生物化学重点总结 期末考试试题.docx

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生物化学重点总结期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。

第一章生物化学与细胞

1、原核细胞与真核细胞的概念及区别

a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。

b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。

c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。

d真核细胞通常比原核细胞大

f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。

第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质

1、α-氨基酸概念

α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。

2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则

a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。

3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点

4、含有的巯基的氨基酸

（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。

-SH是一个高反应性集团。

因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。

5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点

所有氨基酸都处于电离状态。

在任意ph下，[共轭碱]/[共轭酸]（[A-]/[HA]）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/[HA]）

等电点：

氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。

6、氨基酸的几个特征化学反应及用途

由-氨基参加的反应

（1）与亚硝酸反应用途：

VanSlyke法定量测定氨基酸的基本反应。

（2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：

可以用来直接测定氨基酸的浓度。

（3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：

用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（4）和丹磺酰氯的反应用途：

用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：

用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

由-氨基和羧基共同参加的反应

（1）与茚三酮反应用途：

常用于氨基酸的定性或定量分析。

（2）成肽反应

7、肽键：

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。

肽：

两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8、肽平面的定义

肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。

是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：

羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

定义:

是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。

二级结构的分类-螺旋-折叠-转角

（1）α-螺旋的特点：

右手螺旋

=每一圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；

=每一个氨基酸的C=O键中的氧和后面第四个氨基酸的N-H键的氢形成氢键；

=R基指向螺旋的外部。

（2）-折叠的特点：

维持β-折叠的力量：

链间的氢键

β-折叠的形状：

1）肽链呈现锯齿状

2）几乎完全伸展，按层平行排列。

β-折叠有平行式和反平行式两种形式。

=平行式：

两条链的走向相同

=反平行式：

两条链的走向相反

反平行式更稳定

氨基酸残基中的R基在折叠面的两侧交替出现。

（3）-转角的特点：

由四个氨基酸残基组成;

第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键。

10、蛋白质的三级结构

蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。

作用力：

疏水相互作用、氢键、范德华力、共价交联、静电引力。

11、蛋白质的四级结构

多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

由多条独立肽链通过非共价键所结合形成的结构形式。

单个的肽链称为亚基或亚单位。

维持亚基之间的化学键主要是疏水力。

多个亚基聚集成寡聚蛋白；

12、疏水相互作用力概念

蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象。

非极性分子之间一种弱的、非共价的相互作用。

这些非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

13、超二级结构及结构域的概念

也称基元，是二级结构的组成结构，这类结构存在于大量的各种不同的蛋白质结构中具有一种特定功能或是作为大的功能单位结构域的一部分。

结构域：

三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的，独立折叠的结构单位。

14、抗体——体内能够识别外来物质的蛋白质，又称为免疫球蛋白

两个最显著的特点，一是高度特异性,二是多样性

15、蛋白质的变性作用

环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，导致生物活性的降低或丧失，这一过程称为变性

变性的本质：

变性是空间结构的解体,非共价键被破坏，肽键没有被破坏

生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

蛋白质的复性作用

在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

17、波尔效应P144

CO2浓度的增加降低细胞内的ph，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

备注：

1、氨基酸的分类（根据R基分类）

R基为非极性的氨基酸—不带电荷，不亲水（甘氨酸,丙氨酸,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸）

R基为极性、不带电荷的氨基酸，亲水，R基含有羟基、巯基、酰胺基（丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸）

R基为极性、带有电荷的氨基酸。

=酸性氨基酸（天冬氨酸,谷氨酸）

=碱性氨基酸（组氨酸,精氨酸,赖氨酸）

碱性氨基酸是极性的，在等电点以下带有正电荷，具有强亲水性。

酸性氨基酸是极性的，在等电点以下带负电荷。

含有巯基的氨基酸：

半胱氨酸

2、氨基酸的性质

（1）物理性质

a.紫外吸收

b.立体异构和旋光性除了甘氨酸外，氨基酸都是立体异构的。

天然存在的氨基酸都是L-型的。

旋光性：

有15种是右旋的，4种是左旋的。

c.熔点异乎寻常的高熔点：

甘氨酸：

232ºC，乙酸：

16.5ºC

d.溶解性,溶于水而不溶于很多有机溶剂。

（2）.化学性质

a、两性电离

b、等电点

pHpI

c.化学反应

3、蛋白质的分子结构

蛋白质的构造——一级结构肽键连接的氨基酸序列

蛋白质的构象——（低级）二级结构一级结构盘绕折叠成有规律的二级结构

——（高级）三级结构二级结构进一步折叠形成更复杂的空间结构

超分子结构——四级结构有2个以上成三级结构的肽链组成

4、层析：

也称为色谱，其基本原理是分析样品作为流动相经过固定相时，样品的各个成分与固相进行不同程度的相互作用，使得样品中各个成分在固相中的迁移率产生差别，从而达到分离样品的目的。

（柱层析，凝胶过滤层析，离子交换层析，亲和层析）

定义：

按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以使液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

透析：

通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

电泳：

电泳分离蛋白质是利用带电荷不同的蛋白质在电场中的迁移率的差别达到分离得目的。

（SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳，等电聚焦电泳，双向电泳）

第五章酶

1、酶作为催化剂的特性（相对于其他催化剂）

效率高：

比非生物催化剂高103～1017倍

具有特异性

对环境敏感

条件温和：

室温、常压、温和的pH

2、酶的命名和分类

=习惯名称。

例：

谷丙转氨酶；葡萄糖氧化酶

根据酶催化的反应、作用的底物、酶的来源命名。

=系统名称。

例：

L-谷氨酸：

α-酮戊二酸氨基转移酶；β-D-葡萄糖氧氧化酶

=EC编号。

例：

EC2.6.1.1；EC1.1.3.4

按照所催化的反应分类氧化还原酶,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶、连接酶

3、比活的概念和计算：

每毫克蛋白含有的酶单位数。

量度酶纯度比活力=总活力单位/总蛋白mg数=U（或IU）mg蛋白

4、酶的活性部位

酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。

活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或事蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠的很近的一些氨基酸残基组成的。

概念：

活性部位（又称活性中心）

1）与酶的催化作用直接相关的区域称为活性部位。

2）包括：

催化中心和结合中心。

活性部位的特点:

在整个酶分子中占的比例很小

酶分子内部的固定形状的孔洞或者缝隙

是有空间结构的三维实体

具有柔性或可运动性

5、米氏方程

数字意义：

米氏常数Km为反应速度达到最大速度vmax的一半时的底物浓度。

米氏常数Km的特点和意义：

Km与酶和任何反应物的浓度无关。

Km受反应条件影响，例如底物种类、温度、pH值等等。

Km的化学意义：

可以反映酶和底物的亲和力。

6可逆抑制的分类及对反应常数的影响

竞争性抑制剂

非竞争性抑制剂

反竞争性抑制剂

（1）竞争性抑制作用抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性部位，阻碍酶与底物结合形成中间产物。

抑制程度取决于：

抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例.本质——底物和抑制剂的“竞争”。

可以通过增大底物浓度来消除。

竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响

（2）非竞争性抑制作用抑制剂与酶活性部位外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。

特点：

不能通过增大底物浓度来消除

非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响

（3）反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的ES结合，使ES的量下降。

既减少从ES转化为产物的量，也同时减少从ES解离出E和S的量。

反竞争性抑制对酶促反应动力学的影响

7、酶原：

通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

酶原的激活：

酶原经过一级结构的变化变为有活性的酶的过程。

8、酶催化反应的机制

a酸碱催化b共价催化c靠近与定向效应d底物变形

多催化基团协同作用金属离子协同作用

第六章辅酶和维生素

1在代谢中起关键作用的维生素

（1）尼克酸和尼克酰胺（维生素PP）尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II（或称NAD+和NADP+）。

能维持神经组织的健康。

缺乏时表现出神经营养障碍，出现糙皮病（又称癞皮病或神经性皮炎）。

维生素PP和NAD+和NADP+

NAD+（烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I）和NADP+（烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II）是维生素烟酰胺的衍生物

（2）核黄素（维生素B2）核黄素（维生素B2）由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。

缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。

主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。

多种重要脱氢酶的辅酶

=核黄素和FAD和FMN

FAD（黄素-腺嘌呤二核苷酸）和FMN（黄素单核苷酸）是核黄素（维生素B2）的衍生物，

功能：

在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。

（3）泛酸和辅酶A（CoA）维生素（B3）-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。

辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是泛酸，又称维生素B3。

功能：

是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。

（4）叶酸和四氢叶酸（FH4或THFA）

四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸（又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11）。

四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO等的载体，参与多种生物合成过程。

（5）硫胺素

硫胺素（维生素B1）在体内以焦磷酸硫胺素（TPP）形式存在。

缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿，俗称“脚气病”。

硫胺素和焦磷酸硫胺素（TPP）

焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，它的前体是硫胺素（维生素B1）。

功能：

是催化酮酸的脱羧反应

（6）吡哆素（维生素B6）

吡哆素（维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺）。

吡哆素和磷酸吡哆素

磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。

（7）生物素

生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。

生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。

（8）维生素B12辅酶

维生素B12又称为钴胺素。

维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。

维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团（主要为甲基）的变位反应。

（9）硫辛酸

硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。

硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.

（10）维生素C

在体内参与氧化还原反应，羟化反应。

人体不能合成。

（11）四种脂溶性维生素ADEK

第七章糖类

1、单糖:

有3个或更多碳原子组成，具有经验公式（CH2O）的不能水解的最简单糖类，是多羟基醛或酮或其衍生物。

一般分为醛糖和酮糖两类。

例如果糖、葡萄糖、半乳糖

寡糖:

由2~20个分子单糖通过糖苷键连接，缩合形成的单糖聚合物，水解后产生单糖。

例如蔗糖、麦芽糖。

多糖（包括:

同聚多糖,杂聚多糖,糖复合物）:

20个以上的单糖通过糖苷键链接形成的聚合物。

由多分子单糖或其衍生物所组成，水解后产生原来的单糖或其衍生物。

例如淀粉、纤维素

2、对构型异构体的命名的传统方法如下：

碳原子从碳链中最靠近氧化性最高的基团的一端开始编号，这一端的碳原子为1号碳原子（C-1）;

符号D-和L-指的是离醛基或酮基最远的不对称碳原子的构型。

该不对称碳原子上凡羟基在右边的为D-型，凡羟基在左边的为L-型。

（确定D-L-的规则）

3、糖苷的形成半缩醛羟基或半缩酮羟基与另一化合物中的羟基反应，产生糖苷。

4、几种常见的寡糖和多糖

寡糖:

麦芽糖,蔗糖,乳糖,环糊精

多糖:

淀粉（分为直链淀粉和支链淀粉）,糖原,纤维素（透明质酸,细胞壁多糖），几丁质

第八章脂和生物膜

1、脂肪酸概念,数字符号的表达式

脂肪酸由一条不分支的脂肪族碳氢链和末端的羧基组成。

大多数脂肪酸都具有偶数数目的碳原子。

分为：

饱和脂肪酸,不饱和脂肪酸。

脂肪酸是最简单的一种脂。

通式：

R—COOH

表示方法：

双键位置用符号表示，上标N表示每个双键的最低编号碳原子，用:

隔开两个数字，第一个数字表示脂肪酸的碳数，第二个表示碳碳双键数。

2、皂化与皂化数

皂化专门指甘油三酯在碱的作用下水解的反应，因为反应生成脂肪酸盐（肥皂的主要成分）。

皂化后，通过用标准酸滴定，测定未反应的碱量，计算出对给定的脂肪进行皂化所需要的碱量，通常用皂化数表示。

（返滴定法）

皂化数定义为使一克脂肪皂化所需要的KOH的mg数。

计算：

取两份碱一份直接用酸滴定V总

一份先皂化剩余的用酸滴定V剩余

（V总-V剩余）*M酸=皂化用碱量（KOH=56.1）

3、甘油磷酯的概念，两亲性特点

甘油磷酯是两性分子，是生物膜中主要脂成分。

有一个极性头部和长的、非极性尾部。

极性头部是指磷脂分子中磷酸和与磷酸相连接的其他带电荷基团，非极性尾部指两个长链脂酰基。

4、类固醇的结构及特点

类固醇是真核生物中常见的第三类膜脂，是环戊烷多氢菲的衍生物，有A，B，C，D四个稠环组成环形核，其中3个环是6碳环（ABC），一个环是5碳环（D环）

5、生物膜的组成及结构

生物膜主要由脂双层构成，磷脂的极性头部出现在膜的两个面上，膜蛋白和另外一些膜脂插入脂双层中。

膜结构的流动镶嵌模型解释膜脂和膜蛋白的流动性，膜脂和膜蛋白有一定程度的侧向运动。

脂在双层膜中侧向扩散很快，但从一层向另一层的横向扩散很慢。

膜的基本结构——脂双层

一个典型的生物膜含有磷脂、糖鞘脂和胆固醇（在一些真核细胞中）。

磷脂和糖鞘脂在一定条件下，可以形成单层膜、微团、脂双层。

典型脂双层厚度约为5到6nm。

脂双层的脂分子疏水尾部指向双层内部，亲水头部与每一面的水相接处，磷脂中带正电荷和负电荷的头部基团为脂双层提供双层离子表面，双层的内部是高度非极性的。

脂双层倾向于形成闭合的球形结构，这一特性可减少脂双层疏水边界与水相之间的不利接触。

膜蛋白直接参与跨膜的分子转运、信号传导以及质膜和细胞骨架之间的相互作用。

1972年，桑格（S.J.Singer）和尼克森（G.Nicolson）总结了当时有关膜结构模型及各种研究新技术的成就，提出了生物膜的流动镶嵌模型。

7、膜蛋白

生物膜中有3种膜蛋白内在膜蛋白、外周膜蛋白、脂连膜蛋白。

内在膜蛋白：

插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

也成内嵌膜蛋白，含有嵌入脂双层疏水部位的疏水区，有些内在膜蛋白横跨脂双层，一般具有跨膜多肽区的内在膜蛋白称为除按摩蛋白，这是参与跨膜转运和信号传递的蛋白质所必须的特征。

外周膜蛋白：

通过与膜脂的极性头部或膜内在蛋白的离子相互作用和形成氢键，与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。

与膜作用比内在膜蛋白弱，通过离子键和氢键与膜脂的极性头部或与内在膜蛋白结合。

由于外周膜蛋白没有共价键链接在双脂层上也没有嵌入在脂基质中，所以不用切断共价键和破坏膜，只要改变离子强度或PH，就可将外周蛋白从膜上分离。

脂连膜蛋白：

有些膜蛋白含有共价键链接的脂，通过脂将蛋白锚定在膜上。

6、膜流动性的特点

包括膜脂的流动性和膜蛋白的流动性。

膜脂的流动性主要指膜脂的侧向运动，而不是跨膜的翻转。

双层膜中脂的分子运动：

侧向扩散（在双层中每层平面内的脂运动，快。

）

横向扩散，也称翻转（双层中的某一层内的脂过度到另一层，慢。

慢的原因：

生物膜的内层膜和外层膜具有不同的脂组成）

流动性的原因;脂双层中的脂处于恒定的运动中；脂酰链的链内转和它们的屈伸能力。

7、被动转运主动转运的特点

被动转运不需要能量驱动，也称易化扩散。

小分子和离子跨膜运输主要借助膜孔蛋白和通道蛋白、载体蛋白以及离子载体。

=通道蛋白和膜孔蛋白

=载体蛋白

=离子载体

主动转运是溶质延浓度梯度降低方向的转运，不需要能量；与被动转运相反，主动转运可以逆浓度梯度转运，需能量。

8、胞吞胞吐概念与特点

蛋白质和某些其他的大的物质被质膜吞入并带入细胞内（以脂囊泡形势）。

受体介导的胞吞开始时大分子与细胞的质膜上的受体蛋白结合，膜凹陷，含有输入大分子的脂囊泡（也城内吞囊泡）出现在细胞内。

在胞内的囊泡与胞内题融合，然后，再与溶酶体融合，胞吞的物质被释放。

在胞吐中，细胞要分泌的蛋白质被包裹在囊泡内，然后与质膜融合，最后就爱那个囊泡内的包容物释放到细胞外介质中。

降解酶的酶原就是通过这种方式从胰腺细胞转运出去的。

胞吞：

物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形势（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。

胞吐：

分泌的物质被包裹在脂囊泡内，与质膜融合，然后将物质释放细胞外空间的过程。

第九章核酸

1、核酸的结构层次（名称及符号）

核酸分为两大类：

脱氧核糖核酸（DNA）

核糖核酸（RNA）

2、核苷中戊糖的编号

3、碱基组成及查格夫法则

（1）.嘌呤（腺嘌呤，鸟嘌呤）

（2）.嘧啶（尿嘧啶，胞嘧啶，胸腺嘧啶）

查格夫法则

所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，（nA＝nT），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（nG＝nC），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（nA＋nG＝nT＋nC）。

DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。

另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

4、DNA的双螺旋模型

双螺旋结构模型的要点

主链——两条反向平行的多核苷酸链绕同一主轴旋转。

碱基配对——两条核苷酸链依靠碱基之间的氢键结合在一起。

螺旋表面有大沟和小沟

5、核酸的变性、复性

（1）变性DNA由双链结构变成单链结构。

核酸的一级结构（碱基顺序）保持不变。

变性表现：

生物活性部分丧失，粘度下降，紫外吸收增加（增色效应）。

变性因素：

pH（>11.3或<5.0），变性剂（脲、甲酰胺、甲醛），低离子强度，加热

（2）热变性和Tm

突变的性质，在很窄的温度区间内完成。

将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示。

DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关。

G和C的含量高，则Tm值高。

（3）核酸的复性

变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。

变性的DNA缓慢冷却时可复性，因此又称为“退火”。

退火温度＝Tm－25℃

复性影响因素：

片段浓度，片段大小，片段复杂性（重复序列数目），溶液离子强度

第十章DNA复制

1、半保留复制的概念

　DNA复制的一种方式。

每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

2、DNA聚合酶的特点

此酶最早在大肠杆菌中发现，以后陆续在其他原核生物及微生物中找到。

酶需要四种脱氧核苷三磷酸dNTP（dATPdGTPdCTPdTTP）以及镁离子，一每条DNA链为模板课合成一条互补的、反平行的链。

由于需要DNA为模板，所以这样的酶叫DNA指导的DNA聚合酶，建成DNA聚合酶。

聚合酶需要一个游离的3＇-OH，催化的反应机制涉及到通过生长着的DNA链的3＇-OH对底物核苷三磷酸dNTP的α磷酸进行亲核攻击，形成磷酸酯键，同时释放出焦磷酸。

结果在3＇末端加上一个新的核苷酸。

焦磷酸进一步呗焦磷酸酶水解释放能量驱动聚合反应进行，将这种聚合模式称为5＇-3＇方向生长，即链的延伸有5＇末端到3＇末端。

3、半不连续复制：

DNA复制过程中，一条链连续复制，另一条链是不连续复制的现象。

前导链：

链的延长方向5＇-3＇，与解旋方向相同，为连续复制

滞后链：

链的延长方向5＇-3＇，与解旋方向相反，为不连续复制

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇链为模板可以合成新的5＇-3＇互补链前导链。

前导链合成只需一个RNA引物。

冈崎片段：

滞后链上不连续合成时先合成的片段，然后合成大的DNA片段。

需要很多RNA引物。

4、前导链，滞后链的特点

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇链为模板可以合成新的5＇-3＇互补链前导链。

前导链合成只需一个RNA引物。

滞后链合成是先合成许多冈崎片段，然后合成大的DNA片段。

需要很多RNA引物。

第十一章RNA合成

1、RNA转录DNA复制的相同异同处

同：

以DNA为模板，遵循碱基配对原则，都需依赖DNA聚合酶，聚合过程都是生成磷酸二酯键，新链合成方向为5＇-3＇

异：

模板合成方式原料引物碱基配对

DNA两股链均复制半保留复制dNTP需要（RNA）A-T，G-C

RNA模板链转录不对称转录NTP不需要（从头合成）A-U，T-A，G-C

第十二章蛋白质合成

1、遗传密码，密码子的概念及遗传密码的特点

遗传密码：

核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。

连续的3个核苷酸残疾序列为一个密码子，特指一个氨基酸。

标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几