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历年暨大生物化学真题试题

2006暨大生物化学真题试题

一、填空题(1.5*30)

1、Lys的pK(a-NH3+)=8.95,pK'(-NH3+)=10.53,其pI=()

2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()()()

3、乙醛酸循环式在()和()中称为()的细胞器中发生,

4、蛋白质从生物合成的新生肤链从()端开始,在mRNA上阅读密码子是从()

到U端。

5,当T逐渐上升到一定高度时,DNA双链(),称为变性;当T逐渐降低时,

DNA两条链(),称为()。

6、生物体丙酮酸由葡萄糖转化为()的过程属于(),其在细胞中的()部位进

行,在有氧条件下,丙酮酸在()酶系的作用下可转化为乙酞CaA,从而与()

缩合,进入TCA循环,循环一次,C6物质变成()碳物质和放出()个C020

7,EMP途径中三个限速酶分别为()()()。

8、机体内使ADP形成ATP的主要途径有两种方式,分别为()(),以()为

主。

9、一般氨基酸脱浚都含有辅酶,此辅酶是()

10,1分子12C的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的ATP分子数为()。

二、名词解释(4*10)

1、蛋白质的亚基和四级结构

2,聚合链式反应

3、同源蛋白质

4、竞争性抑制

5,一氧化作用

6、酶原

7、透析

8、一碳牟位

9、蛋白质化学修饰

10、呼吸链三、简答题((42分)

1,两种脱氨联合途径。

c}>

2、遗传密码的主要特征。

cs>

3,Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用胰蛋白酶

水解该16肤,可得到那些肤段?

(6)

4、什么是全酶?

其哪个成分决定了酶催化专一性?

辅酶和辅基一般起什么作用?

(7>

5、写出Ser,Thr,Pro,仰r\的分子结构式,并简述其R基特征。

6,磷酸戊糖途径的生理意义?

四、问答题(C23分)

1、画出TCA循环,论述其物质、能量、代谢的枢纽作用。

(12)

2、一个mRNA的部分如下:

C11)

—140141142143144145146

—CAGCUCUAACGGUAGAAUAGC

(1)此为模板,可翻译成多少条含多少个氨基酸的肤链?

(2)如由于142号变成CAA可翻译成多少条含多少个氨基酸的肤链?

(3)在142号和142号之间插入一个G,可翻译成多少条含多少个氨基酸的肤

链?

2007暨大生物化学真题试题

一、填空题

1,写出ACP,NADH,NADPH的中文名称()()()。

2、在蛋白质翻译过程中,第一个氨基酸常常是()

3、非竞争性抑制剂,增加底物浓度,Vmax的曲线将会()

4、向某溶液中加入大量的中性盐使其析出晶体的现象称为O,其()减小;而

加入少量中性盐使其()增加的现象称为()。

5、高温可以使DNA链()称为(),降低温度又会使其双螺旋(),称为()。

6,NAD的P/O是();NADP的P/O是()

二、名词解释

1、一碳单位

2、必需氨基酸

3、端粒

4、蛋白质的化学修饰

5、酶的活性中心

6、底物水平磷酸化

7,酮体

8、外显子

9、信号肤

10、复性

三、问题题

1、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的异同点。

2、三梭酸循环的生理意义。

3、血红蛋白中的血红素之间的相互作用。

4、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂关于酶促动力反应参数之间的不同点。

5,Ser,Thr,Pro的分子结构式及其侧链基团R基的特征。

6、生物为什么要对自身的代谢进行调控?

四、论述题

1、写出TCA循环的物质反应有何特点?

为什么TCA是糖、脂、蛋白质最终代

谢的共同途径和相互联系的枢纽?

2、写出VitC(维生素C)的生化作用。

20}$暨大生物化学真题试题这个版本是结合考上师兄和我个人整理的:

一、填空题

1、乙醛酸循环是在()或()中被称为()中发生的,与TCA循环不同的两种

酶是()和()。

2、蛋白质生物合成是从()到(),在mRNA上阅读密码子是从()到()。

二、名词解释

1、结构域10、联合脱氨作用

2、蛋白质等电点11、端粒酶

3、增色效应12、呼吸传递链

4,酶的共价修饰13、反式作用因子

5、冈崎片段14、蛋白质构象

6、同源蛋白质15、化学渗透偶联学说

7、一碳单位

8、操纵子

9、错配修复

三、问答题

1、分子筛(凝胶过滤)技术分离蛋白质的原理是什么(可图示,并说明)?

2、用催化反应通式说明六大酶类的特征。

3、简述酶活性的主要调控的特征。

4、简述遗传密码的主要特点。

5、请说明葡萄糖与谷氨酸在代谢上的联系。

6、怎样通过核外方法判断核酸的纯度及对纯核酸进行定位?

7、请写出体内的2条重要的呼吸链,标出能量产生的部位及其产生多少个

ATP?

8、请写出体内糖异生途径中的关键酶以及其催化的反应。

网上搜集到一份(补充,大家可对照下)一、填空题相同

二、名词解释(12*4)

一碳单位蛋白质构象联合脱氨切除修复断裂基因

应竞争性抑制呼吸链DNA变性分子伴侣冈崎片段

三、简答题((62分)

1、描述蛋白质的a-螺旋和b一折叠两种二级结构的异同

2、生物体内酶活性调控机制

3、遗传密码的主要特征

4、简述DNA损伤常见的修复手段

V、生物体内六大酶类催化反应的特点,举例用反应式说明

6、真核原核生物基因表达的调控

7、只有一台紫外分光光度计,怎么对核酸进行定性鉴别和定量测定

别构效

酮体

2009暨大生物化学真题试题

一、填空题

1、产生ATP的主要途径()()。

2、在蛋白质翻译过程中,起始密码子是(),终止密码子是

3、分子中含有硫的氨基酸的是()。

4、氨基酸转氨酶的辅酶含()。

5、一分子16碳软脂酸经p一氧化可产生()个ATPo

6、对糖酵解和糖异生都起作用的酶是()。

)()(

二、名词解释

、盐析2、反竞争抑制

3,DNA半保留复制

4,酶的共价修饰调节

5、操纵子

6,酶活性中心

7、同源蛋白质

8、亚基及四级结构

9,p一氧化

10、碱基堆积力

11、增色效应

12、一碳单位

13、代谢调控

14、蛋白质变性

15、转录

三、简单题

1,酶反应的特点及催化机理。

z、当V=8%Vmax,求I}与[s]关系。

3、当pH=pI时,请问溶液的pH是否为7?

4,阐述化学渗透的原理。

5,SDS-PAGE工作原理。

6、联合脱氨的两种途径。

7、请阐述HMP与核酸、氨基酸代谢之间的关系。

2010暨大生物化学真题试题

一、填空题

1,EMP途径的关键酶是()()()。

2、写出ACP,NADH,FADH2的中文名称()()()。

3、维持DNA双螺旋结构的次级键是()。

4、在核普酸代谢中,第一次合成的嘿吟类化合物是(),第一次合成的A密咙类

化合物是(),A}r吟碱基的分解代谢的最终产物是()。

5、写出蛋白质分离纯化技术的种类()()()()()()。

6,tRNA是靠()与mRNA连接,由()催化。

二、名词解释

1、细胞色素

2、酶的共价修饰调节

3、酶原

4、呼吸链

5、营养必需脂肪酸

6·一碳单位

7、糖异生作用

8、蛋白质的四级结构

n、生物氧化

10,一氧化

三、简答题

1、磷酸戊糖途径的生理意义?

2、请阐述DNA半保留复制。

3、为什么新合成的脂肪酸都是偶数

碳?

4,ASP代谢过程生理意义?

5.SDS-PAGE工作原理。

6,Ser,Thr,Pro,升r结构式及R基的特

性。

7、联合脱氨的两种途径。

8,Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-

Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用

胰蛋白酶水解该16肤,可得到那

些肤段?

赠送06以前真题:

2002暨大生物化学真题试题

1.描述蛋白质a-螺旋和B一折叠两种二级结构的主要异同。

2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.

3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?

4.描述真核生物基因的转录调节的特点,

5.简述DNA损伤常见的修复手段

6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别

7.描述脂肪酸从头合成途径与B氧化途径的主要区别

8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系

9.简述遗传密码的主要特征

名词解释

增色效应分子筛层析信号肤别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶

外显子呼吸链化学渗透偶联学说

2003暨大生物化学真题试题

名词解释

核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型

一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段

问答

1、生物体内酶活性调控的主要机制

2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程

3、简述DNA损伤的常见修复机制

4、两种联合脱氨作用

5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控

7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节

8、画出TCA的过程,简述其生理意义

2004暨大生物化学真题试题

名词解释

等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣

竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨

问答

1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别

2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系

3,酶的活性部位的特点

4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同

5,DNA双螺旋结构的特点

6、真核生物蛋白质合成的过程

7、真核原核生物转录调控的区别

8,VC和VE在生物体内主要的生理生化功能

盆溶

2005暨大生物化学真题试题

名词解释

DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性

限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断

1.描述B-DNA的结构特点什么是PCR?

简述其步骤

什么是蛋白质变性?

变性的实质,特点?

真核生物与原核生物转绿调控的区别?

真核生物翻译过程

描述电子传递链过程

简述酶的作用机理

磷酸戊糖途径/脂代谢(B氧化)其联系?

生理学意义?

维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所

附送两套暨大生化B试题(可与生化A试题对比)

暨南大学2007攻读硕士研究生入学考试试题(生物化学Bj

一、判断题

1、起始氨基酸都是蛋氨酸,因此真核生物蛋白质开头氨基酸都是蛋氨酸。

()

2、当【s];Km时,V与{E」成正比。

()

3、同工酶是指催化相同的化学反应但蛋白质分子结构不同的一类酶。

()

4,DNA变性,紫外吸收增加。

()

5,DNA和RNA的分解产物都是磷酸碱基和脱氧核糖。

()

6,NAD和NADP都是递氢体。

()

7、非竞争性抑制剂,增加底物浓度,Vmax曲线不变。

()

8、非竞争性抑制剂,增加底物浓度,Vmax的曲线不会变。

9、蛋白质的第一氨基酸都是蛋氨酸

二.配对题(左右连线)

TPP

NAD

NADP

FMN

FAD

THFA

COA

PLP

ACP

硫辛酸

递氢体

递电子体

转移一碳单位

转移酞基

脱梭

转氨三.填空题

1.ACI'的中文名称是—

四.简答题

1、真核mR1A和原核mR}A的区别

2、简述核营的作用

五.问答题

1.三俊酸循环的意义

暨南大学2008攻读硕士研究生入学考试试题(生物化学B)

(见下页扫描图)/

生物化学复习题

第一章:

蛋白质的结构与功能

蛋白质元素组成,利用何种元素可推算出其在样品中含量?

组成蛋白质的氨基酸基本分类,根据是什么?

蛋白质的一级结构与空间结构(二、三、四级,基元)概念,稳定力量。

一螺旋和旦一折叠的结构特征.

多肚链中氨基酸测定;主要分析方法。

蛋白质分子量侧定基本方法有少L种?

蛋白质变性及理化性质改变的特征

何谓蛋白质的等电点(pI)?

在酸性或碱性环境中,某一pI的蛋白质带电荷会一样吗?

会带何种电荷?

蛋自质亲水胶体特征及稳定因素。

IJ.蛋白质分离纯化基本依据?

常用方法。

、补执.公灌章:

核酸-n构一与功能

:

犷几抵握三,}a}气核:

酸的组成成分,及其各成分之间的连接方式

N,},}ddDP,

2.DNA分子一级、二级、

FAD,cA}的组成和中文读法

却气暇笛酸

三级结构概念

(注意原核与真核生物的相似与区别)

参与Fir生物合成的三种RNp.(tRNA,rRNA,mRNA):

级胞含量、分子大小、一稳定性、构成

或构型。

核酸的理化性质包含哪几个方面?

核酸变性、复性、杂交概念(注意在某一种情况下构型的变化)

DNA,RNA分离纯化的基本原则

核酸含量的测定方法有几种?

方法的建立以何种核酸成分为基础的?

作为生物催化剂的特点

2.何谓酶的专一性?

3.酶分类的根据?

分几类?

分几类?

命名分类?

全酶构成?

各成分在酶促反应中作用?

金属离子在酶分子中作用?

B族Vit辅酶形式是什么?

一般有何作脚·‘

酶的活性中心及必需基团?

酶促反应影响因素有哪些?

最适pH,最适T,玩意义。

酶高效率的机制?

何谓酶的抑制作用?

抑制剂分类?

竞争性抑制剂与非竞争抑制剂刚酶的抑制作角方式各是一怎样?

对:

rmv二:

影响如何?

.

从对酶作用考虑,有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理?

寡聚酶,同工酶;诱导酶.

、艺

酶的活性单位定义。

.‘’.一

第四章:

糖代谢

1.糖的化学太质是什么?

般在体内有何生理功能?

2.什么是糖酵解?

有何生理意义?

.3·何谓有氧氧化?

有氧氧化主黝为几个阶段?

有何生ha义?

4.何谓三梭酸循环?

有何生理作用?

5.什么是磷酸戊糖途径?

有何生理意义?

6什么是糖异生?

其生理意义是什么?

试述丙酮酸是如何异生成糖的?

糖原是如何合成和分解的?

、一斌比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点?

10.食物中的淀粉是怎样被消化吸收的?

又怎样转变成肝糖原?

i1.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、}}F}T.的生成与消耗情况。

i2。

下列反应中各需何种辅助因素或辅酶?

各起何作用?

(1)丙酮酸~乳酸;E2)葡萄糖~6一磷酸葡萄糖;

〔3)}糖原CGr}),糖原Evi^"}1)

(4).玻泊酞CCA-i唬泊酸十HSCeA;

(J)丙酮酸十C02~草酞乙酸:

Co)..3一磷酸甘油醛十Pi--}1,3一二磷酸甘油酸;

(7).1,z一二磷酸甘油酸~3一磷酸甘油酸.

i:

}.写出搪酵解和糖异生途径的关键酶

一磷酸葡萄糖、1,6一二磷酸果糖、草溉乙酸是如何彻底氧化的?

每1分子分解时,

产生多少ATP?

·

巧一什么是巴斯德效应?

i6,什么是乳酸循环?

其生理意义是什么?

if.血糖的来源和去路有那些?

胰岛素,胰高血糖素,糖皮质激素,肾上腺素如何调节血糖?

IE一什么是糖原累积症?

第五章:

脂类酸代谢

饱和脂酸如何氧化供能?

计算软脂酸氧化成水和C02时,可使多少ADP磷酸化生成ATP?

3.在体内糖如何转变成脂肪?

4.何谓酮体?

酮体是如何牟比知贫朴。

二、二:

81-t-一.-一

】4’,一‘了一‘mrt}}}:

u1u}ih}1}1化?

酮体代谢有何生理意义?

r.血浆脂蛋白可分为那几类?

各有何生理功用?

6.何谓脂肪动员?

何谓载脂蛋白?

何谓脂肪酸的旦一氧化?

7.何谓营养必需脂肪酸?

8试述VLDL和LDL代谢?

-

9.列举下列通路的限速酶及其调节团素。

..

(1)脂耀合成(

(2)脂肪好(3施固醇含成

10.说_明下列通路的生理意义。

(1嗜油一澈路(

(2).储酸一丙酮酸循示

(J"1脂肪酸月一氧化

11.胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用?

12.丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷〕

r3.计算硬脂酸'}'1Q1\l"1V/

及乙酞C以的量。

彻底氧化时生成的六I量及合成一分子硬脂酸敲的人TP.,1Ji1DPH

脂肪渤入肝脏后有哪几条去路?

胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。

进食糖类是通过哪些环节破进脂肪合成赤-

比较}}i}}}合成与脂肪酸}嚎化过程的区别。

第六章:

生物氧化

解释下列名词

_(.1)生物氧化

(2)细胞色素(3>}F}&链(})氧化磷酸化

(5)P/0值(&)解偶联剂3.请写出NADH氧化及唬拍酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。

4,组织中肌酸有何生理功能?

5.动物注射2>4一二硝基苯酚,会立即出现体温升高,何故?

&.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用?

为何说氰化物对机体是剧毒物质?

7.电子传递链概念及排列组成

8.电子传递链中ATP产生的部位

9。

线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径?

第七章:

氨基酸代谢

1.氮平衡及状态及意义?

营养必需从食物Pr的互补作用

0蛋白质的消化、吸收与腐败

2,体内蛋白质降解途径

巷、联合脱氨基作用形式及部位特征

4}一_a一酮酸的去路

6.氨的来源、转运与去路

l.乌氨酸循环、部位,过程,调节

P.高血氨症;肝昏迷氨中毒学说

9.丫一氨基丁酸}G人B人)、牛磺酸、组胺、.5二经色胺、多胺来源于哪些从?

10..一碳单位及来源、生理功用

11.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?

12.甲硫氨酸循环过程及生理意义

13.何谓活性甲基、活性硫酸?

来源?

14.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?

5.Tyr与那些神经递质生成有关?

白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其有何关联?

第八章:

核普酸代谢

1.核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。

2.核酸在体内分解代谢的基本反应通路,A,}吟与嗜吮的分解产物是什么?

尸.A}T吟和嘻吮的合成原料是什么?

4.G}',}}}A}合成途径有哪些?

:

特点?

5.脱黝糖核酸如何全成?

一_-

6.什么是A..吟和啼淀核眷酸合成的补救通路?

7.体内如何调节G}":

}}核昔酸的合成?

第九章:

物质代谢调节

1.物质代谢的特点

2.物质代谢的相互联系

组织、n}宫};..s+=;}1}}.x}.c}}_.:

},,及r}T:

系夕}}r物质互变关系)

4.代谢调节

细胞水平:

一‘一‘.

万”一_….’

酶的r-,}-h?

9rte,分布意义,选择几条相关的代谢途径说明

代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现

酶活性调节方式;’

快速调节:

变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义

迟缓调节:

通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。

激素水平的代谢调节:

整体调节:

6.饥饿,应急状态三大营养物质的代谢状态如何?

第十章:

DNA的生物合成

1.遗传信息传递的中心法则,半保留复制

2.简述原核生物DNA-po7的种类及其作..fir}-一

3.DNA聚合酶的即时校读

4.DNA复制的保真性所依赖的三种机制。

…,.

5复制的半不连续性,岚崎片断·一

6.参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。

.

!

.何谓突变,突变有哪些类型,(了解影响突变};z因素有哪些)

8.简述DNA损伤的三种主要修复方式,一

9.逆转录及逆转录酶的三种活性。

·-一

第十一章:

R}"1A的生物合成

1.转录,模板链,不对称转录,核心酶(。

2p}}S,:

),断裂基因

2.何谓启动子,·原核生物启动子中有哪些特征序列,:

作用如何?

a.简述原核生物转录起始过程。

_一

4.简述原核生物转录终止的两种形式._一-

5.简述真核生物中;ANA和tRNA的转录后加工

6.试比较复制和转录过程有何相似和不同。

·

第十二章:

蛋白质的生物合成

顺反子遗传密码*开放阅读框架*S-D序列遗传密码有叨陛特点?

(特点中涉及的概念要掌握)

氨基酞-tRNA合成酶的功能及作用特点?

在蛋白质合成过程中:

各种RNA起什么作用?

简述蛋白质生物合成的延长过程。

多聚核蛋白体

7.翻译后加工包括哪些方面李

8一分子伴侣

4一以分泌蛋白进入内质网为例,理解蛋白质的靶向输送.

第一十三章:

基因表达调控

概念:

基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子·基因重组、SC}S反应

2基因表达的规律

3一基因表达的方式

d_基因转录激活调节与哪些基本要素有关?

5.原核生物转录调节的特点

s一何谓乳糖操纵子?

其结构组成?

7.在以下状态时,

什么?

乳摘}}n子是开启还是关闭的?

为什么?

如开启二其转录水干如何?

A.培养基中同时存在高浓度G和乳糖

R‘培养基中只存在乳糖-

C.培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖

8.lrpoperon,,均为转录调节机制,各自的调节机制特点是什么?

真核生物基因组结构特点及表达调控特点。

葡萄糖存在时,大肠杆菌不能利用乳糖,当葡萄糖耗尽后

用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。

,大肠杆菌才利用乳糖.请运第十四章:

基因工程与基因重组

自然界常见基因转移及重组现象有哪些?

掌握其定义?

2.DN:

4克隆技术基本步骤?

常用的工具酶有几种?

4.何谓基因载体?

有几类?

有哪些方法可以使外源CNA和载体DNA连接e

6.常见的重组体的筛选方式分类?

举例说明‘

7.现有一研究项目,拟从人D1A中获得特定的长约i}}liu}的片段〔此片段编码某生长因子),

并拟将此生长因子大量生产:

请你根据所学知识(可参阅其它有关资料),拟出一个可

行的方案来。

基本概念:

同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA.克隆、限制性核酸内

切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组n文库、..:

Dr:

A文库、基因诊断、基

因治疗

第十五章:

.,.,胞信息转导

细胞信号传导有关的信息物质分类。

受体?

受体分类(膜受体分类及结构特征)

受体作用特点

4.传导途径:

画一简单示意图,将膜受体介导的信号传导途径小结,归纳。

并注意传导途径中环节的激活的机制(如G蛋白活化,PK;激活,iP3与胞内钙升高关

系等).

掌握CAMP-P}}A,}}a`'一依赖性蛋白激酶檄活途径。

受体激酶活性的有关途径生物化学重点

第一部分生物大分子的结构及功能

120种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了(当然记下来更好),我当时就对这件事

耿耿与怀一总是记不住一但是后来也没考到。

2谷光甘肤的概念及作用要总结一下,最好写下来.蛋白质的变性是重点,名词解释跟辨析

里经常考。

3蛋白质的四级结构的板念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。

这里要提醒大家的_

是结构域的概念,亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析一_一:

‘·_t

4血红蛋白的结构不要求,但里面的概念一定要掌握:

别构效应v.Rohr效应.相应的专业

外语词汇也要掌握几

5蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点.生化专业的硕士研究生无非就是做这些工

作.这部分内容容易出问答题。

建议大家逐字逐字背下来,-

b氮基酸'J^"},}:

Y}里大家要却道几种方法的名字。

比如测定个肚段的氨基酸排列顺序一般用i)

法,以填空的形式出现。

如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士,:

一般不会考察问

答题。

’..一‘t

7概念:

Z-DNA,DNA的变性,复性,增色效应:

减色效应,杂交,探针,

8分也是很重要的。

近儿年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质‘毕竟人体各功能实现

最终还是要靠蛋白·施本的东西我就不说

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