生化复习资料.docx

生化复习资料.docx

《生化复习资料.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生化复习资料.docx（13页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。

生化复习资料

第一章

1.参与组成人体蛋白质的基本结构单位是（α-氨基酸），多肽链中它们以（肽）键相互连接。

2.谷胱甘肽还原酶的辅酶是（NADPH），它是通过糖的（磷酸戊糖）途径产生的。

3.肽单元参与形成肽链的四个原子和两个α碳原子构成的

4.蛋白质二级结构的常见类型有哪些？

α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲

5.名词：

motif模体蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，domain结构域分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能

6.镰刀形红细胞贫血的病因是蛋白质的

（一）级结构出现了变异。

疯牛病的病因是蛋白质的

（二）级结构出现了装配错误。

7.蛋白质的等电点当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，净电荷为零，此时的pH称为蛋白质的等电点（pI），蛋白质变性在某些物理和化学因素下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其物理性质的改变和生物学活性的丧失

8.蛋白质胶体颗粒稳定因素有哪两个？

表面有一层水化膜表面带有电荷

9.血清纤维薄膜电泳中，五个条带的排列顺序，从正极到负极，依次是什么？

清蛋白，α1球蛋白，α2球蛋白，β球蛋白，γ球蛋白

10.蛋白质紫外线吸收峰在（280）nm。

第二章

1.核酸的基本结构单位是（单核苷酸），后者由（碱基）（戊糖）和（磷酸）构成。

2.核酸中核苷酸之间连接的化学键是（磷酸二酯键）。

3.DNA双螺旋结构要点。

DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成核糖与磷酸位于外侧DNA双链之间形成了互补碱基对碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定

4.什么是核小体？

DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位

5.基因具有遗传功能的DNA片段

6.真核细胞中，mRNA的特殊结构及其功能。

mRNA的5'端有特殊帽结构3'端有多聚腺苷酸尾结构mRNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列

7.密码子mRNA上每三个相邻的核苷酸编成一组，代表一种氨基酸

8.tRNA的二级结构是（三叶草）形状，三级结构是（倒L形）形状。

9.核酸分子的紫外线吸收峰在（260）nm。

10.核酸的变性某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。

11.解链温度在解链过程中，紫外吸光度的变化到达最大值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度

12.增色效应在DNA解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA溶液在260nm处的吸光度随之增加

13.分子杂交两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链

14.核酸酶水解核酸的酶

第三章

1.酶：

由活细胞产生，对底物具有高度特异性和高效性的具有催化功能的蛋白质

2.完全由蛋白质成分构成的酶叫（单纯酶），由蛋白质成分和非蛋白质成分构成的酶叫（缀合酶）。

结合酶中蛋白质部分叫（酶蛋白），非蛋白质部分叫（辅助因子）。

3.辅助因子中，按照化学本质来分，最常见的两种是（小分子有机物质）和（金属离子）。

按照跟酶蛋白的结合紧密程度分为（辅酶）和（辅基）。

4.名词：

同工酶指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶、酶原指无活性的酶前体、化学修饰调节指在其他酶的催化下，与某些化学基因共价结合，同时又在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性、别构调节一些代谢物可以同某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性

5.LDH的同工酶中，（LDH1）在血清中活性异常升高提示心肌受损，（LDH5）提示肝脏受损。

肌酸激酶的同工酶中，（CK2）在血清中活性异常升高提示心肌受损。

6.酶的反应特点有哪些？

极高的催化性高度特异性可调节性不稳定性

7.酶的专一性有哪两种？

绝对专一性相对专一性

8.酶加速反应的机理在于降低了反应的（活化能）。

9.Km值的意义是啥？

Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度

Km值是酶的特征性常数

Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力

10.影响酶促反应的因素有哪些？

底物浓度温度pH值酶的浓度抑制剂激活剂

11.有机磷农药中毒，用（解磷定）和阿托品来抢救。

路易士气中毒，用（二巯基丙醇）来抢救。

12.三种可逆性抑制剂结合酶的位置在哪里？

竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心

非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点

反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生

13.磺胺类药物作用机制是作为细菌二氢叶酸合成酶的（竞争性抑制剂）。

14.实验中证实，唾液淀粉酶的抑制剂是（铜离子），激活剂是（氯离子）。

15.酶原激活的机制是酶的活性中心（形成）或者（暴露）。

第五章

1.按照溶解性质可以将维生素分为（水溶性维生素）和（脂溶性维生素）两类。

2.列出各种维生素缺乏引发的疾病：

维生素A夜盲症，D儿童可患佝偻病，成人可发生软骨病，E可引发贫血,K缺乏可导致出血，B1引发脚气病，PP癞皮病，C坏血病，叶酸巨幼红细胞性贫血，B12巨幼红细胞性贫血

3.负责传递氢原子的维生素有（叶酸）和（pp）。

第六章

1.比较糖的无氧氧化和有氧氧化

无氧氧化

有氧氧化

条件

无氧

有氧

起始物

葡萄糖

葡萄糖

终产物

乳酸

二氧化碳、水

细胞内定位

细胞质

细胞质、线粒体

产能方式

糖酵解，底物水平磷酸化

糖酵解，柠檬酸循环

1个葡萄糖产生ATP数量

4个

30或32个

2.糖的有氧氧化有哪三个途径。

糖酵解丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA乙酰CoA进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP

3.磷酸戊糖途径的重要性在于产生（NADPH）和（磷酸戊糖）两种中间代谢产物。

4.巴斯德效应酵母菌在无氧时进行生醇发酵，将其转移至有氧环境，生醇发酵即被抑制，这种现象称为巴斯德效应

5.糖的无氧氧化三个关键酶是什么？

己糖激酶磷酸果糖激酶1丙酮酸激酶

三羧酸循环的三个关键酶是什么？

柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体

6.乳酸循环肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。

在肌肉内无葡萄糖—6—磷酸酶，所以无法催化6—P—葡萄糖生成葡萄糖。

所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。

葡萄糖进入血液形成血糖，后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环（肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环。

7.糖异生由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程

8.糖原合成关键酶是（糖原合酶），形成支链需要（分支酶）。

糖原分解切断α-1，6糖苷键的是（脱支）酶。

9.血糖名词解释，正常值是多少？

血糖的来源、去路有哪些？

血液里的葡萄糖3.89～6.11来源有食物肝糖原的分解非糖物质的转化去路有葡萄糖的氧化分解合成糖原磷酸戊糖途径转变为其他物质

10.人体调节血糖的机制是什么？

胰岛素降血糖

胰高血糖素（主要升血糖），糖皮质激素，肾上腺素能升高血糖

第七章

1.必需脂肪酸指人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸包括亚油酸，α-亚麻酸，花生四烯酸。

2.脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。

3.β-氧化的四个步骤是什么？

1.脂肪酸活化为酯酰辅酶A

2.酯酰辅酶A进入线粒体

3.酯酰辅酶A分解产生乙酰辅酶A，FADH2和NADH

4.脂肪酸氧化是机体ATP的重要来源

4.酮体脂肪酸在肝内β氧化产生的中间产物

包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮

5.酮体的生成的生理意义和病理意义

生理意义:

酮体是肝向肝外组织输出能量的重要形式

（1）酮体分子小，溶于水，能在血液中运输，还能通过血脑屏障，肌组织的毛细血管壁，很容易被运输到肝外组织利用。

（2）心肌和肾皮质利用酮体的能力大于利用葡萄糖的能力。

（3）在葡萄糖供应充足时，脑组织优先利用葡萄糖氧化功能；在葡萄糖供应不足或利用障碍时，酮体是脑组织的主要能源物质。

病理意义:

脂肪酸在肝内氧化分解所产生的为酮体。

生成过多会产生危害:

酮体生成过多常见于饥饿，妊娠中毒症，糖尿病等情况下，低糖高脂饮食可使酮体生成增多。

若肝中合成酮体的能力超过肝外组织利用酮体的能力，二者失去平衡，血中浓度过高，导致酮血症，酮尿症。

乙酰乙酸和β-羟丁醇都是酸性物质，因此酮体在体内大量堆积会导致酮酸症酸中毒。

6.为何酮体只能在肝脏生成？

为何酮体不能在肝脏利用？

肝组织具有活性较强的酮体合成酶体系，但缺乏利用酮体的酶系（琥珀酸CoA转硫酶、乙酰乙酸硫激酶）。

7.简述胆固醇转化的三个途径

在肝脏中转化为胆汁（主要途径）。

用于构成细胞膜。

在性腺、肾上腺皮质可转化为性激素、肾上腺皮质激素。

在皮肤可转化成维生素D3。

还可酯化成胆固醇酯，储存在胞液中。

8.什么是血脂？

血浆脂蛋白的分类方法包括哪几种？

各自分为那几类？

血脂是血浆所有脂质的统称

电泳法：

α-脂蛋白、β-脂蛋白、前β-脂蛋白、乳糜微粒

超速离心法（密度法）：

高密度脂蛋白（相当于α-脂蛋白）、低密度脂蛋白（β-脂蛋白）、极低密度脂蛋白（前β-脂蛋白）、乳糜微粒

9.简述血浆脂蛋白的主要脂类成分、生成场所、功能。

高密度脂蛋白（HDL）：

产生部位：

肝（主要）、小肠

生理功能：

将胆固醇由肝外组织转运至肝脏

主要脂质成分：

磷脂

低密度脂蛋白（LDL）：

产生部位：

由VLDL在血液中转化而来

生理功能：

将胆固醇由肝脏转运至肝外组织

主要脂质成分：

胆固醇

极低密度脂蛋白（VLDL）：

产生部位：

肝脏、小肠粘膜细胞（少量）

生理功能：

将肝脏合成的甘油三酯转运至肝外组织（转运内源性甘油三酯）

主要脂质成分：

甘油三酯

乳糜微粒（MC）：

产生部位：

小肠

生理功能：

将食物中的甘油三酯转运至肝和肝外组织（转运外源性甘油三酯）

主要脂质成分：

甘油三酯

第八章

1.生物氧化：

物质在生物体内进行的氧化分解作用。

这里主要指营养物质在氧化分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。

2.呼吸链：

在生物氧化过程中，代谢物脱下的2H，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。

由于该过程与细胞呼吸联系紧密，故称此传递链为呼吸链。

生物体两条氧化呼吸链是（NADH→复合体Ⅰ→C7Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2）和（琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2）

3.能够直接将电子传递给氧的细胞色素成分是（复合体Ⅳ／细胞色素c氧化酶）。

4.具有质子泵功能的复合体是复合体Ⅰ、复合体Ⅲ、复合体Ⅳ

5.氧化磷酸化代谢物脱下的2H在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程。

（氧化磷酸化是体内产生ATP的主要方式）

6.底物水平磷酸化ADP或其他核苷二磷酸的磷化作用与底物的脱氢作用直接偶联的反应过程。

7.机体合成ATP的方式包括（氧化磷酸化）和（底物水平磷酸化）。

8.高能化合物指在水解时释放的标准自由能ΔG大于25kJ/mol的化学键。

9.细胞液中的NADH进入线粒体的机制包括（膦酸甘油穿梭）和（苹果酸-天冬氨酸穿梭作用）。

第九章

1.氮平衡（包括意义）：

是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。

2.腐败作用指未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部受大肠杆菌的分解作用。

3.营养必需氨基酸（包括种类）人体自身不能合成，必需由食物提供的氨基酸。

亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，缬氨酸，赖氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸

4.氨基酸的来源、去路

来源：

食物蛋白质消化吸收、体内组织蛋白质降解、体内自身合成非必需氨基酸

去路：

脱氨基作用、脱羧基作用、代谢转变

5.简述人体氨基酸库的概况（来源、去路）

食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性）共同分布于体内各处，参与代谢。

6.简述氨基酸脱氨基作用种类

转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环脱氨基、氨基酸氧化酶催化脱氨基

7.血清中ALT活性异常升高提示（肝脏）受损；AST活性异常升高提示（心肌）受损。

8.简述血氨的来源去路和转运方式

来源：

（1）氨基酸脱氨基作用和胺类分解；

（2）肠道细菌的腐败作用；（3）肾小管上皮细胞分泌。

去路：

①在肝内合成尿素（主要）；

②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；

如：

合成谷氨酰胺

③肾小管泌氨（分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出）。

转运方式：

主要以氨基酸、谷氨酰胺两种形式转运。

9.一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，其运载体是四氢叶酸（FH4）。

包括甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH=）、甲酰基（—CHO）以及亚氨甲基（—CH=NH）。

10.一碳单位的载体是（四氢叶酸）

11.活性甲基由（SAM中的甲基）提供，活性硫酸根由（PAPS中的硫酸根）提供

第十章

1.嘌呤核苷酸从头合成途径首先合成的是（次黄嘌呤核苷酸[IMP]），嘧啶核苷酸从头合成首先合成的是（嘧啶环）。

2.痛风是由于（尿酸）沉积导致，它是（嘌呤核苷酸）代谢障碍引起，可以用（别嘌呤醇）治疗。

-

第十四章

1.DNA复制的基本特征有哪三个？

半保留复制双向复制半不连续复制

2.半保留复制：

复制时，亲代DNA双链解开，形成2条单链，各自作为模板，按照碱基互补原则，指导合成新的互补链，形成的2个子代DNA分子与亲代DNA碱基序列一致。

3.原核细胞中，具有即时校读功能的DNA聚合酶是（DNA聚合酶I）。

4.简述参与DNA复制的酶和蛋白质因子及其功能。

1、解螺旋酶：

解开DNA双链，消耗ATP；2、DNA拓扑异构酶：

松弛超螺旋和双股螺旋，同时具有DNA连接酶的活性；3、单链DNA结合蛋白：

与单链DNA结合，维持模板处于单链状态并保持单链的完整；4、引物：

短链RNA，提供3`-OH；5、DNA聚合酶：

以dNTP底物，需要模板和引物的存在，催化dNTP加到生长中的DNA链的3'-OH末端，催化DNA合成的方向是5`→3`，具有5`→3`或3`→5`核酸外切酶活性；6、DNA连接酶：

催化一个DNA片段（冈崎片段）的3`-OH末端和相邻DNA片段的5`-P末端，生成磷酸二酯键，在DNA修复、重组、剪接中也起缝合缺口的作用。

5.DNA生物合成包括（DNA复制）、（逆转录）和（损伤修复）三种方式。

6.逆转录以RNA为模板，在逆转录酶的催化下，合成DNA的反应）

第十五章

1.DNA损伤后修复的种类包括哪些？

1、直接修复；2、切除修复：

是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接酶完成；3、重组修复：

同源重组修复+非同源末端连接的重组修复；4、非同源末端连接的重组修复：

跨越损伤的重组修复+SOS修复——合成跨越损伤修复。

第十六章

比较DNA复制和RNA转录之间的区别。

1.比较复制和转录

转录和复制的区别

项目

复制

转录

模板

两股链均复制

模板链转录

方式

半保留复制

不对称转录

原料

dTNP

NTP

引物

有

无

酶

DNA聚合酶

RNA聚合酶

产物

子代双链DNA

mRNA、tRNA、rRNA

配对

A=T、G≡C

A=U、T=A、G≡C

加工过程

一般不需复制后加工

转录后需要加工

相同之处

都以DNA为模板；

需要核苷酸作原料，从5’到3’延长；生成磷酸二酯键以连接核苷酸；

都遵守碱基互补规律；

都需要依赖DNA的聚合酶；

产物都是多核苷酸长链。

2.不对称转录在DNA分子双链上，按碱基配对规律知道转录生成RNA的一股链作为模板指导转录，另一股链则不转录，这种模板选择性称为不对成转录。

3.RNA转录起始需要RNA聚合酶的全酶，延长过程需要RNA聚合酶的（核心酶），两者的区别在于后者缺少了（δ）因子。

4.真核细胞mRNA转录后的加工过程中，需要（5’端加帽），（3’端加尾），（剪接（splice）修饰）和mRNA编辑。

5.基因表达包括（转录）和（翻译）两个阶段，产物包括（RNA）和（蛋白质）两种。