医学生物化学课程期末复习指导.docx

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医学生物化学课程期末复习指导

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一、考核说明

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。

医学生物化学主要研究人体的生物化学，它是一门重要的医学基础课程。

近年来，生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平，并应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。

同样，生物化学与临床医学的关系也很密切。

近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。

生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础，是医学各专业的必修课。

通过学习本课程,使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。

理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系。

理解基因信息传递的基本过程，基因表达调控的概念。

理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。

与考核有关的几个问题说明如下：

1.对象：

电大医科类护理专业专科生。

2.命题依据:

本考核说明以中央广播电视大学医科类护理专业（专科）<<医学生物化学>>教学大纲为依据编制,是考试命题的依据。

3.考核要求：

本课程考核要求从高到低分为：

掌握、熟悉、了解三个层次。

4.考试形式:

本课程的结业考核包括形成性考核和总结性考试。

形成性考核：

由计分作业和实习构成。

形成性考核占结业考核的20%，即形成性考核的成绩满分为20分。

计分作业布置4次，通过网上或以作业本的形式下发，辅导教师全批全改。

计分作业占本课程结业考核成绩12%。

实习成绩占本课程结业考核成绩8%，没有完成实习者不得参加总结性考试。

终结性考试：

终结性考试实行全国统考，由中央电大统一命题、统一评分标准、统一考试时间。

终结性考试成绩占结业考核成绩的80%，集满分为80分。

总结性考试难度按掌握、熟悉、了解三个不同层次的要求出题。

其中掌握的内容约占80%，熟悉的内容约占15%，了解的内容约占5%。

考试的题型为单项选择题、多项选择题、填空题、名词解释和问答题，本考核内容未作要求的不考核，但虽然第十八章营养生化基础不作考核要求，由于其内容是综合性的，教学大纲中的教学内容还是很重要的。

终结性考试为闭卷考试，考试时间为120分钟，试卷满分为100分。

二、考核内容和要求

第一章蛋白质化学

【考核内容】第一节蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成

2.蛋白质分子的基本结构单位—氨基酸

3.氨基酸的性质

第二节蛋白质的分子结构

1.多肽结构

2.蛋白质分子的一级结构

3.蛋白质分子的高级结构

第三节蛋白质分子结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系

2.蛋白质分子构象与功能的关系

第四节蛋白质的理化性质

1.两性游离和等电点

2.高分子性质

3.蛋白质的沉淀与变性

4.蛋白质吸收光谱及重要呈色反应

【考核要求】

1.掌握蛋白质的重要生理功能。



2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位—是20种L、α－氨基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。

3.掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。



4.熟悉蛋白质的重要理化性质―两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因素―表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。

核酸化学

【考核内容】

第一节、核酸的分子组成

1.元素组成

2.核酸的基本结构单位—单核苷酸

3.体内重要的单核苷酸及其生物学功能

第二节、核酸的分子结构

1.核酸中核苷酸的连接

2.ＤＮＡ的分子结构

3.ＲＮＡ的分子结构

第三节、核酸的理化性质和应用

1.核酸的酸碱性质

2.核酸的高分子性质

3.核酸的紫外吸收

4.核酸的变性、复性与杂交

【考核要求】

1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。



2.核酸的分子组成：

熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。

核苷酸、核苷和碱基的基本概念。

熟记常见核苷酸的缩写符号。

掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。

熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。

3.核酸的分子结构：

掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性。

掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。

熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。

熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。

4.核酸的理化性质：

掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂交等概念。

第三章酶

【考核内容】

第一节酶的一般概念及其特性

1.极高催化效率

2.高度专一性（特异性）

3.高度不稳定性

4.酶活性可调性

第二节酶的结构与功能

1.酶的化学组成

2.酶的活性中心

3.酶原和酶原的激活

4.同工酶

5.别构酶（变构酶）

第三节酶的作用机理

中间产物学说,降低反应活化能

诱导契合学说

第四节酶促反应的动力学

1.底物浓度的影响

2.酶浓度的影响

3.ｐＨ的影响

4.温度的影响

5.激活剂的影响

6.抑制剂的影响

第五节酶与医学的关系

【考核要求】

1.掌握酶的概念；酶的特性。



2.掌握酶的化学组成。

结合蛋白酶〔全酶〕类的特性；酶的活性中心、必需基团、酶原的激活、同工酶和变构酶的概念。

3.了解酶促反应的机理―降低反应活化能。



4.掌握影响酶促反应的因素：

温度、ｐＨ、酶浓度、作用物浓度、抑制物及激动剂对酶促反应速度的影响；米氏方程、米氏常数意义；竞争性抑制作用概念；三种抑制作用对最大速度和Ｋｍ的影响。



5.了解酶活性单位的概念。



6.了解酶在医学中的应用和酶的命名及分类。

第四章糖代谢【考核内容】第一节、糖的消化吸收及其在体内的代谢概况

糖在体内的代谢概况——血糖

第二节、糖的分解与代谢

1.糖酵解

2.糖的有氧氧化

3.磷酸戊糖途径

第三节、糖原的合成与分解

1.糖原的合成

2.糖原的分解

3.合成与分解的调节

第四节、糖异生作用

1.糖异生的途径

2.糖异生的调节

3.糖异生的生理意义，维持人体血糖浓度相对恒定的各种途径（来源与去路）。

组织器官（肝脏、肌肉）和激素对血糖的调节作用。

第五节、糖代谢障碍

1.低血糖

2.高血糖及糖尿病

3.糖耐量与糖耐量试验

【考核要求】

1.掌握血糖浓度正常值。

2.掌握血糖浓度的来源与去路、肝脏和激素对血糖的调节作用。

3.掌握糖酵解的基本反应过程、限速酶、ＡＴＰ的生成、生理意义。

4.掌握糖有氧氧化的基本反应过程、限速酶、ＡＴＰ的生成、生理意义及巴斯特效应。

5.熟悉糖原合成与分解的基本反应过程、限速酶。

掌握其生理意义。

6.熟悉糖异生的概念与基本反应过程，掌握糖异生途径的限速酶、生理意义及乳酸循环概念。

7.了解磷酸戊糖途径的基本过程；掌握关键酶及磷酸戊糖途径的生理意义。

8.掌握糖耐量实验的意义；了解高血糖、低血糖和糖尿病“三多一少”的特点。

第五章脂类代谢

【考核内容】第一节、脂类的生理作用

第三节、血浆脂蛋白代谢

1.血脂

2.血浆脂蛋白

3.血浆脂蛋白的代谢

第四节甘油三酯的中间代谢

1.脂肪动员

2.脂肪酸的β氧化

3.酮体的生成和氧化

4.脂肪酸的合成

5.甘油的代谢6.甘油三酯的合成

第五节磷脂的代谢

1.甘油磷脂的合成

2.甘油磷脂的分解代谢

第六节、胆固醇的代谢

1.胆固醇的合成

2.胆固醇的酯化

3.胆固醇在体内转变与排泄

【考核要求】1.了解人体内脂类的生理功能；消化与吸收。



2.熟悉血脂、血浆脂蛋白的分类与化学组成特点、来源及生理功能。

了解高脂蛋白血症。

3.了解甘油三酯的水解。

掌握脂肪动员、甘油三酯水解的关键酶、激素敏感脂肪酶；熟悉脂肪酸活化、转运。

掌握β氧化过程。

酮体生成、氧化和生理意义及酮症。

了解脂肪酸合成的原料及限速酶及最终产物。

4.熟悉甘油代谢。

了解合成甘油三酯的基本途径和甘油三酯的代谢调节。

5.熟悉磷脂酰胆胺和磷脂酰胆碱合成。

6.胆固醇代谢。

熟悉合成部位。

原料、基本过程、限速酶及其调节。

熟悉胆固醇的转化。

7.掌握必需脂肪酸概念和种类。

第六章生物氧化

【考核内容】

第一节、生物氧化概述

1.生物氧化反应的类型

2.生物氧化反应的酶类

第二节、线粒体氧化体系

1.呼吸链的组成及电子传递顺序

2.生物氧化过程中ＡＴＰ的生成——氧化磷酸化作用

3.线粒体外ＮＡＤＨ的转运

4.ＡＴＰ的生理功用

第三节、非线粒体氧化体系

1.微粒体氧化体系

2.过氧化物酶体氧化体系

第四节、二氧化碳的生成

1.α－脱羧

2.β－脱羧

【考核要求】1.了解生物氧化的概念及有关酶类。

2.熟悉两条呼吸链的组成和排列。

熟悉线粒体外ＮＡＤＨ转运进入线粒体的两种穿梭作用。



3.掌握氧化磷酸化、底物水平磷酸化作用的概念、偶联部位及影响因素。

了解P/O比值。

4.了解体内CO2生成方式――有机酸脱羧。



第七章氨基酸代谢

【考核内容】

第一节、氨基酸的生理功用及代谢概况

1.氨基酸的生理功用

2.氨基酸的动态平衡

第二节、蛋白质的消化、吸收与腐败作用

第三节、氨基酸的一般代谢

1.氨基酸的脱氨基作用

2.氨的代谢

3.α－酮酸的代谢

4.氨基酸的脱羧基作用

第五节、个别氨基酸的代谢

1.一碳单位的代谢

2.含硫氨基酸的代谢

3.苯丙氨酸及酪氨酸的代谢

【考核要求】

1.掌握必需氨基酸的概念、种类及氮平衡概念。



2.掌握体内氨基酸代谢；氨基酸的脱氨基作用——转氨基作用及转氨酶、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。



3.掌握体内氨的来源，转运和去路；尿素合成的部位、主要过程、限速酶。

谷氨酰胺的生成与分解。



5.了解具有生理活性的胺和多胺。



6.个别氨基酸代谢：

熟悉一碳单位的概念、来源、功能。

四氢叶酸与一碳单位代谢的关系。

蛋氨酸与转甲基作用。

苯丙氨酸、酪氨酸代谢概况。

了解个别氨基酸代谢异常引起的遗传性疾病。

第八章核苷酸代谢

【考核内容】

第一节、核苷酸的合成代谢

1.嘌呤核苷酸的合成

2.嘧啶核苷酸的合成

3.核苷酸的抗代谢物及临床应用

第二节核苷酸的分解代谢

1.嘌呤核苷酸的分解代谢

2.嘧啶核苷酸的分解代谢

【考核要求】

1.熟悉核苷酸及其衍生物的重要生理功能。



2.掌握嘌呤核苷酸的从头合成的原料、关键酶和终产物。

了解嘌呤核苷酸的补救合成。



3.掌握嘧啶核苷酸的从头合成：

原料、限速酶。

脱氧核苷酸和胸苷酸的生成。



4.熟悉核苷酸的抗代谢物的概念。

了解嘌呤、嘧啶类似物、叶酸类似物、氨基酸类似物的作用。

5.熟悉核苷酸的分解代谢：

嘌呤核苷酸分解终产物、尿酸的生成，痛风症。

第九章物质代谢的联系与调节

【考核内容】

物质代谢的相互联系

第二节、物质代谢的调节

1.细胞水平的代谢调节

2.激素水平的调节

3.整体水平的调节

【考核要求】

1.掌握物质代谢的相互联系。



2.细胞水平的调节：

熟悉限速酶的概念。

掌握变构酶、化学变构酶的概念及其生理意义；酶蛋白化学修饰的概念及其生理意义。

了解酶含量的调节——酶合成的诱导与阻遏。



4.熟悉激素与受体作用的特点。

作用于细胞膜受体和膜内激素的作用机理——特点、ｃＡＭＰ的形成及第二信使理论，Ｃａ2+与钙调节蛋白。

作用特点及基本过程。

第二信使及其种类，钙调蛋白的概念

5.了解整体的物质代谢调节，可以饥饿为例理解之。

第十章ＤＮＡ的生物合成——复制

【考核内容】

第一节、ＤＮＡ的复制

1.DNA复制的方式

2.参与复制的酶类

3.复制的过程

4.ＤＮＡ复制与细胞周期

第二节、ＤＮＡ的损伤与修复

第三节、逆转录过程

【考核要求】1.掌握遗传信息传递的中心法则。



2.掌握ＤＮＡ复制的方式——半保留复制。

复制的原料、模板、参与复制的酶类。

3.了解ＤＮＡ的损伤与修复的概念。



4.掌握逆转录过程的概念及其逆转录酶的功能。

第十一章ＲＮＡ的生物合成——转录

【考核内容】

第一节、转录体系

1.ＤＮＡ模板

2.ＤＮＡ指导的ＲＮＡ聚合酶

第二节、转录过程

1.起始阶段

2.链的延长

3.链的终止

第三节、转录后的加工过程

1.信使ＲＮＡ（ｍＲＮＡ）的加工

2.转运ＲＮＡ（ｔＲＮＡ）的加工

3.核蛋白体ＲＮＡ（ｒＲＮＡ）的加工

【考核要求】

1.掌握转录的原料、模板、酶及转录的基本过程。

2.熟悉编码链和模板内含子和外显子的概念。

3.了解转录后ｍＲＮＡ、ｔＲＮＡ及ｒＲＮＡ的加工。

第十二章蛋白质的生物合成——翻译

【考核内容】

第一节、蛋白质生物合成体系

1.ｍＲＮＡ与遗传密码

2.氨基酸的“搬运工具”ｔＲＮＡ

3.肽链合成的“装配机”核蛋白体

第二节、蛋白质生物合成过程

1.氨基酸的活化与转运

2.肽链合成的起始

3.肽链的延长

4.肽链的终止

5.翻译后的加工

第三节、蛋白质合成的调节

1.转录水平的调节

2.翻译水平的调节

第四节、蛋白质生物合成与医学

1.分子病

2.抗生素对蛋白质合成的影响【考核要求】

1.掌握蛋白质生物合成的概况：

原料、三类ＲＮＡ在蛋白质生物合成中的作用、遗传密码的概念及其特点。

2.熟悉蛋白质合成的基本过程：

氨基酸的活化与转运；肽链的起始、延长及终止。

核蛋白体循环。

3.了解翻译后加工过程的方式。

4.了解蛋白质合成与医学的关系：

分子病。

抗生素对蛋白质合成的影响。

第十三章基因表达调控与基因工程

【考核内容】

第一节、基因表达调控

1.原核基因表达调控

2.真核基因表达调控

第二节、基因工程

1.基因工程相关的概念

2.基因工程基本原理3.基因工程与医学

【考核要求】

1.掌握基因及基因表达的概念，了解基因表达的规律及方式，基因表达调节的意义。

2.熟悉乳糖操纵子的概念。



3.掌握基因工程基本概念及基本步骤。

第十四章肝胆生化

【考核内容】

第一节、肝脏在物质代谢中的作用

1.肝脏在糖代谢中的作用

2.肝脏在脂类代谢中的作用

3.肝脏在蛋白质代谢中的作用

4.肝脏在维生素代谢中的作用

5.肝脏在激素代谢中的作用

第二节、肝脏的生物转化作用

1.生物转化作用概念

2.生物转化类型及主要酶系3.影响生物转化的因素

第三节、胆汁酸代谢

1.胆汁酸的生成与转化

2.胆汁酸的生理功能

第四节、胆色素的代谢

1.胆红素的来源与生成

2.胆红素在血中的运输

3.胆红素在肝内的转变

4.胆红素在肠中的转变

5.血清胆红素与黄疸

第五节、常用的肝功能检验

1.胆红素、胆汁酸、血浆蛋白、血氨等的测定

2.血清中酶的测定

3.肝炎免疫测定及肿瘤标志物测定

4.肝脏生物转化和排泄功能

【考核要求】

1.掌握肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。

并了解肝功能受损时物质代谢紊乱的表现。



2.掌握生物转化作用的概念、反应类型（第一相反应,重点加氧酶作用;第二相反应,重点葡萄糖醛酸结合反应。

）。

了解影响生物转化作用的因素。



3.熟悉胆汁酸的来源、种类、排泄和肠肝循环及其生理功能。



4.掌握胆红素正常代谢，能较熟练地对三种黄疸的病因及血、尿、便检查进行分析、比较。

5.了解常见的几种肝功能检查的生化基础及临床意义。

第十五章血液生化

【考核内容】

第一节、血液的化学成份

第二节、血浆蛋白质及非蛋白含氮物

1.血浆蛋白质的组成

2.血浆蛋白质的功能：



（1）清蛋白

（2）球蛋白（3）其它蛋白质

3.非蛋白含氮物与NPN或BON

第三节、红细胞代谢

1.成熟红细胞的代谢特点

2.血红素生物合成

第四节、血红蛋白

1.组成和结构

2.功能

第五节、铁的代谢

1.铁的来源和需要量

2.铁的吸收

3.铁的运输、利用和贮存

4.铁的排泄

【考核要求】

1.熟悉血液的化学组成及生理功能。



2.掌握血液非蛋白质含氮物质的种类及临床意义。



3.血浆蛋白质的组成、分类及主要功能。



4.熟悉成熟红细胞的代谢特点，血红素生物合成的基本过程及调节。



5.了解血红蛋白的结构和功能、铁的代谢。

第十六骨骼与钙磷代谢

【考核内容】

钙磷的生理功用

1.钙离子的生理功能

2.磷的生理功用

磷的吸收与排泄

1.钙的吸收与排泄

2.磷的吸收与排泄

第三节、血钙与血磷

1.血钙

2.血磷

第四节、骨的代谢（不作考核要求）

第五节、钙磷代谢的调节

1.活性维生素Ｄ

2.甲状旁腺素

3.降钙素

第六节、钙磷代谢紊乱

1.低血钙症

2.高血钙症

3.低血磷症

4.高血磷症【考核要求】

1.掌握钙磷的生理功能，影响血钙和血磷浓度的因素，钙离子浓度与酸碱度的关系;活性维生素Ｄ生成,甲状旁腺素和降钙素对钙、磷代谢的调节。



2.熟悉血液中钙磷的存在形式，[Ca][P]乘积的意义；了解血清碱性磷酸酶测定的临床意义。



3.了解钙磷的吸收与排泄，以及钙磷代谢的紊乱。

第十七章水、电解质和酸碱平衡（不作考核要求）

第十八章营养生化基础（不作考核要求）

附录:

试题类型及范例

试题类型包括单项选择题、多选题、填空题、名词解释、问答题。

单项选择题将最正确的答案填进括弧里。

例：

变性蛋白质的主要特点是（）

A.粘度下降B.溶解度增加

C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失

E.容易被盐析出沉淀

答案D

多选题将所有正确答案填进括弧里。

例：

代谢过程的中间产物是HMGCoA的是

A.合成脂肪酸B.合成酮体

C.合成胆固醇D.酮体氧化

E胆固醇降解

答案BC

填空题在空格内填进合适的内容使句子的内容正确完整。

例：

属于碱性氨基酸的有、和精氨酸。

答案赖氨酸组氨酸

名词解释简明扼要地解释名词的准确含义。

例：

蛋白质的变性

答案在某些理化因素作用下，蛋白质空间结构和次级键受到破坏，丧失原有的理化性质和生物学性质，这称为蛋白质变性。

问答题简要回答题目所要求的要点内容。

例：

说明肾上腺素发挥作用的信息传递途径。

答案肾上腺素与受体→通过G蛋白偶联→激活腺苷酸环化酶→使ATP生成cAMP→激活蛋白激酶A→使靶蛋白上的丝氨酸或苏氨酸磷酸化→发挥生物学作用。

医学生物化学期末复习指导

一、名词解释

1.等电点2.变构效应3.脂肪动员4.一碳单位

5.化学修饰6.蛋白质的四级结构7.酶的特异性（专一性）

8.酶的竞争性抑制作用9.腐败作用10.脂肪酸的-氧化

11.联合脱氨基作用12.限速酶13.蛋白质的变性

14.酶原的激活15.呼吸链16.基因工程

17.变构调节18.同工酶（举例说明）19.载脂蛋白

20.糖异生作用21.密码子22.乳酸循环

23.糖酵解24.必需氨基酸25.结合胆红素

26.必需脂肪酸27.核酸的变性28.逆转录

29.胆汁酸的肠肝循环30.限速酶31.核酸分子杂交

32.酶的活性中心33.酶的必需集团34.变构酶

35.G蛋白36.冈崎片段37.Tm值

38.复性39.氧化磷酸化40.基因表达

41.葡萄糖耐量42.遗传信息传递的中心法则

二、填空题

1.氨基酸有两种不同的构型，即L型和D型；组成人体蛋白质的氨基酸都是型。

2.是蛋白质分子的最基本结构形式。

3.在和酶的作用下，细胞内cAMP水平下降。

4.DNA复制时辨认复制起点主要靠来辨认。

5.蛋白质生物合成中每生成一个肽键，需消耗高能磷酸键数为。

6.是联结氨基酸之间的共价键。

7.蛋白质分子的一级结构首先研究清楚的是。

8.阅读mRNA密码子的方向是。

9.胆汁酸盐浓度过高可抑制酶和酶的活性。

10.“转录”是指DNA指导合成的过程；翻译是指由RNA指导合成。

11.蛋白质分子的构象又称为、立体结构、或高级结构，它是蛋白质分子中原子核集团在三维空间上的排列和分布。

12.CM在合成，极低密度脂蛋白在合成。

13.在mRNA分子中，可作为蛋白合成时的起始密码子的是，终止密码子是。

14.转运线粒体外的NADH至线粒体的方式是和穿梭作用。

15.氨基酸脱羧基作用生成尸胺，氨基酸脱羧基作用生成腐胺，它们均有降血压作用。

16.醛固酮的主要作用是和。

17.苯丙酮尿症患者体内缺乏酶，而白化病患者体内缺乏酶。

18.使血糖浓度下降的激素是。

19.在鸟氨酸循环生成尿素的过程中，其限速酶是。

尿素中的氮元素来自于和。

循环在细胞的和进行。

20.细胞膜上的磷脂酰肌醇二磷酸被有关的酶水解后可生成两种第二信使，它们分别是和。

21.终止密码子除UAA外，其余两个是和。

22.维生素D要转变成活性维生素D需在其位和第位进行两次羟化。

23.LDL的生理功用是，高密度脂蛋白的生理功用是。

24.治疗痛风症的药物是，其原理是其结构与相似。

25.和是化学修饰最常见的方式。

26.非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有，也不能生成。

27.某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲喋呤（MTX）与结构相似，氮杂丝氨酸与结构相似。

28.蛋白质解离成阴、阳离子的相等，即所带正、负电荷刚好相等时，称为两性离子，又称。

29.高浓度的中性盐可以沉淀水溶液中的蛋白质，称为。

30.组成蛋白质的氨基酸都是；都是型氨基酸；根据侧链R集团结构和性质不同，可分为、、、。

31.是蛋白质合成场所或装配机。

32.是蛋白质合成的直接模板。

33.写出下列核苷酸的中文名称cAMP：

cGMP：

34.是蛋白质一级结构的基本结构键。

35.是调节血糖浓度的最重要的器官。

36.DNA双螺旋结构中A、T之间有条键；而G、C之间有条键。

37.核酸的基本组成单位是，他们之间是通过，键相连接的。

38.糖原合成的限速酶是；糖原分解的限速酶是。

39.在无氧的条件下，由葡萄糖或糖原生成乳酸的过程又称为。

40.糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物和供给。

41.是糖酵解阶段最重要的限速酶；是三羧酸循环最主要的限速酶，也是该循环的主要调节酶。

42.既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。

43.三羧酸循环在细胞的中进行。

44.在血浆中脂肪酸与结合运输，脂类物质与结合运输。

45.人体不能合成的三种必需脂肪酸是、和，它们由食物供给。

46.ATP的产生有两种方式，一种是，另一种是。

47.尿素主要在合成，