万才生物化学复习题.docx

上传人:b****2 文档编号:18057543 上传时间:2023-08-07 格式:DOCX 页数:14 大小:50.01KB
下载 相关 举报
万才生物化学复习题.docx_第1页
第1页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第2页
第2页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第3页
第3页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第4页
第4页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第5页
第5页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第6页
第6页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第7页
第7页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第8页
第8页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第9页
第9页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第10页
第10页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第11页
第11页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第12页
第12页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第13页
第13页 / 共14页
万才生物化学复习题.docx_第14页
第14页 / 共14页
亲,该文档总共14页,全部预览完了,如果喜欢就下载吧!
下载资源
资源描述

万才生物化学复习题.docx

《万才生物化学复习题.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《万才生物化学复习题.docx(14页珍藏版)》请在冰点文库上搜索。

万才生物化学复习题.docx

万才生物化学复习题

1.氨基酸的结构通式

 

2.氨基酸的分类,必需氨基酸:

1)按R基团的酸碱性分:

中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。

2)按R基团电性质分:

疏水性R基团氨基酸、不带电荷极性R基团

的氨基酸、带电荷R基团的氨基酸。

3)按R基团的化学结构分:

脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、

杂环族氨基酸。

必须氨基酸:

必需氨基酸指的是人体必不可少,而自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。

甲硫氨酸(Met)、色氨酸(Trp)、赖氨酸(Lys)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、亮氨酸(Leu)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thr)

3.肽:

氨基酸的线性聚合物,又称肽链。

4.肽键:

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键的结构。

5.蛋白质的一级结构:

多肽链中的氨基酸序列称蛋白质的一级结构。

蛋白质以及结构的测定的步骤:

1)多肽链的拆分;2)测定蛋白质分子中多肽链的数目结构;3)二硫键的断裂;4)分析每一多肽链的氨基酸组成;5)鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基;6)裂解多肽链成较小的片段;7)测定各肽段的氨基酸序列。

8)重建完整多肽链的一级结构;9)确定二硫键的位置。

6.氨基酸的等电点:

氨基酸处于净电荷为为零时的pH,称为基酸的等电点。

7.蛋白质的等电点:

蛋白质解离成兼性离子处于中性时溶液的pH,称为蛋白质的等电点。

8.蛋白质的生物学作用:

1)蛋白质是生物体的基本组成成份。

蛋白质与所有的生命活动密切联系。

2)机体新陈代谢过程中的生物催化作用的酶。

3)调节物质代谢的激素。

4)其它诸如肌肉的收缩,血液的凝固,免疫功能,组织修复以及生长、繁殖等。

5)在遗传信息的控制、细胞膜的通透性、神经冲动的发生和传导以及高等动物的记忆等方面都起着重要的作用。

9.Edman试剂和Edman反应:

(P176)

Edman试剂:

苯异硫氰酸(PITC)

10.Sanger试剂和Sanger反应茚三酮反应(P139)

11.α-螺旋:

在a-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角。

12.β-折叠:

B-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而形成的。

肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

13.二级结构(secondarystructure)、超二级结构(super-secondary

structure)

二级结构:

指肽链的主键在空间的排列,或规则的几何走向,旋转及折叠。

超二级结构(super-secondarystructure)

在蛋白质分子中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

14.结构域(domain):

多肽链再二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域。

15.蛋白质的三级结构:

指在二级结构基础上,肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

16.蛋白质的四级结构:

是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

17.稳定蛋白质三维结构的作用力:

主要是一些弱的相互作用或非共价键活次级键,包括:

氢键、范德华力、疏水作用、盐键(离子键)。

18.α-角蛋白被过度拉伸转变为(β-角蛋白)。

19.β-折叠片链间以(氢键)键维持,层间以(范德华力)维持。

20.肌红蛋白最高结构是(三)级结构,血红蛋白是(四)结构。

21.蛋白质的变性及引起蛋白质变性的因素,变性时断裂的键主要是(氢键)。

蛋白质的变性:

某些物理或化学因素,能够破坏蛋白质的结构状态,引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。

蛋白质的复性:

变性蛋白质游客中心恢复到天然构象。

22.蛋白质在(260)nm处有最大吸收峰,核酸在(280)nm处有最大吸收峰。

23.分离纯化蛋白质的依据:

1.分子大小;2.溶解度;3.电荷;4.吸附性质;5.对配体分子的生物学亲和力等。

24.蛋白质的基本组成单位是(氨基酸),DNA的基本组成单位是(脱氧核苷酸),淀粉的基本组成单位是(葡萄糖)。

25.酶:

是由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质(核酶除外)。

26.核酶:

是具有催化功能的RNA分子。

27.酶作为生物催化剂的特点:

酶易失活;有很高的催化效率;

有高度专一性;酶活性受到调节和控制。

 

28.六大酶类是指:

(氧化还原酶类)、(转移酶类)、(水解酶类)、

(裂合酶类)、(异构酶类)和(连接酶类)。

29.酶活力:

也称酶活性,是指酶催化某一化学反应的能力。

酶活力大小可用某一化学反应的反应速率来表示,两者呈线性关系。

酶催化反应速率越大,酶的活力越高。

30.酶工程:

是生物工程的一个组成部分。

利用酶、细胞器或细胞的特异催化功能,通过适当的反应器工业化生产人类所需产品或达到某种特殊目的的一门技术科学。

分为:

化学没工程(天然酶、化学修饰没、固定化酶、人工模拟酶)

和生物酶工程。

31.酶的活性中心:

酶的特殊催化能力比较集中的区域。

32.米氏方程:

E+SKs͇ES͢͢kE+P

v=Vmax*

÷(Ks+

式中:

v为反应速率,Vmax为酶完全被底物饱和的最大反应速率,

为底物浓度,Ks为ES的解离常数(底物常数)。

33.三种竞争性抑制之间的比较:

1)竞争性抑制:

Vmax不变,Km变大,K'm>Km,而且K'm随

的增加而增大。

2)非竞争性抑制:

Km不变,Vmax变小,K'm=Km,V'max随

的增加而减小。

3)反竞争性抑制:

Km及Vmax都变小,而且K'm

的增加而减小。

34.影响酶活性的因素:

(1)底物和酶的临近效应与定向效应;

(2)底物的形变与诱导契合;(3)酸碱催化(4)共价催化(5)金属离子催化(6)多元催化和协同效应(7)活性部位微环境的影响

35.激活剂:

凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。

36.抑制剂:

由于酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性,而引起酶活力的降低或丧失而称为抑制作用。

引起抑制作用的物质叫做抑制剂。

37.Km值:

km是酶的一个特性常数:

它的大小只与酶的性质有关,与没的浓度无关。

Km值可以判断酶的专一性和天然底物。

38.别构效应:

酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价集合后发生构象的改变,进而改变酶活性状态,称为酶的别构调节。

39.反馈调节:

在一条代谢途径中,其中间产物,尤其是终产物,对第一步反应的酶活性进行的调节就是反馈调节。

40.酶原:

体内合成出的蛋白质,又是不具生物活性,经蛋白水解酶专一作用后,构象发生变化,形成酶的活性部位,变成活性蛋白的酶的前体,被称为酶原。

41.酶原激活的实质:

活性中心的形成或暴露过程。

特点:

由无活性状态转变为活性状态是不可逆的。

42.酶活性调节控制的方式:

别勾调控、酶原激活、反馈调节、

共价修饰、级联放大。

43.同工酶:

是指催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。

44.酶实现催化的高效性采取的措施有哪些?

答:

1)电子转移;2)酶的催化作用;3)最适宜pH范围是窄小;4)酶活性大于底物;5)酶还有别的特性。

45.核苷酸的其他作用:

1)核苷酸是合成生物大分子核糖核酸;

2)三磷酸腺苷(ATP)在细胞能量代谢上起着极其重要的作用;

3)ATP还可将高能磷酸键转移给UDP、CDP及GDP生成UTP、CTP及GTP;

4)腺苷酸还是几种重要辅酶如辅酶Ⅰ(烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,(NAD+)、辅酶Ⅱ(磷酸烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,NADP+)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)及辅酶A(CoA)的组成成分。

NAD+及FAD是生物氧化体系的重要组成成分,在传递氢原子或电子中有着重要作用。

CoA作为有些酶的辅酶成分,参与糖有氧氧化及脂肪酸氧化作用;5)环核苷酸对于许多基本的生物学过程有一定的调节作用。

46.RNA和DNA哪个在碱性条件下更容易水解?

为什么?

RNA,因为:

RNA是单链,DNA是双链,DNA水解时需要解旋,解链成单链,破坏维持它稳定的键能就需要更大的能量,所以RNA更易水解。

47.核苷酸中核糖的(第一位碳原子)和嘧啶的(第一位氮原子)之间形成(a-)糖苷键。

核苷酸中核糖的(第一位碳原子)和嘌呤的(第九位氮原子)之间形成(B-)糖苷键(N-C,一般称N-糖苷键)。

48.DNA双螺旋结构的特点:

1)两条反向平行的多核苷酸链围绕同一种忻州相互缠绕;两条链均为右手螺旋;2)碱基位于双螺旋内侧。

3)两条核苷酸链靠碱基之间形成的氢键相连接;4)碱基在一条链上的排列顺序不受染和限制。

49.半保留复制:

一种双链脱氧核糖核酸(DNA)的复制模型,其中亲代双链分离后,每条单链均作为新链合成的模板。

因此,复制完成时将有两个子代DNA分子,每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同。

50.A、B、Z型DNA的比较:

A型:

右手螺旋,螺体较宽而短,碱基与中心轴倾角呈19度,DNA的纤维结构与B型不同,dD是C3内式,碱基反式。

B型:

dD是C2外式,碱基反式,右手螺旋,大沟比小沟宽。

Z型:

左手螺旋,dC是C2内式,碱基反式;dD是C3内式,碱基顺式。

51.糖是(C,H,O)糖类的元素组成的(一类多羟基醛或多羟基酮类化合物或聚合物或水解时能产生这些化合物的物质)。

糖苷键:

是连接提供半缩醛羟基(或酮基)的糖。

52.生物体中的生物大分子主要有四大类即(糖类)、(脂质)、(蛋白质)和(核酸)。

53.单糖、寡糖和多糖还原糖和非还原糖

单糖:

不能被水解生产小分子的糖类,特点:

有旋光性、能变旋现象。

寡糖:

由2-20个单糖通过糖苷键连接而成。

还原糖:

是指任何一种分子中含醛基或在溶液中能通过异构化产生醛基的糖。

非还原糖:

不能还原斐林试剂的糖。

54.同多糖、杂多糖、糖的生物学作用

同多糖:

一种单糖缩合而成。

杂多糖:

不同种类型单糖缩合而成。

糖的生物学作用:

糖在人体内作为结构和功能物质发挥作用,主要功能包括:

1.糖是最重要的能源物质,一克糖完全氧化分解可产生16.7KJ(4千卡)。

55.糖肽键主要有两种类型:

(O-糖肽键)(N-糖肽键)

56.什么是脂质?

天然脂肪酸的结构特点。

脂质:

不溶于水而高溶于非极性有机溶剂的化合物,统称脂质。

天然脂肪酸的结构特点:

1)碳原子数多为偶数,形成长而不分支的链。

2)不饱和脂肪酸的双键多在第9位(△9),第2和第3个双键多在第12和第15位(△12,15)。

3)饱和与不饱和脂肪酸有着十分不同的构象。

4)不饱和脂肪酸有顺式和反式两种异构体,但生物体内大多数是顺式结构。

57.必需脂肪酸:

必需脂肪酸是指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要,但必须通过食物供给的脂肪酸。

58.饱和脂肪酸-不饱和脂肪酸

饱和脂肪酸:

不含双键的脂肪酸称为饱和脂肪酸。

不饱和脂肪酸:

不饱和脂肪酸是构成体内脂肪的一种脂肪酸,人体必需的脂肪酸。

不饱和脂肪酸根据双键个数的不同,分为单不饱和脂肪酸和多不饱和脂肪酸二种。

59.去污剂也称(乳化剂)

60.动物、植物油脂的化学本质是(酰基甘油,其中主要是三酰甘油,此外还有少量的二酰甘油和单酰甘油)。

61.帖和类固醇属于(不可皂化脂质),一般不含(脂肪酸)。

62.脂蛋白是(由脂质和蛋白质以非极性共价键结合而成的复合物)。

63.脂质的分类。

脂质的生物学作用。

脂质分为:

单纯脂质、复合脂质、衍生脂质。

生物学作用:

脂质是生物膜的主要成分。

64.皂化作用:

甘油的碱水解作用称皂化作用。

65.什么是磷脂,它包括(甘油磷脂)和(鞘磷脂)。

磷脂:

分子结构中含有一个磷酸基团的类脂化合物。

什么是糖脂,它主要包括(甘油糖脂)和(鞘糖脂)。

糖脂:

唐通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的复合物。

66.Tm,Tm和哪些因素有关?

Tm:

把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度,用Tm表示。

因素:

1)DNA的均一性;2)G-C之含量;3)介质中的离子强度。

67.增色效应、减色效应

增色效应:

是指与天然DNA相比,变性DNA因其双螺旋破坏,使得碱基充分外露,因此紫外吸收增加,这种现象叫增色效应.

减色效应是指变性DN的A复性形成双螺旋结构后,因紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。

68.DNA的变性、复性

DNA的变性:

指DNA双螺旋区的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂。

DNA的复性:

变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,这过程成复性。

69.双脱氧NTP是指?

3′-双脱氧核糖核苷-5′-三磷酸

70.Sanger的双脱氧终止法的原理。

1977年Sanger对DNA的酶法测序技术又作了重要的改进,提出了“终止法”。

其反应体系包括单链模板、引物、4种dNTP和DNA聚合酶。

共分四组,每组按一定比例加入一种2',3'双脱氧核苷三磷酸,它能随机惨入合成的DNA链,一旦惨入DNA合成即停止,于是各种不同大小片段的末端核苷酸必定为该核苷酸。

71.维生素A缺乏引起(干眼病、皮肤干燥、毛发脱落),维生素D缺乏引起(佝偻病、软骨病),维生素C缺乏引起(坏血酸),维生素B2缺乏引起(口腔发炎,舌炎、角膜炎、皮炎等)。

72.什么是维生素?

维生素:

是机体为维持生命活动须由食物摄取的一类微量有机物。

73.脂溶性维生素有哪些?

维生素AD,E,K。

74.NAD(P)发生的氧化还原反应是(NAD(P)+2H=NAD(P)H+H﹢)。

75.FAD(FMN)发生的氧化还原反应是(FAD+2H≒FADH2、FMN+2H

=FMNH2)

76.生物化学的概念:

用化学的原理和方法,研究生命现象的学科。

77.蛋白质中的(苯丙氨酸)、(酪氨酸)和(色氨酸)3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

78.淀粉由(α-D-葡萄糖)通过(α-1,4-)糖苷键连接成一条长链。

纤维素由(β-D-葡萄糖)通过(β-D-1,4-)糖苷键连接。

79.相同链长的不饱和脂肪酸,双键愈多熔点愈(低)。

80.天冬氨酸转氨甲酰酶属于(调节)酶,不遵循米氏方程。

81.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点?

(B)

(A)天然蛋白质多为右手螺旋(B)肽链平面充分伸展

(C)每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈(D)每个氨基酸残基上升高度为0.15nm

82.当含有Ala,Asp,Leu,Arg的混合物在pH3.9条件下进行电泳时,哪一种氨基酸移向正极(Ala,Asp,Leu,Arg的pI分别为6.02,2.97,5.98,10.76)?

(B)

(A)Ala(B)Asp(C)Leu(D)Arg

83.下列几种酶中,哪一个酶需要金属离子作为辅基?

(A)

(A)羧肽酶(B)核糖核酸酶(C)溶菌酶(D)胰凝乳蛋白酶

84.当酶促反应速度为Vmax的80%时,其Km与[S]之间的关系如下列情况中的哪一种?

(B)解:

已知,v=0.8Vmax

因为,v=Vmax*

÷(Ks+

则v=0.8Vmax=Vmax*

÷(Ks+

两边同除Vmax得0.8=

÷(Ks+

0.8(Ks+)=Ks

Ks=1.25

-

=0.25

所以,Ks=0.25

答案:

B

(A)Km=0.5[S](B)Km=0.25[S]

(C)Km=0.75[S](D)Km=[S]

85.构成多核苷酸链骨架的关键是:

(D)

(A)2′,3′-磷酸二酯键(B)2′,4′-磷酸二酯键

(C)2′,5′-磷酸二酯键(D)3′,5′-磷酸二酯键

86.关于酶的叙述哪项是正确的?

(C)

(A)所有的酶都含有辅基或辅酶(B)只能在体内起催化作用

(C)大多数酶的化学本质是蛋白质(D)能改变化学反应的平衡点加速反应的进行

(E)都具有立体异构专一性(特异性)

87.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:

(D)

(A)盐键(B)疏水键(C)肽键(D)氢键(E)二硫键

88.下列哪种糖无还原性?

(B)

(A)麦芽糖(B)蔗糖(C)乳糖(D)果糖

89.煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳:

(C)

(A)抑制了巯基酶的活性,使巯基酶失活

(B)抑制了胆碱酯酶的活性,使乙酰胆碱堆积,引起神经中毒的症状

(C)和血红蛋白结合后,血红蛋白失去了运输氧的功能,使患者因缺氧而致死

(D)抑制了体内所有酶的活性,使代谢反应不能正常进行

90.DNA变性是指(D)。

(A)多核苷酸链解聚(B)DNA分子由超螺旋转变为双螺旋

(C)分子中磷酸二酯键断裂(D)互补碱基间氢键断裂

(E)碱基与脱氧核糖间糖苷键断裂

91.下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用?

(A)

(A)Km增加,Vmax不变(B)Km降低,Vmax不变

(C)Km不变,Vmax增加(D)Km不变,Vmax降低

(E)Km降低,Vmax降低

92.辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素?

(D)

(A)磷酸吡哆醛(B)核黄素

(C)叶酸(D)尼克酰胺

(E)硫胺素

93.试论蛋白质的结构:

1)一级结构:

指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

2)二级结构:

指肽链的主键在空间的排列,或规则的几何走向,旋转及折叠。

超二级结构:

在蛋白质分子中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

3)结构域(domain):

多肽链再二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域。

4)蛋白质的三级结构:

指在二级结构基础上,肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

5)蛋白质的四级结构:

是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

6)维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键,又称次级键。

此外,在某些蛋白质中还有二硫键,二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。

94.动物(毛发)中富含α-角蛋白,它几乎由(α-螺旋)构成的肽链组成。

蚕丝心蛋白几乎完全由(反平行β折叠片以平行方式)构成。

95.肌红蛋白和血红蛋白是脊椎动物(载氧)蛋白。

96.蛋白质是一类(两)性电解质,能和酸或碱发生作用。

97.电泳时蛋白质的迁移率取决于它的(形状)、(所带静电荷)和(分子大小)。

98.沉淀蛋白质的方法有哪些?

1.盐析法

2.有机溶剂沉淀法

3.重金属盐沉淀法

4.生物碱试剂和某些酸类沉淀法

5.加热变性沉淀法

99.P250第12题

100.P317第5题

101.P430第6题

展开阅读全文
相关资源
猜你喜欢
相关搜索
资源标签

当前位置:首页 > 农林牧渔 > 林学

copyright@ 2008-2023 冰点文库 网站版权所有

经营许可证编号:鄂ICP备19020893号-2