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硕士研究生招生考试大纲

2019年硕士研究生招生考试大纲

008医药学院

目录

初试考试大纲1

614专业基础综合A1

958专业基础综合B7

349药学综合13

复试科目考试大纲32

药物化学32

药剂学37

生药学39

药物分析40

微生物学41

药理学43

分子生物学45

初试考试大纲

614专业基础综合A

一、考试性质

专业基础综合A是药学学科学术型硕士研究生入学初试考试的专业基础课程。

二、考察目标

有机化学部分要求考生掌握各类有机化合物的命名、物理化学性质和制备方法；掌握各类有机化合物的结构特征、基本反应和重要反应机理；掌握有机化合物的几何异构、立体异构及重要反应中的立体化学；熟练运用有机化学基本理论知识进行有机化合物的反合成分析及合成路线设计；初步掌握有机化学的光谱波谱学理论，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构；熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。

生物化学部分具体考察考生对生物化学理论、实验原理和应用的掌握与运用，为国家培养具有良好职业道德和职业素养、具有较强分析问题与解决问题能力的高层次、应用型、复合型的药学专业人才。

本考试旨在三个层次上测试考生对生物化学理论知识、生物化学研究方法和应用等知识掌握的程度和运用能力。

三个层次的基本要求分别为：

1、熟悉记忆：

生物化学的理论知识和实验方法；

2、分析判断：

用生物化学的基本理论来分析判断某一具体观点和问题；

3、综合运用：

运用所学的生物化学知识来综合分析具体实践问题。

三、考试形式

本考试为闭卷考试，满分为300分，含《有机化学》部分和生物化学部分各150分，考试时间为3小时。

有机化学试卷题型结构主要包括：

命名，选择，完成反应方程式，机理，合成，结构推断等。

生物化学试卷结构为：

判断20%，选择20%填空20%，名词解释16-20%，计算和问答20-24%。

四、考试内容

《有机化学》部分

1、掌握有机化学的基本概念（有机化合物命名、有机化合物分类、结构式、离子键和共价键、共价键理论、有机酸碱理论等）；掌握立体化学的基本概念（构象、相对构型、绝对构型、对映异构现象、对映异构体和非对映异构体、手性碳、手性分子、旋光性和有机化合物的比旋光、手性碳原子及其构型、外消旋体和内消旋体、立体结构的表达法等）。

2、掌握各类有机化合物（烷烃、卤代烃、有机金属化合物、烯烃、炔烃、共轭双烯烃、芳烃、醇和醚、酚和醌、羰基化合物、羧酸和取代羧酸、羧酸衍生物、杂环化合物、糖类等）的化学结构、制备方法、基本化学反应和人名反应（如Friedel-Crafts反应、Mannich反应、Wittig反应、Darzen反应、Michael加成、Robinson关环、Diels-Alder反应等）。

3、掌握有机化学SN1和SN2亲核取代、E1和E2消除、碳正离子和碳负离子反应、自由基、亲电取代、重排/迁移等基本反应机理；能够运用有机化学基本反应和人名反应设计合成目标化合物。

4、初步掌握有机化学的光谱波谱学理论（UV、IR、MS、NMR等），掌握简单有机化合物的波谱学特征，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。

《生物化学》部分

在以下的考试内容中普遍涉及生物化学术语的英文简写及常用的英文名词，没有一一列出，但需要熟练掌握；在代谢部分涉及的重点途径需要熟练掌握概念、发生部位、反应步骤、催化反应的酶、特别是其中的不可逆反应、调节酶、调节的步骤、限速酶、限速步骤、脱氢步骤、底物水平磷酸化步骤、有ATP变化的步骤、能量的结算、生理意义和代谢途径的调控等；对于以上各个部分中涉及的生物化学的研究方法没有一一列出，但是其原理和应用也应熟练掌握。

（一）糖

1、糖的存在与来源和生物学作用。

2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。

3、糖的研究方法。

（二）脂

1、脂质的定义、分类和生物学意义。

2、各种单脂、复合脂以及萜类和类固醇类脂质的存在、结构特点和功能。

3、脂类的提取、分离与分析的基本方法及原理。

（三）蛋白质

1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。

2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。

3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。

4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。

5、蛋白质的结构和功能的关系。

包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系；以及其中涉及的有关别构效应等概念。

6、蛋白质的性质。

包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。

7、蛋白质的研究方法。

包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。

（四）核酸

1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。

2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。

3、核酸的共价结构和高级结构。

包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式；DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型；DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。

4、核酸的性质。

包括一般物理性质；紫外吸收性质；变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。

5、核酸的研究方法。

包括核酸的分离纯化；凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；SouthernBlotting,NorthernBlotting等方法的原理、应用及进展；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心、核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等相关实验技术。

（五）酶

1、酶的基础知识。

包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及六大类酶的名称；abzyme、固定化酶等相关概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。

2、酶反应速度和酶促反应动力学。

包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图。

3、酶的作用机制和酶的调节。

包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。

（六）生物膜和物质运输

1、生物膜的组成、作用力和分子结构模型。

2、物质运输的特点和主要运输方式。

（七）新陈代谢总论

1、新陈代谢的基本理论概念和特点

2、高能化合物

（八）糖代谢和生物氧化

1、糖的消化吸收和转运。

2、糖酵解途径。

3、三羧酸循环途径。

4、生物氧化和氧化磷酸化作用。

5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸途径等其他糖代谢途径。

（九）脂代谢

1、脂的消化、吸收和转运。

其中包含脂蛋白的概念、分类；脂蛋白和载脂蛋白的功能。

2、脂肪酸和甘油三酯的分解代谢。

包括甘油三酯的分解和甘油的代谢；β－氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化；脂肪酸的ω－和α－氧化的特点；酮体的合成和氧化。

3、脂肪酸和甘油三酯的合成代谢。

软脂酸从头合成和碳链延长；必需脂肪酸；甘油三酯的合成过程等。

4、磷脂类和胆固醇类等其他脂类物质的代谢过程及其中涉及的生物活性物质。

（十）蛋白质降解和氨基酸代谢

1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。

2、氨基酸的分解代谢。

包括氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；α－酮酸的代谢去路，进入TCAcycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的生物活性物质。

3、由氨基酸衍生的其他重要物质。

包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代谢和支链氨基酸的代谢。

4、氨基酸的合成代谢的基本分族。

（十一）核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸降解和核苷酸的分解代谢。

包括核酸的降解过程，嘌呤核苷酸分解过程；嘌呤在不同生物体内的产物及人类痛风病病因；嘧啶核苷酸的分解过程和产物。

2、核苷酸的生物合成。

包括嘌呤和嘧啶环每个原子的来源；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径和旁路途径；核苷酸从头合成的抗代谢物；HAT培养基筛选的原理。

（十二）DNA的生物合成

1、中心法则。

2、DNA的复制。

包括半保留复制的概念；复制的起点和方式；半不连续复制及其相关的概念；复制中涉及的酶和蛋白的作用及衍生的应用；复制的基本过程；真核细胞与原核细胞复制的区别。

3、DNA的损伤和修复。

包括DNA修复方式；各种修复方式的机理；DNA突变的方式及几类引起DNA突变的试剂。

4、逆转录。

包括逆转录的概念，逆转录酶的性质和逆转录的简单过程；逆转录发现的理论及现实意义；掌握PCR、RT-PCR等涉及的方法。

（十三）RNA的生物合成

1、转录过程中涉及的各种因素。

包括转录、模板链、编码链、有义链、反义链、正、负链等概念；原核RNA聚合酶的特点和转录过程；真核生物RNA聚合酶的分类及转录产物；启动子及转录因子的概念；终止子、终止因子、通读、抗终止因子等概念；大肠杆菌两类终止子的结构特点和终止作用的机理；真核和原核细胞转录的区别。

2、转录后加工过程以及涉及的概念。

包括转录后加工的概念、断裂基因、内含子、外显子、多顺反子、单顺反子、5’帽子、3’polyAtail、RNA拼接、编辑、RNA再编码等概念；原核和生物转录后加工的过程；RNA功能的多样性。

3、病毒RNA的复制的基本过程和复制酶的特点以及几种病毒复制过程的特点。

（十四）蛋白质的生物合成

1、蛋白质的生物合成的分子基础。

包括mRNA、tRNA、rRNA的作用，核糖体、多核糖体的作用和特点；密码子的概念和特点。

2、蛋白质生物合成的过程。

包括真核和原核细胞中蛋白质合成的过程和比较；新生肽链的翻译后加工的主要方式和相关概念；翻译的抑制剂等。

3、蛋白质的翻译后定向运输及加工的机理和相关概念。

（十五）细胞代谢与基因表达调控

1、细胞代谢的调解网络。

2、酶活性调节

3、细胞结构对代谢途径的空间分布

4、基因表达的调控

五、是否需使用计算器

否。

958专业基础综合B

一、考试性质

专业基础综合B是制药工程专业硕士研究生入学初试考试的专业基础课程。

二、考察目标

有机化学部分要求考生掌握各类有机化合物的命名、物理化学性质和制备方法；掌握各类有机化合物的结构特征、基本反应和重要反应机理；掌握有机化合物的几何异构、立体异构及重要反应中的立体化学；熟练运用有机化学基本理论知识进行有机化合物的反合成分析及合成路线设计；初步掌握有机化学的光谱波谱学理论，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构；熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。

生物化学部分具体考察考生对生物化学理论、实验原理和应用的掌握与运用，为国家培养具有良好职业道德和职业素养、具有较强分析问题与解决问题能力的高层次、应用型、复合型的药学专业人才。

本考试旨在三个层次上测试考生对生物化学理论知识、生物化学研究方法和应用等知识掌握的程度和运用能力。

三个层次的基本要求分别为：

1、熟悉记忆：

生物化学的理论知识和实验方法；

2、分析判断：

用生物化学的基本理论来分析判断某一具体观点和问题；

3、综合运用：

运用所学的生物化学知识来综合分析具体实践问题。

三、考试形式

本部分考试为闭卷考试，试卷由试题和答题纸组成，所有题目的答案必须写在答题纸相应的位置上。

总分为150分，含《有机化学》和《生物化学》各75分，考试时间为3小时。

有机化学试卷题型结构主要包括：

命名，选择，完成反应方程式，机理，合成，结构推断等。

生物化学试卷结构：

试卷结构为：

判断20%，选择20%填空20%，名词解释16-20%，计算和问答20-24%

四、考试内容

有机化学部分

1、掌握有机化学的基本概念（有机化合物命名、有机化合物分类、结构式、离子键和共价键、共价键理论、有机酸碱理论等）；掌握立体化学的基本概念（构象、相对构型、绝对构型、对映异构现象、对映异构体和非对映异构体、手性碳、手性分子、旋光性和有机化合物的比旋光、手性碳原子及其构型、外消旋体和内消旋体、立体结构的表达法等）。

2、掌握各类有机化合物（烷烃、卤代烃、有机金属化合物、烯烃、炔烃、共轭双烯烃、芳烃、醇和醚、酚和醌、羰基化合物、羧酸和取代羧酸、羧酸衍生物、杂环化合物、糖类等）的化学结构、制备方法、基本化学反应和人名反应（如Friedel-Crafts反应、Mannich反应、Wittig反应、Darzen反应、Michael加成、Robinson关环、Diels-Alder反应等）。

3、掌握有机化学SN1和SN2亲核取代、E1和E2消除、碳正离子和碳负离子反应、自由基、亲电取代、重排/迁移等基本反应机理；能够运用有机化学基本反应和人名反应设计合成目标化合物。

4、初步掌握有机化学的光谱波谱学理论（UV、IR、MS、NMR等），掌握简单有机化合物的波谱学特征，能够通过多种光谱波谱学技术鉴定简单有机化合物的结构，熟悉各类有机化合物的鉴别和一般分离纯化方法。

生物化学部分

在以下的考试内容中普遍涉及生物化学术语的英文简写及常用的英文名词，没有一一列出，但需要熟练掌握；在代谢部分涉及的重点途径需要熟练掌握概念、发生部位、反应步骤、催化反应的酶、特别是其中的不可逆反应、调节酶、调节的步骤、限速酶、限速步骤、脱氢步骤、底物水平磷酸化步骤、有ATP变化的步骤、能量的结算、生理意义和代谢途径的调控等；对于以上各个部分中涉及的生物化学的研究方法没有一一列出，但是其原理和应用也应熟练掌握。

（一）糖

1、糖的存在与来源和生物学作用。

2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。

3、糖的研究方法。

（二）脂

1、脂质的定义、分类和生物学意义。

2、各种单脂、复合脂以及萜类和类固醇类脂质的存在、结构特点和功能。

3、脂类的提取、分离与分析的基本方法及原理。

（三）蛋白质

1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。

2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。

3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。

4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。

5、蛋白质的结构和功能的关系。

包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系；以及其中涉及的有关别构效应等概念。

6、蛋白质的性质。

包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。

7、蛋白质的研究方法。

包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。

（四）核酸

1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。

2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。

3、核酸的共价结构和高级结构。

包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式；DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型；DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。

4、核酸的性质。

包括一般物理性质；紫外吸收性质；变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。

5、核酸的研究方法。

包括核酸的分离纯化；凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；SouthernBlotting,NorthernBlotting等方法的原理、应用及进展；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心、核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等相关实验技术。

（五）酶

1、酶的基础知识。

包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及六大类酶的名称；abzyme、固定化酶等相关概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。

2、酶反应速度和酶促反应动力学。

包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图。

3、酶的作用机制和酶的调节。

包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。

（六）生物膜和物质运输

1、生物膜的组成、作用力和分子结构模型。

2、物质运输的特点和主要运输方式。

（七）新陈代谢总论

1、新陈代谢的基本理论概念和特点

2、高能化合物

（八）糖代谢和生物氧化

1、糖的消化吸收和转运。

2、糖酵解途径。

3、三羧酸循环途径。

4、生物氧化和氧化磷酸化作用。

5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸途径等其他糖代谢途径。

（九）脂代谢

1、脂的消化、吸收和转运。

其中包含脂蛋白的概念、分类；脂蛋白和载脂蛋白的功能。

2、脂肪酸和甘油三酯的分解代谢。

包括甘油三酯的分解和甘油的代谢；β－氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化；脂肪酸的ω－和α－氧化的特点；酮体的合成和氧化。

3、脂肪酸和甘油三酯的合成代谢。

软脂酸从头合成和碳链延长；必需脂肪酸；甘油三酯的合成过程等。

4、磷脂类和胆固醇类等其他脂类物质的代谢过程及其中涉及的生物活性物质。

（十）蛋白质降解和氨基酸代谢

1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。

2、氨基酸的分解代谢。

包括氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；α－酮酸的代谢去路，进入TCAcycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的生物活性物质。

3、由氨基酸衍生的其他重要物质。

包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代谢和支链氨基酸的代谢。

4、氨基酸的合成代谢的基本分族。

（十一）核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸降解和核苷酸的分解代谢。

包括核酸的降解过程，嘌呤核苷酸分解过程；嘌呤在不同生物体内的产物及人类痛风病病因；嘧啶核苷酸的分解过程和产物。

2、核苷酸的生物合成。

包括嘌呤和嘧啶环每个原子的来源；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径和旁路途径；核苷酸从头合成的抗代谢物；HAT培养基筛选的原理。

（十二）DNA的生物合成

1、中心法则。

2、DNA的复制。

包括半保留复制的概念；复制的起点和方式；半不连续复制及其相关的概念；复制中涉及的酶和蛋白的作用及衍生的应用；复制的基本过程；真核细胞与原核细胞复制的区别。

3、DNA的损伤和修复。

包括DNA修复方式；各种修复方式的机理；DNA突变的方式及几类引起DNA突变的试剂。

4、逆转录。

包括逆转录的概念，逆转录酶的性质和逆转录的简单过程；逆转录发现的理论及现实意义；掌握PCR、RT-PCR等涉及的方法。

（十三）RNA的生物合成

1、转录过程中涉及的各种因素。

包括转录、模板链、编码链、有义链、反义链、正、负链等概念；原核RNA聚合酶的特点和转录过程；真核生物RNA聚合酶的分类及转录产物；启动子及转录因子的概念；终止子、终止因子、通读、抗终止因子等概念；大肠杆菌两类终止子的结构特点和终止作用的机理；真核和原核细胞转录的区别。

2、转录后加工过程以及涉及的概念。

包括转录后加工的概念、断裂基因、内含子、外显子、多顺反子、单顺反子、5’帽子、3’polyAtail、RNA拼接、编辑、RNA再编码等概念；原核和生物转录后加工的过程；RNA功能的多样性。

3、病毒RNA的复制的基本过程和复制酶的特点以及几种病毒复制过程的特点。

（十四）蛋白质的生物合成

1、蛋白质的生物合成的分子基础。

包括mRNA、tRNA、rRNA的作用，核糖体、多核糖体的作用和特点；密码子的概念和特点。

2、蛋白质生物合成的过程。

包括真核和原核细胞中蛋白质合成的过程和比较；新生肽链的翻译后加工的主要方式和相关概念；翻译的抑制剂等。

3、蛋白质的翻译后定向运输及加工的机理和相关概念。

（十五）细胞代谢与基因表达调控

1、细胞代谢的调解网络。

2、酶活性调节

3、细胞结构对代谢途径的空间分布

4、基因表达的调控

五、是否需使用计算器

否。

349药学综合考试大纲

一.考试性质

　　药学综合考试是为高等院校和科研院所招收药学专业的硕士研究生而设置具有选拔性质的考试科目，其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具有备继续攻读硕士学位所需要药学的基础知识和基础技能，评价的标准是高等学校药学专业优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以利于各高等院校和科研院所择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。

　二.考查目标

药学综合考试范围为药物化学、药剂学、药物分析学、药理学和药事管理与法规。

要求考生系统掌握上述药学学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够运用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。

　三.考试形式和试卷结构

　1、试卷满分及考试时间

　　本试卷满分为300分，考试时间为180分钟。

　2、答题方式

　　答题方式为闭卷、笔试。

　3、试卷内容结构

药物化学约20%

药剂学约25%

药物分析学约20%

药理学约25%

药事管理与法规约10%

　4、试卷题型结构

　　选择题，约50%；名词解释及填空题，约25%；论述及简答题，约25%。

四.考查内容

一、药物化学

（一）总论

1．药物的化学结构与药效的关系：

（1）药