温医成教专升本生物化学练习题.docx

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温医成教专升本生物化学练习题

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案

下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交

问答题部分：

（答案供参考）

1、蛋白质的基本组成单位是什么？

其结构特征是什么？

答：

组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。

*2、什么是蛋白质的二级结构？

它主要形式有哪两种？

各有何结构特征？

（考过的年份：

2015

答：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

-螺旋、-折叠。

-螺旋：

多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键

都可形成氢键，以稳固-螺旋结构。

-折叠：

多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固-折叠结构。

*3、什么是蛋白质变性？

变性的本质是什么？

临床上的应用？

（变性与沉淀的关系如何？

）（考过的年份：

2006、2017

答：

某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。

变性的本质：

破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

变性的应用：

临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。

此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。

（变性与沉淀的关系：

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

）

4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。

（同26题）

答：

信使RNA（mRNA）：

蛋白质合成的直接模板；

转运RNA（tRNA）：

氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器；

核蛋白体RNA（rRNA）：

组成蛋白质合成场所的主要组分。

*5、简述真核生物mRNA的结构特点。

答：

1.大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：

m7GpppNm-。

2.大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸（polyA）结构，称为多聚A尾。

6、简述tRNA的结构特点。

答：

tRNA的一级结构特点：

含10~20%稀有碱基，如DHU；3´末端为—CCA-OH；5´末端大多数为G；具有TC。

tRNA的二级结构特点：

三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组成。

tRNA的三级结构特点：

倒L形。

7、试述酶与一般催化剂相比有哪些异同点。

答：

酶与一般催化剂的共性：

1．本身反应前后无变化，2．不改变化学反应平衡常数，3．降低反应的活化能

酶的催化特性：

1.高度的催化效率，2.高度专一性，3．高度的不稳定性，酶易失活，4．酶的催化活性的可调节性。

*8、何谓酶的竞争性抑制作用，其动力学特点如何？

并以此解释磺胺药抑制细菌在体内繁殖的机理。

（举例说明酶的竞争性抑制作用及其实际应用意义）

（考过的年份：

2012、2011、2010、2009、2008、2016

答：

抑制剂与底物结构相似（1分）,共同竞争酶的活性中心（1分），从而阻碍底物与酶的结合，影响酶活性（1分），这种抑制作用称为酶的竞争性抑制作用。

动力学特点：

Vm不变（1分），Km增大（1分）

磺胺药作用机理：

磺胺类药物的结构与某些细菌的二氢叶酸合成酶的底物-对氨基苯甲酸相似（1分），可竞争性地抑制细菌的二氢叶酸合成酶（1分），从而阻碍了二氢叶酸的合成（1分）。

二氢叶酸是四氢叶酸的前身，四氢叶酸为核酸合成过程的辅酶之一，由于磺胺类药物可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成，影响细菌的生长繁殖（1分），人所需的叶酸来自食物（1分）。

9、糖的有氧氧化包括哪几个阶段？

答：

（要点）第一阶段：

酵解途径——葡萄糖在胞液中酵解生成丙酮酸；

第二阶段：

丙酮酸的氧化脱羧——丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA；

第三阶段：

三羧酸循环——在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。

第四阶段：

氧化磷酸化——代谢物脱下的氢经呼吸链传递产生ATP。

10、简述三羧酸循环的要点及生理意义。

（考过的年份：

2014、2015

答：

三羧酸循环是乙酰辅酶A在线粒体中彻底氧化的途径，从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含三个羧基的三羧酸——柠檬酸开始，经过一系列反应，最终仍生成草酰乙酸而构成循环，故称三羧酸循环或柠檬酸循环。

特点：

（1）三羧酸循环必须在有氧条件下进行；

（2）三羧酸循环是机体主要产能的途径（3）三羧酸循环是单向反应体系（4）三羧酸循环必须不断补充中间产物。

生理意义：

（1）三羧酸循环是糖、脂、蛋白质彻底氧化的共同途径，并产生大量能量；

（2）三羧酸循环是三大物质代谢联系的枢纽；（3）三羧酸循环是提供生物合成的前体

11、简述糖异生的生理意义。

答：

（要点）

（一）维持血糖浓度恒定：

（二）补充肝糖原：

（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）：

*12、简述血糖的来源和去路。

（考过的年份：

2012、2010、2009、2016、2017

答：

来源：

食物中多糖的消化吸收（1分）；糖异生（1分）；肝糖原的分解（1分）

去路：

氧化分解产能利用（1分）；糖原合成；磷酸戊糖途径分解；转化为其它糖或脂类物

质；随尿排出。

（1分）

*13、乙酰CoA的来源与去路。

（考过的年份：

2006

答：

（简要）

来源：

（1）葡萄糖（糖原）分解代谢。

（2）脂肪酸β-氧化。

（3）生酮氨基酸分解。

去路：

（1）进入三羧酸循环彻底氧化。

（2）生成酮体。

（3）合成脂肪酸。

（4）合成胆固醇。

14、眩晕症患者，主诉不能进食，乏力，眩晕，恶心呕吐，经检查血酮体明显增高，尿中酮体强阳性，诊断为酮症酸中毒，试分析其酮症产生的机制。

答：

（参考要点）因病人不能进食，葡萄糖摄入不足，机体葡萄糖供应不足时酮体可以代替葡萄糖成为脑、肌肉等组织的主要能源，酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。

当脂肪动员加速，酮体生成增多，超过了组织所能利用的程度时，酮体在体内积聚使血酮超过2毫克%，即出现酮血症。

多余的酮体经尿排出时，尿酮检查阳性，称为酮尿症。

酮体由β-羟丁酸、乙酰乙酸和丙酮组成，以酸性物质为主，酸性物质在体内堆积超过了机体的代偿能力时，血的PH值就会下降（〈7.35），这时机体会出现代谢性酸中毒，即酮症酸中毒。

*15、按照琼脂糖电泳法和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类？

简述它们的主要作用。

（考过的年份：

2013、2011、2014、2015、2016

电泳法

超速离心法

脂蛋白的来源（本题不含此内容）

主要生理功能

乳糜微粒

（CM）

乳糜微粒

（CM）

小肠粘膜细胞吸收食物中脂类（主要是三脂酰甘油）后所形成

运输外源性三脂酰甘油

前β-脂蛋白

（preβLP）

极低密度脂蛋白

（VLDL）

肝细胞合成

运输内源性三脂酰甘油

β-脂蛋白

（βLP）

低密度脂蛋白

（LDL）

血浆中由VLDL转变而来

转运内源性胆固醇从肝到全身各组织

α-脂蛋白

（αLP）

高密度脂蛋白

（HDL）

主要由肝合成，其次小肠

转运胆固醇从组织到肝代谢

16、说明机体调节氧化磷酸化作用的因素及其机制。

答：

（1）ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素。

机体ATP利用增加，ADP浓度升高，进入线粒体后使氧化磷酸化加速。

相反，ADP减少，氧化磷酸化速度减慢。

通过调节使ATP的生成速度适应生理需要。

（2）甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热量同时增加。

甲状腺激素诱导细胞膜上Na+,K+-ATP酶的生成，使ATP加速分解为ADP和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化。

甲状腺激素（T3）还可诱导解偶联蛋白基因表达，引起物质氧化释能和产热比率增加，ATP合成减少。

17、说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制。

（2014部分内容

答：

有三类氧化磷酸化抑制剂：

（1）呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程。

如CO与还原型Cyta3结合，阻断电子传递给O2。

（2）解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度。

如二硝基苯酚。

（3）ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成。

这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。

如寡霉素。

*18、简述血氨的来源与去路。

（考过的年份：

2013、2008、2017

答：

血氨的来源：

氨基酸脱氨基作用产生的氨：

体内氨的主要来源。

肠道吸收的氨：

包括食物在结肠经蛋白质腐败作用产生的氨和尿素肠肝循环产生的氨。

肾小管上皮细胞泌氨：

谷氨酰胺在肾上管上皮细胞分解出的氨，分泌到肾小管腔，若原尿PH偏碱，则氨被重吸收入血。

运输形式：

丙氨酸-葡萄糖循环转运氨。

以谷氨酰胺形式转运。

去路：

在肝内合成尿素，然后由肾排出，这是体内氨的主要去路。

重新合成氨基酸。

合成其它含氮化合物。

19、试述叶酸、维生素B12缺乏引起巨幼细胞贫血的机制。

答：

四氢叶酸是一碳单位（如甲基）的携带者，叶酸缺乏会影响一碳单位的转移和代谢，N5-CH3-FH4提供甲基使同型半胱氨酸转变成甲硫氨酸的反应由N5-甲基四氢叶酸转甲基酶催化，其辅酶是维生素B12，它参与甲基的转移。

维生素B12缺乏时，N5-CH3-FH4上的甲基不能转移给同型半胱氨酸，这不仅影响甲硫氨酸的合成，同时也影响四氢叶酸的再生，使组织中游离的四氢叶酸含量减少，导致核酸合成障碍，影响细胞分裂。

因此，叶酸和维生素B12缺乏时可引起巨幼红细胞性贫血。

*20、试述高血氨导致昏迷的生化机制。

答：

NH3NH3

α-酮戊二酸————→谷氨酸————→谷氨酰胺

脑内α-酮戊二酸↓

TCA↓

脑供能不足

*21、试述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用。

（考过的年份：

2011、2013、2015、2016、2017

答：

（1）底物：

四种dNTP：

dATP、dTTP、dGTP、dCTP

（2）聚合酶：

依赖DNA的DNA聚合酶，DNA-pol；

（3）模板：

指解开成单链的DNA母链；

（4）引物：

提供3’－OH末端，使dNP可以依次聚合；

（5）其他酶和蛋白质因子：

解链解旋酶：

在复制起始时需要多种酶和蛋白因子，共同起解开、理顺DNA链，维持DNA在一段时间内处于单链状态的作用。

包括：

解螺旋酶、拓朴异构酶、单链DNA结合蛋白（SSB）等。

引物酶：

在复制起始时催化引物合成，提供3-OH末端。

DNA连接酶：

在复制中起最后接合缺口的作用。

22、端粒酶的分子组成有何特点？

有什么功能？

答：

端粒酶由端粒酶RNA（humantelomeraseRNA,hTR）、端粒酶协同蛋白（humantelomeraseassociatedprotein1,hTP1）、端粒酶逆转录酶（humantelomerasereversetranscriptase,hTRT）三部分组成。

因此该酶兼有提供RNA模板和催化逆转录的功能。

复制终止时，染色体端粒区域的DNA确有可能缩短或断裂。

端粒酶通过一种称为爬行模型的机制来维持染色体的完整。

23、转录产物为5’—ACGUAU—3’，写出与之对应的模板链、编码链（注明其两端）。

答：

模板链3’—TGCATA—5’

编码链5’—ACGTAT—3’

24、试述原核RNA的生物合成主要过程。

答：

分为三个阶段：

转录起始、转录延长和转录终止。

（1）转录起始：

原核转录起始时首先是RNA聚合酶识别启动子并与之结合。

RNA聚合酶全酶与启动子结合后打开双链，范围约为12个碱基对（-9到+3），并在模板的指导下在+1处掺入第一个核苷酸（一般总是ATP或GTP），接着在它的3’端添加第二个核苷酸，两者之间以3’,5’磷酸二酯键相连，如此在模板的指导下逐个添加核苷酸直至合成9个左右核苷酸的RNA，在此之后σ因子脱离全酶，核心酶离开启动子向下游移动，催化转录延长。

（2）转录延长：

转录延长由核心酶催化，在模板的指导下，以NTP为原料，在5’→3’方向上延长RNA链。

（3）转录终止：

转录终止是当RNA聚合酶到达基因末端的终止子时，合成的RNA链被释放，RNA聚合酶从模板上脱落下来。

脱落下来的核心酶又可以与σ因子重新缔合成全酶，参与起始。

*25、什么叫密码子？

遗传密码子有哪些基本特性？

（考过的年份：

2012、2010、2014

答：

mRNA开放阅读框架内，5′→3′方向，从起始密码子AUG开始，每三个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。

（3分）

密码子特点：

（5分）

①连续性：

密码子的阅读既不重叠也不跳跃。

②方向性：

只能5′→3′方向阅读。

③通用性：

整个生物界共用同一套密码子。

④简并性：

多个密码子编码同一种氨基酸的现象。

⑤摆动性：

tRNA的反密码子第1位与mRNA上的密码子第3位，不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。

*26、RNA主要有哪三种？

它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能？

（考过的年份：

2009、2008、2014、2017

答：

信使RNA（mRNA）：

蛋白质合成的直接模板；

转运RNA（tRNA）：

氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器；

核蛋白体RNA（rRNA）：

组成蛋白质合成场所的主要组分。

27、试述参与原核生物蛋白质合成过程所需要的物质及其作用。

答：

mRNA是蛋白质合成的模版；tRNA特异转运氨基酸；rRNA是核糖体的重要组成成分，而核糖体是蛋白质合成的场所。

（3分）

参与蛋白质合成的酶主要有：

①氨基酰－tRNA合成酶：

特异识别氨基酸和tRNA，活化氨基酸，把氨基酸连接到特异的tRNA上；（1分）

②转肽酶：

催化核糖体P位上的肽酰基转移到A位氨基酰－tRNA的氨基上，是酰基与氨基结合形成肽键；此酶受释放因子的作用后发生变构，表现出酯酶的水解活性，使P位上的肽链与tRNA分离；（1分）

③转位酶：

活性存在于延长因子G中，催化核糖体向mRNA的3’端移动一个密码子的距离，使下一个密码子定位于A位。

（1分）

其它物质：

能量ATP和GTP；无机金属离子；起始因子、延长因子和释放因子等。

（2分）

*28、载体的种类和特性是什么？

答：

基因载体（克隆载体）：

为携带目的基因，实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。

其中为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多肽链而特意设计的载体又叫表达载体。

常用载体：

质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA

载体要具有以下特性：

能自主复制；具有两个以上的遗传标记物，便于重组体的筛选和

鉴定；有克隆位点（外源DNA插入点），常具有多个单一酶切位点，称为多克隆位点；分子量小，以容纳较大的外源DNA。

29、简述成熟红细胞代谢的特点及红细胞中ATP的主要生理功能。

答：

成熟红细胞代谢的特点：

（1）糖酵解和2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）旁路

葡萄糖

1,3-BPG二磷酸甘油酸变位酶

3-磷酸甘油酸激酶2,3-BPG

3-磷酸甘油酸2,3-BPG磷酸酶

乳酸

2,3-BPG是调节血红蛋白（Hb）运氧的重要因素，可增加Hb与氧的亲和力。

（2）磷酸戊糖途径,主要功能是产生NADPH+H+：

对抗氧化剂，保护细胞膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化，从而维持红细胞的正常功能。

红细胞中ATP的主要生理功能：

（1）维持红细胞膜上钠泵（Na+-K+-ATPase）的正常运转

（2）维持红细胞膜上钙泵（Ca2+-ATPase）的正常运转

（3）维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换

（4）少量ATP用于谷胱甘肽、NAD+的生物合成

（5）ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程

30、参与血红素生物合成的调节因素有哪些？

答：

①ALA合酶：

是血红素合成的限速酶，受血红素反馈抑制，高铁血红素强烈抑制，某些固醇类激素可诱导其生成；

②ALA脱水酶与亚铁螯合酶，可被血红素、重金属等抑制，亚铁螯合酶还需要还原剂（如谷胱甘肽）；

③促红细胞生成素（erythropoietin,EPO），与膜受体结合，加速有核红细胞的成熟以及血红素和的合成促使原始红细胞的繁殖和分化。

*31、何谓生物转化？

其生理意义、影响因素及特点是什么？

（考过的年份：

2013、

答：

生物转化：

机体将一些内源性或外源性非营养物质（1分）进行化学转变，增加其极性（或水溶性）（1分），使其易随胆汁或尿液排出（1分），这种体内变化过程称为生物转化。

肝脏是生物转化作用的主要器官。

肝脏内的生物转化反应主要可分为氧化、还原、水解与结合等四种反应类型。

生物转化作用受年龄、性别、肝脏疾病及药物等体内外各种因素的影响（1分）。

生物转化的生理意义，自然就是体内的代谢排毒，维持机体内环境的稳定（1分）。

特点是：

连续性一种物质经过几种反应，直到排出；多样性同一类物质可进行多种不同生物转化反应；双重性解毒和致毒双重性（1分）

32、简述胆红素的来源和去路。

胆红素来源：

体内的铁卟啉化合物——血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶及过氧化物酶。

约80％来自衰老红细胞中血红蛋白的分解。

胆红素去路：

与清蛋白结合经血液运输至肝脏，经过生物转化作用，以结合胆红素的形式从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中，再随胆汁排入肠道，肠道中经过变化，最终以胆素形式在粪便中排出，部分重吸收的胆素原，经肠肝循环再排到肠道，最后仍由粪便排出，小部分由尿液排出。

补充：

*1、简述复制和转录的不同点。

（考过的年份：

2012、2007、2006

转录复制

模板基因的模板链转录两股链均全复制

原料NTPdNTP

引物不需要需要

碱基配对A-U、T-A、G-CA-T、G-C

聚合酶RNA聚合酶DNA聚合酶

产物mRNA、tRNA、rRNA等DNA

*2、DNA双螺旋结构的要点是什么？

（考过的年份：

2011、

DNA分子是由两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链围绕中心轴有规律盘旋形成右手螺旋。

螺旋的直径为2nm，并有大、小沟相间。

由磷酸糖链形成外围骨架，与糖基相连的碱基平面位于螺旋内则。

两链间的碱基严格按AT，GC配对。

碱基平面之间的距离为0.34nm；每一螺旋含10个碱基对，螺距为3.4nm。

氢键维持双螺旋的横向稳定性；碱基堆积力维持螺旋的纵向稳定性。

*3、蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键（2014-2

化学键

组成

一级

肽键、二硫键

多肽链中氨基酸的排列顺序

二级

氢键

主链原子的空间构象

三级

次级键（氢键,离子键疏水键,范德华力）、二硫键

整条肽链原子的空间构象

四级

次级键

亚基

*4、计算一分子软脂酸（C16）彻底氧化分解能产生多少分子ATP？

（考过的年份：

2007

（听：

课堂分析）

一分子软脂酸经过7次-氧化

生成7分子NADH+H+　7　×　2.5　＝　17.5分子ATP（１分）

7分子FADH2　7　×　1.5　＝　10.5分子ATP（１分）

8分子乙酰CoA　　8　×　10　＝　80分子ATP（１分）

　　　　　　　　　　生成　　　　　　　　　108分子ATP

脂酸活化　　　　　　　　　-2分子ATP（１分）

净生成ATP　　　　　　106分子ATP（１分）

*5、简述体内氨基酸的来源和去路。

来源：

1、食物蛋白消化吸收

2、组织蛋白分解

去路：

1、合成组织蛋白

2、脱氨基作用生成α-酮酸和氨

3、脱羧基作用生成胺类

4、代谢转变成其它含氮化合物

*6、试述酶的可逆性抑制的概念、分类及其Vmax和Km的变化（考过的年份：

2007

抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制：

Vmax不变，表观Km增大。

非竞争性抑制：

Vmax降低，表观Km不变

反竞争性抑制：

Vmax降低，表观Km降低

*7、简述维持蛋白质各级结构的定义、稳定的主要化学键和基本组成单位。

（考过的年份：

2014

一级结构：

蛋白质分子中从N→C端氨基酸的排列顺序，稳定的化学键肽键，基本单位：

氨基酸。

二级结构：

蛋白质分子中某一段肽链，主链骨架原子的局部空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

稳定的化学键氢键，基本单位：

肽键平面/酰胺平面/肽单元。

三级结构：

整条肽链全部氨基酸所有原子三维空间排布。

稳定的化学键是次级键，基本单位：

整条肽链。

四级结构：

由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链组成，多肽链之间以非共价键结合形成的空间结构。

稳定的化学键是非共价键，基本单位：

亚基。

*8、简述影响氧化磷酸化的因素（考过的年份：

2014

（1）抑制剂

呼吸链抑制剂：

阻断呼吸链中某些部位电子传递。

如CO；

解偶联剂：

使氧化与磷酸化偶联过程脱离。

如：

解偶联蛋白；

ATP合酶抑制剂：

对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。

如：

寡霉素。

（2）ATP/ADP比值：

是最主要因素。

（3）甲状腺激素：

Na+,K+–ATP酶和解偶联蛋白基因表达均增加。

（4）线粒体DNA突变。

9、转录产物为5’-ACGUAUACGUAUACGUAU-3’，写出与之对应的模板链、编码链（注明其两端）（考过的年份：

2017

听课堂讲解