高中生物竞赛辅导第一章细胞生物学.docx
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高中生物竞赛辅导第一章细胞生物学
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第一章细胞生物学
细胞生物学是研究细胞的结构、功能、生活史以及生命活动本质和规律的科学，是生物科学的主要分支之一，也是生命科学和分子生物学研究的基础。
本章包括细胞的化学成分，细胞器，细胞代谢，DNA、RNA和蛋白质的生物合成，物质通过膜的运输，有丝分裂和减数分裂，微生物学和生物技术等部分。
根据1BO考纲细目和近几年来试题的要求，以下从知识条目和能力要求两方面定出具体目标
第一节细胞的化学成分
尽管自然界细胞形态多样，功能各异，但其化学成分基本相似，主要包括：
糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶类等。
一、糖类
糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称，一般可用Cm（H20）n化学通式表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2：
1，与水结构相似，故又把糖类称为碳水化合物。
糖是生命活动的主要能源，又是重要的中间代谢物，还有些糖是构成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，因而具有重要意义。
糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。
如果糖类化合物中尚含有非糖物质部分，则称为糖复合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。
（一）单糖
单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。
单糖通常含有3—7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。
天然存在的单糖一般都是D-构型。
单糖分子既可以开链形式存在，也可以环式结构形式存在。
在环式结构中如果第一位碳原子上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的伺一面，称为α-型；如果羟基是在环的两面，称β-型。
重要的单糖有以下几种：
1．丙糖如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖）。
它们的磷酸酯是细胞呼吸和光合作用中重要的中间代谢物。
2．戊糖戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖）。
核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中间代谢物。
3．己糖葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。
所有己糖的分子式为C6H1206，但结构式不同，互为同分异构体。
葡萄糖是植物光合作用的产物，也是细胞的重要能源物质之一。
（二）寡糖
由少数几个（2—6个）单糖缩合而成的糖称为寡糖。
最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖。
1．麦芽糖麦芽糖是由一个α—D-葡萄糖半缩醛羟基与另一分子α-D-葡萄糖C4上的醇羟基缩合脱去一分子水，通过α-1，4-糖苷键结合而成。
麦芽糖是淀粉的基本单位，淀粉水解即产生麦芽糖，所以麦芽糖通常只存在于淀粉水解的组织，如麦芽中。
2．蔗糖一分子α-D—葡萄糖和一分子β-D-果糖缩合脱水即成蔗糖。
甘蔗、甜菜、胡萝卜以及香蕉、菠萝等水果中都富含蔗糖。
3.乳糖乳糖由一分子β-D-半乳糖和一分子α-D-葡萄糖通过β-1，4-糖苷键结合而成。
乳糖主要存在于哺乳动物乳汁中。
4．纤维二糖纤维二糖是纤维素的基本结构单位，由2分子的p-D-葡萄糖通过β-1，4-糖苷键结合而成。
（三）多糖
自然界数量最大的糖类是多糖。
多糖是由很多单糖分子缩合脱水而成的分支或不分支的长链分子。
常见的多糖有：
淀粉、纤维素、糖原、几丁质和黏多糖等。
1．淀粉天然淀粉由直链淀粉与支链淀粉组成。
直链淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接的多糖链。
支链淀粉分子中除有α—1，4-糖苷键的糖链外，还有α-1，6-糖苷键连接的分支。
淀粉与碘有呈色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色。
在稀酸或酶的作用下，淀粉水解：
淀粉→糊精→麦芽糖→α-D—葡萄糖。
糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子逐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。
这个反应可用于淀粉水解过程的检验。
2．糖原糖原是动物组织中贮存的多糖，又称动物淀粉。
糖原也是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接而成的，但糖原的分支比支链淀粉多。
糖原遇碘作用呈红褐色。
3．纤维素，纤维素是一种线性的由β-D-葡萄糖基以β-1，4-糖苷键连接的没有分支的同多糖。
纤维素是植物细胞壁的主要组成成分。
4．几丁质（甲壳素）昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质，是N-乙酰—D-氨基葡萄糖以β-1，4-糖苷键缩合成的同多糖。
二、脂类
脂类是生物体内一类重要的有机化合物。
它们有一个共同的物理性质，就是不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂（如氯仿、乙醚、丙酮等）。
脂类的组成元素主要有C、H、0，但0元素含量低，C、H元素含量高，彻底氧化后可以放出更多能量。
此外，有的脂类还含有P和N。
生物体内常见的具有重要生理功能的脂类主要有三酰甘油、磷脂、类固醇、萜类、蜡等。
1．三酰甘油
三酰甘油也称脂肪，是由1分子甘油和3分子脂肪酸结合而成的酯。
右边结构式中Rl、R2、凡是脂肪酸的烃基链，构成三酰甘油的脂肪酸可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
饱和脂肪酸碳氢链上没有双键，如软脂酸、硬脂酸，其熔点高。
不饱和脂肪酸的碳氢链上含有不饱和双键，如油酸含1个双键，亚油酸含2个双键，亚麻酸含3个双键，因此熔点较低。
动物脂肪大多富含饱和脂肪酸，在室温下为固态，植物油含大量油酸和亚油酸，在室温下为液态。
对于哺乳动物和人，亚油酸和亚麻酸不能自己合成，只能从外界摄取，称为必需脂肪酸。
2．磷脂
磷脂又称甘油磷脂，此类化合物是甘油的第三个羟基被磷酸所酯化，而其他两个羟基被脂肪酸酯化。
磷脂酸是最简单的磷脂，是其他复杂磷脂的中间产物。
若磷脂酸分子中的H为胆碱、胆胺、丝氨酸所取代，则分别成为卵磷脂、脑磷脂、丝氨酸磷脂等。
磷脂分子由于有磷酸及与之相连的含氮化合物，因而是有极性的分子：
它的有磷酸一端为极性的头，是亲水的，它的2个脂肪酸链为非极性的尾，是疏水的。
如将磷脂放在水面上，磷脂分子都将以亲水的头和水面相接，而倒立在水面上，成一单分子层。
如将磷脂放入水中，磷脂分子则会形成单分子微团，各分子的极性头位于微团的表面而与水接触，非极性的疏水端则藏在微团中心。
3．类固醇
类固醇分子的基本结构是环戊烷多氢菲。
最熟知的类固醇是在环戊烷多氢菲上连有一个碳氢链的胆固醇。
胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成分，与膜的透性有关。
性激素、维生素D和肾上腺皮质激素都属于类固醇。
4．萜类
萜类是由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。
维生素A（视黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。
β-类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。
5．蜡
蜡是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，起保护作用。
三、蛋白质
蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分，通常占细胞干重的一半以上。
蛋白质主要由C、H、0、N四种元素组成，其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16％，因此用凯氏（KJelahl）法定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6．25倍。
蛋白质是高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。
（一）氨基酸
1．氨基酸的结构
天然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种，各种氨基酸（除脯氨酸）在结构上的一个共同特点是，在与羧基相连的碳原子（α-碳原子）上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸，它们的不同之处在于侧链，即R基的不同。
除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的α-碳原子都是不对称的，有L-型和D-型之分。
在天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-α-氨基酸。
2．氨基酸的分类
根据R基团极性不同，氨基酸可分为：
非极性氨基酸（9种）；极性不带电荷氨基酸（6种）；极性带负电荷氨基酸（2种）；极性带正电荷氨基酸（3种）。
如表1-1-1所示。
根据成年人的营养需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸足指成年人体内不能合成而必须山食物提供的一类氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。
精氨酸和组氨酸，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。
3．氨基酸的主要理化性质
（1）一般的物理性质α-氨基酸呈无色结晶，在水中溶解度各不相同，易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂、
（2）两性解离和等电点α-氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的
@一C00-负离子。
因此，氨基酸是两性电解质。
当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH值有关。
向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的-COO-负离子接受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动加入碱时，其两性离子的一NH3+正离子解离放出质子（与一OH-合成水），其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。
当凋节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备各种氨基酸。
（3）紫外吸收光谱各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在远紫外区均有光吸收，而在近紫外光区仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。
其中色氨酸最大吸收波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。
利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。
（4）重要的化学反应氨基酸不但α-氨基、α-羧基能参加反应，而且有的侧链R基团也能参加化学反应，因此可以发生的反应很多。
如：
α-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）；α-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。
（二）蛋白质的结构
已确认的蛋白质结构有不同层次，人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结构，超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。
l，一级结构
蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。
肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。
多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。
在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基（一NH2），称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基（一COOH），称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
一般表示多肽时，总是N末端：
写在左边，C末端写在右边。
肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。
2，二级结构
二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
（1）α-螺旋α-螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、马鬃，猪毛、鸟毛等α-角蛋白时提出的。
如图l-1-1所示，其特征是：
多肽链中氨基酸残基以100°的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每3．6个残基就旋转一圈，螺距为0．54nm，即每个残、基沿螺旋体中心轴上、升0．15nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的一CO的氧原子与第四个肽键的一NH的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有13个原子，这种螺旋称为3．613.一条多肽链能否形成α-螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与R基团大小、带电状况等有关。
如多聚赖氨酸在pH7．0时，R基团带正电相互排斥，破坏螺旋形成，而在pH12时则能自发形成α-螺旋。
又如肽链内相邻残基是异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸等时，由于R基团较大，会阻碍α-螺旋形成。
多聚脯氨酸则由于肽键上不具有亚氨基氢，无法形成氢键，因此多肽链中只要有脯氨酸残基，α-螺旋即被中断，使多肽主链产生一个“结节”。
（2）β-折叠分两种类型，一是平行式，即所有肽链N端都在同一端，另一类是反平行式，即肽链的N端一顺一反地排列。
β-折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，邻近两链以相反或相同方向平行排列成片层状。
两个氨基酸残基之间的轴心距离为0．35nm，β-折叠结构的氢键是由两条肽链中一条的一C0基与另一条的一NH基形成。
丝蛋白的二级结构主要是β-折叠。
如图1-1-2所示。
（3）β-转角蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角结构，由第一个氨基酸残基的一CO与第四个氨基酸残基的一NH形成氢键。
（4）自由绕曲是指没有一定规律的松散结构，酶的功能部位常常处于这种构象区域中。
3．超二级结构与结构域
近年在研究蛋白质构象、功能与进化时，引进了超二级结构和结构域（图1-1-3）的结构层次。
它们是二级结构与三级结构的过渡型构象。
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
通常有βαβ、βββ、αα、ββ等。
如肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中有一种αα超二级结构，是由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手螺旋构象。
结构域是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构，在空伺上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亚结构。
一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域之间的裂缝中。
4.三级结构
纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构（图1-1-4）。
维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。
5.四级结构
四级结构（图1-l-5）是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
所谓亚单位，又称亚基，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。
如血红蛋白有四个不同的亚基，这4个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。
（三）蛋白质的理化性质
1．胶体性质蛋白质相对分子质量很大，在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征，如布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等。
溶液中，蛋白质胶体颗粒带有相同电荷，彼此排斥；而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层水膜，将蛋白质颗粒相互隔开，因此蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀。
2，两性电解质蛋白质分子除了肽链两端有自由的α-氨基和α-羧基外，许多氨基酸残基的侧链上存有不少可解离的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在酸性溶液中蛋白质带正电，在碱性淀液中蛋白质带负电。
当溶液达到某一pH值时，蛋白质所带正负电荷相等，这时溶液的pH值叫做蛋白质的等电点（pI）。
一般含酸性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏酸；含碱性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏碱。
可以根据不同的蛋白质的等电点，用电泳法分离蛋白质。
3．沉淀反应如果在蛋白质溶液小加入适当试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象.可引起沉淀反应的试剂有高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析），有机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等），某些生物碱试剂（如苦味酸、单宁酸等）.
4．变性蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物活性都发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。
能使蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。
蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征，变性后的蛋白质最明显的理化性质改变是溶解度降低。
变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。
5．紫外吸收蛋白质在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。
这主要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R基团引起的。
因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值来测定蛋白质的含量。
6．变构作用含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那么不但该亚基的构象发生改变，而且其他亚基的构象受影响也发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均会改变，这一现象称为变构作用（或别构作用）。
例如，血红蛋白有4个亚基，当02与其中一个亚基结合后，即引起该亚基的构象的改变，进而又会引起另外三个亚基构象发生变化，结果整个分子构象改变，使所有亚基更易于与氧结合，大大加快血红蛋白与氧结合的速度。
7．呈色反应蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊氨基酸残基，能与多种化合物发生颜色反应。
重要的颜色反应如表l-1-2所示。
（四）蛋白质的分类
1．蛋白质的化学分类根据蛋白质的分子组成可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。
简单蛋白质完全水解的产物为α-氨基酸，即只由α-氨基酸组成。
因此，简单蛋白，质又称单纯蛋白质，如球蛋白、白蛋白、组蛋白等。
结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质物质两部分组成。
非蛋白质部分通常称为辅基。
辅基可以是核酸、糖类、脂类、色素、磷酸，由此组成的结合蛋白质分别称为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。
2．蛋白质的功能分类根据蛋白质的功能大体分为结构蛋白和酶两大类，结构蛋白参与细胞结构的组成。
酶是活细胞产生的具极高催化效率的一类蛋白质，生物体内的绝大多数化学反应都需要在酶的催化作用下才能进行。
四、酶类
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
生物体和细胞内错综复杂的彳弋谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。
酶缺陷或者酶活性被抑制会引起生物体和细胞的病变。
在这里主要讨论蛋白质属性的酶。
（一）酶的化学结构
绝大多数的酶是蛋白质，根据酶的化学组成．可以把酶分成单纯酶和结合酶，单纯酶分子完全由蛋白质组成，不含其他成分。
结合酶分子由简单的蛋白质（称为酶蛋白）和辅助因子两部分组成，辅助因子可以是金属离子或小分子有机物。
通常把这些小分子有机物称为辅酶或辅基。
辅酶指与酶蛋白结合比较松，用透析法可以除去的小分子有机物；而辅基则指与酶蛋白结合比较紧，用透析法不易除去的小分子有机物；两者没有本质区别。
酶的催化反应的专一性和高效性主要决定于酶蛋白。
酶分子中有很多化学基团，但并不是所有的基团都与酶的活性有关。
酶的活性仅与一部分基团有直接关系，这些基团称为酶的必需基团。
如果对这些基团进行取代或修饰，则酶的活性丧失。
酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但由于肽链盘绕折叠使它们在空间上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，而直接与酶的催化功能有关，这种区域称为酶的活性中心。
酶活性中心包括两个功能部位：
一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上；一个是催化部位，底物分子中的化学键在此处被打断或形成新的化学键，从而发生一定的化学反应。
（二）酶的作用机制
1．酶的催化作用——降低活化能
在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。
因为在反应体系中各反应物分子所含的能量高低不同，只有那些所含能量达到或超过一定限度（称为能阈）的活化分子（处于过渡态的分子）才能在碰撞中发生化学反应。
显然，活化分子越多，反应速度越快。
将分子由常态转变到活化状态（过渡态）所需的能量，称为活化能。
酶的催化作用就是降低化学反应的活化能，由于在酶催化反应中只需较低的能量就可使反应物进入“过渡态”，所以同非酶催化反应相比，活化分子的数量大大增加，从而加快反应的速度。
如图1-1-6所示。
2．中间产物学说
酶为什么能降低反应的活化能?
中间产物学说能比较好地解释这个问题。
该学说认为：
在催化某一反应的时候，酶首先与底物形成不稳定的中间产物，然后中间产物再分解，释放出酶及产生的反应产物。
可用公式表示为：
这样，把原来无酶参加的一步反应
分成了两步进行。
这两步反应所需要的活化能比原来一步反应的低，从而加快反应速度。
显然，酶之所以降低反应活化能是由于酶与底物生成了中间产物从而改变了反应途径所致。
3．“钥匙-锁”学说和“诱导契合”学说
酶和底物是如何结合成中间产物的?
又如何完成其催化作用?
1890年。
E.Fischer提出“钥匙-锁”学说，认为酶和底物结合时，底物的结构必须和酶活性部位的结构非常吻合，就像锁和钥匙一样，这样才能紧密结合形成中间产物。
这在一定程度上解释了酶促反应的特性，如专一性；但该学说把酶的结构看成是固定不变的，这是不切实际的，并且该模型不能解释可逆反应。
1958年，D．E．Koshland提出了“诱导契合”学说，克服了“钥匙-锁”模型的缺点，认为酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象变化，使酶能与分子很好地结合，从而发生催化作用。
如图1-1-7所示。
4．使酶具有高催化效率的因素
酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?
主要有以下因素：
（1）邻近定向效应指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子之间的靠近，而互相靠近的底物分子之间，以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向（正确的立体化学排列）。
这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使分子间反应近似于分子内的反应，同时还为分子轨道交叉提供了有利条件；使底物进行反应的活化能降低，从而大大地增加了酶-底物中间产物进入过渡态的几率。
（2）“张力”和”形变”底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促进酶-底物中，间产物进入过渡态。
（3）酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。
（4）共价催化某些酶可以和底物生成不稳定的共价中间物，这种共价中间物进一步生成产物要比非催化反应容易得多。
（三）影响酶催化反应的因素
1.酶浓度的影响
在酶促反应中，如果底物浓度大到足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比（图1-1-8）：
V=k[E]。
2．底物浓度的影响
（1）底物浓度对酶促反应速度的影响
在酶浓度等条件恒定，反应系统中没有不利于酶发挥作用的因素存在时，用反应速度对底物浓度作图得一直角双曲线（图1-1-9）。
由曲线可以看出：
当底物浓度[S]较低时，反应速度和底物浓度几乎成正比。
当底物浓度较高时，反应速度也随浓度的增加而升高，但不显著。
当浓度大大增加时，反应速度趋近一个最大值即最大速度Vmax，此时的反应速度与底物浓度无关。
3.PH值的影响
酶常常限于某一pH值范围内才表现出最大的活力，这种表现出酶的最大活力的pH值就是酶的最适pH值。
当pH高于或低于这个最适值时，酶活性就会降低。
通常典型的最适pH曲线为钟型曲线（图1-1-10）。
pH值对酶活性影响的原因，除了由于过酸或过碱使酶变性失活外，主要是由于影响了酶分子活性中心上有关基团的解离或底物的解离，这样就影响了酶与底物的结合，从而影响了酶的活力。
4，温度的影响
各种酶在一定条件下都有一个最适温度，在最适温度两侧，反应速度都较低，呈钟罩形曲线（图1-l-11）。
温度对酶促反应的影响有两个方面：
一方面是温度升高，反应速度加快，与一般化学反应相似；另一方面，随着温度升高，酶蛋白变性也随之增加，减少有活性的酶的数量，降低了酶促反应速度。
酶促反应最适温度就是两种过程的平衡。
在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主。
5，激活剂的影响
能提高酶活性的物质称为激活剂。
按分子大小可分为3
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