生物化学复习大纲.docx
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生物化学复习大纲
生物化学复习大纲
第一章蛋白质化学
一、名词解释：
蛋白质一级结构：
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
等电点：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽平面：
肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
蛋白质二级结构：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
-螺旋：
α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象
-折叠：
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象
-转角：
链内形成氢键，多肽链出现180°的回折。
此回折角称β-转角结构。
超二级结构：
指若干相邻二级结构单元组合彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。
此为二级结构与三级结构间的一种过渡构象。
如：
αα，β×β；βαβ；等。
结构域：
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。
这种相对独立的三维实体就称结构域。
蛋白质三级结构：
三级结构（tertiarystructure）是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
蛋白质四级结构：
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
分子病：
由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病
别构效应：
由于小分子（O2）与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为别构效应
协同效应：
一个亚基与其配体（O2）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应
蛋白质的变性：
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。
蛋白质的复性：
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
蛋白质的组成：
C、H、O、N、P、S；各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋白质的基本组成单位—氨基酸
样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25
二级结构基本类型及结构特征：
-螺旋：
特征：
1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;
2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
-折叠：
①在-折叠中，-碳原子总是处于折叠线上，氨基酸的侧链都垂直于折叠片平面，交替地分布在片状平面的上面或下面，以避免R基团的空间障碍；
②相邻两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；
③几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
有链内氢键和链间氢键；
④-折叠有两种类型。
一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反
-转角：
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。
一个氨基酸的羰基氧以氢结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。
无规则卷曲：
指无规律的松散肽链结构。
通常酶蛋白的功能部位在此。
三级结构的基本类型及结构特征：
实例：
肌红蛋白，核糖核酸酶特征：
含多种二级结构单元；有明显的折叠层次；是紧密的球状或椭球状实体；分子表面有一空穴（活性部位）；疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。
第二章核酸化学
名词解释：
回文序列：
具有反向重复的DNA序列。
通常是DNA结合蛋白的识别部位，也是限制性核酸内切酶识别位点的序列特征。
DNA的一级结构：
DNA的一级结构是由数量极其庞大的四种脱氧核糖核酸（dAMP、dGMP、dCMP、dTMP）按一定顺序，通过3´,5´磷酸二酯键（一个核苷酸的3′—羟基和相邻一个核苷酸的5′—磷酸基团以酯键相连。
）连成的直线形或环形分子。
碱基互补规则：
不同物种间DNA碱基组成一般是不同的；同一物种不同组织DNA样品碱基组成相同；一个物种的DNA碱基组成不会因个体的年龄、营养状态和环境改变而改变；任何一种DNA样品中，A的量=T的量，G的量=C的量，因此A+G=C=T，A+G+C+T=100%。
核酸变性：
指核酸的双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂，分子量不变，一级结构不发生变化，变成无规则卷曲的过程。
Tm值：
通常把DNA的变性达到50%，即增色效应达到一半时的温度称为该DNA的解链温度。
增色效应：
核酸在加热变性过程中260nm波长吸收值（A260）增大。
核酸分子杂交：
在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链（heteroduplex）。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
（即存在互补序列的不同来源的核酸分子以碱基配对方式相互结合形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交体的过程）
减色效应：
核酸在复性过程中260nm波长吸收值（A260）减小。
核糖核酸包括：
核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA）
核糖核酸包括：
tRNA（15%）：
起携带和转移活化氨基酸的作用；hnRNA→mRNA（5%）：
是蛋白质合成的模板；rRNA（80%）：
与各种蛋白质结合构成核糖体，它是合成蛋白质的细胞器
验证DNA是遗传物质的两大实验：
细菌转化实验、噬菌体感染实验
Tran一级结构：
RNA分子中各核苷之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做RNA的一级结构二级结构（三叶草型）：
Tran的二级结构大都呈“三叶草”形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为四臂四环：
包括氨基酸接受臂、反密码（环）臂、二氢尿嘧啶（环）臂、TC（环）臂和可变环。
除了氨基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。
三级结构（到L型）：
呈倒“L”形，3—CCA-ＯＨ末端位于L的短线一端，反密码环位于L的长线一端，DHU和TψC环形成L的转角。
Tran的二级结构：
三叶草型，包括五个（每个区的作用）：
（1）氨基酸接受区：
包含有tRNA的3’-末端和5’-末端，3’-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为腺苷酸。
氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。
（2）反密码区：
与氨基酸接受区相对，一般环中含有7个核苷酸残基，臂中含有5对碱基。
其中环中正中的3个核苷酸残基称为反密码子。
功能：
反密码子可以与mRNA上的密码子相互识别。
（3）二氢尿嘧啶区：
该区含有二氢尿嘧啶。
环由8-12个核苷酸组成，臂由3-4对碱基组成。
功能：
与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
4）TC区：
该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷—胸腺嘧啶核糖核苷环（TC）由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区（TC臂）与tRNA的其余部分相连。
除个别例外，几乎所有tBNA在此环中都含有TC。
功能：
与核糖体的结合有关。
（5）可变区：
位于反密码区与TC区之间，不同的tRNA该区变化较大，一般有3-18个核苷酸组成。
功能：
与核糖体的结合有关
mRNA结构：
包括编码区，非编码区，5‘帽子结构及3’polyA尾巴5’端帽子结构：
m7G5’ppp5’Nm-
（5’-末端的G的N7被甲基化。
鸟嘌呤核苷酸焦磷酸与相邻的一个核苷酸相连，形成5’,5’-磷酸二酯键。
）
原核生物与真核生物mRNA的异同点：
1、5’端帽子结构（capsequence）:
m7G5’ppp5’Nm-
5’-末端的G的N7被甲基化。
鸟嘌呤核苷酸焦磷酸与相邻的一个核苷酸相连，形成5’,5’-磷酸二酯键。
帽子结构能促进核蛋白体与mRNA的结合加速翻译起始速度，同时可以增强mRNA的稳定性。
原核生物无此结构；2、3’末端多聚A的尾巴。
极大多数真核细胞mRNA在3’-末端有一段长约20—200个多聚腺苷酸的polyA。
polyA是在转录后经polyA聚合酶的作用而添加上去的。
原核生物无些结构。
3、真核生物mRNA是单顺反子的，而原核生物的mRNA是多顺反子的。
renal:
原核生物核糖体中有3类rRNA（大50S；小：
30S）：
5SrRNA，16SrRNA，23SrRNA。
真核生物核糖体中有4类rRNA（大60S；小：
40S）：
5SrRNA，5.8SrRNA，18SrRNA，28SrRNA。
DNA的二级结构的特点：
1、DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
螺旋直径为2nm，形成大沟（majorgroove）及小沟（minorgroove）相间。
2、磷酸与核糖通过磷酸二酯键连接，形成DNA分子骨架，位于DNA分子外侧，嘌呤与嘧啶位于双螺旋内侧。
碱基平面和纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3、碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：
A=T;GC）。
4、相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10.5对碱基。
5、当一条多核苷酸链的序列确定后，可确定另外一条互补链的序列
DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关，可通过经验公式计算：
（G+C）%=（Tm-69.3）X2.44
第三章酶化学
名词解释：
转化数；表示酶的催化效率，指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
活性中心：
酶是蛋白质，是大分子化合物，在这样一个大分子中只有一小部分是与底物结合，并与催化作用直接有关，这个部位称酶的活性中心。
邻近效应；在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
定向效应；当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。
Km；酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度
别构调节；某些代谢物能与别构酶分子上的别构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这种调节作用就称为别构调节。
同工酶；催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
共价修饰；酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性
酶活力；也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，两者呈线性关系。
所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率。
酶作为生物催化剂的特点：
1.酶催化效率高；2.酶具有高度专一性；3.酶催化反应条件温和；4.酶的活性受到调节和控制:
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
5.酶的催化活性与辅因子有关；6.酶容易失活。
酶的分类：
氧化还原酶；转移酶；水解酶；裂合酶；异构酶；合成酶。
酶活性中心的特点：
1、酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸。
2、酶的活性中心是一个三维实体结构，活性中心的几个氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同肽链上，通过肽链的盘绕折叠而在空间结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化底物形成产物的位于酶蛋白分子表面的特化的空间区域。
3、酶的活性中心与底物的结合通过次级键。
4、酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用。
5、酶的活性中心位于酶分子表面的”空穴“中，为非极性环境。
6、具有可变性或柔性
酶的作用机理：
1、酶的催化作用与分子的活化能P102；2、中间产物学说；3、影响酶催化效率的因素；
影响酶反应速度的因素：
浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂、
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制（Km）及V的变化
第四章维生素与辅酶
维生素的概念：
生物的生长和代谢所必需的微量有机物。
分为脂溶性维生素和水溶性维生素两类。
前者包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等，后者有B族维生素和维生素C。
人和动物缺乏维生素时不能正常生长，并发生特异性病变，即所谓维生素缺乏症。
依据维生素的溶解性划分为：
有机辅因子
作用
维生素组分
需要该因子的酶
NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
传递氢
烟酸（VPP,VB5）
脱氢酶
NADP+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
传递氢
烟酸（VPP,VB5）
脱氢酶
FMN黄素单核苷酸
传递氢
核黄素（VB2）
脱氢酶和氧化酶
FAD黄素腺嘌呤二核苷酸
传递氢
核黄素（VB2）
脱氢酶和氧化酶
CoA（辅酶A
酰基载体
泛酸
酰基转移酶
磷酸吡哆醛
氨基载体
吡哆醇（VB6）
如转氨基酶
焦磷酸硫胺素
脱羧基
硫胺素（VB1）
如丙酮酸脱羧酶
生物素
羧化
生物素（VB7）
如丙酮酸羧化酶
四氢叶酸
一碳基团载体
叶酸（VB11）
一碳单位代谢的各种酶
硫辛酸
酰基和氢载体
无
丙酮酸和α-酮戊二酸脱氢酶系
第五章生物膜
生物膜（脂质双层）：
1、脂质：
a、磷脂（甘油磷脂—甘油磷酸二脂；鞘磷脂）；b、糖脂（分布于生物膜的外侧）；c、胆固醇（保持膜的流动性和降低相变温度）2、膜蛋白：
a、外周蛋白（易从膜上分离下来（非共价结合））;b、内在蛋白（跨膜蛋白和镶嵌蛋白与膜共价结合，不易分离）3、糖类：
a、糖脂b、糖蛋白ab~~~分布不对称，主要分布于膜外侧
生物膜的结构特征：
1、脂质双层；2、膜蛋白以外周蛋白和内在蛋白两种方式相结合；3、膜组分两侧不对称分布；4膜双层具有流动性
生物膜的分子结构模型:
流动镶嵌模型
相变温度与膜流动性的关系：
（1）脂酰基的长度，脂肪酸碳链越长，其间相互作用力也越强，脂双层的流动性降低，相变温度升高。
（2）脂肪酸烃基的不饱和程度。
不饱和度越高，流动性越强，相变温度越底（3）胆固醇在调节膜的流动性方面起重要作用，可以扩大液晶相存在的温度范围。
生物膜的功能：
能量转换、物质运输、信息传递、细胞识别
第六章糖类化合物代谢
糖酵解途径：
指无氧条件下葡萄糖分解生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢的主要途径，在细胞质中进行。
糖异生作用：
非糖物质（丙酮酸、乳酸、氨基酸、甘油、脂肪酸等）转化成糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。
磷酸戊糖途径：
以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成以磷酸戊糖为中间代谢物的过程，称为磷酸戊糖途径，简称PPP途径。
又称磷酸已糖旁路
三羧酸循环：
在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。
乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO2和H2O并产生能量的过程.
回补反应：
三羧酸循环中的任何一种中间产物被抽走,都会影响三羧酸循环的正常运转,如果缺少草酰乙酸,乙酰CoA就不能形成柠檬酸而进入三羧酸循环,所以草酰乙酸必须不断地得以补充.这种补充反应就称为回补反应.
乳酸循环：
肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过乳酸酵解生成乳酸。
肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环
糖酵解的生物学意义：
1、主要在于它可在无氧条件下迅速提供少量的能量以应急.如:
肌肉收缩、人到高原。
2、是某些细胞在不缺氧条件下的能量来源。
3、是糖的有氧氧化的前过程，亦是糖异生作用大部分逆过程.非糖物质可以逆着糖酵解的途径异生成糖,但必需绕过不可逆反应。
5、糖酵解也是糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径.其中间产物是许多重要物质合成的原料。
6、若糖酵解过度，可因乳酸生成过多而导致乳酸中毒。
TCA循环的生物学意义：
1、TCA环是有机体获得生命活动所需能量的最主要途径。
G有氧分解中，每个G通过TCA环可得24个ATP，远远超过EMP或G无氧降解所产生ATP的数目。
脂肪、氨基酸等有机物作为呼吸底物分解，彻底氧化时所产生的能量也主要通过TCA循环。
2、TCA循环是物质代谢的枢纽；TCA是糖、脂肪、氨基酸等彻底分解的共同途径；TCA中产生的OAA、α-酮戊二酸、柠檬酸、琥珀酰CoA和延胡索酸又是合成糖、氨基酸、脂肪酸、卟啉等的原料，因此能将各种有机物代谢联系起来，起到物质代谢的枢纽作用。
3、是发酵产物重新氧化的途径。
糖异生作用的生物学意义：
1、维持血糖浓度恒定是糖异生最重要的生理作用2、糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径3、肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡4、肌肉收缩产生的可被其他组织利用而形成乳酸循环
磷酸戊糖途径的生物学意义：
1、NADPH+H+与NADH不同，它携带的氢不是通过呼吸链氧化磷酸化生成ATP，而是作为供氢体参与许多代谢反应，具有多种不同的生理意义。
2、磷酸戊糖途径中的许多中间产物是某些生物合成的原料。
3、必要时提供能量；4、磷酸戊糖途径将组织内糖的有氧分解和无氧分解紧密的联系起来
有氧氧化与无氧氧化的异同点；
相同点：
葡萄糖2丙酮酸+2NADH+2H+
不同点：
糖酵解有氧氧化
1.部位：
细胞液细胞液、线粒体
2.需氧情况：
不需需氧
3.终产物：
乳酸CO2+H2O+ATP
4.产能：
2ATP36或38molATP
5.关键酶：
己糖激酶丙酮酸脱氢酶系
磷酸果糖激酶柠檬酸合成酶
丙酮酸激酶异柠檬酸脱氢酶；α-酮戊二酸脱氢酶系
6.3-磷酸甘油还原丙酮酸进入线粒体氧化
醛脱下的2H
磷酸戊糖途径的调节
1、自身代谢途径中限速酶的调节
①NADPH/NADP+比值↑→葡糖-6-磷酸脱氢酶酶活性↓，比值降低则活性↑。
②当NADPH/NADP+的比值大于10时，其抑制作用可达90%。
③另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。
2、根据细胞代谢的需要而进行的磷酸戊糖途径与糖酵解途径相互转化调节
①机体需要5-磷酸核糖＞＞NADPH
②机体对5-磷酸核糖和NADPH需求相当PPP的氧化阶段占优势
③机体对NADPH的需求＞＞5-磷酸核糖
糖异生途径—-肝、肾胞浆及线粒体原料：
主要有乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸
蔗糖与多糖的生物合成：
常用于蔗糖合成的葡萄糖的活化体是UDPG（尿二苷葡萄糖）
纤维素合成活化体——GDPG和UDPG淀粉合成活化体——ADPG（主）糖原合成的活化体----UDPG
第七章生物氧化和能量转化
生物氧化：
糖、脂、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量、最终生成二氧化碳和水的过程。
氧化磷酸化：
在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化；是体内产生ATP的主要方式。
电子传递链（呼吸链）：
呼吸链又叫电子传递体系或电子传递链，它是代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系。
在真核生物细胞内，它位于线粒体内膜上，原核生物中，它位于细胞膜上。
底物水平磷酸化：
是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。
高能磷酸化合物：
在标准条件下（pH7,25℃,1mol/L）发生水解时，可释放出大量自由能的化合物，称为高能化合物。
习惯上把“大量”定为5kcal/mol（即20.92KJ/mol）以上。
在高能化合物分子中，释放出大量自由能时水解断裂的活泼共价键称为高能键。
电子传递抑制剂：
能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。
P/O比：
呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和分子氧（O2）消耗量的比值称为磷氧比。
由于在氧化磷酸化过程中，每传递一对电子消耗一个氧原子，而每生成一分子ATP消耗一分子Pi，因此P/O的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。
生物氧化与体外氧化的异同点：
相同点：
1、生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。
2、物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2，H2O）和释放能量均相同。
不同点：
1、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，中性pH和常温）。
2、氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生。
3、水是许多生物氧化反应的氧供体。
通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应。
高能化合物的类型：
1.磷氧键型（—O-P）；2.磷氮键型（—N~P）;3、硫碳键型（--C~S）
ATP在能量转换中的作用：
①ATP是细胞内产能反应和需能反应的化学偶联剂,在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量的携带者和转运者，但不是能量的贮存者（磷酸肌酸、磷酸精氨酸）。
②在磷酸基转移中的作用:
ATP是磷酸基团转移反应的中间载体。
③多磷酸核苷间的能量转移
电子传递链的组成及排列顺序：
组成：
从线粒体内膜上分离到四种酶复合体及辅酶Q（CoQ）和细胞色素C（Cytc）。
复合体Ⅰ：
NADH-CoQ还原酶；复合体Ⅱ：
琥珀酸-CoQ还原酶；复合体Ⅲ：
CoQ-细胞色素C还原酶；复合体Ⅳ：
细胞色素氧化酶。
NADH呼吸链：
由复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc组成
FADH2呼吸链：
由复合体Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ及CoQ、Cytc组成
抑制剂的类型及阻断部位：
（1）鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素：
其作用是阻断电子在NADH—Q还原酶内的传递，所以阻断了电子由NADH向CoQ的传递。
（2）抗霉素A：
它是由链酶素分离出的抗生素，有干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素b的传递作用，从而抑制电子从还原型QH2向cytC1的传递作用。
（3）氰化物（CN-）、叠氮化物（N3-）、一氧化碳（CO）等：
其作用是阻断电子在细胞色素氧化酶中传递，即阻断了电子由cytaa3向分子氧的传递。
生物体内ADP磷酸化的三种方式：
光合磷酸化（植物学讨论）；氧化磷酸化：
需要氧参与（依赖电子传递）；底物水平磷酸化：
不需要氧分子参与
磷酸化偶联ATP生成的部位：
NADH与Q之间；Ctyb与Cytc之间；Cytaa3与O2之间
氧化磷酸化的作用机理：
（1）呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，催化反应是定向的。
（2）在电子传递过程中，复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ中的传氢体起质子泵的作用，将H+从线粒体内膜基质侧泵至内膜外侧空间而将电子（2e）传递其后的电子传递体。
（3）线粒体内膜对质子是不透性的，泵到内膜外侧的H+不能自由返回，这样就能在电子传递过程中在内膜两侧建立起质子浓度梯度，形成膜电位。
（4）当线粒体内膜两侧存在足够高的跨膜质子电化学梯度时，强大的质子流通过ATP酶进入线粒体基质时，释放自由能推动AT
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