生物化学和分子生物学DOC.docx
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生物化学和分子生物学DOC
1．5生物化学和分子生物学
1．什么是生物化学。
生物化学（简称“生化”）是医学的重要基础学科之一。
它是用化学的原理和方法探讨生命现象的科学领域，可概括称为“生命的化学”。
其研究涉及生物体的化学组成；生物膜、酶、维生素、代谢、激素；遗传生化；组织与血液生化；分子病；营养与衰老的分子基础等。
2．什么是分子生物学。
分子生物学是20世纪从生物化学扩展建立的一门生命科学的新学科，它从分子水平上研究生命现象的物质基础，探讨细胞的大分子、亚细胞结构和染色体，蛋白质与核酸，并重点揭示基因的结构、复制、转录与翻译，遗传信息的维持、传递和表达，以及细胞信号的转导等。
3．生化和分子生物学与临床医学有何联系。
这两门学科与临床医学有着十分密切的联系，通过生化与分子生物学技术，有助于从分子水平阐明许多疾病的发病机制，为它们的预防和治疗提供新思路和新途径，例如近年来已发现2型糖尿病是一种多基因遗传异质性疾病，在不同患者可能由不同基因变异而发病，又如细胞癌基因，促癌基因与抑癌基因参与了某些癌肿的发生和发展。
4．细胞有哪两大类。
它们的结构如何。
根据它们在进化中的低位和结构的复杂程度，可将细胞分为两大类。
（1）原核细胞：
一般较小，为1~10um，其外部由细胞膜包围，膜外紧贴着细胞壁，胞质中含有一环状DNA，分布于核区。
另外，还含有核糖体、中间体、糖原粒和脂肪滴，但不含线粒体和内质网。
细菌、立克次体和支原体等属原核细胞。
（2）真核细胞：
其结构可分为细胞膜、细胞质和细胞核3部分。
真核细胞含有的亚细胞显微结构又分为膜相结构和非膜相结构。
前者包括细胞膜、核膜和各种由膜包绕的细胞结构，如线粒体、高尔基复合体、溶酶体和内质网等。
膜相结构的膜统称为生物膜；后者指没有膜环绕的各种细胞结构，如核糖体、染色质、核仁等。
5．生物膜的化学组成是什么。
生物膜是由脂类、蛋白质和糖类组成的复杂结构，前两者又是所有膜的主要成分。
在同一细胞核不同细胞的不同生物膜中，它们的组成却相差悬殊。
根据不同类膜的蛋白质和脂类含量的差异，可将膜性结构分为3种。
（1）高脂性膜：
神经组织的髓鞘即属此类，其成分以脂类为主，一般可达75~80%，约含蛋白质18%，糖类3%。
这类膜的通透性较差，但绝缘性良好。
常以脂蛋白（磷脂、整合蛋白等）的形式组成双分子脂类层，即脂双层（lipidbilayer）。
（2）高蛋白质性膜：
以线粒体内膜为代表，其蛋白质成分高达75%，脂类约25%。
该膜上含有许多重要的酶系，可参与氧化磷酸化。
（3）普通膜：
如一般人体细胞的细胞膜，其蛋白质与脂类的比例较为均匀。
6．试述人体的化学组成。
人体由碳、氢、氧、氮、磷和硫6种元素组成，它们以生物大分子（蛋白质、核酸）以及糖类、脂肪的形式构成细胞、组织和脏器。
3种高效素（酶、维生素与激素）与无机盐（钠、钾、氯以及微量元素铁、锌、铜、碘、镁、氟锰、硒等）在以水为主要成分的体液中发辉代谢调节作用，共同维持生命的正常运转。
7．蛋白质是怎样组成的。
蛋白质是生物界普遍存在的一类重要大分子（macromolecules）化合物，是细胞的主要成分之一。
它的主要组成元素为碳、氢、氧、氮，还含有磷。
硫、铁、锌和铜等。
各种蛋白质的含氮量较恒定，平均为16%（14~18%），每100g样品中蛋白质的克数等于每克样品含氮克数*6.25*100，蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
8．简述氨基酸的分类和结构特点。
氨基酸是一般具有一个或两个氨基的有机酸，在人体内以游离或结合状态出现，组成人体蛋白质的天然氨基酸共20种，称为a氨基酸，但具有不同的侧链，现根据它们的侧链结构与理化性质，可将其分为4大类，各以三字母略号表示。
（1）酸性侧链的氨基酸：
谷氨酸（Glu），天冬氨酸（Asp）。
（2）碱性侧链的氨基酸：
组氨酸（His），赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg）。
（3）非极性侧链的氨基酸：
甘氨酸（Gly），丙氨酸（Ala），亮氨酸（Leu），缬（xie）氨酸（Val），异亮氨酸（Ile），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met），脯氨酸（Pro）。
其中脯氨酸属亚氨基酸。
（4）不携带电荷的极性侧链氨基酸：
天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），半胱氨酸（Cys），丝氨酸（Ser）,苏氨酸（Thr），酪氨酸（Tyr）。
9．什么是氨基酸的两性性质和等电（pI）。
氨基酸分子既含有碱性的氨基，有含有酸性的羧基，因此是两性化合物。
当在水溶液中时，氨基酸的氨基和羧基同时电离以生成双极离子。
若将氨基酸的水溶液酸化，其双极离子会与H+结合而成阳离子；若向氨基酸水溶液加入碱，双极离子的氨基酸原子上一个H+就与OH-结合，生成1分子H2O，致使双极离子变成阴离子，此即氨基酸的两性性质。
在一般情况下，氨基酸的氨基和羧基的电离程度不相等，因此，纯净氨基酸的水溶液不一定呈中性。
若对氨基酸水溶液的pH值进行适当调节，使其氨基和羧基的电离程度相等，此时氨基酸溶液的pH值称为其等电（isoelectricpoint,pI），氨基酸则为兼性离子，呈电中性，在电场中，既不向正极移动，也不向复极移动。
当氨基酸所在溶液的pH值小于其pI时，氨基酸将解离成阳离子；当所在溶液的pH值大于其pI时，氨基酸则解离成阴离子。
10．列表讨论蛋白质的四级结构。
结构级别定义形式稳定因素
一级蛋白质分子中氨基酸的序列（包括氨氨基酸序列肽键（主要）、二
基酸组成、数目、连接方式等）硫键（次要）
二级蛋白质分子中某段肽链的局部空间结a-螺旋，b-折H键
构或该肽段主链骨架原子的空间排布叠，b-转角，
不涉及氨基酸残基的侧链构象无规卷曲
三级整条多肽链上所有原子的三维空间排单个或多个域次级键，依不同
布蛋白质各异
四级各亚基的空间排布，接触部位的布局多个亚基聚集次级键，依不同
和相互作用等蛋白质各异
11．什么是亚基。
什么是域（domain）。
蛋白质的三级结构常由两条或两条以上的多肽链通过非共价键相互缔合而成，其中每条多肽链（一级机构相同或不相同）即称为亚基（subuit）。
域的概念指下列几种情况：
①蛋白质二级结构中的紧密球状折叠区。
②其分子结构未知时，按功能限定的蛋白质分子的一定区域，如催化区和穿膜区。
③细胞的脂双层膜内由一些组分（磷脂、整合蛋白质）构成的区域。
④DNA中易被DNA酶降解的表达基因的一段序列。
12．举例说明蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的功能决定于结构，而其一级结构又是空间结构的基础。
功能不同的蛋白质具有不同的序列，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相近。
基因突变将使蛋白质的一级结构发生改变，也会引起其功能异常，并诱发“分子病”。
例如，正常人血红蛋白（Hb）b亚基的第6位氨基酸残基谷氨酸（Glu）如在基因点突变时变成了缬氨酸（Val），就会使水溶性的Hb聚集成丝，红细胞将呈镰刀状，变形功能减弱，通过狭窄的毛细血管时极易被挤压破裂而患贫血，此为镰刀形红细胞贫血（sicklemia）.
13.何谓蛋白质的变性。
临床上有何应用价值。
一些物理、化学因素可破坏蛋白质的空间结构，引起其理化性质与生物活性发生显著改变，此种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性不涉及其一级结构，即多肽链的共价键并未断裂，而仅是蛋白质分子某些次级键被破坏，致使其原有的特定空间结构变为无规律和松散。
导致蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、有机溶剂、去污剂、尿素等；物理因素包括加热、紫外线照射、高压、超声波、电离辐射和机械搅拌等。
如致变性因素较温和/或在变性的初期，蛋白质分子尚未深度破坏，一旦移除致变性因素后，蛋白质的空间结构与原有理化性质和功能就会恢复原状，即此种变性为可逆性，称为蛋白质的复性。
蛋白质变性的原理已广泛应用于临床医学，例如75%乙醇，高温高压，紫外线和电离辐射等用于消毒、灭菌，可使细菌与病毒的蛋白质变性而丧失致病与繁殖能力。
14．什么是酶。
酶与一般催化剂有何区别。
酶是生物体内的高效催化剂，它与一般催化剂的区别表现在：
（1）来源和化学本质不同。
酶是活细胞产生的蛋白质，凡高温、强酸、强碱、重金属盐或紫外线均易使其变性而丧失催化活性。
酶催化的反应皆在较温和的条件下进行；而在上述条件下，一般催化剂则较为稳定，酶在生物体内还经常不断更新。
（2）酶的催化效率非常高。
较一般催化剂高107~1012倍。
（3）酶具有高度特异性。
一般可分为绝对特异性（只能催化一种或两种结构极相似化合物的某种反应）、相对特异性（对底物要求不甚严格）和立体异构特异性（如精氨酸酶只催化淀粉、脂肪与蛋白质的水解，而对D-精氨酸无作用）。
一般催化剂如H+能催化淀粉、脂肪与蛋白质的水解；而生物体内消化淀粉、脂肪和蛋白质将由淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶各司其职，分解完成水解。
亦即一种酶只能作用于一种或一类化合物（称为酶的底物），或作用于一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
15．试述酶的分子组成。
酶和其他蛋白质一样，有其特定的1~4级结构。
仅由氨基酸残基构成的酶，称为单纯酶。
其中如核糖核酸酶由一种肽链组成，叫做单体酶（mono-mericenzyme）；而另一些酶含有多条肽链，则称为寡聚酶（oligomericenzyme）。
结合酶是指酶蛋白与辅助因子结合而形成的复合物（即全酶）。
辅助因子又可分为辅酶和辅基。
辅酶与酶蛋白呈疏松结合，可借助透析或超滤技术除去，多种辅酶是B族维生素；辅基常为金属离子或小分子有机化合物，它们与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤除去。
16．怎样构成酶的活性中心。
凡与酶活性有关的重要基因称为必需基团，这些必需基团可来自同一肽链的不同位置，甚至也可来自不同肽链，它们在形成高级结构时，可彼此靠近构成一个特定的空间结构区域，从而促进酶与底物的特异结合并将底物转化为产物。
此区域即酶的活动中心。
必需基团又分为结合基团和催化基团。
前者为酶与底物结合所必需，决定酶对底物的特异性；后者为催化作用所必需，决定催化反应的特异性。
例如，构成木瓜蛋白酶活性中心的巯（qiu）基，咪唑基和巯基分别由Asp-174,His-158和Cys-25所提供，还有一些必需基团位于活性中心以外，既不与底物结合，又不起催化作用，但在维持酶的活性构象上十分重要，故称其为活性中心外的必需基团。
17．试述酶促反应的动力学。
影响酶促反应速度的因素包括下列6种。
（1）底物浓度：
在其他因素不变的情况下，底物浓度对酶反应的影响呈矩形双曲线关系。
反应速度V与底物浓度【S】的关系，可用米-曼方程式表示：
V=Vmax【S】/Km+【S】。
Km为米氏常数，它等于酶促反应最大速度（Vmax）一半时的底物浓度，可近似反映酶对底物的亲和力。
Km值越小，酶与底物的亲和力愈大。
同一酶对不同底物有不同的Km值。
（2）酶浓度：
在低【S】时，酶活性中心远未被【S】饱和，V将随【S】增加而加快；当【S】＞【E】时，底物占据了全部酶活性中心，即酶被底物充分饱和，其反应速度达到Vmax，而V将与酶浓度【E】成正比。
（3）温度：
温度升高，酶促反应速度加快，由于酶的化学本质是蛋白质，当温度升高达一定值时，会引起酶蛋白变性，致使其反应速度反而降低。
酶促反应速度最快时的温度称为最适温度。
哺乳动物体内的酶，其最适温度为35~40℃.
（4）pH酶分子含有许多极性基因，在不同的pH下呈不同的解离状态，所带电荷亦各异，只有当酶蛋白处于一定的解离状态，才能与底物结合，因此，pH的变化对酶的催化作用有很大影响，酶催化活性最大时的pH值称为最适pH，如胃蛋白酶的最适pH在1．5。
（5）激活剂：
使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增强的物质，称为酶的激活剂，它们大多为金属离子或有机化合物。
（6）抑制剂：
酶的活性中心或必需基团的性质受到某些化学物质的影响，引起的酶活性降低或丧失，这种效应称为抑制作用（包括不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用），而那些化学物质即为酶的抑制剂。
1）不可逆性抑制作用：
抑制剂常与酶的必需基团呈共价结合，使酶丧失活性，它们不能用透析、超滤等方法去除，如对氯汞苯甲酸对含巯基酶的抑制。
2）可逆性抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶或ES复合物可逆地结合，使酶的活性降低或丧失，但它们可通过透析、超滤而除去。
该抑制作用又包括3个主要类型：
①竞争性的抑制作用。
抑制剂与底物结构相似，可竞争酶的活性中心，其抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度。
动力学特点：
Vmax不变，Km增大，斜率增大。
②非竞争性抑制作用。
抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，其抑制程度取决于抑制剂浓度。
动力学特点：
Vmax降低，Vm不变，斜率增大。
③反竞争性抑制作用。
抑制剂只是与酶-底物复合物结合，其抑制程度取决于抑制剂浓度和底物浓度。
动力学特点：
Vmax降低，Km降低，斜率不变。
18．解释下列名词：
限速酶、变构酶、同工酶、酶原。
（1）限速酶、变构酶：
细胞内许多代谢途径，均由一系列连续反应构成，而反应速度最慢的一步可控制全途径的总速度，称为限速步骤，催化此步骤的酶为限速酶。
大多数限速酶受配体（ligands）调节，限速酶与配体结合后能引起构象改变，进而致使其催化活性改变。
故限速酶即是变构酶或称别位酶（allostericenzyme）.
（2）同工酶：
指催化相同的生化反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶的变化有助于某些疾病的临床诊断，如血清中磷酸肌酸激酶（CPK）和乳酸脱氢酶（LDH）的同工酶检测，可用于心肌梗死的早期诊断。
（3）酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性中心或活性中心被掩盖，因此不表现酶活性。
这种无活性的前身物称为酶原。
从酶无活性状态转化成有活性的过程，称为酶原的激活，如胃蛋白酶原在pH值1．5时可变成胃蛋白酶。
19．试比较蛋白质和核酸者两种生物大分子的结构与功能。
项目蛋白质核酸
组成单位氨基酸核苷酸
H3+N-（H/C/R）-COO-B-R-P
组成单位的种类20种氨基酸DNA：
A,T,C,G。
RNA：
A,U,C,G。
连接方式肽键磷酸二酯键
……P-R（-B）-P-R（-B）-P-R（-B）……
一级结构氨基酸排列顺序碱基序列
空间结构二、三、四级结构双螺旋，超螺旋，蛋白质-核酸的非共价结合等
功能直接执行生命活动中的各种功能遗传信息的储存，传代，表达；
决定蛋白质的结构
20．简述核酸的分类和分子组成。
核酸分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）两大类：
核酸①DNA-核苷酸②脱氧核苷③碱基④嘌呤（腺嘌呤A，鸟嘌呤G）
④嘧啶（胞嘧啶C，胸腺嘧啶T）
③戊糖-脱氧核糖
②磷酸
①RNA-核苷酸②核苷③碱基④嘌呤（腺嘌呤A，鸟嘌呤G）
④嘧啶（胞嘧啶C，尿嘧啶U）
③戊糖
②磷酸
21．单核苷酸与多核苷酸（即核酸）是怎样组成的。
核酸的一级机构的表示规则是什么。
碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷或脱氧核苷。
核苷或脱氧核苷再通过酯键与磷酸连接，组成单核苷酸或脱氧单核苷酸，核糖核苷酸有核苷一磷酸（NMP）、核苷二磷酸（NDP）和核苷三磷酸（NTP）；脱氧核糖核苷酸有脱氧核苷一磷酸（dNMP）、脱氧核苷二磷酸（dNDP）和脱氧核苷三磷酸（dNTP）。
许多分子的单核苷酸之间借助磷酸二酯键连接成多核苷酸，即核酸。
核苷酸相互连接时，有前一个分子核苷酸的3，-OH与下一个核苷酸的5，位磷酸之间形成3，、5，-磷酸二酯键，从而伸展成一个无分支的线性大分子，其两个末端各称为3，末端与5，末端。
核酸的一级结构，是指其分子中核苷酸的排列顺序，由于组成的碱基不同，也可称为碱基顺序。
DNA和RNA一级结构的书写规则是从5，端到3，端。
例如：
5，ATGCCGT3，。
22．试述DNA的二级结构和空间结构。
（1）DNA的二级结构—双螺旋结构。
1953年，Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构具有下列特点：
1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成双螺旋结构，一条链的走向是5，-3，、另一条链的走向必定是3，-5，。
碱基位于螺旋内侧，脱氧核糖与磷酸在螺旋外侧。
一般为右手螺旋。
表面有深沟、浅沟个一条。
2）螺旋直径为2nm，碱基相距0.34nm，每10对碱基形成一个螺旋，螺距3.4nm。
3）碱基平面垂直于螺旋中心轴。
相邻碱基互相偏离36°，溶液中相邻碱基平面错开约20°，稳定双螺旋结构的力主要是相邻碱基平面间的碱基堆叠力，即VanderWaal力。
4）DNA分子的两条链严格按碱基配对规律，即A配T，G配C。
对应碱基间靠氢键相连。
A-T间2条氢键（A=T），G-C间3条氢键（G≡C），形成互补链。
5）上述结构称为B-DNA，最为稳定。
DNA因含水量的不同，其二级结果也显示一定差异，向其水溶液中加入乙醇，双螺旋可从B-DNA变向C-DNA，最后变成A-DNA。
1979年Rich等又发生左手螺旋的DNA存在，因螺旋曲折呈锯齿状，故称为Z-DNA。
肝癌诱发黄曲霉B1，具有强烈阻碍B-DNA向Z-DNA转变的作用。
DNA的基本功能是以基因形式携带遗传信息，通过复制与转录，使遗传信息代代相传，从而成为生命遗传繁殖和个体生命活动的物质基础。
基因是指DNA分子中的特定区段，其所含核苷酸序列决定了表达的蛋白质分子的氨基酸序列，亦反映出基因的功能。
（2）DNA的超螺旋结构：
原核生物的DNA分子会在双螺旋的基础上进一步扭转盘曲，形成超螺旋，形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物的染色质中，组蛋白H2A，H2B，H3和H4各两分子组成八聚体，八聚体外绕有近两圈140~145个碱基对的DNA，构成一个核小体（nuclecsome）.各核小体之间由组蛋白H1结合25~100个碱基对的DNA进行连接，组成串珠状接结构，此即高等动物染色质的基本结构。
串珠状结构进一步卷曲呈筒状，即为染色质纤维，再进一步折叠，就形成了染色单体。
人类细胞核中共有46条（23对）染色体，它们的DNA总长达1.7m，但经过折叠压缩，46条染色体总长不过200nm。
23．RNA的结构有何特点。
它们怎样发挥生理功能。
RNA分子的结构以单链为主，有别于DNA的双链结构。
（１）信使RNA（mRNA）：
１）5，端的帽子结构：
真核生物的成熟mRNA的5，端常以下7-甲基鸟嘌呤和三磷酸腺苷为分子的起始结构，如m7GpppG…。
２）3，末端附有一段长短不一的多聚腺苷酸（polyA）尾，如m7GpppG…AAA…AAA，一般由数十个至100多个腺苷酸连接而成，称为多聚A尾。
随着mRNA存在的时间延续，多聚A尾会缓慢变短。
目前认为它可能与增加mRNA的转录活性，维持mRNA的稳定和对翻译起始的调控有关。
生物体内，mRNA分子的长短，可决定其要翻译出的蛋白质的相对分子质量大小，在各种RNA中，mRNA的寿命最短，当它完成了功能后即被降解消失。
３）mRNA的功能，是将细胞核内DNA携有遗传信息的碱基顺序，按碱基互补的原则，抄录并转送到胞质的核糖体，以决定蛋白质合成的氨基酸序列。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定多肽链上的一个氨基酸，称为三联体密码或遗传密码。
如phe的一个遗传密码是UUC。
大多数氨基酸具有2个以上的遗传密码。
（２）转运RNA（tRNA）：
属细胞内相对分子质量最小的一类核酸，已测定其一级结构的tRNA共100多种，由70~90多个核苷酸组成，含10~20%的稀有碱基，如双清尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（Ψ）和甲基化嘌呤（mG、mA）等。
tDNA的二级结构呈三叶草形，其组分包括：
位于上方的DHU环和TΨ环；下方的反密码环通过其中的3个碱基5，-GUA-3，识别mRNA分子上对应的互补三联体密码，然后将正确的氨基酸接合到tRNA3，末端的CCA-OH结构上，此处称为氨基酸臂，负责携带与转运氨基酸。
tRNA的共同三级结构是倒“L”形。
（３）核蛋白体RNA（rRNA）：
它是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80%以上。
rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体（ribosome）。
原核生物和真核生物的核糖体皆由易解聚的大小两个亚基组成。
它们是蛋白质生物合成的场所。
24．何谓核酶（ribozyme）。
核酶是一种具有催化活性的小分子RNA，能降解RNA，并在RNA合成后的修饰中发挥重要作用。
25．试讨论DNA的变性和复性。
往DNA溶液中添加过量的酸。
碱或加热，将导致维系碱基配对的氢键断裂，DNA分子的双键会解开成两条单链，称为变性。
DNA变性后A260值增高，称为增色效应。
同时其粘度下降，比旋度降低，酸碱滴定曲线改变，生物活性丧失。
DNA变性从开始到完全解链，只是在一个相当窄的温度范围内完成。
该温度称为中点解链温度，习惯简称解链温度（Tm）。
Tm值大小与DNA的C+G含量成正比关系。
在适当条件下，变性DNA的两条互补单链又可恢复成天然的双螺旋结构，称为复性。
此时，DNA溶液的A260值降低，即减色效应。
26．什么是杂交。
探针有何重要价值。
如将不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理或将单链DNA与RNA放在一起，只要某些区域或链的大部分出现碱基配对的可能性，它们之间即可形成局部双链。
这一过程称为核酸杂交。
探针是在核酸杂交的基础上发展起来的一种用于研究和诊断的新技术工具，凡能与特定目标核酸序列发生杂交，并含有示踪物的核酸片段，称为核酸探针。
例如，将标志32P或生物素的小分子核苷酸与变性的待测DNA进行杂交，如判断结果呈阳性反应，则说明待测DNA与探针有同源性。
从已确诊为珠蛋白生成障碍性贫血患者的白细胞提取DNA，制成诊断探针，即可借助同待查患者DNA的杂交，完成珠蛋白生成障碍性贫血的早期诊断。
27．人体内葡萄糖的代谢包括哪些主要途径。
葡萄糖的主要代谢途径，包括糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径和糖异生等过程。
28．试述糖酵解的反应过程、特点和生理意义。
糖酵解是糖的无氧分解，指葡萄糖生成乳酸的过程。
（1）反应过程：
按酶组合定位的分布情况，可将糖酵解分为4个阶段。
1）起始阶段：
葡萄糖-6-磷酸葡萄糖-6-磷酸果糖-1,6-二磷酸果糖
2）释能阶段I：
醛缩酶-磷酸二羟丙酮2ADP-2ATP
1,6-磷酸果糖=========3-磷酸甘油醛-1，3-二磷酸甘油酸------------------3-磷酸甘油酸
3）释能阶段II：
（2ADP-2ATP）
3-磷酸甘油酸-2-磷酸甘油酸-品算烯醇式丙酮酸-----------------------烯醇式丙酮酸
4）乳酸生成阶段：
烯醇式丙酮酸-丙酮酸-（LDH/2h）-乳酸
（2）特点：
1）反应部位在胞浆。
2）产能过程不需要氧。
3）有三步不可逆，催化这三步反应的酶是糖酵解整个过程的限速酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶1和丙酮酸激酶）。
4）1分子葡萄糖的无氧酵解可生成4ATP，但起始阶段中有两个耗能步骤消耗了2ATP，故净生成2ATP。
糖酵解生成ATP的方式为底物磷酸化若以糖原的葡萄糖单位进行糖酵解，可从6-磷酸葡萄糖开始进入糖酵解，故能净生成3ATP。
5）丙酮酸的去路：
2H---------NADH+H+-----
无氧时丙酮酸------------乳酸NAD+-------3-磷酸甘油酸---1,3—二磷酸甘油酸
有氧时，丙酮酸进入线粒体进行有氧氧化，NADH+H+亦在线粒体内发生氧化磷酸化以生成ATP。
（3）生理意义：
①是缺氧条件下机体获得能量的有效途径；如百米赛跑时运动员的情况。
②是某些细胞的主要产能方式，如红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能。
神经、白细胞、骨髓、肿瘤细胞等的代谢非常活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
29．试分析糖有氧氧化的反应过程、产能特点和生理意义。
（1）反应过程：
葡萄糖-（O）-CO2+H2O+能量，分为3个阶段。
1）
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