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最新整理八食品生物化学重要知识点汇编只是分享
扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题
重要知识点汇编
（食品生物化学）
第一章
生物化学的的概念
生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。
它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展
1．静态生物化学阶段：
是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：
是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：
这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面
1．生物体的物质组成、结构与功能：
高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
2．物质代谢与调控：
物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：
消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
5．遗传信息的传递与表达：
对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
四、学习生物化学的方法
第二章蛋白的结构与功能
重点：
蛋白质的性质与结构
难点：
蛋白质的空间结构
教法：
:
课件
第一节蛋白质是生命的物质基础
一蛋白质是构成生命的物质基础
二蛋白质的生物学功能
1．生物催化作用
2．代谢调控作用
3．免疫防御作用
4．运输及储存作用
5．运动作用
6．生物膜功能及受体作用
7．其它作用
三：
蛋白质的分类
1根据生物学功能分：
酶、抗体、运输蛋白、激素等
2：
根据化学组成成分分类：
简单蛋白：
仅由aa构成
结合蛋白：
简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）
3：
根据分子形状分类：
球蛋白：
长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：
长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白
第二节蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成：
C（50%-56%）H（6%-8%）O（19%-24%）N（13%-19%）
S（0%-4%）其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。
粗蛋白=含氮量ⅹ6、25
二、组成蛋白质的基本单位———氨基酸
（一）氨基酸的结构特点：
都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。
R
NH2----C-----COOH
H
（二）氨基酸的分类：
1、根据R基团的化学结构：
脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸
2、根据R基团的酸碱性分为：
中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
3、根据R基团的带电性质分为：
疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。
（三）氨基酸的理化性质
1、一般性质：
2、化学性质：
（1）氨基酸的两性电离与等电点
两性电解质：
在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物，称为两性电解质。
等电点：
在一定的PH溶液中，氨基酸带正、负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
（2）氨基酸分子之间头脱水生成肽
（3）呈色反应：
印三酮反应、羰氨反应
第三节蛋白质的分子结构
一蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸排列顺序
二蛋白质的空间结构
1蛋白质的二级（Secondary）结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
二级结构的常见类型α-右手螺旋、β-折叠、无规卷曲、U型回折。
2蛋白质的三级结构（TertiaryStructure）是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
3蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构（QuaternaryStructure）是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
三.蛋白质的结构与功能的关系
<1>每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。
<2>蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。
<3>蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。
例子，蛋白质的变性现象。
<4>蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。
例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。
而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。
草图显示。
第四节蛋白质的理化性质
1：
两性离解和等电点：
在等电点时（IsoelectricpointpI），蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。
在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。
这种现象称为蛋白质电泳（Electrophoresis）。
蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。
利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
2：
蛋白质的高分子性质：
由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。
蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。
由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。
改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。
3：
蛋白质的沉淀：
可逆沉淀：
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。
一般是在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。
）
不可逆沉淀：
在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了。
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
4：
蛋白质变性：
蛋白质的性质与它们的结构密切相关。
某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
这种现象称为蛋白质的变性（denaturation）。
变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。
所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。
引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
5：
蛋白质的紫外吸收：
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。
这三种氨基酸的在280nm附近有最大吸收。
因此，大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收。
利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
6：
蛋白质的颜色反应：
可以用来定量定性测定蛋白质
双缩脲反应：
红色，λm＝540nm
黄色反应：
与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。
皮肤遇到HNO3的情况，白→黄→橙黄。
米伦氏反应：
与HgNO3或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。
与乙醛酸的反应：
红色，Trp的吲哚基的特定反应。
坂口反应：
红色，Arg的胍基的反应。
福林反应：
蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。
印三酮反应：
紫红色
Pauly反应：
樱红色，His的咪唑基双缩脲反应、印三酮反应、福林-酚试剂反应
第三章酶
点：
酶的结构和酶催化作用的特点
课时安排：
共用4学时
酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts。
绝大多数的酶都是蛋白质。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。
第一节酶分子的组成与结构
一、酶分子的组成：
根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：
单纯蛋白酶：
它们的组成为单一蛋白质.
结合蛋白酶：
某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分.
结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子（或辅因子cofactor）。
酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。
单纯的酶蛋白无催化功能.
全酶=酶蛋白+辅助因子
酶蛋白决定反应的专一性，辅助因子决定反应的性质。
二、几种重要的辅酶与辅助因子：
见维生素一章
三、酶分子的空间结构与酶活性中心
酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。
参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。
在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基
第二节酶催化作用的特点
一、酶和一般催化剂的共性
1，用量少而催化效率高；
2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。
3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
二、酶催化作用特性
1：
高效性。
酶的催化作用可使反应速度提高106-1012倍。
例如：
过氧化氢分解
2H2O2——→2H2O+O2
用Fe+催化，效率为6*10-4mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106mol/mol.S。
用a-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65°C条件下可催化2吨淀粉水解。
2：
酶的专一性Specificity
又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性
（1）反应专一性
酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应。
（2）底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。
?
结构专一性
绝对专一性：
有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。
这种专一性称为绝对专一性（Absolutespecificity）。
相对专一性：
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。
这种专一性称为相对专一性（RelativeSpecificity）。
包括族（group）专一性。
如b-葡萄糖苷酶，催化由b-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求，和键（Bond）专一性。
如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
?
立体化学专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键
几何专一性：
有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40°C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4.酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
第三节酶催化作用的机制
一酶作用专一性的机制酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。
酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。
（一）“三点结合”的催化理论。
认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。
只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。
（二）锁钥学说：
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（三）诱导契合学说：
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。
二：
酶作用高效率的机制
1，中间产物学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。
当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
E+S====E-S?
?
?
P+E
许多实验事实证明了E－S复合物的存在。
E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
2.活化能降低
酶促反应：
E+S===ES===ES1
?
?
EP?
?
E+P
反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化DH°。
而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。
催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用
反应过程中能的变化
酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力（如氢键,离子键和疏水键等）的作用，形成E-S反应中间物，
其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
3.邻基效应和定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
例：
咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应.
4.与反应过渡状态结合作用
按SN2历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。
在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，
所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。
张力学说这是一个形成内酯的反应。
当R＝CH3时，其反应速度比R＝H的情况快315倍。
由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。
5.多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。
（1）酸－碱催化：
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。
酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。
酶分子中可以作为广义酸、碱的基团
广义酸基团广义碱基团（质子供体）（质子受体）
（2）共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。
（3）金属离子催化作用：
金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。
?
电荷屏蔽作用：
电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。
多种激酶（如磷酸转移酶）的底物是Mg2+－ATP复合物。
?
电子传递中间体：
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。
第四节酶促反应动力学
一底物浓度对酶促反应的速度的影响
在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。
当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。
1）.米氏方程
米氏常数Km的意义
不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度：
Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
2）.米氏常数的求法
1Km11
?
?
?
=?
?
′?
?
?
+?
?
VVmax[S]Vmax
双倒数作图法
二pH的影响
在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。
三温度的影响
一方面是温度升高,酶促反应速度加快。
另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。
因此大多数酶都有一个最适温度。
在最适温度条件下,反应速度最大。
四抑制剂对酶活性的影响
使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。
能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。
酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：
a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。
b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。
抑制剂的作用方式
（1）不可逆抑制
抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。
（2）可逆抑制抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。
抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。
根椐抑制剂与酶结合的情况可分为：
a竟争性抑制
某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。
当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。
竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
b非竟争性抑制
酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。
由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。
如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。
可逆抑制作用的动力学特征
加入竞争性抑制剂后，Km变大，酶促反应速度减小。
酶的调节：
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。
1．酶结构的调节：
通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。
这是一种快速调节方式。
⑴变构调节：
又称别构调节。
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。
具有变构调节作用的酶就称为变构酶。
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。
当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。
变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。
变构调节的特点：
①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。
⑵共价修饰调节：
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。
共价修饰方式有：
磷酸化-脱磷酸化等。
共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。
共价修饰调节的特点为：
①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。
⑶酶原的激活：
处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。
酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。
酶原激活的生理意义在于：
保护自身组织细胞不被酶水解消化。
2．酶含量的调节：
是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。
这是机体内迟缓调节的重要方式。
⑴酶蛋白合成的调节：
酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。
凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。
常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。
⑵酶蛋白降解的调节：
如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。
3．同工酶的调节：
在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。
心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。
在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。
第五节酶的命名与分类
一：
习惯命名法:
1,根据其催化底物来命名；
2,根据所催化反应的性质来命名；
3,结合上述两个原则来命名，
4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。
二：
国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。
例如：
习惯名称:
谷丙转氨酶
系统名称:
丙氨酸：
a-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应:
谷氨酸+丙酮酸?
?
a-酮戊二酸+丙氨酸
三：
酶的分类
1、水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶（Lipase）催化的脂的水解反应：
2、氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶（dehydrogenase）和氧化酶（Oxidase）。
如，乳酸（Lactate）脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
3、转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
4、裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
5、异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
6、合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP+H-O-H===A?
B+ADP+Pi
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸+CO2?
草酰乙酸
7、核酸酶是唯一的非蛋白酶。
它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
第四章纤维素与辅酶
第一节概述
一、维生素的定义
维生素是机体维持正常生命活动所必
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