生物化学复习要点.docx

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生物化学复习要点

生物化学复习要点

本要点来自于中药药理班最后一节生物化学课，还是和以前一样的，不想好心办坏事，仅供参考。

第2章蛋白质化学

1.编码氨基酸/标准氨基酸：

用于合成蛋白质的20种氨基酸，它们具有一定的遗传密码。

2.20种氨基酸的中文名称：

中性非极性氨基酸：

甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、脯

中性极性氨基酸：

色、丝、苏、酪、谷氨酰胺、天门冬酰胺

※酸性氨基酸：

天门冬、谷

※碱性氨基酸：

赖、精、组

3.色氨酸和酪氨酸对280nm波长，苯丙氨酸对260nm波长的光吸收最强。

因大多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸，故用测定280nm波长光来快速测定溶液中蛋白质含量。

4.氨基酸的两性电离：

氨基酸氨基和羧基均可电离，所以为两性电解质。

5.氨基酸的等电点：

在某一pH值的溶液，氨基酸的NH2接受H+形成—NH3的数量，等于带负电荷的—COO-，使整个氨基酸分子呈电中性，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。

6.蛋白质二级结构肽平面：

19页

7.蛋白质三级结构系指每条多肽链内所有原子的空间排布。

8.蛋白质的两性电离：

蛋白质R侧链含有—COO-、—NH2等，在一定条件下可解离成带正电荷或带负电荷的基团，因此蛋白质也具有两性电离的性质。

9.存在于体液中的蛋白质大多数能溶解于水或稀盐溶液中，主要靠其表面形成的水化膜和所带电荷。

10.变性作用：

某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变。

变形后，理化性质改变，使其溶解度降低，粘度增加，并更易被蛋白酶消化水解。

第3章核酸化学

1.天然存在的核酸分为两类：

核糖核酸和脱氧核糖核酸

2.核酸在酸或酶的作用下水解为基本的组成单位单核苷酸。

3.DNA的二级结构空间特点：

39页

4.mRNA、tRNA、rRNA详见42-44页。

5.真核细胞成熟mRNA的结构特点：

（1）5'端帽子结构

（2）3'端多聚腺苷酸尾

6.tRNA已发现的有60余种，各种tRNA分子的二级结构相似，形状如三叶草，称为三叶草结构。

7.rRNA与多种蛋白质构成核蛋白体，后者是蛋白质生物合成的场所。

8.DNA的变性：

DNA分子在加热、酸、碱、尿素等理化因素作用下，由规律的双螺旋转变为无序缠绕的单链状态称为变性。

DNA变性后，因埋藏在分子内部的碱基暴露，A260可增加37%左右，这种现象称为增色效应。

加热引起DNA变性是实验是最常用的方法。

使50%的DNA变性的温度称为变性温度、融解温度或者解链温度。

9.46页本章要点看核酸、DNA双螺旋、RNA及其茎-环结构、mRNA、tRNA、rRNA和核蛋白体、变性与复性。

第4章维生素与微量元素

1.维生素通常根据其溶解性质的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素。

2.维生素A缺乏症——夜盲症（雀目）。

3.缺乏维生素D：

儿童由于成骨作用障碍可出现佝偻病，成人为骨软化症。

4.（TPP是维生素B1在体内的活性形式）TPP是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶。

也是转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢。

5.FMN和FAD是维生素B2的活性形式，

6.NAD+和NADP+是维生素PP的活性形式，是脱氢酶的辅酶，在生物氧化过程中发挥递氢作用。

7.维生素PP临床用于防止癞皮病。

8.维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。

三者在胞浆中利用ATP可被磷酸化为磷酸吡哆醇、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺。

其中后二者是维生素B6的活性形式。

9.辅酶A（CoA）是泛酸的活性形式。

10.四氢叶酸是叶酸的活性形式，是一碳单位转移酶系的辅酶。

※第五章酶

1.酶：

是一类由生物活细胞合成并分泌的、具有催化作用的蛋白质

2.※（必考）酶促反应的特点：

71-72页

3.酶与非生物催化剂的共同点：

（1）只能翠花热力学允许的化学反应；

（2）能缩短化学平衡的时间，而不改变反应的平衡点；

（3）其本身在化学反应的前后没有质和量的改变；

（4）只需微量就能达到催化的目的；

（5）催化的机理都是降低活化能

4.酶促反应比非生物催化剂更具有的特点：

（1）高度的催化效率

（2）高度专一性：

①绝对专一性，②相对专一性，③立体异构专一性

（3）酶活性的可调节性

（4）酶的不稳定性。

5.有机辅因子多含有B族维生素。

6.酶的活性中心：

74页

7.必需基团：

酶的催化活性仅与其分子的一部分肽段有关，这部分肽段含有与酶活性有关的基团称为叫必需基团。

8.活性中心/活性部位：

必需基团在空间结构上相互靠近，集中在一起形成具有一定空间构象的区域，该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一特定区域称为活性中心或活性部位。

9.酶的活性中心按功能不同分为两类：

结合基团和催化基团。

前者与底物结合，后者催化底物发生化学变化。

10.酶原：

有些酶在细胞内刚合成或初分泌时，只是没有催化活性的酶的前身物。

11.酶原的激活：

酶原在一定条件下可以转变为有活性的酶，这一转变过程叫酶原的激活。

12.酶原激活的实质：

是酶的活性中心的形成或暴露的过程

13.酶原激活的生理意义：

在于对机体的一种自我保护作用，使酶在特定的部位和环境中发挥作用。

14.酶促反应动力学：

是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。

15.米氏常数的意义：

79页

（1）Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

它的单位是摩尔/升。

（2）Km值近似代表酶与底物亲和力大小。

Km值越大，酶与底物亲和力越小；Km值越小，酶与底物亲和力越大。

16.温度对酶促反应速度的影响：

当温度升高超过一定范围时，酶蛋白受热和变性；在温度较低时，反应速度随温度升高而加快。

17.最适温度：

只有在某个温度条件下，酶促反应速度最大，酶的变性程度最小，该温度称为酶促反应的最适温度。

18.低温可使酶的活性降低，但并不破坏酶的结构。

19.（※重中之重）抑制剂对酶促反应速度的影响：

81-83页

20.不可逆性抑制作用：

这类抑制剂通常以共价键与酶的必须基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。

重点看专一性不可抑制作用和非专一性不可抑制作用

21.可逆性抑制作用特点：

（1）抑制剂与底物结构类似

（2）控制酶的同一活性中心

（3）抑制作用强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度

（4）增加底物浓度，可使抑制作用减弱。

（5）酶与底物的亲和力降低，即Km值增大，但最大反应速度Vmax不变

22.※可逆性抑制作用典型例子：

83页磺胺药的抑菌机理。

23.同工酶：

是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

第6章糖类化学和糖代谢

1.糖酵解反应过程大致四个阶段：

106-109页

2.在丙酮酸激酶催化下，磷酸烯醇丙酮酸再次通过底物水平磷酸化将分子上的高能磷酸键转移到ADP分子上，生成ATP和丙酮酸。

3.糖酵解是产能的途径。

4.糖酵解过程：

109页下方图示

5.糖有氧氧化的反应过程：

110-113页，其中丙酮酸脱氢酶（辅酶是TPP），GDP磷酸化生成GTP，113页上方的图示

6.三羧酸循环，此反应过程从草酰乙酸参与生成柠檬酸（三羧酸）开始。

7.114页表格合计中38指的是心肌组织，36是脑组织。

8.蚕豆病：

红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

9.葡萄糖合成包括四步反应：

（1）6-磷酸葡萄糖的生成；

（2）1-磷酸葡萄糖的生成；（3）尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成；（3）糖原的生成。

（详见：

116页）

10.糖异生：

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

非糖物质主要有：

甘油、有机酸和生糖氨基酸。

在生理条件下，肝脏是糖异生的主要器官，饥饿和酸中毒时，肾脏也可以进行糖异生作用。

11.丙酮酸酸羧化支路：

120页。

※血糖是这章重中之重

12.正常人空腹（8-10小时）血糖浓度相当恒定的，为3.89-6.11mmol/L。

13.血糖的来源：

（1）食物中的糖；

（2）肝糖原分解；（3）肝糖原异生作用

14.血糖的去路：

（1）氧化分解供能；

（2）合成糖原；（3）转变为非糖物质和其他糖类；（4）血糖过高时随尿排出。

15.血糖调节的方式：

（1）肝脏调节；

（2）血糖自身调节；（3）神经和激素的调节

16.血糖浓度肝脏调节，通过糖原的合成与分解及糖异生作用来实现的。

17.（名词解释）生物氧化：

糖、脂质、蛋白质等有机物在体内经过一系列得氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放出能量，这一过程成为生物氧化。

18.132页递氢体和递电子体。

19.体内重要的呼吸链两条：

NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。

20.136页电子传递路线

21.α-磷酸甘油穿梭作用主要发生在脑和骨骼肌中。

22.体内ATP的生成，概括起来的两种方式：

（1）底物水平磷酸化；

（2）氧化磷酸化。

23.底物水平磷酸化：

在分解代谢过程中，底物因脱氢作用使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸键或高能硫酯键，然后再将底物分子中的能量直接转移给ADP（或GDP）使之成为ATP（或GTP）。

24.氧化磷酸化：

生物氧化时，代谢物脱下氢经呼吸链氧化生成水的电子传递过程中，释放出能量驱动ADP磷酸化生成ATP。

此过程在真核生物线粒体内进行。

以下不懂的话看书141页

25.P/O值的测定：

测定氧和无机磷的消耗量即可求出。

26.NADH氧化呼吸链中一对电子由NADH传递到O2的过程中有三个过程产生ATP：

142页

27.影响氧化磷酸化的因素：

（1）ADP和ATP之间的调节作用；

（2）甲状腺素的调节作用；（3）抑制剂的作用；（4）线粒体DNA突变；（5）中药对氧化磷酸化的影响。

28.CO和氰化物由于抑制了呼吸链最后一环节的酶而使生物氧化作用中断，氧化磷酸化无法进行，不能形成ATP。

29.ATP除了供给生理活动所需能量之外，还有一部分能量通过高能键的方式转给肌酸以生成磷酸肌酸，后者为肌肉及脑组织中能量的贮存形式。

第8章脂类代谢

1.脂肪的动员：

贮存的脂肪被阻止细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程。

2.β-氧化包括四个不连续反应：

（详见116页）

（1）脱氢

（2）加水（3）再脱氢（4）硫解

3.以16碳的软脂酸为例……和7分子的...（116页）

4.乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。

5.酮体的最大特点：

肝内生成，肝外利用。

肝脏是生成酮体的器官，但是它不能利用酮体；肝外组织虽不生成酮体，但是可以氧化利用酮体。

6.酮体的生成：

（三点见167页）

7.脂肪酸的合成原料：

用乙酰CoA作为碳源，NADPH作为供氢体，ATP提供合成所需的能量。

8.脂肪酸的合成过程：

（1）丙二酰CoA的生成（乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶）；

（2）脂肪酸合成酶系。

9.软脂酸的合成过程：

（1）脱羧缩合；

（2）加氢；（3）脱水；（4）再加氢。

10.※（必考重点）胆固醇代谢详见175页-176页：

重点看胆固醇合成

11.胆固醇的转化与排泄：

（1）转变为胆汁酸；

（2）转变成类固醇激素；（3）转变为7-脱氢胆固醇。

第9章蛋白质代谢

1.（名词解释）氮平衡：

是一种测定摄入氮量和排出氮量，来间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。

2.机体在生命活动的不同阶段体内氮平衡的三种情况及其例子：

（1）氮总平衡：

营养正常的人。

（2）氮正平衡：

儿童、孕妇、母乳或疾病恢复期的人

（3）氮负平衡：

饥饿、严重烧伤、出血以及消耗性疾病患者。

3.8种必须氨基酸：

赖、色、苯丙、蛋、苏、缬、亮、异亮。

4.蛋白质的腐败作用：

是指肠道细菌对未消化的蛋白质以及未被吸收的消化产物进行无氧分解的反应过程。

5.氨基酸还原脱氨生成有机酸和氨。

6.尿素分解：

肝脏产生的尿素经血液渗入肠道，收到肠道细菌脲酶水解生成氨和二氧化碳。

7.血液中氨基酸的来源：

（1）食物蛋白质消化、吸收；

（2）体内组织细胞合成非必须氨基酸；（3）细胞内组织蛋白质分解。

8.血液中氨基酸的去路：

（1）合成代谢；

（2）分解代谢

9.脱氨基方式：

转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用以及非氧化脱氨基作用等，其中联合脱氨基作用最重要。

10.谷草转氨酶（GOT）在心肌活性最大，谷丙转氨酶（GPT）在肝脏活性最大。

11.L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸、NH3、和NADH+H+。

12.联合脱氨基作用看194页图

13.血氨的来源和去路：

来源：

（1）体内氨基酸脱氨基作用；

（2）体内含氮化合物的分解产生氨；（3）肾小管上皮细胞经水解谷氨酰胺分泌氨。

去路：

（1）体内约80-90%氨的去路是在肝脏合成尿素；

（2）合成谷氨酰胺；（3）合成某些含氮化合物；（4）经肾脏泌氨与H+结合以后以铵盐形式排出体外。

14.组织蛋白质分解生成氨是以丙氨酸或谷氨酰胺两种形式进入血液被运输的。

15.尿素的生成：

197页

16.（名词解释）鸟氨酸循环：

是肝脏合成尿素的途径，首先鸟氨酸与一份子氨和一份子CO2结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸在接受一份子氨生成精氨酸，精氨酸水解产生尿素。

同时又生成新的鸟氨酸。

接着鸟氨酸在进入下一个循环。

（经过一次鸟氨酸循环，生成1分子尿素，要消耗3个ATP）

17.α-酮酸代谢：

200页

18.γ-氨基丁酸是由谷氨酸在谷氨酸脱羧酶催化下脱羧基生成。

19.组胺：

是由组氨酸在组氨酸脱羧酶催化下脱羧基生成。

20.色氨酸首先经色氨酸羟化酶作用生成5-羟色氨酸。

21.一碳单位：

氨基酸（甘、苏、蛋、丝、色、组等）在分解代谢过程中，能够产生含有一个碳原子的基团称为一碳单位。

22.SAM是体内甲基的直接供体。

23.（了解）氨中毒学说：

212页。

第14章肝胆生化

1.肝脏在糖代谢中的作用（看看273-274页）：

肝脏是维持血糖浓度恒定的重要器官。

2.（名词解释）生物转化：

集体将一些内源性或外源性非营养物质进行化学转变，增加其极性，使其易随胆汁或尿液排出，这种变化过程称为生物转化。

3.生物转化过程归纳为二相：

第一相反应：

氧化、还原、水解使被作用物质的某些基团转化，从而使其理化性质及生物学活性发生变化。

第二相——结合反应。

4.其中氧化反应中的微粒体氧化酶系：

微粒体氧化酶系在生物转化的氧化反应中最重要，他需要细胞色素P450参加的加单氧化酶系。

5.葡萄糖醛酸结合反应：

葡萄糖醛酸是肝中最多见的结合物。

6.生物转化的特点：

（1）反应的连续性；

（2）反应类型的多样性；（3）解毒与致毒的双重性

7.影响生物转化作用的因素：

（1）年龄因素；

（2）性别因素；（3）药物之间生物转化作用的影响。

8.胆汁酸的种类：

游离型胆汁酸（胆酸、脱氧胆酸、鹅脱氧胆酸、少量的石胆酸）、结合型胆汁酸（包括上述各种游离型胆汁酸分别于甘氨酸或牛磺酸结合的产物。

）

9.初级胆汁酸的生成：

在肝细胞内由胆固醇转变为初级胆汁酸。

详看284页图

10.次级胆汁酸的生成：

7位脱羟基，转变为次级胆汁酸。

11.胆色素包括：

胆红素、胆绿素、胆素原、胆素等多种化合物。

12.胆红素的来源：

80%左右来自于衰老红细胞中血红蛋白的分解。

13.（重点掌握）游离胆红素和结合胆红素的区别表：

291页

14.直接胆红素比间接胆红素的脂溶性弱而水溶性强，与血浆清蛋白的亲和力也小。

故能通过肾随尿排出。

15.胆素原的肠肝循环：

在肠道内，少量胆素原可被吸收入血，经门静脉入肝后，大部分可再分泌入胆汁排出。

16.黄疸：

胆红素是金黄色色素，血清中含量过高，则可扩散进入组织，组织被黄染，被称为黄疸。

17.293页三种黄疸及下表。