第6章蛋白质10学时.docx

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第6章蛋白质10学时

第6章蛋白质（10学时）

本章重点、难点：

重点:

着重掌握蛋白质变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化；以及加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中蛋白质的营养特性及其评价。

难点：

蛋白质的功能性质，蛋白质构象变化对其性质的影响。

[本次授课内容]

第6章蛋白质

6.1蛋白质的组成、结构与分类

6.2蛋白质的物化性质及其在食品中的应用

[基本要求]

掌握：

1.构成蛋白质的元素，基本单元-氨基酸的结构与类型；蛋白质的种类、结构特点；

2.蛋白质的重要性质及其在食品加工中的应用

重点：

蛋白质的组成结构与分类特点，与食品有关的理化性质

第6章蛋白质

概述

蛋白质是生物机体的重要组成成分，无论低等的微生物、还是高等的动植物，其组织细胞中都离不开蛋白质成分。

细胞中蛋白质一般占活细胞干重的50％左右。

当然，生物的种类不同、器官组织不同，其蛋白质的种类与含量也千差万别。

蛋白质对于细胞的结构和功能起着重要作用，这与蛋白质的化学组成和结构有关。

许多种蛋白质已经从生物材料中分离提纯，其相对分子质量大约在5000到几百万道顿（Dalton）之间。

蛋白质也是食品的重要成分，对食品的营养价值和食品的色、香、味等都起着重要作用。

表6－1常见食物的蛋白质含量

食物

蛋白质含量（％）

食物

蛋白质含量（％）

食物

蛋白质含量（％）

猪肉

13.3~18.5

鸡蛋

13.4

花生

25.8

牛肉

15.8~21.5

稻米

8.5

大豆

39.0

羊肉

14.3~18.7

小麦

12.4

菠菜

1.8

鸡肉

21.5

小米

9.4

油菜

1.4

肝

18~19

玉米

8.6

大白菜

1.1

脑

7~9

高粱

9.6

白萝卜

0.6

鲤鱼

18.1

小麦粉

11.0

桔子

0.9

牛乳

3.5

红薯

1.3

苹果

0.2

《食品化学与营养》课程学习蛋白质一章，主要了解和掌握蛋白质在食品贮藏加工中的理化性质，蛋白质在食品加工中的功能特性及其利用，认识蛋白质的营养特性、膳食供给量及食物来源。

首先，我们简要复习蛋白质的一般组成、结构与分类。

6.1蛋白质的组成、结构与分类

6.1.1蛋白质的元素组成

○蛋白质主要由50%～55%C、6%～7%H、20%～23%O、12%～19%N、0.2%～3%S等元素组成，有些蛋白质分子还含有Fe、I、P或Zn。

6.1.2蛋白质的单体成分－氨基酸的特点

○蛋白质完全水解的产物几乎都是α-氨基酸，分子中均包括：

α-NH2、-COOH、α-碳原子、H原子和R基团（侧链）。

它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由20种不同α-氨基酸组成的生物大分子，包括羟脯氨酸在内有21种。

○自然界的AA主要为L－型AA。

除蛋白质氨基酸外，自然界还有其它非蛋白质氨基酸，其构型、-NH2的位置不一定相同。

6.1.2.120种蛋白AA，根据R基的极性可分为以下四类：

α－AA的非解离形式α－AA的两性离子形式

（1）非极性AA（8种）：

包括Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Trp、Pro；

（2）无电荷的极性AA（7种）：

包括Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln、Gly；

（3）PH7（生理条件下）带正电荷的极性AA（3种）：

Lys、Arg、His（碱性AA，分别具有ε-NH2、胍基和咪唑基）；

（4）PH7（生理条件下）带负电荷的极性AA（2种）：

Asp、Glu（酸性AA）。

表6-2蛋白质中常见的α-氨基酸

名称

简写符号

相对分

子质量

化学名称

结构式（中性pH）

3个字母1个字母

丙氨酸

Alanine

AlaA

89.1

α-氨基丙酸

精氨酸

Arginine

ArgR

174.2

α-氨基-σ-胍基戊酸

天冬酰胺

Asparagine

AsnN

132.1

天冬酸酰胺

天冬氨酸

Asparticacid

AspD

133.1

α-氨基琥珀酸

半胱氨酸

Cysteine

CysC

121.1

α-氨基-β-巯基丙酸

谷氨酰胺

Glutamine

GlnQ

146.1

谷氨酸酰胺

谷氨酸

Glutamicacid

GluE

147.1

α-氨基戊二酸

甘氨酸

Glycine

GlyG

75.1

α-氨基乙酸

组氨酸

Histidine

HisH

155.2

α-氨基-β-咪唑基丙酸

异亮氨酸

Isoleucine

IleI

131.2

α-氨基-β-甲基戊酸

亮氨酸

Leucine

LeuL

131.1

α-氨基异己酸

赖氨酸

Lysine

LysK

146.2

α-ε-二氨基己酸

蛋氨酸

Methionine

MetM

149.2

α-氨基-γ-甲硫醇基正丁酸

苯丙氨酸

PHenylalanine

PheF

165.2

α-氨基-β-苯基丙酸

脯氨酸

Proline

ProP

115.1

吡咯烷-2-羧酸

丝氨酸

Serine

SerS

105.1

α-氨基-β-羟基丙酸

苏氨酸

Threonine

ThrT

119.1

α-氨基-β-羟基正丁酸

色氨酸

Trytophan

TrpW

204.2

α-氨基-β-3-吲哚基丙酸

酪氨酸

Tyrosine

TyrY

181.2

α-氨基-β-对羟苯基丙酸

缬氨酸

Valine

ValV

117.1

α-氨基异戊酸

＊○必需氨基酸EAA：

机体不能自身合成或合成不足，而必需从食物中摄取补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA）。

——20种AA中，人体的必需氨基酸有Thr、Val、Leu、Ile、Trp、Phe、Lys、Met8种，而对于婴儿EAA还包括His（称半必需AA）。

EAA是食品蛋白质的营养价值评价指标之一。

6.1.2.2氨基酸的理化性质（PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids）及其在食品中的应用

6.1.2.2.1主要物理性质

（1）溶解性一般蛋白AA溶于水，难溶于乙醇、乙醚。

但Tyr仅在热水中溶解，Cys-Cys不溶于热、冷水，Pro、OH－Pro可溶于乙醇、乙醚。

所有AA都溶于强酸、强碱溶液。

（2）AA的熔点均较高，一般为200－300℃。

（3）光学性：

20种AA除Gly外，都至少有1个C*，而具有旋光性。

天然AA为L－构型。

旋光性也称氨基酸的立体化学。

6.1.2.2.2主要化学性质

（1）AA的酸碱性与等电点PI

AA分子中，－COOH、－NH2及R基都有一定的PK值，其大小决定了PI的大小。

一般PK的编号从最酸的解离基团依次开始为PK1、PK2、、PK3。

○关于PI的计算方法

◆对于单－COOH、单－NH2的AA来说，PI＝1／2（PK1＋PK2）

◆对于除了α－COOH、α－NH2外，还有R解离时，PI＝解离式中的两性离子两边的PK的平均值。

具体为：

Ø酸性的氨基酸的PI＝1／2（PK1＋PK2）（即PKα－COOH＋PKR）

Ø碱性的氨基酸的PI＝1／2（PK2＋PK3）（即PKα－NH2＋PKR）

◆一般单－COOH、单－NH2的AA的PI都近于PH6；

◆应用：

工业上利用PI时的AA的结晶性生产AA，如味精的生产。

（2）AA与甲醛的反应及其利用先用HCHO与AA反应，将－NH2封闭起来（减少其碱性，增加＋NH3的酸性，解离出H＋），再用碱滴定AA上的所有H＋，根据碱消耗量计算AA的总量。

反应式如下（沈上P93）：

○应用：

测定游离AA的含量。

（3）AA与亚硝酸反应室温下，AA上的一个－NH2与HNO2反应，定量地产生一分子N2，据此可测定AA中的氨基氮的含量，此反应称为万斯赖（VanSlyke）反应。

（4）AA与水合茚三酮的反应水合茚三酮与氨基酸溶液一起共热，生成蓝紫色化合物，同时放出CO2。

大多数是蓝色或紫色，在570nm波长处有最大吸收值。

仅脯氨酸和羟基脯氨酸生成黄色产物，λmax为440nm。

由于不同AA与之反应后生成的颜色有差异，故一般不作定量方法，而用于定性反应。

（5）AA与金属离子的反应一些重金属离子如Cu2＋、Co2＋、Mn2＋、Fe2＋、Zn2＋等，可与AA中的－COOH、－NH2、－SH等螯合。

（6）AA与荧光胺反应

此化合物和一级胺反应生成强荧光衍生物，因而，可用来快速定量测定氨基酸、肽和蛋白质。

此法灵敏度高，激发波长390nm，发射波长475nm。

（7）AA的紫外吸收Trp、Tyr、Phe分别在278、275和260nm处出现最大紫外吸收；胱氨酸在230nm处有弱吸收；所有蛋白质氨基酸均可在210nm附近产生吸收；均无可见光吸收。

6.1.3蛋白质的部分降解产物——肽

（自学食化教P152-156）

Ø对于高蛋白饮料、高蛋白果冻类食品，以多肽代替蛋白，有何优势？

Ø服用氨基酸口服液与多肽口服液，哪种更有可能导致腹泻？

为什么？

Ø谷胱甘肽是一种重要的生物活性肽，有哪些主要的生物功能？

6.1.4蛋白质的结构

蛋白质的结构分为一级结构和空间结构。

一级结构PrimaryStructure

二级结构SecondaryStructure

超二级结构SupersecondaryStructure

结构域Domain

三级结构TertiaryStructure

四级结构QuaternaryStructure

蛋白质结构层次

6.1.4.1一级结构（化学结构）

○一级结构指蛋白质分子中的各氨基酸残基的排列顺序与连接方式。

目前所发现的生物世界蛋白质只有L型α-氨基酸才能构成，氨基酸残基之间通过肽键连结（即一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基的α-羧基结合失去一分子水，形成肽键），由n个氨基酸构成的蛋白质含有（n-1）个肽键。

蛋白质的末端氨基酸与在肽链中的氨基酸不同，以游离的α-氨基存在的一端，称之为蛋白质的N-端，习惯上列在左侧；另一端是以游离的α-羧基存在，则称为C-端，习惯上在右侧。

6.1.4.2空间结构（高级结构或称构象）

○又分为二、三、四级，统称为“高级结构”。

由简单到复杂，依靠一些相应的化学键得以稳定。

○主要的化学键有：

（1）盐键：

蛋白质分子中的侧链上可能带有正、负电荷，从而使之具有两性。

同一分子的正、负电荷在一定的条件下（非PI时，王璋136－137）能形成离子对－盐键。

如：

Lys、Arg等中的侧链－NH2和肽链末端的－NH2的离子形式－NH3＋与Asp、Glu等中的侧链－COOH或肽链末端的－COOH的离子形式－COO－之间形成盐键。

盐键的结合力较强，但易被酸、碱破坏。

（2）氢键：

主要由肽链上的羰基－CO－氧与亚氨基－NH－氢形成的O…H键，这是蛋白质分子中最稳定的因素，它存在于链内、链间，对二级结构α－螺旋、β－折叠的稳定起主要作用。

此外，AA残基上的－OH上的H（如Tyr）也可与主链上－CO－上的O、侧链－COOH上的O（Glu）之间形成氢键，对稳定三、四级结构起作用。

（3）二硫键：

蛋白质分子中的2个Cys之间脱氢氧化结合而成－S－S－，对蛋白质的空间结构很重要，一旦破坏即导致生物活性丧失。

链内、链间存在。

（4）范德华引力：

存在于极性基团之间、偶极之间等的相互作用力，对稳定三、四级结构起作用。

（5）疏水键：

指两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力。

在蛋白质分子中的许多疏水基团都有一种自然趋势－为避开水相而相互聚集藏在蛋白分子内部，形成一疏水区，它驱动蛋白质链的折叠，对稳定蛋白质的空间结构起作用。

但加入非极性溶剂可破坏疏水键。

（6）酯键：

AA残基上的－OH与二羧基氨基酸上的非α－COOH之间成酯。

当发生水解时即被破坏。

此外，Ca、Mg等金属离子存在于某些蛋白分子中起稳定结构的作用，如牛奶清蛋白中的Ca离子。

A氢键；B偶极相互作用；C疏水相互作用；D二硫键；E离子相互作用

图6—1决定蛋白质二级、三级结构的键和相互作用

○二级结构

典型的二级结构有α－螺旋、β－折叠和β－转角。

它们主要依靠氢键得以稳定（生化中已详述，本处不再细讲）。

如,肌红蛋白（Mb）中的α－螺旋所占比例达70％；胶元蛋白则是由三条多肽链相互缠绕在一起的螺旋，其中的每一条肽链本身是一条螺旋，但不同于α－螺旋，因为胶元蛋白分子中有25％的Pro和羟－Pro，主链上的－NH－不足以产生主链氢键来形成α－螺旋结构。

○三级结构

主要由盐键、氢键、和疏水键维系。

如,肌红蛋白（Mb）的紧密的椭圆形三级结构。

○四级结构

各亚基在三级结构上缔合而成的结构。

如,血红蛋白（Hb）的4个亚基，每个类似于Mb的三级结构，4个缔合成正四面体－四级结构。

图6-2α螺旋三维结构图6-3β折叠片结构

6.1.5蛋白质的分类

6.1.5.1按照化学组成与溶解度可分为

简单蛋白质：

仅含有氨基酸的蛋白质；

结合蛋白质：

由氨基酸和非蛋白质成分组成。

结合蛋白质中的非蛋白质成分称为辅基。

根据辅基的不同可将结合蛋白质分为若干小类。

＃衍生蛋白质，指蛋白质的降解产物，如胨、肽等，溶于水，加热一般不凝聚。

清蛋白（白蛋白）溶于水、稀酸（碱、盐），含Trp多。

球蛋白不溶于水，其它同上，植物类加热不凝，Arg多。

谷蛋白只溶于稀碱（酸），动物无，含Glu多。

单纯蛋白质醇溶谷蛋白可溶于乙醇中，加热不凝，非极侧链多。

组蛋白溶于水及稀酸，含Arg、Lys多呈碱性，动物类。

精蛋白溶于水及稀酸，含Arg、Lys、His多。

硬蛋白角、发、骨等中，不溶于水、盐、稀酸（碱）

核蛋白如核糖体蛋白，

糖蛋白如血浆粘蛋白

脂蛋白如LDL、HDL等

结合蛋白质磷蛋白如乳中酪蛋白、卵黄磷蛋白

色蛋白单纯蛋白与含金属色素结合而成，如叶绿蛋白、肌红蛋白、血红蛋白

金属蛋白：

如醇脱氢酶。

6.1.5.2按分子形状分为：

球蛋白等（溶菌酶；食品中的大部分蛋白，如大豆球蛋白）

纤维蛋白（角、毛发等）：

胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白；。

6.1.5.3按功能，分为结构蛋白如膜蛋白，核糖体蛋白等

生物活性蛋白，如酶、激素、抗体等

食品蛋白

＊6.1.5.4食品蛋白质与蛋白质在食品加工中的意义

○所有来自生物的蛋白质，理论上都可属于食品蛋白质。

但强调，只有那些易于消化、无毒、富有营养、在食品产品中显示功能性质和来源丰富的蛋白质，才称为食品蛋白质。

所以，要认识食品蛋白质，首先要认识蛋白质的理化性、营养性、功能性质、以及蛋白资源的开发潜力。

○蛋白质在食品加工中的重要意义在于：

1）三大营养素之一；

2）为食品提供色、香、味、形（组织结构）；

3）具有生物活性功能的蛋白质作为开发功能性食品的基料

Proteinscontainaminoacids,sometimesreferredtoasbuildingblocksofprotein.Dietaryproteinissuppliedfromplantandanimalsources.Proteinsareneededtobuildandrepairbodytissueandforthemetabolicfunctionsofourbodies.

Primaryproteinstructureissequenceofachainofaminoacids.Secondaryproteinstructureoccurswhenthesequenceofaminoacidsarelinkedbyhydrogenbonds.Tertiaryproteinstructureoccurswhencertainattractionsarepresentbetweenalphahelicesandpleatedsheets.Quaternaryproteinstructureisaproteinconsistingofmorethanoneaminoacidchain.

Proteinsarepolymersofaminoacids.Theshapeandthusthefunctionofaproteinisdeterminedbythesequenceofitsaminoacids.Proteinsmustbebrokendown（hydrolyzed）toaminoacidsbeforetheycanbeused.Onceabsorbed,aminoacidsareutilizedtomakeproteins,convertedtoenergy,orstoredasfat.About20percentofthehumanbodyismadeofprotein.Functionsofproteinsinclude:

1）Enzymessuchastrypsinandpepsin;

2）Storagesuchasovalbuminandferritin;

3）Transportsuchashemoglobinandlipoproteins;

4）Contractilesuchasactinandmyosin;

5）Protectivesuchasantibodiesandthrombin;

6）hormonessuchasinsulinandgrowthhormone;

7）Structuralsuchaskeratin,collagen,andelastin;

8）Membranes

Aminoacidscontainanaminogroup（-NH2）andacidgroup（-COOH）.Therearetwentyaminoacidsthatarefoundinproteins.

Aminoacidsjoinbyformingpeptidebonds.Apeptidebondisformedbythecondensationoftheaminogroup（-NH2）ofoneaminoacidwiththeacidgroup（-COOH）ofanotheraminoacidresultinginthelossofwater.Condensationreactionsinvolvetheremovalofwaterandformationofabond.Thereversalofthisishydrolysis,whichinvolvestheadditionofwater.Peptidebondsarenoteasilybroken.Cookingwouldnotnormallyresultinthebreakingofpeptidebondstoyieldaminoacidsfromproteins.

Theaminoacidsformproteinsduetothereactionbetweentheaminogroupofoneaminoacidandthecarboxylgroupofanother.Theconformationofaproteinmoleculeinthenativestateisdeterminedbytheprimarystructure,thesecondarystructure,andatertiarystructure.

Howtheproteinscontributetothecolor,texture,andflavoroffoods?

Color.Theroleofproteinincoloroffoodsisnotclear-cut.Inmostinstancesitmayeitherplayarolethroughitsinteractionorsapartofacomplexmolecule.OneofthebiggestrolesisthroughtheMaillardReaction,abrowningreactionbetweenanaminogroupandareducinggroupofacarbohydrate.Thereactionsbetweenproteinsandsugarsisthemostcommonofthesebrowningreactionsthatoccurinbakedproductsandanumberofotherfoods.Selectedcolorpigments,suchaschlorophyll,areboundinthechloroplastsinaprotein-lipidmatrix.

Texture.Texturecontributionsofproteinfoodsarenotuncommon.Forexample,custardsareproteingelswherethegelstrengthisinfluencedbytheovalbumindenaturation.Anotherclearexampleisintheproductionofyogurt.Inthisparticularcasethetextureofyogurtisinfluencedbythegelationofcasein.

Flavor.Thecontributionofflavorisnotclear-cut.Someproteinsandtheaminoacidsmayad