分子生物学考点整理.docx

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分子生物学考点整理

一、基因、基因组、基因组学和基因的化学本质

小朱子1．了解一个转录单位与现代基因概念之间的关系以及可读框（ORF）与基因概念之间的关系。

基因表达包括转录（transcription）和翻译（translation）两个阶段。

转录是指拷贝出一条与DNA链序列完全相同（除了T→U之外）的RNA单链的过程，是基因表达的核心步骤。

转录单位是从RNA聚合酶识别的转录起始位点至转录终止区这一段的核苷酸序列。

一个转录单位可以包括一条以上的基因。

可读框是指起始密码子到终止密码子的一段连续的密码子区域，或者在DNA测序时，由计算机辨认出可能编码区域。

也是说，可读框就是潜在的编码区。

2.掌握基因组、转录组、蛋白质组和代谢组之间的关系及其研究方法。

以基因组学、转录组学、蛋白质组学以及代谢组学等不同层次“组学”的最新成果为基础的系统生物学，是研究一个生物系统中所有组成成分（基因、mRNA、蛋白质等）的变化规律以及在特定遗传或环境条件下相互关系的学科。

二、DNA的复制、重组、损伤、修复以及突变

老大1.了解DNA聚合酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引发酶、DNA拓扑异构酶、DNA连接酶、端粒酶等在DNA复制中的作用。

（1）DNA聚合酶

DNAPolymeraseI

a）DNA聚合酶I（codedbypolA）不是复制大肠杆菌染色体的主要聚合酶，它有3’→5’核酸外切酶活性，保证了DNA复制的准确性。

b）它的5’→3’核酸外切酶活性也可用来除去冈崎片段5‘端RNA引物，使冈崎片段间缺口消失，保证连接酶将片段连接起来。

DNAPolymeraseII

c）DNA聚合酶II（codedbypolB）的活性很低，只有DNA聚合酶I的5%，所以也不是复制中主要的酶。

d）生理功能主要是起修复DNA的作用。

DNAPolymeraseIII

e）DNA聚合酶III（codedbypolC）包含有7种不同的亚单位和9个亚基，其生物活性形式为二聚体。

Coreenzyme&holoenzymeDNAPolymeraseIII

f）它的聚合活性较强，为DNA聚合酶I的15倍，聚合酶II的300倍。

g）它能在引物的3’—OH上以每分钟约5万个核苷酸的速率延长新生的DNA链，是大肠杆菌DNA复制中链延长反应的主导聚合酶。

（2）DNA解链酶

催化DNA双链的解链过程,催化相邻DNA片段间的连接，即把有缺口的3′-OH末端与相邻核苷酸5′-磷酸连接形成磷酸二酯键，连接反应是耗能的。

（3）单链DNA结合蛋白（singlestrandDNAbindingprotein）

以四聚体形式存在于复制叉处，只保持单链的存在，并不能起解链作用。

（4）DNA拓扑异构酶（DNAtopoisomerase）

消除DNA双链的超螺旋堆积。

（5）引物酶（primase）

合成一小段RNA引物，为DNA新链的合成提供3’-OH末端。

（6）DNA连接酶（DNAligase）

通过生成3’5’-磷酸二酯键连接两条DNA链。

（7）端粒酶

在细胞中的主要生物学功能是通过其逆转录酶活性复制和延长端粒DNA来稳定染色体端粒DNA的长度.

2．了解位点特异性重组与同源重组的差别。

特异性重组：

重组的一类，只发生在特异DNA区域，有短的同源顺序，重组的蛋白不是rec系统而是int等，如噬菌体l的定点插入。

在所谓位点特异性重组（site-specificrecombination）中，DNA节段的相对位置发生了移动，从而得到不同的结果─DNA序列发生重排。

位点特异性重组不依赖于DNA顺序的同源性（虽然亦可有很短的同源序列），而依赖于能与某些酶相结合的DNA序列的存在。

同源重组（homologousrecombination）是将外源基因定位导人受体细胞染色体上的方法，因为在该座位有与导人基因同源的序列，通过单一或双交换，新基因片段可替换有缺陷的基因片段，达到修正缺陷基因的目的。

位点特异性重组是发生在两条DNA链特异位点上的重组，重组的发生需一段同源序列即特异性位点（又称附着点；attachmentsite，att）和位点特异性的蛋白因子即重组酶参与催化。

重组酶仅能催化特异性位点间的重组，因而重组具有特异性和高度保守性。

三、DNA转录、逆转录及其转录后加工

晓柳1．掌握以大肠杆菌为代表的原核细胞RNA聚合酶全酶的结构以及各亚基在功能上的分工。

E.coli只有一个DNA-directedRNA聚合酶，来合成所有类型的RNA。

由5种亚基组成聚合酶全酶（holoenzyme）,包括2α,1β,1β’,1ω以及1σ亚基。

形状象一个圆筒状通道，可以直接与16bpDNA结合。

整个聚合酶可结合60bpDNA。

各部分作用：

①α亚基　　可能与核心酶的组装与启动子的识别有关，并参与ＲＮＡ聚合酶和部分调节因子的相互作用。

2β&β’亚基　　β和β’亚基组成了聚合酶的催化中心，它们在序列上与真核生物RNA聚合酶的两个大亚基有同源性，β亚基能与模板DNA、新生RNA链及核苷酸底物相结合。

3σ因子　　负责模板链的选择和转录的起始，与σ因子的结合使RNA聚合酶从核心酶转变为聚合酶全酶。

是启动子识别的关键的酶。

不仅增加聚合酶对启动子的亲和力（提高103倍），还可降低它对非专一位点的亲和力（降低104倍），使酶底复合物的半衰期小于1s。

在某些细菌中含有识别不同启动子的σ因子，以适应不同生长发育阶段的要求，控制不同基因转录的起始。

大肠杆菌中的σ因子能识别并与启动子区的特异性序列相结合

2．掌握σ因子的结合如何影响原核细胞RNA聚合酶与启动子之间的亲和性。

σ因子可以极大的提高ＲＮＡ聚合酶对对启动子区ＤＮＡ序列的亲和能力，酶底结合常数提高１０３倍，酶底复合物的半衰期可达十几甚至数十小时。

σ因子还能使ＲＮＡ聚合酶与模板ＤＮＡ上非特异性位点的结合常数降低１０４倍，使得非特异性位点酶底复合物的半衰期笑语１ｓ。

核心酶在Ｔ７噬菌体ＤＮＡ上约有１３００结合位点，平均结合常数为２×１０１１。

加入σ因子后则出现两类位点，大部分位点的结合常数在１０８～１０９，但又８个结合位点的结合常数在１０１２～１０１４，从而表明σ因子不仅增加聚合酶对启动子的亲和力，还降低了它对非专一位点的亲和力。

小乐子3．了解强启动子和弱启动子之间的差别；能够预测启动子发生的突变对转录效率的影响。

答：

①强启动子是能以较快速率转录生成RNA的启动子。

两个强启动子的同源序列的中心在转录起始部位（基因编码链上第一个核苷酸）5'侧约10和35个核苷酸处，弱启动子序列中往往有多处核苷酸被置换。

对于弱启动子来说，稀少的甲基化就能使其完全失去转录活性，当这一类启动子被增强时（带有增强子），即使不去甲基化也可以恢复其转录活性，若进一步提高甲基化密度，即使增强后的启动子仍无转录活性。

②如果把Pribnow区从TATAAT变成AATAAT就会使该启动子发生下降突变（downmutation）；如果增加Pribnow区的共同序列，将乳糖操纵子的启动子中的TATGTT变成TATATT，就会提高启动子的效率，称为上升突变（upmutation）。

4．了解终止子是如何终止转录的以及原核细胞依赖于ρ因子和不依赖于ρ因子的两种终止机制的差别。

答：

①当RNA链延伸到转录终止位点，RNA聚合酶达到终止子时，通过识别停止转录，RNApolymerase和RNA链均从DNA模板上释放出来。

②Rho非依赖型终止子的序列由两个序列原件组成：

一段短的反向重复序列（大约20个核苷酸），其后是一段大约8个A:

T碱基对的序列，由它转录出mRNA可形成茎环结构，可阻止RNApol的前进。

依赖于ρ因子的终止，提纯的RNA聚合酶并不能识别特异性的转录终止信号，而加入大肠杆菌ρ因子后该聚合酶就能在DNA模板上准确地终止转录。

只含有自我互补区域，可形成茎环结构，但在茎中的G.C含量少，茎环易打开。

其终止需要ρ因子的参与。

ρ因子与ssRNA的特定位点结合（C丰富，G缺乏）。

ρ通过催化NTP的水解促使新生RNA链从三元转录复合物中解离。

Shinco5．掌握原核转录系统和真核转录系统的主要差别；掌握转录因子在真核转录系统中的功能。

1、RNA聚合酶（RNApolymerase）不同

原核：

参与转录延伸，只与转录的起始有关

真核：

有3类RNA聚合酶；结构比大肠杆菌RNA聚合酶复杂；在细胞核中的位置不同；负责转录的基因不同，对α-鹅膏蕈碱的敏感性也不同。

真核生物RNA聚合酶一般有8-14个亚基所组成，相对分子质量超过5×105。

2、除RNA聚合酶之外，真核生物转录起始过程中至少还需要7种辅助因子参与。

真核生物RNA聚合酶不能直接识别基因的启动子区，需要一些被称为转录调控因子的辅助蛋白质按特定顺序结合于启动子上，RNA聚合酶才能与之相结合并形成复杂的前起始复合物（PIC）以保证有效地起始转录。

3、原核与真核生物mRNA的特征比较

原核生物中:

mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行的。

真核细胞中：

真核细胞mRNA的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内。

mRNA以较大分子量的前体RNA出现在核内，只有成熟的、相对分子质量明显变小并经化学修饰的mRNA才能进入细胞质，参与蛋白质的合成。

原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子;真核生物几乎永远以AUG作为起始密码子。

转录因子：

是一群能与基因5`端上有特定序列专一性结合，从而保证目的基因以特定的强度在特定的时间与空间表达的蛋白质分子。

功能：

是通过和顺式因子的互作来实现的。

这段序列可以和转录因子的DNA结合域实现共价结合，从而对基因的表达起抑制或增强的作用

例：

启动子功能：

TATA区--使转录精确地起始

CAAT区和GC区主要控制转录起始频率

增强子功能：

增强或促进转录的起始

6．能够区分顺式作用元件和反式作用因子。

（XX的）

顺式作用元件：

是转录调节因子的结合位点，包括启动子、增强子和沉默子

反式作用因子：

能直接或间接地识别或结合在各类顺式作用元件核心序列上参与调控靶基因转录效率的蛋白质

章鱼妹7、了解真核生物mRNA前提后加工的主要方式（加帽、加尾、剪接、内部甲基化和编辑）及其功能：

答：

其加工修饰主要包括5′端加“帽”（capping）和甲基化修饰、3′端加polyA“尾”（tailing）和剪去内含子拼接外显子等。

（一）5’端帽子的生成

mRNA的帽子结构（GpppmG—）是在5’-端形成的。

转录产物第一个核苷酸往往是5’-三磷酸鸟苷pppG。

mRNA成熟过程中，先由磷酸酶把5’-pppG—水解，生成5’-ppG或5’-pG—。

然后，5’-端与另一三磷酸鸟苷（pppG）反应，生成三磷酸双鸟苷。

在甲基化酶的作用下，第一或第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化，形成帽子结构。

帽子结构是前体mRNA在细胞核内的稳定因素，也是mRNA在细胞质内的稳定因素，保护mRNA免遭5‘—3’核酸外切酶的攻击，没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。

帽子结构可以促进蛋白质生物合成起始复合物的生成，因此提高了翻译强度。

（二）3’末端多聚A尾的生成

真核生物的成熟的mRNA3’-端通常都有100~200个腺苷酸残基，构成多聚腺苷酸（polyA）尾巴。

加尾过程是在核内进行的。

加工过程先由核酸外切酶切去3’-末端一些过剩的核苷酸，然后由多聚腺苷酸酶催化，以ATP为底物，在mRNA3’-末端逐个加入腺苷酸，形成poly尾。

3’-末端切除信号是3’-端一段保守序列AAUAAA。

尾巴的功能：

防止核酸外切酶对mRNA信息序列的降解，起缓冲作用。

可能与mRNA从细胞核转送到细胞质有关。

但是，相当数量的没有ployA尾巴的mRNA如组蛋白mRNA，也能通过核膜进入细胞质。

尾巴可能对真核mRNA的翻译效率具有某种作用，使mRNA较容易被核糖体辨认

（三）剪接修饰

1.剪接核内出现的转录初级产物，分子量往往比在胞浆内出现的成熟mRNA大几倍，甚至数十倍，核内的初级mRNA称为杂化核RNA既hnRNA（hetero-nuclearRNA,hnRNA）。

真核生物的结构基因往往是断裂基因（splitegene）。

即由若干个编码序列被若干个非编码序列分隔，连续镶嵌为一体，为一个由连续氨基酸组成的完整蛋白质编码。

其中不编码的序列，称为内含子（intron），编码序列即外显子（exon）。

2．剪接体mRNA剪接是在剪接体（spliceosome）上进行的

在转录时，外显子和内含子均转录到同一hnRNA中，转录后把hnRNA中的内含子除去，把外显子连接起来，这就是RNA的剪接作用（splicing）。

snRNA，核内的小型RNA。

碱基数在100~300bp范围。

snRNA和核内的蛋白质组成核糖核酸蛋白体，称为并接体（splicesome），并接体结合在hnRNA的内含子区段，并把内含子弯曲使两端（5’和3’端）相互靠近，利于剪接过程的进行。

并接体和hnRNA的结合，并接体上的U1-snRNA和U2-snRNA分别靠碱基互补关系去辨认及结合内含子的5’和3’端。

3．mRNA前体的剪接机制（套索的形成及剪接）在剪接过程中，UlsnRNP能识别结合内含子5，末端剪接点，并与其互补而结合，U2snRNP识别并结合于A序列的分支点，形成U：

—mRNA前体U：

—复合物，U5snRNP能识别并互补结合于内含子3’末端剪接点，U：

、U，、U。

snRNP形成复合物与上一复合物结合形成剪接体（splicesome）。

在这一剪接体催化下，mRNA前体的剪接过程分两步进行。

第一步反应是由内含子分支点中的腺苷酸（A）的2，—羟基，攻击内含子5，末端与外显子1之间连接的磷酸二酯键，从而使内含子分支点与内含子5，末端二者彼此相连，并形成一个套索（1ariat）形式的中间产物。

第二步反应是由被剪下的外显子1的3，端羟基，攻击内含子3’端与外显子2之间连接的磷酸二酯键，使该键断裂，内含子以套索形式被剪切下来，同时使外显子1与外显子2连接起来。

剪接反应中，既无水解作用的发生，又无磷酸二酯键数目的改变，因此，它们实质上是两次磷酸酯键的位置转移，称二次转酯反应。

（四）甲基化作用

真核生物mRNA链中含有甲基化的核苷酸，除了5’端帽子结构中含有1～3个甲基化核苷酸外，在mRNA分子内部还有甲基化的核苷酸，主要在嘌呤环6位上甲基化，即m6A，m6A的生成是在hnRNA的剪接作用之前发生的。

（五）编辑P.99

四、翻译及其后加工

1、掌握原核生物和真核生物在核糖体组成和大小上的差别：

答：

见课本P124图4-9

小唯唯2．掌握原核生物mRNA和真核生物mRNA在一级结构上的差别。

原核生物mRNA的5’端无帽子结构，3’端没有或只有较短的polyA结构。

原核生物起始密码子AUG上游有一被称为RibosomeBindingSite（RBS）或SD序列（Shine–Dalgarnosequence）的保守区，因为该序列与16S-rRNA3’端反向互补，所以被认为在核糖体-mRNA的结合过程中起作用。

真核生物mRNA的5’端有帽子结构，帽子结构是GTP和原5’三磷酸腺苷（或鸟苷）缩合反应的产物绝，大多数真核生物mRNA3’端有polyA结构，除组蛋白基因外，真核生物mRNA的3’末端都有多聚（A）序列，其长度因mRNA种类不同而变化，一般为40-200个左右。

3．掌握原核生物和真核生物参与翻译的起始因子、延伸因子和终止释放因子的结构与功能。

原核生物起始因子：

有三种，分别为IF-1，IF-2，IF-3。

功能：

翻译起始分为三步（1.30S小亚基与翻译起始因子IF-1，IF-3结合，通过SD序列与mRNA模板相结合。

2.fMet-tRNAfMet在IF-2的协同下进入小亚基的P位，tRNA上的反密码子与mRNA上的起始密码子配对。

3.带有tRNA、mRNA、三个翻译起始因子的小亚基复合物与50S大亚基结合，释放翻译起始因子。

）4，30S亚基具有专一性的识别和选择mRNA起始位点的性质，IF3协助该亚基完成这种选择。

5，IF-2对于30S起始复合物与50S亚基的连接是必须的，而IF-1则在70S起始复合物生成后促进IF-2的释放，从而完成蛋白质合成的起始。

真核生物有较多的起始因子：

eIF-4E能专一地识别帽子结构，能与mRNA的5’端结合生成蛋白质-mRNA复合物，并利用该复合物对eIF-3的亲和力与含有eIF-3的40S亚基结合。

帽子在mRNA与40S小亚基结合过程中起稳定作用。

原核生物的延伸因子：

EF-Ts，EF-Tu，EF-G,功能：

氨酰-tRNA首先与EFTu·GTP形成复合物，进入核糖体的A位，水解产生GDP并在EF-Ts的作用下释放GDP并使EF-Tu结合另一分子GTP，进入新一轮循环，核糖体通过EF-G介导的GTP水解所提供的能量向mRNA模板3’末端移动一个密码子，使两个tRNA完全进入E位和P位（去氨酰－tRNA被挤入E位；肽基-tRNA进入P位），mRNA上的第三位密码子对应于A位准备开始新一轮肽链延伸。

也就是说：

三个延伸因子都具有GTP酶的活性，EF-Tu,EF-Ts能够促进AA-tRNA进入A位，EF-G则促进以为和卸载tRNA的释放。

真核生物的延伸因子：

需EF-1（对应于EF-Tu和EF-Ts）及EF-2（相当于EF-G），消耗2个GTP，向生长中的肽链加上一个氨基酸。

原核生物的终止释放因子：

RF1（I类）能识别UAG和UAA，RF2（I类）识别UGA和UAA。

一旦RF与终止密码相结合，它们就能诱导肽基转移酶把一个水分子而不是氨基酸加到延伸中的肽链上。

RF3（II类）与核糖体的解体有关。

真核生物的终止释放因子：

eRF1（I类）能识别三个终止密码子，eRF3（II类）在多肽链释放后刺激I类释放因子从核糖体中解离出来。

小镜子4．了解原核生物通过SD序列识别起始密码子的机制。

几乎所有原核生物mRNA上都有一个5’-AGGAGGU-3’序列（SD序列），这个富嘌呤区与30S亚基上16SrRNA3’末端的富嘧啶区5’-GAUCACCUCCUUA-3’相互补。

SD序列在细菌mRNA起始密码子AUG上游10个碱基左右处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA3’端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。

启动子下游从转录起始位点开始延伸的一段碱基序列，其中能与rRNA16S亚基3'端互补的SD序列对形成翻译起始复合物是必需的，核糖体不在一个mRNA的末端启动转录过程，相反，它们会结合到一个内部点（Shine-Dalgarno（SD）序列）上，然后单向转位。

对断开核糖体的mRNA和30S部分之间的结合所需的力进行的精确测量显示，在第一个肽链形成之前，SD序列稳定核糖体-mRNA的相互作用。

一旦该肽链形成，SD序列就不再稳定它。

所以，最初肽链的形成是核糖体释放SD的一个触发因素，而且还可能是允许核糖体开始沿mRNA运动的一个重要因素。

5．掌握真核生物和原核生物在翻译上的主要差别。

①真核生物起始tRNA是Met-tRNAMet，携带甲硫氨酸（Met），

原核生物起始tRNA是fMet-tRNAfMet，携带甲酰甲硫氨酸（fMet），

原核生物中Met-tRNAfMet必须首先甲酰化生成fMet-tRNAfMet才能参与蛋白质的生物合成。

原核生物中大约有30-45种tRNA，

真核细胞中可能存在50种tRNA。

②真核生物中，大多数正在进行蛋白质合成的核糖体都不是在细胞质内自由漂浮，而是直接或间接与细胞骨架结构有关联或者与内质网膜结构相连的；细菌核糖体大都通过与mRNA相互作用，被固定在核基因组上。

原核生物核糖体由约2/3的RNA及1/3的蛋白质组成。

真核生物核糖体中RNA占3/5，蛋白质占2/5。

16SrRNA位于原核生物30S小亚基内

5.8SrRNA真核生物核糖体大亚基特有的rRNA

③原核生物:

30S小亚基首先与mRNA模板相结合，再与fMet-tRNAfMet结合，最后与50S大亚基结合。

真核生物:

40S小亚基首先与Met-tRNAMet相结合，再与模板mRNA结合，

最后与60S大亚基结合生成80S•mRNA•Met-tRNAMet起始复合物

④肽链延伸

原核生物中每次反应共需3个延伸因子，EF-Tu、EF-Ts及EF-G，

真核生物细胞需EF-1及EF-2，消耗2个GTP，向生长中的肽链加上一个氨基酸。

⑤肽链终止：

I类释放因子：

识别终止密码子，能催化新合成的多肽链从P位点的tRNA中水解释放出来；

II类释放因子：

在多肽链释放后刺激I类释放因子从核糖体中解离出来。

细菌细胞:

RF1（I类）能识别UAG和UAA，

RF2（I类）识别UGA和UAA。

（一旦RF与终止密码相结合，它们就能诱导肽基转移酶把一个水分子而不是氨基酸加到延伸中的肽链上。

）

RF3（II类）与核糖体的解体有关。

真核细胞：

eRF1（I类）能识别三个终止密码子，

eRF3（II类）

邱邱6．了解“信号”学说的主要内容，能够使用“信号”学说解释蛋白质是如何进入各种细胞器的。

蛋白质定位信息存在于自身结构中，并通过与膜上特殊受体的相互作用得以表达,即蛋白质通过其信号序列与膜或其它任何结构结合---信号肽假说的基础。

蛋白质跨膜运转信号也是由mRNA编码的。

信号序列：

在起始密码子后，有一段编码疏水性氨基酸序列的RNA区域，这个氨基酸序列就被称为信号序列。

信号序列在结合核糖体上合成后便与膜上特定受体相互作用，产生通道，允许这段多肽在延长的同时穿过膜结构。

蛋白质通过其N-端的信号肽在内质网中运转到不同的细胞器

绝大部分被运入内质网内腔的蛋白质都带有一个信号肽（signalpeptide），位于蛋白质的氨基末端（13-36个残基）：

（1）一般带有10-15个疏水氨基酸；

（2）在靠近该序列N-端常常有1个或数个带正电荷的氨基酸；

（3）在其C-末端靠近蛋白酶切割位点处常常带有数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链（丙氨酸或甘氨酸）。

信号肽能够形成包括两个α-螺旋的发夹结构。

这一结构在信号识别颗粒（signalrecognitionparticle，简称SRP）的帮助下插入到粗面内质网的膜中。

蛋白质跨膜运转的信号肽假说及其运输过程

五、基因表达调控

1．能够区分正调控和负调控、激活蛋白和阻遏蛋白。

负转录调控：

在没有调节蛋白质存在时基因是表达的，加入这种调节蛋白质后基因表达活性便被关闭，这样的调控负转录调控。

在负转录调控系统中，调节基因的产物是阻遏蛋白（repressor），起着阻止结构基因转录的作用。

根据其作用特征又可分为负控诱导和负控阻遏：

在负控诱导系统中，阻遏蛋白与效应物（诱导物）结合时，结构基因转录；

在负控阻遏系统中，阻遏蛋白与效应物（辅阻遏物）结合时，结构基因不转录。

正转录调控：

如果在没有调节蛋白质存在时基因是关闭的，加入这种调节蛋白质后基因活性就被开启，这样的调控正转录调控。

在正转录调控系统中，调节基因的产物是激活蛋白（activator）。

根据激活蛋白的作用性质分为正控诱导和正控阻遏：

在正控诱导系统中，效应物分子（诱导物）的存在使激活蛋白处于活性状态；

在正控阻遏系统中，效应物分子（辅阻遏物）的存在使激活蛋白处于非活性状态。

诱导物：

如果某种物质能够促使细菌产生酶来分解它，这种物质就是诱导物。

辅阻遏物：

如果某种物质