最新高中生物降低化学反应活化能的酶3 精品.docx

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最新高中生物降低化学反应活化能的酶3精品

第三课时酶的特性

●教学过程

［课前准备］

教师准备有关实验的器材和材料（根据学生的设计来提供）。

学生预习探究——影响酶活性的条件，以小组为单位设计自己所选做的实验。

［情境创设］

酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，从物质本质来看它是有机物，不同于无机催化剂，但是它们又有共性，就是都具有催化功能，那么它们的功能是不是完全一样呢？

［师生互动］

回顾：

过氧化氢在不同的条件下的分解。

问：

过氧化氢（H2O2）在Fe3＋的催化下，可分解成H2O和O2，动物新鲜肝脏中含有的过氧化氢酶也能催化这个反应。

如果现在我们想弄清楚Fe3＋与过氧化氢酶，哪一种催化剂的催化效率高，那么，我们应该如何设计这个实验？

答：

要比较Fe3＋和过氧化氢酶的催化效率，设计实验中的其他条件应该相同，如两支试管中过氧化氢溶液的量应该相同，Fe3＋和动物肝脏也应尽可能同时加入两支试管中。

问：

上一节我们已经做过实验，试管3和试管4的现象有何不同？

从这个实验你可以得出什么结论？

答：

试管4（加了过氧化氢酶）放出的氧气比试管3（加了无机催化剂）多了许多，过氧化氢酶的催化能力强）

过氧化氢酶的催化效率和Fe3＋相比，要高很多。

事实上，酶的催化效率一般是无机催化剂的118～1013倍。

上述实验说明了酶的一个特性——高效性。

酶还具有什么特性呢？

让我们继续通过实验来探索。

让学生根据自己的选择的材料来进行。

问：

淀粉和蔗糖都是非还原性糖，淀粉在酶的催化下能水解为麦芽糖和葡萄糖，蔗糖在酶的催化下能水解为葡萄糖和果糖。

麦芽糖、果糖、葡萄糖均属还原性糖。

还原性糖能够与斐林试剂发生氧化还原反应，生成砖红色的沉淀。

现在给你淀粉酶溶液，要观察淀粉酶能催化哪种糖水解，应该如何设计这个实验？

你又怎么能知道淀粉酶催化了糖的水解呢？

（可引导学生复习P17实验）

答：

设计一个对照实验，分别取两支试管，加入等量的淀粉和蔗糖，然后加入同样的淀粉酶，放在同样的环境（60℃）。

实验过程总结如下表：

淀粉溶液（1号试管）

蔗糖溶液（2号试管）

实验原理

淀粉酶能让淀粉水解成还原性糖，还原性糖与斐林试剂反应生成砖红色沉淀

淀粉酶不能让蔗糖水解，所以与斐林试剂不能反应生成砖红色沉淀

实验步骤

一

试管各加入2mL淀粉溶液

试管各加入5mL蔗糖溶液

二

加入淀粉酶2滴，振荡，放在60℃的左右，反应约5min

三

加斐林试剂→振荡→水浴加热煮沸

实验现象

蓝色→棕色→砖红色沉淀

无变化

结论

问：

哪支试管加入斐林试剂后再加热会出现砖红色的沉淀？

答：

在加入淀粉的试管中。

问：

出现砖红色沉淀的原因是什么？

答：

装有淀粉溶液的试管中出现了还原性糖。

问：

装有蔗糖溶液的试管中有何现象？

答：

没有出现砖红色的沉淀。

问：

实验得出的结论是什么？

答：

淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。

上述实验说明了酶具有的又一个特性——专一性。

问：

根据酶的专一性，催化蔗糖的水解，应该是哪一种酶？

答：

蔗糖酶。

（用实验来验证上述实验现象）

从上面进行的实验我们看出进行实验需要一定的条件，比如淀粉酶要在60℃左右最好，那么我们能不能在低于或高于这个温度下进行这个实验呢？

答：

在最适温度下，酶的活性最高，低于或高于最适温度时酶的活性都降低。

问：

能不能设计一个这样的实验，来证明温度会影响酶的活性？

答：

把淀粉酶放在不同的温度下进行实验。

设计实验如下表：

淀粉溶液（1号试管）

淀粉溶液（2号试管）

淀粉溶液（3号试管）

实验原理

淀粉酶能让淀粉水解成还原性糖，还原性糖与斐林试剂反应生成砖红色沉淀酶只有在合适的温度时候它的催化效率才最大

实验步骤

一

试管各加入2mL淀粉溶液

二

加入淀粉酶2滴，振荡，加热至60℃左右，反应约5min

加入淀粉酶2滴，振荡，保持20℃左右，反应约5min

加入淀粉酶2滴，振荡，加热至100℃左右，反应约5min

三

加斐林试剂→振荡→水浴加热煮沸

实验现象

无变化

蓝色→棕色→砖红色沉淀

无变化

结论

只有在一定温度下酶的催化效率最好

介绍右图（P85图5－3）

图5－1－1

温度对酶促反应速度有很大影响，如图5－1－1所示，每种酶都有自己的最适温度。

在最适温度的两侧，反应速度都比较低，所以我们看到的是一个钟形的曲线。

大部分酶在较高的温度下（如60℃以上）时，会因为酶的分子结构遭到破坏而失去活性。

根据这个道理，我们在使用加酶洗衣粉时，用哪种水（如凉水、沸水、温水）浸泡好呢？

答：

温水。

酶的催化效率还能受pH的影响，展示图介绍，科学实验证实，不同的pH条件下测同一种酶的活性，并且根据所得到的数据绘制成曲线图5－1－2。

图5－1－2

问：

pH与酶的活性有什么关系呢？

答：

在最适的pH下，酶的活性最高。

设计实验来验证不同的pH下，酶的活性不同：

1号试管

2号试管

3号试管

实验原理

过氧化氢酶能使过氧化氢快速分解

实验步骤

一

试管各加入2mL体积分数为3%的过氧化氢溶液

二

pH为2左右

pH为7左右

pH为12左右

三

分别加入过氧化氢酶溶液2滴

实验现象（用卫生香来检验）

反应不剧烈，几乎无变化

复燃

反应不剧烈，几乎无变化

结论

不同的pH下过氧化氢酶的催化效率不同

［教师精讲］

酶的专一性是普遍存在的，生物体内有些酶能够催化某些分子结构相近的矿物质，如二肽酶，可以催化任何两种氨基酸组成的二肽水解。

所以，确切地说，酶的专一性是指一种酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学反应。

酶的催化效率的高低与温度有关，它影响酶的活性，进而影响酶的催化效率。

酶的催化效率还与pH等条件有关。

因为在过酸、过碱的条件下，都会使酶的分子结构遭到破坏而失去恬性。

生物催化剂——酶和无机催化剂相比，具有高效性、专一性，并且需要适宜的条件。

［评价反馈］

1.人在发高烧时，常常食欲大减，最根本的原因是

A.所吃食物不能消化

B.胃没有排空

C.体温超过合适温度，消化酶的活性下降

D.吃药使人没有了胃口

2.胃蛋白酶在进入小肠后就几乎没有了催化作用，主要原因是

A.pH不适合

B.胃中已经起了消化作用，不能再起作用了

C.被小肠中的物质包裹起来，所以起不到催化作用

D.小肠中没有蛋白质可被消化

3.苹果削皮之后，不马上吃掉会变色，但是放在盐水中泡一下，却不会变色，试解释为什么会出现这样的现象？

答案：

1.C 2.A  削皮后，水果里的酶和水果的物质充分接触，把水果的有机物转变成了褐色的物质。

放入盐水中泡一下，使水果中的酶变性，失去了作用，就不会生成褐色的物质了。

［课堂小结］

酶在细胞中的生理活动过程中的作用是无可代替的，它在催化过程中高效性、专一性和作用条件温和的特点对生物有何重要意义呢？

高效性保证细胞中的化学反应快速进行，专一性使细胞代谢有条不紊地进行，作用条件的温和符合生物体存在的基本环境。

［布置作业］

P86一、基础题1、2、3，二、拓展题1。

［课后拓展］

酶和一般的催化剂相比，有共同点也有不同点。

共同点：

（1）都能加快反应进行；

（2）只能催化热力学上允许进行的反应，而不能使本来不能进行的反应进行；（3）只能加快反应达到平衡，不能改变达到平衡时反应物和生成物的浓度。

不同点：

酶的特点就是它的高效性和专一性，而且作用的条件比较温和。

●板书设计

第三课时酶的特性

●习题详解

一、练习（课本P86）

（一）基础题

1.B（唾液淀粉酶是一种蛋白质，所以要水解它只能用蛋白酶）

2.B（细胞壁的主要成分是纤维素，所以要去掉它而不损坏内部结构，就只能用水解的方法来进行）

3.这个模型中A代表酶，B代表反应物，C和D代表反应产物。

该模型说明了酶的专一性。

酶A专一性和反应物B结合，使B产生了产物C和D。

（二）拓展题

1.

（1）A点：

随着反应物浓度的增加（减少），反应速率加快（减慢）；B点：

反应速率在此时达到最大值（该点对应的横坐标为最合适浓度）；C点：

反应速率不再随反应物浓度的增加而升高。

（2）因为图中的曲线表示的是在最适温度下催化的反应速率，所以在A点时温度升高（降低）10℃，则在该浓度下的反应速率就会减小。

即纵坐标的值会低于原曲线。

如图5－1－3所示。

图5－1－3

（3）原曲线在B点的反应物浓度足够大，说明是酶的浓度限制了反应速率的提高，此时加入少量酶，会使反应速率加快。

如图5－1－4所示。

图5－1－4

2.（略）

二、本节聚焦（课本P83）

1.酶具有高效性、专一性、作用条件温和等特性。

2.受环境中的温度、pH以及抑制剂的影响。

三、旁栏思考题（课本P85）

绝大多数酶是蛋白质，强酸、强碱、高温等剧烈条件都会影响到蛋白质的结构，所以酶比较“娇气”。

●备课资料

1.绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA

生物体内存在三千多种具有不同功能的酶，一切生命现象都与酶有关，因为活细胞内的生物化学反应，都是在酶的催化作用下进行的，没有酶，新陈代谢就不能进行，生命也就会随之停止。

酶的化学本质是蛋白质，随着美国科学家Sumner提取的脲酶并获得结晶得到证实。

这一认识直到20世纪80年代后才被人们普遍接受。

20世纪80年代初科学家Cech和Altman分别发现了具有催化作用的RNA——核酶（RNaseP）。

RNaseP酶，它是由20%的蛋白质和80%的RNA组成的。

科学家将这种酶的蛋白质除去，同时提高镁离子的浓度，留下来的RNA仍具有与该酶相同的催化活性。

为此两人于1989年共同获得诺贝尔化学奖。

后来的科学实验进一步证实其他某些RNA分子与那些构成酶的蛋白质分子一样，也都是效率非常高的生物催化剂。

2.设计对照实验常用的方法

a.空白对照不给对照组任何处理因素。

如“证明甲状腺激素可促进幼小动物的发育”的实验中，可用含甲状腺制剂的饲料喂蝌蚪，另一组不作任何处理作为对照。

b.条件对照虽然给对照组施以部分实验因素，但不是所要研究的处理因素。

但这种处理是有对照意义的。

如“证明甲状腺激素可促进幼小动物的发育”的实验中，可用甲状腺抑制剂饲喂蝌蚪，这就是作为条件对照的。

c.自身对照对照和实验都在同一研究对象上进行。

有的是同一研究对象在实验前后对照，如“观察植物细胞的质壁分离和复原”的实验；有的是在同一研究对象的不同部位进行对照，如利用银边天竺葵（叶片边缘无绿色）证明光合作用需要叶绿素。

d.相互对照不单设对照组，而是几个实验组相互对照。

如“证明温度对酶活性的影响”的实验中，用不同的温度分别处理得出结论是作为相互对照的。

3.影响酶促反应的常见因素

（1）温度对反应速度的影响：

升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性，酶促反应速度降低。

酶促反应速率最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。

酶的最适温度不是酶的特征性常数，酶可在短时间内耐受较高的温度，延长反应时间，酶的最适温度会降低。

由于低温时酶活性虽降低但不被破坏，故保存菌种和酶制剂需低温条件。

测定酶活性时，常控制反应体系在最适温度。

（2）pH对酶促反应速率的影响：

pH影响酶活性中心某些必需基团、辅酶及许多底物的解离状态，因而，pH的改变对酶的催化作用影响很大。

酶促反应速率最快时的环境pH称为酶促反应的最适pH。

环境pH高于或低于最适pH，酶活性都降低。

动物体内多数酶的最适pH接近体液中性pH，但胃蛋白酶最适pH约为1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。

酶的最适pH也不是酶的特征常数。

在测定酶活性时，应选用适宜pH的缓冲液保持酶活性相对恒定。

（3）抑制剂对反应速率的影响：

能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。

抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。

除去抑制剂可使酶的活性恢复。

根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可逆性抑制。