生物化学教学大纲川北医学院.docx

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生物化学教学大纲川北医学院

基础医学院

《生物化学》课程教学大纲

课程中文名称：

生物化学

课程英文名称：

Biochemistry

课程编号：

1001082

学时：

96学分：

4.5

适用对象：

中西医临床医学专业（文科和理科）

一、课程的地位、教学目标和基本要求

生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来探讨生命现象的本质。

生物化学既是重要的专业基础课程，又与其他基础医学课程有着广泛而密切的联系。

通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释临床疾病的发病机理及采取的防治措施；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培养学生培养沟通和团结协作的能力。

本课程以现代教学观念为先导，以提高教学质量为目标，以创新设计和改革教学内容为重点，坚持以人为本，以学为主，坚持知识、能力、素质融为一体，坚持教与学的良性互动整体优化教学实施，切实突出学生学习的主体地位。

激发学生学习的主动性，提高综合分析能力、创新性思维能力、自学能力和知识运用能力。

本课程培养目标包括以下三个方面：

（一））教学目的

1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。

2.熟悉生物化学的基本概念。

3.了解营养物质的消化吸收。

（二）能力目标

1.能灵活运用生化知识在分子水平上探讨病因、阐明发病机理及制定疾病防治措施；

2.能测定常用临床生化项目，并能分析其对临床疾病的诊断意义，为后期临床专业课的学习及医学诊疗技术的操作奠定良好的基础。

（三）素质目标

1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风；2.培养学生有认真、扎实、严谨、创新的学习态度和作风，实事求是的科学态度；

3.提高扎实的逻辑思维力，形成良好的科学精神，分析问题和解决问题的能力；

4.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。

二、教学内容与要求

第一部分生物化学理论

绪论

【教学目的】

（一）掌握生物化学概念。

（二）了解当代生物化学研究的主要内容及其在医学中的重要性。

【授课学时】2学时

【授课内容】

1.重点阐述当代生物化学的概念

2.当代生化研究的主要内容

3.生物化学与医学

4.生物化学发展简史

5.本书内容与本期教学安排

6.生化学习方法简介

【重点难点】

重点：

生物化学的概念。

难点：

生物化学的重要性（即在现代医学发展中的地位和作用）。

第一模块生物大分子

第一章蛋白质的结构与功能

【教学目的】

（一）了解蛋白质的生物学功能。

（二）熟悉蛋白质的分子组成特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。

（三）掌握蛋白质一至四级结构的概念、要点、主要化学键及模体（motif）、结构域（domain）、分子伴侣（chaperon）的概念。

（四）了解蛋白质的分类；蛋白质结构与功能关系。

（五）掌握蛋白质重要的理化性质。

（六）熟悉蛋白质分离和纯化的方法及其原理。

【授课学时】5学时

【授课内容】

（一）蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成。

2.蛋白质的基本单位―L-α-氨基酸。

3.组成蛋白质的20种氨基酸的分类、化学结构和代表符号。

（二）蛋白质分子结构

1.肽键与肽；氨基酸残基；N-端与C-端；生物活性肽。

2.蛋白质的一级结构：

概念；化学键；意义。

3.蛋白质的二级结构：

概念、肽单元、α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲；模体（motif）；维持二级结构的化学键。

4.蛋白质的三级结构：

概念、特征、化学键；结构域、分子伴侣。

5.蛋白质的四级结构：

概念、亚基、化学键。

6.蛋白质的分类。

（三）蛋白质的结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系。

2.蛋白质空间结构与功能的关系：

蛋白质的变构作用。

肌红蛋白和血红蛋白的结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，血红蛋白结合氧的协同效应，Hb的氧离曲线及其生理意义，结合氧时Hb分子内的变化。

（四）蛋白质的理化性质及其分离纯化

1.蛋白质的理化性质：

两性解离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应。

2.蛋白质的分离和纯化：

透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。

3.多肽链中氨基酸序列分析（自学）。

4.蛋白质空间结构测定（自学）。

【重点难点】

重点：

蛋白质的空间结构及结构与功能的关系。

难点：

肽平面、通过血红蛋白结合氧的过程理解协同效应。

第二章核酸的结构与功能

【教学目的】

（一）掌握核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。

（二）掌握核酸一级结构的概念及连接键。

（三）掌握DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。

（四）熟悉DNA的超螺旋结构、核小体的组成。

（五）掌握RNA的分类、mRNA的结构特点、tRNA一级结构及二级结构的特点、rRNA的功能。

（六）掌握DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。

（七）了解DNA双螺旋结构的多样性；其他小分子RNA及RNA组学；核酸的一般理化性质；核酸酶的概念、分类及作用。

【授课学时】4学时

【授课内容】

（一）核酸的分类、分布及其生物学作用。

（二）核酸的化学组成及一级结构

1.核酸的元素组成。

2.核酸的化学成分：

碱基：

嘌呤碱（腺嘌呤、鸟嘌呤）和嘧啶碱（胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）的化学结构；戊糖：

核糖和脱氧核糖。

3.核酸的基本单位：

核苷酸。

核苷酸的组成及连接方式、主要的核苷酸。

4.体内几种重要的游离核苷酸：

ATP、GTP；cAMP、cGMP。

5.核酸分子的一级结构的概念及连接键、核酸一级结构的书写方式。

（三）DNA的空间结构与功能

1.DNA的碱基组成及Chargaff规则。

2.DNA的二级结构：

DNA双螺旋结构的要点、碱基配对原则；DNA双螺旋结构的多样性。

3.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：

超螺旋结构的概念、核小体组成、染色质中的组装。

4.DNA的功能。

（四）RNA的结构与功能：

1.RNA的分类。

2.信使RNA的结构与功能：

mRNA的结构特点及功能。

3.转运RNA的结构与功能：

tRNA一、二、三级结构的特点；tRNA的功能。

4.核蛋白体RNA的结构与功能：

原核生物的rRNA；真核生物的rRNA；核糖体的组成。

5.其它小分子RNA：

核内小RNA（snRNA）、胞浆小RNA（scRNA）、核仁小RNA（snoRNA）。

（五）核酸的理化性质、变性和复性及其应用

1.核酸的一般理化性质：

紫外吸收、高分子性质、两性性质。

2.DNA的变性：

增色效应、解链温度（Tm）。

3.DNA的复性与分子杂交。

（六）核酸酶

【重点难点】

重点：

DNA的双螺旋结构。

难点：

分子杂交技术的原理。

第三章酶

【教学目的】

（一）掌握酶的概念。

（二）熟悉酶的分子组成：

全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用、维生素构成的辅酶与辅基。

（三）掌握酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。

（四）掌握酶促反应的特点：

高效性、特异性、可调节性。

（五）了解酶促反应的机制。

（六）掌握影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。

（七）熟悉不可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。

（八）了解酶浓度和激活剂对反应速度的影响；酶活性测定及酶活性单位。

（九）掌握酶原及酶原激活的概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。

（十）熟悉酶原激活的机理；酶的变构调节；化学修饰调节的特点；乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。

（十一）了解酶含量调节；酶的命名与分类；酶与医学的关系。

【授课学时】6学时

【授课内容】

（一）酶的分子结构与功能

1.酶的分子组成：

单纯酶和结合酶、全酶、辅酶与辅基。

2.酶的活性中心：

酶活性中心的概念、必需基团。

（二）酶促反应的特点与机制

1.酶促反应的特点：

高效性、特异性、酶促反应可调节性。

2.酶促反应的机制：

诱导契合假说、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。

（三）酶促反应动力学

1.底物浓度对反应速度的影响：

米-曼氏方程式；Km与Vm的意义；酶的转换数；Km值与Vm值的测定。

2.酶浓度对反应速度的影响。

3.温度对反应速度的影响：

最适温度。

4.pH对反应速度的影响：

最适pH。

5.抑制剂对反应速度的影响：

不可逆性抑制作用的概念、类型及其特点；可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。

6.激活剂对反应速度的影响：

必需激活剂、非必需激活剂。

7.酶活性测定与酶活性单位：

酶活性测定；酶活性单位。

（四）酶的调节

1.酶活性调节：

酶原与酶原的激活；变构酶及变构调节；共价修饰调节。

2.酶含量的调节：

酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控。

3.同工酶：

LDH同工酶、CK同工酶。

（五）酶的命名与分类

1.酶的命名：

习惯命名、系统命名。

2.酶的分类。

（六）酶与医学的关系

1.酶和疾病的关系。

2.酶在医学上的应用。

【重点难点】

重点：

1.酶的活性中心及催化特点。

2.酶促反应动力学，米-曼氏方程，Km与Vmax值的意义。

3.可逆性抑制剂对酶促反应的影响及其生理意义。

4.酶活性的调节。

难点：

1.酶催化作用的机理。

2.米-曼氏方程、抑制剂对酶促反应的影响及生理学意义。

3.酶活性调节。

第二模块物质的代谢

第四章糖代谢

【教学目的】

（一）了解糖的生理功能及消化吸收。

熟悉糖在体内的代谢概况。

（二）掌握糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。

熟悉糖酵解的ATP生成及生理意义。

了解糖酵解的调节。

（三）掌握糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。

熟悉糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。

了解糖有氧氧化的调节及巴斯德效应。

（四）了解磷酸戊糖途径的反应过程及调节。

掌握磷酸戊糖途径的特点及生理意义。

熟悉磷酸戊糖途径的限速酶。

（五）掌握糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义。

熟悉糖原合成和分解的过程及调节。

了解糖原累积症。

（六）掌握糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义。

熟悉糖异生的组织和细胞定位、糖异生途径及乳酸循环的过程及其生理意义。

了解糖异生的调节。

（七）掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平；血糖的来源与去路；胰岛素降低血糖的机制；胰高血糖素升高血糖的机制。

熟悉肾上腺素的调节机制。

了解糖皮质激素的调节机制；高血糖、糖尿症及低血糖。

【授课学时】7学时

【授课内容】

（一）概述：

糖的生理功能，消化吸收，代谢概况。

（二）糖的无氧分解：

糖酵解的概念，细胞定位，反应过程（阶段1：

葡萄糖分解成丙酮酸；阶段2：

丙酮酸转变成乳酸）；限速酶；生理意义；糖酵解的调节。

（三）糖的有氧氧化：

概念，细胞定位，反应过程，分三阶段（葡萄糖→丙酮酸，丙酮酸→乙酰CoA，三羧酸循环及氧化磷酸化）；丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,丙酮酸脱氢酶复合体；三羧酸循环的反应过程、特点及生理意义；限速酶；产生的ATP；有氧氧化的调节。

（四）磷酸戊糖途径：

反应过程，特点及生理意义。

（五）糖原的合成与分解：

合成代谢基本过程及关键酶；分解代谢基本过程及关键酶；糖原合成与分解的调节；糖原累积症（自学）。

（六）糖异生：

概念、原料、部位、途径、限速酶、调节及生理意义；乳酸循环的过程及其生理意义。

（七）血糖及其调节：

血糖的含量、来路及去路；激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的调节作用）；血糖水平异常。

【重点难点】

重点：

糖酵解和三羧酸循环的基本过程及生理意义。

难点：

糖代谢途径的协同调节。

第五章脂类代谢

【教学目的】

（一）掌握脂类、必需脂酸的概念。

熟悉脂类主要生理功能。

（二）熟悉脂肪消化吸收的条件；胆汁酸盐及辅脂酶的作用；乳糜微粒的形成。

了解脂类消化吸收过程。

（三）掌握甘油三酯合成的原料。

熟悉合成的部位。

了解合成过程。

（四）掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节；脂肪酸β-氧化的细胞定位、基本过程、关键酶及能量生成；酮体的概念、合成及利用的部位、过程和生理意义。

熟悉甘油的代谢。

了解脂肪酸的其它氧化方式。

（五）掌握脂肪酸合成的部位、原料、限速酶。

熟悉脂肪酸合成的调节。

了解合成基本过程。

（六）了解多不饱和脂肪酸的重要衍生物。

（七）了解甘油磷脂的组成、分类及结构。

熟悉甘油磷脂的合成部位、原料、基本过程、甘油磷脂降解的酶类及其作用部位。

了解鞘磷脂的化学组成及结构；神经鞘磷脂的合成部位、原料、过程及降解。

（八）掌握胆固醇合成的细胞定位、合成原料、关键酶。

熟悉胆固醇合成的调节、胆固醇的转化。

了解胆固醇合成过程。

（九）掌握血脂的概念及组成；血浆脂蛋白分类、组成、结构特点及生理功能；载脂蛋白概念、种类和功用。

（十）熟悉四种脂蛋白的代谢概况。

【授课学时】6学时

【授课内容】

（一）不饱和脂肪酸的命名及分类：

命名、分类原则。

（二）脂类的消化与吸收。

（三）甘油三酯的代谢

1.甘油三酯的合成代谢：

合成部位，合成原料，合成基本途径（甘油一酯途径和甘油二酯途径）。

2.甘油三酯的分解代谢：

脂肪动员，脂肪酸的β-氧化，脂肪酸的其他氧化方式；酮体的生成、酮体的利用、生理意义及调节。

3.脂肪酸的合成代谢：

软脂酸合成部位，合成原料，合成基本过程，脂肪酸碳链的加长，合成调节。

4.多不饱和脂肪酸的重要衍生物――前列腺素、血栓烷及白三烯。

（四）磷脂的代谢

1.甘油磷脂代谢：

甘油磷脂的组成、分类及结构；甘油磷脂的合成部位、合成原料及合成基本过程（甘油二酯合成途径、CDP-甘油二酯合成途径）；甘油磷脂的降解。

2.鞘磷脂代谢：

鞘脂的化学组成及结构，鞘磷脂的代谢：

鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解。

（五）胆固醇代谢

1.胆固醇的分布及生理功能。

2.胆固醇的合成：

合成部位、合成原料、合成基本过程、合成的调节。

3.胆固醇的转化：

转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇。

（六）血浆脂蛋白代谢

1.血脂及其组成。

2.血浆脂蛋白的分类、组成及结构。

3.载脂蛋白的概念、种类及其功能。

4.血浆脂蛋白代谢：

乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白的代谢。

5.血浆脂蛋白代谢异常：

高脂蛋白血症、遗传性缺陷。

（自学）

【重点难点】

重点：

1.脂动员过程、调节和意义。

2.脂肪酸的氧化分解过程、定位、限速酶及意义。

3.酮体的生成和利用的部位及其生理意义。

难点：

1.脂肪酸的合成。

2.血浆脂蛋白代谢。

第六章生物氧化

【教学目的】

（一）掌握生物氧化的概念。

了解生物氧化的方式及生物氧化的特点。

（二）掌握呼吸链的概念、组成及特点，两条重要的氧化呼吸链排列顺序。

了解呼吸链排列顺序确定的实验依据。

（三）掌握氧化磷酸化的概念及偶联部位。

熟悉氧化磷酸偶联部位确定的实验及数据，P/O比值的定义及意义。

了解氧化磷酸化的偶联机制。

（四）熟悉抑制剂、ADP、甲状腺素对氧化磷酸化的影响。

了解线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。

（五）掌握体内能量的储存和利用形式，ATP的生成和利用。

熟悉高能键与高能化合物的概念，常见的高能化合物。

（六）掌握胞液中NADH转运进入线粒体氧化的机制。

了解腺苷酸载体及线粒体蛋白的跨膜转运。

（七）了解其他氧化体系。

【授课学时】4学时

【授课内容】

（一）生物氧化的概念，生物氧化的方式及生物氧化的特点。

（二）生成ATP的氧化体系

1.呼吸链：

概念，组成：

4种酶复合体的名称、组成及功能。

2.呼吸链的排列顺序：

NADH氧化呼吸链，琥珀酸（FADH2）氧化呼吸链。

（三）氧化磷酸化

1.氧化磷酸化的概念；氧化磷酸化偶联部位，偶联部位确定，P/O比值的定义及意义；自由能变化。

2.氧化磷酸化的偶联机制，化学渗透假说的基本要点；ATP合酶的组成与功能。

（四）影响氧化磷酸化的因素

1.抑制剂：

呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。

2.ATP的调节作用。

3.甲状腺激素的作用。

4.线粒体DNA突变。

（五）ATP

1.高能磷酸键，高能磷酸化合物。

2.ATP的生成和利用；能量的储存形式和利用形式。

（六）通过线粒体内膜的物质转运

1.线粒体内膜的主要转运蛋白。

2.胞液中的NADH的氧化：

α-磷酸甘穿梭，苹果酸-天冬氨酸穿梭。

3.腺苷酸载体。

4.线粒体蛋白质的跨膜转运。

（七）其他氧化体系。

1.需氧脱氢酶和氧化酶。

2.过氧化物酶体中氧化酶类：

过氧化氢酶和过氧化物酶。

3.超氧物歧化酶。

4.微粒体中的氧化酶类：

单氧酶和加双氧酶。

【重点难点】

重点：

1.生物氧化的概念及生理意义。

2.呼吸链的概念、线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序及氧化磷酸化的概念。

难点：

1.呼吸链电子传递机制和能量释放。

2.氧化磷酸化的偶联机制——化学渗透假说。

第七章氨基酸代谢

【教学目的】

（一）掌握氮平衡的概念，必需氨基酸的概念及种类。

熟悉蛋白质的生理功能、营养价值及生理需要量。

（二）了解蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过程。

熟悉蛋白质的腐败作用及腐败产物。

（三）熟悉泛素的概念，蛋白质降解的泛素反应，氨基酸代谢概况。

了解体内蛋白质的转换更新。

（四）掌握氨基酸脱氨基作用方式：

转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基作用的基本过程，转氨酶及辅酶，L-谷氨酸脱氢酶。

熟悉α-酮酸代谢。

（五）掌握体内氨的来源，尿素生成鸟氨酸循环的器官、细胞定位及反应过程。

熟悉体内氨的转运，尿素合成调节。

了解高血氨症和氨中毒。

（六）熟悉氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生理活性物质。

（七）掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。

熟悉产生一碳单位的氨基酸及一碳单位的相互转变。

（八）掌握活性甲基的形式。

熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。

了解含硫氨基酸的代谢。

（九）熟悉由苯丙氨酸和酪氨酸代谢生成的生理活性物质，苯酮酸尿症、白化病。

了解色氨酸及支链氨基酸的代谢。

【授课学时】6学时

【授课内容】

（一）蛋白质的营养作用

1.蛋白质与氨基酸的营养重要性。

2.蛋白质的需要量和营养价值：

氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值。

（二）蛋白质的消化吸收及腐败作用

1.蛋白质的消化：

胃、小肠的消化作用。

2.氨基酸的吸收：

氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基环对氨基酸的转运作用、肽的吸收。

3.蛋白质的腐败作用：

胺类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成。

（三）氨基酸的一般代谢

1.体内蛋白质的转换更新：

各种酶、泛素及代谢概况。

2.氨基酸的脱氨基作用：

转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环。

3.α-酮酸的代谢：

非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能。

（四）氨的代谢

1.体内氨的来源：

三个主要来源。

2.氨的转运：

丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用。

3.体内氨的去路：

尿素的生成；鸟氨酸循环学说及详细步骤；尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒。

（五）个别氨基酸的代谢

1.氨基酸的脱羧基作用：

γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺。

2.一碳单位代谢：

一碳单位与四氢叶酸；一碳单位与氨基酸代谢；一碳单位的相互转变；一碳单位的生理功能。

3.含硫蛋氨酸的代谢：

甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。

4.芳香族蛋氨酸的代谢：

苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢。

5.支链蛋氨酸的代谢：

三种重要支链氨基酸的代谢（自学）。

【重点难点】

重点：

1.氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢、尿素合成的部位、途径及生理意义。

2.一碳单位的概念、来源、载体、种类及生理意义。

难点：

一碳单位的代谢。

第八章核苷酸代谢

【目的要求】

（一）了解核酸消化概况及核苷酸的生理功用。

（二）掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。

了解合成的过程及合成调节。

（三）掌握脱氧核苷酸的生成。

了解嘌呤核苷酸补救合成途径；嘌呤核苷酸的相互转变；嘌呤核苷酸的抗代谢物。

（四）掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物。

了解嘌呤核苷酸的分解代谢过程；痛风症及别嘌呤醇的作用。

（五）掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。

掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。

了解从头合成途径的过程及其调节。

（六）了解嘧啶核苷酸补救合成途径；嘧啶核苷酸抗代谢物。

（七）熟悉嘧啶核苷酸分解代谢的终产物；了解嘧啶核苷酸的分解代谢的过程。

【授课学时】4学时

【授课内容】

（一）嘌呤核苷酸代谢

1.核酸消化概况及核苷酸的生理功用。

2.嘌呤核苷酸的合成代谢：

嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物。

3.嘌呤核苷酸的分解代谢：

基本过程、最终产物及痛风症。

（二）嘧啶核苷酸代谢

1.嘧啶核苷酸的合成代谢：

嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成；嘧啶核苷酸的抗代谢物。

2.嘧啶核苷酸的分解代谢：

基本过程及代谢产物。

【重点难点】

重点：

1.嘌呤及嘧啶核苷酸代谢异同点比较。

2.脱氧核苷酸的生成。

难点：

核苷酸从头合成途径。

第九章非营养物质代谢

【教学目的】

（一）熟悉生物转化的概念及意义，生物转化反应的主要类型。

了解各种类型的反应过程。

（二）掌握胆汁酸的分类。

熟悉初级胆汁酸生成的部位及关键酶，次级胆汁酸生成的部位、胆汁酸肠肝循环的概念及生理意义，胆汁酸的功能。

（三）熟悉胆色素的种类，胆红素的生成和转运，胆红素在肝脏中的转变，胆红素在肠道中的转变及胆素原肠肝循环。

（四）了解血清胆红素与黄胆。

【授课学时】4学时

【授课内容】

（一）生物转化作用

1.生物转化的概念。

2.反应的主要类型。

3.生理意义。

（二）胆汁与胆汁酸的代谢

1.胆汁。

2.胆汁酸代谢。

（1）胆汁酸的分类。

（2）胆汁酸盐代谢：

初级胆汁酸的生成；次级胆汁酸的生成与肠肝循环。

（三）胆色素代谢与黄疸

1.胆红素的生成和转运。

2.胆红素在肝脏中的转变。

3.胆红素在肠道中的变化。

4.血清胆红素与黄疸。

【重点难点】

重点：

1. 酶的变构调节及共价修饰调节。

2. 酶蛋白合成的诱导与阻遏。

难点：

三大物质（糖、脂肪、氨基酸）代谢的相互转化。

第三模块遗传信息的传递

第十章复制

【教学目的】

（一）掌握遗传信息传递的中心法则。

（二）掌握DNA的半保留复制、半不连续复制概念。

熟悉双向复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念。

了解半保留复制的实验依据及半保留复制的意义。

（三）掌握参与DNA复制的酶及蛋白因子的作用。

熟悉复制保真性的酶学依据。

了解复制的化学反应。

（四）熟悉DNA复制的过程的主要步骤。

（五）掌握逆转录、逆转录酶的概念。

熟悉逆转录的基本过程。

了解逆转录研究的意义，滚环复制和D环复制。

（六）了解DNA的损伤。

熟悉DNA的修复。

【授课学时】5学时

【授课内容】

（一）DNA的半保留复制的概念、特点、实验根据；双向复制、复制的半不连续性。

（二）参加DNA复制的有关酶类及因子：

DNA聚合酶、引物酶、解旋酶、拓朴异构酶、DNA连接酶、单链DNA结合蛋白。

DNA复制的保真性。

（三）DNA的复制主要过程：

复制子、复制叉、引物、冈崎片段、合成方向、DNA合成的原料；真核生物DNA复制的特点。

（四）DNA的逆转录合成和其它复制方式

1.逆转录病毒和逆转录酶。

2.逆转录研究的意义。