分子生物学复习题答案汇总.docx
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分子生物学复习题答案汇总
绪论
一、名词解释：
▲1.分子生物学：
是一门在分子水平上研究生命现象、生命本质、生命活动及其规律的科学。
主要对遗传、生殖、生长和发育等生命特征的分子机理进行阐明，从而为利用和改造生物奠定理论基础和提供新手段。
2.功能基因学：
基因组功能信息的提取、鉴定和开发利用，以及与此相关的数据资料、基因材料和技术手段的贮存和使用。
二、问答题
▲1.分子生物学与生物化学的关系及区别：
分子生物学及生物化学关系最为密切，称为“生物化学与分子生物学”，但两者还是有区别：
①生物化学是从化学水平研究生命现象，主要研究生物分子的结构，新陈代谢及生理功能。
②分子生物学是从分子水平研究生命现象，主要研究核酸与蛋白质的结构及功能，生命信息的传递和调控。
▲2.人类基因组计划参加参加国？
人类基因组作几张图？
参加国：
中国、美国、日本、英国、法国、德国六个国家。
图谱：
遗传图谱、物理图谱、转录图谱、序列图谱。
3.功能基因学研究内容？
功能基因学是指基因组功能信息的提取、鉴定和开发利用，以及与此相关的数据资料、基因材料和技术手段的贮存和使用。
研究内容包括：
研究基因结构，鉴定基因编码序列和调控序列；阐明所有基因产物的功能；研究基因表达的调控机制，分析基因与基因产物的相互作用，绘制基因表达调控的网络图；在基因组水平上比较生物，揭示生命起源和进化。
蛋白质和蛋白质组学
名词解释
▲盐析：
高浓度中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法
▲蛋白质变性：
在一些因素平衡，蛋白质的天然构象被破坏，从面导致其理化性质改变，生物活性丧失的现象。
▲亚基：
在有些蛋白质由几条甚至几十条肽链构成，肽链之间没有共价键连接，每一条肽链都形成相对独立的三级结构称为亚基
构象：
指一类不涉及共价键改变的立体结构。
如蛋白质的一、坏蛋三、级结构。
构型：
指一类涉及共价键改变的立体结构如氨基酸和L-型和D-型。
▲模序：
在许多蛋白质分子中，可出现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互靠近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
▲协同效应：
指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力
变构效应：
一个蛋白质分子中的一个亚基与其配体结合后，引起亚基构象发生变化，这种现象叫做变构效应
▲蛋白伴侣：
在细胞骨参与其他多肽链的折叠的组装和组装完毕后与之分离，并不成为所组装蛋白质的组成成分。
▲蛋白印迹：
把电泳分离的蛋白组分转到固定膜（如硝酸纤维素膜、尼龙膜或PVDF膜）上的技术。
▲蛋白质组：
是在一种细胞内存在的全蛋白质，包括了基因组表达的蛋白质和修饰后的各种形式的蛋白质，是细胞内所有蛋白质的集合体。
蛋白质变构是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
简答题：
1为什么说蛋白质是生命的物质基础？
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
从最简单的病毒到最复杂的人体，凡是生物体无不含有蛋白质。
不同蛋白质具有不同的生理功能。
例如：
体内新陈代谢所进行的各种化学反应几乎都要由酶来催化，而酶的化学本质就是蛋白质；肽类激素和蛋白质激素参与信号转导和代谢调节；免疫球蛋白和干扰素参与机体的免疫保护。
此外，物质转运、肌肉收缩、血液凝固、损伤修复、生长和繁殖、遗传和变异甚至高等动物的识别和记忆、感觉和思维等生命现象均有蛋白质参与完成。
因此，一切生命活动都离不开蛋白质。
▲2.蛋白质平均含氮量多少？
如何根据测出的含氮量计算样品中蛋白质的含量？
蛋白质主要有C、H、O、N四种元素组成，有些蛋白质还含有S、P,还有些蛋白质含有Fe、Cu、Mn、Co、Mo和I等。
N是蛋白质的特征性元素，各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16%，所以只要测定生物样品的含氮量就可以大致算出其蛋白质含量：
生物样品蛋白质含量=样品含氮量X6.25，式中6.25是16%的倒数，为1克N所代表的蛋白质的量（克）
▲3.组成人体蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸，共有多少种，据R基的极性可分为哪几类？
在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是a-氨基酸。
据R基极性及水溶性可分为以下几类：
①非极性疏水R基氨基酸：
这类氨基酸有九种，其R基是非极性疏水的。
其中异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸和丙氨酸的R基在蛋白质分子内可以通过疏水作用结合在一起，以稳定蛋白质结构。
甘氨酸的结构最简单，它的R基太小，因而与其他氨基酸无疏水作用。
甲硫氨酸是两种含硫氨基酸之一，它的R基含有非极性甲巯基。
脯氨酸R基形成环状结构，这种结构具有刚性，在蛋白质的空间结构中具有特殊意义。
②极性不带电荷R基氨基酸：
这类氨基酸共六种，其R基是极性亲水的，可以与水形成氢键（半氨酸除外）。
因此，与非极性疏水R基氨基酸相比它们较易溶于水。
丝氨酸和苏氨酸的极性源于其羟基，半胱氨酸源于其巯基，天冬酰胺和谷氨酰胺则源于其酰胺基。
③带正电荷R基氨基酸：
这类氨基酸有三种，其中赖氨酸R基所含的氨基、精氨酸R基所含的胍基和组氨酸R基所含的咪唑基在生理条件下可以结合氢离子而带正电荷。
组氨酸咪唑基的pK=6,接近pH7,所以在酶促反应中咪唑基既可以作为氢离子供体也可以作为氢离子受体，发挥多元催化作用。
▲4.氨基酸主要理化性质有哪些？
蛋白质分子中氨基酸间的作用力除肽键外，还有次级键，次级键包括哪些？
它们在蛋白质空间结构中起什么作用？
氨基酸的性质：
①紫外吸收特征：
根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近存在吸收峰。
由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸，所以测定蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度可以快速简便地分析溶液中蛋白质含量。
②两性解离与等电点：
氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合氢离子而带正电荷，羧基可以结合氢离子而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特性成为两性解离。
在生理条件下，氨基酸是一种同时带两种电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
③茚三酮反应：
氨基酸和水合茚三酮发生氧化反应和缩合反应，最终生成蓝紫色化合物，该化合物在570nm波长存在吸收峰。
茚三酮反应可以用于氨基酸定量分析。
蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的，这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键、范德华力，后四种化学键属于非共价键。
次级键及其作用：
①二硫键：
胱氨酸含有二硫键，其作用是稳定蛋白质三级结构。
②氢键：
是蛋白质分子内数量最多的非共价键。
是维持蛋白质二级结构稳定的主要化学键。
③疏水作用：
是指疏水性分子或基团为减少与水接触而彼此聚集的一种相对作用力。
疏水作用对稳定蛋白质构象非常重要，蛋白质分子内部主要聚集了疏水性氨基酸。
其作用为稳定蛋白质三级结构。
④离子键：
蛋白质分子内包含可解离带电基团，带电基团之间存在着离子的相互作用，表现为同性电荷排斥，异性电荷吸引。
稳定蛋白质三级结构。
⑤范德华力：
是任何两个原子保持范德华半径距离时都存在的一种作用力。
▲5.蛋白质的二级结构都有哪些？
a螺旋：
肽平面围绕Ca旋转盘绕形成右手螺旋结构，称a螺旋。
螺旋上升一圈大约需要3.6个氨基酸，螺距0.54nm，螺径0.5nm。
氨基酸R基分布在螺旋外侧，碱基及氢键在内侧，氢键维持结构稳定。
β折叠：
多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态，称之。
一个β折叠单位包括两个氨基酸，其R基交错排列β折叠两侧。
相邻β折叠肽段的肽键之间形成的氢键是维持β折叠稳定性的主要作用力。
β转角：
位于肽链进行回折时的转角部位，由四个氨基酸构成，其中第二个常为脯氨酸，第一个氨基酸羰基O和第四个氨基酸氨基H形成氢键。
无规则卷曲：
蛋白质多肽链的一些肽段的构象没有规律性，称为无规则卷曲。
超二级结构：
又称模体，是指二级结构单元进一步聚集和组合在一起，形成规则的二级结构聚集体。
其形成进一步降低了蛋白质分子的内能，使其更加稳定，它是蛋白质在二级结构基础上形成三级结构时经过的一个新的结构层次。
▲（测量蛋白质一级结构的主要意义）6.试述蛋白质一级结构和空间结构与功能的关系。
举例说明？
蛋白质一级结构决定其构象，进而决定其生理功能。
改变蛋白质一级结构可以直接影响其功能。
①蛋白质一级结构决定其构象：
每一种蛋白质分子都有自己特定的氨基酸组成和排列顺序即一级结构，蛋白质的一级结构包含了指导其形成天然构象所需的全部信息。
例如：
核糖核酸酶由124个氨基酸组成，其中8个半胱氨酸，它们在分子内形成4个二硫键。
用巯基乙醇和尿素处理核糖核酸酶，可以还原二硫键，破坏非共价键，使肽链完全展开，结果酶的催化活性完全丧失。
如果用透析法出去巯基乙醇和尿素，可以重新形成二硫键和非共价键，重新形成活性构象，核糖核酸酶的催化活性和理化性质也完全恢复。
②同源蛋白质存在序列同源现象：
不同种属来源的一些蛋白质的氨基酸序列非常类似，构象也相似，功能也一致，这些蛋白质称为同源蛋白质。
③改变蛋白质一级结构可以直接影响其功能：
基因突变改变蛋白质的一级结构，从而改变蛋白质的生物活性甚至生理功能而导致疾病。
由基因突变造成的蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病成为分子病。
例如：
镰状细胞病是由血红蛋白分子结构异常而导致的分子病。
正常成人血红蛋白是HbS，HbS的β亚基与HbA相差一个氨基酸，即N端6号谷氨酸被缬氨酸取代。
谷氨酸R基石极性的，带一负电荷；而缬氨酸R基是非极性的，不带电荷。
因此HbS比HbA少两个负电荷，并且极性低。
正是这种变化使得HbS的溶解度降低，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使得红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其易被脾脏清除，发生溶血性贫血。
▲7.引起蛋白质变性的因素有哪些？
蛋白质变性（proteindenaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。
一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热（高温）、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
▲8.蛋白质胶体溶液的稳定因素是什么？
蛋白质溶液是一种比较稳定的胶体溶液，电荷和水化膜是其主要稳定因素。
如果这两种因素被破坏，就会导致蛋白质沉淀。
沉淀蛋白质的方法有盐析、重金属离子沉淀、生物碱试剂及某些酸类沉淀、有机溶剂沉淀。
▲9.镰刀形贫血是怎么样引起的？
镰状细胞病是由血红蛋白分子结构异常而导致的分子病。
正常成人血红蛋白是HbS，HbS的β亚基与HbA相差一个氨基酸，即N端6号谷氨酸被缬氨酸取代。
谷氨酸R基石极性的，带一负电荷；而缬氨酸R基是非极性的，不带电荷。
因此HbS比HbA少两个负电荷，并且极性低。
正是这种变化使得HbS的溶解度降低，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使得红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其易被脾脏清除，发生溶血性贫血。
▲10分离纯化蛋白质的意义:
研究蛋白质的结构与功能:
要求纯度高，不变性；
提取活性的酶或蛋白质：
必须保持天然活性状态；
作为药物或食品添加剂：
纯度要求一般。
一般步骤：
材料的选择—原料的预处理—蛋白质的提取—从抽提液中沉淀蛋白质—
纯化—蛋白质的结晶。
11氨基酸序列是蛋白质功能的分子基础
一级结构是研究间接的基础，包含了形成特定空间结构所需要的全部信息；
蛋白质氨基酸序列的改变是众多遗传病的物质基础；
研究氨基酸序列的相似性可以阐明物种之间的进化关系，可以为人工合成蛋白质提供参考须序。
▲12.引起蛋白质变性的因素包括物理因素和化学因素。
物理因素有高温、高压、振荡、紫外线和超声波等；化学因素有强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属和去污剂等。
在保存蛋白质生物制品时需要主要避免与上述因素接触。
▲13.蛋白质与茚三酮、双缩脲及酚试剂可发生呈色反应。
与茚三酮反应呈紫蓝色；与双缩脲反应呈红色；与酚试剂反应呈深蓝色。
通常用于蛋白质定量分析。
第三章
名词解释
▲核苷---戊糖与嘧啶或嘌呤碱基以糖苷键连接就称为核苷。
▲核苷酸---核苷分子中的戊糖羟基与磷酸通过磷酸酯键结合就形成了核苷酸。
▲核酸---许多核苷酸通过3’5’-磷酸二酯键连接形成的高分子化合物。
▲核酸的一级结构---核酸分子中核苷酸或者脱氧核苷酸残基的排列顺序。
▲回文序列---DNA某一片段旋转180º后顺序不变的序列。
回文序列中的单链可形成发夹结构。
组蛋白---真核生物染色体上的基本结构蛋白，属碱性蛋白，有五种，即H1H2AH2BH3H4。
▲非组蛋白---染色体基本结构的别种蛋白，属酸性蛋白质。
▲核小体---染色体的基本结构单位。
单顺反子---真核生物的一段mRNA一般只是一种蛋白质合成的模板，这种mRNA被称为单顺反子。
多顺反子---原核生物的一种mRNA往往能编码功能相关的几种蛋白质，这种mRNA被称为多顺反子。
▲卫星DNA---DNA的主峰旁显示一个小峰，此小峰称为卫星峰，即卫星DNA。
逆转座子--- 在基因组内存在着通过DNA转录为RNA后，再经逆转录成为cDNA并插入到基因组的新位点上的因子，被称为逆转座子（retrotransponsons）。
是真核生物基因结构中重复序列中的一类可移动的片段，它们可能在进化过程中发挥重要作用。
结构基因---（资料答案）在真核细胞中，除组蛋白外，其他所有蛋白质都是由DNA中这种单拷贝序列决定的。
这种序列大小不等，每一个顺序决定一个蛋白质的结构。
《正确答案》结构基因是决定合成某一种蛋白质或RNA分子结构相应的一段DNA。
结构基因的功能是把携带的遗传信息转录给mRNA（信使核糖核酸）,再以mRNA为模板合成具有特定氨基酸序列的蛋白质或RNA。
内含子---真核生物基因经过转录加工时被切除的RNA序列和相对应的DNA序列（即：
不变码蛋白质的间隔序列）。
外显子---真核生物基因经过转录加工后保留于ｍＲＮＡ中的序列和相应的ＤＮＡ序列（即：
编码蛋白质的间隔序列）。
▲核酶（ribozyme）---具有催化活性的RNA,即化学本质是核糖核酸（RNA）,却具有酶的催化功能。
基因---有遗传效应的DNA片段，是控制生物性状的基本遗传单位。
其本质是DNA序列，能表达一定的功能产物，产物包括蛋白质和RNA。
染色体组---生物体细胞内一套完整的染色单体。
基因组---基因组指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。
断裂基因---真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因（splitegene）。
假基因---原始活化基因突变，形成稳定的无活性的拷贝。
之所以不能产生有功能的产物是因为：
启动子错误；剪接信号缺陷；框架中引入了终止信号；插入或缺失导致移码等。
转座子---转座子是一类在细菌的染色体，质粒或噬菌体之间自行移动的遗传成分，是基因组中一段特异的具有转位特性的独立的DNA序列。
它是存在于染色体DNA上可自主复制和位移的基本单位。
▲单核苷酸多态性---单核苷酸多态性（singlenucleotidepolymorphism，SNP）,主要是指在基因组水平上由单个核苷酸的变异所引起的DNA序列多态性。
它是人类可遗传的变异中最常见的一种。
（SNP所表现的多态性只涉及到单个碱基的变异，这种变异可由单个碱基的转换（transition）或颠换（transversion）所引起，也可由碱基的插入或缺失所致。
但通常所说的SNP并不包括后两种情况。
）
问答题
▲核酸有什么功能？
答：
核酸是生物大分子，天然存在的核酸包括DNA和RNA两大类。
DNA主要存在于核内，是遗传信息的携带者，与生物的繁殖、遗传与变异有密切关系。
RNA主要存在于胞质中，主要参与蛋白质的合成。
对于某些病毒，RNA是遗传物质。
▲DNA碱基组成的共同规律是什么？
答：
a无论来源种属如何，DNA碱基组成中A摩尔含量=T摩尔含量，G=C，A+G=C+T。
b不同生物来源的DNA碱基组成不同，表现在A+T/G+C比值的不同。
c同一生物的不同组织的DNA碱基组成相同。
d一种生物DNA碱基组成不随生物体的年龄、营养状态或者环境变化而改变。
▲3，DNA与RNA的基本组成单位各是什么？
答：
DNA的基本组成单位是脱氧核苷酸，脱氧核糖+碱基（ATCG）+磷酸；RNA的基本组成单位是核苷酸，核糖+碱基（AUCG）+磷酸。
▲4,DNA双螺旋结构的特点？
答：
a反向平行，右手螺旋，大沟（1.2nm），小沟（0.6nm）；
b碱基在螺旋内侧，磷酸核糖的骨架在外侧;
c直径2nm,螺距3.4nm，一圈10个碱基对;
dA,T间形成两个氢键，G，C间形成三个氢键，碱基对垂直于双螺旋轴居于双螺旋内侧；
e氢键从横向，碱基堆砌力从纵向稳定双螺旋。
5，DNA三级结构的生物学意义？
答：
DNA的三级结构是超螺旋结构。
分为负超螺旋，正超螺旋，环状双链超螺旋。
其生物学意义：
a超螺旋DNA具有更紧密的形状，因此在DNA组装中具有重要作用；
b使DNA的结构具有动态性，超螺旋的程度介导了这种结构的变化，这有利于其功能的发挥；
cDNA是一种热力学上的稳定结构，超螺旋的引入提高了他的能量水平。
▲6，细胞内的RNA主要有哪三种？
各有何特点？
答：
mRNA,tRNA,rRNA三种。
特点：
mRNA:
1）mRNA从DNA转录遗传信息指导蛋白质的合成；2）种类多，分子大小不均，差异大，寿命短；3）在真核生物mRNA的3’末端有多聚腺苷酸结构，5’末端以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷为起始结构。
tRNA:
1）tRNA是蛋白质合成中的氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA;2）含有多种稀有碱基；3）（茎环结构）具有形似三叶草的二级结构和到L型的三级结构；4）3’末端是CCA-OH结构，连接氨基酸；5）反密码子识别mRNA的密码子。
rRNA:
1）参与蛋白质合成的场所核糖体的组成；2）胞内含量最多，含G最多，合成代谢较慢；3）各种rRNA分子都由一条多核苷酸链构成，核苷酸残基及其顺序各不相同，有特定的二级结构，也可以形成三级结构。
7，RNA的二级结构分为五部分，各部分的作用？
答：
RNA二级结构为三叶草形。
有氨基酸臂；DHU环；反密码环，TφC环；额外环。
1）氨基酸臂上的3’CCA-OH结构有连接氨基酸的作用；2）反密码环上的反密码子可以解读密码子，把正确的氨基酸引入合成位点；3）其他部分的作用是维持RNA的空间结构和帮助实现RNA生物学功能。
▲8，核酶的特点及生理学意义？
答：
特点：
1）化学本质为RNA；2）分子大小不一，每种核酶分子都有自己的活性序列或活性中心；3）催化效率比蛋白酶低；4）催化活性也具有特异性;5）Mg²+与维持核酶的活性中心的构象有关，故核酶催化反应时需要镁离子参加；6）核酶的底物种类比较少，大都是自身RNA。
意义：
1）使我们对RNA的生理功能有了进一步认识；2）其催化活性的发现对于了解生物进化过程有着重要意义；3）根据核酶活性中心的结构特点，可以人工改造核酶，用于降解病原体。
核酶作用已经成为基因治疗的策略之一。
9，原核生物mRNA和真核生物mRNA的结构有何特点？
答：
原核生物：
1）大多为多顺反子；2）在编码序列间有间隔序列，在5’3’端有非翻译区；3）一般不含修饰核苷酸。
真核生物：
为单顺反子，有帽子和尾巴结构。
1）5’帽子：
真核生物mRNA的核苷酸几乎都是通过3’-5’-磷酸二酯键连接，但5’端的两个核苷酸例外，是由核糖的5’-羟基通过一个三聚磷酸连接，而且5’端的核苷酸都是甲基化鸟苷酸，该结构称为真核生物mRNA的帽子，用m7GpppNp表示。
2）3’poly（A）尾：
除组蛋白以外，真核生物mRNA的3’端都有poly（A）序列，其长度因mRNA不同而异，一般为80-250个腺苷酸，称为poly（A）尾。
10，原核生物基因组的结构特征
答：
1）通常由单一闭环的双链DNA分子构成，形成类核；2）DNA只有一个复制起点；3）所含基因数量多，且形成操纵子结构；4）编码序列一般不重叠；5）基因是连续的，无内含子；6）编码序列约占基因组的50%；7）非编码序列主要是一些调控序列；8）多拷贝基因很少；9）基因组中存在转座子；10）DNA分子中存在各种特异序列，包括复制起点、复制终止区、转录的启动子和终止子等。
11，真核生物基因组的结构特征
答：
1）DNA为线性分子，其末端序列构成端粒；2）DNA有多个复制起点；3）真核生物有完整的细胞核、染色体结构;4）每一种真核生物的染色体数目都是一定的，体细胞一般是二倍体；5）基因组序列90%以上是非编码序列；6）基因组含大量的重复序列；7）真核生物的基因是断裂基因；8）转录产物是单顺反子mRNA;9）基因组中存在各种基因家族；10）真核生物DNA存在转座子，其中一部分转座子的转座机制与原核生物相似。
四章
▲DNA半保留复制是：
DNA在进行复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶（DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等）的作用生成两个新的DNA分子。
子代DNA分子其中的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种方式称半保留复制。
▲领头链顺解链方向连续复制下去的子链，其复制是连续进行的，所得到一条连续片段的子链。
▲随从链复制方向与解链方向相反，须等待解开足够长度的模板链才能继续复制，所得到一条友不连续片段组成的子链。
半不连续复制：
DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
▲冈崎片段，相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段
▲逆转录过程是依赖RNA的DNA合成作用；以RNA为模板，由dNTP（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）聚合成DNA分子
点突变指DNA分子上一个碱基的变异
转换发生在同型碱基之间，即嘌呤代替另一嘌呤，或嘧啶代替另一嘧啶。
颠换发生在异型碱基之间，即嘌呤换成嘧啶，或嘧啶变嘌呤
。
框移突变在为蛋白质编码的序列中如果缺失或插入核苷酸，则发生读框移动，使其后译读的氨基酸序列全部混乱，这种现象称框移突变
▲端粒（Telomere）是真核生物染色体末端的一种特殊结构，其实也是DNA，只不过端粒是染色体头部和尾部重复的DNA。
▲端粒酶（Telomerase）是一种由RNA和蛋白质组成的核糖核蛋白复合体，属于逆转录酶，只存在于真核细胞中
细胞凋亡是指为维持内环境稳定，由基因控制的细胞自主的有序的死亡
一试述DNA损伤和修复的几种类型
DNA损伤也称为DNA突变，包括以下几个类型。
点突变——指DNA分子上一个碱基的变异
转换发生在同型碱基之间，即嘌呤代替另一嘌呤，或嘧啶代替另一嘧啶。
颠换发生在异型碱基之间，即嘌呤换成嘧啶，或嘧啶变嘌呤。
（二）缺失、插入、框移突变
1缺失：
一个碱基或一段核苷酸从DNA大分子上消失。
2、插入：
原来没有的碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间。
框移突变
重排DNA分子内发生较大片段的交换。
☆DNA修复是对已发生分子改变的补偿措施，使其恢复为原有的天然状态。
主要类型：
光修复、切除修复、重组修复、SOS修复
二简述端粒和端粒酶的作用及其在DNA复制中的意义
端粒真核生物染色体显性DNA分子末端的结构。
维持染色体的稳定性，维持DNA复制的完整性。
端粒酶合成端粒DNA。
复制终止时，染色体线性DNA末端确有可能缩短，但通过端粒酶的作用，可以补偿这种由去除引物引起的末端缩短。
第五章
RNA的生物合成
一.名词解释
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