四川大学生化题库及答案6.docx

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四川大学生化题库及答案6

第三部份各类模拟试题及考试题

四川大学生物化学蛋白质部份考试题

一．填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,那么蛋白质含量为____%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因此使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，那么精氨酸应向电场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最大体的有两种类型，它们是_____________和______________。

8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每一个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。

天然蛋白质分子中的α-螺旋多数属于___手螺旋。

9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。

10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。

11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反映生成______色化合物，而________与茚三酮反映生成黄色化合物。

12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________和_________.

13．稳固蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。

14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是____________________。

15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到必然的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______并__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质经常使用于_____________。

16．用电泳方式分离蛋白质的原理，是在必然的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因此在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质取得分离。

17．氨基酸处于等电状态时，主若是以________形式存在，现在它的溶解度最小。

18．鉴定蛋白质多肽链氨基结尾经常使用的方式有__________和_______________。

19．测定蛋白质分子量的方式有_________、____________和__________________。

20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点别离为、和,当在缓冲液中，它们在电场中电泳的情形为：

甲_______，乙_______，丙________。

21．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。

22．谷氨酸的pK1（α-COOH）＝,pK2（α-NH+3）=,pKR（R基）=,谷氨酸的等电点为__________。

23．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_____键的形成，因此构象相当稳固。

24．将分子量别离为a（90000）、b（45000）、c（110000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的前后顺序是_____________。

25．肌红蛋白的含铁量为%，其最小分子量是______.血红蛋白的含铁量也是%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是________.

26．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋？

该α-螺旋片段的轴长为_____.

二．选择题

1．在生理pH条件下，以下哪一种氨基酸带正电荷？

A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．异亮氨酸

2．以下氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？

A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．苏氨酸

3．蛋白质的组成成份中，在280nm处有最大吸收值的最要紧成份是：

A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸

4．以下4种氨基酸中哪个有碱性侧链？

A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸

5．以下哪一种氨基酸属于亚氨基酸？

A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸

6．以下哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？

A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展

C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。

D．每一个氨基酸残基上升高度为.

7．以下哪一项不是蛋白质的性质之一？

A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加

C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性

8．以下氨基酸中哪一种不具有旋光性？

A．LeuB．AlaC．GlyD．SerE．Val

9．在以下检测蛋白质的方式中，哪一种取决于完整的肽链？

A．凯氏定氮法B．双缩尿反映C．紫外吸收法D．茚三酮法

10．以下哪一种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？

A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶

11．以下有关蛋白质的表达哪项是正确的？

A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，因此沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确

12．以下关于蛋白质结构的表达，哪一项为哪一项错误的？

A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相

C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D．白质的空间结构要紧靠次级键维持

13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？

A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在E．以上各项都是

14．于β-折叠片的表达，以下哪项是错误的？

A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态B．的结构是借助于链内氢键稳固的

C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的D．基酸之间的轴距为

15．持蛋白质二级结构稳固的要紧作使劲是：

A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键

16．维持蛋白质三级结构稳固的因素是：

A．肽键B．二硫键C．离子键D．氢键E．次级键

17．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：

A．分子量大的B．分子量小的C．电荷多的D．带电荷少的

18.以下哪项与蛋白质的变性无关？

A.肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏

19．蛋白质空间构象的特点要紧取决于以下哪一项？

A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键

C．链内及链间的二硫键D．温度及pH

20．以下哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？

A．胶体性质B．两性性质C．沉淀反映D．变性性质E．双缩脲反映

21．氨基酸在等电点时具有的特点是：

A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和BD．溶解度最大

E．在电场中不泳动

22．蛋白质的一级结构是指：

A．蛋白质氨基酸的种类和数量B．蛋白质中氨基酸的排列顺序

C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C

三．是非判定题

（）1．氨基酸与茚三酮反映都产生蓝紫色化合物。

（）2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部份双键性质，因此肽键不能自由旋转。

（）3．所有的蛋白质都有酶活性。

（）4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。

（）5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。

（）6．所有氨基酸都具有旋光性。

（）7．组成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。

（）8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在专门大程度上决定了它的构象。

（）9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。

（）10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。

（）11．蛋白质是生物大分子，但并非都具有四级结构。

（）12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合进程中呈现变构效应，而后者却不是。

（）13.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。

（）14．并非所有组成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。

（）15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质要紧取决于肽链上可解离的R基团。

（）16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每一个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

（）17．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反映。

（）18．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间能够形成两个二硫键。

（）19．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引发变性，因此盐析法经常使用于蛋白质的分离制备。

（）20．蛋白质的空间结构确实是它的三级结构。

（）21．维持蛋白质三级结构最重要的作使劲是氢键。

（）22．具有四级结构的蛋白质，它的每一个亚基单独存在时仍能保留蛋白质原有的生物活性。

（）23．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引发的。

（）24．蛋白质二级结构的稳固性是靠链内氢键维持的，肽链上每一个肽键都参与氢键的形成。

四．问答题

1．什么是蛋白质的一级结构？

什么缘故说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？

4．蛋白质的β—折叠结构有何特点？

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

7．简述蛋白质变性作用的机制。

8．蛋白质有哪些重要功能

9．以下试剂和酶经常使用于蛋白质化学的研究中：

CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/LHCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。

其中哪个最适合完成以下各项任务？

（1）测定小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定肽的氨基结尾残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

10．依照蛋白质一级氨基酸序列能够预测蛋白质的空间结构。

假设有以下氨基酸序列（如图）：

151015

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-

202527

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部份，下面氨基酸残基中哪些可能散布在蛋白的外表面，哪些散布在内部？

天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸

参考答案：

（一）名词说明

1．两性离子：

指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2．必需氨基酸：

指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中取得的氨基酸。

3.氨基酸的等电点：

指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：

指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸之外的其它罕有氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：

指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各类组织和细胞的氨基酸。

6．构型：

指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和从头形成。

7．蛋白质的一级结构：

指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，和二硫键的位置。

8．构象：

指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变成另一种构象时，不涉及共价键的断裂和从头形成。

构象改变可不能改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：

指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿必然方向盘绕和折叠的方式。

10．结构域：

指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

11．蛋白质的三级结构：

指蛋白质在二级结构的基础上借助各类次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

12．氢键：

指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的彼此吸引力。

13．蛋白质的四级结构：

指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

14．离子键：

带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15．超二级结构：

指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一路所形成的有规那么的、在空间上能识别的二级结构组合体。

16．疏水键：

非极性分子之间的一种弱的、非共价的彼此作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链躲开水相而彼此聚集而形成的作使劲。

17．范德华力：

中性原子之间通过刹时静电彼此作用产生的一种弱的分子间的力。

当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

18．盐析：

在蛋白质溶液中加入必然量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19．盐溶：

在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20．蛋白质的变性作用：

蛋白质分子的天然构象受到破坏致使其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂和一些变性剂的作历时，次级键受到破坏致使天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

21．蛋白质的复性：

指在必然条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复活物活性的现象。

22．蛋白质的沉淀作用：

在外界因素阻碍下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，致使溶解度降低从而使蛋白质变得不稳固而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23．凝胶电泳：

以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24．层析：

依照在移动相（能够是气体或液体）和固定相（能够是液体或固体）之间的分派比例将混合成份分开的技术。

（二）填空题

1．氨；羧基；

2．16；

3．谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸

4．苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收

5．负极

6．组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸

7．α-螺旋结构；β-折叠结构

8．C=O；N=H；氢；；；；右

9．脯氨酸；羟脯氨酸

10．极性；疏水性

11．蓝紫色；脯氨酸

12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力

13．表面的水化膜；同性电荷

14．谷胱甘肽；巯基

15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离

16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速度

17．两性离子；最小

18．FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）

19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）

20．不动；向正极移动；向负极移动；

21．两性离子；负；

22．

23．氢键；

24．C；a；b

25．16672；66687；

26．50圈；27nm

（三）选择题

1．D：

5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为,大于生理pH值，因此带正电荷。

2．B：

人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。

3．A：

酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数别离为540何120,因此酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。

肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。

4．D：

在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可同意氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。

5．B：

氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，因此事实上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。

6．B：

天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。

另外在每一个螺旋中含有个氨基酸残基，螺距为,每一个氨基酸残基上升高度为,因此B不是α-螺旋结构的特点。

7．C：

蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷相互排斥的稳固因素，现在溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，因此具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原先处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。

8．C：

甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，因此不是不对称碳原子，没有立体异构体，因此不具有旋光性。

9．B：

双缩脲反映是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反映生成紫色（或青紫色）化合物的反映，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，因此可用于蛋白质的定量测定。

茚三酮反映是氨基酸的游离的α-NH与茚三酮之间的反映；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方式，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，因此紫外吸收值与蛋白质含量成正比。

10．D：

靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶能够专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。

11．A：

蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。

蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，若是加入少量中性盐不但可不能使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。

在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，因此溶解度最小，在溶液中易于沉淀，因此通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。

12．A：

在蛋白质的空间结构中，一般是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团躲开水相而聚集在一路，而亲水侧链散布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型和更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作使劲主若是次级键。

13．E：

脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O氧形成氢键，因此不能形成α-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；持续显现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会相互排斥，因此不能形成稳固的螺旋结构。

14．C：

β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，因此题中C项的说法是错误的。

在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为,相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳固。

15．C：

蛋白质二级结构的两种要紧类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。

在α-螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳固。

在β-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳固，因此氢键是维持蛋白质二级结构稳固的要紧作使劲。

离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳固蛋白质的三级结构中起必然作用。

16．E：

肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作使劲；而硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它能够存在于2条肽链之间也能够由存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起必然作用，但不是最要紧的。

离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳固的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。

次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，因此次项选择最全面、确切。

17．A：

用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是依照蛋白质分子大小不同进行分离的方式，与蛋白质分子的带电状况无关。

在进行凝胶过滤柱层析进程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。

比凝胶网眼小的颗粒能够进入网眼内，分子越小进入网眼的机遇越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质通过的距离短而先被洗出，小分子物质通过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质取得分离。

18．A：

蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引发理化性质的改变和生物活性的丧失，但其一级结构不发生改变，因此肽键没有断裂。

蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳固的作使劲被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作使劲，当这些作使劲被破坏时空间结构就被破坏并引发变性，因此与变性有关。

19．A：

蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包括着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型和三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳固的作使劲，但未定定蛋白质的构象；温度及pH阻碍蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但未定定蛋白质的构象。

20．B：

氨基酸即有羧基又有氨基，能够提供氢质子也能够同意氢质子，因此即是酸又是碱，是两性电解质。

由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基和赖氨酸的侧链氨基，因此也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反映是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。

21．E：

氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，现在在电场中不泳动。

由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，因此溶解度最小。

22．B：

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基酸的种类和数量相同但排列顺序不同时，其一级结构和在此基础上形成的空间结构均有专门大不同。

蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，因此B项是正确的。

（四）是非判定题

1．错：

脯氨酸与茚三酮反映产生黄色化合物，其它氨基酸与茚三酮反映产生蓝色化合物。

2．对：

在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为，介于C—N单键和C＝N双键之间，具有部份双键的性质，不能自由旋转。

3．错：

蛋白质具有