中国药科大学9910年生物化学真题问答题汇总.docx
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中国药科大学9910年生物化学真题问答题汇总
99-10年生物化学真题问答题汇总
2010年生物化学问答题
三、简答题
1、辅基和辅酶有何不同，请写出三种维生素与辅酶的关系。
这些辅酶在代谢中的应用。
答：
根据酶催化反应最适条件的要求，原则上在酶测定体系中应加入一定量的辅助因子。
辅助因子（cofactors）是指酶的活性所需要的一种非蛋白质成分，包括辅酶、辅基和金属离子激活剂。
与酶紧密结合的辅因子称为辅基；不含辅基的酶蛋白称为脱辅基酶蛋白（apoenzyme），没有催化活性，必须加入足量辅基，和它结合成为全酶（holoenzyme），才有催化活性。
脱辅基酶蛋白与辅基孵育一段时间后，酶活性才会恢复，因此，往往需要样品与试剂中的辅基先预孵育的过程。
辅基的用量往往较少。
与酶蛋白结合很松弛，用透析和其它方法很易将它们与酶分开的称为辅酶（Coenzyme）。
辅酶尽管不同于酶的底物，但在作用方式上和底物类似，在酶反应过程中与酶结合、分离及反复循环。
辅酶用量的确定可将它们按底物处理。
例如乳酸脱氢酶中辅酶按双底物动力学方程计算。
硫胺素
即维生素B1。
它在生物体内的辅酶形式是硫胺素焦磷酸（TPP）。
硫胺素焦磷酸过去也称为辅羧酶。
它在动物糖代谢中起着重要作用，例如丙酮酸在脱羧作用时需要它。
在TPP缺少的情况下,代谢中间物丙酮酸不能顺利脱羧会积聚于血液和组织中而出现神经炎症状。
TPP还是其他酶例如-酮酸氧化酶、转酮醇酶的辅酶。
TPP催化的酶反应还需要有镁离子的存在。
核黄素
即维生素B2。
参与组成两种辅酶,是细胞内的氧化还原系统的主要成分,它们是黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。
FMN和FAD是一系列黄素连接的氧化还原酶或称为黄素蛋白类的辅酶，从它们与酶蛋白结合紧密的程度来说，也可认为是辅基。
这些酶中有的除了FMN或FAD外，还需要一些金属辅助因子，如铁或钼离子等。
因此它们被称为金属黄素蛋白。
这些酶催化一系列可逆或不可逆的细胞中的氧化还原反应。
吡哆醛及其衍生物
吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇总称为维生素B6（图3[维生素的结构式]的结构式"class=image>）。
维生素B6参与形成两种辅酶，即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸。
需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作为辅酶的酶在氨基酸代谢中特别重要，催化转氨、脱羧以及消旋作用等。
辅酶作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团（如参与氧化还原或运载酰基的基团）的作用。
在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。
辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。
有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。
这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。
不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：
NAD或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。
二、甲氨蝶呤抗肿瘤作用的化学原理。
答：
甲氨蝶呤为抗叶酸类抗肿瘤药，主要通过对二氢叶酸还原酶的抑制而达到阻碍肿瘤细胞的合成，而抑制肿瘤细胞的生长与繁殖。
四氢叶酸是在体内合成嘌呤核苷酸和嘧啶脱氧核苷酸的重要辅酶，甲氨蝶呤作为一种叶酸还原酶抑制剂，主要抑制二氢叶酸还原酶而使二氢叶酸不能还原成有生理活性的四氢叶酸，从而使嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成过程中一碳基团的转移作用受阻，导致DNA的生物合成受到抑制。
此外，本品也有对胸腺核苷酸合成酶的抑制作用，但抑制RNA与蛋白质合成的作用则较弱，四氢叶酸主要作用于细胞周期的S期，属细胞周期特异性药物，对G1/S期的细胞也有延缓作用，对G1期细胞的作用较弱。
2009年生物化学简答题
二、简答题
1、什么是酶原激活？
试举例说明酶原激活的机制。
答：
某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原（zymogen）,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活（zymogenactivation）。
本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段，即酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化，形成具有活性的三维结构的过程。
（注：
由无活性状态转变成活性状态是不可逆的。
）
2、请写出丙氨酸糖异生为葡萄糖的生物化学过程？
简述人体由两种主要调节血糖水平的激素对糖异生过程中的调控方式。
答：
丙氨酸脱氨基变成丙酮酸和氨
激素调节糖异生作用对维持机体的恒稳状态十分重要，激素对糖异生调节实质是调节糖异生和糖酵解这两个途径的调节酶以及控制供应肝脏的脂肪酸，更大量的脂肪酸的获得使肝脏氧化更多的脂肪酸，也就促进葡萄糖合成，胰高血糖素促进脂肪组织分解脂肪，增加血浆脂肪酸，所以促进糖异生；而胰岛素的作用则正相反。
胰高血糖素和胰岛素都可通过影响肝脏酶的磷酸化修饰状态来调节糖异生作用，胰高血糖素激活腺苷酸环化酶以产生cAMP，也就激活cAMP依赖的蛋白激酶，后者磷酸化丙酮酸激酶而使之抑制，这一酵解途径上的调节酶受抑制就刺激糖异生途径，因为阻止磷酸烯醇式丙酮酸向丙酮酸转变。
胰高血糖素降低2，6－二磷酸果糖在肝脏的浓度而促进1，6－二磷酸果糖转变为6磷酸果糖，这是由于2，6－二磷酸果糖是果糖二磷酸酶的别位抑制物，又是6磷酸果糖激酶的别位激活物，胰高血糖素能通过cAMP促进双功能酶（6—磷酸果糖激酶2/果糖2，6－二磷酸酶）磷酸化。
这个酶经磷酸化后就灭活激酶部位却活化磷酸酶部位，因而2，6－二磷酸果糖生成减少而被水解为6—磷酸果糖增多。
这种由胰高血糖素引致的2，6－二磷酸果糖下降的结果是6—磷酸果糖激酶1活性下降，果糖二磷酸酶活性增高，果糖二磷酸转变为6—磷酸果糖增多，有利糖异生而胰岛素的作用正相反。
除上述胰高血糖素和胰岛素对糖异生和糖酵解的短快调节，它们还分别诱导或阻遏糖异生和糖酵解的调节酶，胰高血糖素/胰岛素比例高诱导大量磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖6-磷酸酶等糖异生酶合成而阻遏葡萄糖激酶和丙酮酸激酶的合成。
2008年生物化学问答题
三、简答题
1、什么是核酸的变性？
核酸变性后的理化特性有何变化？
核酸变性在生化研究中有何应用？
答：
核酸在理、化因素作用下，双螺旋结构破坏称核酸变性。
根据变性因素区分为碱变性、热变性等。
如DNA的碱变性、DNA的热变性，其中以DNA的热变性更具典型意义。
DNA变性后的性质改变：
①增色效应：
指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；
②旋光性下降；
③粘度降低；
④生物学功能丧失或改变。
应用：
DNA杂交是指不同来源的DNA经热变性后，在慢慢冷却的复性过程中，由于异源DNA之间的某些区域有相同的序列，可以彼此结合形成杂交分子，称此方法为DNA分子杂交。
DNA也可与互补的RNA之间发生杂交，形成DNA—RNA杂交分子。
核酸杂交可在液相或固相上进行，由于硝酸纤维素膜只吸附变性DNA，故常用硝酸纤维素膜作核酸杂交的支持介质。
由于嘌呤和嘧啶在240nm～290nm紫外线处表现出强烈的吸收性能，所以可以利用紫外分光光度计测定碱基、核苷、核苷酸和核酸，它们的最大吸收峰值在260nm附近。
不同核苷酸有不同的吸收特性，可以此作定性定量检测。
DNA变性后，粘度改变，钢性线性分子变得无序，粘度下降，UV吸收增强，其规律如下：
高色效应--核酸变性后、氢键破坏，双螺旋结构破坏，碱基暴露，紫外吸收（260nm）增强，谓高色效应。
解链温度\融解温度（Tm）--UV吸收增值达到最大吸收增值50%时的温度，称Tm。
Tm值与DNAG+C含量有关，G+C含量愈大，Tm愈高，反之则反；与核酸分子长度有关，分子愈长，
2.核酸杂交的分子基础是什么？
有哪些应用价值？
答：
杂交（hydridization）：
两个以上的分子因具有相近的化学结构和性质而在适宜的条件下形成杂交体（hybrid），杂交体中的分子不是来自一个二聚体分子。
同一个二聚体中的两个分子在变性解离后重组合称为复性。
利用两条不同来源的多核苷酸链之间的互补性而使它们形成杂交体双链叫核酸杂交。
与核酸杂交技术相对应的另一项技术被称为探针技术，它是指利用标记分子对其它分子的识别性而实现对后者进行检测的一种技术，我们把标记的分子叫探针（Probe）。
将探针技术与分子杂交技术相结合，从而使分子杂交技术得以广泛推广应用。
目前所用的核酸杂交技术均应用了标记技术。
核酸杂交的原理：
具有一定同源性的两条核酸单链在一定条件下（适宜的温度及离子强度等）可按碱基互补原则形成双链，此杂交过程是高度特异的。
杂交的双方是待测核酸及探针。
待测核酸序列为性病病原体基因组或质粒DNA。
探针以放射核素或非放射性核素标记，以利于杂交信号的检测。
核酸的分子杂交技术是目前生物化学和分子生物学研究中应用最广泛的技术之一，是定性或定量检测特异RNA或DNA序列片段的有力工具。
它是利用核酸分子的碱基互补原则而发展起来的。
在碱性环境中加热或加入变性剂等条件下，双链DNA之间的氢键被破坏（变性），双链解开成两条单链。
这时加入异源的DNA，在核酸杂交的基础上发展起来的一种用于研究和诊断的非常有用的技术称探针技术（Probe）。
一小段（例如十数个至数百个）核苷酸聚合体的单链，有放射性同位素如32P、35S或生物素标记其末端或全链，就可作为探针。
把待测DNA变性并吸附在一种特殊的滤膜，例如硝酸纤维素膜上。
然后把滤膜与探针共同培育一段时间，使发生杂交。
用缓冲液冲洗膜。
由于这种滤膜能较牢固地吸附双链的核酸，单链的在冲洗时洗脱了。
带有放射性的探针若能与待测DNA结合成杂化双链，则保留在滤膜上。
通过同位素的放射自显影或生物素的化学显色，就可判断探针是否与被测的DNA发生杂交。
有杂交现象则说明被测DNA与探针有同源性（homogeneity），即二者的碱基序列是可以互补的。
例如：
想知道某种病毒是否和某种肿瘤有关，可把病毒的DNA制成探针。
从肿瘤组织提取DNA，与探针杂交处理后，有杂化双链的出现，就说明两种DNA之间有同源性。
这不等于可以说这种病毒引起肿瘤，但至少这是可以继续深入研究下去的一条重要线索。
探针技术在遗传性疾病诊断上已开始应用。
例如诊断地中海贫血或血红蛋白病，可以由已确诊的病人白细胞中提取DNA，这就是诊断探针。
用诊断探针检查，不但可以对有症状患者进行确诊，还可以发现一些没有症状的隐性遗传性疾病。
从胎儿的羊水也可以提取到少量DNA。
由于探针技术比较灵敏，就使遗传性疾病的产前诊断较为容易办得到了。
杂交和探针技术是许多分子生物学技术的基础，在生物学和医学的研究中，以及临床诊断中得到了日益广泛的应用。
NA或RNA（单链）并在一定离子强度和温度下保温（复性），若异源DNA或RNA之间的某些区域有互补的碱基序列，则在复性时可形成杂交的核酸分子。
3、简述如何应用抗代谢物理论开展新药物研究？
答：
在微生物生长过程中常常需要一些生长因子才能正常生长，可以利用生长因子的结构类似物干扰集体的正常代谢，以达到抑制微生物生长的目的。
此类生长因子的结构类似物又称为抗代谢物。
抗代谢类药物作用于核酸合成过程中不同的环节，按其作用可分为以下几类药物：
胸苷酸合成酶抑制剂：
氟尿嘧啶（5-FU）、呋喃氟尿嘧啶（FT-207）、二喃氟啶（双呋啶FD-1）、优氟泰（UFT）、氟铁龙（5-DFUR）。
抗肿瘤作用主要由于其代谢活化物氟尿嘧啶脱氧核苷酸干扰了脱氧尿嘧啶苷酸向脱氧胸腺嘧啶核苷酸转变，因而影响了DNA的合成，经过四十年的临床应用，成为临床上常用的抗肿瘤药物，成为治疗肺癌、乳腺癌、消化道癌症的基本药物。
不良反应比较迟缓，用药6-7天出现消化道粘膜损伤，例如：
口腔溃疡、食欲不振、恶心、呕吐、腹泻等，一周以后引起骨髓抑制。
而连续96小时以上粘腺炎则成为其主要毒性反应。
临床上如长时间连续点滴此类药物应做好病人的口腔护理，教会病人自己学会口腔清洁的方法，预防严重的粘膜炎发生。
二氢叶酸还原酶抑制剂：
甲氨喋呤（MTX）、氨喋呤（白血宁）等。
它们具有对二氢叶酸还原酶抑制作用，应用甲酰四氢叶酸（CF）解救MTX的毒性后，较大地增加MTX的剂量。
它对治疗成骨肉瘤和头颈肿瘤以及某些免疫性疾病有效。
其不良反应可引起严重的口腔炎、溃疡性胃炎、出血性肠炎、甚至肠穿孔而死亡；骨髓抑制与剂量和给药方案有关。
临床上应做好病人的口腔护理，认真观察病人有无肠穿孔等严重的不良反应的发生，及时报告医生，做好抢救准备。
DNA多聚酶抑制剂：
阿糖胞苷（Ara-c）、环胞苷，氯环胞苷，它们在体内变成阿糖胞苷三磷酸（Ara-CTP）后发挥作用，此反应由脱氧胞苷激酶催化。
在白血病细胞及淋巴细胞中此激酶的含量较高，故它对白血病有选择作用，对DNA多聚酶有强大的抑制作用，而影响DNA的复制。
一般剂量可以引起骨髓抑制、恶心、呕吐等不良反应但较轻，高剂量时有严重的骨髓抑制如白细胞、血小板降低和贫血，明显的恶心、呕吐、严重的腹泻，护士应根据病人出现的不良反应的类型做好病人的相应的护理。
如做好预防感染、出血、腹泻的护理，减少不良反应带来的并发症。
核苷酸还原酶抑制剂：
羟基脲（HU）、肌苷二醛（inosinedialdehyde）、腺苷二醛（adenosinediialde-hgde）、胍唑（guanazole）,包括胞苷酸、鸟苷酸、腺苷酸、胸苷酸还原成相应的脱氧核苷酸，最终阻止DNA的合成，通过抑制核酸还原酶的抑制。
临床用于治疗慢性粒细胞白血病、恶性黑色素瘤、乳腺癌、头颈部癌、肠癌、对银屑病也有效。
不良反应主要为骨髓抑制。
临床上应注意对血象的监测，预防感染。
嘌呤核苷酸合成抑制剂：
6-巯嘌呤（6-MP）为嘌呤类衍生物，由于6-GMP对鸟苷酸激酶有亲和能力，故6-TG最后可以取代鸟嘌呤，掺入到核酸中去。
它可以抑制嘌呤合成中的反应。
临床用于治疗白血病，也可作为免疫抑制剂，用于肾病综合征、器官移植、红斑狼疮。
主要不良反应是骨髓抑制和消化道反应外还可以引起高尿酸血症，用药后要充分水化及碱化尿液，减少高尿酸血症的发生。
2007年生物化学问答题
一、简答题
1、什么是蛋白质的变性？
变性的本质是什么？
蛋白质变性有哪些特征？
答：
蛋白质的变性：
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．
2.变性的本质：
破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。
可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。
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变性的特征：
会生物活性丧失---变性蛋白质的主要特征
如酶不再具有催化活性.溶解度明显下降，易沉淀球状蛋白质变性后，空间结构破坏，多肽链伸展，形成随机卷曲的无规线团，隐藏在分子内部的疏水基团暴露，肽链伸展并相互缠绕聚集，原有的亲水性丧失，溶解度下降。
变性蛋白质因疏水基团暴露，易沉淀。
尤其在pH接近其等电点的溶液中发生聚集而沉淀。
但是在离等电点很远的pH环境中或有尿素、胍等变性剂共存时，由于电荷的排斥，可不发生沉淀。
溶液粘度增大,扩散速度降低粘度和扩散速度与分子量大小和分子结构的不对称程度相关，分子量愈大、不对称程度愈大的蛋白质，粘度愈大，扩散速度愈小。
蛋白质变性后，原来有秩序的空间结构转变为无秩序松散的伸展状态,分子的不对称程度加大,因而溶液的粘度亦增大。
扩散速度下降。
易被蛋白质水解，旋光度、紫外、红外吸光光谱改变等
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．造成蛋白质变性的原因：
物理因素包括：
加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等：
化学因素包括：
强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
2、简述原核生物蛋白质合成中肽链的延长过程。
答：
肽链的延长：
延长阶段为不断循环进行的过程，也称核蛋白体循环。
分为进位、成肽和转位三个步骤。
真核及原核生物的延长，主要是延长因子体系的不同。
EFTuEFTsEFG协助氨基酰-tRNA进入A位，结合GTP从EFTu中置换GDP转位酶，促助肽酰-tRNA由A位进至P位，协助tRNA的释放。
（1）进位
根据A位上密码引导，相应的氨基酰-tRNA进入A位，称为进位（注册）。
EF-T由EF-Tu和EF-Ts两个亚基组成，EF-Tu-GTP与氨基酰-tRNA形成氨基酰-tRNA-Tu-GTP三元复合物并进入A位，消耗GTP完成进位，释出EF-Tu-GDP，EF-Ts促进EF-Tu释出GDP，并重新形成EF-T，再次被利用。
（2）成肽
转肽酶催化P位上甲酰甲硫氨酰基或肽酰基转移给A位上进入的氨基酰-tRNA，形成肽键连接，生成的二肽酰-tRNA占据A位，P位连有空载tRNA，将迅速从核蛋白体脱落。
（3）转位
EFG有转位酶活性，催化A位二肽酰tRNA进入P位，同时核蛋白体沿mRNA移动一个密码子，A位再次空缺，开第3个氨基酰-tRNA进位。
重复上述循环，肽链在N端加入一个氨基酸。
使P位依次出现3肽、4肽等。
原核延长因子
生物学功能
真核延长因子
EF-Tu
EF-Ts
EF-G
促进氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位，结合分解GTP.
调节亚基
有转位酶活性，促使mRNA-肽酰-tRNA由A位前移到P位，促使御载的tRNA释放。
EF1-α
EF1-βγ
EF-2
（一）肽链合成终止（原核）
终止需要释放因子RF、RR。
真核生物仅需一种释放因子，有GTP酶活性。
1、任何氨基酰-tRNA不辨认终止密码，由RF-1辨认终止密码UAA、UAG；RF-2辨认UAA、UGA。
2、RF-3可使转肽酶的构象改变，发挥酯酶活性水解多肽、脱离tRNA。
3、在RR作用下，tRNA、mRNA、RF与核蛋白体分离。
大、小亚基分开，重新参与蛋白质合成过程。
肽链的延长、终止和释放：
多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。
（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。
氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的E（Unstabletemperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF（stabletemperatureEF,EF-Ts）以及依赖GTP的转位因子。
EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。
此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA分离。
三、问答题
1、什么是蛋白质的变性，在日常生活中有哪些应用？
答：
蛋白质的变性：
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．
2.变性的本质：
破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。
可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。
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蛋白质热变性的应用：
蛋白质在烹饪中的热变性具有很大的温度系数，在等电点时可达600左右，即温度每升高10℃，蛋白质变性的速度是原来的600倍。
利用蛋白质的高温度系数，可采用高温瞬间灭菌，加热破坏食物中的有毒蛋白，使之失去生理活性。
在加工蔬菜、水果时，先用热水烫漂，可使维生素C氧化酶或多酚氧化酶变性而失活，从而减少加工过程中维生素C由于酶促氧化的损失和酶促褐变。
在烹饪中采用爆、炒、烟、测等方法，由于进行快速高温加热，加快了蛋白质变性的速度，原料表面因变性凝固、细胞孔隙闭合，从而原料内部的营养素和水分不会外流，可使菜看的口感鲜嫩，并能保住较多的营养成分不受损失。
经过初加工的鱼、肉在烹制前有时先用沸水烫一下，或在较高的油锅中速炸一下，也可达到上述的目的。
例如，在制作干烧鱼时，先将鱼放人热油中，炸成七成熟后，再放人加有调味品的汤烧制，不仅鱼肉鲜嫩可口，而且形优色美，诱人食欲。
除了高温之外，酸、碱、有机溶剂、振荡等因素也会引起蛋白质变性，并均可在烹饪中得到应用。
蛋白质的pH值处于4以下或10以上的环境中会发生酸或碱引起的变性，例如在制作松花蛋时，就是利用碱对蛋白质的变性作用，而使蛋白和蛋黄发生凝固；酸奶饮料和奶酪的生产，则是利用酸对蛋白质的变性作用；牛奶中的乳糖在乳酸菌的作用下产生乳酸，pH值下降引起乳球蛋白凝固，同时使可溶性的酪蛋白沉淀析出。
酒精和其他有机溶剂也能使蛋白质变性，鲜活水产品的醉腌就是利用这一原理，通过酒浸醉死，不再加热，即可食用，如醉蟹、平湖糟蛋等。
2、什么是酶的活性中心与必需集团？
相互间有何关系？
答：
酶的活性中心：
酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essentialgroup）。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activesite）
参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶的必需基团。
酶的分子中存在有许多功能基团例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。
一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团（essentialgroup）。
构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团（bindinggroup），促进底物发生化学变化的基团称为催化基团（catalyticgroup）。
活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。
还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。
活性中心的基团都是必需基团，但是必需基团还包括那些在活性中心以外的，对维持酶空间构象必需的基团。
因此酶分子其它部分的作用对于酶催化来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。
所以酶的活性中心与酶蛋白空间构象完整性之间，是辩证统一的关系。
当酶以具有催化活性的构象存在时，活性中心便自然地形成。
一旦外界理化因素破坏了酶的构象，肽链伸展，活性中心的特定结构解体，酶就失去催化底物发生反应的能力，结果是酶变性失活。
2006年药综
（二）问答题
二、问答题
1、糖酵解的限速调节位点是那三个？
如何调节？
（变构和共修）
答：
在糖酵解反应的全过程中，有三步是不可逆的单向反应。
催化这三步反应的己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶是糖酵解的限速酶，其中尤以6-磷酸果糖激酶-1的催化活性最低，是最重要的限速酶，其活性大小，对糖的分解代谢的速度起着决定性的作用。
糖酵解反应的限速酶调节如下
（1）6-磷酸果糖激酶-1（变构酶）
变构抑制剂：
ATP、柠檬酸
变构激活剂：
AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖、
2,6-双磷酸果糖*
（2）丙酮酸激酶（变构酶）
变构抑制剂：
ATP
变构激活剂：
1,6-双磷酸果糖
共价修饰调节：
磷酸化失活
2、生物大分子按大小和密度分离的方法？
透析：
透析（dialysis）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
透析疗法是使体液内的成分（溶
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