生物化学教案09级本科.docx

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生物化学教案09级本科

生物化学与分子生物学教案（201609）

绪论

教学要求：

1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。

2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。

课时安排：

0．5学时

重点：

本课程的主要内容及未来的研究方向

难点：

生物化学的发展历史及未来的研究方向

教学内容

1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。

2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。

3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。

中、英文专业词汇

biochemistry

生物化学

molecularbiology

分子生物学

polymerasechainreaction（PCR）

聚合酶链反应

geneknockout

基因剔除

ribozyme（RNAenzyme）

核酶

humangenomeproject（HGP）

人类基因组计划

biomolecules

生物大分子

思考题：

1．生物化学的定义是什么？

研究对象和研究手段分别又是什么？

2．生物化学与医学有什么关系？

为什么作为医学生的必修课？

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.New

York:

W.H.Freeman,2007

2．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:

WorthPublishers,2004.

第一章蛋白质的结构与功能

教学要求：

1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。

2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。

3．熟悉蛋白质的理化性质。

4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的基本原理。

课时安排：

总学时4.0

第一节蛋白质的分子组成0.5

第二节蛋白质的分子结构1.2

第三节蛋白质的结构与功能的关系1.5

第四节蛋白质的理化性质0.5

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析0.3

重点：

1．氨基酸的分类及其结构特征。

2．氨基酸和蛋白质的理化性质。

3．蛋白质各级结构层次的定义。

4．蛋白质结构与功能之间的关系。

难点：

蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。

教学内容：

一、蛋白质的分子组成

1．氨基酸

L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。

2．肽

肽链与肽键，重要的生物活性多肽。

3．蛋白质的分类

单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。

二、蛋白质的分子结构

1．蛋白质的一级结构

多肽链中氨基酸的排列顺序。

2．蛋白质的二级结构

肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、分子伴侣。

3．蛋白质的三级结构

整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。

4．蛋白质的四级结构

亚基之间的三维空间排布。

三、蛋白质的结构与功能的关系

1．蛋白质的一级结构与功能的关系

一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。

2．蛋白质的空间结构与功能的关系

肌红蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应。

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化

1．蛋白质的理化性质

两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。

2．蛋白质的分离和纯化

蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。

3．多肽链中氨基酸序列分析

由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。

4．蛋白质空间结构测定

X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。

中、英文专业词汇：

protein

蛋白质

primarystructure

一级结构

peptide

肽

secondarystructure

二级结构

polypeptide

多肽

peptideunit

肽单元

oligopeptide

寡肽

α-helix

α-螺旋

aminoacid

氨基酸

β-pleatedsheet

β-折叠

isoleucine

异亮氨酸

β-turn

β-转角

tryptophan

色氨酸

randomcoil

无规卷曲

threonine

苏氨酸

motif

模体

valine

缬氨酸

zincfinger

锌指结构

leucine

亮氨酸

chaperon

分子伴侣

lysine

赖氨酸

tertiarystructure

三级结构

phenylalanine

苯丙氨酸

domain

结构域

methionine

蛋氨酸

fibronectin

纤连蛋白

histine

组氨酸

quaternarystructure

四级结构

arginine

精氨酸

subunit

亚基

tyrosine

酪氨酸

myoglobin

肌红蛋白

cysteine

半胱氨酸

hemoglobin（Hb）

血红蛋白

alanine

丙氨酸

allostericeffect

变构效应

glycine

甘氨酸

denaturation

变性

serine

丝氨酸

renaturation

复性

asparticacid

天冬氨酸

proteincoagulation

蛋白质凝固

asparagine

天冬酰胺

ninhydrinreaction

茚三酮反应

glutamicacid

谷氨酸

biuretreaction

双缩脲反应

glutamine

谷氨酰胺

saltprecipitation

盐析

isoelectricpoint

等电点

electrophoresis

电泳

peptidebond

肽键

dialysis

透析

glutathione（GSH）

谷胱甘肽

chromatography

层析

neuropeptide

神经肽

gelfiltration

凝胶过滤

conformation

空间构象

ultracentrifugation

超速离心

aminoacidsequence

氨基酸序列

sedimentationcoefficient（S）

沉降系数

思考题：

1．试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。

2．试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。

3．测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？

试讨论其测定原理。

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:

W.H.Freeman,2007

2．RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:

OxfordUniversityPress,2007.

3．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:

WorthPublishers,2004.

4．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&SonsInc.,2004.

第二章核酸的结构与功能

教学要求：

1．掌握核苷酸的分子结构，了解连接键及分子表达式

2．重点掌握DNA、RNA的结构特征及主要功能

3．了解DNA的理化性质与结构的关系

4．了解DNA的高级结构

课时安排：

总学时3.5

第一节核酸的化学组成及一级结构0.7

第二节DNA的空间结构与功能1.0

第三节RNA的结构和功能1.0

第四节核酸的理化性质0.6

第五节核酸酶0.2

重点：

1．核酸的化学组成

2．DNA的双螺旋结构

3．RNA的结构和功能

4．核酸的理化性质

难点：

1．DNA的双螺旋结构

2．核酸的理化性质

教学内容：

一、核酸的化学组成及一级结构

1．核苷酸嘌呤与嘧啶，DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分之间的连接方式

2．脱氧核苷酸的连接

3．核苷酸的连接

4．核酸的一级结构

二、DNA的空间结构与功能

1．DNA的双螺旋结构Chargaff规则、B-双螺旋结构模型和Z-DNA。

2．DNA的超螺旋结构染色质、核小体、组蛋白、基因

3．DNA是遗传信息的物质基础

三、RNA的结构和功能

1．mRNA模板、hnRNA

2．tRNA稀有碱基、茎环结构、反密码环

3．rRNA核糖体、多核糖体

四、核酸的理化性质

紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。

五、核酸酶

中、英文专业词汇：

nucleicacid

核酸

purine

嘌呤

deoxyribonucleicacid（DNA）

脱氧核糖核酸

pyrimidine

嘧啶

ribonucleicacid（RNA）

核糖核酸

adenine（A）

腺嘌呤

base

碱基

guanine（G）

鸟嘌呤

nudeotide

核苷酸

cytosine（C）

胞嘧啶

nucleoside

核苷

uracil（U）

尿嘧啶

thymine（T）

胸腺嘧啶

basepair

碱基对

phosphodiesterlinkage

磷酸二酯键

nucleosome

核小体

ribosome

核糖体

hybridization

杂交

geneticcode

遗传密码

doublehelix

双螺旋

supercoil

超螺旋

probe

探针

ribosomalRNA（rRNA）

核糖体RNA

transferRNA（tRNA）

转运RNA

messengerRNA（mRNA）

信使RNA

思考题：

1．核酸紫外测定的分子基础是什么？

2．DNA和RNA的紫外测定结果有何不同？

为什么？

3．DNA的双螺旋结构的要点是什么？

参考书：

1．药立波，冯作化，周春燕。

医学分子生物学。

第三版，人民卫生出版社，2008

2．BenjaminLewin.GeneVIII.NewJersey:

PearsonEducationInc,UpperSaddleRiver,2004.

3．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&SonsInc.,2004.

第三章酶

教学要求：

1．掌握酶与辅酶、活性中心的结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争性抑制、酶原、同工酶的概念、Km、Vmax的意义。

2．熟悉酶的特异性，pH和温度对反应速度的影响、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别、酶活性的变构调节。

3．了解酶促反应的机制，Km、Vmax的测定、酶的命名与分类、酶与疾病的关系及其在医学上的应用。

课时安排：

总学时6.0

第一节酶的分子结构与功能1.0

第二节酶的工作原理1.0

第三节酶促反应动力学2.5

第四节酶的调节1.0

第五节酶的命名与分类0.2

第六节酶与医学的关系0.3

重点：

1．酶的工作原理

2．酶促反应动力学

3．酶的调节

难点：

1．酶促反应动力学

2．酶的调节

教学内容：

一、酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成单纯酶与结合酶、酶蛋白与辅助因子、辅酶与辅基。

2．酶的活性中心必需基团与活性中心、结合基团与催化基团。

3．同工酶同工酶的概念、乳酸脱氢酶及肌酸激酶同工酶的组织分布、同工酶测定的临床意义。

二、酶的工作原理

1．酶反应特点高效率、高特异性、可调节性。

2．酶促反应的机制活化能、过渡态、诱导契合作用、邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化。

三、酶促反应动力学

1．底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、Km、Vmax的意义。

2．酶浓度对反应速度的影响

3．温度对反应速度的影响最适温度。

4．pH对反应速度的影响最适pH。

5．抑制剂对反应速度的影响不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

6．激活剂对反应速度的影响必需激活剂、非必需激活剂。

四、酶的调节

1．酶活性的调节酶原激活、变构调节、共价修饰。

2．酶含量的调节酶蛋白合成的诱导和阻遏、酶的降解速度。

五、酶的命名与分类

1．酶的分类氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。

2．酶的命名系统名称、习惯名称、推荐名称。

六、酶与医学的关系

1．酶与疾病的关系酶与疾病的发生、诊断及治疗的关系、酶活性测定的要求、国际单位。

2．酶在医学上的应用酶在临床检验、治疗、科学研究及生产中的应用、固定化酶、抗体酶的概念。

中、英文专业词汇：

biocatalyst

生物催化剂

proximityeffect

邻近效应

enzyme

酶

orientationarrange

定向排列

substrate

底物

multielementcatalysis

多元催化

monomericenzyme

单体酶

surfaceeffect

表面效应

oligomericenzyme

寡聚酶

rectangularhyperbola

矩形双曲线

Multienzymesystem

多酶体系

Michaelisequation

米氏方程式

multifunctionalenzyme

多功能酶

Michaelisconstant（Km）

米氏常数

tandemenzyme

串联酶

maximumvelocity（Vmax）

最大反应速度

simpleenzyme

单纯酶

movernumber

转换数

conjugatedenzyme

结合酶

doublereciprocalplot

双倒数作图法

apoenzyme

酶蛋白

optimumtemperature

最适温度

cofactor

辅助因子

optimumpH

最适pH

holoenzyme

全酶

inhibitor

抑制剂

metalloenzyme

金属酶

irreversibleinhibition

不可逆性抑制

metalactivatedenzyme

金属激活酶

reversibleinhibition

可逆性抑制

coenzyme

辅酶

competitiveinhibition

竞争性抑制

prostheticgroup

辅基

non-competitiveinhibition

非竞争性抑制

essentialgroup

必需基团

uncompetitiveinhibition

反竞争性抑制

activecenter

活性中心

activator

激活剂

bindinggroup

结合基团

essentialactivator

必需激活剂

catalyticgroup

催化基团

non-essentialactivator

非必需激活剂

activationenergy

活化能

katal（kat）

催量（开特）

specificity

特异性

zymogen

酶原

absolutespecificity

绝对特异性

allostericsite

变构部位

relativespecificity

相对特异性

allostericregulation

变构调节

stereospecificity

立体异构特异性

allostericenzyme

变构酶

induced-fithypothesis

诱导契合学说

allostericeffector

变构效应剂

transitionstate

过渡态

allostericactivator

变构激活剂

oxidoreductase

氧化还原酶

allostericinhibitor

变构抑制剂

tmnsferase

转移酶

covalentmodification

共价修饰

hydrolase

水解酶

inducer

诱导剂

lyase

裂解酶

corepressor

辅阻遏剂

isomerase

异构酶

lactatedehydrogenase（LDH）

乳酸脱氢酶

ligase

合成酶

creatinekinase（CK）

肌酸激酶

isoenzyme

同工酶

TaqDNApolymerase

TaqDNA聚合酶

ribozyme（RNAenzyme）

核酶

immobilizedenzyme

固定化酶

ratelimitingenzyme

限速酶

abzyme

抗体酶

enzyme-linkedimmunosorbentassay（ELISA）

酶联免疫吸附测定法

思考题：

1．试简述Km、Vmax的意义及测定方法。

2．酶促反应有何特点？

3．举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的？

4．酶的催化机制主要有哪些？

参考书：

1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:

W.H.Freeman,2007

2．RobertH.GlewandMiriamD.Rosenthal.Clinicalstudiesinmedical

biochemistry.3rded.NewYork:

OxfordUniversityPress,2007.

3．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:

WorthPublishers,2004.

4．DonaldVolt,JudithG.Volt.Biochemistry.3rded.JohnWiley&SonsInc.,2004.