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生物化学名词解释

药学考研-生物化学名词解释汇总

生物化学   生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。

它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。

第二信使   细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使。

如果把激素本身看成是第一信使，那么，被释放到细胞浆中之后，代替原来的激素行使功能的小分子物质则可以看成是第二信使。

★亲和层析又名选择层析、功能层析或生物特异吸附层系，即通过蛋白质能与其对应的化合物（称为配基）具有特异结合

的能力实现蛋白质的分离。

★凝胶过滤原理是利用蛋白质的分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离的方法。

第一章糖的化学

单糖   凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。

单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。

寡糖   寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。

其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。

多糖   多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。

多糖有旋光性，但无变旋现象。

最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。

多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。

同聚多糖   同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

★杂聚多糖   杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。

★粘多糖   粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。

如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。

结合糖   结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。

糖蛋白   糖蛋白是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质。

常见的糖蛋白包括人红细胞膜糖蛋白、血浆糖蛋白、粘液糖蛋白等。

蛋白聚糖   蛋白聚糖是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。

蛋白聚糖是构成动物结缔组织大分子的基本物质，也存在于细胞表面，参与细胞与细胞，或者细胞与基质之间的相互作用等。

糖脂   糖脂是糖和脂类以共价键结合形成的复合物，组成和总体性质以脂为主体。

根据脂质部分的不同，糖脂又可分为分子中含鞘氨醇的鞘糖脂，分子中含甘油酯的甘油糖脂，由磷酸多萜醇衍生的糖脂和由类固醇衍生的糖脂。

脂多糖   脂多糖是糖与脂类结合形成的复合物，与糖脂不同的是在脂多糖中以糖为主体成分。

常见的脂多糖有胎盘脂多糖，细菌脂多糖等。

第二章     脂类的化学 

脂类   脂类是脂肪及类脂的总称，是一类低溶于水而高溶于有机溶剂（如乙醚、丙酮、氯仿等），并能为机体利用的有机化合物。

其化学本质为脂肪酸（多是4碳以上的长链一元羧酸）和醇（包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇）等所组成的酯类及其衍生物。

磷脂   磷脂是含磷的脂类，包括甘油磷脂和鞘磷脂两大类。

前者为甘油酯衍生物，而后者为鞘氨醇酯衍生物。

它们主要参与细胞膜系统的组成。

第三章     维生素与微量元素 

维生素   是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。

脂溶性维生素   脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K。

它们不溶于水，而溶于脂类及多数有机溶剂。

水溶性维生素   水溶性维生素能溶于水，包括B族维生素和维生素C。

微量元素   微量元素是指人体中每人每日的需要量在100mg以下的元素，主要包括有铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬等。

虽然所需甚微，但生理作用却十分重要。

第四章     蛋白质的化学

★蛋白质的一级结构   蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。

它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。

肽键   是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基缩合脱水而成。

肽单位  肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。

多肽链是由许多重复的肽单位连接而成，它们构成肽链的主链骨架。

★蛋白质的二级结构   蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折迭和β转角等。

★α螺旋   蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。

★蛋白质的三级结构   具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。

★蛋白质的四级结构   许多有生物活性的蛋白质由两条或多条肽链构成，肽链与肽链之间并不是通过共价键相连，而是由非共价键维系。

每条肽链都有自己的一、二和三级结构，这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。

由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。

★超二级结构   超二级结构又称模体或模序，是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。

★结构域   结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。

在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。

亚基  亚基又称亚单位，原聚体或单体。

一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多的多肽链组成。

亚基本身各具有一、二、三级结构。

★蛋白质的变性   某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质的变构   一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。

★等电点蛋白质在溶液中的带电情况主要取决于溶液的pH。

使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH，称为蛋白质的等电点。

第五章 核酸的化学

核酸 核酸是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。

核酸在细胞内通常以与蛋白质结合成核蛋白的形式存在。

天然的核酸分为两大类，即核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。

核酸的基本结构单位是单核苷酸，每个单核苷酸包括三部分：

戊糖、含氮碱基和磷酸基。

转运RNA（tRNA）   tRNA是细胞中一类最小的RNA，一般由73~93个核苷酸构成，分子量23000~28000，沉降系数为4S。

tRNA约占细胞中RNA总量的15%。

在蛋白质生物合成中tRNA起携带氨基酸的作用。

细胞内tRNA的种类很多，每一种氨基酸都有与其相对应的一种或几种tRNA。

★DNA的双螺旋结构DNA是两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的双螺旋结构。

★核酸的变性与复性   核酸分子具有一定的空间结构，维持这种空间结构的作用力主要是氢键和碱基堆积力。

有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。

变性核酸在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程称为复性。

★增色效应   核酸在变性时，e（p）值显著升高，此现象称为增色效应。

染色质   构成真核细胞的染色体物质称为染色质，具有三级结构的DNA和组蛋白紧密结合组成染色质。

它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂明，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体。

染色体   真核细胞有丝分裂和减数分裂时由染色质聚缩而成的结构，一般呈棒状，因易被碱性染料染色故称染色体。

染色质是由核内的DNA与组蛋白、非组蛋白等结合形成的线状结构。

基因   基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的一个特定DNA片段。

基因组   基因组指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。

核基因组是单倍体细胞核内的全部DN分子；线粒体基因组则是一个线粒体所包含的全部DNA分子；叶绿体基因组则是一个叶绿体所包含的全部DNA分子。

 ★回文结构在真核细胞DNA中常存在许多特殊的序列，这种结构中脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读和倒读意义是一样的（即脱氧核苷酸排列顺序相同），这种结构称为回文结构。

★熔解温度通常把e（p）值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”或熔解温度，用符号Tm表示。

★核酸的分子杂交将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同序列，则会形成杂交DNA分子。

第六章 酶 

酶酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。

酶与一般的催化剂不同，催化效率非常高，具有高度的专一性，催化活性受到调节和控制。

★活性中心   酶的活性中心又称活性部位，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。

就功能而论，活性部位又可分为底物结合部位和催化部位。

底物结合部位是与底物特异结合的有关部位，因此也叫特异性决定部位。

催化部位直接参与催化反应，底物的敏感键在此部位被切断或形成新键，并生成产物。

必需基团    酶分子中与酶的活性密切相关的化学基团叫做酶的必需基团。

酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，故称为活性中心内的必需基团。

但酶活性中心外还有一些基团虽然不与底物直接作用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置、间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用，这些基团称为活性中心外的必需基团。

★核酶核酶又称催化RNA，是具有生物催化活性的RNA。

其功能是切割和剪接RNA，核酶的底物是RNA分子，其作用特点是：

切割效率低，易被RAase破坏。

★辅酶   酶的辅助因子包括辅酶和辅基。

这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。

与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价结合）并可用透析方法除去的称为辅酶。

★辅基   酶的辅助因子包括辅酶和辅基。

这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。

与酶蛋白结合牢固（一般以共价键结合），不能用透析方法除去的称为辅基。

★米氏常数   米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L（摩尔/升），Km是酶的特征性常数。

当pH、温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。

Km值的范围一般在10-7～10-1mol/L之间。

★比活力   酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数。

比活力（纯度）=活力单位数/毫克蛋白（氮） 

★诱导契合学说   诱导契合学说认为：

酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。

★竞争性抑制   竞争性抑制是较常见而重要的可逆抑制。

它是指抑制剂（I）和底物（S）对游离酶（E）的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。

这种情况往往是抑制剂和底物争夺同一结合位置。

竞争性抑制程度与[I]成正比，而与[S]成反比，故当底物浓度极大时，同样可达到最大反应速度，即抑制作用可以解除。

非竞争性抑制   非竞争性抑制是指底物S和抑制I与酶的结合互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可和EI复合体结合。

同样I可和游离E结合，也可和ES复合体结合，但IES不能释放出产物。

抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。

反竞争性抑制   反竞争性抑制为抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间复合体结合成EIS，但EIS不能释出产物。

抑制程度既与[I]成正比，也和[S]成正比。

激活剂   凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称为激活剂。

酶原  某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。

使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

最适pH   酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。

pH对不同酶的活性影响不同。

最适温度   化学反应的速度随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。

反应速度最大时的温度，称为酶的最适温度。

寡聚酶   寡聚酶含有2个以上的亚基，多的可含60个亚基，这些亚基巧妙地结合成具有催化活性的酶。

寡聚酶可分为含有相同亚基的寡聚酶和含有不同亚基的寡聚酶两大类。

★同工酶   同工酶是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。

★诱导酶   诱导酶是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。

它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。

★变构酶   变构酶又名别构酶，迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基。

分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物（或称效应剂）的变构中心。

这两个中心可位于不同的亚基上也可位于同一个亚基的不同部位上。

变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。

 ★变构效应调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度，此效应称酶的变构效应。

★调节酶   也称共价调节酶，是指调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减酶分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。

★固定化酶   固定化酶是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。

★限制性内切酶限制性内切酶是指能特异识别核酸分子某些碱基序列并加以切开的酶。

（不确定对否？

）

第七章    激素及其作用机制 （略）

第八章 生物氧化 

★生物氧化   物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化，主要是指糖、脂肪及蛋白质等在体内氧化分解最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。

★底物水平磷酸化   底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。

★氧化磷酸化   代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称为氧化磷酸化。

★解偶联剂    解偶联剂是氧化磷酸化的一类抑制剂，使氧化与磷酸化脱偶联，虽然氧化照常进行，但磷酸化不能进行，不能生成ATP，则P/O比值降低，甚至为零。

解偶联剂为离子载体或通道，能增大线粒体内膜对H+的通透性，消除H+梯度，因而无ATP生成，使氧化释放出来的能量全部以热的形式散发。

如质子载体2,4-二硝基酚（DNP）。

★呼吸链   在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统称为电子传递链。

该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链。

★P/O比值   P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。

ATP合酶   ATP合酶位于线粒体内膜上，是一个大的膜蛋白质复合体，是由两个主要组分（或称因子）构成，一是疏水的F0，另一是亲水的F1，又称F0F1复合体。

ATP合酶催化ADP与Pi合成的。

ATP循环   在能量代谢中起关键作用的是ATP-ADP系统，ADP能接受代谢物质中所形成的一些高能化合物的一个磷酸基团和一部分能量转变成ATP，也可以在呼吸链氧化过程中直接获取能量，用无机磷酸合成ATP；ATP水解释放出一个磷酸基团又变成ADP，同时释放出能量又被用于合成代谢和其他需要能量的生理活动，这就是ATP循环。

高能磷酸键   生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中，形成磷酸酯。

这些磷酸酯键水解时释放能量较多（大于21kJ/mol），一般称之为高能磷酸键，常用“~p”符号表示。

含有高能磷酸键的化合物称之为高能磷酸化合物。

★NADH穿梭线粒体内生成的NADH可以直接参加氧化磷酸化过程，但在胞液中生成的NADH不能自由透过线粒体膜，故胞液中NADH所携带的额氢必须通过某种转运机制进入线粒体，才能通过呼吸链进行氧化磷酸化过程，这种转运机制称为NADH穿梭，主要有苹果酸-天冬氨酸穿梭和α-磷酸甘油穿梭。

第九章  糖代谢 

糖酵解 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。

糖酵解途径糖酵解途径是指在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。

糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。

★三羧酸循环   乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系，被氧化生成水和二氧化碳。

由于这个循环反应开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称之为三羧酸循环或柠檬酸循环。

又因为Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环。

磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径也称为磷酸戊糖旁路，是一种葡萄糖代谢途径。

葡萄糖可经此途径代谢生成磷酸核糖、NADPH和CO2，而主要意义不是生成ATP。

★糖异生 从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

★乳酸循环肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。

肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。

葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也叫作Cori循环。

糖原合成 体内由葡萄糖（包括少量果糖和半乳糖）合成糖原的过程称为糖原合成，反应在细胞质中进行，需要消耗ATP和UTP。

糖原分解 糖原分解是指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。

糖原的分解要经过四步酶促反应，分别由糖原磷酸化酶、脱枝酶、磷酸葡萄糖变位酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。

葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌肉中。

所以只有肝和肾可补充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。

血糖   血糖指血中的葡萄糖。

血糖水平相当恒定，维持在3.89~6.11mmol/L之间，这是进入和移出血液的葡萄糖平衡的结果。

第十章     脂类代谢 

★必需脂肪酸对人体功能必不可少，但人体自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸等。

★脂肪动员 脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪的动员。

脂肪动员过程中使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。

脂蛋白 脂蛋白是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中运输形式。

脂类物质与蛋白质结合，形成具有亲水性的脂蛋白。

乳糜微粒 乳糜微粒是在小肠上皮细胞中合成的，其特点是含有大量脂肪（约占90％），而蛋白质含量很少。

乳糜微粒中的脂肪是来自食物，因此，乳糜微粒为外源性脂肪的主要运输形式，其运输量与食物中脂肪的含量基本上一致。

极低密度脂蛋白   极低密度脂蛋白主要由肝实质细胞合成，其合成及分泌过程，与小肠粘膜上皮细胞合成和分泌乳糜微粒的过程基本类似，其组成上只有量的变化而无质的差别。

极低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和胆固醇的含量比乳糜微粒的多。

极低密度脂蛋白是转运内源性脂肪的主要运输形式。

低密度脂蛋白 低密度脂蛋白是血浆中极低密度脂蛋白在清除过程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白质后的残余部分。

由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量较少，而胆固醇和磷脂的含量则相对地增高，因此，它的主要功能是运输胆固醇。

高密度脂蛋白 高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出来的。

其组成中除蛋白质含量最多外，胆固醇（约20％）和磷脂（30％）的含量也较高。

它的主要功能是运输胆固醇和磷脂。

脂酰CoA合成酶   在ATP、CoASH、Mg2+协同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活化生成脂酰CoA。

脂肪组织中，有三种脂酰CoA合成酶：

乙酰CoA合成酶、辛酰CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。

肉毒碱 长链脂酰CoA是通过一种特异的转运载体，从细胞液转运至线粒体内膜，这个载体就是肉毒碱。

★脂肪酸的β-氧化   脂肪酸氧化分解代谢的最主要途径，该途径的每次循环反应，是从脂肪酸的羧基端氧化水解下一个二碳化物。

由于这种氧化作用，是在长链脂肪酸的β位碳原子进行，然后水解下二碳化物，故称为β氧化作用。

β氧化作用是在线粒体基质中进行的。

脂肪肝   肝脏中合成的脂类是以脂蛋白的形式转运出肝脏外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，当磷脂在肝脏中合成减少时，肝脏中脂肪不能顺利地被运出，引起脂肪在肝脏中堆积，称为脂肪肝。

★酮体在肝脏中脂肪酸氧化很不完全，因而体内经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。

★酮血症   糖尿病患者及正常人处于饥饿时，体内糖的利用失调，就要依靠增加脂肪的氧化来供应机体所需的能量，造成脂肪组织中脂肪被大量动员，运至肝中进行氧化，生成大量酮体。

大量酮体进入血液后，肝外组织来不及氧化利用过多的酮体，使血液中酮体浓度升高，称酮血症。

酮尿症   发生酮血症的同时，在尿液中有大量酮体出现，称酮尿症。

高脂血症   临床上将空腹时血脂持续超出正常值上限称为高脂血症，如高胆固醇、高甘油三酯或两者兼高。

第十一章   蛋白质的分解代谢

★必需氨基酸必需氨基酸是指机体需要，但机体不能合成或合成很少，不能满足需要，必需由食物供给的氨基酸。

氨基酸降解 氨基酸可通过脱氨作用，转氨作用，联合脱氨或脱羧作用，分解成α-酮酸、胺类及二氧化碳。

氨基酸分解所生成的α-酮酸可以转变成糖、脂类或再合成某些非必需氨基酸，也可以经过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，并放出能量。

分解代谢过程中生成的氨，在不同动物体内可以氨、尿素或尿酸等形式排出体外。

★转氨作用 氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α-酮酸，这个过程称为转氨作用或氨基移换作用。

转氨酶   催化转氨作用的酶统称为转氨酶或氨基移换酶。

大多数转氨酶需要α-酮戊二酸作为氨基的受体。

转氨酶有多种，在体内广泛分布，不同的氨基酸各有特异的转氨酶催化其转氨反应。

其中较重要的有谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）。

★联合脱氨作用   主要方式为转氨作用偶联氧化