蛋白质代谢.ppt

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第11章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢,（Proteindegradationandaminoacidscatabolism）,一、蛋白质的降解二、氨基酸的分解代谢三、尿素的形成四、氨基酸碳骨架的氧化途径五、生糖氨基酸和生酮氨基酸六、由氨基酸衍生的其他重要物质七、氨基酸代谢缺陷症,维持细胞、组织的生长、更新和修补（主要功能）。

2.参与多种重要的生理活动催化、物质转运、代谢调节等。

3.氧化供能（次要功能）。

人体每日18%能量由蛋白质提供。

蛋白质的营养作用NutritionalFunctionofProtein,一、蛋白质的降解,氮平衡（nitrogenbalance）,蛋白质的含氮量平均为16%，可通过测定含氮量估算出蛋白质的量。

氮平衡:

摄入食物的含氮量（摄入氮）与排泄物（尿与粪）中含氮量（排出氮）之间的关系。

氮平衡的三种情况：

氮总平衡：

摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：

摄入氮排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：

摄入氮排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）,人体对蛋白质的需要量,蛋白质的生理需要量为保持氮总平衡，每日应从食物中供给的蛋白质的数量。

成人每日最低蛋白质需要量为3045g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。

蛋白质的营养价值,1、营养价值（nutritionvalue）：

外源性蛋白质被人体利用的程度。

或吸收的食物蛋白被机体利用的几率（利用率）。

2、食物蛋白质营养价值高低取决于其AA的数量及其组成与人体蛋白质接近程度和所含必需AA的种类和数量。

主要取决于食物蛋白质的“质”。

一般：

动物蛋白质植物蛋白质。

必需氨基酸（essentialaminoacid）,必需氨基酸：

指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：

Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。

其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。

目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。

记忆方法：

蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。

其本质即为食物蛋白质之间在AA组成上的取长补短，互相补充。

如谷类含Lys少，Trp多，而豆类含Lys多，Trp少，两者混合食用可提高营养价值。

细胞内蛋白质的降解,细胞内的蛋白质是处于不断地周转的。

一些异常的蛋白质、不需要的蛋白质需要清除。

对一种特定的蛋白质来说，它在细胞中的含量取决于合成和降解的速率。

通过对一些代谢途径的关键酶的合成和降解，控制酶的含量，也是控制代谢途径运行的一个重要措施。

蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins,蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。

消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。

机体对外源蛋白质的消化吸收高等动物摄入的蛋白质在消化道内被胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等降解，全部转变成氨基酸，被小肠吸收。

消化过程自胃中开始，在小肠中完成。

（一）胃中的消化作用,胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。

胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使之在胃停留时间长，利于充分消化，对婴儿较重要。

（二）小肠中的消化小肠是蛋白质消化的主要部位。

1.胰酶及其作用,胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。

内肽酶（endopeptidase）水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。

外肽酶（exopeptidase）自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶（A、B）、氨基肽酶。

肠液中酶原的激活,可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。

保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。

酶原还可视为酶的贮存形式。

酶原激活的意义,氨基酸+,蛋白水解酶作用示意图,2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用,主要是寡肽酶（oligopeptidase）的作用，例如氨基肽酶（aminopeptidase）及二肽酶（dipeptidase）等。

蛋白水解酶作用的专一性,二、氨基酸的吸收,吸收部位：

主要在小肠吸收形式：

氨基酸、二肽、三肽吸收机制：

耗能的主动吸收过程,三、蛋白质的腐败作用,肠道细菌对未被消化及未吸收的蛋白质或其消化产物所起的作用。

腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。

蛋白质的腐败作用（putrefaction）,胺类（amines）的生成,其它有害物质的生成,酪氨酸,苯酚,半胱氨酸,硫化氢,色氨酸,吲哚,-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。

因而将其称为假神经递质（falseneurotransmitter）。

细胞内蛋白质降解的机构,蛋白质降解是限制在细胞内的特定区域的，一种是称为蛋白酶体的大分子结构，另一种是具有单层膜的溶酶体（细胞器）。

溶酶体中含有约50种水解酶，它与吞噬泡及细胞内产生的一些自噬泡融合，然后将摄取的各种蛋白质全部降解，对被降解的蛋白质没有选择性。

被降解的蛋白质在进入蛋白酶体降解之前，需要被泛肽标记。

真核生物中蛋白质的两条降解途径的比较,不依赖ATP利用组织蛋白酶（cathepsin）降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白,依赖泛素（ubiquitin）的降解过程,溶酶体内降解过程,依赖ATP降解异常蛋白和短寿命蛋白,泛肽,泛肽（ubiquitin）又名遍在蛋白质、泛素，它是一个由76个氨基酸残基组成的小蛋白质。

它通过其C端Gly的羧基与被降解的蛋白质的氨基共价结合，通常结合在Lys的氨基上，这是一个需要消耗ATP的反应。

这样给被降解的蛋白质作了一个标记，随后将靶蛋白质引入蛋白酶体中降解。

可有多个泛肽连接到靶蛋白上，形成多泛肽链，后面的每一个泛肽的C端羧基连接到前一个泛肽的Lys48的氨基上。

TheNobelPrizeinChemistry2019forthediscoveryofubiquitin-mediatedproteindegradation,AaronCiechanover,AvramHershko,IrwinRose,Proteinsbuildupalllivingthings:

plants,animalsandthereforeushumans.Inthepastfewdecadesbiochemistryhascomealongwaytowardsexplaininghowthecellproducesallitsvariousproteins.AaronCiechanover,AvramHershkoandIrwinRosewentagainstthestreamandatthebeginningofthe1980sdiscoveredoneofthecellsmostimportantcyclicalprocesses,regulatedproteindegradation.Forthis,theyarebeingrewardedwiththisyearsNobelPrizeinChemistry.,KissofDeathTheproteinsthataretobedestructedaremarkedwithalabel-themoleculeubiquitin.Proteinssolabelledarethenrapidlybrokendowndegradedincellularwastedisposerscalledproteasomes.,泛素,76个氨基酸的小分子蛋白（8.5kD）普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守,1.泛素化（ubiquitination）,泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。

2.蛋白酶体（proteasome）对泛素化蛋白质的降解,泛素介导的蛋白质降解过程,Ubiquitin,Ubiquitousevolutionarilyconserved76aaproteinContainsseverallysines（K6,K29,K48,K63）allowingforpolyubiquitylationBecomesconjugatedtotargetproteinlysinesthroughitscarboxyterminusUbiquitylationoccursinresponsetoavarietyofstimuli,UbiquitinIsopeptideBond,Targetprotein,Targetlysinee-aminogroup,Ubcarboxyterminus,Monoubiquitylation,Multiplemonoubiquitylation,K48polyubiquitylationproteintargetingtoproteasomes,UbiquitinationModes,Otherpolyubiquitylation（e.g.K63）regulationofproteinactivityorlocalization,E1:

泛肽活化酶E2:

泛肽载体蛋白E3:

泛肽蛋白质连接酶,泛肽,UbiquitinConjugation:

A3StepMechanism,Ubiquitinationrequiresmultipleproteins,Ubaddedtolysines,E1:

泛肽活化酶E2:

泛肽载体蛋白E3:

泛肽蛋白质连接酶,E1,E2,&E3,Witheachstepincreasinglevelofregulatoryspecificity:

E1:

onlyone（?

）E2:

10-12（homologousfamily）E3:

manyandstructurallyunrelated（ultimatebiologicalspecificity）,泛肽蛋白质连接酶,E3在识别和选择被降解蛋白质的过程中起着重要的作用。

E3是通过备选蛋白质N端氨基酸的性质来选择靶蛋白质的，以Met、Ser、Ala、Thr、Val、Gly或Cys为N末端的蛋白质对泛肽介导的降解途径有抗性，而以Arg、Lys、His、Phe、Tyr、Trp、Leu、Asn、Gln、Asp或Glu为N末端的蛋白质的半寿期只有230分钟。

E3有3个不同蛋白底物结合位点：

类型结合碱性氨基酸末端的蛋白质，如Arg、Lys或His；类型结合具有大疏水基团N末端氨基酸的蛋白质，如Phe、Tyr、Trp或Leu；类型结合其他N末端氨基酸的蛋白质。

以酸性氨基酸为N末端的蛋白质的降解需要tRNA参与，将Arg-tRNA的Arg转移到酸性蛋白质的N末端，使之转变成碱性N末端，然后与泛肽连接。

被泛肽介导降解蛋白质的特点,大多数具有敏感N末端氨基酸残基的蛋白质不是正常的细胞内蛋白质，而很可能是分泌性蛋白质，这些蛋白质通过信号肽酶的作用暴露出敏感的N末端氨基酸残基。

也许N末端识别系统的功能就是识别和清除任何入侵的异质蛋白质或分泌性蛋白质。

蛋白酶体,蛋白酶体是一个大的寡聚体结构，有一个中空的腔。

古细菌Thermoplasmaacidophilum的蛋白酶体为20S、700kD的桶状结构，由两种不同的亚基和组成，它们缔合成7777四个堆积的环。

这个桶有15nm高，直径11nm，中间有一个可分为3个区域的空腔，蛋白质降解就发生在这个腔中。

两端的7环解折叠被降解的蛋白质，并将其送入中央的腔内，而亚基具有蛋白裂解活性。

蛋白酶体降解蛋白质的产物为79个氨基酸残基的寡肽。

古细菌T.acidophilum20S蛋白酶体的结构,顶面观侧面观纵剖面观,真核细胞中的蛋白酶体,真核细胞含有两种蛋白酶体：

20S和26S蛋白酶体。

26S蛋白酶体（1700kD）是一个45nm长的结构，是在20S蛋白酶体的两端各加上1个19S的帽结构或称PA700（Proteasomeactivator-700kD），这种帽结构至少由15个不同的亚基组成，其中许多有ATP酶活性。

与古细菌20S蛋白酶体不同，真核细胞的蛋白酶体含有7个不同的亚基及7个不同的亚基。

TheProteasome,Consistsoftwomultisubunitcomponents20Sproteasomesealedbarrelcontainsproteaseactivitydigestsproteinsdownto7-9aapeptides19Scapsregulatorysubunitbindstobothendsof20Stoform26ScomplexrecognizesK48polyubiquitinremovesubiquitinsothatitcanberecycledassociatedATPasemayunfoldsubstratesforpassageinto20Scompartment,ATPconsumingprocess,氨基酸代谢库（metabolicpool）,食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。

氨基酸代谢库,氨基酸代谢概况,氨基酸分解代谢,氨基酸是合成蛋白质和肽类物质的基本成分，可以氧化释放出能量，还可以转变成各种其他含氮物质。

氨基酸的分解一般有三步：

1.脱氨基；2.脱下的氨基排出体外，或转变成尿素或尿酸排出体外；3.氨基酸脱氨后的碳骨架进入糖代谢途径彻底氧化。

碳骨架也可以进入其他代谢途径用于合成其他物质。

氨基酸代谢概况,食物蛋白质,氨基酸,特殊途径,-酮酸,糖及其代谢中间产物,脂肪及其代谢中间产物,TCA,鸟氨酸循环,NH4+,NH4+,NH3,CO2,H2O,体蛋白,尿素,尿酸,激素,卟啉,尼克酰氨衍生物,肌酸胺,嘧啶,嘌呤,（次生物质代谢）,CO2,胺,一氨基酸的脱氨基作用,定义：

指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程。

脱氨基方式：

氧化脱氨基转氨基作用联合脱氨基非氧化脱氨基,

（一）转氨基作用（transamination）,1.定义：

在转氨酶（transaminase）的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。

大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。

转氨酶：

催化转氨反应的酶很多，大多数转氨酶以酮戊二酸为氨基受体，而对氨基供体无严格要求。

动物和高等植物的转氨酶一般只催化L-氨基酸的转氨，某些细菌中也有可以催化D-和L-两种构型氨基酸转氨的转氨酶。

转氨反应机制：

转氨酶以磷酸吡哆醛为辅基，从氨基酸上脱下的氨基先结合在磷酸吡哆醛上，氨基酸转变成酮酸，然后氨基转到另一个酮酸的碳上，产生新的氨基酸。

结合氨的反应是脱氨反应的逆反应。

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛,葡萄糖丙氨酸循环（alanine-glucosecycle）,在肌肉中有一组转氨酶，可把肌肉中糖酵解产生的丙酮酸当作氨基的受体。

形成的丙氨酸进入血液，运输到肝脏，在肝脏中再次转氨产生丙酮酸，丙酮酸可进入糖异生途径产生葡萄糖，再回到肌肉中。

通过葡萄糖丙氨酸循环，将肌肉中的氨运输到了肝脏中。

肝脏中的氨可转变成尿素，从尿液中排出。

生理意义：

肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。

肝为肌肉提供葡萄糖。

转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨。

谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别构激活。

该酶既可以用NAD+也可以用NADP+作为氧化剂。

（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用,催化酶：

L-谷氨酸脱氢酶存在于肝、脑、肾中;辅酶为NAD+或NADP+；GTP、ATP为其抑制剂；GDP、ADP为其激活剂,-亚氨基戊二酸,（三）联合脱氨基作用,定义：

两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。

类型：

转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基偶联嘌呤核苷酸循环,转氨基偶联氧化脱氨基作用,此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。

主要在肝、肾组织进行。

转氨基偶联嘌呤核苷酸循环,腺苷酸代琥珀酸,次黄嘌呤核苷酸（IMP）,此种方式主要在肌肉组织进行。

（四）其他氧化脱氨作用,L氨基酸氧化酶和D氨基酸氧化酶以FAD为辅基，催化L及D氨基酸的氧化脱氨反应。

产生的FADH2又被O2氧化。

氨基酸+FAD+H2O酮酸+NH3+FADH2FADH2+O2FAD+H2O2,-酮酸的代谢,

（一）经氨基化生成非必需氨基酸

（二）转变成糖及脂类（三）氧化供能:

-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。

（五）氨基酸的脱羧基作用,机体内部分氨基酸可进行脱羧反应，生成相应的一级胺。

催化脱羧反应的酶称为脱羧酶（decarboxylase），这类酶的辅基为磷酸吡哆醛。

氨基酸磷酸吡哆醛醛亚胺,一级胺磷酸吡哆醛,二氨的命运（MetabolismofAmmonia）,氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1%的氨就可引起中枢神经系统中毒，因此氨的排泄是生物体维持正常生命活动所必需的。

（一）氨、尿素及尿酸的结构,

（二）血氨的来源与去路,血氨的来源氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源，胺类的分解也可以产生氨肠道吸收的氨：

氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺,2.血氨的去路：

在肝内合成尿素，这是最主要的去路合成非必需氨基酸及其它含氮化合物合成谷氨酰胺肾小管泌氨：

分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。

（三）氨的转运,氨的转运主要是通过谷氨酰胺的形式。

谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。

多数动物细胞中有谷氨酰胺合成酶，它催化氨和谷氨酸反应生成谷氨酰胺，同时消耗1个ATP。

在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。

三、尿素的形成,氨是通过尿素循环合成尿素的。

尿素循环是由发现柠檬酸循环的Krebs和他的学生KurtHenseleitfa发现的，并且比发现柠檬酸循环还早5年。

Krebs和他的学生观察到，往悬浮有肝脏切片的缓冲液中加入鸟氨酸、瓜氨酸或精氨酸中的任何一种时，都可以促使肝脏切片显著加快尿素的合成，而其他任何氨基酸或含氮化合物都没有这个作用。

他们研究了这3氨基酸的结构关系，提出了尿素循环途径。

尿素循环,

（一）生成部位：

主要在肝细胞的线粒体及胞液中。

（二）生成过程：

尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环（orinithinecycle），又称尿素循环（ureacycle）或Krebs-Henseleit循环。

鸟氨酸循环,线粒体,胞液,1.氨基甲酰磷酸的合成：

反应在线粒体中进行,CO2+NH3+H2O+2ATP,氨基甲酰磷酸合成酶（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）,C,O,H2N,OPO32-,+2ADP+Pi,氨基甲酰磷酸,尿素循环,反应由氨基甲酰磷酸合成酶（carbamoylphosphatesynthetase,CPS-）催化。

N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。

2.瓜氨酸的合成,鸟氨酸氨基甲酰转移酶,H3PO4,+,氨基甲酰磷酸,NH,2,（CH,2,）,3,CH,COOH,NH,2,NH,2,（CH,2,）,3,CH,COOH,NH,2,鸟氨酸,NH,CH,COOH,NH,2,NH,2,C,O,瓜氨酸,（CH,2,）,3,由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithinecarbamoyltransferase,OCT）催化，OCT常与CPS-构成复合体。

反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。

3.精氨酸的合成,反应在胞液中进行。

+,天冬氨酸,精氨酸代琥珀酸,瓜氨酸,精氨酸,延胡索酸,精氨酸代琥珀酸裂解酶,精氨酸代琥珀酸,COOH,CH,CH,HOOC,+,NH,（CH,2,）,3,CH,COOH,NH,2,NH,2,C,NH,NH,（CH,2,）,3,CH,COOH,NH,2,NH,2,C,N,COOH,C,H,CH,2,COOH,NH,（CH,2,）,3,CH,COOH,NH,2,NH,2,C,N,COOH,C,H,CH,2,COOH,4.精氨酸水解生成尿素,反应在胞液中进行,尿素,鸟氨酸,精氨酸,反应小结原料：

2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。

过程：

先在线粒体中进行，再在胞液中进行。

耗能：

3个ATP，4个高能磷酸键。

尿素循环全图,1.氨甲酰磷酸合成酶,2.鸟氨酸转氨甲酰酶,3.精氨琥珀酸合成酶,4.精氨琥珀酸酶,5.精氨酸酶,尿素循环与柠檬酸循环的联系,尿素循环的调节,氨甲酰磷酸合成酶存在于线粒体中，它被N-乙酰谷氨酸别构激活。

N-乙酰谷氨酸是由N-乙酰谷氨酸合酶催化谷氨酸和乙酰CoA合成的。

当氨基酸降解加速时，谷氨酸浓度升高，N-乙酰谷氨酸也增高，激活了氨甲酰磷酸合成酶，从而使尿素循环速度加快。

当遗传性尿素循环中某些酶不足时，除精氨酸酶外，都不会因此发生尿素的重大减量，但会产生“高氨血症”。

产生智力迟钝、嗜睡等症状。

高氨血症和氨中毒,血氨浓度升高称高氨血症（hyperammonemia），常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。

高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒（ammoniapoisoning）。

四、氨基酸碳骨架的氧化途径,

（一）形成乙酰CoA的途径,1.经丙酮酸到乙酰CoA的途径,经此途径降解的氨基酸有：

丙氨酸、丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸和苏氨酸,苏氨酸醛缩酶,丝氨酸羟甲基转移酶,苏氨酸,甘氨酸,丝氨酸,ThrGlySer,Ser、Cys、Ala乙酰CoA,丝氨酸脱水酶,乙酰CoA,加氧转氨脱硫,半胱氨酸,丝氨酸,丙氨酸,甘氨酸的主要分解代谢途径,H3N-CH2-COO+THF+NAD+N5,N10-甲烯THF+CO2+NH4+NADH+H+,苏氨酸的其他分解代谢途径,苏氨酸脱水酶,苏氨酸脱氢酶,a酮丁酸,氨基丙酮,2.经乙酰乙酰CoA到乙酰CoA的途径,经此途径降解的氨基酸有：

苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸,

（二）-酮戊二酸途径,经此途径降解的氨基酸有：

精氨酸、组氨酸、脯氨酸、谷氨酰胺和谷氨酸,（三）形成琥珀酰CoA的途径,经此途径降解的氨基酸有：

甲硫氨酸、异亮氨酸和缬氨酸,（四）形成延胡索酸途径,经此途径降解的氨基酸有：

苯丙氨酸和酪氨酸,（五）形成草酰乙酸途径,经此途径降解的氨基酸有：

天冬氨酸和天冬酰胺,五、生糖氨基酸和生酮氨基酸,凡能形成丙酮酸、酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸（glucogenicaminoacids）。

（Arg、His、Pro、Gln、Glu、Met、Ile、Val、Asp、Asn）在分解过程中转变成乙酰乙酰CoA的氨基酸称为生酮氨基酸（ketogenicaminoacids），因为乙酰乙酰CoA可以转变为酮体。

（Lys、Trp、Phe、Tyr、Leu）苯丙氨酸和酪氨酸既可生成酮体又可生成糖，称为生酮和生糖氨基酸。

（Phe、Tyr）经丙酮生成乙酰CoA的氨基酸也是既可生酮也可生糖。

（Ala、G