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细胞生物化学

临床医学专业《细胞生物化学》课程教学大纲

执笔人：

王毓平编写日期：

2014.07

一、课程基本信息

1.课程编号：

10030107

2.课程性质/类别：

必修课/专业基础课

3.学时/学分：

104学时/6.5学分

4.适用专业：

临床医学专业

二、课程教学目标及学生应达到的能力

通过《细胞生物化学》课程学习，学生将能够：

1．描述细胞及生物体（主要是人体）内的生物分子的化学组成、结构及功能以及由这些生物分子构成的细胞及亚细胞结构的基本结构与功能。

2．描述细胞及生物体（主要是人体）内物质代谢、能量代谢及调控规律。

3.解释生物体遗传信息传递的基本规律，主要包括DAN复制、转录和蛋白质的生物合成及基因表达调控规律。

4.学会初步运用细胞生物学、生物化学与分子生物学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。

5.结合理论授课和实验操作学习科学思维、观察分析问题的能力，训练严谨、求实的科学态度和工作作风。

三、课程教学内容与基本要求

（一）细胞生物化学整合课程概述（1学时）

（二）蛋白质的结构与功能（5学时）

1.主要内容：

（1）蛋白质的分子组成L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。

肽链与肽键，重要的生物活性多肽。

蛋白质的分类。

（2）蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构，蛋白质的二级结构（肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌指结构、分子伴侣），蛋白质的三级结构，蛋白质的四级结构。

（3）蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的一级结构与功能的关系，蛋白质的空间结构与功能的关系。

（4）蛋白质的理化性质及其分离纯化蛋白质的理化性质：

两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。

蛋白质的分离和纯化。

2.基本要求：

（1）掌握蛋白质分子的元素组成特点，20种编码氨基酸名称（及中英文缩写代号），化学结构及分类法，在蛋白质结构中连接氨基酸的共价键和非共价键，蛋白质的一级结构和空间结构的概念与结构特点；模序、功能域的概念；蛋白质变性与其特点，蛋白质构象与功能的关系。

（2）熟悉模序的概念、蛋白质的主要理化性质：

两性及等电点、高分子性质、蛋白质沉淀、吸收光谱及呈色反应；一级结构的个体差异与分子病；多肽链氨基酸序列测定。

（3）了解蛋白质分类、生物活性肽、蛋白质的分离与纯化、蛋白质空间结构测定等。

3.自学内容：

（1）蛋白质分类、生物活性肽。

（2）蛋白质空间结构测定。

（三）核酸的结构与功能（4学时）

1.主要内容

（1）核酸的化学组成及一级结构核苷酸、嘌呤与嘧啶，DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分之间的连接方式。

脱氧核苷酸的连接。

核苷酸的连接。

核酸的一级结构

（2）DNA的空间结构与功能DNA的双螺旋结构Chargaff规则。

DNA的超螺旋结构。

（3）RNA的结构和功能mRNA、tRNA、rRNA。

（4）核酸的理化性质紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。

2.基本要求

（1）掌握核酸的化学组成，DNA一级结构和DNA双螺旋结构，RNA种类、RNA一级结构、二级结构。

（2）熟悉核苷酸的结构与命名，环核苷酸、DNA超螺旋、DNA和RNA重要的理化性质及意义。

（3）了解核小体结构特点、DNA的多样性、snRNA等。

（四）酶（6学时）

1.主要内容

（1）酶的分子结构与功能酶的分子组成，酶的活性中心，同工酶的概念、乳酸脱氢酶及肌酸激酶同工酶的组织分布、同工酶测定的临床意义。

（2）酶的工作原理酶反应特点，酶促反应的机制。

（3）酶促反应动力学底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、Km、Vmax的意义。

酶浓度对反应速度的影响，温度对反应速度的影响，pH对反应速度的影响，抑制剂对反应速度的影响：

不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

激活剂对反应速度的影响。

（4）酶的调节酶活性的调节（酶原激活、变构调节、共价修饰）。

酶含量的调节。

（5）酶的命名与分类酶的分类，酶的命名。

（6）酶与医学的关系酶与疾病的关系。

酶在医学上的应用。

2.基本要求

（1）掌握酶的概念与作用特点，酶结构与催化功能，酶原激活及同工酶概念，酶促反应动力学概念，米氏方程及Km的意义，酶的抑制作用类型，原理及特点。

（2）熟悉酶的作用机理，影响酶作用的温度及pH因素；别构酶概念、作用特点及意义。

（3）了解米－曼氏方程式的推导，酶的命名与分类、酶与医学的关系。

（五）糖复合物与细胞外基质（２学时）

1.教学内容

（1）糖蛋白糖蛋白的结构、糖蛋白的聚糖的生物学功能。

（2）蛋白聚糖蛋白聚糖的分子组成和生物学功能。

（3）糖脂糖脂的分类，鞘糖脂的分类和结构和和生物学功能。

（4）细胞外基质的蛋白组成、结构和功能细胞外基质中的结构蛋白、黏附蛋白

（5）细胞外基质受体

（6）细胞外基质与临床医学：

马方综合症、肿瘤转移、衰老、炎症。

2.基本要求

掌握：

糖复合物的分子组成、结构和生物学功能。

细胞外基质的构成成分、细胞外基质的功能，

熟悉：

细胞与微环境相互作用的基本原理，与细胞外基质的疾病。

了解：

糖复合物的生物合成。

（六）细胞膜与物质的穿膜转运（4学时）

1.主要内容

（1）细胞膜的化学组成膜脂的结构特性与种类；膜蛋白的存在方式，不同膜蛋白的特性；膜糖的存在部位，膜糖的种类。

（2）细胞膜的特性细胞膜的流动性；膜脂分子的运动形式；膜蛋白的运动形式。

细胞膜的不对称性膜脂分布的不对称性；膜蛋白分布的不对称性。

（3）细胞膜的分子结构模型单位膜模型；流动镶嵌模型；晶格镶嵌模型；板块模型

（4）小分子和房子的穿膜运输细胞膜的通透性；主动运输和被动运输过程的作用特点；载体蛋白和通道蛋白的结构特点及转运方式。

（5）大分子和颗粒物质的穿膜运输内吞作用：

吞噬作用、吞饮作用、受体介导的胞吞作用。

外吐作用：

固有分泌、受调分泌。

（６）细胞膜异常与疾病载体蛋白异常与疾病；离子通道异常与疾病；膜受体异常与疾病。

2.基本要求

（1）掌握生物膜的结构和功能，膜的分子结构及特点，物质的跨膜运输的概念及特点，主动与被动运输的比较。

（2）熟悉生物膜的生化组成，生物膜的结构模型。

（3）了解红细胞膜的结构，生物膜的理化、生物学性质。

（七）细胞的内膜系统与囊泡运输（4学时）

1.主要内容

（1）内质网　内质网的化学组成；内质网的形态结构；内质网的类型；内质网的功能。

（2）高尔基复合体　高尔基复合体的形态结构；化学组成和功能。

（3）溶酶体　溶酶体的形态结构与化学组成；溶酶体的类型；溶酶体形成与成熟过程；溶酶体的功能；溶酶体与疾病的关系。

（4）过氧化物酶体　过氧化物酶体的形态结构；过氧化物酶体所含的酶；过氧化物酶体的功能；过氧化物酶体的起源。

（5）囊泡与囊泡转运　基本概念；囊泡的来源与类型。

（6）细胞内膜系统与医学的关系　内质网、高尔基体的病理变化，溶酶体、过氧化物酶体与疾病

2.基本要求

（1）掌握内质网的两种基本类型，内质网的化学组成和功能，高尔基体的形态结构、化学组成和功能，细胞内蛋白分选与细胞结构的装配，溶酶体和过氧化物酶体的功能，过氧化物酶体的发现及所含酶类囊泡运输的概念；胞吞作用和胞吐作用的概念；受体介导的内吞作用的过程及生物学意义。

（2）熟悉信号肽假说，囊泡的类型及其分子结构基础；胞吞作用与胞吐作用的功能及作用特点。

（3）了解过氧化物酶体生物发生。

（八）线粒体（2学时）

1.教学内容

（1）线粒体结构及其化学组成　线粒体具有结构和功能上不同的双层膜；线粒体外膜含许多称为孔蛋白的转运蛋白；线粒体内膜是产生能量的重要部位；线粒体内外膜之间形成密闭的膜间腔；基质腔是进行三羧酸循环的重要场所。

线粒体的化学组成：

线粒体干重的主要成分是蛋白质；线粒体的脂类大部分为磷脂。

（2）线粒体的半自主性　线粒体具有自身的遗传系统：

线粒体基因组为一条环状双链DNA分子；线粒体内的蛋白质翻译；线粒体核编码蛋白质的转运；线粒体遗传系统与细胞核遗传系统的相互关系。

（3）线粒体与疾病　　线粒体疾病的特征（高突变率，多质性，母系遗传，阈值效应）；主要的mtDNA突变所至疾病：

碱基替换突变常常以突变为主，mtDNA缺失－插入导致一些病情严重的疾病；线粒体与癌症发生；线粒体与细胞凋亡。

2．基本要求

（1）掌握线粒体的结构与化学组成，导向信号与线粒体蛋白定位，线粒体的功能----氧化磷酸化作用。

（2）熟悉线粒体的形态结构；线粒体的遗传、增殖和起源；叶绿体的来源、形态与分布。

（3）了解线粒体的发现。

（九）生物氧化（4学时）

1.主要内容

（1）高能化合物----ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用高能化合物和概念，ATP是体内的直接供能物质，ATP的生成方式、ATP的作用。

（２）氧化磷酸化呼吸链的组成及排列顺序复合体I、复合体Ⅱ、复合体Ⅲ、复合体Ⅳ的结构与功能。

氧化磷酸化及其机制（P／O值、化学渗透假说、ATP合酶的结构及作用）。

影响氧化磷酸化的因素。

（３）还原当量与ATP的转运线粒体内膜对各种物质进行选择性转运α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭、ATP、ADP、Pi的转运。

2.基本要求

（1）掌握生物氧化的概念、特点及意义；线粒体内生物氧化体系（呼吸链）；呼吸链的组分与其作用，呼吸链组成成分的排列顺序，氧化磷酸化概念，ATP产生与P／O；ATP产生的基本方式，ATP合酶，其它高能化合物。

（2）熟悉氧化磷酸化的化学渗透学说特点。

苹果酸穿梭和a一磷酸甘油穿梭。

含氧自由基的产生、消除及预防。

呼吸链的抑制剂、解偶联剂。

（3）了解微粒体内加氧酶体系；过氧化氢酶及过氧化物酶和SOD的作用。

（十）细胞骨架与细胞运动（４学时）

1.教学内容

（1）微丝　微丝的基本结构组成　肌动蛋白的结构特点，微丝组装的三个阶段及各阶段的特点，微丝组装的动态调节模型，微丝结合蛋白（重点讲解肌球蛋白）；微丝的功能：

维持细胞形态，参与肌肉收缩，参与细胞分裂，参与细胞运，参与细胞内物质运输，参与细胞内信号转导；药物对微丝的作用

（2）微管　微管的基本结构组成，微管蛋白的结构特点和存在形式，微管的不同存在形式——单微管、二联微管、三联微管，微管的组装及其动态调节模型，微管结合蛋白，微管的功能：

维持细胞的形态，参与细胞的运动——纤毛、鞭毛的基本结构，纤毛运动产生的机理及其发挥作用的微管相关蛋白,中心粒、基体、中心体（微管组织中心）的组成和功能，参与细胞内物质运输和细胞器的迁移，调节细胞分裂，参与细胞内信号转导；药物对微管的作用。

（3）中间纤维　中间纤维的基本特点和分类，中间纤维的结构组成，中间纤维的组装及影响因素 ，中间纤维的功能：

为细胞提供机械支持，维持细胞和组织的完整性，参与DNA复制，参与细胞分化及生存。

（4）细胞运动　微管、微丝与细胞运动、细胞运动的调节机制。

（5）细胞骨架与疾病

2.基本要求

（1）掌握微管的结构和类型，微管的动力学，分子发动机，微管的功能；微丝的形态和组成，微丝的装配动力学，肌细胞:

特化的肌收缩功能，肌动蛋白和肌球蛋白在非肌细胞中的作用；中间纤维的结构与类型，中间纤维的组装及去组装，中间纤维的功能。

（2）熟悉微管结合蛋白、微丝结合蛋白、细胞运动。

（3）了解细胞骨架与疾病。

（十一）细胞核（４学时）

1.主要内容

（1）核被膜　外核膜，内核膜，核间隙，核孔：

结构、物质跨膜转运过程及特点，核纤层：

组成成分、功能。

（2）染色质和染色体　染色质的化学组成：

染色质DNA，组蛋白，非组蛋白；染色质的包装过程：

核小体、螺线管、超螺线管、染色单体，中期染色体的形态特征，特殊染色体。

（3）核基质　形态结构和化学组成，核基质的功能。

（4）核仁　核仁的形态结构和化学组成：

纤维中心、致密纤维成分、颗粒成分，核仁的功能，rRNA合成和核糖体组装。

2.基本要求

（1）掌握核被膜的结构及功能，核孔复合体；核孔运输作用的一般特点，核孔运输的信号指导，核蛋白、核定位信号、输入蛋白、输出蛋白，核运输系统；分子伴侣的功能和作机制；染色质骨架---DNA，组蛋白及非组蛋白；染色质的基本结构--核小体；核仁的结构与核仁周期，核仁的功能；核基质与核骨架。

（2）熟悉异染色质和常染色质；染色体的包装；中期染色体结构。

（3）了解核型与染色体分带。

（十二）细胞连接与细胞粘附（2学时）

1.主要内容

（1）细胞连接是维系细胞间相对稳定的结构细胞连接的概念；细胞连接的类型：

封闭连接（occludingjunctions）紧密连接是封闭连接的主要形式，存在于上皮细胞之间紧密连接的结构；紧密连接的功能。

锚定连接（anchoringjunctions）锚定连接的类型、结构与功能锚定连接的结构组成。

通讯连接（communicatingjunctions）间隙连接（gapjunction）的结构和功能。

（2）由细胞粘附因子介导的细胞粘连细胞粘连是普遍的细胞生命现象之一；细胞粘连的介导因子：

钙粘素为钙依赖型细胞粘连糖蛋白；选择素为能与特定糖基结合的糖蛋白；整合素为异源二聚体糖蛋白；免疫球蛋白超家族CAM。

2.基本要求

（1）掌握细胞连接的概念和类型，紧密连接、锚定连接和通讯连接的比较。

（2）熟悉紧密连接、锚定连接和通讯连接的分子结构与功能。

（3）了解细胞粘连分子的概念及特点，钙粘素和免疫球蛋白超家族在细胞选择性粘着中的作用及分子机制。

讨论课（６学时）

（十三）糖代谢（6学时）

1.主要内容

（1）概述糖的生理功能，糖的消化吸收，糖代谢的概况。

（2）糖的无氧氧化糖酵解的反应过程糖酵解途径与糖酵解的概念。

糖酵解的调节：

糖酵解途径的3个调节点（6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶）。

糖酵解的生理意义。

（3）糖的有氧氧化有氧氧化的反应过程，糖有氧氧化生成ATP，有氧氧化的调节，巴斯德效应。

（4）磷酸戊糖途径及其生理意义。

（5）糖原的合成与分解糖原的合成代谢，肝糖原的分解代谢，葡萄糖-6-磷酸酶的组织分布。

糖原的合成与分解的调节。

（6）糖异生糖异生途径：

糖酵解途径中3个不可逆反应的解决。

糖异生的调节：

2个底物循环的调节。

糖异生的生理意义：

维持血糖恒定，补充肝糖原，调节酸碱平衡。

乳酸循环。

（7）血糖及其调节血糖的来源和去路。

血糖水平的调节。

血糖水平异常：

低血糖及糖尿病。

2.基本要求

（1）掌握糖代谢基本概念，主要代谢途径中关键酶、酶促反应特点、能量变化、调控及生理意义（这些途径包括糖原合成及分解、糖酵解与糖异生、糖的有氧氧化及磷酸戊糖途径）。

（2）熟悉上述糖的各代谢途径的全过程概貌与各个糖代谢途径之间的联系。

乳酸循环、血糖来源、去向及各调节因素对血糖浓度调节所达到的动态平衡。

（3）了解糖的生理功能、消化吸收、及糖代谢的状况，磷酸戊糖途径非氧化阶段。

（十四）脂类代谢（6学时）

1.主要内容

（1）不饱和脂酸的命名及分类

（2）脂类的消化和吸收脂类的消化

（3）甘油三酯的代谢脂肪动员，脂酸的β-氧化，酮体的生成及利用，脂酸的合成代谢，甘油和脂酸合成甘油三酯（合成部位、合成原料、合成基本过程、脂肪酸合成的调节）。

（4）磷脂的代谢磷脂在体内具有重要的生理功能，甘油磷脂的合成与降解（甘油磷脂的合成部位、合成原料、合成基本过程；专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D作用）。

（5）胆固醇代谢胆固醇的合成（合成部位、合成原料：

乙酰CoA、供能及供氢体、胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程），胆固醇合成的调节。

胆固醇的转化（胆固醇转变为胆汁酸，转化为类固醇激素，转化为7-脱氢胆固醇）。

（6）血浆脂蛋白代谢血脂的概念，血脂的组成和含量。

血浆脂蛋白的分类，血浆脂蛋白的组成，载脂蛋白的生理功能。

脂蛋白的结构。

血浆脂蛋白是血脂的运输形式CM、VLDL、LDL、HDL的代谢，血浆脂蛋白的生理功能。

2．基本要求

（1）掌握甘油三脂的合成代谢、分解代谢。

脂肪酸的β－氧化酶促反应过程：

脂酰COA生成及转入线粒体到乙酰COA的产生，能量转化。

酮体的生成、氧化利用及其意义。

甘油代谢，磷脂的种类、合成的重要步骤、生理功能。

胆固醇合成的关键酶及重要的反应步骤。

胆固醇代谢转变及排泄要点。

必需脂肪酸。

血浆脂蛋白的分类、组成及主要生理功能。

（2）熟悉脂类的消化吸收概要。

肠粘膜细胞中乳糜微粒（CM）的生成。

脂肪酸合成部位，原料来源、供氧体、能源、关键的酶促反应及其调节。

甘油三脂合成概述。

载脂蛋白。

（3）了解脂肪酸碳链的加长，不饱和脂酸的合成，多不饱和酸的衍生物，脂肪酸的其它氧化方式，血浆脂蛋白代谢异常。

鞘磷脂的代谢。

（十五）氨基酸代谢（6学时）

1.主要内容

（1）蛋白质的营养作用蛋白质具有多方面的重要功能。

蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述（氮平衡、生理需要量）。

营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值。

蛋白质的消化、吸收。

蛋白质在肠道发生腐败作用。

（2）氨基酸的一般代谢体内蛋白质分解成氨基酸。

外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库。

联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基作用转氨基作用（转氨酶、转氨基作用的机制）。

α-酮酸的代谢。

（3）氨的代谢体内氨的来源（氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾小管产氨）。

氨的转运：

丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酸胺的运氨作用。

尿素的生成：

鸟氨酸循环、尿素合成的调节、高氨血症和氨中毒。

（4）个别氨基酸的代谢氨基酸的脱羧基作用。

一碳单位的代谢。

含硫氨基酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。

芳香族氨基酸的代谢（苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（儿茶酚胺及黑色素的合成、酪氨酸的分解代谢、苯丙酮酸尿症）。

2.基本要求

（1）掌握蛋白质生理功能及营养价值。

血氨含量及来源与去路。

氨基酸降解主要途径。

氨的主要代谢去向：

鸟氨酸循环（尿素合成）：

尿素合成酶促反应过程、尿素生成的意义。

几种氨基酸脱氨产物：

组胺、Y-氨基丁酸、5-羟色胺等主要生理作用。

由FH4运载的几种一碳单位的名称、主要生理作用。

磷酸肌酸、S-腺高蛋氨酸、PAPS和多胺等几种氨基酸代谢产物的主要生理功用。

（2）熟悉几种蛋白水解酶的作用特点。

血液与器官间氨基酸交换。

氨基酸碳骨架的代谢转变。

α-酮酸的代谢：

生产非必需氨基酸，生糖、生酮及氧化供内能。

（3）了解蛋白质的消化中几种蛋白水解酶的作用、氨基酸吸收的载体作用。

蛋白质在肠道中的腐败作用。

高血氨症及氨中毒。

芳香族氨基酸的代谢转变：

酪氨酸代谢与儿茶酚胺.

3.自学内容

（1）色氨酸转变为几种有生理意义的物质。

（2）支链氨基酸的分解代谢。

（十六）核苷酸代谢（2学时）

1.主要内容

（1）嘌呤核苷酸的合成与分解代谢嘌呤核苷酸的从头合成。

IMP的合成原料及关键酶。

AMP和GMP的转变。

嘌呤核苷酸合成的调节。

嘌呤核苷酸的的补救合成和相互转变，脱氧核苷酸的生成，嘌吟核苷酸的抗代谢物。

嘌呤核苷酸的分解代谢：

磷酸核苷、核苷及嘌呤的降解，尿酸的生成。

（2）嘧啶核苷酸的合成与分解代谢嘧啶核苷酸的从头合成。

UMP的合成原料及关键酶，UMP向CTP和TMP的转变，嘧啶核苷酸补救合成，嘧啶核苷酸的抗代谢物。

嘧啶核苷酸的分解代谢

2.基本要求

（1）掌握嘌呤核苷酸从头合成的要点：

原料及能源、依核苷酸骨架逐步合成、IMP产生与其转变为AMP和GMP等；补救合成概念。

嘧啶核苷酸从头合成要点：

关键酶、关键产物UMP与其转变成CTP；TMP的生成；脱氧核苷酸生成；核苷三磷酸（NTP）的产生。

影响合成因素及调节的概念。

（2）熟悉核苷酸补救合成反应。

嘌呤及嘧啶核苷酸分解代谢。

（3）了解抗代谢物与其作用的概念，尿酸与痛风病。

（十七）非营养物质代谢（4学时）

1.主要内容

（1）肝的生物转化作用肝的生物转化作用是机体重要的保护机制。

肝的生物转化包括两相反应。

生物转化作用受许多因素的调节和影响。

（2）胆汁与胆汁酸代谢胆汁可分为肝胆汁和胆囊胆汁。

胆汁酸分类。

胆汁酸的主要生理功能。

胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环。

（3）血红素的生物合成　血红素合成的原料、基本过程和调节

（4）胆色素代谢与黄疸胆红素是铁卟啉类化合物的降解产物。

血液中的胆红素主要与清蛋白结合而运输。

胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管。

胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素胆素原、胆素原的肠肝循环。

高胆红素血症与黄疸。

2.基本要求

（1）掌握肝脏生物转化作用的概念、类型及意义，肝脏生物转化的一般过程（一相、二相反应）；血红素分解代谢的过程：

胆色素来源、血中运输、肝脏对未结合胆红素摄取及转变、直接胆红素在肠道中变化及胆素排泄。

胆素原的肠肝循环。

胆汁酸的来源、种类、排泄及肠肝循环；胆汁酸盐的功能。

（2）熟悉血红素生物合成过程及调节；胆汁酸合成过程概要；混合功能氧化酶的作用。

（3）了解胆色素代谢与黄疸。

（十八）DNA的生物合成（2学时）

1.教学内容

（1）DNA复制的基本特性半保留复制的实验依据及意义，双向复制，半不连续复制，DNA复制的起始位点。

（2）参与DNA复制的酶类和其它物质松弛螺旋与解链的酶及蛋白质：

解旋酶、拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白、引物酶、DNA聚合酶（原核生物与真核生物的DNA聚合酶，复制的化学反应），DNA连接酶。

复制高保真性的酶学依据

（3）DNA复制的基本过程和机制复制的起始（起始复合物的形成，引发体的形成）、复制的延伸（复制延长的生化过程，复制的半不连续性及冈崎片段）、复制的终止（切除引物、填补空缺和连接切口）；真核生物的DNA复制（复制的起始与原核基本相似，复制的延长发生DNA聚合酶α/δ转换，复制的终止：

端粒和端粒酶）。

（4）逆转录和其他复制方式逆转录病毒的基因组是RNA，其复制方式是逆转录；逆转录的发现发展了中心法则。

滚环复制和D环复制

2.基本要求

（1）掌握基因信息传递的现代中心法则。

DNA复制机理：

半保留复制的原理一Meselson和Sathl的关于半保留复制的实验证据概说。

DNA半保留复制的要点、主要过程、参与的酶和因子。

DNA合成的生物学意义。

（2）熟悉逆转录的基本过程及特点：

逆转录酶、RNA—DNA杂交链的生成、DNA的生成等。

（3）了解D环复制，滚环式复制。

（十九）DNA损伤与修复（２学时）

1.主要内容

（1）DNA损伤的因素与类型

（2）DNA损伤的修复直接修复（嘧啶二聚体、烷基化碱基、无嘌呤位点、单链断裂）、切除修复（碱基、核苷酸、碱基错配）、重组修复（同源重组、非同源末端连接）、重组跨损伤修复、合成跨损伤修复。

（3）DNA损伤与修复的意义

2.基本要求

（1）掌握DNA损伤的类型及常见的损伤修复途径、修复的基本概念及基本的反应特点。

参与切除修复的酶及其简要过程。

（2）熟悉常见的损伤修复途径的基本过程；DNA损伤和修复的意义。

（3）了解DNA损伤的因素

（二十）RNA的生物合成（4学时）

1.主要内容

（1）基因转录的基本特性不对称性、连续性、单向性，有特定的起始和终止位点。

（2）RNA聚合酶原核生物RNA聚合酶、真核生物RNA聚合酶。

（3）与转录起始有关的DNA结构原核生物启动子、真核生物启动子。

（4）转录过程转录的起始：

原核生物的转录起始、真核生物的转录起始；转录的延伸；转录的终止和抗终止：

原核生物转录的终止、真核生物转录的终止、抗终止作用。

（5）RNA转录后的加工原核生物RNA转录后的加工、真核生物