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第二次酶学练习题答案

第二章酶学练习题

一、填空题

1.酶促反应的特点为_____________、______________、____________、_____________。

条件温和高效率高专一性可调节

2.酶活性的快速调节方式包括_________和_________。

酶原激活共价修饰调节

3.全酶包括______________和______________。

酶蛋白辅助因子

4.酶的结合部位决定酶_____________,而催化部位决定酶的______________。

专一性催化反应性质

5.酶活性中心往往处于酶分子表面的______________中,形成区,从而使酶与底物之间的作用加强。

孔穴凹陷疏水

6.在酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的、最有效又最活泼的催化基团是。

组氨酸的咪唑基

7.在胰凝乳蛋白酶的催化过程中,有质子从酶到底物的转移,此质子的供体是。

8.胰凝乳蛋白酶活性中心的电荷转接系统是由、和三个氨基酸残基依赖氢键产生的。

Asp102、His57及Ser195氢

9.同一种酶有几种底物,就有个Km值,其中Km值最的底物,便为该酶的底物。

几小最适宜

10.加入竞争性抑制剂,酶的最大反应速度会,Km值会。

不变减小

11.一般别构酶分子结构中都包括部位和

部位,其反应速度对底物浓度的曲线是曲线。

活性部位别构部位S形

12.测定酶活力时,底物浓度应,反应温度应选在,

反应PH选在,反应时间应在反应的期进行。

过量适宜范围适宜的范围初

13.表示酶量的多少常用表示。

酶活力单位

14.在标准条件下,1mg酶在1min内转化了2umol底物,那么mg酶代表1个酶活力单位。

0.5

15.酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。

活性中心

16.丙二酸是酶的抑制剂。

琥珀酸脱氢酶竞争性

17.延胡索酸酶只对反丁烯二酸(延胡索酸)起催化作用,而对顺丁烯二酸则无作用,因而此酶具有专一性。

几何异构

18.米氏方程为。

V=Vmax[S]/(Km+[S])

19.酶能加速化学反应的主要原因是和结合形成了,使呈活化状态,从而了反应的活化能。

酶底物ES中间复合物底物降低

20.酶实现高效率催化的主要因素、、

、。

邻近效应定位效应底物分子敏感键形变多功能催化

21.若使酶反应速度达到最大反应速度的90%,此时底物浓度应是此酶Km值的__________倍。

9倍

22.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位,其中________________直接与底物结合,决定酶的专一性,________________是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。

底物结合部位催化部位底物结合部位催化部位

23.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。

ATP提供的腺苷酰基的共价修饰cAMP依赖的蛋白激酶

24.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基,TPCK常用于修饰________________残基。

丝氨酸组氨酸

25.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为________________,纵轴上的截距为________________。

-1/Km1/Vmax

26.磺胺类药物可以抑制________________酶,从而抑制细菌生长繁殖。

二氢叶酸合成酶

二、是非题

1.[√]对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。

2.[×]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

3.[×]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

4.[√]Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。

5.[√]当[S]>>Km时,v趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。

6.[×]酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。

7.[√]增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。

8.[√]正协同效应使酶促反应速度增加。

9.[√]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。

10.[×]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。

三、选择题

1.[]利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?

A.在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略

B.假设[S]>>[E],则[S]-[ES]≈[S]

C.假设E+S→ES反应处于平衡状态

D.反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等

2.[]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S和一定量的I,然后改变[E],测v,得v~[E]曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂?

A.1

B.2

C.3

D.不可确定

3.[]在一反应体系中,[S]过量,加入一定量的I,测v~[E]曲线,改变[I],得一系列平行曲线,则加入的I是:

A.竞争性可逆抑制剂

B.非竞争性可逆抑制剂

C.反竞争性可逆抑制剂

D.不可逆抑制剂

4.[]竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关?

A.作用时间

B.抑制剂浓度

C.底物浓度

D.酶与抑制剂的亲和力的大小

E.酶与底物的亲和力的大小

5.[]酶的竞争性可逆抑制剂可以使:

A.Vmax减小,Km减小

B.Vmax增加,Km增加

C.Vmax不变,Km增加

D.Vmax不变,Km减小

E.Vmax减小,Km增加

6.[]溶菌酶在催化反应时,下列因素中除哪个外,均与酶的高效率有关?

A.底物形变

B.广义酸碱共同催化

C.邻近效应与轨道定向

D.共价催化

7.[]丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于:

A.反馈抑制

B.底物抑制

C.竞争性可逆抑制

D.非竞争性可逆抑制

E.反竞争性可逆抑制

8.[]酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?

A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸

9.[]测定酶活性时,通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度?

A.0.1%B.0.5%C.1%D.2%E.5%

10.[]在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体?

A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基

11.关于酶的描述,哪一项不正确?

A所有的蛋白质都是酶B酶是细胞内合成的,但可以在细胞外发挥催化作用

C酶是生物催化剂D酶具有专一性E强酸强碱能使酶失活

12.关于酶活性中心的描述,哪一项正确?

A所有的酶都有活性中心B所有酶的活性中心都含有辅酶

C酶的必需基团部位于酶的活性中心内D所有抑制剂都作用于酶的活性中心

E所有酶的活性中心都含有金属离子

13.酶的高效率在于:

A增加反应自由能B改变反应的平衡常数C降低活化能D降低反应的自由能E提高活化能

14.以下哪项不是酶的持性?

A酶是生物摧化剂B易受PH、温度等外界因素的影响

C能加速化学反应,但不改变反应平衡点D催化效率极高E有高度特异性

15.辅酶的作用机理主要在于:

A维持酶蛋白的空间构象B构成酶的活性中心C在酶与底物的结合中起桥梁作用D在酶促反应中起运载体的作用E决定酶的专一性

16.酶分子中使底物转变为产物的基团是指

A结合基团B催化基团C疏水基团D酸性基团E碱性基团

17.酶原的激活是由于:

A氢键断裂,改变酶分子构象B酶蛋白与辅助因子结合C酶蛋白进行化学修饰D亚基解聚或亚基聚合E切割肽键,酶分子构象改变

18.同工酶是指:

A辅酶相同的酶B活性中心中的必需基团相同的酶

C功能相同而酶分子结构不同的酶D功能和性质都相同的酶

E功能不同而酶分子结构相似的酶

19.有关酶蛋白的描述,哪一项不正确?

A属于结合酶的组成部分B为高分子化合物C与酶的特异性无关

D不耐热E不能透过半透膜

20.乳酸脱氢酶经透析后,其活性大大降低或消失,原因是:

A亚基解聚B酶蛋白变性C失去辅酶D缺少底物与酶结合所需要的能量

E以上都不对

21.有关别构酶的结构特点,哪一项不正确?

A有多个亚基B有与底物结合的部位C有与调节物结合的部位

D催化部位与别构部位部位于同一亚基上

E催化部位与别构部位既可以处于同一亚基也可以处于不同亚基

22.酶的诱导契合学说是指

A酶原被其他酶激活B酶的绝对专一性C酶改变底物构象D酶改变抑制剂构象E底物改变酶构象

23.酶的天然底物是指:

A被酶作用的各种底物B有几种底物的酶中Km值最小的底物

C有几种底物的酶中Km值最大的底物D能参与酶促反应的一种物质

E非人工合成的天然存在的化合物

24.下列哪项改变不影响酶催化反应的最初线性速率?

A底物浓度B酶浓度CpHD温度E时间

25.底物浓度达到饱和后,再增加底物浓度

A反应速度随底物浓度增加而增加B随底物浓度的增加酶逐渐失活

C酶的结合部位全部被底物占据D再增加酶浓度反应不再加快

E形成酶—底物复合物增加

26.关于Km值的描述.哪一项是错误的?

A不同的酶Km值不同B多底物酶对每种底物各有一个特定的Km值

C多底物酶的最适底物一般是指各底物的Km值中最小者

D一定条件下Km值越小,底物与酶的亲和力越大EKm值通常用酶浓度表示

27.酶的Km值大小与:

A酶性质有关B酶浓度有关C酶作用温度有关D酶作用时间有关E以上均有关

28.某种酶以反应速度对底物浓度作图,呈S形曲线,此种酶应属于:

A符合米氏方程的酶B变构酶C单体酶D结合酶E多酶复合体

29.酶活性是指:

A酶所催化的反应B酶与底物的结合力C酶自身的变化

D无活性酶转变为有活性酶的能力E酶的催化能力

30.纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是:

A蛋白质浓度B酶量C酶的总活性D酶的比活性E酶的理化性质

31.有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团是

A—NH2B—C00HC—SHD—OHE苯环

32.L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸氧化,此种专一件属于:

A绝对专一性B结构专一性C键专一性D几何异构专一性E旋光异构专一性

33.关于酶竞争性抑制的特点中,哪一项是错误的?

A抑制剂与底物结构相似B抑制剂能与底物竞争酶的活性中心

C增加底物浓度可解除抑制作用D增加底物浓度能增加抑制作用

E抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对比例

34.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是:

A酶的来源B酶的结构C酶的理化性质D酶促反应性质E酶所催化的底物

35.有关Km单位的表示,哪一项是错误的?

(A)mol/L(B)nmol/L(C)mmol/L(D)mol/min(E)mol/mL

36.属于酶的可逆性共价修饰,哪一项是正确的?

A别构调节B竞争性抑制C酶原激活D酶蛋白与辅基结合E酶的丝氨酸羟基磷酸化

37.核酶(ribozgme)的底物是

   (A)DNA   (B)RNA   (C)核糖体  (D)细胞核膜    (E)核蛋白

38、下列哪个过程是酶原的激活过程

  A.前胶原→原胶原B.胰岛素原→胰岛素C.凝血因子I→Ia

 D.凝血因子II→Iia E.糖原合成D→I

39、催化单一底物反应的酶的米氏常数(KM)是

A、底物和酶之间反应的平衡常数()

B、酶催化能力的一个指标()

C、引起最大反应速度的底物浓度的一半()

D、引起最大反应速度一半的底物浓度()

E、只有用纯酶才能测定()

40.某一符合米曼氏方程的酶,当[S]=2Km时,其反应速度V等于:

  A.Vmax    B.2/3Vmax    C.3/2Vmax    D.2Vm    E.1/2Vmax

五、问答与计算

1.试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。

(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解,但不能作用于NH2CONHCH3)

绝对专一性

(2)β-D-葡萄糖苷酶(只作用β-D-葡萄糖形成的各种糖苷,但不能作用于其他的糖苷,例如果糖苷)

族专一性

(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反应)

键专一性

(4)L-AA氧化酶(只作用于L-AA,而不能作用于D-AA)

立体异构专一性

(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸),而不能作用于顺丁烯二酸(马来酸)]

几何异构专一性

(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化,生成甘油-1-磷酸)

绝对专一性

2.称取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量,请计算:

(1)酶溶液的蛋白浓度及比活

(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

(1)1毫升酶液中所含蛋白质含量为

(0.2/2)0.625=0.625毫克/毫升

比活力250/0.625=400U/mg蛋白

(2)1克酶制剂总蛋白含量0.625X1000=625毫克

1克酶制剂总活力250X1000=2.5X105

3.Vmax和米氏常数可以通过作图法求得,试比较v~[S]图,双倒数图,v~v/[S]作图,[S]/v~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。

自学

4.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释。

答:

加入低浓度竞争性抑制剂不能引起变构酶的失活,相反,由于竞争性抑制剂和底物的竞争性与酶结合,在少量抑制剂存在时,与酶的底物结合部位结合,引起变构酶同位正协同效应,激活该酶活性,竞争性抑制剂只在高浓度时才使变构酶活性下降。

5.一个假设的酶促反应中,当酶的用量固定,不同底物浓度时的初速度如下表:

[S]

(mol/L)    

V

(mmol/min) 

    [S]

(mol/L)   

    V

(mmol/min)    

5.0×10-2

0.25

5.0×10-5

0.20

5.0×10-3

0.25

5.0×10-6

0.071

5.0×10-4

0.25

5.0×10-7

0.0096

 问:

(1)在此酶浓度时V是多少?

0.25mmol/min

(2)此酶的K值是多少?

(用计算法,不用图解)

根据米氏方程,0.2=(0.25X5X10-5)/(Km+5X10-5)

Km=1.25X10-5mol/L

(3)此中反应是否从米-曼式动力学?

(10分)

检验其是否遵循米-曼式动力学,就看在一个较宽的[S]范围内V0与[S]的关系,若在不同情况下均给相同的Km,说明它遵循米-曼式动力学,经检验此反应遵循米-曼式动力学。

6、一个假设的酶促反应中不同底物浓度(酶的用量固定),初始速度如下表:

[S](mol/l)

v(mmol/min)

[S](mol/l)

V(mmol/min)

2.0x10-1

60

2.0x10-4

48

2.0x10-2

60

1.5x10-4

45

2.0x10-3

60

1.3x10-5

12

 问:

(1)此反应的VMAX是多少?

60mmol/min

(2)为什么底物浓度大于2.0x10-3mol/L时,V是常数?

酶分子全部参与了化学反应,为底物分子所饱和,V达到最大值。

(3)当底物浓度为2.0x10-2mol/L时,此酶的浓度如何?

(10分)

酶分子全部参与了化学反应,为底物分子所饱和,此时酶的游离态浓度为零,结合态的酶浓度为酶的初始浓度。

7、欲使酶反应速度达最大速度的99%与50%,试求底物浓度应各为多少?

由于V=Vm[S]/(Km+S)因此v/Vm=[S]/(Km+S)

则99/100=[S]/(Km+S)[S]=99Km

若50/100=[S]/(Km+S)[S]=Km

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