生物与化学考试大纲(广东医学院).doc
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生物化学教学大纲
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教学大纲
《生物化学与分子生物学》
（供五年制临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、医学检验、麻醉、医学影像等本科专业使用）
目录：
前言
第一部分生物化学
第1章绪论
第2章蛋白质的结构与功能
第4章酶
第5章维生素
第6章生物氧化
第7章糖代谢
第8章脂类代谢
第9章氨基酸代谢
第11章物质代谢的联系与调节
第18章血液的生物化学
第19章肝的生物化学
第二部分分子生物学
第3章核酸的结构与功能
第10章核苷酸代谢
第12章DNA的生物合成
第13章RNA的生物合成
第14章蛋白质的生物合成（翻译）
第15章基因表达调控
第20章重组DNA技术
第21章常用分子生物学技术原理及其应用
第23章基因组学与蛋白质组学
第16章细胞信息转导
I前言
生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。
由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。
生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息转导，血液的生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，常用分子生物学技术的原理及其应用，基因组学与医学）。
本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：
一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第1版（刘新光主编）。
二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。
其中，考试内容中“掌握”占70%左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。
“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。
三总教学参考学时为125学时，理论与实验比值约为2:
1，即讲授理论学时为85学时（第一部分为生物化学部分，48学时；第二部分为分子生物学部分，37学时），实验学时为40学时。
II正文
第一部分生物化学
第1章绪论
熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。
熟悉本教材的主要内容及讲授安排。
第2章蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸的结构与分类各类氨基酸的结构、重要理化性质
2．肽键与肽链肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽
3．蛋白质的分类
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质一级结构概念概念及重要性
2．蛋白质二级结构概念肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响
3．蛋白质三级结构概念结构域、分子伴侣
4．蛋白质四级结构概念
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能关系一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能关系肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病
四、蛋白质的理化性质及分离纯化
1．蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：
茚三酮反应、双缩脲反应
2．蛋白质的分离纯化透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心
3．蛋白质氨基酸序列分析基本方法及步骤
学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。
掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。
掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。
了解生物活性肽，蛋白质的分类。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。
掌握模体、结构域和分子伴侣概念。
熟悉β-转角和无规则卷曲结构。
了解侧链对二级结构形成的影响。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。
熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。
掌握协同效应、别构效应的概念。
了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。
熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。
了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。
第4章酶
学习内容：
一、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成酶的概念、分类及辅助因子
2．酶的活性中心概念、功能基团及来源
二、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性
2．酶促反应的机制酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应
三、酶反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、Km与Vm的意义及测定
2．酶浓度对反应速度的影响底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比
3．温度对反应速度的影响最适温度
4．pH对反应速度的影响最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制，可逆抑制：
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
6．激活剂对反应速度的影响概念及影响
7．酶活性测定测定方法、酶活性单位
四、酶的调节
1．酶活性调节变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活
2．酶含量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控
3．同工酶概念概念、一些重要同工酶
五、酶的命名与分类
1．酶的命名命名原则
2．酶的分类六大类
六、酶与医学关系
1．酶与疾病关系发生、诊断与治疗
2．酶在医学中的应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程
学习要求：
一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。
掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。
掌握活性中心、必需基团的概念。
熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。
二、掌握酶促反应特点。
熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。
了解临近效应、多元催化、表面效应。
三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km和Vmax概念及意义。
熟悉Km和Vmax的测定方法。
了解米-曼氏方程式的推导过程。
四、掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。
掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vmax的变化。
熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。
五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。
六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。
了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。
七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。
熟悉LD和CK同工酶检测的临床意义。
了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。
八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。
第5章维生素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和叶酸它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症
学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。
五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。
第6章生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链电子传递链，ATP合成酶
2．氧化磷酸化概念与偶联部位及机制
3．影响氧化磷酸化的因素抑制剂、ADP的调节、甲状腺激素及线粒体DNA突变
4．ATP循环与高能磷酸键ATP的利用，其他高能磷酸化合物
5．通过线粒体内膜的物质转运胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握生物氧化的概念和特点。
二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。
三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。
熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。
熟悉影响氧化磷酸化的因素。
四、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。
五、掌握NADH转运的两种穿梭机制。
了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。
六、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。
了解其它氧化体系酶类。
专题课内容：
活性氧与抗氧化体系。
第7章糖代谢
学习内容：
一、概述
1．糖的生理功能提供能量是糖最主要的生理功能
2．糖的消化吸收部位及形式
3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解代谢
1．糖酵解的反应过程基本途径,关键酶
2．糖酵解的调节6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶
3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程基本途径,关键酶，三羧酸循环的生理意义
2．糖有氧氧化生成ATP供能
3．有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节
4．巴斯德效应概念及机制
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径反应过程基本过程及关键酶
2．磷酸戊糖途径调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义为核酸合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
五、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢基本过程及关键酶
2．糖原的分解代谢
3．糖原的合成与分解的调节磷酸化酶、糖原合酶
4．糖原累积症
六、糖异生
1．糖异生的基本途径及关键酶
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡
4．乳酸循环概念及意义
七、血糖及调节
1．血糖的来源去路
2．血糖水平的调节胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节
3．血糖水平异常高血糖及糖尿症、低血糖
学习要求：
一、掌握糖的代谢概况。
熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
掌握三羧酸循环的过程，特点，意义及调节。
掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。
掌握NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。
掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。
了解糖原累积症。
六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。
掌握乳酸循环的概念和意义。
了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。
熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。
了解血糖水平异常。
专题课内容：
糖尿病与物质代谢异常
第8章脂类代谢
学习内容：
一、不饱和脂肪酸的命名及分类命名、分类原则
二、脂肪的消化与吸收脂类生理功能
三、甘油三酯的代谢
1．甘油三酯的合成代谢合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢合成部位，合成原料，合成基本过程
4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂代谢甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料
2．鞘磷脂代谢化学组成及结构、代谢：
鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解
五、胆固醇代谢
1．胆固醇的分布及生理功能
2．胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节
3．胆固醇的转化转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇
六、血浆脂蛋白代谢
1．血脂及其组成
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白种类及其作用
4．血浆脂蛋白代谢乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白
5．血浆脂蛋白代谢异常高脂蛋白血症、遗传性缺陷
学习要求：
一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能，了解脂类的代谢概况。
二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。
三、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。
熟悉脂类消化吸收过程。
四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶，了解合成过程。
五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。
掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的基本过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
了解脂肪酸其它氧化的方式。
六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、关键酶并了解合成基本过程。
了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。
七、掌握磷脂的类型。
熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。
了解鞘脂的分类、合成。
八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。
熟悉胆固醇的转化。
了解胆固醇合成过程。
九、掌握血浆脂蛋白分类，组成和结构特点。
熟悉载脂蛋白种类和生理功用。
十、掌握四种脂蛋白的代谢概况。
熟悉高脂蛋白血症的分型。
了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。
专题课内容：
高脂血症分类及临床特征
第9章氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用
1．蛋白质与氨基酸的营养重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值
二、蛋白质的消化吸收及腐败作用
1．蛋白质的消化作用胃、小肠的消化
2．氨基酸的吸收氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收
3．蛋白质的腐败作用肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成
三、氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新各种酶、泛素及概况
2．氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环
3．α-酮酸的代谢非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能
四、氨的代谢
1．体内氨的来源三个主要来源
2．氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用
3．体内氨的去路尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒
五、个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺
2．一碳单位代谢概况一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能
3．含硫蛋氨酸的代谢甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢
4．芳香族蛋氨酸的代谢苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢
5．支链氨基酸的代谢三种重要支链氨基酸的代谢
学习要求：
一、掌握必需氨基酸、平衡氮及生理需要量的概念，熟悉蛋白质的生理功能和营养价值。
二、熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过程。
熟悉蛋白质的腐败作用及腐败产物。
三、掌握泛素的概念。
熟悉蛋白质降解的泛素反应。
了解体内蛋白质的转换更新、各种酶及代谢概况。
四、掌握氨基酸脱氨基作用方式：
转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基作用的基本过程。
熟悉α-酮酸代谢。
五、掌握体内氨的来源。
掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
熟悉氨的转运。
了解高血氨症和氨中毒。
六、熟悉氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生理活性物质。
七、掌握一碳单位的概念、载体、相互转变及生理功能。
八、掌握活性甲基的形式。
熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。
了解含硫氨基酸的代谢。
九、了解由苯丙氨酸和酪氨酸代谢生成的生理活性物质。
了解支链蛋氨酸的代谢。
专题课内容：
高血氨的机理与临床。
第11章物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点整体性，代谢调节，各组织、器官物质代谢各具特色，各种物质均具有共同的代谢池，ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式，NADPH是合成代谢所需的还原当量
二、物质代谢的相互联系
1．能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白代谢上的相互联系糖代谢与脂代谢的相互联系、糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系、核酸与氨基酸代谢的相互关系
三、组织、器官的代谢特点及相互联系肝、心、脑、肌、红细胞、脂肪、肾
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节细胞内酶的隔离分布、关键酶的变构调节、酶的化学修饰调节、酶量的调节
2．激素的代谢调节膜受体激素、胞内受体激素
3．整体的代谢调节饥饿、应激
学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。
三、了解主要组织器官的代谢特点。
四、掌握代谢调节的三级水平。
掌握细胞水平代谢调节概念、关键酶及隔离分布特点。
掌握酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。
熟悉酶含量调节。
五、了解激素水平调节概念。
熟悉膜受体激素与胞内受体激素所包含的种类。
六、熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。
第18章血液的生物化学
学习内容：
一、血浆蛋白质
1．血浆蛋白质分类与性质来源、多态性
2．血浆蛋白质的功能维持血浆胶体渗透压、维持血浆正常的PH、运输作用、免疫作用、催化作用、营养作用、凝血、抗凝血和纤溶作用
二、血细胞的代谢
1．红细胞的代谢成熟红细胞的糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节特点
2．白细胞的代谢白细胞的糖代谢、脂代谢、氨基酸和蛋白质代谢
学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。
熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
二、熟悉血液凝固。
三、掌握红细胞糖代谢主要特点、2，3-二磷酸甘油酸旁路，熟悉NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶。
熟悉血红素合成的调节并了解其基本过程。
五、了解白细胞的代谢的特点。
第19章肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用
1．肝在糖代谢中的作用
2．肝在脂类代谢中的作用
3．肝在蛋白质代谢中的作用
4．肝在维生素代谢中的作用
5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用
1．生物转化的概念
2．生物转化反应类型氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应
3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁与胆汁酸的代谢
1．胆汁
2．胆汁酸的代谢分类、生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸
1．胆红素的生成与转运
2．胆红素在肝中的变化
3．胆红素在肠道中的变化和胆素原的肠肝循环
4．血清胆红素与黄疸溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸
学习要求：
一、熟悉肝在糖、脂类和蛋白质代谢中的作用。
了解肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念和生理意义。
掌握生物转化反应的类型。
掌握结合反应的种类，结合基团活性供体。
熟悉主要酶类的组成、作用。
熟悉影响生物转化的因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸和次级胆汁酸的种类，胆汁酸肠肝循环。
熟悉胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程和胆红素的结构特点。
熟悉胆红素在肝中的转变。
五、掌握胆红素肠道中变化和胆色素肠肝循环。
掌握游离胆红素与结合胆红素的特点。
熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
专题课内容：
各种黄疸时血、尿粪的改变
第二部分分子生物学
第3章核酸的结构与功能
学习内容：
一、核酸的化学组成基本组成单位—核苷酸
1．核苷酸中的碱基成分各种碱基的结构
2．戊糖与核苷
3．核苷酸的结构与命名核苷酸的种类
二、核酸的一级结构寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）结构
三、DNA的高级结构与功能
1．DNA的二级结构—双螺旋结构DNA双螺旋结构模型要点、DNA双螺旋结构的多样性
2．DNA三级结构DNA的超螺旋结构、原核生物DNA的高级结构、DNA在真核生物细胞核内组装
3．DNA的功能基本要点
四、RNA的结构与功能
1．mRNA的结构与功能遗传密码、帽子与尾巴结构
2．tRNA的结构与功能茎环结构、稀有碱基、反密码子
3．rRNA的结构与功能各种rRNA的组成
4．其它小分子RNA
5．核酶
五、核酸的理化性质及其应用
1．核酸的一般理化性质
2．DNA的变性概念及曲线图
3．DNA复性与分子杂交核酸探针
六、核酸序列分析化学裂解法、DNA末端合成终止法
七、核酸酶DNA酶和RNA酶
学习要求：
一、掌握各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模型的要点。
掌握核小体结构特点。
熟悉DNA的超螺旋结构。
了解DNA在真核生物细胞核内组装。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能。
了解其它小分子RNA。
五、掌握以下概念：
融解温度、增色效应、DNA变性与复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸酶的概念、种类与功能。
专题课内容：
原核生物与真核生物染色体结构的特点。
第10章核苷酸代谢
学习内容：
一、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变、脱氧核苷酸的生成、嘌呤核苷酸的抗代谢物
2．嘌呤核苷酸的分解代谢基本过程及最终产物
二、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物
2．嘧啶核苷酸的分解代谢基本过程
学习要求；
一、熟悉核酸了消化概况和核苷酸的生理功用。
二、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。
熟悉基本过程并了解其调节。
三、掌握脱氧核苷酸的生成。
熟悉嘌呤核苷酸补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变。
了解嘌呤核苷酸的抗代谢物。
四、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用，痛风症的原因及治疗原则。
五、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。
掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
熟悉从头合成途径基本过程并了解其调节。
六、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径。
了解嘧啶核苷酸抗代谢物。
七、了解嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。
第12章DNA的生物合成
学习内容：
一、复制的基本规律
1．半保留复制的实验依据和意义
2．双向复制概念及实例
3．复制的半不连续性领头链、随从链、冈崎片段
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化
1．复制的化学反应
2．DNA聚合酶原核生物的DNA聚合酶、真核
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