五年制生物化学理论教学大纲修.docx
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五年制生物化学理论教学大纲修
生物化学与分子生物学教学大纲
所属课程名称：
生物化学与分子生物学
课程英文名称：
Biochemistry
所属课程编号：
4101103
面向专业：
临床、检验、预防、影像、护理（五年制）
课程总学时：
72
理论学时：
72
课程学分：
4.5
本课程所属院系：
东南大学基础医学院
大纲主撰人：
袁榴娣E-mail:
yld@Tel:
83272314-812
一、课程的性质与目的
生物化学是研究生物体中化学分子与化学反应的科学，在分子水平上探讨生命现象的本质。
生物化学主要研究生物大分子的结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
生物化学研究主要采用化学的原埋和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等理论和技术。
核酸，蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学，是生物化学的重要组成部分。
分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识上的重大飞跃，分子生物学在应用和理论两个方面的研究均取得诸多极其重要的进展，充分展示了这一学科的巨大生命力及其广阔的发展前景。
生物化学越来越多地成为生命科学的共同语言，并已成为生命科学领域的前沿学科。
医学生物化学以人体为主要研究对象，但直接研究人体有一定局限和存在很多困难；因此，在教学中所讲授的许多基本知识和理论体系仍基于对微生物及动植物的研究结果。
实际上，近代生物化学对人类正常代谢和疾病的研究已经积累了十分丰富的知识，同时临床医学的研究和实践也获得了大量有关生物化学的材料，这对生物化学的发展和实际应用起到了积极的促进作用。
生物化学是医学生必修的基础医学课程，本课程的教学目的是讲述正常人体与疾病过程中的生物化学相关问题。
随着近代医学的发展，越来越多地将生物化学与分子生物学的理论和技术，应用于疾病的预防、诊断和治疗。
从分子水平探讨各种疾病的发生及发展机制，也已成为当代医学研究的共同目标。
学习和掌握生物化学知识，理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制，为进一步学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
二、课程内容的教学要求
绪论
目的要求：
熟悉生物化学与分子生物学含义与其研究任务；了解生物化学与分子生物学在基础医学和临床医学中的地位．
教学内容：
生物化学与分子生物学的含义，研究任务与目的。
在基础医学和临床医学中的地位。
简介教学体系和学习该课程应注意的事项。
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构和功能
（StructureandFunctionofProtein）
目的要求：
一、掌握：
蛋白质（protein）分子平均含氮16％及意义。
20种编码氨基酸（aminoacid）名称（及中英文缩写代号）、化学结构及分类法；在蛋白质结构中连接氨基酸的共价键和非共价键；蛋白质的一级结构和空间结构（构象）。
蛋白质的理化性质：
两性及等电点（isoelectricpoint）、高分子性质、蛋白质沉淀、吸收光谱及呈色反应．蛋白质变性与其特点。
二、熟悉：
分子伴侣的概念。
蛋白质构象与功能的关系，—级结构决定高级构象，一级结构的个体差异与分子病。
蛋白质分离纯化及其相关技术。
三、了解：
氨基酸序列分析，蛋白质空间结构测定，蛋白质的分类等。
教学内容：
蛋白质分子的化学组成；元素组成。
组成单位——氨基酸、缩写代号、R基团结构特点及依据R基团不同的分类法，修饰氨基酸．氨基酸连接方式、多肽链的主链和侧链、N-末端和c-末端、多肽链的表示法。
蛋白质的分子结构：
一级结构；蛋白质的空间结构——构象；主链构象、侧链构象．二级、三级结构的定义和结构域，分子伴侣,模序（motif）的概念、四级结构、装配与分子识别。
蛋白质结构与功能的关系：
构象与功能的关系；蛋白质构象疾病；变性——蛋白质失活；别构——蛋白质活性调节；一级结构决定构象；一级结构的个体差异与分子病、一级结构的种属差异与分子病。
蛋白质结构与理化性质的关系：
蛋白质的两性解离和等电点、高分子性质、蛋白质的沉淀、吸收光谱和几种重要呈色反应。
蛋白质的分离纯化。
电泳、层析与超离心技术。
蛋白质的分类：
按分子对称性分类；按溶解性分类；按结构分类；按功能分类。
第二章核酸的结构与功能
（StructureandFunctionofNucleicAcid）
目的要求：
一、掌握：
化学组成；单核苷酸的组成及结构；环核苷酸的结构。
DNA（deoxyribonucleicacid）一、二、三级结构；DNA双螺旋模型的结构要点。
RNA（ribonucleicacid）种类，RNA一、二级结构、tRNA三级结构与功能。
DNA和RNA重要的理化性质及意义
二、熟悉：
小分子RNA及RNA组学。
超螺旋及核小体结构特点与其生理意义。
三、了解：
核酸酶等
教学内容：
单核苷酸。
核苷、核苷酸（nucleotide）的组成及结构；环核苷酸。
DNA分子结构特点；DNA的碱基组成规律。
DNA一、二、三级结构特点；DNA双螺旋、超螺旋及核小体的结构及意义。
线型及环型DNA分子；DNA双螺旋的类型简介。
RNA结构特点：
RNA碱基组成及一级结构；RNA二级结构；tRNA三级结构及功能；RNA类型及功用。
小分子RNA及RNA组学。
核酸（nucleicacid）的理化性质：
核酸分子大小；核酸的变性与复性：
意义、特点、高色效应；融解温度（meltingtemperature），核酸电泳分离；核酸的水解及降解。
第三章酶
（Enzyme）
目的要求：
一、掌握：
酶（enzyme）的概念与作用特点：
催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等。
酶结构与催化功能；酶蛋白、辅助因子、B族维生素构成的辅酶或辅基、全酶，必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
酶促反应动力学概念；米氏方程及Km的意义。
酶的激活与抑制：
抑制类型；原理及特点。
别构酶概念、作用特点及意义。
核酶（ribozyme）的概念。
二、熟悉：
酶的作用机理。
影响酶作用的温度及pH因素。
三、了解：
酶的分类，酶与医学的关系等。
教学内容：
酶的概念。
酶的作用特点：
极高的催化效率、专一性、不稳定性及可凋控性。
酶结构与催化活性；酶的组成；单纯蛋白酶类和结合蛋白酶类。
全酶：
酶蛋白、辅酶或辅基。
酶的活性中心的概念与作用。
酶原（zymogen）激活的概念、机理与生理意义。
同工酶（isoenzyme）、别构酶（allostericenzyme）概念、作用特点及意义。
B族维生素构成的辅酶或辅基（见第十八章）。
酶的作用机理：
酶与反应活化能的降低；酶与底物结合成酶-底物复合物的反应原理；酶的诱导契合学说简介。
酶促反应动力学：
概念、初速度、酶浓度对反应速度的影响、底物浓度对反应速度的影响、米氏方程简介、Km值的意义、Vmax及Km值的测定法。
温度对反应速度的影响；pH。
对反应速度的影响；激活剂及抑制剂对反应速度的影响。
别构酶和修饰酶。
酶的命名和分类：
酶的命名、酶的分类。
酶在医学上的应用：
酶与疾病。
酶从损伤细胞中释放增加．酶排泄障碍，酶和疾病诊断。
酶与疾病的治疗。
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
（Metabolismofcarbohydrate）
目的要求：
一、掌握：
糖代谢基本概念。
主要代谢途径中关键酶，能量转换与调控。
各代谢途径的生理意义。
糖的有氧氧化全过程。
二、熟悉：
糖原合成与分解、糖异生途径过程、糖代谢各途径之间的联系点及按生理需要的动态平衡。
血糖来源、去路及各调节因素对血糖浓度调节所达到的动态平衡。
三、了解：
糖的生理功能。
糖的消化吸收。
磷酸戊糖途径非氧化阶段。
糖原积累症。
血糖水平异常。
糖耐量试验。
教学内容：
糖代谢概况。
糖酵解（glycolysis）途径的反应过程和参与的酶；磷酸化反应、异构及折半分解反应、氧化还原反应、关键酶；糖酵解过程中能量的产生和利用；糖酵解调节及生理意义。
糖有氧氧化途径的过程：
细胞液反应阶段；丙酮酸在线粒体内的反应——氧化脱羧多酶复合体及参与的辅因素；三羧酸循环（tricarboxylicacidcycle）:
乙酰CoA、CO2及NADH等产物；糖有氧氧化调节及ATP的生成。
有氧氧化生理意义。
磷酸戊糖途径（pentosephosphatepathway）：
磷酸戊糖途径的反应过程；氧化阶段的反应、NADPH及磷酸戊糖的产生；6-磷酸葡萄糖脱氢酶，非氧化的基团转换作用概述；磷酸戊糖途径的调节及生理意义。
糖原的代谢：
糖原合成与分解途径；酶促反应、UDPG生成、糖原合成酶、磷酸化酶；糖原合成与分解的调节及意义。
糖异生（gluconeogenesis）反应过程：
关键酶、生物素的作用；能最消耗；糖异生的调节及生理意义。
血糖的性质及含量；血糖的来源与去路；血糖浓度的调节；肝脏调节及激素调节概述。
糖耐量试验简介。
第五章脂类代谢
（LipidMetabolism）
目的要求：
一、掌握：
必需脂肪酸。
脂肪动员、激素敏感脂肪酶（hormone-sensitivetriglyceridelipase）的作用。
脂肪酸β-氧化酶促反应过程：
脂肪酰CoA的生成及转入线粒体（CAT的作用）；乙酰CoA的产生；能量的转换。
脂肪酸合成部位；原料来源、供氢体、能量、关键的酶促反应及其调节。
肝内脂肪酸氧化：
酮体（ketonebodies）的生成、氧化利用及其意义。
类脂概念：
血浆脂蛋白的种类、生成及组成特点、脂蛋白（lipoprotein）代谢概要。
磷脂种类、组成特点，磷脂分解及合成代谢要点。
胆固醇合成重要反应步骤、关键酶及其调节；胆固醇（cholesterol）代谢转变及转变产物的生理功能。
二、熟悉：
脂肪的消化、吸收概要、肠粘膜细胞中乳糜微粒（cM）的生成。
脂肪合成概述。
多不饱和脂肪酸代谢与前列腺素生成。
三、了解：
鞘磷脂的代谢。
不饱和脂肪酸的命名与分类。
血浆脂蛋白代谢异常。
教学内容：
脂肪的消化和吸收，肠粘膜细胞中CM的生成。
脂肪的分解代谢：
脂肪动员；脂肪酸活化、脂肪酰CoA转入线粒体；饱和脂肪酸β-氧化的酶促反应过程（以l6碳的脂肪酰CoA氧化为例）；软脂酰CoA彻底氧化为CO2和H2O，能量的生成；饱和脂肪酸氧化概述。
脂肪酸氧化的其它途径慨述。
酮体的代谢：
酮体生成的部位、反应过程、酮体的种类及性质；酮体氧化的部位、氧化供能的反应及其意义。
脂肪的合成代谢：
脂肪酸合成部位；原料、NADPH、ATP等来源；合成的关键步骤——丙二酸单酰CoA的生成；乙酰CoA羧化酶、生物素的作用；ACP的作用；脂肪酸合成酶是一种多酶复合体。
脂肪酸碳链的延长；不饱和脂肪酸的合成。
必需脂酸。
脂肪的合成。
多不饱和脂肪酸（PUFA）的氧化分解，PUFA重要衍生物：
前列腺素、血栓素和白三烯。
磷脂种类及其组成特点；磷脂合成的基本途径；磷脂的基本功能；磷脂分解代谢主要的酶促反应（断裂不同化学键的酶）。
鞘脂的化学组成及结构，鞘磷脂的代谢。
胆固醇合成原料、还原当量、胆固醇合成途径中主要反应（包括关键酶反应）；胆固醇合成的调节；胆固醇的代谢转变与其转变产物的生理意义概述。
脂蛋白概念、种类及主要功能概述。
脂蛋白与血脂；各种脂蛋白生成部位及组成特点。
血浆脂蛋白电泳行为及分类名称；超离心分离法及分类名称，以及二者对应关系。
载脂蛋白（apolipoprotein）类别及其生理功能要点。
脂蛋白代谢概述、相互间关系及其运输脂类的特点。
高脂蛋白血症的概念与分型。
第六章生物氧化
（BiologicalOxidation）
目的要求：
一、掌握：
生物氧化（biologicaloxidation）的概念、特点及意义；线粒体内生物氧化体系（呼吸链）；氧化磷酸化概念；ATP产生与P／O；ATP产生的基本方式；其它高能化合物。
呼吸链（respiratorychain）的抑制剂、解偶联剂。
二、熟悉：
其他氧化体系；过氧化氢酶及过氧化物酶的作用；微粒体中的酶类。
氧化磷酸化偶联的化学渗透学说要点。
苹果酸穿梭和磷酸甘油穿梭的特点。
。
三、了解：
氧化磷酸化偶联机制。
线粒体DNA突变。
教学内容：
生物氧化与氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）概念；生物氧化的特点、意义及方式；生物氧化与能量转换；高能磷酸化合物。
生物氧化的基本途径及参与的酶类。
线粒体内氧化体系：
呼吸链的组分与其作用；黄素辅基、铁硫蛋白、泛醌及细胞色素类、铁卟啉辅基等。
呼吸链组成成分的排列顺序：
NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链；呼吸链反应（电子传递）过程。
氧化磷酸化作用。
氧化磷酸化含义、偶联部位的确定、P／O比值。
氧化磷酸化偶联机制；化学渗透学说要点及ATP合酶概述；影响氧化磷酸化的因素；抑制剂和解偶联剂的作用。
微粒体中的氧化酶——混合功能氧化酶的反应系统。
过氧化物酶体中的氧化酶。
超氧物岐化酶的作用。
第七章氨基酸代谢
（MetabolismofAminoAcids）
目的要求：
一、掌握：
氮平衡（nitrogenbalance），蛋白质的互补作用与营养价值。
氨基酸的转氨作用、氧化脱氨，联合脱氨，嘌呤核苷酸循环。
α-酮酸的代谢。
血氨的来源与去路。
氨的转运方式；氨的主要代谢去向。
鸟氨酸循环（尿素合成）；尿素合成酶促反应过程、尿素生成的意义。
几种氨基酸脱羧产物；组胺、γ—氨基丁酸、5一羟色胺等主要生理作用。
由FH4运载的几种一碳单位的名称、主要生理作用。
磷酸肌酸、S-腺苷蛋氨酸、PAPS和多胺等几种氨基酸代谢产物的主要生理功用。
二、熟悉：
含硫氨基酸、芳香族氨基酸降解转变成有生理作用的物质。
支链氨基酸分解代谢概述。
蛋白质，糖和脂肪代谢间的相互关系及相互转变。
三、了解：
蛋白质的消化；氨基酸的吸收。
体内蛋白质的转换与更新。
氨基酸的转氨作用的机制。
高血氨与氨中毒。
教学内容：
蛋白质的营养作用。
氮平衡；蛋白质的生理功能及营养价值。
蛋白质的消化、吸收，蛋白质在肠道中的腐败作用（putrefaction）。
氨基酸的代谢概况。
体内蛋白质的转换与更新；血液氨基酸的来源与去路；血液氨基酸的含量。
氨基酸的分解代谢。
转氨作用（transamniation）的概念；转氨酶催化的转氨反应、磷酸吡哆醛的作用。
氧化脱氨的反应及特点。
联合脱氨基作用：
转氨偶合氧化脱氨的途径；嘌呤核苷酸循环的途径。
非氧化脱氨作用。
氨及碳骨架的代谢转变。
氨的代谢：
血氨动态、氨的转运、尿素的生物合成（鸟氨酸循环ornithinecycle）。
尿素合成酶促反应过程；尿素合成的意义。
氨的其它代谢去路。
氨基酸的降解与转变。
几种氨基酸脱羧与其产物的作用：
组氨酸脱羧产生组胺、谷氨酸脱羧产生Y一氨基丁酸、色氨酸氧化（或羟化）脱羧生成5一羟色胺等。
一碳单位的代谢；一碳单位（onecarbonunit）概念、来源及种类、与载体FH4结合的几种形式与作用。
含硫氨基酸代谢与其转变产物的意义。
肌酸和磷酸肌酸的代谢及其在能量转换中的意义。
芳香旅氨基酸的代谢转变：
酪氨酸代谢与儿茶酚胺、甲状腺激素的生成、色氨酸转变为有生理意义的物质。
支链氨基酸的分解代谢。
第八章核苷酸代谢
（MetabolismofNucleotide）
目的要求：
一、掌握：
嘌呤核苷酸（purineribonucleoride）从头合成（denovosynthesis）的要点：
原料及能源；核苷酸合成主要步骤；IMP产生与其转变为AMP和GMP的过程；补救合成概念。
嘧啶核苷酸（pyromidineribonucleotride）从头合成要点：
关键酶、关键产物UMP与其转变成CTP的过程；TMP的生成；脱氧核苷酸生成；核苷三磷酸（NTP）的产生。
影响合成因素及调节的概念。
二、熟悉：
核苷酸补救合成（salvagepathway）反应，抗代谢物（antimetabolite）与其作用的概念。
嘌呤、嘧啶核苷酸分解产物。
尿酸与痛风病形成的机理。
三、了解：
核糖核苷酸还原酶的作用机制。
尿酸与痛风病形成的机理。
抗代谢物作用的机制。
教学内容：
嘌吟核苷酸代谢：
嘌呤核苷酸的合成代谢；从头合成途径要点；IMP生成与其转变成AMP和GMP的反应；补救合成反应简介；影响合成的因素。
嘌吟核甘酸的分解代谢：
尿酸生成；痛风症简介。
嘧啶核苷酸代谢：
嘧啶核苷酸合成过程要点；UMP生成、UMP转变成CTP；TMP生成；补救合成途径简介；影响合成的因素。
嘧啶核苷酸分解代谢的简要过程与终产物。
脱氧核苷酸的生成：
脱氧核苷酸生成的反应体系；核糖核苷酸还原酶的作用机制；脱氧胸苷酸的生成。
NTP，dNTP的生成。
抗代谢物与其抑制核苷酸合成的基本概念、作用机理与临床意义。
第三篇基因信息的传递
第十章DNA的生物合成
（BiosynthesisofDNA）
目的要求：
一、掌握：
基因信息传递的现代中心法则（thecentraldogma）。
DNA半保留复制（semiconservativereplication）的要点、主要过程、参与的酶和及相关因子。
DNA合成的生物学意义。
逆转录的概念与过程。
二、熟悉：
真核生物DNA生物合成。
半保留复制的实验证据。
端粒酶的概念。
DNA损伤、修复的基本概念及反应特点。
三、了解：
滚环式复制（rollingcirclereplication）、D环复制。
端粒酶（telomerase）的作用机制。
教学内容：
DNA复制机理：
半保留复制的原理--M.Messelson和F.W.Stahl的半保留复制的实验证据概说。
原核生物DNA生物合成：
参与DNA复制的酶及蛋白质因子；参与解旋、解链的酶类及蛋白质因子；DNA聚合酶；引物酶（引发酶）及启动蛋白、DNA连接酶等。
复制过程：
复制起始、复制延长、复制终止（以一个复制叉为代表进行讲解）。
真核生物DNA生物合成：
DNA聚合酶、复制起始、复制延长、复制终止；端粒酶的概念与作用机制。
逆转录（reversetransicription）：
逆转录的基本概念；揭示了遗传信息可以从RNA流向DNA。
逆转录的基本过程；逆转录酶。
滚环式复制、D环复制概述。
DNA的损伤与修复：
DNA损伤（DNAdamage）：
物理因素与化学因素。
DNA损伤的修复的类型：
参与切除修复的酶及其简要过程。
第十一章RNA的生物合成
（BiosynthesisofRNA）
目的要求：
一、掌握：
原核生物RNA转录（transcription）机制的要点及主要过程；模板链及编码链；转录起始；RNA聚合酶的组成及作用；启动子的组成与作用；转录的延长和终止要点。
真核生物mRNA的加工修饰。
核酶（ribozyme）的概念、特性与研究意义。
二、熟悉：
tRNA、rRNA转录产物的加工修饰。
真核生物RNA聚合酶。
RNA复制。
三、了解：
真核生物RNA转录的主要过程等。
教学内容：
转录的模板：
模板链（templatestrand）及编码链（codingstrand）；参与转录的酶；原核生物RNA聚合酶：
亚基组成（核心酶、σ因子、全酶）及各亚基的基本功能；真核生物RNA聚合酶种类与功能；真核基因的转录因子。
原核生物转录过程：
转录起始阶段，RNA聚合酶全酶分子通过σ因子辨认结合到DNA模板链的启动子区域，当其移动至起始位点时开始转录。
模板链启动子的组成与作用；RNA链的延长；链的延长方向；由聚合酶催化生成3’5’-磷酸二酯键；核心酶与σ因子的不同作用。
真核生物转录过程与特点。
转录终止：
终上区碱基序列特点，ρ因子的作用。
转录后加工：
转录后加工修饰的基本概念；mRNA、tRNA及rRNA等前体加工修饰的简要过程。
原核细胞与真核细胞加工修饰的区别。
核酶的概念、特性与研究意义。
RNA复制。
第十二章蛋白质生物合成
（BiosynthesisofProtein）
目的要求：
一、掌握：
蛋白质生物合成体系的组成，三类RNA的特点与作用，氨酰-tRNA合成酶的作用，原核70S起始复合物的形成。
核蛋白体循环的要点。
二、熟悉：
肽链延长及延长因子的作用，肽链合成终止及多核糖体循环，肽链合成后加工修饰。
蛋白质生物合成的干扰和抑制。
三、了解：
真核生物蛋白质合成的特点。
蛋白质合成后的靶向输送。
教学内容：
蛋白质生物合成体系：
mRNA与遗传密码；mRNA中核苷酸排列顺序代表一定遗传信息——三联体密码与其特点；起始与终止密码；线粒体密码的特点。
tRNA转运活化的氨基酸、反密码子及其与mRNA互补规律。
rRNA与核糖体装配，核糖体大小亚基的作用。
蛋白质生物合成过程：
氨基酸活化：
氨基酰-tRNA合成酶的作用；氨酰-tRNA的生成与转运。
肽链合成的起始：
起始复合体的形成；参与的能量和起始因子（initiationfactors）。
肽链的延长：
进位、转肽、移位等过程；转肽酶和延长因子（elongationfactors）的作用。
肽链合成终止和释放。
多核糖体循环。
真核和原核生物蛋白质合成的异同：
起始物、rRNA、起始密码的辨认和起始因子、核糖体组成。
延长因子和终止因子。
合成肽链的加工与修饰，蛋白质的靶向输送（proteintargeting）,信号肽（signalpeptide）。
蛋白质生物合成的干扰和抑制：
抗生素、毒素和干扰素（interferon）对蛋白质生物合成干扰和抑制及机理。
第十三章基因表达调控
（RegulationofGeneExpression）
目的要求：
一、掌握：
基因表达调控（controlofgeneexpression）的概念及主要调控水平；负调控与正调控的概念。
原核生物的乳糖操纵子、色氨酸操纵子的结构及调控原理。
真核生物基因组结构的特点。
真核生物基因表达调控的特点。
二、熟悉：
整体调控模式。
真核生物基因表达的转录水平调控概况，顺式作用元件（cis-actingelement）与反式作用因子（trans-actingfactor）的概念，顺式作用元件与反式作用因子结合的模式。
三、了解：
RNApolⅠ、Ⅱ、Ⅲ转录调节机制。
转录后水平与翻译水平的调节。
教学内容：
基因表达的概念、基因表达的时间性及空间性、基因的表达方式、基因表达调控的基本原理，基因转录激活调节的基本要素。
原核生物基因表达调控：
转录水平的调控；乳糖操纵子的结构及调节，乳糖、葡萄糖、cAMP、CAP（catabolitegeneactivationprotein）及LacI在调控中的作用；色氨酸操纵子的结构及调控作用；色氨酸、衰减子及前导mRNA在调控中的作用；真核生物基因表达调控。
真核生物基因组结构特点与调控的特点：
基因结构复杂、调控因素多、基因调控范围大、转录和翻译在时间、空间上分开、无衰减作用、主要受生物体自身生命过程的调控、环境因素对其影响不大。
RNApolⅠ、Ⅱ、Ⅲ转录调节机制；顺式作用元件与反式作用因子的概念；顺式作用元件与反式作用因子的结合；螺旋一—转角-螺旋、锌指、亮氨酸拉链及螺旋-环-螺旋等反式作用因子的结构及与顺式作用元件结合的模式。
RNApolⅡ的转录终止调节：
HIV基因组与热休克蛋白基因的转录终止调节机制。
转录后水平与翻译水平的调节。
第十四章基因重组与基因工程
（GeneRecombinationandGeneticEngineering）
目的要求：
一、掌握：
重组DNA和基因工程概念及其基本的技术程序。
工具酶的种类与其在重组DNA技术中的作用。
载体、目的基因及重组子的构建、转化（transformation）、筛选、扩增与鉴定。
重组DNA和基因工程的生物医学意义。
二、熟悉：
基因诊断和治疗中一些技术原理；核酸分子杂交、基因文库。
三、了解：
重组DNA与医学的关系。
教学内容：
基因工程（geneticengineering）概念。
工具酶种类及作用概述。
载体和目的基因获取、重组子的构建、重组子转化、筛选、
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