生物化学与细胞生物学部分整理.docx
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生物化学与细胞生物学部分整理
生物化学
一、糖类
种类
植物
动物
共有
单糖
果糖（六碳糖，最甜的糖）
半乳糖（六碳糖）
丙糖，五碳糖，葡萄糖（六碳糖）
二糖
蔗糖，麦芽糖，纤维二糖
乳糖
多糖
淀粉，纤维素，果胶，琼脂
糖原，壳多糖（几丁质）
蔗糖：
1葡萄糖+1果糖
麦芽糖：
2α-D-葡萄糖
纤维二糖：
2β-D-葡萄糖
乳糖：
1葡萄糖+1半乳糖
淀粉：
n个α-葡萄糖
纤维素：
n个β-葡萄糖
葡萄糖都是以α-1，4糖苷键（直链）和α-1，6糖苷键（支链）相连。
单糖均有还原性（属还原性糖）
多糖均没有还原性（属非还原性糖）
寡糖（主要是二糖和三糖）：
①有还原性：
麦芽糖，纤维二糖，异麦芽糖，乳糖
②没有还原性：
蔗糖，棉子糖
【例】下列糖中不具还原能力的是（）
A.葡萄糖B.乳糖C.蔗糖D.麦芽糖
答案：
C
葡萄糖在合成糖原的时候，每加上1个葡萄糖残基需消耗2个高能磷酸键
二、蛋白质
蛋白质N含量平均为16%（凯式定N法）
氨基酸残基的数目=蛋白质分子量/110
溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净正电荷，在电场中向阴极移动。
若溶液的pH值高于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净负电荷，在电场中向阳极移动。
酸性氨基酸：
PI=1/2（PK1+PKR）
中性氨基酸：
PI=1/2（PK1+PK2）
碱性氨基酸：
PI=1/2（PK2+PKR）
蛋白质的最大吸收值在280nm处，核酸的紫外吸收最大吸收值在260nm附近
（一）、一部分较重要的归纳（具体可见精英教案P1075）
1.按R基化学结构分类
①脂肪族氨基酸（不全）
酸性氨基酸（带负电）：
天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）
碱性氨基酸（正电）：
赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His）
含硫氨基酸：
半胱氨酸（可形成二硫键）（Cys），甲硫氨酸（Met）
含羟基氨基酸：
丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr）
含酰胺基氨基酸：
天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）
②芳香族氨基酸：
苯丙氨酸（Phe），酪氨酸（Tyr），色氨酸（Trp）
③杂环族氨基酸：
组氨酸（His），脯氨酸（Pro）
2.、按R基极性分类
①极性氨基酸（11种）：
酸性氨基酸（2种），碱性氨基酸（3种），含羟基氨基酸（2种），含酰胺基氨基酸（2种），酪氨酸（Tyr），半胱氨酸（Cys）
②非极性氨基酸（9种）：
Gly（甘）,Ala（丙）,Val（缬）,Leu（亮）,lle（异亮）,Met（甲硫）,Phe（苯丙）,Pro（脯）,Trp（色）
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收率
His咪唑基是PKR在7.0附近的唯一氨基酸，在生理PH下具有较大的缓冲能力
20种蛋白质氨基酸在可见光区域皆没有光吸收
Gly没有旋光性
Pro、羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质，其他生成紫色物质
Pro不能用氨基酸通式来表示
Pro、羟脯氨酸可中断-螺旋
Pro形成的肽键可以是反式的也可以是顺式的，一般是顺式的
酪氨酸（Tyr）在体内可以转变成肾上腺素
必需氨基酸是对人和动物而言的
组成谷胱甘肽的氨基酸有谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸
【例】在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸（2010联赛）
A.丙氨酸B.丝氨酸C.色氨酸D.亮氨酸
测定一个五肽的氨基酸序列的最好方法是：
Eadam降解法
蛋白质α-螺旋结构的特点：
天然蛋白质多为右手螺旋，每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈，每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
双缩脲反应检测蛋白质，取决于完整的肽链
蛋白质的性质：
（1）两性电解质，PH=PI时，蛋白质溶解度最小
（2）胶体性质（3）紫外吸收特性（4）变性作用（5）变构作用
氨基酸性质：
（1）两性解离，PI=PH
肽链的断裂——酶解法和化学裂解法
酶解法
化学裂解法：
（二）、氨基酸的化学反应
1.α-NH2参加的反应
（1）.α-NH2与2,4-二硝基氯苯（DNFB）或FDNB反应生成DNP-氨基酸（黄色）
（DNFB又称为Sanger试剂，Sanger法鉴定多肽链N末端氨基酸）
（2）.α-NH2与苯异硫氰酸酯（PITC）反应
（这一反应是Edrnan法鉴定多肽或蛋白质N末端氨基酸的基础，在蛋白质氨基酸顺序分析方面占重要地位）
2.α-COOH参加的反应
氨基酸-COOH成盐成酯后，-COOH既被保护，而-NH2的活性得到加强，故-NH2的酰基化，羟基化需在碱性溶液中进行
3.α-NH2和α-COOH共同参加的反应
（1）可与茚三酮反应生成紫色物质（Pro和羟脯氨酸生成黄色物质），此反应长用于氨基酸定性定量测定。
多肽可与茚三酮反应生成蓝紫色物质，但肽越大，灵敏度越差，蛋白质也有此颜色反应。
（2）成肽反应
4.侧链R基参加的反应（具体可见精英教案p1082）
肽的化学反应
1.茚三酮反应
2.双缩脲反应：
含有两个或两个以上肽键的多肽和蛋白质可与碱性铜试剂发生双缩脲反应，生成紫红色化合物（此反应可测定蛋白质含量）
蛋白质的颜色反应可见精英教案P1103
【例】12．双缩脲反应主要用来定性或定量测定下列哪些项？
（2分）（2011联赛）
A．氨基酸B．多肽C．糖D．脂E．蛋白质
答案：
BE
化学键
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
共价键
肽键
＋
—
—
—
二硫键
＋
—
—
—
非共价键（次级键）
氢键
—
＋
＋
＋
疏水键
—
—
＋
＋
盐键
—
—
＋
＋
范德华力
—
—
＋
＋
二级结构五种类型：
α-螺旋，β-折叠（伸展的肽链结构，肽键平面折叠成齿状，可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成），β-转角，β-凸起，无规卷曲
超二级结构：
三种基本组合：
αα，βαβ，βββ
结构域：
四种：
全α结构域（反平行螺旋束），α,β结构域，全β结构域，富含金属或二硫键的结构域
蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。
在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。
指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纤维蛋白，又称α–角蛋白。
蚕丝、蛛丝中的β–角蛋白
肽键部分具有双键的性质，不可自由旋转，肽键上4个原子与相邻两个α-C原子构成肽键平面
蛋白质变性过程中不会破坏肽键
导致DNA变性的因素有温度，PH，压力等，适度和光线亮度不会引起DNA变性
蛋白质变性后会出现溶解度变小，构象发生改变（但构型不会发生改变）
（三）、蛋白质分离提纯鉴定（具体可见精英教案P1104）
一般原则：
前处理（将组织细胞捣碎）
粗分级（处理大量蛋白样品，浓缩蛋白液）（盐析法，等电点法，有机溶剂分级沉淀法）
细分级（凝胶过滤层析，离子交换层析，吸附层析，亲和层析）
电泳法鉴定
结晶（进一步提纯）
蛋白质混合物的分离方法：
（一）根据分子大小不同
1.透析——利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质（将提纯的蛋白液装在半透膜的透析袋里，放在dH2O中进行透析，透析外液可以更换，直至透析袋内无机盐降至最低值）
超过滤——利用压力或离心力，强使H2O和其他小分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上
2.密度梯度区带离心
蛋白质颗粒密度，质量大的即沉降得快，沉降到与其自身密度相等的介质梯度时即停止不前。
从而达到分离蛋白质的目的
3.凝胶过滤层析（又叫分子排阻层析，分子筛层析）（还可用于测定蛋白质分子量）
将凝胶颗粒放在适宜的溶剂中浸泡，使其充分膨胀，装入层析柱内。
加入待分离的蛋白质混合物
以同一溶剂洗脱：
比凝胶网孔大的分子不能进入凝胶珠孔内，就快速流出。
比网孔小的分子能进入凝胶珠网状结构，流速缓慢。
从而分离分子大小不同的蛋白质
（二）根据溶解度差别
1.蛋白质等电点沉淀：
可调节不同的PH值使蛋白质处于PI时，其所带静电荷为“0”，蛋白质分子容易结聚沉淀。
（此时沉淀出的蛋白质具有天然构象，可再溶于适当的缓冲容积）
2.蛋白质的盐溶和盐析：
中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，常用中性盐有（NH4）2SO4，MgSO4，NaCl
低浓度时可增加蛋白质溶解度——盐溶
高浓度时很多蛋白质可从溶液中沉淀出来——盐析（具体原因可参见精英教案P1105）
（盐析后蛋白质处于天然构象，可再溶解）
3.有机溶剂分级沉淀法：
一些有机溶剂，如甲醇，乙醇，丙酮等，可使蛋白质在水中溶解度显著降低，控制有机溶剂浓度可分级沉淀蛋白质。
（沉淀出的蛋白质常伴随变性，不可再溶解）低温操作且缩短处理时间可使变形速度减慢（具体原因可参见精英教案P1106）
4.温度对蛋白质溶解度的影响：
0-40℃，大部分球状蛋白溶解度随温度升高而增加
40-50℃以上，大部分蛋白质不稳定，开始变性
蛋白质的分离纯化一般在0℃或更低温度下进行。
（三）根据电荷不同
1.电泳——在外电场作用下，带电颗粒向着与其电性相反的电极移动
所带静电荷数量越多，颗粒越小，越接近球形，在电场中泳动速度越快，反之越慢
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE），广泛用于蛋白质，酶，核酸等生物分子的分离，定性，定量及少量的制备
采用SDS-PAGE测定蛋白质的分子量。
SDS-蛋白质复合物的泳动速度主要取决于分子量
等电聚焦是在聚丙烯酰胺凝胶中掺入两性电解质载体，在电场中可自动形成PH梯度。
蛋白质移向并聚焦（停留）在与其等电点相等的PH梯度处。
等电聚焦具有很高的分辨率，适于同功酶的鉴定，可以分开PI有0.02PH差异的蛋白质
双向电泳是等电聚焦和SDS-PAGE的组合。
利用等电点进行第一项分离，然后利用分子量进行第二项分离
2.离子交换层析：
蛋白质等生物大分子不能进入树脂交联结构，故不能在一般的树脂上分离，而纤维素和凝胶具有松散的网状结构，较大的表面积，大分子可以自由通过，交换容量比树脂大，洗涤条件温和，回收率高。
蛋白质对离子交换剂的结合律取决于彼此相反电荷的吸引力。
而盐的存在可以降低离子交换介质与蛋白质相反电荷的静电吸引力。
改变洗脱液中的盐离子浓度和PH，可使蛋白质按离子交换剂亲和力的大小依次洗脱出来，结合力最小的蛋白质最先洗脱出来。
3.亲和层析（根据对配基的生物学特异性的分离方法）
将特异配基共价地连接到载体表面
将载体装到层析柱中
加入待分离蛋白质混合物
待提纯的蛋白质与配基结合而被吸附到载体表面，其他分子不被吸附而流出柱外
用自由配体分子溶液洗脱，使蛋白质从柱上洗脱出来
【例】蛋白质沉淀后，沉淀能溶解的是（）
A.AgNO3沉淀B.（NH4）2SO4沉淀C.苦味酸沉淀D.三氯乙酸沉淀
解析：
蛋白质沉淀可分为两类：
1.非变性沉淀（可溶解）——破坏蛋白质胶体稳定性的因素，而使蛋白质从溶液中沉淀析出。
（包括：
等电点溶解，中性盐沉淀（盐析））
2.变性沉淀（不可溶解）——破坏蛋白质高级结构，蛋白质变性，使蛋白质不溶而沉淀析出（包括：
有机溶剂沉淀，重金属沉淀，有机酸沉淀）
AgNO3沉淀为重金属沉淀，苦味酸沉淀和三氯乙酸沉淀为有机酸沉淀，均是变性沉淀，不溶解。
（NH4）2SO4沉淀为中性盐沉淀（盐析）能溶解。
答案：
B
【例】在生物大分子的分离纯化过程中，能将生物大分子与无机盐及有机小分子分离的方法是以下哪些?
（3分）（2010联赛）
A．离子交换层析B．凝胶过滤层析C．滤纸过滤D．透析E．离心
答案：
AD
【例】使用离心机离心l00毫升样品之前最重要的操作步骤是平衡，正确的操作是以下哪一个?
（1分）
A．目测
B．用量筒量取同样体积的样品溶液分别倒入两个离心管中
C．用托盘天平平衡两个离心管，然后将样品溶液分别倒入离心管
D．将样品溶液分别倒入两个离心管中，然后用托盘天平进行平衡
答案：
D
【例】蛋白质达到等电点时，蛋白质分子会出现以下哪些状态?
（2分）
A．表面净电荷为零B．稳定性增加
C．溶解度最小D．溶解度最大
答案：
AC
（四）、
Southern-blotting用以检测DNA片段（此杂交中需变性处理）
Northern-blotting用以检测RNA（此杂交种无需进行变性处理）
Western-blotting，Eastern-blotting是检测蛋白质
Dot-blotting可检测DNA,RNA,蛋白质。
（具体原理课参见“精英教案，生物试题解析”P160）
【例】下列物质中具有旋光性的物质有（）
A.甘油醛B.甘氨酸C.葡萄糖D.甘油
解析：
物质具有旋光性是由于该物质含有不对称碳原子而引起的。
甘氨酸没有不对称碳原子，甘油是对称分子
答案：
AC
蛋白质合成抑制剂：
嘌呤毒素，抗菌素，毒素
（五）、酶
抑制作用：
1，可逆抑制剂：
①竞争性抑制（抑制剂与底物竞争与酶结合）Km↑Vmax不变
②非竞争性抑制（抑制剂，底物与酶同时结合）Km不变Vmax↓（如Hg，Ag）
③反竞争性抑制（酶与底物，抑制剂三者结合形成三元复合物，不能分解）Km↓Vmax↓
2.不可逆抑制剂：
①非专一性
②专一性：
（1）Ks型
（2）Kcat型“酶自杀性底物”
维生素种类及功能见精英教案P1152
分脂溶性A、D、E、K，作用分别是夜盲、佝偻、不育、出血不止；水溶性B1、B2、B6、B12、C等，作用分别是脚气、口角炎、皮炎、红细胞贫血、坏血症。
维生素是酶的辅助结构，影响生物的新陈代谢。
含有腺苷酸的辅酶有：
NAD+,NADP+,FAD
米氏系数Km是一个用来度量酶和底物亲和力大小的常数
Km的含义是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
同一种酶有几个底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物称为酶的最适底物（或天然底物）
变构酶是一种寡聚酶
全酶=酶蛋白+辅因子
（六）、氨基酸
氨的排泄：
1.排氨动物：
水生动物
2.排尿酸动物：
爬行类和两栖类
3.排尿素动物：
哺乳类和两栖类（两栖类蝌蚪期排氨）
三、核酸
平均含P量9%-10%
核酸和核苷酸既有磷酸基，又有碱性基团，为两性电解质，因磷酸的酸性强，通常表现为酸性。
RNA在室温条件下被稀碱水解成核苷酸而DNA对碱较稳定，常利用该性质测定RNA的碱基组成或除去溶液中的RNA杂质。
DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末；都微溶于水，不溶于一般有机溶剂。
常用乙醇从溶液中沉淀核酸。
环状核苷酸：
核苷酸可在环化酶的催化下生成环式的一磷酸核苷
正常细胞中cAMP的浓度很低。
在细胞膜上的腺苷酸环化酶和Mg2＋存在下，可催化细胞中ATP分子脱去一个焦磷酸而环化成cAMP，使cAMP的浓度升高
起着某些激素的“第二信使”作用
中心法则：
（一）、核酸变性和复性
核酸的变性：
一级结构并不发生破坏。
260nm区紫外吸收值升高，出现增色效应，粘度下降，比旋值下降，浮力密度升高，同时改变二级结构
核酸的复性：
DNA的片段越大，复性越慢；DNA的浓度越高，复性越快
对DNA而言，通常把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度（或变性量达最大值的一半时的温度）称为该DNA的熔点或解链温度，用Tm表示。
在生活细胞中，ATP和ADP通常以Mg2＋或Mn2＋盐的复合物形式存在。
在体内，凡是有ATP参与的酶反应中，大多数的ATP是以Mg2＋—ATP复合物的活性形式起作用的。
（二）、部分RNA及DNA结构叙述
tRNA分子
一级结构：
含有较多的稀有碱基，分子较小（并不是最小的RNA）
二级结构：
呈三叶草构型（一臂四环），氨基酸臂（3’端是CCAOH），D环，反密码子环，额外环（可变环）（是tRNA分类的指标），TΨC环（除个别tRNA，几乎所有tRNA中皆含有TΨC序列）
三级结构：
倒写的“L”型字母
携带同一种氨基酸的不同种tRNA,称为同工tRNA
原核细胞的mRNA转录与蛋白质翻译同时进行
DNA螺旋直径平均2nm，两个相邻碱基对平面间距离为0.34nm,夹角为36°，故双螺旋没旋转一周有10个碱基对，螺距为3.4nm
真核生物DNA的三级结构——核小体
DNA+组蛋白（碱性蛋白，富含赖氨酸和组氨酸）→染色体
核小体（核心和连接DNA）是染色体的基本结构单位
核心由DNA左手缠绕组蛋白8聚体（H2A,H2B,H3,H4各两个）
连接DNA包括DNA和H1
（三）、基因组特点
1.原核生物基因组的特点：
DNA大部分是为蛋白质编码的基因，每个基因在DNA分子中只出现一次或几次
功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一RNA分子中
有基因重叠现象
2.真核生物基因组织特点：
具有重复序列（单一重复序列，中等重复序列，高度重复序列）
含有内含子
（四）、某些RNA的功能
snRNA（核内小RNA）参与mRNA前体的转录后加工
snoRNA（核仁小RNA）参与rRNA前体的转录后加工
asRNA（反义RNA）抑制mRNA的翻译
micRNA（微小RNA）内源RNA分子，介导靶mRNA的沉默（最小的RNA）
siRNA（小干扰RNA）外源双链RNA分子，介导靶mRNA的沉默
RNA介导的基因沉默是特异性地导致mRNA的降解，抑制mRNA的翻译。
（并没有抑制mRNA的转录）
（五）、DNA的复制
复制单位（复制子）：
基因组上能独立进行复制的单位
原核生物大肠杆菌具有复制终点，真核生物无复制终点
真核生物染色体具多个复制单位，是多复制子。
复制时需解开核小体，复制后又重新形成核小体
多数生物DNA为双向复制，具两个复制叉
某些原核生物和病毒DNA的复制，从一个起始点向同一侧进行，仅具一个复制叉
DNA聚合酶催化DNA链的延长，有以下特点：
①以四种dNTP（dATP，dGTP，dCTP，dTTP）为底物，②需要模板，③需要RNA引物，④聚合方向5’→3’
DNA聚合酶参与DNA复制，切除引物，修复
DNA连接酶参与复制，修复和重组等过程中DNA片段间的连接
DNA的半不连续复制
聚合酶只有5’→3’聚合酶活性
一条链是按5’→3’方向连续合成的，称为“前导链”，另一条链的合成是不连续的，先按5’→3’反相合成若干短片段（冈崎片段），再通过连接酶将这些短片段连在一起，构成“滞后链”
端粒是真核生物线性染色体末端的特殊结构，由许多成串的重复顺序组成，具有稳定染色体末端，防止末端连接的功能
端粒是由端粒酶催化合成，端粒酶是一种含有RNA链的逆转录酶
生殖细胞中端粒酶活性很高，使端粒维持一定的长度。
在体细胞中，端粒酶失去活性。
若端粒缩短至一定程度，将导致细胞的衰老和死亡。
癌细胞中端粒酶的活性明显提高
（六）、DNA损伤及修复
紫外线可以使DNA同一条链上的相邻嘧啶形成嘧啶二聚体
电离辐射可以打断DNA双链或单链并破坏碱基
一些烷化剂可导致碱基错配，DNA交联，碱基脱嘌呤，从而干扰DNA复制和转录
生物体中存在5种重要的修复系统：
1.直接修复：
最常见的形式是光复活，可见光（400nm最有效）激活光复活酶（具有高度专一性），只作用于紫外线形成的嘧啶二聚体。
是植物体内重要的修复方式，但在高等哺乳动物体内不存在
2.切除修复：
①碱基切除修复②核苷酸切除修复（若此功能张安，将可能患着色性干皮病，患者对紫外线特别敏感，易患皮肤癌）
3.错配修复
4.重组修复
5.倾错修复：
指SOS反应诱导产生倾错的DNA聚合酶IV和C，他们缺乏校对功能，使DNA在复制时允许错配，以增加存活机会。
SOS反应诱导的修复系统包括避免差错的修复（前四项）和倾错修复。
SOS反应是生物体在不利条件下为求得生存而出现的应急反应，它广泛存在与原核和真核生物中。
SOS反应所诱导的倾错修复可能导致变异，而变异增加了物种生存的机会。
在高等动物体内，SOS反应导致的诱变效应可能是致癌的。
一些恶性肿瘤常常是体细胞基因突变的结果。
（七）、逆转录
逆转录酶是一个多功能酶，活性部位含有Zn2+
逆转录酶的聚合酶活性以4中dNTP为底物，需模板和引物，聚合方向5’→3’
HIV是一种逆转录病毒
（八）、转录及转录后加工
DNA与转录出的RNA顺序相同的一条链，称为编码连（有义链，正义链）
而为RNA提供转录模板的链，称为模板链（反义链）
真核生物转录出的mRNA一般情况下只能指导一种蛋白质的翻译，称为单顺反子
原核生物mRNA转录单位常含有多个基因，转录出的mRNA可以指导多种蛋白质的翻译，这种类型的mRNA称为多顺反子
原核生物的mRNA一般不经加工而直接进行翻译，只有少数的多顺贩子mRNA需经核酸内切酶切成较小单位再进行翻译。
真核生物mRNA前体（称为hnRNA）具有复杂的加工过程，5’加帽（与翻译起始有关），3’加poly（A）尾（与mRNA从细胞核向细胞质的运输有关），拼接和核苷酸甲基化
（九）、病毒mRNA合成：
（1）双链DNA病毒（±DNA）：
以双链DNA中的负链DNA为模板合成mRNA
（2）单链DNA病毒（+DNA）：
先合成互补的DNA链，组成双链DNA中间体，然后以负链DNA为模板合成mRNA
（3）正链RNA病毒（+RNA）：
直接作为mRNA
（4）负链RNA病毒（—RNA）或双链RNA病毒（±RNA）：
以负链RNA病毒为模板，合成互补正链作为mRNA
（5）二倍体RNA病毒：
+RNA→—DNA→RNA-DNA（杂交分子）→—DNA→dsDNA（整合到宿主染色体上）→mRNA（具体见精英教案P1293）
（十）、遗传密码
基本特点：
1.有64种密码
2.密码之间无逗号，自5→3’方向连续阅读密码子
3.遗传密码不重叠，碱基使用不重复
4.简并性：
即一个氨基酸具有不同的密码子。
简并性允许DNA组成具有一定的变化余地而多肽链氨基酸顺序保持不变，因此可以减少突变的频率，维持遗传的稳定性
5.专一性：
密码子前两个碱基专一性强，第三个碱基专一性小。
（反密码子第一位的次黄嘌呤（I）可以与密码子第三位的U、A、C都可以配对
6.通用性：
所有生物共用一套密码子，但在动物线粒体中有的密码子不同于通用密码子
四、脂类
包括脂肪和类脂两大类
（l）脂肪（中性脂）当动物体内直接能源过剩时，首先转化成糖元，然后转化成脂肪。
在植物体内就主要转化成淀粉，有的也能转化成脂肪。
脂肪分子中含碳氢较糖类多，所以氧化分解时产热大。
脂肪分子中含氧少，氧化分解时耗氧多。
油料种子种植时，埋在土中要稍浅一点。
（2）类脂（包括磷脂和糖脂）
（3）固醇（又叫甾醇）在人和动物体内常见的固醇为胆固醇。
肾上腺皮质激素、性激素。
有的固醇类化合物在紫外线作用下会变成维生素D
甘油激酶甘油-3-磷酸脱氢酶磷酸丙酮异构酶
甘油-----------甘油-3-磷酸------------------------磷酸二羟丙酮-----------------------甘油醛-3-磷酸进入糖酵解
脂肪酸β-氧化：
脂肪酸经脱氢，水化，再脱氢，硫解四步反应生成乙酰CoA和脂酰CoA
肝脏中乙酰CoA转变生成乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮。
三种化合物统称酮体
肝脏可以合成酮体，但却不能利用。
酮体被运出肝细胞，进入血液循环流经全身，主要在肾，心，脑和肌肉中氧化
在饥饿状态下可靠酮体供能，血和尿中酮体含量很少
磷脂的合成在肝，肾，肠等组织中最为活跃
肝脏是胆固醇合成的主要场所。
肠壁组织，皮肤，肾上腺皮质，性腺等也有少量合成。
胆固醇在细胞质和内质网内合成，原料是乙酰CoA
人体必须脂肪酸包括：
亚油酸，亚麻酸（没有油酸）
细胞生物学
一、原核细胞与真核细胞结构的主要区别
原核细胞
升级会员 