生物化学本科理论教学大纲人卫六版.docx
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生物化学本科理论教学大纲人卫六版
生物化学教学大纲
适用专业：
供五年制临床医学、影像、检验、法医、护理等专业
总学时：
112学时（理论78学时，实验34学时）
本大纲的配套教材为周爱儒主编的《生物化学》（人民卫生出版社出版，第六版）
生物化学与理论课内容及学时分配
章
授课内容
学时数
绪论
2
第一章
蛋白质的结构与功能
5
第二章
核酸的结构与功能
4
第三章
酶
6
第四章
糖代谢
7
第五章
脂代谢
6
第六章
生物氧化
4
第七章
氨基酸代谢
6
第八章
核苷酸代谢
4
第九章
物质代谢的联系与调解（自学）
第十章
DNA的生物合成——复制
5
第十一章
DNA的生物合成——转录
5
第十二章
蛋白质的生物合成——翻译
5
第十三章
基因表达调控
5
第十四章
基因重组与基因工程
5
第十五章
细胞信息传导
4
第十六章
血液的生物化学（自学）
第十七章
肝的生物化学
5
总计
78
生物化学实验内容及学时分配
实验题目
学时数
实验一
6学时
实验二
6学时
实验三
6学时
实验四
6学时
实验五
6学时
实验六
6学时
实验七
4学时
总计
40学时
绪论
【目的要求】
一、熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
二、熟悉当代生物化学研究的主要内容
三、了解生化与医学的关系
四、了解学习生化的一般方法
【授课学时】
2学时
【授课内容】
1.重点阐述当代生物化学的概念
2.当代生化研究的主要内容
3.生物化学与医学
4.生物化学发展简史
5.本书内容与本期教学安排
6.生化学习方法简介
第一章 蛋白质的结构与功能
【目的要求】
一、掌握：
1.组成蛋白质的元素及20种编码氨基酸的结构；
2.蛋白质多肽链的结构层次、特点与基本概念；
3.蛋白质一级结构、空间结构、理化性质与生理功能
二、熟悉：
１．蛋白质的组成结构与理化性质和生理功能的关系
２．典型纤维状蛋白、球状蛋白的组成结构特点和重要生理功能
３．侧链Ｒ基的作用与意义
三、了解：
１．氨基酸、蛋白质的一般分类方法
２．蛋白质分离、纯化及结构分析的一般技术与方法
【授课学时】
5学时
【授课内容】
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸：
L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：
肽键与肽链，生物活性肽。
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：
2．蛋白质的二级结构：
肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：
次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：
5．蛋白质的分类：
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系：
分子病。
2．蛋白质空间结构与功能的关系。
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1． 蛋白质的理化性质：
两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
2．蛋白质的分离和纯化：
透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
3．多肽链中氨基酸的序列分析：
Edman降解法。
4．蛋白质空间结构测定
第二章 核酸的结构与功能
【目的要求】
一、掌握
核酸的重要生理功能，分子结构，以及一、二级结构与功能之间的关系。
二、熟悉
核酸的分类，分布，元素组成，构件分子组成、结构和功能，以及核酸的主要理化性。
三、了解
核酸的研究进展及我国生物化学家的贡献。
【授课学时】
4学时
【授课内容】
一、核酸的化学组成及一级结构
1．核苷酸的结构：
嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。
2．核酸的一级结构：
概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型：
Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，
DNA双螺旋结构的多样性。
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：
DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，
DNA在真核生物细胞核内的组装：
核小体。
3．DNA的功能：
基因，基因组，DNA的功能。
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能：
hnRNA，mRNA的结构特点。
2．转运RNA的结构与功能：
稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。
3．核蛋白体RNA的结构与功能：
真核及原核生物核蛋白体的组成。
4．其他小分子RNA及RNA组学：
动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质：
260nm紫外吸收
2．DNA的变性：
概念，解链曲线，Tm值，增色效应。
3．DNA的复性与分子杂交：
退火。
五、核酸酶：
DNA酶 、RNA酶 、内切酶 、外切酶。
第三章 酶
【目的要求】
一、掌握
酶及酶的组成、结构，催化及调节作用、酶反应动力学中的基本概念和重要的名词术语
二、熟悉
底物浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等因素对酶促反应速度的影响作用;酶的催化功能与酶的组成结构的关系;酶的调节的主要方式、作用特点及意义
三、了解
酶的分类与命名;酶与临床医学的关系
【授课学时】
6学时
【授课内容】
一、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成：
2．酶的活性中心：
必需基团，结合基团，催化基团。
二、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点：
高效性，特异性，可调节性。
2．酶促反应机制：
活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
三、酶促反应动力学
1． 底物浓度对反应速度的影响：
米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2． 酶浓度对反应速度的影响。
3． 最适温度。
4． 最适pH。
5． 抑制剂对反应速度的影响：
不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、
区别及动力学特点。
6． 激活剂对反应速度的影响：
必需激活剂，非必需激活剂。
7． 酶活性测定及酶活性单位。
四、酶的调节
1．酶活性的调节：
酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，
酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
2．酶含量的调节：
酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。
3．同工酶：
概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
五、酶的命名与分类
1． 酶的命名。
2． 酶的分类。
六、酶与医学的关系
1． 酶与疾病的关系。
2． 酶在医学上的其他应用。
第四章 糖代谢
【目的要求】
一、掌握
1.糖代谢的基本概念和术语；
2.糖代谢的主干途径和各主要分支途径的含义、过程、特点、相互关系和生理意义。
二、熟悉
1.糖的生理功能、*消化吸收和糖代谢的重要生物学意义
2.血糖的来源、去路及其调节与生理意义
3.糖代谢的主要调节机构、调节方式及生理意义
三、了解
1.糖的消化过程及磷酸戊糖途径的基团转移阶段
2.高血糖与低血糖及其和临床的关系
【授课学时】
7学时
【授课内容】
一、概述：
1．糖的生理功能
2．糖的消化吸收
3．糖代谢的概况
二、糖的无氧分解：
1．糖酵解的反应过程：
概念，反应过程及能量生成。
2．糖酵解的调节：
三个关键酶
3．糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化:
1．有氧氧化的反应过程：
丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。
2．有氧氧化生成的ATP
3．有氧氧化的调节：
丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径:
1．磷酸戊糖途径的反应过程：
2．磷酸戊糖途径的调节：
6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖原的合成与分解：
1．糖原的合成代谢：
UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。
2．糖原的分解代谢：
分解过程
3．糖原合成与分解的调节：
磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和
去磷酸化后的活性改变。
4．糖原累积症
六、糖异生：
1．糖异生途径：
概念及糖异生的四个关键酶。
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义.
4．乳酸循环：
循环过程及生理意义。
七、血糖及其调节：
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节：
胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
3．血糖水平异常：
高血糖及糖尿症，低血糖。
第五章 脂类代谢
【目的要求】
一、掌握
1.脂肪的动员及脂肪酸β-氧化
2.酮体生成与利用及其生理意义
3.血浆脂蛋白的类型和功能
二、熟悉
1.脂肪、脂酸合成的方式与过程
2.常见磷脂的结构、合成方式和功能
3.胆固醇在体内的转变及其生理意义
4.血脂的种类、载脂蛋白的种类及功能
三、了解
1.脂肪酸碳链的延长，不饱和脂肪酸的合成
2.前列腺素、血栓恶烷和白三烯的结构特点及生理功能
3.鞘磷脂代谢及甘油磷脂的分解
4.血浆脂蛋白代谢
5.高脂蛋白血症
【授课学时】
6学时
【授课内容】
一、不饱和脂酸的命名及分类
二、脂类的消化和吸收：
脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，
脂肪合成的甘油一酯途径。
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢：
部位、原料、基本过程
2．甘油三酯的分解代谢：
脂肪的动员、脂酸的β-氧化、脂肪酸的其它氧化方式、酮体的生成及利用。
3．脂酸的合成代谢：
软脂酸的合成、脂肪酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成、脂肪酸合成的调节。
4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
2．鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢
1.胆固醇的结构，分布及生理功能。
2.胆固醇的合成：
合成部位、合成原料、合成基本过程、胆固醇合成的调节。
3.胆固醇的转化
六、血浆脂蛋白代谢
1．血脂：
血脂的组成及含量。
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构：
3．载脂蛋白
4．血浆脂蛋白代谢：
5．血浆脂蛋白代谢异常：
高脂蛋白血症，遗传性缺陷。
第六章 生物氧化
【目的要求】
一、掌握
1.生物氧化的基本概念、特点与意义
2.电子传递链的组成、排列顺序和H2O的生成
3.ATP的生成、转化及生物学意义
4.胞浆中的H进入线粒体基质以及线粒体基质中的H进入“三分子体”的转运机制及其
与产能的关系
二、熟悉
1.呼吸链各成员的化学本质和作用特点
2.线粒体内膜结构特点及其与氧化磷酸化的关系
3.调节和影响氧化磷酸化的主要因素及其作用
4.混合功能氧化酶的作用特点与意义
三、了解
1.线粒体外的主要氧化方式和特点
2.体内CO2的主要生成方式
3.ATP合酶的结构及功能
4.化学渗透假说
5.生物氧化与医学的关系
【授课学时】
4学时
【授课内容】
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链：
组成，排列顺序，
2．氧化磷酸化：
概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说。
3．影响氧化磷酸化的因素：
呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，ADP的调节作用，
甲状腺激素，线粒体DNA突变。
4．ATP：
高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体内能量的储存和利用。
5．通过线粒体内膜的物质转运：
线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中NADH的氧化－α-磷酸甘油
穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭，腺苷酸转运蛋白。
二、其他氧化体系
1．需氧脱氢酶和氧化酶。
2．过氧化物酶体中的酶类：
过氧化氢酶、过氧化物酶。
3．超氧物歧化酶。
4．微粒体中的酶类：
加单氧酶、加双氧酶。
第七章 氨基酸代谢
【目的要求】
一、掌握
1．氮平衡的概念和类型、必需氨基酸的概念及种类。
2．氨基酸的脱氨基作用：
联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。
3.氨的转运形式：
谷氨酰胺和丙氨酸；尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义；氨的代谢去路。
4.一碳单位代谢：
一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义；含硫氨基酸的代谢：
甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。
二、熟悉
1．蛋白质的需要量和营养价值；蛋白质在小肠的腐败作用。
2．氨基酸脱氨基作用的产物及α-酮酸的代谢去路；熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。
3．血氨的来源和去路。
4.氨基酸的脱羧基作用；谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；芳香族氨基酸的代谢：
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。
三、了解
1.蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用；小肠中氨基酸和肽的吸收机制；
2.尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒。
3.支链氨基酸的代谢。
【授课学时】
6学时
【授课内容】
1.蛋白质的营养作用：
氮平衡的概念和类型、必需氨基酸的种类；蛋白质的需要量和营养价值。
2.蛋白质的消化吸收及腐败作用：
蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用；小肠中氨基酸和肽的吸收机制；蛋白质在小肠的腐败作用。
3.氨基酸的一般代谢：
氨基酸的脱氨基作用：
联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；转氨基作用的概念、转氨基作用的机制；α—酮酸的代谢去路、熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。
4.氨的代谢：
氨的来源与去路；氨的转运形式：
谷氨酰胺和丙氨酸；尿素合成的部位、鸟氨酸循环的过程和生理意义；尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒。
5.个别氨基酸的代谢：
谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；一碳单位的概念、一碳单位的代谢：
来源、载体、种类和生理意义；含硫氨基酸的代谢：
甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。
芳香族氨基酸的代谢：
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。
支链氨基酸的代谢。
第八章 核苷酸代谢
【目的要求】
一、掌握
1．嘌呤核苷酸从头合成途径及补救合成途径的部位、原料、主要步骤及特点；嘌呤核苷酸分解代谢的终产物；脱氧核苷酸的生成。
2．嘧啶核苷酸从头合成途径及补救合成途径的部位、原料、主要步骤及特点；嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。
二、熟悉
1．核苷酸的生物学作用。
2．嘌呤核苷酸之间和嘧啶核苷酸之间的相互转变。
3．核苷酸从头合成的调节。
4．核苷酸补救合成的概念和意义。
5.核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
三、了解
1．食物中核酸的消化吸收、
2．核苷酸代谢紊乱：
痛风症与血中尿酸含量的关系
【授课学时】
4学时
【授课内容】
1.食物中核酸的消化吸收；核苷酸的多种生物功能。
2.嘌呤核苷酸的代谢：
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物；尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系；嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理；脱氧核苷酸的生成。
3.嘧啶核苷酸的代谢：
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物；嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
第九章 物质代谢的联系与调节
【目的要求】
一、掌握
1.糖、脂、蛋白质、核苷酸的彼此联系和相互转化关系及其涉及的重要关联物和关联作用。
2.物质代谢三级调节水平的概念、特点和生物学意义。
3.细胞水平调节的方式、概念、机制、特点和生物学意义。
4.关键酶的概念、特点及其在代谢调节中的重要意义。
5.酶的别构调节、化学修饰调节的概念、特点及其生理意义。
二、熟悉
1.物质代谢的特点。
2.组织、器官的代谢特点及联系，尤其是肝脏在物质代谢中的主要特点和意义。
3.激素调节的机制。
4.饱食、饥饿与应急情况下的整体调节。
三、了解
1.酶含量调节的机制。
2.整体调节。
【授课学时】
0学时
【授课内容】
自学
第十章 复制
【目的要求】
一、掌握
1.DNA半保留复制的基本概念、半保留复制的意义、复制的保真性。
2.复制的条件；DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用。
3.DNA复制延长的方向及复制的不连续性，领头链、随从链的概念；引发体、冈崎片段的生成。
4.突变的意义、类型。
二、熟悉
1.复制的起始、延长、终止过程；真、原核生物DNA合成的特点。
2.DNA的损伤与修复，切除修复过程。
3.逆转录概念和逆转录酶。
三、了解
1.半保留复制实验。
2.真核生物复制的特点。
真核生物的端粒和端粒酶。
滚环复制。
3.DNA修复的方式。
4.DNA反转录合成。
【授课学时】
5学时
【授课内容】
1.复制的基本规律：
半保留复制实验；半保留复制的意义、复制的保真性。
2.DNA复制的酶学和拓扑学变化：
DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用。
DNA聚合酶的两种催化活性（聚合，外切）；大肠杆菌DNA聚合酶的不同种类和功能；真核生物的DNA聚合酶的种类及功能。
3.DNA生物合成过程：
复制的起始、延长、终止过程。
DNA复制起始及各种酶、蛋白质因子的作用。
双向复制、复制叉、复制子的概念；DNA复制延长的一般概况、模板阅读方向及复制的不连续性（双向性,领头链，随从链）。
冈崎片段；复制终止的概况，引物的取代及DNA连接酶的作用，新链的完整化；真核生物的端粒和端粒酶；端粒与细胞生长、肿瘤形成的关系。
真核生物复制的特点。
4.逆转录和其他复制方式：
滚环复制。
5.DNA损伤与修复：
突变的概念、意义、类型；DNA修复方式；切除修复过程。
第十一章 转录
【目的要求】
一、掌握
1.转录基本概念及其在基因表达中的意义。
2.转录基本条件：
模板、酶及蛋白因子。
不对称转录、模板链和编码链；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成。
3.RNA转录基本过程：
起始、延长、终止。
4.真核生物的转录后加工过程。
二、熟悉
1.真核生物与原核生物转录过程的异同。
2.RNA转录基本特点：
转录与复制相比较、真核生物与原核生物相比较、转录与逆转录相比较。
三、了解
1.起始、终止、加工修饰中的分子识别机制。
2.核酶的发现及其在分子生物学和现代医学中的意义。
【授课学时】
5学时
【授课内容】
1.转录的模板和酶：
转录与复制的对比（异同点）；不对称转录、模板链和编码链的概念；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；启动子概念及其作用，RNA聚合酶辨认和结合的区域及序列特征；真核细胞转录酶的种类及转录产物，RNA聚合酶Ⅱ对真核生物的重要性。
2.转录过程：
转录的起始、延长、终止过程；原核生物转录起始复合物、转录空泡（转录复合物）的概念及其形成，σ因子的作用；真核生物顺式作用元件、反式作用因子、转录因子相互间的关系，真核生物转录起始区的序列特点；新链延伸的方向，转录延长的概况；原核生物转录终止的两种方式：
依赖Rho因子的转录终止及不依赖Rho因子的转录终止。
3.真核生物的转录后修饰：
真核生物与原核生物转录过程的异同；真核生物mRNA、tRNA和rRNA的转录后加工过程。
断裂基因、外显子、内含子的概念；核酶（ribozyme）的概念、特点及功能。
第十二章 翻译
【目的要求】
一、掌握
1.蛋白质合成系统：
RNA、氨基酸、酶、蛋白因子及其作用。
mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系：
遗传密码的特点、密码子和反密码子的关系；氨基酸的活化、氨基酰-tRNA合成酶；核蛋白体在蛋白质合成中的重要作用。
2.蛋白质合成的基本过程：
启动、延长、终止。
核蛋白体循环、多核蛋白体概念。
二、熟悉
1.遗传密码表的用法；
2.翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程；真核生物与原核生物蛋白质合成的异同点。
蛋白质合成过程中的能量消耗。
三、了解
1.参与蛋白质合成的主要蛋白因子及其主要作用。
2.蛋白质合成后的加工修饰。
3.蛋白质合成的一般调控。
4.蛋白质生物合成与医学的关系。
【授课学时】
5学时
【授课内容】
1.蛋白质生物合成体系。
mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系；遗传密码的特点、密码子和反密码子的关系。
氨基酸的活化反应，氨基酰–tRNA合成酶的作用，氨基酰-tRNA的表示方法。
2.蛋白质生物合成过程。
翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程；原核生物翻译起始的概况、起始因子的作用及真核生物翻译起始的特点；核蛋白体循环的含义、所需的蛋白因子、反应步骤（进位、成肽、转位）、肽链合成延伸的方向；多核蛋白体概念；肽键生成过程中的能量消耗。
3.蛋白质合成后的加工和输送。
一级结构修饰的几种方式；高级结构修饰的两种方式（亚基聚合、辅基连接）；蛋白质在核蛋白体合成后的去向；靶向输送、分泌性蛋白质、信号肽的概念；分泌性蛋白质的转运系统的有关学说。
4.蛋白质生物合成的干扰和抑制。
抗生素对翻译的抑制作用；白喉毒素的作用机理、干扰素抗病毒作用机理。
第十三章 基因表达与调控
【目的要求】
一、掌握
1.基因表达，基因组的概念，基因表达方式和特点。
2.原核基因转录调节特点， 操纵子的基本结构及其调节机制
3.真核生物基因表达的调控：
顺式作用元件、反式作用因子的概念和作用。
二、熟悉
1.乳糖操纵子：
Lac阻遏物的作用 2.反式作用因子结构的模式。
三、了解
1.衰减作用对色氨酸操纵子的调控。
阻遏物对色氨酸操纵子的调控
2.原核、真核基因调控主要区别。
3.反式作用因子的作用特点和规律。
【授课学时】
5学时
【授课内容】
1.基因表达与调控的概念、意义
2.基因表达方式与规律（特点）
3.基因表达调控原理及要素
4.操纵子概念及乳糖操纵子工作原理
5.真核基因结构、转录及调节特点
第十四章 基因重组与基因工程
【目的要求】
一、掌握
1.DNA克隆、限制性核酸内切酶、基因载体及类别、cDNA、基因组DNA、聚合酶链反应的重要基本概念。
2.掌握基因工程的基本步骤——分离制备、切割连接、转导扩增、筛选鉴定、表达翻译
二、熟悉
1.基因转座与重排的类型；
2.DNA常见载体的类型和特性；
3.限制性核酸内切酶的性质和应用；
4.重组DNA的连接和转移方式；
5.重组体的筛选方法；
6.其他基因工程的工具酶；
7.PCR的工作原理
三、了解
重组DNA技术与医学的关系
【授课学时】
5学时
【授课内容】
1.自然界的基因转移和重组
2.重组DNA技术
3.重组DNA技术在疾病基因的发现、生物制药、基因诊断、基因治疗及遗传病的预防的应用
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