高中生物 人教大纲版第一册 第三章 生物的新陈代谢 1新陈代谢与酶备课资料Word下载.docx
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大而多
极多
实验分析及结论
①酶来源 ②作用 ③反应条件
表2 酶的特异性实验及结果
5
6
7
底物（1mL）
1％葡萄糖液
1％淀粉液
1％蔗糖液
2％蔗糖液
实验处理
（1mL）
蒸馏水
酵母提取液
稀释唾液
37℃恒温水浴，保温10min
本氏试剂
1滴
鉴定反应
酒精灯上煮沸
颜色
砖红色
蓝色
橙色
分析结论
①催化范围 ②作用条件
表3 酶作用的影响因素实验及结果
0.5％淀粉溶液
2mL
实验处理（3mL）
PH=5.0缓冲液
pH=6.8缓冲液
pH=8.0缓冲液
温度条件
冰水浴10min
碘化钾－碘溶液
2滴
现象（颜色）
棕黄
温度、pH对酶作用的影响
注：
缓冲液配制法
pH＝5.0：
0.2mol／L 磷酸氢二钠 5.15mL+0.1mol／L
柠檬酸4.85mL
pH＝6.8：
0.2mol／L 磷酸氢二钠7.72mL+0.1mol／L
柠檬酸2.28mL
pH＝8.0：
0.2mol／L磷酸氢二钠9.27mL+0.1mol／L
柠檬酸2．28mL
（3）引导学生分析实验现象
第一组实验为H2O2分解的比较实验，引导学生分析这组实验现象时，要抓住下述三个关键：
一是生土豆屑（或鲜肝提取液）比Fe3+催化H2O2分解的速度快得多，这表明酶的催化效率高；
二是H2O2酶的来源，酶不是来自于外部，而是在活细胞中产生；
三是熟土豆屑不能催化H2O2分解反应，这是因为高温使酶变性失活。
在高温条件下变性而失去其正常功能的特性，是蛋白质物质固有的特性。
这样，不仅使学生明确酶的催化效率高，而且为进一步揭示酶概念的内涵打下基础。
第二组实验为酶作用范围的分析实验，引导学生分析这组实验观察时，要抓住下述四个关键：
一是在特定反应条件下，葡萄糖遇本氏试剂呈砖红色，原因在于葡萄糖具有还原性，将Cu2+还原为Cu+，这个颜色鉴定反应是进一步分析酶催化底物范围的对照；
二是各加入1mL蒸馏水，分别加入1mL蔗糖液或淀粉液的2支试管，它们遇到本氏试剂不能发生颜色反应或发生微弱变化，它们是用于分析实验误差的对照；
三是分别加入1mL淀粉液或蔗糖液的2支试管，各加入1mL新鲜的稀释唾液，它们遇本氏试剂后，只有盛有淀粉液的试管中呈现橙红色，这表现唾液淀粉酶只能催化淀粉水解产生出有还原性的葡萄糖等；
四是分别加入1mL蔗糖液或淀粉液的2支试管各加入1mL酵母提取液，它们遇本氏试剂后，只有盛有蔗糖液的试管中呈红色，这表明酵母提取液中含有的蔗糖酶只能催化蔗糖水解产生出葡萄糖等单糖。
这组实验为论述酶的特异性提供了充足的实验证据。
第三组实验主要探究酶作用的影响因素，引导学生分析实验现象时，主要抓住两个关键：
一是比较分析①②③号实验结果，明确pH影响酶的活性，淀粉酶起催化作用的最适pH为6．8；
二是比较分析②和④的实验结果，明确温度对酶活性的影响，低温抑制酶的活性但不能使酶变性失活，淀粉酶作用的最适温度为37℃。
（4）总结归纳出实验结论
①酶的概念
来源：
活细胞内产生的。
作用：
加快代谢反应的速度。
化学本质：
一类特殊的蛋白质。
②酶作用的特性
从催化效率看，有高效性。
从催化底物范围看，有专一性。
从酶的活性看，酶变性后会失活。
③酶作用的影响因素
高温使酶变性失活，低温抑制酶活性。
要求适宜的pH。
④酶与代谢的关系
促使许多代谢反应依次连锁进行。
保证代谢反应在常温、常压下迅速完成。
3．教学体会
（1）实验探究教学法有利于激发学生的求知欲和学习兴趣。
用实验探究法组织酶与代谢的教学，学生始终置身于亲自动手实验和积极思考的学习情境中，感觉到自己智慧的力量，体验到创造的欢乐，从而激发探究新事物的求知欲和浓厚的学习兴趣。
例如，在引导学生分析实验现象之前，教师让部分学生汇报自己的实验结果，学生都很积极；
在分析实验结果得出结论的教学环节中，学生都渴望得到发表自己见解的机会。
（2）实验探究教学法有利于正确处理教师主导与学生主体的关系，在这节课的教学活动中，教师的主导作用主要体现在启发引导学生的学习过程，一方面通过实验设计创设问题情况，启发学生通过实验研究探索新事物；
另一方面通过引导学生探究活动，指导学生的学习途径和方法。
学生的主体作用主要表现在学习过程的主动性、积极性和独立性，即独立地完成3组实验操作，积极主动地探索酶的来源、作用和本质，以及影响酶作用的因素，并通过实验分析得出科学结论。
（3）实验探究教学法有利于培养学生的观察能力、实验能力和思维能力。
以实验探究法组织酶与代谢的教学活动，是以学生实验为核心的，学生在系列实验操作过程中，观察到各种实验现象，通过对实验条件和实验现象的分析，提示出同类事物共同的关键特征，从而得出相应的结论。
学生既要动手操作，又要动眼观察和动脑思考，这样有利于培养学生的实验能力、观察能力和思维能力。
（4）实验探究教学法有利于培养学生的科学素质。
酶与代谢实验探究教学的过程，体现出生物科学的探究过程，包括提出问题、进行假设、实验设汁、实验操作、观察和测量、分析现象或数据、得出结论和验证等。
通过这种教学活动，学生不仅初步了解实验科学的探究过程和科学家的工作方法，而且培养了对科学的兴趣，逐步养成实事求是的科学态度，不断探求新知识的精神和合作精神。
二、先天性代谢失调
先天性代谢失调的概念首由加罗德（Garrod，1908）提出。
它又称先天性代谢缺陷（inborn errorsofmetabolism）。
从严格的意义上讲，它也是分子病，同属生化遗传学范畴。
1．先天性代谢缺陷的本质
（1）先天性代谢缺陷的本质 先天性代谢缺陷的本质是中间代谢紊乱。
人体内一切代谢过程都是在酶的催化和调解下进行的。
体内酶或酶系统缺陷将导致中间代谢紊乱，出现临床症状。
在这类疾病中，有两种不同的表现：
（1）由于遗传的缺陷导致酶的功能低下或缺乏，从而所催化的代谢途径阻抑，其生成物减缺；
致使代谢底物或由底物衍生的代谢物在体内积聚。
例如，黑尿症即因缺乏尿黑酸氧化酶，其底物尿黑酸不能进一步氧化分解而积聚。
（2）与此相反，个别变异导致酶蛋白结构改变，从而使活力增高，酶促生成产物增加。
近年发现一种痛风，由于磷酸核苷焦磷酸合成酶结构变异，酶活力增高3倍，磷酸核苷焦磷酸的合成大大加速。
由其生成的终末产物尿酸在体内大量增加。
回尿酸的溶解度很小，过多的尿酸盐在结缔组织中沉积而出现痛风性关节炎。
（2）遗传控制与临床症状 近代分子生物学的研究表明，酶（蛋白质）的生物合成是由基因控制的，基因通过酶的生成速率来调节代谢。
因此，先天性代谢缺陷是由于酶结构的缺陷或生成量的异常所致。
其中，有的缺陷酶与正常酶只有单个氨基酸的差异，例如葡萄糖－6磷酸脱氢酶，B型酶肽链中的天冬酰胺被天冬氨酸所代替即成A型，其酶活性较正常的B型低lO％；
另一变异型G6pDHektoen，其活性增高4倍。
这些改变，皆源于结构基因DNA中单个碱基的替换。
就是说，酶缺陷的根源是结构基因的突变。
资料表明，先天性代谢缺陷多为常染色体隐性遗传，所谓显性或隐性，按照经典遗传学的概念，叫做表型（pkenotype），实指临床症状，事实上，在杂合体中，正常等位基因和致病基因均作表达，正常酶和缺陷酶共存。
杂合体之所以不表现性状，是因就正常代谢的需要量来衡量，单个正常基因的酶活力足以保持机体的相对稳定。
因此，就原发缺陷而言，在分子水平上，其遗传方式当属共显性（codominance）。
这里强调的是，在不同的知识层面上，具有不同的定义方法和依据，从而，其结论可以不同。
就是说，显性或隐性是相对概念。
（3）先天性代谢缺陷的类型先天性代谢缺陷症涉及面很广，种类繁多，症状各异。
为研究方便，通常是以代谢物为线索，例如糖代谢缺陷、脂肪代谢缺陷、氨基酸代谢缺陷等；
又如在氨基酸代谢中，再循各类氨基酸的代谢通径逐一进行揭示；
芳香族氨基酸代谢病、支链氨基酸代谢病、含硫氨基酸代谢病、咪唑氨基酸代谢病等。
本篇只择糖代谢和氨基酸代谢各一病种适作简介。
2．苯酮尿症
本酮尿症（phenylketonuria，PKU）是芳香族氨酸中苯丙氨酸代谢缺陷症。
苯丙氨酸是必需氨基酸，它在体内代谢的主要途径是转化为酪氨酸，并且其大部分功能是在转化成酪氨酸之后实现的。
它们的代谢缺陷是最常见和最引人注目的。
（1）致病机理 苯丙氨酸氧化为酪氨酸的反应在肝中进行。
此症的直接原因是这一转化中所需的苯丙氨酸羧化酶缺陷，致使这一过程受阻，从而苯丙氨酸经由次要途径，通过转氨作用生成苯丙酮酸（下图）。
此症即因病人尿中排出大量苯丙酮酸而得名。
苯丙氨酸积聚是此症产生临床症状的基础。
它通过代谢旁路转变为苯丙酮酸后，并可进一步代谢为苯乙酸；
苯乙酸与组织中的谷氨酰胺结合为苯乙酰谷氨酰胺，由尿液排出（鼠臭味）。
这些旁路产物抑制了脑组织内谷氨酸脱羧酶的活性，使其脱羧产物γ-氨基丁酸减少。
后者影响脑组织的发育与功能。
（2）临床症状 智力低下是本病的基本特征。
婴儿生后第二、三个月开始异常。
通常，皮肤、毛皮和虹膜色素减退；
易流涎、出汗（鼠嗅）；
肌紧张，猿猴步；
约半数患儿痉挛性癫痫。
智商多在20（白痴）以下。
常在3岁内夭折，少数可活至20岁。
（3）遗传基础 致病基因位于第1染色体；
表现为隐性遗传。
我国发病率为1/1000，致病基因携带者约1/50。
顺便叙及，从上图中可见，当酪氨酸酶或尿黑酸氧化酶缺陷，则分别是白化症（albinism）和黑尿症（alcaptonuria）的病因。
3．葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺陷症
此症为磷酸戊糖旁路代谢病，病因是红细胞中葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（glucose-6- phosphatedehydrogenase,G6PD）缺陷；
临床上分做两型：
Ⅰ型和Ⅱ型。
（1）致病机理 在红细胞中，G6PD以辅酶Ⅱ为辅酶使葡萄糖–6-磷酸脱氢为葡萄糖酸–6-磷酸；
氧化型辅酶（NADP）还原为还原型（NADPH）。
NADPH又是谷胱还原酸（GR）的辅酶，可使氧化型谷胱甘肽（GSSG）转化为还原态（GSH）下图。
当G6PD缺乏，则不能正常地将辅酶转化为还原态，从而也就不能使GSSG转化为GSH。
而还原的GSH是保持红细胞膜完整性的必要条件。
由于抗氧化剂GSH的减少，HBβ链中半胱氨酸的－SH基被氧化，使4条肽链解开，导致Hb变性，形成珠蛋白小体（Heinz小体）会附着于红细胞膜上；
膜收缩蛋白中的－SH基也被氧化形成双硫键（－S－S－），结为胞膜多肽聚集物，使细胞变形性降低。
当流经肝窦、脾窦时，红细胞被滞留、破坏而溶血。
此症Ⅱ型在有诱因时才发病。
例如食用蚕豆，故又称蚕豆病（favism），在服用伯胺喹啉或磺胺类氧化性药物时，其病理更为复杂。
（2）临床症状 此症典型病症为溶血性贫血。
Ⅰ型为非血球形细胞溶血性贫血，临床表现为轻度至中度，有黄疸，肝脾肿大，网织红细胞增多。
Ⅱ型多表现为急性血管内溶血，并有头痛、恶心、黄疸、肝脾肿大、血红蛋白尿；
严重者可发生脱水、休克、肾功能衰竭，甚至死亡。
（3）遗传基础 致病基因X连锁（Xq28）遗传。
女性杂合体中有一部分可表现性状，应属具有不同表现度的不完全显性（inpletedominance）。
目前，已发现先天性代谢缺陷xx多种，在遗传性疾病中占最大比重，无论在医学上或是对于人口的优生都至关重要。
首先，它已成为威胁人类健康的一类重要疾病，也是婴儿和儿童死亡的重要原因之一。
其中，仅G6PD缺陷者，全世界在1亿人以上，有100种以上的变异型。
我国主要分布于长江以南，广东籍居民的发病率高达8.6％。
其次，症状具有终生性，却无有效治疗方法（例如苯酮尿症应用限食疗法，G6PD缺陷采用输血措施）。
患者即使症状消失，但其遗传组成不变，致病基因依然在群体中传递，成为优生的最大课题。
第三，从严格的意义上讲，药物敏感性（已独立为药物遗传学）亦属先天性代谢缺陷。
虽然机体在正常情况下并无临床症状，但限制了某些非遗传性疾病的用药。
在这个意义上，等于扩大了病种的范围。
基于此，医学界认定先天性代谢缺陷已成为当代重大的医学问题，绝非危言耸听。
三、人类对酶的应用
人类对于酶的应用，有着一个从无意识使用到自觉应用的过程。
比如，自古以来，在酿造啤酒、做面包、做乳酪这一类加工工艺中人们都曾不自觉地涉及到了酶的应用。
19世纪中期，著名的法国科学家巴斯德在实验中观察到，葡萄汁被酿造成葡萄酒是由一种叫酵母菌的微生物在起作用。
可是，在细菌的作用下，酒又会变质，产生醋酸或乳酸。
大约到了19世纪末期，有人发现从酵母中制得的提取液，能使葡萄汁变成葡萄酒，葡萄酒又变成醋酸或乳酸，并证明这些变化都是酵母细胞或细菌细胞内的酶在起作用。
后来实验发现，酶在细胞外也能够起催化作用。
从此，酶的应用便提高到了自觉应用的新阶段。
如今，酶的应用在食品、医疗、纺织、发酵、制革等方面已经取得了丰硕的成果。
在食品方面。
利用淀粉酶、淀粉转葡萄糖苷酶和葡萄糖淀粉酶可将淀粉转变成葡萄糖和各种糖浆；
利用葡萄糖异构酶可将甜味不及蔗糖的葡萄糖转变为甜度比蔗糖高得多的果糖；
利用蛋白酶降低面粉中的蛋白质含量，使制成的饼干更加松脆；
利用淀粉转葡萄糖苷酸制成低热量啤酒等等。
在医疗方面，用于疾病的医冶。
例如，胰凝乳蛋白酶可用于白内障摘除手术，使手术简化，成功率提高；
胰蛋白酶对消除组织坏死，消炎止痛，愈合伤口有明显效果；
尿激酶、链激酶可用于治疗静脉血栓、脉管炎；
弹性蛋白酶对血管硬化有一定疗效；
溶菌酶能破坏细菌的细胞壁，用于治疗咽喉炎、鼻炎、口腔溃疡等病。
另外，急性淋巴血友病、青霉素过敏症、消化不良等，均可利用各种酶进行治疗。
在纺织工业中，过去人们采用腐蚀性强的化学药物除去织物上的淀粉，如今改用淀粉酶进行，操作变得更加安全和容易。
在皮革制造工业中，细菌蛋白酶可用于皮革的脱毛；
狗粪和鸽粪中的酶可除去生皮上的某些蛋白质，使皮革更加柔软，更有韧性。
在洗涤剂的生产中，添加少量的酶可提高洗涤剂的去污力。
四、酶的化学本质
20世纪80年代以前，科学家一直以为酶的化学本质都是蛋白质。
后来的科学研究表明，一些RNA分子也具有酶的催化作用。
如RNasep酶，便是20%的蛋白质和80%的RNA组成的，若将酶中的蛋白质除去，发现留下来的RNA仍然具有与该种酶相同的催化活性。
科学实验进一步证实，某些RNA分子同构成酶的蛋白质分子一样，都是效率非常高的生物催化剂。
所以，概括地说，绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA。
具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两类。
简单蛋白质类的酶只有氨基酸组成，不含其他物质，如胃蛋白酶。
结合蛋白质类的酶是由蛋白质与辅因子组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶。
组成这类酶的蛋白质部分叫酶蛋白，辅因子部分叫做辅酶或辅基。
酶蛋白和辅酶单独存在时，都没有催化能力，只有两者结合在一起，才能起到酶的催化作用。
这种完整的酶分子叫做全酶。
五、酶的作用机理
锁和钥匙学说。
当酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心结构十分吻合，就像一把钥匙配一把锁一样。
酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁和钥匙学说”。
诱导契合学说。
认为酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。
底物与酶结合，就诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶——底物络合物，即“诱导契合学说”。
六、酶的特性
作为生物催化剂，酶有许多特性。
首先，酶具有高效率的催化能力。
酶比一般化学催化剂的催化效率高出几百万倍，与没有催化剂的反应相比，最高可高出1017倍。
例如，碳酸酐酶催化二氧化碳与水合成碳酸的反应是已知最快的酶催化反应之一。
每一个酶分子在1秒钟内可以使105个二氧化碳分子发生水合反应。
如果没有这种酶，二氧化碳从组织到血液，然后再通过肺泡呼出体外的过程只能以极其缓慢的速度进行，远远不能满足生物体生存的要求。
酶作用的专一性很强。
酶作用的专一性主要有两方面的含义：
一是指酶对于被作用的底物（反应物）是专一的。
当底物在酶催化下发生反应，首先必须与酶的活性部位有适当的契合，所以只有特定结构的分子才能作为某一个酶的底物，这就是酶对底物的专一性。
二是指酶对于被催化的反应是专一的。
一个酶可能有几个类似的底物，但只能催化某一类特定的化学反应，这叫做酶反应的专一性。
酶在生物体内参与每一次反应之后，它本身的性质和数量都不会发生改变。
易失活。
酶的化学本质大多数是蛋白质，受热或遇酸和碱易变性，失去活性，它可在常温、常压等比较温和的条件下进行催化反应。
在酶的四大特性中，高效率的催化能力和作用的专一性是酶的两个最重要的特性。
七、影响酶作用的因素
温度的影响。
在一定的温度范围（0～40℃）内，酶的催化作用速度随着温度的降低而降低，随着温度的升高而升高。
一般地，温度每升高10℃，反应速度约提高1倍。
超过60℃，绝大多数酶就会因结构破坏而失去活性。
pH的影响。
酶对环境中的pH十分敏感。
酶只有在一定的pH范围内才能表现出活性，超过这个范围，酶就失去活性了。
一般地，酶的最适pH在4～8之间。
但是，各种酶的最适pH不相同，甚至可以相差很大。
如胃蛋白酶最适pH为1.8～2.2，胰蛋白酶最适pH为8.0～9.0。
八、典型例题分析
［例1］在测定胃蛋白酶活性时，将溶液的pH由10降到2的过程中，胃蛋白酶的活性将（）
A.不断上升B.没有变化C.先升后降D.先降后升
分析：
酶的催化作用需要适宜的pH，小于或大于此值，酶的活性都要下降。
过酸、过碱都会使酶的分子因结构破坏而失去活性。
对于胃蛋白酶，它的适宜pH为1.8～2.2，即在pH为2的环境中，胃蛋白酶的活性最大，但由于溶液的开始pH为10，远远大于胃蛋白酶的催化作用范围，因此，会使酶的结构遭到破坏而失去活性。
即使pH逐渐降为适宜值，蛋白酶的活性也不会恢复。
答案：
B
［例2］关于酶的性质，下列表述错误的是（）
A.酶是活细胞产生的具有催化能力的蛋白质
B.化学反应前后，酶的化学性质和质量不变
C.酶的催化效率很高，但易受温度和酸碱度影响
D.酶具有专一性
酶是生物催化剂，它具有一般催化剂的特性：
反应前后性质和质量不变，又具有特性：
高效性、专一性、受温度酸碱度影响，所以B、C、D都是正确的。
关于酶的概念，说明酶是有机物，大多数是蛋白质，少数是RNA。
所以，选项A将酶的范围缩小。
A
［例3］如下图，分别向4支盛有5mL过氧化氢溶液的试管中加入肝或砂子。
请回答：
ABCD
（1）在这个实验中，4支试管的现象分别是什么？
（2）为什么试管B放氧速度比试管A快？
（3）为什么用煮沸冷却的肝做对照要比用砂子做对照更好些？
在肝脏中含有过氧化氢酶，过氧化氢酶可以使过氧化氢分解为水和氧气。
温度过高会使酶的结构遭到破坏而失去活性，煮沸并冷却的肝中，过氧化氢酶不能发生催化作用。
（1）A、B两试管有氧气放出，试管B释放氧的速度比试管A快，C、D两试管无气体（氧气）放出。
（2）因为试管B中是碾碎的肝，扩大了酶与反应物的接触面。
（3）因为煮沸冷却的肝中有过氧化氢酶，高温下使酶失去活性，而砂子不是酶，没有可比性。
［例4］将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量的水混合在一个容器内，调整pH为2.0，保存在37℃水浴锅中。
一段时间后，容器内剩余的物质为（）
A.淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B.唾液淀粉酶、麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
C.唾液淀粉酶、胃蛋白酶、多肽、水
D.唾液淀粉酶、淀粉、胃蛋白酶、水
酶的活性受温度和pH的影响。
本题中的温度37℃是酶的适宜温度，但pH不适宜，胃蛋白酶的适宜pH为1.8～2.2，唾液淀粉酶是在pH约为7时，活性最强。
所以在pH为2的环境中，乳清蛋白和唾液淀粉酶都被分解为多肽，而淀粉仍存在。
［例5］右图中表示某种动物消化酶的催化反应速度与温度之间关系的曲线是（）
A.① B.②
C.③ D.④
［例6］关于酶特性的实验，如图，取标号为A、B、C的三支试管，各加入2mL稀淀粉糊。
（1）在三支试管内各滴5滴革兰氏碘液，摇匀，可见试管内溶液呈______色。
（2）再在A管内加入2mL胰液，B管内加入2mL煮沸的唾液，C管内加入2mL唾液，然后将这三支试管放入37℃～40℃水浴锅中，15～20分钟后，三支试管内溶液有确切变化分别是：
A管溶液的颜色______，这是因为________________。
B管溶液的颜色______，这是因为________________。
C管溶液的颜色______，这是因为________________。
（1）蓝色
（2）消失胰液中的胰淀粉酶将淀粉分解蓝色煮沸的唾液中唾液淀粉酶失活消失唾液中的唾液淀粉酶使淀粉分解
2019-2020年高中生物（人教大纲版）第三册第一章 人体生命活动的调节和免疫2免疫（第一课时）
●教材分析
本节教材首先对免疫的概念作了介绍，指出免疫包括非特异性免疫和特异性免疫。
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