成都中医药大学课程教学大纲临床医学专业.docx

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成都中医药大学课程教学大纲临床医学专业

成都中医药大学教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

一、课程基本情况

课程代码

011017

开课单位

基础医学院生物化学教研室

课程名称

中文名称

生物化学

英文名称

Biochemistry

授课语言

√中文□中文＋英文（英文授课>50%）

□英文□其他外语

学时学分

总学时

90

学分

5

课程负责人

冯雪梅

课程群

□人文素质与素质拓展课程群□学习能力与创新意识课程群

√基础理论与基本技能课程群□专业知识与专业能力课程群

课程类型

□文化素质课□公共基础课□学科基础课

√专业基础课□专业课□其它

教学策略与方法

√讲授为主□实验/实践为主□专题讨论为主

□案例教学为主□自学为主□其它

教学目标

知识：

通过课堂讲授，系统掌握物质结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息传递等生物化学基本理论与基本原理，在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。

技能：

通过生物化学实验课，培养学生对待科学研究的正确态度与正确方法，养成对待科学问题的思考分析与逻辑判断能力。

其它：

尊重学生，关心差生，明确目的，激发学生学习热情与动机。

考核方式及成绩评定标准

考试

出勤/学习态度10%

课外作业0%

课堂考试%

期末理论考试60%

实践考核20%

先修课程要求、适用学院及专业

先修课程：

医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学

适用于：

第二临床医学院五年制临床医学本科

使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）

《生物化学与分子生物学》主编查锡良、药立波人民卫生出版社第8版2013年3月

参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）

1.《生物化学》（上、下册）主编王镜岩高等教育出版社第3版2002年9月

3.《生物化学与分子生物学》主编贾弘禔、冯作化人民卫生出版社第2版2010年8月

2.《生物化学》主编唐炳华中国中医药出版社第3版2012年7月

4.《生物化学习题集》主编唐炳华中国中医药出版社第3版2013年5月

5.《生物化学与分子生物学学习纲要与同步练习》主编卜友泉宋方洲科学出版社2011年1月

课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）

二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）

课程性质：

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

课程作用：

当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生命科学相关专业学生最为重要的必修课程之一。

课程内容：

生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶、维生素等）；物质代谢及其调节（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的整合与调节）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；临床生物化学（血液的生物化学、肝胆生化）。

三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）

绪论

课时：

共1学时

教学内容及要求

掌握：

生物化学的含义、主要内容

熟悉：

生物化学在医学中的作用和地位

了解：

生物化学发展简史

一、生物化学的含义、任务和主要内容

二、生物化学的发展简史

三、生物化学在医学中的地位和作用

四、生物化学的学习方法

思考题

1.什么是生物化学？

医学生物化学的主要任务？

2.生物化学的主要研究内容是什么？

3.生物化学与其他医药各学科的关系？

第一篇生物分子结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能

课时：

共6学时

教学内容及要求

第一节蛋白质的分子组成

掌握：

蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键

熟悉：

氨基酸的分类

了解：

重要的生物活性肽

一、蛋白质的元素组成

含N量占整个分子量16%

二、氨基酸的结构（标准氨基酸）

除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸）

三、氨基酸的分类

按结构分：

非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等

按酸碱性分：

酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸

四、氨基酸的理化性质

两性电离、等电点、紫外吸收特征

五、肽键和肽：

肽键的形成、肽的概念

六、体内某些重要的活性肽

第二节蛋白质的分子结构

掌握：

一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念

熟悉：

维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键

了解：

熟悉蛋白质的分类

一、蛋白质的一级结构

一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C端、N端、氨基酸残基）

二、蛋白质的二级结构

二级结构的概念、二级结构的基本形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）、超二级结构与模体、维系二级结构的化学键

三、蛋白质的三级结构

三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键

四、蛋白质的四级结构

四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键

五、蛋白质的分类

按形状分：

球状蛋白、纤维状蛋白

按组成分：

单纯蛋白、结构蛋白、蛋白质辅基

第三节蛋白质结构与功能的关系

熟悉：

一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系

了解：

一级结构与生物进化、蛋白质构象病

一、一级结构是高级结构与功能的基础

一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病

二、蛋白质功能依赖特定空间结构

血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病

第四节蛋白质的理化性质

掌握：

两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征

熟悉：

呈色反应

一、蛋白质具有两性电离性质

两性电离、等电点

二、蛋白质具有胶体性质

蛋白质溶液是胶体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素

三、蛋白质变性与复性

蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化

四、蛋白质紫外吸收特征

蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用

五、蛋白质的呈色反应

茚三酮反应、双缩脲反应等

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析

掌握：

蛋白质沉淀

熟悉：

透析、超滤、电泳、离心与沉降

了解：

层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析

一、透析与超滤法

去除小分子化合物

二、蛋白质沉淀

盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮）、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质

三、电泳法

根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质

四、层析法

凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等

五、离心与沉降

沉降系数与蛋白质分子量

六、氨基酸序列分析

七、蛋白质空间结构分析

思考题

1.氨基酸的结构特点

2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？

分别包括哪些？

3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？

4.试比较蛋白质与多肽的区别。

5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？

6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？

7.蛋白质的紫外吸收有何特点？

8.什么是蛋白质的变性与复性？

9.简述蛋白质的两性电离和等电点？

10.简述引起蛋白质变性的因素

第二章核酸的结构与功能

课时：

共5学时

教学内容与要求

第一节核酸的化学组成及一级结构

掌握：

核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构

熟悉：

寡核苷酸链的书写方法

一、核苷酸的结构

碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构

二、DNA的一级结构

3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构

三、RNA的一级结构

四、寡核苷酸链的书写方法

第二节DNA的空间结构与功能

掌握：

DNA二级结构概念、双螺旋结构要点

熟悉：

DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能

了解：

DNA多链结构、染色体的高级包装

一、DNA的二级结构

DNA的双螺旋结构模型与要点、DNA双螺旋结构的多样性、DNA的多链结构

二、DNA的高级结构

DNA的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）、真核生物核小体结构、真核生物染色质（染色体）的高级包装（螺线管纤维、超螺线管纤维）。

三、DNA的功能

第三节RNA的结构与功能

掌握：

mRNA的结构与功能、tRNA的结构与功能

熟悉：

rRNA与核糖体的结构与功能

了解：

其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异

一、mRNA的结构与功能

5’-端与3’-端的结构、mRNA的编码区与非编码区、开放读框。

蛋白质生物合成的模板。

二、tRNA的结构与功能

tRNA的一级结构特点、二级结构（三叶草型：

氨基酸臂、反密码子环与反密码子）、倒L型。

转运氨基酸、辨认mRNA密码子。

三、rRNA

原核与真核生物rRNA种类、核糖体组成与功能

四、其他非编码RNA

五、原核与真核细胞基因表达的时空差异

第四节核酸的理化性质

掌握：

核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm、DNA的复性与退火

熟悉：

增色效应与减色效应

了解：

核酸分子杂交

一、核酸的紫外吸收特征

核酸的紫外吸收峰、双链DNA、单链DNA与RNA的紫外吸收值

二、DNA的变性与复性

DNA变性与解链温度（融解温度，Tm）、增色效应与减色效应、复性与退火

三、核酸的分子杂交

第五节核酸酶

了解：

核酸酶的分类

核酸酶的分类：

DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶

思考题

1.简述核酸一级结构特点。

2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；

3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α螺旋结构；

4.RNA的种类及其生物学作用。

5.简述tRNA二级结构的基本特点。

6.mRNA的结构特点。

7.核酸的变性与复性。

8.简述DNA的解链温度。

第三章酶

课时：

共6学时

教学内容与要求

第一节酶的分子结构与功能

掌握：

酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念

熟悉：

乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用

一、酶的分子组成

酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助因子的关系与功能

二、活性中心

活性中心与必需基团的概念

三、同工酶

同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的种类、分布及应用

第二节酶的工作原理

掌握：

酶促反应特点、活化能

熟悉：

诱导契合学说

了解：

邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化

一、酶促反应特点

高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性

二、酶的高效性机制

活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应）、多元催化。

第三节酶促反应动力学

掌握：

底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响

熟悉：

酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响

一、底物浓度对酶促反应速率的影响

米氏方程式与米氏常数、Km与Vmax的含义与意义、酶的转换数、Km与Vmax的求法

二、酶浓度对酶促反应速率的影响

三、温度对酶促反应速率的影响

最适温度、低温与高温使酶促反应速率降低的机制

四、pH对酶促反应速率的影响

最适pH

五、抑制剂对酶促反应速率的影响

不可逆性抑制剂与抑制作用：

丝氨酸酶抑制剂、巯基酶抑制剂

可逆性抑制剂与抑制作用：

竞争性抑制剂与抑制作用、非竞争性抑制剂与抑制作用、反竞争性抑制剂与抑制作用；三种可逆性抑制作用的比较

六、激活剂对酶促反应速率的影响

第四节酶的调节

掌握：

酶原与酶原激活

熟悉：

别构调节、化学修饰调节

了解：

酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解）

一、酶活性的快速调节

别构调节（别构酶、别构效应剂）、化学修饰调节、酶原与酶原的激活

二、酶含量的缓慢调节

酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶蛋白的降解

第五节酶的分类与命名

了解：

酶的分类、酶的命名

一、酶的分类

二、酶的命名

第六节酶与医学的关系

了解：

酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶制剂的应用

一、酶与疾病的发生、诊断与治疗

二、酶制剂直接用于临床检验与科学研究

思考题

1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

2.什么是酶原和酶原的激活？

3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？

请分别叙述各类的组成。

4.全酶由哪两部分组成？

酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？

5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？

在酶促反应中其作用是什么？

6.Km值与哪些因素有关？

与哪些因素无关？

有何意义？

7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。

8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。

9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

10.简述温度对酶促反应影响的双重性。

11.试述酶与医学的关系。

12.何谓同工酶？

在医学上有何应用？

13.酶的催化作用有哪些特点？

14.酶的专一性有哪几种类型？

第四章聚糖的结构与功能（自学）

第五章维生素与无机盐

课时：

共4学时

教学内容与要求

概述

掌握：

维生素的概念

熟悉：

维生素的分类与命名

一、维生素的概念

二、维生素的分类与命名

第一节脂溶性维生素

掌握：

维生素A、维生素D生理功能与缺乏病

熟悉：

维生素A、D、E、K的理化性质，维生素E、维生素K的功能

了解：

维生素A、D、E、K的来源

一、维生素A

维生素A的结构、性质与主要食物来源；维生素A的生理功能与缺乏病

二、维生素D

维生素D的结构、性质与主要食物来源；维生素D的生理功能与缺乏病

三、维生素E

维生素E的结构、性质与主要食物来源；维生素E的生理功能与缺乏病

四、维生素K

维生素K的结构、性质与主要食物来源；维生素K的生理功能与缺乏病

第二节水溶性维生素

掌握：

维生素C、B1、PP、叶酸、B12的生理功能与缺乏病；B族维生素的活性形式

熟悉：

维生素C的食物来源；维生素B2、B6、泛酸、生物素的主要生理功能

了解：

B族维生素的主要来源。

一、维生素C

维生素C的结构、性质与食物来源、主要功能和缺乏病

二、B族维生素

B族维生素的结构、性质与食物来源

B族维生素活性形式与功能：

维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12、a-硫辛酸。

第三节微量元素

掌握：

微量元素与常量元素的概念

了解：

微量元素的运输与储存、生理功能和缺乏病

　一、铁

二、锌

三、铜

四、锰

五、硒

六、碘

七、钴

八、氟

九、铬

第四节钙磷代谢

掌握：

血钙、血磷；钙磷代谢与成骨和溶骨作用的关系

熟悉：

钙磷代谢的调节、钙磷的分布与生理功能

了解：

钙磷代谢紊乱

一、钙、磷在体内的分布及生理功能

钙、磷的分布；血钙、血磷；钙磷代谢紊乱

二、钙和磷的代谢

钙磷的吸收与排泄；成骨与溶骨作用

三、钙和磷代谢的调节

维生素D、甲状旁腺素、降钙素对钙和磷代谢的调节

思考题

1.维生素有哪些特点？

2.请写出B族维生素和辅酶的关系

3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因

4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？

5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？

6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？

7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？

8.简述PTH、CT和1,25-（OH）2D3调节钙磷代谢的机制。

第二篇物质代谢极其调节

第六章糖代谢

课时：

共7学时

教学内容与要求

第一节糖的消化吸收与转运

熟悉：

糖的消化与吸收

了解：

糖的转运、糖代谢概况

一、糖的消化与吸收

二、糖的转运

三、糖代谢概况

第二节糖的无氧氧化

掌握：

无氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶及生理意义

熟悉：

无氧氧化的主要反应步骤

了解：

其他单糖与糖酵解

　一、无氧氧化的反应过程

反应部位、条件、终产物、能量、关键酶

无氧氧化的四个阶段：

磷酸己糖的生成、磷酸丙糖的生成、丙酮酸的生成、乳酸的生成

二、无氧氧化的调节

无氧氧化的三个关键酶：

己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

三、无氧氧化的生理意义

四、其他单糖与糖酵解

第三节糖的有氧氧化

掌握：

有氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶；三羧酸循环的特点与生理意义

熟悉：

有氧氧化的主要步骤、有氧氧化的调节

了解：

巴斯德效应

一、有氧氧化的三个阶段

有氧氧化反应的部位、条件、终产物、能量和关键酶

有氧氧化的三个阶段：

在细胞质中生成丙酮酸；丙酮酸在线粒体生成乙酰CoA；乙酰CoA进入柠檬酸循环（三羧酸循环）彻底氧化分解。

二、柠檬酸循环

柠檬酸循环的反应步骤、柠檬酸循环的特点与生理意义。

三、糖有氧氧化中ATP的生成

1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，净生成30mol或32molATP。

四、糖有氧氧化的调节

共有7个关键酶：

其中糖酵解之后的调节有丙酮酸脱氢酶复合体和柠檬酸循环中柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体的调节。

糖酵解与柠檬酸循环的速度相互协调一致。

五、巴斯德效应

第四节磷酸戊糖途径

掌握：

磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义、蚕豆病

熟悉：

磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程

了解：

磷酸戊糖途径的调节

一、磷酸戊糖途径的反应过程

反应部位：

细胞质

反应过程：

磷酸戊糖与NADPH的生成；基团转移

二、磷酸戊糖途径的调节

主要受NADPH/NADP+比值的调节，葡糖-6-磷酸脱氢酶是调节的关键酶

三、磷酸戊糖途径的生理意义

生成磷酸戊糖和NADPH、蚕豆病

第五节糖原的合成与分解

掌握：

糖原合成与糖原分解的关键酶；活性葡萄糖（UDPG）；催化与打断α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键的酶

熟悉：

糖原合成的过程；糖原合成与分解的生理意义

了解：

糖原合成与分解的调节；糖原累积症

一、糖原的合成

肝糖原与肌糖元的合成：

合成的过程、活性葡萄糖、糖原合成的关键酶、合成的引物、还原端与非还原端、糖原合酶、分支酶。

二、糖原的分解

肝糖原的分解：

分解的过程、关键酶、糖原磷酸化酶、脱支酶

三、糖原合成与分解的调节

糖原磷酸化酶受化学修饰调节与别构调节；糖原合酶受化学修饰调节与别构调节

四、糖原累积症

第六节糖异生

掌握：

糖异生的概念、部位、原料、关键酶、生理意义、乳酸循环

熟悉：

糖异生的过程

了解：

糖异生的调节

一、糖异生的概述

糖异生的概念、部位与原料

二、糖异生的反应过程

丙酮酸羧化支路（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶）、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶

三、糖异生的调节

两个底物循环：

果糖-6-磷酸与果糖-1，6-二磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸

四、糖异生的生理意义

调节血糖浓度、补充肝糖原的储备、肾脏糖异生调节酸碱平衡

五、乳酸循环

第七节葡萄糖的其他代谢产物

熟悉：

糖醛酸途径的生理意义

了解：

多元醇途径、2,3-二磷酸甘油酸旁路

一、糖醛酸途径

二、多元醇途径

三、2,3-二磷酸甘油酸旁路

第八节血糖及其调节

掌握：

血糖的概念、血糖的来源和去路、肝脏对血糖浓度的调节、胰岛素对血糖浓度的调节

熟悉：

其他激素对血糖浓度的调节

了解：

糖代谢紊乱

一、血糖的成分与含量

二、血糖的来源和去路

三、肝脏对血糖浓度的调节

四、激素对血糖浓度的调节

唯一降低血糖的激素——胰岛素、升高血糖的激素——胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素

五、高糖刺激

思考题

1.糖酵解有何生理意义？

2.简述糖酵解的四个主要阶段。

3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。

4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？

5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？

6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。

（1）反应条件

（2）反应部位（3）终产物（4）产能（5）关键酶

7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？

8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？

9.磷酸戊糖途径有何生理意义？

10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？

为什么？

11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？

12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？

13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？

14.糖异生有何生理意义？

15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？

16.血糖有哪些来源与去路？

17.简述胰岛素的作用机制。

18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。

19.试述耐糖曲线的临床意义。

20.从生化角度简述糖尿病的病因。

21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。

22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？

第七章脂质代谢

课时：

共6学时

教学内容与要求

第一节脂质的构成、功能及分析

掌握：

脂肪酸、甘油三酯、甘油磷脂、胆固醇的结构、必需脂肪酸

熟悉：

脂质的生物学功能

了解：

脂质分析技术

一、脂质的分类

脂肪与类脂（固醇及其酯、磷脂、糖脂）

二、脂肪酸的结构与分类

饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸；必需脂肪酸；ω-3脂肪酸

三、甘油三酯的结构

四、磷脂的结构

甘油磷脂、鞘磷脂

五、胆固醇及其酯的结构

六、脂质的生物学功能

七、脂质分析技术

第二节脂质的消化吸收

熟悉：

脂质的消化条件、消化产物与消化酶、胆汁酸盐；脂质吸收的主要途径

了解：

脂质消化吸收与机体脂质平衡

一、脂质消化

消化的条件、消化产物、消化酶

二、脂质吸收

主要途径：

通过淋巴进入血液

次要途径：

通过门静脉进入血液

三、脂质消化吸收与机体脂质平衡

第三节甘油三酯代谢

掌握：

脂肪动员的概念与关键酶、脂肪酸的β-氧化方式、酮体的生成和利用、脂肪酸合成的基本原料与关键酶

熟悉：

脂肪酸的合成过程、脂肪的合成、甘油的代谢

了解：

脂肪酸合成的调节、脂肪酸的其他氧化方式

一、脂肪的合成

合成主要场所、基本原料、合成途径

二、脂肪酸的合成

合成的基本原料、部位、关键酶；合成主要过程；脂肪酸合酶复合体；脂肪酸碳链的延长与缩短；不饱和脂肪酸的合成；脂肪酸合成的调节

三、脂肪动员

脂肪动员的概念与关键酶

四、甘油的代谢

五、脂肪酸的β-氧化方式

反应过程：

脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA在线粒体的β-氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫解）、脂肪酸β-氧化与ATP的生成

六、脂肪酸的其他氧化方式