《生物化学》Word文档格式.docx
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淀粉与糖原的结构与性质。
蛋白聚糖与糖蛋白的区别及生理作用。
4学时
第一节糖的概念
一、糖
二、糖的分布
三、糖的生物学作用
四、糖的分类
第二节单糖和二糖
一、单糖
（一）两个单糖家族——醛糖和酮糖
（二）单糖的构型
（三）葡萄糖的环式结构
（四）单糖的构象
（五）单糖的分类
（六）单糖的物理性质与化学性质
（七）重要的单糖
（八）生物体内重要的己糖衍生物
二、二糖
（一）麦芽糖
（二）乳糖
（三）蔗糖
第三节多糖
一、淀粉和糖原
（一）淀粉
（二）糖原
二、纤维素和几丁质
（一）纤维素
（二）几丁质
三、细菌细胞壁中的肽聚糖
（一）组成
（二）功能
四、细胞外介质糖胺聚糖
（一）概念
（二）细胞外介质中糖胺聚糖主要种类
（三）细胞外介质中糖胺聚糖的重要重复单位
（四）分布与功能
第四节复合糖
一、蛋白聚糖
（一）概念：
（二）几种蛋白聚糖的结构和功能
二、糖蛋白
（二）糖蛋白中糖的组成
（三）糖蛋白中寡糖链的连接
三、糖脂
（一）糖脂是膜组分
（二）脂多糖
五、凝集素
第二章脂类
掌握脂的概念和分类；
掌握脂肪酸的结构与性质；
掌握脂肪的结构与性质；
掌握磷脂与糖脂的结构组分与区别；
了解重要的甘油醇磷脂的种类与生理意义；
了解鞘脂类的生理意义；
了解类脂的概念与种类。
脂肪酸与脂肪的结构和理化性质；
复脂的概念与分类；
鞘脂类的特殊生理意义；
胆固醇的生理意义。
第一节贮存脂质
一、脂肪酸是碳水化合物的衍生物
（一）饱和脂肪酸
（二）不饱和脂肪酸
（三）高等动、植物的脂肪酸有以下共性
二、甘油
三、甘油三酯（Triacylglycerols,TG）
（一）甘油三脂的结构
（二）甘油三脂的类型天然甘油三酯的异构体
（三）三酰甘油的组成（3种食物脂肪酸的组成）
（四）三酰甘油起贮存能量和隔离作用
（五）甘油三酯的物理性质
（六）甘油三酯的化学性质
四、蜡贮存能量及防水外被
（一）结构：
（二）分布：
（三）功能
第二节膜中的结构脂质
一、甘油磷脂
（一）甘油磷脂结构
（二）某些甘油磷脂含有以醚键相连的脂肪酸
（三）几种甘油磷脂名称、分子组成、分布和生物作用
二、鞘脂
（一）结构组成
（二）鞘脂分布和功能
三.磷脂和鞘脂在溶酶体中降解
（一）甘油磷脂的水解
（二）鞘脂被一系列溶酶体酶降解。
第三节脂质作为信号分子、辅因子和色素
一、磷脂酰肌醇作为细胞内信号分子
二、类花生酸携带信号到附近细胞
三、类固醇激素在组织间传递信号
四、维生素A和维生素D是激素的前体
六、维生素E、K和脂溶性醌是氧化还原辅因子
七、脂蛋白类
第四节脂质的分离和分析
一、脂质的分离
二、脂质的鉴定
第三章：
蛋白质化学
掌握蛋白质的概念和化学组成；
掌握蛋白质的组成单位——氨基酸的结构和理化性质；
掌握肽的概念和性质；
掌握蛋白质的结构（包括初级结构和空间结构）及结构与功能的关系，掌握蛋白质和氨基酸的理化性质；
了解蛋白质分析、分离和纯化的一般方法。
氨基酸的结构和性质；
蛋白质的结构与功能的关系；
蛋白质的分离纯化。
12学时
第一节蛋白质通论
一、蛋白质的化学组成与分类
（一）蛋白质的元素组成
（二）蛋白质的基本单位——氨基酸
（三）蛋白质的分类
二、蛋白质的大小与分子量
三、蛋白质的构象
四、蛋白质结构层次
五、蛋白质分子多样性
第二节蛋白质基本单位---氨基酸
一、蛋白质的水解
二、氨基酸的结构与分类
（一）基本氨基酸（20种）
（二）修饰氨基酸
（三）非蛋白质组分氨基酸
三、氨基酸的构型、旋光性和光吸收
（一）氨基酸的构型
（二）氨基酸的旋光性
（三）氨基酸的光吸收性
四、氨基酸的酸碱性质
（一）氨基酸是两性电解质
（二）氨基酸有特征滴定曲线
（三）不同氨基酸的酸碱性质不同
（四）氨基酸的甲醛滴定
五、氨基酸的化学反应
六、氨基酸的分离分析
（一）分配层析法分离氨基酸
（二）分配柱层析
（三）氨基酸的纸层析
（四）氨基酸的薄层层析
（五）氨基酸纸电泳
（六）离子交换层析分离氨基酸
第三节蛋白质的共价结构
一、肽和键的结构
（一）肽键
（二）肽键作为蛋白质主键的证据
（三）肽键的特点
（四）肽概念
二、肽的理化性质
（一）肽的物理性质：
晶体的熔点很高
（二）肽的解离
（三）小肽的滴定及等电点确定
三、天然存在的活性肽
四、蛋白质一级结构举例
（一）胰岛素
（二）核糖核酸酶的一级结构
五、蛋白质的氨基酸序列与生物功能
（一）同源蛋白质的种属差异与生物进化
（二）同源蛋白质具有共同的进化起源
（三）血液凝固与氨基酸序列的局部断裂
六、肽链人工合成
第四节蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法
（一）X-射线晶体衍射技术：
（二）核磁共振
二．蛋白质分子中的共价键与次级键
三、多肽折叠的空间限制
（一）肽单位平面结构——肽单元
（二）二面角
（三）拉氏构象图
四、蛋白质的二级结构
（一）螺旋结构概述
（二）-螺旋
（三）-折叠
（四）转角
（五）无规卷曲
（六）蛋白质的结构转换
第五节蛋白质的三级结构和四级结构
一、三级结构和四级结构的概念
（一）三级结构
（二）四级结构
（三）纤维蛋白与球蛋白结构和功能的差异
二、纤维蛋白适应其支架功能
（一）纤维状蛋白质的类型
（二）纤维蛋白的特性
（三）-角蛋白
（四）胶原蛋白
（五）丝心蛋白
三、结构多样性反应了球蛋白功能的多样性
四、肌红蛋白提供了关于球状蛋白结构复杂性的最早线索
（一）肌红蛋白的结构
（二）由肌红蛋白的结构得出了许多重要结论
（三）肌红蛋白的构象保证了血红素与氧的结合
五、球状蛋白有各种三级结构
（一）细胞色素C
（二）溶菌酶
（三）核糖核酸酶
六、对许多球蛋白质研究中发现共同的结构形式——超二级结构和结构域
（一）超二级结构（基序motif或折fold叠）
（二）结构域
七、球状蛋白质的三级结构的特征要点：
八.蛋白质大小的限制
九、球状蛋白质的聚集体——四级结构
（二）亚基间的结合力：
（一）有关四级结构的一些概念
（三）四级结构的对称性
（四）球蛋白聚合成四级结构的优越性
第六节蛋白质的变性和折叠
一、蛋白质的变性
（一）变性概念
（二）变性因素
（三）各种变性因素对蛋白质构象的影响
（四）变性现象
（五）可逆变性和不可逆变性
（六）蛋白质变性过程
（七）蛋白质的复性
（八）变性的预防和利用
二、多肽链折叠
（一）氨基酸顺序决定蛋白质的三极结构
（二）氨基酸顺序决定三级结构的证据
（三）肽链按步骤折叠
（四）折叠过程的能量变化
（五）某些蛋白质折叠在其他蛋白质的辅助下进行
第七节蛋白质的功能
一、肌红蛋白的结构
（一）结构与功能
（二）肌红蛋白氧合曲线
二、血红蛋白的结构与功能
（一）血红蛋白的主要地位
（二）血红蛋白的结构
（三）血红蛋白对氧的结合
四、免疫球蛋白的结构与功能
（一）免疫系统
（二）抗原与抗体的一般概念
（三）免疫球蛋白的分类
（四）免疫球蛋白的结构
（五）IgG的作用
（六）抗体技术
五、肌球蛋白和肌动蛋白
（一）分布：
（二）肌球蛋白
（三）肌动蛋白
六、蛋白质的结构与功能的进化
（一）蛋白质进化的一般规律
（二）同源蛋白质进化趋势
七、蛋白质构象的特点
八、寡聚蛋白与别构效应
第八节蛋白质的重要性质
一、两性解离性质及等电点
二、蛋白质胶体性质
三、蛋白质的沉淀
四、蛋白质的变性与复性
五、蛋白质的紫外吸收特性
六、蛋白质呈色反应
第九节蛋白质的分离纯化与鉴定
一、细胞破碎
二、提取
三、分离盐析有机溶剂沉淀等电点沉淀
四、纯化离子交换层析凝胶过滤
五、蛋白质分子量的测定与纯度鉴定
第四章酶
掌握酶的概念和化学本质；
掌握酶活力的概念及影响酶活力的因素；
熟悉酶促反应动力学；
掌握酶催化机理。
了解别构酶、调节酶、同工酶、寡聚酶、诱导酶、多酶体系等酶学概念。
理解酶工程的概念及应用。
酶活力的概念和影响酶活力的因素；
酶促反应动力学及催化机理。
10学时
第一节酶通论
一、酶的研究历史
二、酶是生物催化剂
（一）酶
（二）酶和一般催化剂的比较
（三）酶作为生物催化剂的特性
三、酶的化学本质及组成
（一）酶化学本质
（二）酶的化学组成
（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体
四、酶的命名与分类
（一）酶的命名
（二）酶的分类
五、酶的专一性
（一）酶的底物专一性
（二）关于酶作用专一性的假说
六、酶的分离提纯及活力测定
（一）酶的分离提纯
（二）酶活力的测定
七、核酶和脱氧核酶
（一）核酶：
（二）天然核酶及作用
（三）脱氧核酶
八、抗体酶
九、酶工程简介
（一）化学酶工程
（二）生物酶工程
第二节酶促反应动力学
一、底物浓度对酶促反应速度的影响
（一）[S]与v关系
（二）中间产物学说
（三）Km与Vmax
（四）Ｋm值与Ｖmax值的测定
（五）许多酶反应有两个或更多的底物
二、酶浓度对反应速度的影响
（一）无抑制剂存在下的影响
（二）有抑制剂存在下的影响
三、温度对反应速度的影响
（一）影响
（二）原因
四、pH对酶促反应速度的影响
五、抑制剂对酶促反应速度的影响
（一）不可逆抑制
（二）可逆抑制
六、激活剂对酶促反应速度的影响
（一）激活剂
（二）分类
（三）激活原理
七、酶的活性中心
（一）活性中心概念
（二）酶活性中心基团的鉴定
第三节酶催化作用机理
一、酶－底物复合物的存在状态
（一）基态
（二）过渡态
（三）活化能
二、酶催化的高效性
（一）导致反应活化能显著降低的能量来自何处？
（二）酶与底物的弱的相互作用在过渡态被优化
三、与酶的高效率有关的因素
（一）结合能对催化高效性的贡献
（二）特异的催化基团对催化作用的贡献
（三）共价催化
（四）金属离子催化
（五）酶活性中心的低介电区和微环境
四、酶促反应例证——反应机制所显示的原理
（一）溶菌酶
（二）胰凝乳蛋白酶
（三）羧肽酶
第四节多酶体系
一、多酶体系及分类
（一）多酶体系
（二）类型
二、多酶体系的自我调节
（一）限速反应和限速酶
（二）自我调节
第五节酶活性的调节控制和调节酶
一、别构效应的调控
（一）别构酶的性质、结构、别构效应及调节物
（二）别构酶的动力学及别构酶对酶反应速度的调节
（三）别构酶举例——天冬氨酸转氨甲酰酶
（四）别构模型
（五）别构酶S形动力学曲线在细胞代谢中的意义
二、酶的共价修饰
（二）修饰机制：
（三）磷酸化共价修饰的生理意义：
（四）磷酸化共价修饰在酶活性调节中的意义
（五）磷酸化修饰位点
三、酶原与酶原激活
（一）酶原
（二）酶原激活的机理
（三）酶原与酶原激活的生理意义：
第六节寡聚酶、同工酶及诱导酶
一、寡聚酶
二、同工酶
（一）定义
（二）同工酶的产生
（三）同工酶的作用
三、组成酶和诱导酶
第五章：
核酸化学
掌握核酸的概念和化学组成；
区分两类核酸：
DNA和RNA的组成、分布、结构和功能上的差异；
掌握核酸的组分：
碱基、核苷和核苷酸的结构和理化性质；
掌握核酸的结构（包括一级结构和空间结构）特征及与功能的关系，核酸在生命过程中的重要作用；
了解核酸分析、分离和纯化的一般方法。
DNA和RNA在碱基组成、结构和功能上的差异及结构与功能的关系；
核酸的重要理化性质和分析方法。
6学时
第一节概论
一、核酸的概念及重要性
（一）核酸的发现
（二）核酸的概念
二、核酸的分类与分布
三、核酸的重要性
（一）DNA是主要的遗传物质
（二）RNA在蛋白质生物合成中起重要作用
四、核酸的化学组成
（一）核酸的元素组成
（二）基本单位：
第二节核苷酸
一、碱基
（一）碱基结构
（二）碱基的性质
二、核苷
（一）核苷
（二）核糖的构象
（三）连接方式
三、核苷酸
（一）核苷酸
（二）连接方式：
四、核苷与核苷酸的命名
五、环化核苷酸
六、重要的其他核苷酸
第二节脱氧核糖核酸（DNA）
一、DNA的碱基组成
（一）碱基组成
（二）DNA碱基组成规律
（三）G.C值：
可推算DNA分子碱基之间的比例关系
二、DNA的一级结构
（一）DNA的一级结构
（二）脱氧核苷酸的连接方式
（三）一级结构简化式
三、DNA二级结构
（一）双螺旋模型要点
（三）DNA存在不同的三维结构形式
（四）DNA结构多样性
（五）某些序列采用不常见的结构
四、DNA的三级结构——超螺旋结构
（一）DNA的三级结构：
（二）超螺旋的形成
（三）DNA欠旋由连环数来定义
五、DNA与蛋白质复合物的结构
（一）病毒
（二）细菌的拟核
（三）真核生物染色体
第三节核糖核酸（RNA）
一、RNA的结构
（一）RNA分子主要碱基
（二）连接方式
（三）单链
（四）RNA的高级结构特点
二、RNA的类型
（一）tRNA
（二）mRNA
（三）rRNA
第四节核酸的某些物化性质与最常用的方法
一、一般的理化性质
二、核酸的水解
（一）酸水解
（二）碱水解
（三）酶水解
三、核酸的酸碱性质
（一）解离基团
（二）核酸的等电点
四、核酸的紫外吸收
（一）特征性吸收峰
（二）可鉴别核酸的纯度
（三）摩尔磷消光系数
（四）用紫外吸收测定核酸含量
五、核酸的沉降
（一）利用沉降测定分子量
（二）利用沉降研究结构——密度梯度离心
（三）分离核酸——溴化乙啶-氯化铯密度梯度超离心
六、凝胶电泳
（一）琼脂糖凝胶电泳分离核酸
（二）聚丙烯酰胺凝胶电泳
七、核酸的变性、复性及杂交
（一）核酸的变性
（二）核酸的复性与杂交
（三）核酸的杂交
八、DNA的提取：
九、核酸的检测：
第六章维生素
掌握维生素的概念、分类和重要意义；
了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。
了解维生素缺乏症。
维生素的概念与分类；
维生素与代谢的关系。
第一节脂溶性维生素
一、维生素A
（一）结构
（二）功能
（三）缺乏症
二、维生素D和紫外线
三、维生素E
四、维生素K
第二节水溶性维生素
一、维生素C
（三）缺乏症
二、维生素B1
（一）维生素B1的结构
（二）辅酶结构
（三）功能：
（四）缺乏症
三、维生素B2
（一）维生素B2的结构
五、尼克酸和尼克酰胺——Vpp
（一）Vpp结构
（四）缺乏症
六、泛酸——维生素（B3）
（一）泛酸结构
（二）辅酶结构——辅酶A（CoA）
七、叶酸——维生素B11
（一）叶酸结构：
（二）辅酶结构：
（三）功能
八、生物素——B族维生素B7。
（二）辅酶结构与功能
九、硫辛酸
（一）结构
十、吡哆醛——维生素B6
（一）维生素B6的结构
十一、维生素B12
（一）维生素B12结构
（二）功能：
第七章代谢总论和生物能学
掌握代谢的概念和特点；
了解代谢的研究方法。
掌握生物体的能量代谢的基本特点，热力学第一定律和第二定律的应用，掌握自由能的概念及化学反应中自由能的计算，掌握重要的高能磷酸化合物。
新陈代谢的特征，自由能的概念及生化反应中自由能的计算，ATP的重要作用。
3学时
第一节代谢总论
一、新陈代谢的功能
二、概念：
三、分解代谢和合成代谢的反应顺序是被相互正反调节的
四、代谢中使用的同一种辅酶和反应机制
五、新陈代谢的特点
六、代谢的研究方法
七、代谢动态
第二节生物能学
一、有关热力学的一些概念
（一）热力学第一定律——能量守恒定率
（二）热力学第二定律
（三）自由能的概念（G）
（四）熵（S）
（五）焓（H）
（六）细胞获得自由能的途径：
二、化学反应中的自由能的变化和意义
（一）化学反应的自由能变化公式
（二）标准自由能变化及其与平衡常数的关系
（三）自由能变化的可加性及其在生物化学反应中的意义
三、高能磷酸化合物
（一）高能磷酸化合物的概念：
（二）高能化合物的类型
（三）ATP在能量代谢中的作用
第八章：
生物氧化——电子传递和氧化磷酸化
掌握生物氧化的概念以及与非生物氧化的区别；
掌握电子传递与呼吸链的概念、呼吸链的种类和意义；
了解呼吸链的组成；
了解电子传递与ATP产生的关系；
掌握氧化磷酸化的概念及其机制。
生物氧化、电子传递与呼吸链的概念；
氧化磷酸化的概念及其机制。
ATP生成机制。
7学时
第一节引言
一、生物氧化
二、生物氧化的特点
三、生物氧化进行的部位
四、生物氧化中CO2的生成
（一）直接脱羧作用
（二）氧化脱羧作用
五、生物氧化中水的生成
第二节氧化-还原电势
一、氧化-还原电势概念
（一）氧化-还原反应与电池
（二）标准电极电位
（三）实际氧化-还原电位
二、生物体中某些重要的氧化-还原电势
三、电势和自由能的关系
第三节电子传递过程和氧化呼吸链
一、电子传递过程
二、呼吸链
三、电子传递体（呼吸链）的内容
四、与呼吸链有关的酶和电子载体
（一）吡啶核苷酸类
（二）NADH脱氢酶类（黄素脱氢酶类）
（三）铁硫蛋白（铁硫中心）
（四）辅酶-Q（CoQ）-泛醌
（五）细胞色素类（Cyt）
五、电子传递顺序的实验证据
六、呼吸链上功能复合体
七、电子转移所释放的能量有效地贮存在一种质子梯度中
第四节氧化磷酸化——ATP合成
一、线粒体的结构要点
二、呼吸链功能数
三、氧化磷酸化的概念
四、线粒体中电子传递和ATP合成的偶连
（一）证明偶连的实验
（二）氧化磷酸化的解偶联和抑制
五、氧化磷酸化偶联机理
（一）化学偶联假说
（二）构象偶联假说
（三）化学渗透偶联假说
六、复合物Ⅴ——ATP合成酶
（一）结构
（二）ATP合成机制
七、电子传递和ATP形成的偶联及调节机制
（一）呼吸控制
（二）线粒体功能状态
八、穿梭系统将胞质溶皎中的NADH转入线粒体内膜氧化
（一）苹果酸-天冬氨酸穿梭系统
（二）3-磷酸甘油穿梭系统
九、非线粒体氧化系统
（一）微粒体氧化体系
（二）过氧化物酶体氧化体系
第九章：
糖代谢
掌握糖的分解代谢途径和合成代谢途径；
了解糖的有氧代谢和无氧代谢；
掌握重要的糖代谢途径：
糖酵解、三羧酸循环的反应、调节和生理意义；
了解磷酸己糖途径、乙醛酸循环、糖异生等糖代谢途径的生理意义。
糖酵解、三羧酸循环。
糖代谢各途径中的限速反应和限速酶及其调节。
8学时
第一节糖酵解
一、糖酵解（glycolysis）的概念
二、糖酵解作用的研究历史
三、酵解与发酵
四、糖酵解的意义
五、糖酵解途径的进化
六、糖酵解过程
七、糖酵解的调节
九、糖酵解的异生途径
第二节丙酮酸的去路
一、无氧条件下丙酮酸的去向
（一）生成乳酸
（二）生成乙醇
二、有氧条件下丙酮酸氧化成乙酰CoASH
（一）反应过程
（二）丙酮酸脱氢酶复合体
（三）反应机制:
中间产物不离开酶的表面
（四）丙酮酸脱氢酶系的调控
（五）脚气病
第三节三羧酸循环
一、三羧酸循环概述
二、反应过程
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