《生物化学》教学大纲.docx
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《生物化学》教学大纲
生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是在分子水平上认识生命的本质和探讨疾病的发生发展的基础学科。
它是高等医学院校中一门必修的专业基础课，它将为后续的遗传学、细胞生物学、分子生理学、药理学、免疫学等课程的学习奠定必要的理论基础和实验基础。
本课程的授课对象是五年制医学专业本科生。
本课程以普通高等教育“十一五”国家级规划教材《生物化学（第七版）》为基本教材，并以相应的国内和国外的优秀教材为参考书籍。
本课程将首先介绍生物大分子的分子组分、空间结构和生物学功能，通过学习蛋白质、核酸和酶的基本结构和生物学，认识到生物分子的结构规律与功能的重要性。
其次，我们将学习生物化学中经典的内容：
物质代谢和生物能学。
通过学习，将认识到生命活动的基本特征之一是生物体内各种物质按照特定的规律不断进行的新陈代谢，认识到正常的物质更新和能量交换是维系生命体所需，认识到代谢紊乱则导致疾病发生。
尔后，我们将学习当代生物化学的内容：
遗传信息的传递。
通过学习，不仅要掌握基因信息传递各个过程的基本特症、系统成分和基本规律，而且要了解它们在疾病的发生机制以及遗传、变异、生长和分化等诸多生命过程的作用。
最后，课程将学习深层次的课程：
细胞信号转导、基因工程和分子生物学技术、以及癌基因和抑癌基因等内容。
为了精炼课程内容，我们将“肝胆的生物化学”一章的内容融合在“脂类代谢”一章中，将“常用分子生物学技术的原理及应用”的内容与“基因重组和基因工程”的内容合并为一章讲授。
为了培养和提高学生们的自主学习能力、发现问题和解决问题能力、知识融合能力、语言交流能力以及批判性思维能力，我们还适度地开展了小组讨论，案例分析和课堂讲演。
生物化学是一门实验科学，它的理论发展与各项技术的发明密切相关。
为此，我们在76学时的理论教学之外，开设了40学时实验教学，重点学习和掌握蛋白质的分离纯化、定量分析以及功能测定，以及核酸的分离纯化、定量分析以及PCR扩增实验。
绪论
【目的要求】
1.了解学习生物化学与分子生物学对医学生的必要性；了解生物化学与分子生物学所包含的基本内容；了解生物化学与分子生物学学科的新进展
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
【目的要求】
1．掌握：
氨基酸、肽、蛋白质、蛋白质的各级结构的定义和特征、蛋白质变性和复性、分子病、构象病
2．熟悉：
氨基酸和蛋白质的理化性质、蛋白质结构与功能的关系、色谱分析、电泳分析
3．了解：
蛋白质的分离与纯化技术的原理、蛋白质一级结构的测定、蛋白质空间结构的测定
【教学内容】
第一节蛋白质的分子组成
1.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸：
2.氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：
侧链
3.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：
两性电离、等电点、紫外吸收
4.蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链：
生物活性肽、谷胱甘肽、神经肽
第二节蛋白质的分子结构
1.氨基酸排列顺序是蛋白质的一级结构：
肽键
2.多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构：
肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、模体，氨基酸侧链对二级结构形成的影响
3.在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质的三级结构：
次级键、二硫键、结构域、分子伴侣
4.含有两条以上多肽链的的蛋白质具有四级结构：
亚基、血红蛋白、肌红蛋白
5.蛋白质的分类
第三节蛋白质的结构与功能
1.蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础：
同源分析、分子病
2.蛋白质的功能依赖特定空间结构：
血红素、氧解离曲线、变构效应、协同效应、朊病毒、构象病
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化
1.蛋白质具有两性电离性质：
等电点
2.蛋白质具有胶体性质：
水化膜
3.蛋白质空间结构破坏而引起变性：
变性、复性、沉淀、凝固
4.蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
5.蛋白质呈色反应可测定点那白质溶液含量
第五节蛋白质的分离、纯化与结构复性
1.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物：
超滤
2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法：
3.利用电荷性质可用电泳法将蛋白质分离：
凝胶电泳、SDS－PAGE、等电聚焦电泳、双向电泳
4.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离：
层析、固定相、流动相、离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、树脂颗粒
5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离：
沉降系数
6.应用化学或反向遗传法可反向多肽链的氨基酸序列：
Edman降解法、末端测定法、化学法水解肽链、酶解法水解肽链、
7.应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构分析：
圆二色光谱、NMR、X射线衍射法
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】6学时
第二章核酸的结构与功能
【目的要求】
1.掌握：
核酸（种类，化学组成，命名），DNA的空间结构、RNA的分类、结构特点以及生物学功能、DNA复性与分子杂交
2.熟悉：
RNA的空间结构、DNA的超螺旋结构、DNA的理化性质
3.了解：
染色体、DNA的空间结构的多态性
【教学内容】
第一节核酸的化学组成及一级结构
1．核苷酸是构成核酸的基本组成单位：
碱基（嘌呤，嘧啶）、戊糖、核苷、糖苷键、核苷酸、核苷酸衍生物
2．DNA是脱氧核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键连接形成的大分子：
磷酸二酯键、多聚脱氧核苷酸、3’末端、5’末端
3．RNA也是具有3’，5’磷酸二酯键的线性大分子：
4．核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序：
碱基序列、书写方式
第二节DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构是双螺旋结构：
Chargaff规则、双螺旋结构模型要点（右手螺旋、螺距、碱基对、大沟、小沟、互补链、碱基堆积力）、DNA双螺旋结构的多样性（A-型、B-型、Z-型）、多螺旋结构
2．DNA的高级结构是超螺旋结构：
正超螺旋、负超螺旋、染色质、染色体、核小体、组蛋白、中空状螺线管
3．DNA是遗传信息的物质基础：
基因、基因组、DNA的功能
第三节RNA的结构与功能
1．mRNA是蛋白质合成的模板：
信使RNA、hnRNA、5’帽结构、帽结合蛋白、3’多聚腺苷尾结构、剪接构成、外显子、内含子
2．tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体：
转运RNA、稀有碱基、茎环结构、氨基酸接纳茎、反密码子、三叶草二级结构、倒L形三级结构、
3．以rRNA为组分的核糖体是蛋白体合成的场所：
核糖体RNA、大亚基、小亚基、氨基酰位、肽酰位、排除位、进位、成肽、转位、
4．SnmRNA参与了基因表达的调控：
microRNA、RNA组学
5． 核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性：
第四节核酸的理化性质
1．核酸分子具有强烈的紫外吸收
2．DNA变性是双链解离为单链的过程：
解链曲线、融解温度（Tm）、增色效应
3．变性的核酸可以复性或形成杂交双链：
DNA的复性、杂交、退火
第五节核酸酶
1．DNA酶、RNA酶、内切酶、外切酶
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【授科学时】4学时
第三章酶
【目的要求】
1.掌握：
酶（基本概念、结构特点、活性中心、生物学意义），酶促反应的特点，酶促反应动力学，M-M方程、L-B方程、酶的可逆抑制和不可逆抑制、酶的调节（变构、共价修饰、酶原激活），同工酶
2.熟悉：
影响酶促反应各个因素对酶促反应的作用及机制
3.了解：
酶催化反应机理及酶活性的测定、酶的命名分类
【教学内容】
第一节酶的分子结构与功能
1.酶的分子组成中常含有辅助因子：
单纯酶、结合酶、酶蛋白、全酶、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅助因子、辅基维生素的分类及其与辅酶的关系、辅酶的作用、金属离子的作用
2.酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位：
活性中心、必需基团、结合基团、催化基团
3.同工酶是催化相同化学反应蛋一级结构不同的一组酶：
第二节酶的工作原理促反应的特点与机制
1.酶促反应的特点：
高效性，特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性），可调节性
2.酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速度：
反应活化能、过渡态、诱导契合假说
第三节 酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线：
M-M方程，Km、Vmax、L-B方程、转换数
2.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系：
3.温度对反应速率具有双重性：
最适温度
4.pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率：
最适pH
5.抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率：
抑制剂、不可逆抑制、胆碱酯酶、有机磷中毒、可逆抑制（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、表观Km、磺胺类药物抑菌、
6.激活剂对反应速度的影响：
必需激活剂，非必需激活剂
第四节 酶的调节
1.调节酶实现对酶促反应速率的快速调节：
酶原、酶原激活、变构调节、变构酶、变构效应剂、共价修饰调节
2.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节：
不依赖ATP的降解、依赖ATP的降解
第五节酶的命名与分类
1.酶的命名
2.酶的分类
第六节酶与医学的关系
1.酶与疾病密切相关：
2.酶在医学上的应用领域广泛：
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【授科学时】5.5学时
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
【目的要求】
1.掌握:
糖酵解、糖有氧氧化的概念，细胞定位，关键酶及反应过程；磷酸戊糖途径和三羧酸循环的生理意义；糖原的合成代谢与分解代谢的关键酶；糖异生的概念、关键酶的酶促反应。
2.熟悉:
葡萄糖的转运体、糖酵解与糖有氧氧化的生理意义及有关的能量计算、丙酮酸脱氢酶复合体的组成；磷酸戊糖途径的氧化反应、关键酶、蚕豆病的病因；糖原磷酸化酶与糖原合酶的调节、乳酸循环及其生理意义、熟悉血糖的来源与去路。
3.了解:
糖的生理功能、磷酸戊糖途径非氧化反应阶段；糖酵解、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖异生等代谢调节、巴斯德效应、糖原累积症、血糖浓度的激素调节、血糖浓度的异常。
【教学内容】
第一节概述
1.糖的生理功能
2.糖的消化吸收 特定载体转运的、主动耗能的过程
3.糖代谢的概况
第二节糖的无氧分解
1.糖酵解的反应过程
2.糖酵解的调节 三个关键酶
3.糖酵解的生理意义
第三节糖的有氧氧化
1.有氧氧化的反应过程
2.有氧氧化生成的ATP
3.有氧氧化的调节 关键酶
4.巴斯德效应
第四节磷酸戊糖途径
1.磷酸戊糖途径的反应过程 两个酶
2.磷酸戊糖途径的调节
3.磷酸戊糖途径的生理意义
第五节糖原的合成与分解
1.糖原的合成代谢 UDPG是活性葡萄糖供体合成过程
2.糖原的分解代谢 分解过程
3.糖原合成与分解的调节 磷酸化酶糖原合酶磷酸化和去磷酸化别构调节
4.糖原累积症.
第六节糖异生
1.糖异生途径 糖异生的四个关键酶
2.糖异生的调节
3.糖异生的生理意义
4.乳酸循环 循环过程及生理意义
第七节血糖及其调节
1.血糖的来源和去路
2.血糖水平的调节胰岛素胰高血糖素糖皮质激素肾上腺素
3.血糖水平异常高血糖及糖尿症低血糖
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【授科学时】6学时
第五章脂类代谢
【目的要求】
1.掌握:
脂肪酸，酮体的分解与合成过程及关键酶；胆固醇合成及转化；血浆脂蛋白的分类，性质及功能。
2.熟悉:
甘油三酯，甘油磷脂的合成及分解途径；胆汁酸的分类；血浆脂蛋白的代谢。
3.了解:
脂肪的消化和吸收，脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式，脂肪酸的分类与命名，多价不饱和脂肪酸的重要衍生物，胆汁酸的肠肝循环。
【教学内容】
第一节不饱和脂酸的命名和分类
1．脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则
2．脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类
第二节脂类的消化与吸收
1．脂类的消化发生在脂-水界面，且需要胆汁酸盐参与
2．饮食脂肪在小肠被吸收
第三节甘油三酯代谢
1．甘油三酯是甘油的脂酸酯
2．甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化
3．脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成
4．甘油和脂酸合成甘油三酯
5．几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能
第四节磷脂代谢
1．含磷酸的脂类被称为磷脂
2．磷脂在体内具有重要的生理功能
3．甘油磷脂的合成与降解
4．鞘磷脂的代谢
第五节胆固醇代谢
1．胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH
2．转化成胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路
第六节血浆脂蛋白代谢
1．血脂是血浆中所含脂类的统称
2．不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同
3．血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异
4．血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症
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【授科学时】8学时
第六章生物氧化
【目的要求】
1.掌握:
呼吸链，底物水平磷酸化，氧化磷酸化，P/O比值的概念；NADH氧化呼吸链，琥珀酸氧化呼吸链；氧化磷酸化抑制剂的种类，阻断部位；胞液中NADH的转运。
2.熟悉:
呼吸链复合体的组成；关于氧化磷酸化偶联机制的化学渗透假说；ATP合酶的结构与工作机制。
3.了解:
生物氧化与体外燃烧的异同点；Q循环；确定呼吸链排列顺序的实验；ATP在能量的生成，利用，转移和贮存中的作用及不生成ATP的氧化体系。
【教学内容】
第一节生成ATP的氧化磷酸化体系
1.氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分
2.氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联
3.氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响
4.ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用
5.线粒体内膜对各种物质进行选择性转运
第二节其他不生成ATP的氧化体系
1.抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能
2.微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化
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【授科学时】4学时
第七章氨基酸代谢
【目的要求】
1.掌握:
氨基酸一般代谢中的转氨；脱氨以及α-酮酸代谢；丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环；一碳单位的代谢。
2.熟悉:
蛋白质的营养作用；必需氨基酸；氮平衡；蛋白质在体内的消化，吸收以及腐败。
3.了解:
一些特殊氨基酸代谢
【教学内容】
第一节蛋白质的营养作用
1.体内蛋白质具有多方面的重要功能
2.体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
3.必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
4.第二节蛋白质的消化、吸收与腐败
5.外源蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收
6.蛋白质在肠道发生腐败作用
第三节氨基酸的一般代谢
1.体内蛋白质分解生成氨基酸
2.外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
3.联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径
4.氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
第四节氨的代谢
1.体内有毒性的氨有三个重要来源
2.氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
3.氨在肝合成尿素是氨的主要去路
第五节个别氨基酸的代谢
1.氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物
2.某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
3.含硫氨基酸的代谢是相互联系的
4.芳香族氨基酸代谢可产生神经递质
5.支链氨基酸的分解有相似的代谢过程
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】6学时
第八章核苷酸代谢
【目的要求】
1.掌握:
核苷酸的生物学功用；从头合成和补救合成的概念；IMP生成AMP和GMP的4步反应；CTP和dTMP的生成。
2.熟悉:
核苷酸的结构；嘌呤环和嘧啶环各原子的来源；IMP和UMP的生成；补救合成途径；核苷酸的分解代谢；抗代谢药的分子结构及作用机制。
3.了解:
核酸的消化和吸收；核苷酸代谢的调节。
【教学内容】
第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
1.嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径
2.嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸
第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
1.嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成和补救合成两条途径
2.嘧啶核苷酸的分解代谢作用
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【授科学时】3学时
第九章物质代谢联系与调节
【目的要求】
1.掌握:
细胞水平的代谢调节。
2.熟悉:
物质代谢的特点；物质代谢调节方式。
3.了解:
物质代谢的相互联系。
【教学内容】
第一节物质代谢的联系与调节
1.体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体
2.机体物质代谢不断受到精细调节
3.各组织、器官物质代谢各具特色
4.体内各种代谢物都具有共同的代谢池
5.ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式
6.NADPH提供合成代谢所需的还原当量
第二节物质代谢的相互联系
1.各种能源物质的代谢相互联系相互制约
2.糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系
第三节体内重要组织、器官的代谢特点及联系
1.肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽
2.心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主
3.脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大
4.肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸
5.糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径
6.脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织
7.肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官
第四节代谢调节方式
1.细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性
2.激素通过作用特异受体调节代谢过程
3.机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢
4.代谢组学是对低分子量代谢物集合的整体水平研究
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】1学时
第三篇基因信息的传递
第十章DNA的生物合成（复制）
【目的要求】
1.掌握：
半保留复制的概念；复制的体系；原核和真核生物DNA聚合酶的种类和功能；冈崎片段的概念；DNA的损伤和修复中的重组修复和切除修复；端粒和端粒酶；逆转录的过程。
2.熟悉：
分子生物学中心法则及扩充后的中心法则；DNA的复制过程。
3.了解：
其他复制方式；PCR技术。
【教学内容】
第一节复制的基本规律
1.半保留复制是DNA复制的基本特征
2.DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制
3.DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制
第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化
1.核苷酸和核苷酸之间形成磷酸二酯键是复制的基本化学反应
2.DNA聚合酶催化核苷酸之间聚合
3.核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据
4.复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化
5.DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口
第三节DNA生物合成过程
1.原核生物的DNA生物合成
2.真核生物的DNA生物合成
第四节逆转录和其他复制方式
1.逆转录病毒的基因组是RNA，其复制方式是逆转录
2.逆转录的发现发展了中心法则
3.噬菌体DNA按滚环方式复制和线粒体DNA按D环方式复制
第五节DNA损伤（突变）与修复
1.突变在生物界普遍存在
2.多种化学或物理因素可诱发突变
3.引起突变的分子改变类型有多种
4.DNA损伤的修复有多种类型
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】6学时
第十一章RNA的生物合成（转录）
【目的要求】
1.掌握：
真核、原核生物的RNA聚合酶，不对称转录，核酶概念。
2.熟悉：
复制与转录的区别，模板与酶的辨认结合，熟悉真核生物mRNA和tRNA的转录后的加工。
3.了解：
转录的过程，真核生物rRNA转录后的加工。
【教学内容】
第一节原核生物转录的模板和酶
1．原核生物转录的模板
2．RNA合成由RNA聚合酶催化
3．RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录
第二节原核生物转录过程
1．转录起始需要RNA聚合酶全酶
2．原核生物的转录延长时蛋白质翻译也同时进行
3．原核生物转录终止分为依赖ρ（Rho）因子与非依赖ρ因子两大类
第三节真核生物RNA的加工
1．真核生物有三种DNA依赖的RNA聚合酶
2．转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与
3．真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象
4．真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行
第四节真核生物RNA的加工
1．真核生物mRNA的加工包括首、尾修饰和剪接
2．真核前体rRNA的加工
3．真核生物前体tRNA的加工包括把核苷酸碱基修饰为稀有碱基
4．RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】4学时
第十二章蛋白质的生物合成（翻译）
【目的要求】
1.掌握：
蛋白质合成体系；遗传密码概念和性质；氨基酸的活化；原核生物蛋白质合成过程；多聚核蛋白体的概念。
2.熟悉：
蛋白质合成的能量消耗；每合成一分子肽键消耗4分子高能磷酸键；氨基酸活化的具体过程；原核生物和真核生物的蛋白质合成不同；翻译后加工修饰；镰刀型红细胞贫血。
3.了解：
遗传密码的破译过程。
【教学内容】
第一节蛋白质的生物合成体系
1．mRNA是蛋白质生物合成的直接模板：
遗传密码、开发阅读框架、遗传密码的方向性、连续性、简并性、通用型、摆动性
2．核糖体是蛋白质生物合成的场所：
核糖体A位、P位、E位（原核生物）
3．tRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器：
4．蛋白质生物合成需要酶类、蛋白质因子等：
氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、转位酶；起始因子、延长因子、释放因子；能源GTP、ATP
第二节氨基酸的活化
1．氨基酸活化形成氨基酰-tRNA：
氨基酰-tRNA合成酶特异性、校读活性
2．真核生物起始氨基酰-tRNA是Met-tRNAiMet：
第三节肽链的生物合成过程
1．原核生物肽链的合成过程：
起始过程、翻译起始复合物、Shine-Dalgarno序列、核糖体结合位点、延长过程、核糖体循环、进位（EF-T）、成肽（转肽酶）、转位（转位酶EF-G）、终止
2．真核生物肽链的合成过程：
起始过程、Kozak共有序列、帽子结合蛋白复合物、poly-A结合蛋白、多核糖体
第四节蛋白质翻译后修饰和靶向运输
1．多肽链折叠为天然构象的蛋白质：
分子伴侣、二硫键异构酶、肽脯氨酰顺反异构酶
2．蛋白质一级结构的修饰主要是肽键的水解和化学修饰：
肽链N-端和C-端的化学修饰、氨基酸残基的化学修饰、水解加工
3．蛋白质空间结构的修饰包括亚基聚合和辅基连接：
4．合成后蛋白质可以被靶向运输至细胞特定部位：
信号序列、信号肽酶、核定位信号、分泌小泡、信号肽识别颗粒、SRP受体、和蛋白体受体、肽转位复合物、
第五节蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用：
影响翻译起始的抗生素（伊短菌素）；影响翻译延长的抗生素（干扰进位的四环素、引起读码错误的氨基糖苷、影响肽键生成的嘌呤霉素、影响转位的夫西地酸）
2．其他干扰蛋白质生物合成的物质：
毒素（白喉毒素、蓖麻蛋白）、干扰素
【教学方法】课堂讲授多媒体
【授科学时】4学时
第十三章基因表达调控
【目的要求】
1.掌握：
乳糖操纵子结构和调节机制；色氨酸操纵子结构和调节机制；RNApol
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