C在试管的微丝组装反应的总Cc介于正负极Cc之间，因此试管聚合反应达到平衡期之后实际上发生的是踏车反应。
正极端的聚合速度等于负极端的解聚速度。
D踏车行为是细胞微丝动态组装和去组装的主要形式之一。
8影响微丝组装的药物
A细胞松弛素（cytochalasin）：
能够切割微丝并与游离的末端结合，结合后能够阻止新的肌动蛋白单体分子在末端的组装，同时并不影响末端肌动蛋白分子的解离。
因此细胞松弛素的总体效果是促进微丝解聚。
B鬼笔环肽（phalloidin）：
与微丝中的肌动蛋白（F-actin）结合，阻止其解离总体效果是阻断微丝解聚，稳定微丝。
9微丝网络结构的调节方式细胞微丝网络结构的调节主要是通过各种微丝结合蛋白的共同作用来实现的。
10细胞微丝结合蛋白的种类有六大类，分别是肌动蛋白单体结合蛋白，成核蛋白与加帽蛋白，延伸保护蛋白，交联蛋白，割断及解聚蛋白，马达蛋白。
11肌动蛋白单体结合蛋白的种类及作用
A胸腺素β4（thymosinβ4）：
与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反应的位点，其作用是维持细胞游离态肌动蛋白库的总容量远大于微丝组装反应的临界浓度，有利于细胞大规模组装微丝的快速启动。
B前纤维蛋白（profilin）：
只与肌动蛋白单体的正极端（底部）结合，抑制其在微丝负极端的聚合，不影响其在微丝正极端的聚合。
因此前纤维蛋白的作用是增加微丝组装反应的极性，促进正极端的生长。
12成核蛋白与加帽蛋白
A成核蛋白：
成核蛋白包括Arp2Arp3和与之相关的其他几种蛋白质，这些蛋白共同组成Arp2/3复合物。
Arp2和Arp3在结构上与肌动蛋白单体分子极其相似，在复合物中形成异源二聚体，肌动蛋白单体以Arp2/3异源二聚体为基点开始新微丝的组装。
Arp2/3复合物的组装受到胞信号转导系统的控制。
可以凭空出现，诱发新
的微丝的组装。
也可以在微丝快速生长的T型末端处组装，诱导微丝的分叉生长。
Arp2/3复合物的存在具有稳定微丝负极的作用，一但Arp2/3从微丝末端脱落，暴露出来的负极D型末端会迅速降解。
B加帽蛋白：
在微丝停止生长之后，与正极端结合并使其稳定的一类蛋白质。
被加帽蛋白稳定的微丝正极端由于ATP的水解作用，属于D型末端，但加帽蛋白的存在保护其不发生解聚反应。
加帽蛋白的代表：
CapZ
C成核蛋白和加帽蛋白都是对微丝末端进行调节的蛋白，其中成核蛋白作用于负极，加帽蛋白作用于正极。
二者在微丝相应末端的结合与解离是造成微丝网络结构动态性的主要原因之一。
13延伸保护蛋白
主要指的是形成蛋白（formin），形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状结构，二聚体环中的两个单体分子交错向正极端移动并募集新的肌动蛋白单体分子在正极端组装，同时保护正极端新形成的微丝不被降解或者是被Arp2/3复合物接近。
通过这种方式，形成蛋白能够维持微丝在正极端的稳定生长，形成长的、无分叉的微丝结构。
14交联蛋白
A交联蛋白根据微丝的排列方式可分为两类：
成束蛋白和凝胶形成蛋白。
B交联蛋白能够单独或以二聚体的形式将相邻的微丝交联起来。
C起到交联作用的蛋白单体或二聚体都携带有两个肌动蛋白结合位点，两个位点间的距离决定了所形成的微丝束或网的松紧程度。
D成束蛋白包括丝束蛋白（fimbrin）、绒毛蛋白（villin）和α-辅肌动蛋白（α-actinin），其两个肌动蛋白结合位点间的区域是僵直的，能够将多根微丝平行交联成束。
E成束蛋白中的丝束蛋白和绒毛蛋白以单体形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间的距离较小，形成的微丝束比较紧密，部很难进入其他功能性蛋白分子。
F成束蛋白中的α-辅肌动蛋白以二聚体的形式起作用，两个肌动蛋白结合位点间的距离较大，形成的微丝束比较松散，部能够进入其他功能性蛋白分子如肌球蛋白。
G凝胶形成蛋白包括细丝蛋白（filamin）和血影蛋白（spectrin），其两个肌动蛋白结合位点间的区域是柔软的，能以一定角度将两根相邻的微丝交联，最终形成二维网状结构或三维凝胶样结构。
15割断及解聚蛋白
A主要包括凝溶胶蛋白（gelsolin）和肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白（ADF/cofilin）。
B凝溶胶蛋白能够结合在微丝表面并切断微丝。
在某些条件下，微丝切断后凝溶胶蛋白可以与暴露出来的正极末端结合，促进其进一步解聚。
相反，在另一些条件下，微丝切断后产生的正极末端可以成为新的微丝生长点，从而加速微丝网络的形成。
C丝切蛋白能与含有ADP的微丝表面结合并加速其解聚速度，主要在脱离了加帽蛋白的微丝负极端起到促进微丝解聚的作用。
16肌球蛋白（myosin）的结构及种类
A肌球蛋白是依赖于微丝的马达蛋白。
B肌球蛋白的主要结构分为三部分，分别是马达结构域、调控结构域（或杠杆臂结构域）、尾部结构域。
C马达结构域是肌球蛋白沿微丝运动的主要结构元件；尾部结构域是肌球蛋白
与货物分子、其他细胞结构或自身形成多聚体时相连的部位；
D细胞肌球蛋白的种类有很多，每种肌球蛋白的结构和功能都不相同。
EII型肌球蛋白（myosin-II）因最先发现并研究被称为传统类型的肌球蛋白，其他肌球蛋白都是非传统类型的肌球蛋白。
FII型肌球蛋白有两个马达结构域，在细胞以二聚体或多聚体的形式存在，主要在应力纤维的相互滑动以及肌纤维的收缩过程中起作用。
EI型肌球蛋白（myosin-I）只有一个马达结构域，在细胞以单体形式存在，主要在细胞皮层区的囊泡运输以及皮层与细胞质膜的相对滑动过程中起作用。
17细胞皮层（cellcortex）
A细胞皮层是微丝通过交联形成的三维凝胶样网络结构。
B细胞皮层存在于细胞质膜以下。
C细胞皮层为质膜提供机械支撑，帮助质膜维持特定的形状，调节膜蛋白的流动性。
18伪足（podium）
A伪足是细胞迁移过程中在细胞前缘形成的突起结构
B伪足按照形态和部骨架结构区分可以划分为两种类型：
片状伪足
（lamellipodium）和丝状伪足（filopodium）
C片状伪足的微丝正极端结合了大量的Arp2/3复合物，产生大量的分叉，形成片状的二维网状结构。
D丝状伪足的微丝正极端在形成蛋白的保护下笔直生长，不分叉，形成笔直平
行的束状结构
19应力纤维（stressfiber）
A应力纤维由微丝反相平行排列而成，主要通过α-辅肌动蛋白二聚体交联，在反相微丝束之间含有II型肌球蛋白二聚体，使应力纤维具备收缩的能力。
B应力纤维主要存在于细胞皮层区域，通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连，在细胞形状发生变化时能够产生力并主动收缩，有助于细胞完成形状的改变。
20细胞迁移（cellmigration/crawling）过程
A细胞迁移过程分为四个主要步骤。
1外源信号触发细胞迁移2细胞前缘产生突起3突起部分与胞外基质形成新的锚定位点4后放骨架收缩，锚定点分离，细胞整体前移。
B细胞前缘形成的突起即为伪足，丝状伪足在前，片状伪足在后。
丝状伪足为片状伪足提供更大的扩展面，加速突起前移速度。
C细胞前缘部位微丝的快速组装依赖于三方面反应。
1Arp2/3复合物在微丝正极端的装配成核2前纤维蛋白维持微丝的正极组装，抑制负极组装3形成蛋白维持丝状伪足微丝的笔直无分叉组装。
D随着细胞前缘骨架的不断生长，伪足中组装的微丝网络在一段时间后便被新生的微丝落下，逐渐成为细胞质整体前移的障碍，此时Arp2/3复合物从微丝负极端脱落，促使这部分微丝解聚。
E前缘形成突起后，细胞皮层处于拉伸状态，细胞皮层的应力纤维产生力，在II型肌球蛋白的作用下应力纤维收缩，拖拽细胞后随部分前移。
F在细胞迁移过程中，细胞质膜在I型肌球蛋白的作用下沿皮层表面滑动，以适应细胞皮层的形状变化。
21微绒毛（microvilli）
A小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛。
B微绒毛的轴心结构是同向平行排列的微丝束，微丝束正极端指向微绒毛顶端，负极端终止于端网结构。
C微绒毛中的微丝束由绒毛蛋白和丝束蛋白紧密交联而成，微丝束部无肌球蛋白，因此微绒毛不具备运动的能力。
D微绒毛轴心外围的微丝通过I型肌球蛋白与微绒毛质膜相连。
22胞质分裂环
A胞质分裂环在细胞分裂过程中的胞质分裂期产生。
迫使细胞质膜在两个子细胞核之间陷，将胞质均匀分配到子细胞中。
B胞质分裂环由反相平行排列的微丝束组成，其间含有II型肌球蛋白二聚体，具有收缩能力。
23肌纤维收缩的原理及肌丝的组成
A肌肉收缩的动力来源于肌球蛋白II介导的粗细肌丝间滑动。
B细肌丝是单股的微丝纤维。
C粗肌丝由数百个II型肌球蛋白通过尾部结构域聚合而成，所有马达结构域头
部都暴露在粗肌丝两端的外表面。
D粗细肌丝在肌纤维中平行交错分布，每根粗肌丝被六根细肌丝包围，每根细肌丝被两根粗肌丝所共用。
E粗肌丝两端的数百个马达结构域头部沿相反方向拖拽细肌丝以形成粗细肌丝的滑动。
24原肌球蛋白位移
A在肌细胞处于静息状态时，原肌球蛋白（tropomyosin，Tm）与细肌丝紧密结合，封闭了细肌丝与粗肌丝马达结构域头部的结合位点，收缩装置不启动。
B在肌细胞接受到上游神经信号后，原肌球蛋白发生位移，暴露出细肌丝与粗肌丝马达结构与头部的结合位点，收缩装置启动。
25肌球蛋白沿微丝运动的分子机制（以肌球蛋白II为代表）
A肌球蛋白每一个马达结构域都具有ATP酶活性，包含一个ATP结合位点和一个肌动蛋白结合位点。
B肌球蛋白马达结构域沿微丝运动时，每个运动周期消耗1分子ATP，移动一步距离，即一个肌动蛋白单体的长度（约5nm）。
C肌球蛋白马达结构域每一个运动周期可分为五个阶段。
1在上一个运动周期结束后，释放了ADP分子的II型肌球蛋白头部马达结构域（以下简称头部）在一段很短暂的时间没有与任何核苷酸分子结合，此时的头部处于僵直状态，与细肌丝紧密结合。
2僵直状态十分短暂，随后头部与1分子ATP结合，构象发生轻微变化，使头部与细肌丝的紧密结合松开。
3松开细肌丝后头部的ATP酶活性启动，ATP水解为ADP和1分子Pi，ATP水解释放的能量使得头部的构想发生很大改变，向正极端移动一个肌动蛋白分子的距离，此时的头部处于高能构象，ADP和Pi仍然停留在头部。
4向前移动后的头部与前方下一个肌动蛋白分子的结合位点接触，这种分子接触使得头部的Pi分子释放，Pi的释放使得头部与肌动蛋白分子紧密结合并触发了头部的能量释放，头部恢复低能构象并向负极方向拖拽细肌丝，滑动距离为一个肌动蛋白分子的距离。
5在能量释放过程中，ADP分子释放，头部在完成拖拽动作后重新恢复到僵直状态，与肌动蛋白分子紧密结合。
DII型肌球蛋白的两个马达结构域头部独立运动，彼此间无明显协调性。
EII型肌球蛋白每一个运动周期肌球蛋白头部与细肌丝紧密结合的时间只占总时间的5%。
由于一根细肌丝同时与多个（约50个）肌球蛋白头部相互作用，因此任意一个时间点总有一个以上的肌球蛋白头部与细肌丝紧密相连，使得粗细肌丝间的滑动可以连续进行而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。
26微管的组成与极性
A组成微管的基本结构单元是由两种非常相似的微管蛋白亚基结合而成的异源二聚体，叫做αβ-微管蛋白二聚体（αβ-tubulindimer）。
Bαβ-微管蛋白二聚体由α微管蛋白（α-tubulin）和β微管蛋白（β-tubulin）首尾相连而成。
两个亚基部均有一个核苷酸结合位点（可与GTP或GDP结合），但由于构象上的原因，只有结合在β微管蛋白上的GTP可以被水解并在水解后被新的GTP分子所替换，而α微管蛋白上的GTP分子通常情况下不会被水解。
C微管管壁由αβ-微管蛋白二聚体纵向排列而成的原纤丝构成，13根原纤丝合拢构成中空的微管结构。
D微管中所有αβ-微管蛋白二聚体的极性方向都是相同的，指向微管正极端的都是β微管蛋白，指向微管负极端的都是α微管蛋白。
27胞外微管组装反应的动力学过程
A与胞外微丝组装反应相似
B分为三个时期：
延迟期，延长期和稳定期
C胞外微管组装反应中也会出现踏车行为，但踏车行为在细胞几乎不存在。
28核苷酸GTP/GDP在微管组装中的作用
A微管蛋白本身也是一种GTP酶，能够水解与之结合的GTP分子使之转变为GDP，微管蛋白的GTP酶活性只有在其组装到微管末端之后才开始生效。
B在游离状态下微管蛋白与GTP的亲和力远高于GDP，与微管蛋白结合的GDP分子很容易被GTP分子所替换，因此游离状态下的微管蛋白携带的核苷酸分子以GTP为主。
C带有GTP的微管蛋白更容易发生聚合反应，带有GDP的微管蛋白更容易发生解聚反应。
D细胞中的微管组装时新组装上去的微管蛋白总是携带GTP分子的，该GTP分子在停留一段很短的时间后即被水解为GDP，在水解发生前新的携带GTP的微管蛋白二聚体已经在末端聚合，使得整根微管最前端的几个微管蛋白总是携带
GTP的，称为GTP帽子（GTPcap）。
这样的末端称为T型末端。
E细胞中微管的去组装总是发生在末端微管蛋白携带GDP的时候，这样的末端定义为D型末端。
F细胞的D型微管末端主要是由于正极端微管在远端未能及时找到起稳定作用的微管结合蛋白或是该微管结合蛋白因环境改变而脱落造成的。
29微管组装与去组装的动力学不稳定性（dynamicinstability）
A由于构象上的显著差异，D型微管末端的解聚速度远大于T型微管末端的解聚速度。
因此在正常的细胞环境下，D型末端一旦出现，该末端将立刻进入解聚状态，解聚速度几乎是不可逆的，直至整根微管完全消失为止。
微管装配过程中的这种反应特性称为动力学不稳定性。
B细胞环境中微管的延伸速度和GTP的水解速度相近，因此细胞微管的组装随时都有可能因末端微管蛋白的水解而使T型末端转变为D型末端，从而进入不可逆的解聚状态。
C带有GDP的微管蛋白形成的原纤丝具有向外侧弯折的倾向，因此处于组装过程中的T型末端由于有GTP帽子保护，其末端是笔直的管状。
而处于去组装过程中的D型末端由于失去了GTP帽子保护，其末端的13根原纤丝彼此分离向外侧弯折，这种弯折构象更有利于微管的解聚反应。
30微管组织中心
A细胞微管的组装没有成核反应阶段，所有微管均以微管组织中心为起点开始组装，与微管组织中心相连的总是负极端，向外延伸的总是正极端
B细胞的微管组织中心有两种，分别是中心体和基体。
中心体是细胞微管组装的组织中心，基体是纤毛或鞭毛微管组装的组织中心。
31中心体结构及功能
A中心体由中心粒，中心粒外周物质（或中心体基质），γ微管蛋白环状复合物三部分组成。
中心粒被中心体基质包围，γ微管蛋白环状复合物分布在中心体基质表面。
Bγ微管蛋白环状复合物是微管组装的起点，该复合物由γ-微管蛋白（γ-tubulin）及其他辅助蛋白共同装配而成，其中13个γ-微管蛋白组成一个直径与微管直径相同的环，游离的αβ-微管蛋白二聚体能够在这个环上继续组装形成新的微管。
C中心体含有一对桶装的中心粒，它们彼此垂直分布，每个中心粒由9组三联体微管围拢而成，每一组三联体微管中只有一根是完整的，定义为A管，与之相邻的分别是B管和C管。
D间期细胞的中心体只有一个，总是存在于细胞核附近。
E分裂期细胞的中心体有两个，分别存在于细胞两极。
32细胞的微管网络组织形式
A细胞微管以中心体为中心向四周延伸，形成星型辐射状微管网络。
B微管网络具有高度的动态性，中心体不间断地向四周随机启动微管的组装，延伸的微管由于具有动力学不稳定性，随时都可能丢掉GTP帽子进入不可逆的降
解状态，任何时刻都有一部分微管在延伸，同时另一部分微管在崩解
C细胞通过特殊的微管末端稳定结构（如加帽蛋白）来保留需要的微管，当延伸中的微管末端遇到这种稳定结构后其末端就被保护起来，即使转变为D型末端也不会触发解聚反应，微管因此而稳定存在。
33微管去稳定蛋白（stathmin）
A微管去稳定蛋白通过自身的磷酸化来调控微管的动力学不稳定性。
B去磷酸化的微管去稳定蛋白与两个αβ-微管蛋白二聚体相结合，阻断其参与微管的组装，降低了胞游离αβ-微管蛋白二聚体的有效浓度，微管组装速度变慢，动力学不稳定性升高。
C磷酸化的微管去稳定蛋白丧失了与αβ-微管蛋白二聚体结合的活性，胞游离αβ-微管蛋白二聚体浓度提高，微管组装速度加快，动力学不稳定性降低。
34微管结合蛋白（MAP）微管结合蛋白通过带正电的微管结合结构域与带负电的微管表面结合，能够稳定微管，调节微管网络的结构和功能
35MAP2和tau蛋白
A
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