疏基，羧基等烷基化，酸酐等酰化剂可使E蛋白羟基、疏基、氨基、酸茎酚基等酰化。
24专一性不可逆抑制作用：
指有些I只作用于E蛋白的一种aa侧链基团或仅作用于一类酶的抑制作用，如有机磷化物专一性作用于Ser酶上的-OH。
25维生素：
是人和动物为维持机体正常的生命活动及生理功能所不可缺少的，必须从食物中获得的一类小分子有机物，它对人体生长和健康都是必须的，人体自身不能合成它们，只能从食物中摄取。
26变构酶：
也称别构酶，指某些酶分子表面除活性中心外，还有和底物以外的某种或某些物（称调节物或别构物）特异结合的调节中心（别构中心），当调节物结合到此中心时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，这类酶称为变（别）构酶。
27同功酶：
指有机体内能够催化相同化学反应，但其酶蛋白本身分子结构组成却有所不同的一组酶。
28结构酶：
指细胞中天然存在的酶，含量较为稳定，受外界影响很小。
29诱导酶：
指细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是酶的底物类似物或底物本身。
30抗体酶：
既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为“抗体酶”。
因为它是具有催化活性的抗体，故又称为“催化性抗体”。
31酶工程：
又称酶技术，是指依照酶分子结构特征和催化原理加工、改造酶分子或设计新酶分子，使之能够规模生产和应用的技术。
根据研究问题的方向和解决问题的方法不同将酶工程分为两大类：
化学酶工程和生物酶工程。
32化学酶工程：
主要是由酶学和化学工程技术相互结合而成。
它包括自然酶、化学修饰酶、固定化酶以及人工酶的研究和应用。
其目的改善酶的稳定性，提高催化效率、降低成本等以便于现代化生产。
33生物酶工程：
是在化学酶工程基础上发展起来的，以酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，因此也将其称为高级酶工程。
34酶的专一性：
酶对所作用的底物有严格的选择性，一种酶仅能作用于一种物质或一类分子结构相似的物质，促使其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。
可将酶对底物的专一性分为两种情况：
结构专一性、立体异构专一性。
二小知识点
1酶的化学本质就是蛋白质，不是所有蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质才称为酶。
2把表现出有一定的催化活性的核糖核酸类物质称为核酶。
3胞内酶：
活细胞内产生并在细胞内起作用；胞外酶：
活细胞内产生分泌到细胞外起作用。
4酶作用下发生化学变化的物质称底物，反应后生成的物质称产物。
5酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子
6只有一条肽链的酶称为单体酶。
由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。
7结构专一性（绝对专一性、相对专一性），立体异构专一性（旋光异构专一性、几何异构专一性）。
8所有的酶促反应按反应性质分为六大类：
氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶。
9酶与底物分子的结合的学说：
中间产物学说、锁钥学说、诱导契合学说。
10诱导契合学说：
酶活性中心不是僵硬的结构，具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白构象发生变化，使活性中心上有关的各基团达到正确排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
11多用产物量（浓度）增加）作为反应速度的量度。
12酶反应速度（过程）曲线：
以产物生成量（浓度）为纵坐标，以时间为横坐标作图所得到的曲线即酶反应速度曲线。
13随着时间延长，由于底物浓度减少，产物抑制，逆反应加快，酶本身渐渐失活等原因，使酶反应速度逐渐下降，为了正确测定酶反应速度，避免以上干扰因素，必须在反应初期进行，此短时间内的反应速度称为反应初速度。
14Km的物理意义是：
当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，因此它的单位是mol.L-1或mmol.L-1。
Km是一个特征性常数，它只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
15焦磷酸硫胺素（TPP），黄素单核苷酸（FMN），黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）（辅酶Ⅰ），烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）（辅酶Ⅱ）
16变构酶反应V与S浓度之间关系，不呈米氏方程矩形双曲线关系，而是呈“S”形曲线。
三简答
1酶是蛋白质证据
答：
（1）酶化学组成中N含量在16%左右
（2）酶是两性电解质，在水溶液中可进行二性解离，有确定等电点
（3）酶分子量很大，在水溶液中具亲水胶体性质，不能透析
（4）酶分子具一、二、三、四级结构
（5）能使蛋白质变性的因素都能使酶失活
（6）酶水解后最终产物也为氨基酸
2酶的催化特点
答：
（1）酶具有极高催化效率，如H2O2→H2O+1/2O2此反应H2O2酶催化比无机催化剂Fe3+催化反应速度快1010倍。
（2）酶催化具有高度专一性，一种酶只作用于某一类或某一种特定物质，和一般催化剂相比，酶对其所作用物质（底物）有严格的选择性，这种特性即酶的专一性或特异性。
（3）酶催化的反应条件温和（酶易失活），酶促反应一般都是在常温常压、中性酸碱度条件等温和条件下进行。
（4）酶的催化活性是受调节、控制的，生物体内进行的化学反应，种类繁多，但非常协调而有序，主要是因为酶催化活性可以自动调控。
（5）有些酶催化活性与辅因子（辅酶、辅基、金属离子）有关，有些酶是复合蛋白质，与一些小分子辅酶、辅基、金属离子等结合在一起行使功能，后者与酶催化活性密切相关，若将它们除去酶就失去活性。
四计算
1米氏方程：
V：
酶反应速度Vmax：
最大反应速度[S]：
底物浓度Km：
米氏常数（为酶的重要动力学参数）
2测定Km和Vmax的方法很多，常用的方法是Lineweaver—Burk的双倒数作图法，取米氏方程倒数可得：
以1/V为纵坐标，1/[S]为横坐标，将测定相应数据（V，[S]）代入作图，则可得一直线，其斜率为km/Vmax，将直线延长，在1/[S]轴和1/V轴上截距分别为-1/km和1/Vmax，这样km和Vmax即可从直线截距上计算出来。
第四章糖类与糖类代谢
一名词解释
1糖类物质：
是一类多羟基醛或多羟基酮类化合物或聚合物。
2糖酵解：
指把葡萄糖转变为丙酮酸同时产生ATP的一系列反应。
糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。
3柠檬酸循环：
指在有氧条件下，丙酮酸进行氧化脱羧，形成乙酰辅酶A，然后乙酰辅酶A通过柠檬酸循环被完全氧化为CO2,这一途径称为柠檬酸循环（citricacidcycle）,又称三羧酸循环（TCA循环）或Krebs循环。
4糖异生作用：
以非糖物质作为前体合成葡萄糖的过程称为糖异生作用或葡萄糖异生作用（gluconeogenesis）。
能够进行葡萄糖异生作用的非糖物质有多种，如草酰乙酸、乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油以及氨基酸等。
二小知识点
1糖类物质可以根据其水解情况分为：
单糖、寡糖和多糖；在生物体内，糖类物质主要以均一多糖、杂多糖、糖蛋白和蛋白聚糖形式存在。
2单糖是最简单的碳水化合物，它是具有两个或更多个羟基的醛或酮。
最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮。
植物体内的单糖最主要的是戊糖、己糖和庚糖。
3最重要的两种戊糖是：
D-核糖及2-脱氧D-核糖。
D-核糖是细胞中核糖核酸的主要成分，2
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