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人体机能学

第一章

蛋白质proteinPro,Pr,P

复习提纲：

Ø掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸在肽链中的连接方式；熟悉氨基酸的通式；氨基酸三字母英文缩写。

必需氨基酸。

ØGSH由哪三个氨基酸残基组成？

有何生理功能？

Ø蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？

蛋白质二级结构的基本形式？

α-螺旋的结构特点。

Ø举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

Ø蛋白质的变性

酶（Enzyme）

Ø掌握酶的活性中心、必需基团的概念。

Ø掌握单纯酶、结合酶的概念。

Ø掌握酶原、酶原激活机理、生理意义。

同工酶的概念。

Ø酶作用的特点。

Ø竞争性抑制的概念。

氨基酸代谢

Ø一碳单位的定义

Ø氨基酸脱氨基的四种方式（重点：

转氨基作用和联合脱氨基、两种转氨酶及辅酶）

Ø氨的来源和去路，氨在体内的两种转运方式。

Ø尿素的合成部位.尿素分子中两个氮原子的来源，尿素合成的生理意义

Ø氨基酸脱羧基生成的生物活性胺

Ø苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸酶的缺陷会导致临床何种疾病的产生？

第一节蛋白质的分子组成与结构

一、蛋白质的化学组成

元素组成:

碳氢氧氮硫（C、H、O、N、S）以及磷铁铜锌碘硒

*蛋白质平均含氮量（N%）:

16%蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）

二、基本组成单位——氨基酸（aminoacid）

1．结构通式：

（见右图）

2．种类：

20种编码氨基酸

◆与羧基相邻的α-碳原子上有一个氨基，称为α-氨基酸（除脯氨酸外）。

◆除甘氨酸外，其它氨基酸α-碳原子是不对称碳原子。

◆蛋白质由近20种L-α-氨基酸组成

3．分类：

按侧链的结构和理化性质可分为四类

Ø非极性疏水性氨基酸

甘氨酸（glycine,Gly,pI=5.97）丙氨酸（alanine,Ala,pI=6.00）缬氨酸（valine,Val,pI=5.96）

亮氨酸（leucine,Leu,pI=5.98）异亮氨酸（isoleucine,Ile,pI=6.02）苯丙氨酸（phenylalanine,Phe,pI=5.48）

脯氨酸（praline,Pro,pI=6.30）（亚氨基酸）

Ø极性、中性氨基酸

色氨酸（trtptophan,Trp,pI=5.98）丝氨酸（serine,Ser,pI=5.68）酪氨酸（tyrosine,Tyr,pI=5.66）

半胱氨酸（cysteine,Cys,pI=5.07）蛋氨酸（methionine,Met,pI=5.74）天冬酰氨（asparagines,Asn,pI=5.41）

谷氨酰氨（glutamine,Gln,pI=5.65）苏氨酸（threonine,Thr,pI=5.60）

Ø酸性氨基酸

天冬氨酸（asparticacid,Asp,pI=2.97）谷氨酸（glutamicacid,Glu,pI=3.22）

Ø碱性氨基酸

赖氨酸（lysine,Lys,pI=9.74）精氨酸（arginine,Arg,pI=10.76）组氨酸（histidine,His,pI=7.59）

4．*营养必需氨基酸：

体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

包括8种：

甲硫氨酸色氨酸赖氨酸缬氨酸异亮氨酸亮氨酸苯丙氨酸苏氨酸（假设来写一两本书）

5．氨基酸理化性质

1、两性解离及等电点

*氨基酸的等电点（isoelectricpoint,pI）：

在某一pH溶液中，氨基酸带正负电荷相等，成为兼性离子，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、紫外吸收：

280nm，芳香族氨基酸，共轭双键

3、茚三酮反应：

蓝紫色化合物,570nm,氨基酸的定量分析

三、蛋白质的分子结构

㈠*肽键与肽

氨基酸通过肽键相连形成肽。

肽键是由1个氨基酸的α-羧基与其相邻的另1个氨基酸的α-氨基脱去1分子水所形成的化学键，又称酰氨键。

肽键是蛋白质分子中的主要共价键。

寡肽（10个aa以下）、多肽、蛋白质、氨基酸残基

*谷胱甘肽（glutathione,GSH）

组成：

谷氨酸Glu+半胱氨酸Cys+甘氨酸Gly

生理功能：

结构中含有游离的SH基，具有强抗氧化性。

根据多肽链中氨基酸排列顺序以及多肽链在空间排布不同，可将蛋白质的分子结构分为一级、二级、三级、四级四个结构层次，后三者统称为蛋白质的空间结构（或高级结构）。

㈡*蛋白质的一级结构（primarystructure）

◆蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。

◆一级结构中的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。

◆是蛋白质最基本的结构。

㈢蛋白质的二级结构（secondarystructure）

*蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。

稳定因素：

*氢键

二级结构的主要结构单位——*肽单元

参与肽键的6个原子——Cα1、C、H、O、N、Cα2处于同一平面，称为肽单元

二级结构的*几种形式：

*α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。

α-螺旋结构特点：

◆以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。

◆螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm◆氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

◆螺旋的稳定是靠氢键。

氢键方向与长轴平行。

㈣蛋白质的三级结构（tertiarystructure）

*蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。

也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

*蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力（VanderWasls力）等。

㈤蛋白质的四级结构

二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。

其中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（subunit）。

*蛋白质的四级结构（quarternarystructure）:

蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

*主要稳定因素：

氢键、离子键

四、蛋白质结构与功能的关系

蛋白质一级结构是空间结构的基础，蛋白质的一级结构决定其空间结构，空间结构决定其功能。

例如牛胰核糖核酸酶是由124氨基酸残基组成，共有4个二硫键。

当用尿素和β-巯基乙醇破坏二硫键时，其空间构象遭到破坏，酶活性也丧失，如用透析方法去除尿素和β-巯基乙醇，其二硫键可恢复，但4个二硫键只有恢复到原有天然的配对状态，其活性才能恢复到原有水平。

说明一级结构不被破坏，只要去除破坏空间结构的因素，其空间构象和活性即可恢复。

蛋白质分子中关键氨基酸的缺失或被替代，则影响其功能。

*分子病（Pauling）：

蛋白质分子发生变异所导致的疾病。

镰刀状红细胞性贫血:

β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异，Glu→Val,这种变异来源于基因上遗传信息的突变。

第二节蛋白质重要的理化性质

蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性质、变性等。

一、两性电离及等电点

*蛋白质的等电点（pI）：

当蛋白质处于某一pH溶液时，可离解为正、负电荷相等的状态，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的电泳

原理：

分子量大小及所带电荷多少

二、蛋白质的高分子性质

蛋白质分子量大，已达到胶粒1～100nm范围。

因此蛋白质溶液具有胶体溶液的性质。

蛋白质溶液在一定条件下相当稳定，稳定该亲水胶体的因素是：

水化膜、电荷。

三、蛋白质变性、沉淀与凝固

*天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏（二硫键及非共价键被破坏，肽键不断裂，一级结构不变），从而导致理化性质改变（溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化）和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用（denaturation）。

蛋白质变性的应用：

高温、高压灭菌；低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性。

第三节具有催化活性的蛋白质——酶

酶是活细胞合成的一种具有催化活性的蛋白质，称生物催化剂

核酶和脱氧核酶是另一种生物催化剂，分别对核糖核酸和脱氧核糖核酸起特异催化作用。

一、酶的分子结构与催化活性

㈠酶的分子组成

单纯酶（simpleenzyme）:

（仅由氨基酸组成）。

结合酶（conjugatedenzyme）:

又称全酶（全酶<结合蛋白质>=酶蛋白<蛋白质部分>+辅助因子<非蛋白质部分>）

辅助因子分类:

辅酶：

与酶蛋白结合疏松，常为一些小分子化合物。

辅基：

与酶蛋白结合紧密，常为一些金属离子，如Mn2+,Cu2+,Zn2+等。

辅助因子的作用:

传递电子、质子或一些基团

㈡酶的分子结构与催化活性

1.酶的必需基团和活性中心

活性中心：

酶蛋白与底物结合并发挥催化作用的部位成为酶的活性中心。

必需基团：

酶分子中与酶的活性直接相关的基团，称为酶的必需基团（essentialgroup）；常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。

2.酶原与酶原的激活

酶原（zymogen）:

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原的激活:

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原激活的机理：

3.*同工酶（Isoenzyme）

同工酶：

是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。

二.酶促反应的*特点

（1）极高的催化效率

（2）高度的特异性：

绝对特异性：

作用于一种底物。

相对特异性：

作用于一类底物或一种化学键

立体异构特异性

（3）酶活性的可调节性（见右图）

三、酶的抑制剂作用

凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂（inhibitor）。

抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类。

㈠不可逆性抑制作用

这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，一般不能用透析、超滤等物理方法去除。

㈡可逆性抑制作用（reversibleinhibition）

这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。

采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，恢复酶活性。

按结合方式可分为：

竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

*竞争性抑制作用

抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。

抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比，如加大底物浓度可减弱或解除抑制作用。

第四节蛋白质分解代谢——氨基酸代谢

一、氨基酸的一般代谢

氨基酸代谢库：

内外源性的氨基酸混在一起，分布体内各处，参与代谢

*氨基酸的脱氨基作用：

转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用

1.转氨基作用

*转氨酶与转氨基作用

转氨基作用：

在转氨酶的催化下，某一氨基酸的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成-酮酸。

谷丙转氨酶（glutamicpyruvictransaminase,GPT，又称ALT）谷草转氨酶（glutamicoxaloacetictransminase,GOT，又称AST）

2.氧化脱氨基作用

L-谷氨酸脱氢酶：

肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧

脱氢酶。

右图L-谷氨酸氧化脱氨基作用→

3.联合脱氨基作用

（1）定义：

两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。

（2）类型：

①转氨基作用偶联谷氨酸的氧化脱氨基作用②转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环

*是体内氨基酸脱氨基的主要方式。

二、氨的代谢

㈠*体内氨的来源与去路

1.氨的来源：

氨基酸及胺的分解

氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）

胺的分解：

RCH2NH2RCHO+NH3

肠道吸收的氨

未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成。

血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨。

肾脏产氨：

GlnGlu+NH3

2.血氨的去路

①在肝内合成尿素，这是最主要的去路

②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物

③合成谷氨酰胺（下图）

④肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。

㈡氨的转运

氨在血液中主要以*两种形式运输：

丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用

㈢尿素的生成（右图）

主要器官：

肝脏反应部位：

肝细胞线粒体及胞液

尿素合成的鸟氨酸循环学说（右图）

尿素分子中两个氮原子一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸是其他氨基酸通过转氨基作用生成的。

他们都直接间接来自各种氨基酸。

㈣*高血氨与氨中毒

◆高血氨症：

肝功能严重损伤，尿素合成障碍

◆肝昏迷：

氨中毒的可能机制（右图）

◆降血氨的常用方法：

给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。

三、个别氨基酸的代谢

㈠*氨基酸的脱羧基作用

氨基酸脱羧基生成相应的胺，催化这些反应的酶是氨基酸脱羧酶/辅酶VB6。

1.-氨基丁酸（GABA）→功能：

抑制性神经递质

2.组胺（histamine）→功能：

平滑肌收缩，毛细血管扩张，与过敏反应有关。

还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。

3.五-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）→功能：

抑制性神经递质；缩血管作用

4.牛磺酸（taurine）→功能：

结合胆汁酸的组成成分

㈡*一碳单位的代谢

定义：

某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（onecarbonunit）

体内的一碳单位：

甲基（–CH3）、甲烯基（–CH2–）、甲炔基（–CH=）、甲酰基（–CHO）、亚胺甲基（–CH=NH）CO2不是一碳单位。

一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合

一碳单位的生理功能：

①合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料。

②叶酸缺乏，产生巨幼红细胞性贫血。

㈢、芳香族氨基酸的代谢

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）

1.苯丙氨酸和酪氨酸的代谢

苯丙氨酸转变为酪氨酸：

苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯酮酸尿症

2.儿茶酚胺与黑色素的合成

儿茶酚胺的合成：

酪氨酸羟化酶

帕金森氏病（Parkinsondisease）患者多巴胺生成减少

酪氨酸酶的缺陷会导致黑色素合成受阻，出现白化病。

第二章

核酸nucleicacid

复习提纲：

Ø掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式。

Ø掌握DNA双螺旋结构模式的要点。

Ø掌握mRNA、tRNA、rRNA的组成、结构特点、细胞中的定位和生物学功能。

Ø掌握DNA变性、DNA复性、核酸杂交的概念。

Ø嘌呤环上各原子的来源。

Ø嘌呤核苷酸从头合成途径和补救合成途径的概念。

Ø脱氧核苷酸的生成。

Ø嘌呤核苷酸分解代谢的终产物。

第一节核酸的化学组成

核酸（nucleicacid）是一类重要的生物大分子，是生物遗传的物质基础。

脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA），主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA），主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。

一、核酸的元素组成

组成核酸的化学元素有CHONP。

其中磷的含量恒定，约占9%~10%，1g磷相当11g核酸，可作为核酸定量的依据。

（定磷法）

二、

核苷酸的组成

㈠碱基

核苷酸中含氮碱基分为两类：

一类是嘌呤碱，包括腺嘌呤（adenine,A）与鸟嘌呤（guanine,G），另一类是嘧啶碱，有胞嘧啶（cytosine,C）、胸腺嘧啶（thymine,T）、尿嘧啶（uracil,U）。

㈡戊糖与核苷

构成核酸的戊糖有两种，即核糖和2-脱氧核糖，RNA分子中为核糖，DNA分子汇总为2-脱氧核糖。

核苷是由碱基与核糖脱水缩合生成的化合物，二者之间以糖苷键连接。

三、核苷酸的结构与命名

核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。

*核苷酸是核酸的基本组成单位

核苷酸：

AMP,GMP,UMP,CMP

脱氧核苷酸：

dAMP,dGMP,dTMP,dCMP

体内重要的游离核苷酸及其衍生物

多磷酸核苷酸：

NMP、NDP、NTP

环化核苷酸：

cAMP、cGMP

第二节核酸的结构与功能

一、核酸的一级结构

核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。

链的延伸方向5’→3’。

定义：

核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

二、DNA的空间结构与功能

★㈠DNA的二级结构（secondarystructure）——双螺旋结构的模型

※两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴，形成右手螺旋的结构。

※磷酸-戊糖骨架位于外侧，两条链上的碱基以A=T、G=C相连，构成碱基平面，位于螺旋内侧。

※螺距为3.4nm，旋转一周为10个碱基对。

螺旋直径为2.0nm。

※majorgrooveminorgroove（大沟、小沟）

※氢键：

维持双螺旋横向稳定

※碱基堆砌力：

维持纵向稳定

㈡DNA的超螺旋结构

DNA双螺旋链再盘绕即成超螺旋结构

DNA双螺旋→核小体→串珠状多核小体→螺线管→超螺线管→染色单体。

㈢*DNA的功能

1.作为生物遗传信息复制的模板

2.基因转录的模板

三、RNA的空间结构与功能

RNA的一般结构特征：

①主要存在于细胞质中；②单链分子；③RNA分子中含有U；④RNA核糖分子上C2’-OH是游离的

一、mRNA的结构与功能

Ø细胞内含量较少,种类较多的一类RNA。

Ø

功能：

是把核内DNA碱基排列顺序，按碱基互补配对的原则，转录并抄送到胞质，在蛋白质合成中翻译成氨基酸排列顺序。

Ø三联密码：

mRNA分子上每三个核苷酸为一组，决定肽链上的一个氨基酸。

真核生物mRNA的特点：

★5’-末端的帽结构：

m7G-5’ppp5’-Np★3’-末端的polyA结构

功能：

共同负责mRNA从核内向胞质的转位，mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控

（二）转运tRNA的结构与功能

Ø细胞内分子量最小的一类核酸

Ø含稀有碱基

Ø二级结构为“三叶草”的结构。

Ø三级结构呈倒L形。

Ø重要的功能是参与转运氨基酸，解译mRNA的密码。

功能部位：

反密码环---反密码子

氨基酸臂---CCA-OH

㈢核蛋白体rRNA的结构与功能

Ø细胞内含量最多的RNA。

ØrRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。

第三节核酸重要的理化性质

一、核酸的一般理化性质

核酸分子大小:

1μmDNA=3000bp=2×106Dalton

核酸的紫外吸收：

260nm有吸收峰，可作定量指标

二、DNA的变性、复性与分子杂交

1.*DNA变性

在某些因素的作用下，DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，形成无规则线团状分子的过程。

2.复性

*变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

复性：

变性的逆过程。

3.分子杂交

*两条来源不同的核酸单链间，因部分碱基互补，经退火处理可以形成杂交双螺旋结构。

如DNA/DNA、DNA/RNA、RNA/RNA杂交分子

第四节核苷酸代谢及其与医学的关系

一、核苷酸的生物学功能

核苷酸是核酸的基本结构单位。

主要有8种：

（见右图）

体内核苷酸主要是细胞自身合成的（不像氨基酸主要靠食物蛋白供给）

二、嘌呤核苷酸的代谢

㈠嘌呤核苷酸的合成代谢

1.嘌呤核苷酸的从头合成

*定义：

嘌呤核苷酸的从头合成途径是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。

合成部位：

肝、小肠和胸腺。

过程：

①PRPP的合成；②IMP的生成（在PRPP的基础上，经10步酶促反应生成IMP。

）；③AMP和GMP的生成

*嘌呤环从头合成各原子来源（见右图）

2.嘌呤核苷酸的*补救合成：

是指体内有些组织（脑、骨髓等）缺乏从头合成的酶，只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成。

组织器官：

脑、骨髓部位：

胞液

途径：

1.利用现成的嘌呤碱和PRPP合成生理意义：

2.利用嘌呤核苷合成

生理意义：

①补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。

②体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。

③缺陷病——自毁容貌症（*HGPRT完全缺陷）

㈡嘌呤的分解代谢

部位：

肝脏、小肠及肾脏

原料：

腺嘌呤/鸟嘌呤

产物：

尿酸

三、嘧啶核苷酸的代谢（略）

四、*脱氧核糖核苷酸的合成（见右图）

脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸直接还原生成的，是在其二磷酸核苷水平上进行还原。

第三章

糖代谢

第一节糖的化学与生理功能

一、糖的化学本质：

多羟基的醛或酮

二、生理功能

◆重要的能源：

人体所需能量的50%~70%以上来自糖（淀粉）

◆碳源：

氨基酸、脂类及核苷酸的碳骨架。

◆组织成分：

生物膜、结缔组织，纤维素等。

纤维素:

植物的骨架

第二节糖代谢

一、糖酵解的反应过程（图见书P35）

*糖酵解（glycolysis）的定义:

在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）（终产物）的过程称之为糖酵解。

*糖酵解的反应部位：

胞浆（此过程和酵母细胞的生醇发酵的过程相似）

*糖酵解分为两个阶段:

Ø第一阶段:

由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate），称之为糖酵解途径（glycolyticpathway）。

Ø第二阶段:

由丙酮酸转变成乳酸。

关键酶:

己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

1分子葡萄糖经过酵解途径净生成2分子ATP

*无氧酵解生理意义：

①在于迅速提供能量。

②无线粒体的红细胞以及依赖酵解供能的白细胞、骨髓等组织获能的重要途径。

③酵解还是彻底有氧氧化的准备阶段

二、糖的有氧氧化（图见书P37）

*概念：

糖的有氧氧化（aerobicoxidation）指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。

是机体主要供能方式。

*部位：

胞液及线粒体

一、*有氧氧化的反应过程

第一阶段：

酵解途径

第二阶段：

丙酮酸的氧化脱羧

第三阶段：

三羧酸循环

第四阶段：

氧化磷酸化

三羧酸循环（tricarboxylicacidcycle,TAC）

◆三羧酸循环第一个中间产物是一个含三个羧酸的柠檬酸（citrate），是由Krebs正式提出的，又称柠檬酸循环或Krebs循环。

◆反应的部位：

线粒体

三羧酸循环生理意义

Ø糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。

Ø糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。

Ø产能最多途径

Ø循环的本身并不是释放能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH+H+和FANH2

1分子葡萄糖经有氧氧化净生成38（36）分子ATP

三、磷酸戊糖途径（图见书P39）

㈠磷酸戊糖途径的反应过程

*细胞定位：

胞液

*反应过程可分为二个阶段

Ø氧化阶段：

生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2

Ø非氧化阶段：

包括一系列基团转移。

㈡*磷酸戊糖途径的生理意义

1）为核苷酸的生物合成提供核糖

2）提供NADPH作为供氢体参与体内