第6章蛋白质10学时.docx

1、第6章蛋白质10学时第6章 蛋白质（10学时）本章重点、难点：重点:着重掌握蛋白质变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化；以及加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中蛋白质的营养特性及其评价。难点：蛋白质的功能性质，蛋白质构象变化对其性质的影响。本次授课内容第6章 蛋白质6.1 蛋白质的组成、结构与分类6.2 蛋白质的物化性质及其在食品中的应用基本要求掌握：1.构成蛋白质的元素，基本单元-氨基酸的结构与类型；蛋白质的种类、结构特点； 2. 蛋白质的重要性质及其在食品加工中的应用重点：蛋白质的组成结构与分类特点，与食品有关的理化性质第6章 蛋白质概述蛋白质是生物机体

2、的重要组成成分，无论低等的微生物、还是高等的动植物，其组织细胞中都离不开蛋白质成分。细胞中蛋白质一般占活细胞干重的50左右。当然，生物的种类不同、器官组织不同，其蛋白质的种类与含量也千差万别。蛋白质对于细胞的结构和功能起着重要作用，这与蛋白质的化学组成和结构有关。许多种蛋白质已经从生物材料中分离提纯，其相对分子质量大约在5000到几百万道顿（Dalton)之间。 蛋白质也是食品的重要成分，对食品的营养价值和食品的色、香、味等都起着重要作用。表61 常见食物的蛋白质含量食物蛋白质含量（）食物蛋白质含量（）食物蛋白质含量（）猪肉13.318.5鸡蛋13.4花生25.8牛肉15.821.5稻米8.5

3、大豆39.0羊肉14.318.7小麦12.4菠菜1.8鸡肉21.5小米9.4油菜1.4肝1819玉米8.6大白菜1.1脑79高粱9.6白萝卜0.6鲤鱼18.1小麦粉11.0桔子0.9牛乳3.5红薯1.3苹果0.2食品化学与营养课程学习蛋白质一章，主要了解和掌握蛋白质在食品贮藏加工中的理化性质，蛋白质在食品加工中的功能特性及其利用，认识蛋白质的营养特性、膳食供给量及食物来源。首先，我们简要复习蛋白质的一般组成、结构与分类。6.1 蛋白质的组成、结构与分类6.1.1 蛋白质的元素组成 蛋白质主要由50%55% C、6%7% H、20%23% O、12%19% N、0.2%3%S等元素组成，有些蛋白

4、质分子还含有Fe、I、P或Zn。6.1.2 蛋白质的单体成分氨基酸的特点 蛋白质完全水解的产物几乎都是-氨基酸，分子中均包括：-NH2、-COOH、-碳原子、H原子和R基团（侧链）。它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由20种不同-氨基酸组成的生物大分子，包括羟脯氨酸在内有21种。 自然界的AA主要为L型AA。除蛋白质氨基酸外，自然界还有其它非蛋白质氨基酸，其构型、-NH2的位置不一定相同。6.1.2.1 20种蛋白AA，根据R基的极性可分为以下四类： AA的非解离形式 AA的两性离子形式(1) 非极性AA（8种）：包括Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Trp、Pro；(

5、2) 无电荷的极性AA（7种）：包括Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln、Gly；(3) PH7（生理条件下）带正电荷的极性AA（3种）：Lys、Arg、His（碱性AA，分别具有-NH2、胍基和咪唑基）；(4) PH7（生理条件下）带负电荷的极性AA（2种）：Asp、Glu（酸性AA）。表6-2 蛋白质中常见的-氨基酸名 称简 写符 号相对分子质量化学名称结构式（中性pH）3个字母 1个字母丙氨酸AlanineAla A89.1-氨基丙酸精氨酸ArginineArg R174.2-氨基-胍基戊酸天冬酰胺AsparagineAsn N132.1天冬酸酰胺天冬氨酸Aspartic ac

6、idAsp D133.1-氨基琥珀酸半胱氨酸CysteineCys C121.1-氨基-巯基丙酸谷氨酰胺GlutamineGln Q146.1谷氨酸酰胺谷氨酸Glutamic acidGlu E147.1-氨基戊二酸甘氨酸GlycineGly G75.1-氨基乙酸组氨酸HistidineHis H155.2-氨基-咪唑基丙酸异亮氨酸IsoleucineIle I131.2-氨基-甲基戊酸亮氨酸LeucineLeu L131.1-氨基异己酸赖氨酸LysineLys K146.2-二氨基己酸蛋氨酸MethionineMet M149.2-氨基-甲硫醇基正丁酸苯丙氨酸PHenylalaninePhe

7、 F165.2-氨基-苯基丙酸脯氨酸ProlinePro P115.1吡咯烷-2-羧酸丝氨酸SerineSer S105.1-氨基-羟基丙酸苏氨酸ThreonineThr T119.1-氨基-羟基正丁酸色氨酸TrytophanTrp W204.2-氨基-3-吲哚基丙酸酪氨酸TyrosineTyr Y181.2-氨基-对羟苯基丙酸缬氨酸ValineVal V117.1-氨基异戊酸 必需氨基酸EAA：机体不能自身合成或合成不足，而必需从食物中摄取补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA）。20种AA中，人体的必需氨基酸有Thr、 Val、Leu、Ile、Trp、Phe、Lys、Met 8种，而对于婴儿E

8、AA还包括His（称半必需AA）。EAA是食品蛋白质的营养价值评价指标之一。6.1.2.2 氨基酸的理化性质（Physicochemical Properties of Amino Acids）及其在食品中的应用6.1.2.2.1主要物理性质（1）溶解性 一般蛋白AA溶于水，难溶于乙醇、乙醚。但Tyr 仅在热水中溶解，Cys-Cys 不溶于热、冷水，Pro 、OHPro可溶于乙醇 、乙醚。所有AA都溶于强酸、强碱溶液。 （2）AA的熔点均较高，一般为200300。（3）光学性：20种AA除Gly外，都至少有1个C*，而具有旋光性。天然AA为L构型。旋光性也称氨基酸的立体化学。6.1.2.2.2

9、 主要化学性质（1）AA的酸碱性与等电点PI AA分子中，COOH、NH2及R基都有一定的PK值，其大小决定了PI的大小。一般PK的编号从最酸的解离基团依次开始为PK 1、PK 2、PK3。 关于PI的计算方法 对于单COOH、单NH2的AA来说，PI12（PK 1PK 2） 对于除了COOH、NH2外，还有R解离时，PI解离式中的两性离子两边的PK的平均值。具体为： 酸性的氨基酸的PI12（PK 1PK 2）（即PKCOOHPK R） 碱性的氨基酸的PI12（PK 2PK 3）（即PKNH2PK R） 一般单COOH、单NH2的AA的PI都近于PH6； 应用：工业上利用PI时的AA的结晶性生

10、产AA，如味精的生产。（2）AA与甲醛的反应及其利用 先用HCHO与AA反应，将NH2封闭起来（减少其碱性，增加NH3 的酸性，解离出H），再用碱滴定AA上的所有H，根据碱消耗量计算AA的总量。反应式如下（沈上P93）： 应用：测定游离AA的含量。（3）AA与亚硝酸反应 室温下，AA上的一个NH2与HNO2反应，定量地产生一分子N2，据此可测定AA中的氨基氮的含量，此反应称为万斯赖（Van Slyke）反应。（4）AA与水合茚三酮的反应 水合茚三酮与氨基酸溶液一起共热，生成蓝紫色化合物，同时放出CO2 。大多数是蓝色或紫色，在570nm波长处有最大吸收值。仅脯氨酸和羟基脯氨酸生成黄色产物，ma

11、x为440nm。由于不同AA与之反应后生成的颜色有差异，故一般不作定量方法，而用于定性反应。（5）AA与金属离子的反应 一些重金属离子如Cu2、Co2、Mn2、Fe2、Zn2等，可与AA中的COOH、NH2、SH等螯合。（6）AA与荧光胺反应此化合物和一级胺反应生成强荧光衍生物，因而，可用来快速定量测定氨基酸、肽和蛋白质。此法灵敏度高，激发波长390nm，发射波长475nm。（7）AA的紫外吸收 Trp、Tyr 、Phe分别在278、275和260nm处出现最大紫外吸收；胱氨酸在230nm处有弱吸收；所有蛋白质氨基酸均可在210 nm附近产生吸收；均无可见光吸收。6.1.3 蛋白质的部分降解产

12、物肽（自学食化教P152-156） 对于高蛋白饮料、高蛋白果冻类食品，以多肽代替蛋白，有何优势？ 服用氨基酸口服液与多肽口服液，哪种更有可能导致腹泻？为什么？ 谷胱甘肽是一种重要的生物活性肽，有哪些主要的生物功能？ 6.1.4 蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构和空间结构。一级结构 Primary Structure二级结构 Secondary Structure超二级结构 Supersecondary Structure结构域 Domain三级结构 Tertiary Structure四级结构 Quaternary Structure蛋白质结构层次6.1.4.1 一级结构（化学结构） 一级

13、结构 指蛋白质分子中的各氨基酸残基的排列顺序与连接方式。目前所发现的生物世界蛋白质只有L型-氨基酸才能构成，氨基酸残基之间通过肽键连结（即一个氨基酸的-氨基与另一个氨基的-羧基结合失去一分子水，形成肽键），由n个氨基酸构成的蛋白质含有（n-1）个肽键。蛋白质的末端氨基酸与在肽链中的氨基酸不同，以游离的-氨基存在的一端，称之为蛋白质的N-端，习惯上列在左侧；另一端是以游离的-羧基存在，则称为C-端，习惯上在右侧。6.1.4.2 空间结构（高级结构或称构象） 又分为二、三、四级，统称为“高级结构”。由简单到复杂，依靠一些相应的化学键得以稳定。 主要的化学键有：(1) 盐键：蛋白质分子中的侧链上可能

14、带有正、负电荷，从而使之具有两性。同一分子的正、负电荷在一定的条件下（非PI时，王璋136137）能形成离子对盐键。如：Lys、Arg等中的侧链NH2和肽链末端的NH2的离子形式NH3与Asp、Glu等中的侧链COOH或肽链末端的COOH的离子形式COO之间形成盐键。盐键的结合力较强，但易被酸、碱破坏。(2) 氢键：主要由肽链上的羰基CO氧与亚氨基NH氢形成的OH键，这是蛋白质分子中最稳定的因素，它存在于链内、链间，对二级结构螺旋、折叠的稳定起主要作用。此外，AA残基上的OH上的H（如Tyr）也可与主链上CO上的O、侧链COOH上的O（Glu）之间形成氢键，对稳定三、四级结构起作用。(3) 二

15、硫键：蛋白质分子中的2个Cys之间脱氢氧化结合而成SS，对蛋白质的空间结构很重要，一旦破坏即导致生物活性丧失。链内、链间存在。(4)范德华引力：存在于极性基团之间、偶极之间等的相互作用力，对稳定三、四级结构起作用。(5)疏水键：指两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力。在蛋白质分子中的许多疏水基团都有一种自然趋势为避开水相而相互聚集藏在蛋白分子内部，形成一疏水区，它驱动蛋白质链的折叠，对稳定蛋白质的空间结构起作用。但加入非极性溶剂可破坏疏水键。(6)酯键：AA残基上的OH与二羧基氨基酸上的非COOH之间成酯。当发生水解时即被破坏。此外，Ca、Mg等金属离子存在于某些蛋白分子中起稳定结构

16、的作用，如牛奶清蛋白中的Ca离子。A氢键；B偶极相互作用；C疏水相互作用；D二硫键；E离子相互作用 图61 决定蛋白质二级、三级结构的键和相互作用 二级结构 典型的二级结构有螺旋、折叠和转角。它们主要依靠氢键得以稳定（生化中已详述，本处不再细讲）。如,肌红蛋白（Mb）中的螺旋所占比例达70；胶元蛋白则是由三条多肽链相互缠绕在一起的螺旋，其中的每一条肽链本身是一条螺旋，但不同于螺旋，因为胶元蛋白分子中有25的Pro和羟Pro，主链上的NH不足以产生主链氢键来形成螺旋结构。 三级结构主要由盐键、氢键、和疏水键维系。如, 肌红蛋白（Mb）的紧密的椭圆形三级结构。 四级结构各亚基在三级结构上缔合而成的

17、结构。如, 血红蛋白（Hb）的4个亚基，每个类似于Mb的三级结构，4个缔合成正四面体四级结构。 图6-2 螺旋三维结构 图6-3 折叠片结构6.1.5 蛋白质的分类6.1.5.1 按照化学组成与溶解度可分为简单蛋白质：仅含有氨基酸的蛋白质；结合蛋白质：由氨基酸和非蛋白质成分组成。结合蛋白质中的非蛋白质成分称为辅基。根据辅基的不同可将结合蛋白质分为若干小类。 衍生蛋白质，指蛋白质的降解产物，如胨、肽等，溶于水，加热一般不凝聚。 清蛋白（白蛋白） 溶于水、稀酸（碱、盐），含Trp多。 球蛋白 不溶于水，其它同上，植物类加热不凝，Arg多。 谷蛋白 只溶于稀碱（酸），动物无，含Glu多。单纯蛋白质

18、醇溶谷蛋白 可溶于乙醇中，加热不凝，非极侧链多。 组蛋白 溶于水及稀酸，含Arg、Lys多呈碱性，动物类。 精蛋白 溶于水及稀酸，含Arg、Lys、His多。 硬蛋白 角、发、骨等中，不溶于水、盐、稀酸（碱） 核蛋白 如核糖体蛋白， 糖蛋白 如血浆粘蛋白 脂蛋白 如LDL、HDL等结合蛋白质 磷蛋白 如乳中酪蛋白、卵黄磷蛋白色蛋白 单纯蛋白与含金属色素结合而成，如叶绿蛋白、肌红蛋白、血红蛋白金属蛋白：如醇脱氢酶。6.1.5.2 按分子形状分为：球蛋白等（溶菌酶；食品中的大部分蛋白，如大豆球蛋白）纤维蛋白（角、毛发等）：胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白；。6.1.5.3 按功能，分为 结构蛋

19、白 如膜蛋白，核糖体蛋白等 生物活性蛋白，如酶、激素、抗体等食品蛋白 6.1.5.4 食品蛋白质与蛋白质在食品加工中的意义 所有来自生物的蛋白质，理论上都可属于食品蛋白质。但强调，只有那些易于消化、无毒、富有营养、在食品产品中显示功能性质和来源丰富的蛋白质，才称为食品蛋白质。所以，要认识食品蛋白质，首先要认识蛋白质的理化性、营养性、功能性质、以及蛋白资源的开发潜力。 蛋白质在食品加工中的重要意义在于：1）三大营养素之一；2）为食品提供色、香、味、形（组织结构）；3）具有生物活性功能的蛋白质作为开发功能性食品的基料Proteins contain amino acids,sometimes re

20、ferred to as building blocks of protein. Dietary protein is supplied from plant and animal sources. Proteins are needed to build and repair body tissue and for the metabolic functions of our bodies. Primary protein structure is sequence of a chain of amino acids. Secondary protein structure occurs w

21、hen the sequence of amino acids are linked by hydrogen bonds. Tertiary protein structure occurs when certain attractions are present between alpha helices and pleated sheets. Quaternary protein structure is a protein consisting of more than one amino acid chain.Proteins are polymers of amino acids.

22、The shape and thus the function of a protein is determined by the sequence of its amino acids.Proteins must be broken down (hydrolyzed) to amino acids before they can be used. Once absorbed, amino acids are utilized to make proteins,converted to energy, or stored as fat. About 20 percent of the huma

23、n body is made of protein.Functions of proteins include:1)Enzymes such as trypsin and pepsin;2)Storage such as ovalbumin and ferritin;3)Transport such as hemoglobin and lipoproteins;4)Contractile such as actin and myosin;5)Protective such as antibodies and thrombin;6)hormones such as insulin and gro

24、wth hormone;7)Structural such as keratin,collagen,and elastin;8)MembranesAmino acids contain an amino group (-NH2) and acid group (-COOH).There are twenty amino acids that are found in proteins.Amino acids join by forming peptide bonds.A peptide bond is formed by the condensation of the amino group

25、(-NH2) of one amino acid with the acid group (-COOH) of another amino acid resulting in the loss of water. Condensation reactions involve the removal of water and formation of a bond.The reversal of this is hydrolysis ,which involves the addition of water. Peptidebonds are not easily broken.Cooking

26、would not normally result in the breaking of peptide bonds to yield amino acids from proteins.The amino acids form proteins due to the reaction between the amino group of one amino acid and the carboxyl group of another. The conformation of a protein molecule in the native state is determined by the

27、 primary structure,the secondary structure, and a tertiary structure.How the proteins contribute to the color,texture,and flavor of foods?Color. The role of protein in color of foods is not clear-cut.In most instances it may either play a role through its interaction or sa part of a complex molecule

28、.One of the biggest roles is through the Maillard Reaction, a browning reaction between an amino group and a reducing group of a carbohydrate.The reactions between proteins and sugars is the most common of these browning reactions that occur in baked products and a number of other foods. Selected co

29、lor pigments, such as chlorophyll,are bound in the chloroplasts in a protein-lipid matrix.Texture. Texture contributions of protein foods are not uncommon. For example,custards are protein gels where the gel strength is influenced by the ovalbumin denaturation. Another clear example is in the production of yogurt. In this particular case the texture of yogurt is influenced by the gelation of casein.Flavor. The contribution of flavor is not clear-cut.Some proteins and the amino acids may ad