兼性负正
5.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生_______色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生_________色的物质。
黄紫
6.范斯莱克（VanSlyke）法测定氨基氮主要利用_________与__________作用生成__________。
氨基酸的α-氨基亚硝酸氮气
7.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________、_________和__________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
8.寡肽通常是指由__________个到__________个氨基酸组成的肽。
1319
9.我国于________年由_________、_________和________等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质--牛胰岛素。
1965上海生物化学研究所上海有机化学研究所北京大学
10.常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有
（1）_________法，常用的试剂为___________。
（2）__________法，常用的试剂为__________和___________。
氧化法过甲酸还原法巯基乙醇二硫苏糖醇（DTT）
11.一般来说，球状蛋白质的_________性氨基酸侧链位于分子内部，_________性氨基酸侧链位于分子表面。
疏水亲水
12.两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为___________β-折叠
13.维持蛋白质的一级结构的化学键有_________和_________，维持二级结构靠_________键，维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括_________、_________、_________、_________。
肽键二硫键氢键次级键氢键离子键疏水作用范德华力
14.最早提出蛋白质变性理论的是________________。
吴宪
15.血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现________________效应,是通过Hb的___________现象实现的。
协同别构
16.当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称_________。
当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称__________。
盐溶盐析
17.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有__________和_________。
透析超滤
18.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有___________、____________和___________等。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳凝胶过滤超速离
19.蛋白质的二级结构有_________、__________、__________和__________等几种基本类型。
α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲
20.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_________%，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为_________%16
21.组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有_________、_________、_________。
丝氨酸苏氨酸酪氨酸
22.组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________，_________。
组氨酸半胱氨酸甲硫氨酸
23.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的PH条件下，不同蛋白质的_________，_________和_________不同，因而在电场中移动的_________和_________不同，从而使蛋白质得到分离。
带电性质带电量分子形状方向速率
的中文名称是_________，它的活性基团是_________，它的生化功能是_________。
谷胱甘肽巯基消除体内的活性氧，具有保护酶和蛋白质免受氧化的作用
25.组成蛋白质的20种氨基酸中侧链PK值接近中性的氨基酸是_________，无游离氨基的氨基酸是_________组氨酸脯氨酸
26.肽是由氨基酸之间通过_________相连的聚合物。
书写一条肽链的序列总是从_________端到_________端。
肽键具有部分_________的性质，多为_________式。
肽键NC双键反
判断题
1、天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子F
2、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。
F
3、一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。
F
4、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。
F
5、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。
T
6、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。
F
7、可用8mol/L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。
F
8、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。
F
9、大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。
F
10、蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定它的构象（三维结构）。
T
11、蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。
F
12、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。
T
13、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。
F
14、在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。
F
15、血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。
F
16、一种非常稳定的相对分子质量小的蛋白质的化学结构中，经常含有较多的二硫键。
T
17、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
T
18、一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构F
19、许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
T
20、肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。
F
21、胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内蛋白没有。
F
22、二硫键能稳定蛋白质的三级结构，而他又属于一级结构的内容。
T
选择题
1、下列氨基酸中，哪个含有吲哚环?
C
A.甲硫氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.缬氨酸E.组氨酸
2、下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的?
D
A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环
B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基
C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸
D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸
E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸
3、下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?
B
A.丙氨酸B.甘氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸
E.缬氨酸
4、每分子血红蛋白所含铁离子数为D
5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为D
6、生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁离子处于A
A.还原性的二价状态B.氧化性的三价状态C.与氧结合时是三价，去氧后成二价。
D.与氧结合时是二价，去氧后成三价
E.以上说法都不对
7、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳C
A.抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活。
B.抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱堆积，引起神经中毒的症状。
C.和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死。
D.抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行。
E.以上说法都不对
8、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质B
A.在一定pH条件下所带净电荷的不同
B.分子大小不同
C.分子极性不同
D.溶解度不同
E.以上说法都不对
9、蛋白质一级结构与功能关系的特点是B
A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。
B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。
C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。
D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。
E.以上都不对。
10、下列氨基酸分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是E
11、维持蛋白质三级结构主要靠C
A.氢键B.离子键C.疏水作用D.范德华力E.二硫键
12、将抗体固定在层析柱的载体，使抗原从流经此柱的蛋白质样品中分离出来，这技术属于D
A.吸附层析B.离子交换层析C.分配层析D.亲和层析E.凝胶过滤
13、下列有关β-折叠的叙述哪个是错误的？
A
A.球状蛋白质中无β-折叠的结构
B.β-折叠靠链间氢键而稳定
C.它的氢键是肽链的C＝O与N－H间形成的
D.α-角蛋白可以通过加热处理而转变成β-折叠的结构
E.β-折叠有平行的β-折叠和反平行的β-折叠。
14、下列关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键的叙述，哪些是正确的?
A
（1）.具有部分双键的性质
（2）.比通常的C-N单键短
（3）.通常有一个反式构型
（4）.能自由旋转
2,3,3,4,2,3,4
15、下列关于蛋白质结构的叙述哪些是正确的?
A
（1）.二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用
（2）.当蛋白质放入水中时，带电荷的氨基酸侧链趋向于排列在分子的外面
（3）.蛋白质的一级结构决定高级结构
（4）.氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部
2,3,3,4,2,3,4
16、蛋白质变性是由于B
（1）.氢键破坏
（2）.肽键断裂（3）.亚基解聚（4）.破坏水化层和中和电荷,2,3,3,4,2,3,4
17、镰刀形红细胞贫血病患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸取代后，将产生哪些变化?
C
（1）.在电泳时，增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度
（2）.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用
（3）.增加了异常血红蛋白的溶解度
（4）.一级结构发生改变
2,3,3,4,2,3,4
18、下列有关血红蛋白运输氧的叙述哪些是正确的？
C
（1）.四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系
（2）.以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图，曲线呈S形
（3）.氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳强
（4）.氧与血红蛋白的结合并不引起血红素中铁离子价数的变化
2,3,3,4,2,3,4
19、打开蛋白质分子中的二硫键
（2）,（4）
（1）.可用8mol/L尿素处理
（2）.用HCOOOH处理（3）.用水解的方法（4）.用HSCH2CH2OH处理
简答题
某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?
小于6
1、两性离子：
指在同一分子上带有等量的正负电荷，即所带净电荷为零时，分子所处的状态。
2、等电点：
氨基酸所带净电荷为零时所处溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。
3、肽键：
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，失去一分子水形成的酰胺键。
4、蛋白质一级结构：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
5、同源蛋白质：
来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质
6、不变残基：
多肽链中有些氨基酸的数目与其序列都是不能轻易变动的，否则将改变整个蛋白质分子的性质和功能，人们把这些氨基酸残基称为不变残基。
7、可变残基：
并不是说蛋白质一级结构中每个氨基酸都很重要，有些氨基酸残基发生改变并不影响蛋白质的活性，这些氨基酸残基称为可变残基。
8、蛋白质二级结构：
蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。
9、α-螺旋：
蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假象的中心轴盘绕呈螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
10、β-折叠：
由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，主链骨架伸展呈锯齿状，借相邻主链间的氢键维系。
11、β-转角：
肽链形成约180度的回转。
12、无规卷曲：
指没有一定规律的松散肽链结构。
13、超二级结构：
相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构复合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
14、结构域：
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
15、蛋白质变性：
蛋白质生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物学活性丧失的现象。
蛋白质在受到热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构像的破坏，使蛋白质的生物学活性丧失。
16、复性：
在一定的条件下，变性的蛋白质生物大分子恢复成具有生物学活性的天然构象的现象
17、蛋白质的三级结构：
是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
18、蛋白质的四级结构：
就是组成寡聚蛋白亚基的种类、数目及各亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。
19.亚基：
有两条或两条以上的肽链通过非共价键构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
其中每一条多肽链称为亚基，每个亚基都有其自己的一、二、三级结构。
亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。
19、疏水作用：
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。
这一现象被称为疏水作用。
疏水作用并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水集团出自避开水的需要而被迫接近。
20、别构效应：
有一些酶因与特定的小分子化合物结合而发生空间构象的变化，同时相应改变催化效率，这种现象称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
22.协同效应：
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应
酶
1、全酶由__________和___________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中__________决定酶的专一性和高效率，__________起传递电子、原子或化学基团的作用。
脱辅酶辅助因子脱辅酶辅助因子
2、辅助因子包括________和________。
其中________与酶蛋白结合紧密，需要________除去，_________与酶蛋白结合疏松，可用_________除去。
辅酶辅基辅基化学方法处理辅酶透析
3、酶是由__________产生的，具有催化能力的________。
活细胞生物催化剂
4、和因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。
核酶（具有催化能力的RNA）
5、1986年，和等人发现了具有催化活性的_____________，称_____________。
抗体抗体酶
6、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类__________，__________，___________，___________，__________和__________。
氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂合酶类异构酶类连接酶类
7、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为____________专一性、__________专一性和___________专一性。
绝对相对立体异构
8、关于酶作用专一性提出的假说主要有_________，和________两种。
锁与钥匙诱导契合
9、.酶的活性中心包括___________和__________两个功能部位，其中__________直接与底物结合，决定酶的专一性，____________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
结合部位催化部位结合部位催化部位
10、酶活力是指________________，一般用________________表示。
酶催化某一化学反应的能力在一定条件下，所催化的某一化学反应的反应速率
11、通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。
初底物消耗量<5%
12、酶反应的温度系数一般为________________。
2
13、同工酶是指________________，如________________。
能催化同一种化学反应，但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶乳酸脱氢酶
14、温度对酶活力影响有以下两方面：
一方面________________，另一方面________________。
温度升高，可使反应速度加快温度太高，会使酶蛋白变性失活
15、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有_________专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有__________专一性。
绝对立体异构
16、酶活力的国际单位（IU）定义为：
在25度下，每_________内催化1_________底物转化为产物所需要的酶量为一个酶活力单位。
分钟微摩尔
17、欲使酶反应速度达到Vmax的80%，此时底物浓度应是此酶Km值的_________倍4
18、影响酶促反应速率的因素有_________，_________，_________，_________，_________，_________。
底物浓度酶浓度温度
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