教学大纲生物化学108学时.docx
《教学大纲生物化学108学时.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《教学大纲生物化学108学时.docx（44页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。
教学大纲生物化学108学时
南方医科大学本科专业教学大纲
生物化学
Biochemistry
适用专业：
临床医学专业（五年制本科）
基础医学专业（五年制本科）
医学影像学专业（五年制本科）
护理学专业（四年制本科）
医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科）
医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科）
生物技术专业（四年制本科）
生物信息学专业（四年制本科）
口腔医学专业（五年制本科）
执笔人：
朱利娜
审定人：
方振伟
学院负责人：
马文丽
南方医科大学教务处
二零零六年十二月
一、课程简介
课程代码：
B820006
学分：
6分
学时：
108学时
先修课程：
基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学
后续课程：
病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学
适用专业：
临床医学专业（五年制本科）
基础医学专业（五年制本科）
医学影像学专业（五年制本科）
护理学专业（四年制本科）
医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科）
医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科）
生物技术专业（四年制本科）
生物信息学专业（四年制本科）
口腔医学专业（五年制本科）
生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。
生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：
许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。
本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。
通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。
Introduction
COURSECODE：
B82006
UNITSOFCREDIT：
6
HOURSOFCREDIT：
108
REQUIRINGCOURSE：
BasicChemistry，OrganicChemistry，MedicalPhysics，CellBiology
COUNTINUINGCOURSE：
Pathophysiology，MedicalMicrobiology，MedicalImmunology，MedicalGenetics，Pharmacology，LaboratoryDiagnostics，Medicine，Surgery
SUITEDPROGRAM：
ClinicalMedicine（UndergraduateCoursesFor5Years）
BasicMedicine（UndergraduateCoursesFor5Years）
MedicalImageology（UndergraduateCoursesFor5Years）
Nursing（UndergraduateCoursesFor4Years）
MedicalEcsomatics（MedicalExperimentalTechnology）
（UndergraduateCoursesFor4Years）
MedicalEcsomatics（ClinicalLaboratory）
（UndergraduateCoursesFor4Years）
Biotechnology（UndergraduateCoursesFor4Years）
Bioinformatics（UndergraduateCoursesFor4Years）
Dentistry（UndergraduateCoursesFor5Years）
Biochemistryisthestudyoflifeonthemolecularlevel.Life,atitsmostbasiclevel,isabiochemicalphenomenonincludingtwobasiccharacteristics:
self-refresh（metabolism）andself-replicationandself-assembly（expressionandtransmissionofgeneticinformation）.
The21stcenturyisaneraoflifescience.Lotsofwondersarebeingcreated,andexplosiveinformationisbeingprovidedatanunprecedentedspeed.Biochemistryandmolecularbiologyisawindowopeningtotheworldoflifescience.Thus,theknowledgeofbiochemistryandmolecularbiologywhichinvolvesthestudyofchemicalmoleculesandreactionsinlivingorganisms,andtheelucidationsofthenatureoflivephenomenononthemolecularlevel,isessentialtomedicalstudents,aswellastothestudentsofotherrelateddisciplinesandalsohelpfultothestudentswhoaregoingtopursuetheirscientificcareerinthefuture.
二、教学内容与要求
本课程主要内容：
（1）生物大分子（包括蛋白质、酶及核酸等）的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；
（2）物质代谢（包括糖类、脂类及蛋白质）的代谢变化，重点阐述主要代谢途径（减少逐步化学反应的讲解）、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；
（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达的调控；
（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系；
（5）概要地介绍细胞信息转导及其途径；
（6）血液和肝脏的生物化学等器官生化；
（7）概要介绍癌基因抑癌基因、基因诊断与基因治疗、分子生物学常用技术、基因组学等分子生物学知识。
本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。
绪论
教学内容
一、生物化学的发展
二、当代生物化学研究的主要内容
三、生物化学与医学
要求
【掌握】
生物化学的概念。
【熟悉】
生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
【了解】
生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能
教学内容
一、蛋白质的分子组成
1．元素组成
2．基本单位
3．组成蛋白质20种氨基酸的化学结构和分类
二、蛋白质分子结构
1．肽键与肽
2．蛋白质的一级结构与功能
3．蛋白质的二级结构与功能：
螺旋、片层、转角、无规卷曲；结构域、motif；维持二级结构的化学键
4．三级结构及四级结构概念、特征及维系三、四级结构的化学键
三、蛋白质的结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系：
蛋白质的变构作用。
血红蛋白的结构与功能。
Hb的氧离曲线及其生理意义，结合氧时Hb分子内的变化，异常血红蛋白的概念
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的一般性质：
紫外吸收、两性解离、高分子性质、沉淀、蛋白质变性
2．蛋白质的分离和纯化：
盐析凝胶过滤（排阻层析）、离子交换层析、亲和层析；分析蛋白质的方法：
聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白质分子量测定方法
3．多肽链中氨基酸序列分析
4．蛋白质空间结构测定
[要求]
【掌握】
1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。
氨基酸的分类、三字母英文缩写符号，pI的定义和计算；
2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；
3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：
α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。
掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；
4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：
疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；
5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；
6．蛋白质的结构与功能的关系：
一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。
肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应；
7．蛋白质的理化性质：
两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。
【熟悉】
1.肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法，生物活性肽的概念；
2.肽单元概念；
3.模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；
4.结构域（domain）的特点；
5.蛋白质的分类；
6.蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心；
7.蛋白质分离和纯化技术：
盐析、电泳和分子筛的原理。
【了解】
1．几种重要的生物活性肽；
2．胰岛素一级结构的特点；
3．分析血红蛋白的四级结构特点；
4．多肽链中氨基酸序列分析的原理；
5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。
第二章核酸的结构与功能
教学内容
一、核酸的化学组成及一级结构
1．元素组成
2．基本成分：
戊糖、5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构
3．基本单位：
核苷酸
4．几种重要的核苷酸：
ATP、GTP；cAMP、cGMP
5．核酸分子的一级结构
二、DNA的空间结构与功能
1．二级结构：
双螺旋结构、碱基配对原则
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：
超螺旋、核小体
3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1.信使RNA的结构与功能
2．转运RNA的结构与功能
3．核蛋白体RNA的结构与功能
4．其它RNA：
小核RNA（snRNA）、小胞浆RNA（scRNA）
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质：
紫外吸收、高分子性质、两性性质
2．DNA的变性：
增色效应、解链温度
3．DNA的复性与分子杂交
五、核酸酶
要求
【掌握】
1．常见核苷酸的结构、符号和性质。
DNA和RNA的分子组成。
核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法；
2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。
DNA的生物学功能；
3．RNA的种类与功能。
信使RNA和转运RNA的结构特点，tRNA二级结构的特点与功能；
4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。
【熟悉】
1．核蛋白体RNA的结构与功能；
2．核酸分子杂交原理。
【了解】
了解核酸酶的分类与功能。
第三章酶
教学内容
一、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成：
单纯酶和结合酶，全酶，辅酶与辅基
2．酶的活性中心：
必需基团、酶活性中心
二、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点：
高效性、特异性、酶促反应可调节性
2．酶促反应的机制
三、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响：
米-曼氏方程式，酶的最大转换数，米氏常数的意义
2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响：
最适温度
4．pH对反应速度的影响：
最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响
（1）不可逆抑制作用
（2）可逆性抑制作用：
竞争性抑制作用、非竞争性抑制和反竞争性抑制
6．激活剂对反应速度的影响
7．酶活性测定与酶活性单位：
酶活性、酶活性单位
四、酶的调节
1．酶活性调节：
酶原的激活、变构调节、化学修饰调节
2、酶含量的调节：
底物、产物、药物、激素的影响。
3．同工酶：
LDH、CK
五、酶的命名与分类
1．酶的命名
2．酶的分类
六、酶与医学的关系
1．酶和疾病的关系
2．酶在医学上的应用
要求
【掌握】
1．酶的概念，酶的化学本质；
2．酶的分子组成，单纯酶和全酶；
3．酶的活性中心的概念，必需基团的分类及其作用；
4．酶促反应的特点：
高效性、高特异性和可调节性；
5．底物浓度对酶促反应的影响：
米-曼氏方程，Km与Vmax值的概念和意义；
6．抑制剂对酶促反应的影响：
不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义；
7．酶原与酶原激活的过程与生理意义；
8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。
酶的共价修饰的概念和作用特点；
9．同工酶的概念和生理意义。
【熟悉】
1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说；
2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；
3．酶活性的测定与酶活性单位概念；
4．酶含量的调节特点和调控。
【了解】
1．酶的作用原理：
诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；
2．酶的分类与命名的原则；
3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
第四章糖代谢
教学内容
一、概述
1.糖的生理功能
2.糖的消化吸收:
口腔消化、肠消化、糖的吸收
3.糖代谢的概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程：
基本过程、关键酶
2．糖酵解的调节
3．糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1．有氧氧化的反应过程：
关键酶、特点及生理意义
2．有氧氧化生成的ATP
3．有氧氧化的调节
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程：
关键酶。
2．磷酸戊糖途径的调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢：
基本过程，关键酶，生理意义
2．糖原的分解代谢：
基本过程，关键酶，生理意义
3．糖原合成与分解的调节
4．糖原累积症
六、糖异生
1．糖异生途径：
糖异生的能障与膜障及关键酶
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义
4．乳酸循环
七、血糖及其调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节
3．血糖水平异常：
高血糖及糖尿病，低血糖，糖耐量试验
要求
【掌握】
1．糖酵解的概念，细胞定位，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成及生理意义；
2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义；
3.磷酸戊糖途径的关键酶、生成物和生理意义，NADPH的功能；
4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应；
5．糖异生的概念、原料、限速酶及其催化的反应和生理意义，乳酸循环；
6．正常人血糖的来源与去路。
激素对血糖水平的调节作用。
【熟悉】
1．糖酵解调节；
2．糖的有氧氧化的调节；
3．巴斯德效应的概念；
4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节；
5．肝糖原合成与分解的调节；
6．糖异生途径的调节。
【了解】
1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收，糖代谢的概况；
2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症；
3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。
第五章脂类代谢
教学内容
一、不饱和脂肪酸的命名及分类
二、脂类的消化和吸收
三、甘油三酯的代谢
1．甘油三酯的合成代谢：
合成部位，合成的原料，合成的基本过程
2．甘油三酯分解代谢
（1）脂肪的动员：
关键酶
（2）甘油的氧化分解
（3）脂肪酸的氧化：
关键酶、部位、-氧化
（4）酮体的生成与利用：
关键酶、部位与生理意义
（5）脂酸的合成代谢：
关键酶、部位、原料
（6）不饱和脂肪酸的生物合成及营养必需脂肪酸的概念；多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯的生成
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
（1）甘油磷脂组成、分类及结构
（2）甘油磷脂的合成代谢：
合成部位、合成原料及辅助因子、合成基本途径
（3）甘油磷脂的降解：
磷脂酶分类与作用于磷脂的位点
2．鞘磷脂的代谢：
鞘磷脂的化学组成、结构及代谢特点
五、胆固醇代谢
1.胆固醇合成的原料、部位、关键酶、主要中间产物
2.胆固醇的主要转化产物
3.胆固醇合成的调节
六、血浆脂蛋白代谢
1．血脂
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
4．血浆脂蛋白代谢
5．血浆脂蛋白代谢异常
要求
【掌握】
1．脂肪动员的概念和限速酶；
2．脂肪酸β-氧化的概念，脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，脂肪酸氧化过程中能量的计算；
3．酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义；
4．脂肪酸的合成：
原料、部位和限速酶
甘油三酯的合成代谢：
部位、合成原料和合成过程
5．磷脂的分类，甘油磷脂的组成、分类和结构，合成部位及原料；
6．胆固醇的合成：
部位、合成原料、限速酶及调节，胆固醇的转化产物；
7．血脂的概念，血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。
【熟悉】
1．酮体生成的调节；
2．脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节；
3．甘油磷脂的降解：
磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用；
4．胆固醇合成的主要步骤；
5．血浆脂蛋白的结构，载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用；
6．血浆脂蛋白的代谢，血浆脂蛋白代谢异常：
高脂血症。
【了解】
1．脂类的生理功能，脂肪酸的命名、来源和分类；
2．脂类的消化和吸收；
3．脂肪酸的其它氧化方式；
4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程；
5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能；
6．鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。
第六章生物氧化
教学内容
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链：
呼吸链的组成及排列顺序：
NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链
2．氧化磷酸化：
氧化磷酸化的偶联部位；偶联机制
3．影响氧化磷酸化的因素：
抑制剂的作用；ADP；甲状腺素
4．ATP
5．通过线粒体内膜的物质转运：
胞浆中NADH的氧化：
--磷酸甘油穿梭系统、苹果酸穿梭系统；腺苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运
二、其它氧化体系
1．需氧脱氢酶和氧化酶
2．过氧化物酶体中的酶类
3．超氧物歧化酶
4．微粒体中的酶类：
加单氧酶；加双氧酶
要求
【掌握】
1．生物氧化的概念及生理意义；
2．呼吸链的概念。
线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序；
3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位；
4．高能磷酸化合物的类型。
ATP的利用；
5．ATP合酶的结构及ATP合成的机制；
6．影响氧化磷酸化的因素；
7．胞液中NADH氧化的两种转运机制：
α-磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。
【了解】
1．化学渗透假说；
2．机体其他氧化体系：
需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物岐化酶和微粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。
第七章氨基酸代谢
教学内容
一、蛋白质的营养作用
1．蛋白质营养的重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值：
氮平衡；生理需要量；蛋白质的营养价值
3．蛋白质的消化：
胃内消化、小肠内消化
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化：
胃中的消化；小肠中的消化
2．氨基酸的吸收：
氨基酸吸收载体；γ-谷氨酰基循环；肽的吸收
3．蛋白质的腐败作用：
胺类的生成；氨的生成；其他有害物质的生成
三、氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新
2．氨基酸的脱氨基作用
（1）转氨基作用：
谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）
（2）氧化脱氨基作用：
L-谷氨酸脱氢酶
（3）联合脱氨基作用：
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶偶联的脱氨基作用；转氨酶与腺苷酸脱氨酶偶联的脱氨基作用
3．-酮酸的代谢：
（1）生成非必需氨基酸
（2）转化成糖或脂类
（3）氧化供能
四、氨的代谢
1．体内氨的来源
2．氨的转运；丙氨酸-葡萄糖循环；谷氨酰胺的运氨作用；尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒
3．尿素的生成：
部位、原料、鸟氨酸循环及关键酶
五、个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用：
-氨基丁酸、组胺、牛磺酸、5-羟色胺、多胺等生理活性物质的生成
2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢
4．芳香族氨基酸的代谢
5．支链氨基酸的代谢
要求
【掌握】
1．氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类；
2．氨基酸的脱氨基作用：
转氨基作用、联合脱氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。
掌握转氨基作用的概念和机制；
3．α-酮酸的代谢去路，生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念；
4．氨基酸的脱羧基作用。
谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；
5．氨的来源与去路，氨的转运形式：
谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环；
6．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要步骤和生理意义；
7．一碳单位的概念，一碳单位的代谢：
来源、载体、种类和生理意义；
8．含硫氨基酸的代谢：
甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。
【熟悉】
1．蛋白质的需要量和营养价值，蛋白酶对蛋白质的水解作用，蛋白质在小肠的腐败作用；
2．芳香族氨基酸的代谢：
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢与重要的遗传性疾病。
【了解】
1．小肠中氨基酸和肽的吸收机制
2．尿素合成的调节，高血氨症和氨中毒。
第八章核苷酸代谢
教学内容
一、核苷酸生理功用
二、嘌呤核苷酸的代谢
1．从头合成和补救合成途径：
主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2．分解代谢：
关键酶、产物。
痛风、高尿酸血症
3．抗代谢物的作用
三、嘧啶核糖核苷酸代谢
1．从头合成和补救合成：
主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2．分解代谢：
终产物的生成
3．脱氧核糖核苷酸的合成
4．抗代谢物的作用
要求
【掌握】
1．嘌呤核苷酸合成的两种途径：
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；
2．嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物；
3．嘧啶核苷酸合成的两种途径：
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；
4．嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物；
5．脱氧核苷酸的生成；
6．嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理；
7．嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
【熟悉】
核苷酸的多种生理功能。
【了解】
1．食物中核酸的消化吸收；
2．尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。
第九章物质代谢的联系与调节
教学内容
一、物质代谢的特点：
整体性；代谢调节；各组织、器官物质代谢各具特色；具有共同的代谢池；ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式
二、物质代谢的相互
升级会员 