生化复习.docx

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生化复习

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蛋白质

蛋白质的特点：

组成简单、存在普遍、种类繁多、结构复杂、功能多样

二、蛋白质的功能：

1、催化功能酶

2、结构成分皮、毛、骨、牙、细胞骨架

3、运输作用血红蛋白

4、运动作用肌动蛋白和肌球蛋白

5、调节作用基因调控因子

6、防御作用免疫球蛋白

7、贮存作用乳、蛋、谷蛋白

8、信息传递信号蛋白

9、异常功能视色素、味觉蛋白、毒素

要求熟记氨基酸的：

分子式

三字符缩写

单字符缩写

芳香族3种Tyr（酪氨酸）Phe（苯丙氨酸）Trp（色氨酸）

杂环族2种His（组氨酸）Pro（脯氨酸）

1.含苯环:

Phe4.含羟基:

SerThr2.含酚羟基:

Tyr含吲哚环:

Trp含硫:

CysMet含胍基:

Arg3.含咪唑基:

His

稀有氨基酸：

蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸或稀有氨基酸。

（四）非蛋白质氨基酸

β-丙氨酸、γ-氨基丁酸、高半胱氨酸高丝氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、苯甘氨酸、甲基天门冬氨酸

（五）必需氨基酸

体内不能合成，需从食物中吸取以保证正常生命活动的需要，称必需氨基酸。

口诀：

一两色素本来淡些（八个蛋白质）

半必需氨基酸：

婴幼儿时期合成量不能满足需要（组氨酸和精氨酸）

氨基酸的两性解离与等电点

等电点：

当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI

应用：

电泳分离蛋白质

提问:

为什么不同氨基酸的pI不同?

-R有电性区别。

中性氨基酸pI一般为5.0-6.0

提问：

为什么偏酸性？

答案：

-COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力

提问：

酸性氨基酸的pI（更偏酸、更偏碱）？

更酸（3.0左右）

碱性氨基酸pI更碱（7.6~10.7）（只有三种

提问：

大多数氨基酸在中性pH=7时，带负电？

提问：

等电点时的氨基酸溶解度最大或最小？

最小。

易于沉淀

提问：

为什么？

较小的同性排斥

组成蛋白质的氨基酸中19种具有旋光性（Gly除外），都为L-型氨基酸

氨基酸的光吸收：

紫外区（220—300nm）：

Tyr/Trp/Phe

酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸的R基都有双键

大多数蛋白质中的含氮量（16%）

氨基酸的化学反应：

（1）茚三酮反应----氨基酸的定量

氨基酸+茚三酮试剂----紫兰色复合物（Pro和羟pro无游离氨基，只能形成黄色化合物（440nm）；）

（2）桑格反应（sanger）

2，4-二硝基氟苯反应,生成黄色二硝基苯基氨基酸

（3）Edman降解反应

重复测定多肽链N（NH3）AA排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”

一个氨基酸的α氨基与另一个氨基酸的α羧基之间脱水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽

由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。

组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。

氨基末端写在碳链的左端，羧基末端写在碳链的右端，氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序

肽键的特点：

1、单键，具部分双键性质，不能自由旋转。

2、与C-N相连的H、O均为反式

3、形成肽键平面

天然寡肽：

P42一级结构

蛋白质的分子结构二级结构P43

超二级结构

结构域空间结构（高级结构）

三级结构

四级结构

蛋白质：

是由一条或多条多肽（polypeptide）链以特殊方式结合而成的生物大分子。

蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。

一级结构：

肽链中的氨基酸排列顺序。

二级结构：

多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。

超二级结构：

若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。

结构域：

一条多肽链独立折叠近似球形的区域。

三级结构：

已含有二级结构的多肽链进一步折叠或卷曲成复杂的空间结构。

包括肽链中所有原子的空间排布方式。

四级结构：

蛋白质亚单位的立体排布和相互作用。

一级结构:

多肽链中氨基酸（残基）的排列顺序。

残基：

肽链中的氨基酸的氨基和羧基都形成了太监，而不再具有完整的氨基和羧基

（2）是蛋白质的基本结构。

（3）是空间结构、生理功能的基础。

维系键:

肽键、二硫键

最重要的是N-端氨基酸分析法。

F.Sanger测定了胰岛素的一级结构

DNFB（二硝基氟苯）——Sanger法

PITC（苯异硫腈法）——Edman法或PTH法

DNS法（丹磺酰氯）氨肽酶法

蛋白质一级结构的测定步骤P44

P45构型：

不对称碳原子上相连的原子或基团在空间的相对分布或排列。

涉及共价键的断裂。

构象：

当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。

不涉及共价键的断裂。

作用力：

肽键、二硫键、离子键、氢键、疏水键范德华（次级键）

次级键微弱但却是维持蛋白质三维结构中主要的作用力,原因在于数量巨大

二级结构：

主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲、-螺旋、环等。

维持二级结构的主要作用力是氢键。

酰胺平面和二面角P46

-螺旋：

蛋白质中最常见、最典型的、含量最丰富的二级结构元件。

P47单链、右手螺旋

侧链基团位于螺旋外，不参与螺旋的组成，但影响螺旋的形成与稳定

制约螺旋形成的因素

1）某些氨基酸。

如Pro,羟脯氨酸

2）大侧链氨基酸

3）相同电荷的残基过于密集

.-折叠

a、基本特征肽键平面之间折叠成锯齿状。

两个aa之间的轴心距为0.35nm。

b、结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直

c、肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

分为平行式和反平行式两种类型

超二级结构：

、、

结构域：

由二级结构组合而成。

充当三级结构的构件。

结构域是蛋白质分子上的一个功能单位，亦可称为功能域

不同的结构域常常与蛋白质的不同功能相关联

（一个结构域与另一个结构域之间以共价键相连接，这是与亚基结构之间的非共价键缔合的根本区别P51）

蛋白质的三级结构

特点

（1）是球状或椭圆状蛋白质

（2）形成亲水表面和疏水内，表面也可有些“沟”“穴”（活性部位）

作用力：

氢键、疏水键、离子键和范德华力等。

尤其是疏水键。

P53

肌红蛋白

四级结构P53

亚基--在蛋白质的四级结构中，每个各具独立三级结构的多肽链称为亚基。

是蛋白质分子中的最小共价单位。

2、特点

⑴在具有四级结构蛋白质中，亚基单独存在无活性

⑵不是所有的蛋白质都具有四级结构，

⑶亚基间以次级键相连（疏水键、氢键、离子键、范德华力等）

具有四级结构的蛋白质统称为寡聚蛋白质（血红蛋白）

关系：

蛋白质多肽链上的氨基酸排列顺序决定蛋白质的空间构象

进而决定蛋白质的功能

一级结构变化，功能改变。

一级结构中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。

一级结构中关键部位氨基酸残基发生变化，可导致功能变化。

同源蛋白：

来自不同生物体、执行同一/相似功能的蛋白

AA序列具有明显的相似性——序列同源性

不变残基和可变残基

分子病：

由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，造成生理功能的变化而引起的疾病。

例如：

镰刀型贫血症（第六位由谷氨酸变成了缬氨酸）

蛋白质的重要性质

（1）蛋白质的紫外吸收：

大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

这三种氨基酸的在280nm附近有最大吸收。

因此，大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收。

利用这个性质，可对蛋白质进行定量

（2）蛋白质的两性解离及等电点

在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。

为什么蛋白质具有两性（酸、碱性）？

含有酸碱氨基酸残基

（3）利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化

（4）蛋白质的胶体性质

具有丁达尔效应、布朗运动等性质

不能透过半透膜

蛋白质溶液稳定因素是带电层和水化层

变性：

某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的空间结构，引起蛋白质理化性质改变并导致生物学功能丧失。

变性因素：

物理因素加热、剧烈振荡、紫外线、X射线、超声波

化学因素强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、甲醛、重金属盐、三氯醋酸、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇

变性分子机理？

变性因素破坏了维持蛋白质空间结构的各种次级键以及二硫键。

变性后蛋白质的性质

（1）生物活性丧失

（2）一些侧链基团暴露

（3）某些物理化学性质改变

粘度增加，扩散系数降低，溶解度下降，分子形状改变，结晶能力丧失

（4）生物化学性质改变

（如：

对蛋白酶降解的敏感性增大）

复性

本质—一级结构决定高级结构

蛋白质的沉淀

水化膜的破坏，电荷的消失

盐析：

蛋白质在高浓度盐中溶解度降低析出的现象。

盐溶：

蛋白质在低浓度盐中溶解度增加的现象。

b、有机溶剂沉淀法

●原理：

与水互溶的有机溶剂可以吸水，破坏蛋白质颗粒上的水膜而使蛋白质沉淀

c、重金属沉淀法

●原理：

P61

d、生物碱试剂

六、蛋白质的颜色反应P61：

双缩脲反应：

与硫酸铜生成紫红色物质

印三铜反应：

蓝紫色

第6节蛋白质的研究方法

蛋白质含量的测定

1、凯氏定氮法

2、紫外吸收法

测定蛋白质分子量的常用方法

1、沉降速度法

一种蛋白质分子在单位离心场的沉降速度

为恒定值，称为：

沉降常数/系数（S）

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法

迁移率与电荷和形状无关，仅取决于相对分子质量

一、蛋白质分离纯化的一般原则

层析法电泳法超离心法透析和超滤

依据蛋白质的外形分类：

球状蛋白质、纤维状、膜蛋白质

依据蛋白质的组成分类：

简单蛋白：

这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。

结合蛋白由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，

第2章核酸

DNA的组成差异决定了细胞中所有蛋白质、RNA的结构特征

任何一个多细胞生物的体细胞都含有完全相同的DNA：

选择性表达

RNA：

细胞质中，在蛋白质的合成中起重要作用

稀有碱基

主要存在于RNA

甲基化、氢化、硫化

嘌呤——次黄嘌呤

嘧啶——5-甲基胞嘧啶、5-羟甲基胞嘧啶、

二氢尿嘧啶、4-巯尿嘧啶

都是基本碱基的化学修饰型

二级结构

Chargaff规则：

（查格夫规则）

（1）A=T

（2）G=C

（3）A+C=G+T

DNA纤维的X-射线衍射图谱分析（Franklin,）

戊糖环与DNA分子纵轴平行，而碱基平面与轴垂直

DNA的双螺旋模型（WastonCrick）

1、DNA的双链绕同一轴反向平行形成右手双螺旋，并形成大沟和小沟。

2、双螺旋直径2nm，每周10个碱基对，上升3.4nm，两个核苷酸之间的夹角36°

3、碱基位于螺旋内侧，碱基平面与纵轴垂直，碱基之间的堆积距离为0.34nm。

戊糖-磷酸骨架位于双螺旋的外侧，通过3’，5’磷酸二酯键连接，糖环与纵轴平行。

4、两条链上的碱基遵循互补配对原则：

其中A=T,G≡C，A+G=T+C

3.DNA的双螺旋结构稳定性

稳定的作用力？

碱基堆积力氢键离子键

不稳定的作用力？

静电斥力

碱基分子内能

DNA的类型

A（右手）、B（右手）、Z（左手）

DNA的三级结构

DNA双螺旋通过扭曲和折叠所形成的特定构象。

包括：

不同二级结构单元间的相互作用

单链与二级结构单元间的相互作用

DNA的拓扑特征

超螺旋是DNA三级结构的主要形式。

（右手拓扑结构）

DNA形成三级结构及染色体是为了压缩分子空间

RNA的分子结构

一级结构是指其核糖核苷酸的排列顺序

tRNA是单链分子，其二级结构由部分双螺旋结构和环状突起构成三叶草叶形（四环四臂）

①氨基酸臂：

由7对碱基对组成，富含G，

末端为CCA，接受活化AA

②二氢尿嘧啶环（D环）由8－12个核苷酸组成

③反密码环：

识别密码子

④额外环：

大小是tRNA分类的重要指标

⑤假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核苷环（TΨC环）

四环：

二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环、假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核苷环（TΨC环）

四臂：

氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码臂、TΨC臂

tRNA的三级结构：

倒“L”形

rRNA（含量最多）与多种蛋白结合成核糖体

真核生物80S

原核生物70S

二级结构：

茎环

mRNA（在细胞质中）

真核细胞mRNA

①5´末端帽子结构：

m7GpppNmP

②3´末端有多聚腺苷酸尾巴结构（polyA）

③单顺反子（一条mRNA链上有一个编码区）

甲基化修饰：

“m‘’

修饰基团在碱基上：

—写在碱基左边

修饰基团在核糖上：

—写在碱基右边

右下脚：

修饰基团数目

右上脚：

修饰位置

帽子结构：

识别翻译起始

polyA：

维持mRNA的稳定性

原核细胞mRNA为多顺反子mRNA（polycistronicmRNA）：

一条mRNA链上有多个编码区

核酸的一般性质

1、分子量大，两性电解质，通常表现为酸性；

2、DNA为白色纤维状固体；RNA为白色粉末状固体；

4、粘度：

DNA粘度大，而RNA粘度小

5、DNA对碱稳定，而RNA被稀碱水解。

紫外吸收性质

碱基具有共轭双键，因此具有紫外吸收性质，其吸收高峰接近260nm

判断DNA是否变性

在DNA的变性过程中，光吸收值增大（增色效应）

在DNA的复性过程中，光吸收值减小（减色效应）结构越有序，吸光度越小

核酸变性指核酸双螺旋区碱基对间的氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。

加热DNA的稀盐溶液，达到一定温度（80～100℃）后，核酸即发生热变性。

热变性是核酸的重要性质。

热变性DNA缓慢冷却的过程，称退火。

DNA变性的本质是双链间氢键的断裂

降解：

核苷酸骨架上3’，5’-磷酸二酯键的断裂

Tm：

DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度（Tm）。

大小与G+C含量成正比

一般DNATm值在85-90C之间

Tm值大小与下列因素有关

DNA的均一性

G－C含量：

G-C%=（Tm-69.3）×2.44

介质中的离子强度：

不宜保存在稀电解质中

复性：

变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双螺旋

热变性DNA骤然冷却（淬火）不可能复性

将变性DNA缓慢冷却（退火）可以复性

影响因素

离子强度：

盐浓度越大越好

分子量越大复性越难；

浓度越大，复性越容易

在退火条件下，不同来源的DNA形成双链，或DNA单链和RNA链形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。

在退火条件下，不同来源的DNA形成双链，或DNA单链和RNA链形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。

7．真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是：

A．2′-5′  B．3′-5′  

C．3′-3′  D．5′-5′ 

E．3′-3′

第3章酶

酶：

由活细胞产生的、有高度专一性和高效催化作用的生物大分子。

共性①提高反应速度，不改变平衡点;

②只起催化作用，本身不消耗；

③降低反应的活化能

特性：

高效性、

专一性：

无副反应、分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性（旋光异构专一性构型、几何异构专一性顺式、反式）

温和性、可调节性、有辅助因子（胞内酶、胞外酶）

酶的化学本质是蛋白质和核酸

按分子组成：

单纯酶：

只有蛋白质

结合酶（缀合酶）：

脱辅酶+辅助因子（全酶）NAD+、NADP+

辅助因子包括辅基（结合紧）和辅酶（结合松）

辅助因子为非蛋白物质，常常为金属离子（最常见）和小分子有机化合物（为维生素）例如：

Zn2+与羧肽酶

单体酶：

一般由一条肽链组成

寡聚酶：

为寡聚蛋白，≥2个亚基

多酶复合体：

几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

根据酶所催化的反应类型和机理

分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶

氧化还原酶：

氧化-还原酶催化氧化-还原反应，催化氢的转移或电子传递。

水解酶催化底物的加水分解反应

裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程

合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。

这类反应必须与ATP分解反应相互偶联

命名：

乳酸：

NAD+氧化还原酶

习惯名催化的底物名+酶

催化反应类型+酶

催化的底物名+反应类型+酶

酶的作用机理

活化能：

底物分子从初态转变到活化态所需的能量

中间产物学说

E+SESE+P

中间产物ES的形成是酶促反应的关键性步骤

活性部位（activesite）

——酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

也称为活性中心

结合中心：

与S结合

决定酶促反应的专一性

催化中心：

促进S发生化学变化

决定酶促反应的性质

必需基团

与酶的催化活性直接相关的化学基团。

His咪唑基、Ser-OH、Gluγ-COOH、Cys-SH

酶具有高催化效率的因素

1邻近效应和定向效应

2底物变形（distortion）与电子张力

3酸碱催化

His咪唑基pk=6.0,生理pH条件下，一半以酸性形式存在，一半以碱性形式存在，既可以作质子的供体又可以作质子的受体。

4共价催化

酶活性中心亲电/亲核基团参与S敏感键断裂的机制。

亲电基团——带正电荷性质的基团

亲核基团——带负电荷性质的基团

5、酶活性中心是低介电区域

酶原的激活

酶原：

酶的无活性的前体。

酶原激活：

无活性的酶原在一定条件下，切掉部分肽段后变成有活性的酶的过程。

实质：

酶活性部位形成和暴露的过程。

酶原存在的生物学意义:

保护自身组织不被水解

机体调控的一种形式

为什么反应速度会随时间减小？

1.[S]降低；

2.酶受到产物抑制

3.酶失活

反应初速度表示酶活力

一级反应：

v=kc

反应速率与反应物浓度的一次方成正比

零级反应：

v=k

v与反应物浓度无关

米氏方程

Km是酶的特性常数：

与pH、温度、离子强度、酶及底物种类有关，

与酶浓度无关，可以鉴定酶。

Km≈k2（分离能力）/k1（亲合能力）

Km越小，亲和力越强。

[S]很小时，反应速度就能达到很大。

km可以判断酶的专一性和天然底物因为Km越小，亲和力越强。

最适pH时的酶活力最大

多数酶最适pH在7.0左右。

pH对酶活力产生影响的原因？

环境过酸、过碱使酶变性失活

影响酶活性基团的解离

影响底物的解离

影响契合，影响催化

温度对酶作用的影响

激活剂对酶作用的影响

能提高酶活性或使酶原转变成酶的物质——（酶）激活剂

包括无机离子、小分子有机物

抑制剂对酶的抑制作用

失活作用、抑制作用、抑制剂

抑制作用分为不可逆抑制和可逆抑制

依据：

能否用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，使酶复活。

不可逆抑制：

抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连，很多为剧毒物质

可逆抑制作用：

抑制作用可通过透析等方法除去。

原因：

非共价键结合

竞争性抑制：

km增大，Vm不变

非竞争性抑制：

km不变，Vm减小

反竞争性抑制：

km增大，Vm减小

别构：

蛋白质在实现生物功能时，

构象发生变化、活力改变的现象。

别构酶：

具有别构现象的酶

别构剂：

能使酶分子发生别构作用的物质

当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应称别构效应。

当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应称别构效应。

别构酶经加热或用化学试剂等处理，可引起别构酶解离，失去调节活性，——称为脱敏作用

同工酶：

具有不同分子形式但却催化相同反应的酶。

可逆的共价修饰：

通过其它酶对其多肽链上的某些基团进行可逆的共价修饰，使酶处于活性/非活性的互变状态，从而调节酶活性。

酶活力：

是指酶催化一定化学反应的能力。

酶单位（U）：

在一定条件下、一定时间内、将一定量的

底物转化为产物所需的酶量。

国际单位（IU）

在标准条件下（25℃，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。

1IU=1mol/min

Kat

在标准条件下（25℃，最适pH和最适底物浓度）每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。

比活力

单位质量酶产品中的酶活力称比活力。

u/mg酶蛋白u/ml酶蛋白

转换数

一定条件下：

每秒钟、每个酶分子转换的底物分子数

或每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数

一秒内1摩尔的酶可催化几摩尔的底物

酶的制备过程中，每步都应进行鉴定，

常用的鉴定指标为：

回收率％＝每次总活力×100/第一次总活力

纯化倍数=每次比活力/第一次比活力

酶工程定义P149

包括化学酶工程、生物酶工程

化学酶工程

对天然酶进行化学修饰、固定化处理，利用

化学合成等手段来改善酶性能。

维生素与辅酶

维生素：

是维持机体正常生命活动不可缺少的一类微量小分子有机化合物。

不是能量物质，也不是结构物质

依据溶解性分为：

水溶性：

VB族、VC

脂溶性：

VA、VD、VE、VK

功能：

水溶性V—辅酶

脂溶性V—调控某些生物机能

VB1（硫胺素）：

存在形式：

TPP（硫胺素焦磷酸）

VB2（核黄素）：

核黄素腺嘌呤二核苷酸FAD

脱氢酶辅酶，传递H

泛酸/遍多酸：

辅酶A（CoA~SH）

功能——酰基转移酶辅酶，传递酰基

VPP存在方式

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶I）NAD+

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）NADP+

功能：

脱氢酶辅酶，传递H

VC（抗坏血酸）防治坏血病——抗坏血酸

只能通过食物获取

硫辛酸功能：

酰基的载体，在转酰基中起作用

VA（视黄醇）夜盲症

VD促进Ca2+在骨骼中沉积

VE（生育酚）影响生殖

抗氧化－养颜

生物氧化与氧化磷酸化

代谢

合成代谢一般是指将简单的小分子物质转变成复杂的大分子物质的过程。

分解代谢则是将复杂的大分子物质转变成小分子物质的过程。

糖、脂和蛋白质的合成代谢途径各不相同，但是它们的分解代谢途径则有共同之处，即糖、脂和蛋白质经过一系列分解反应后都生成了酮酸并进入三羧酸循环，最后被氧化成CO2和H2O。

生物氧化:

有机物质在生物体内细胞中氧化成二氧化碳和水并释放能量的过程。

CO2的生成

（1）直接脱羧作用

例如丙酮酸的脱羧

（2）氧化脱羧作用

例如苹果酸的氧化脱羧生成丙酮酸

H2O的生成

脱氢、氧化酶催化水的生成

高能化合物：

定义：

一般将水解时能够释放20.9kJ/mol（5千卡/mol）以上自由能的化合物称为高能化合物。

G’<-20.9kJ/mol

以：

“~”表示高能磷酸键

电子传递链的抑制剂

鱼藤酮

阻断电子由NADH向CoQ的传递；

抗霉素A

抑制电子从Cytb到Cytc1的传递；

氰化物、叠氮化物