动物生理学复习重点.docx
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动物生理学复习重点
第1章细胞的基本功能
1-1细胞膜的结构
对细胞的结构与功能的研究从宏观到微观经历了细胞水平、亚细胞水平和分子水平几个层次，与光学显微镜和电子显微镜的研制、开发及其技术不断向生物科学中渗透分不开。
从低等生物到高等哺乳动物的细胞膜都有类似的结构，在电子显微镜下可分为3层：
膜的内外两侧，即靠细胞质侧和细胞外液侧是致密层，中间夹有透明层。
细胞膜的化学分析结果表明，细胞膜主要由脂质分子（lipidmolecule）和蛋白质分子（proteinmolecule）组成，此外还有少量糖类物质。
关于这几种物质的分子在细胞膜中的排列形式及由其所决定的细胞膜的基本生物学特性，曾有多种假说，其中被较多实验事实所支持、目前仍被大多数学者所接受的是由Singer和Nicholson（1972）提出的液态镶嵌模型（fluidmosaicmodel）。
该模型的基本内容是：
膜以液态的脂质双分子层（lipidbilayer）为基架，其中镶嵌着具有不同分子结构和生理功能的蛋白质分子。
液态脂质双分子层基架由磷脂（占脂质总量的70%以上）和胆固醇（低于30%）组成。
脂质双分子层具有稳定性和流动性，使细胞能承受相当大的张力和外形改变而不至于破裂，即使膜的结构发生了一些较小的断裂，也容易自动融合和修复。
由于细胞膜是以脂质双分子层为骨架，所以水和水溶性物质一般不能自由通过细胞膜。
不同细胞的细胞膜和细胞膜的不同部分，因脂质的成分和含量不完全相同也影响到了细胞膜的特性和功能。
如细胞膜外侧面的脂质多为磷脂酰胆碱和含胆碱的鞘脂；而细胞膜胞质一侧的脂质多为磷脂酰乙醇胺和磷脂酰丝氨酸；胆固醇的含量在两层脂质中差别不大，但胆固醇含量高的细胞膜，流动性差；近年来发现含量较少、与跨膜信息传递有关的磷脂酰肌醇几乎都在膜的靠胞质的一侧。
膜蛋白约占细胞膜质量的55%，它们具有不同的分子构象和功能。
现已证明，各种细胞膜蛋白质分子，它们以α螺旋或球形结构镶嵌在脂质双分子层中。
依据膜蛋白镶嵌在脂质双层中的方式与牢固程度，可分为内在蛋白（intrinsicorintegralprotein）和表面蛋白（surfaceorextrinsicprotein）两大类。
内在蛋白（又称整合蛋白，integralprotein）是跨膜蛋白，与膜结合紧密很难分离，其分子的疏水部分埋植于脂质双层内，亲水部分突出于细胞膜的内侧或外侧面。
表面蛋白分布在脂质双分子层的内、外两侧面，好像被吸附在膜的表面，以非共价键与膜脂质分子的亲水性头部或与内在蛋白突向膜表面的亲水性部分相结合；有些蛋白还通过连接一些脂肪酸链，以协助它们固定于膜表面。
它们与膜的结合较为疏松，容易与膜分离。
许多细胞内表面的骨架蛋白就属于表面蛋白。
镶嵌在脂质双分子层的蛋白质的功能有：
①形成细胞的骨架蛋白（anchoringprotein），可使细胞膜附着在另一细胞的膜上，或使其附着在细胞内或细胞外的某物质上；②作为“识别蛋白”（recorgnitionprotein），存在于免疫细胞膜上，能识别异体细胞的蛋白质或癌细胞；③具有酶（enzyme）的特性，能催化细胞内外的化学反应；④作为“受体蛋白”（receptorprotein），能与信息传递物质（激素或递质）进行特异性结合，并引起细胞反应；⑤作为转运蛋白或载体蛋白（carrierprotein）、通道蛋白（channelprotein）和膜泵（membranepump），与细胞膜的物质转运功能有关。
细胞膜内还含有少量糖类，主要是一些寡糖和多糖。
它们都是以共价键的形式与膜的脂质或蛋白质结合，形成糖脂或糖蛋白。
这些糖链绝大部分裸露在膜的外表面的一侧。
1-2渗透与溶剂拖曳
渗透（osmosis）是扩散的一种特例，是指水分子的跨膜扩散过程。
因为溶液中的水分子浓度比纯水中的低，所以将同体积的水溶液和纯水分别放在仅能使水通过而不能让溶质通过的半透膜两侧时，水分子则会因水的浓度差，从纯水的一侧跨膜到水溶液的一侧，直到两侧水浓度达到平衡。
这种水移动过程称为渗透。
如果在水溶液一侧施加压力，则可阻止水分子从纯水向水溶液一侧的转移，所需要的压力即是该溶液的渗透压（osmoticpressure）。
在生物体内，许多细胞膜、细胞器膜、小血管及某些小管壁都具有这种半透膜特征。
疏水性的脂质双分子层对水的通透性很低，水通过它的速度很慢，所以，水能快速地通过细胞膜乃是依靠细胞膜上特异性蛋白质分子（水通道）而进行的。
当水分子扩散时，有些溶质可随着水分子一起被转运，称为溶剂拖曳（solventdrag）。
1-3离子通道、水通道的研究发现及2003年度的诺贝尔化学奖
细胞膜对离子的通透性取决于通道开放时水相孔道的大小和孔道壁带电情况。
K+、Na+在水中均为水合状态，当它们通过离子通道时，必须脱去表层的水膜，以减小直径才便于通过。
1998年，美国MacKinnon实验室在细菌中发现了一种对pH敏感的K+通道。
通道由4个亚单位组成，每个亚单位含内螺旋和外螺旋各一条。
4个亚单位垂直于脂质双层的平面，使分子尖端稍倾斜地插入细胞膜内形成圆锥形通道。
各亚单位在细胞膜外连接两条螺旋的为一段肽段，包括胞外环、孔螺旋和选择性环3部分。
每个亚单位的选择性环构成了通道外口的选择性滤器，决定着K+通道对离子的选择性。
这是因为存在于选择性滤器内壁的羰基氧能提供能量、取代被水饱和的K+外围的水膜，促进K+通过该通道。
但Na+因其直径太小，不能充分地和该K+通道内衬的羰基氧相互作用，水膜不易脱落，直径较大而较难通过；Ca2+的直径太大，自然不能通过该K+通道。
水分子的跨膜转运有单纯扩散和水通道（waterchannel）两种方式。
水分子的单纯扩散存在于所有细胞，但速度较慢。
人们很早就发现，肾远球小管和集合管重吸收水的量受抗利尿激素调节，这种现象不能用单纯扩散来解释，因而推测细胞膜中有可受激素调节的水通道存在。
美国科学家Agre发现了水通道，并于1992年完成了水通道的分子克隆和功能鉴定。
组成水通道的蛋白称为水孔蛋白（aquaporin，AQP），目前已鉴定出10多种水孔蛋白，包括AQP0~AQP9和MIWC，各种的组织分布和功能特性不同，AQP1分布于具有分泌和吸收功能的上皮细胞，如近端肾小管上皮、脉络上皮、胆管和胆囊上皮、晶状体和睫状体上皮等，参与近端肾小管对水的重吸收、脑脊液的生成、胆汁的分泌和浓缩、房水的生成等生理过程。
AQP2只分布于肾集合管上皮细胞顶端膜，抗利尿激素（血管升压素）可通过调节水通道插入细胞膜的数量来调节集合管上皮对水的通透性。
了解离子通道功能活动与分子结构的关系，不仅有助于阐明离子本身跨膜转运的机制，而且可以从更深层次上来认识生物电现象和信号转导过程，揭示离子通道疾病的发病机制。
因此，这方面的研究已成为当前细胞生理学的一个热点，Agre和MacKinnon一同获得了2003年度的诺贝尔化学奖。
1-4Na+-K＋-ATP酶及1957年诺贝尔化学奖
20世纪50年代人们就在枪乌贼大神经轴突细胞膜上直接证实了Na+逆着浓度梯度的跨膜转运。
并且这一转运过程必须在细胞外K+存在时才能达到最大转运率，表明Na+的外排与K+的内入相耦联，并计算出耦联的比例是3Na+：
2K+：
1ATP。
此外还证明，钠泵可被强心苷特异性抑制。
1957年丹麦科学家Skou在蟹的外周神经膜上分离出一种ATP酶，这种酶在同时存在Na+和K+的条件下被激活，和细胞内被K+激活的酶通常被Na+抑制的规律不同，同时该酶的活性能被强心苷抑制。
因此他提出了Na+-K+-ATP酶就是钠泵的设想，并在以后的大量实验中得到证实。
Skou也因此获得1957年度诺贝尔化学奖。
Na+、K+的主动转运是由Na+-K+-ATP依赖式酶的磷酸化和去磷酸化循环过程所驱动的一种耗能过程。
钠泵是一个由α（催化）亚单位和β（调节）亚单位组成的二聚体蛋白质。
在α亚单位的细胞膜的内侧面有与Na+和ATP结合位点及磷酸化位点，细胞外侧有与K+和一种细胞毒物（哇巴因，ouabain）的结合位点。
当在细胞内α亚单位与Na+结合时，ATP也与之结合并且转变为ADP和磷酸，磷酸转移到磷酸化位点使α亚单位磷酸化，蛋白质构象改变。
磷酸化后的α亚单位对Na+的亲和力下降，而对K+的亲和力增高，因此，能将Na+释放到细胞膜外；细胞膜外的K+却同时与α亚单位上的相应的结合位点结合，结果又使α亚单位去磷酸化，再返回到原来的构象。
去磷酸化的α亚单位对Na+亲和力升高，对K+的亲和力降低，K+被释放到细胞膜内。
1-5钙泵、氢泵和Na+-I-泵
钙泵（calciumpump）也称Ca2+-ATP酶，位于细胞膜、肌质网或内质网膜上。
细胞膜的钙泵每分解1个ATP，可将1个Ca2+由胞质转运到细胞外；肌质网或内质网膜上的钙泵每分解1个ATP，可将2个Ca2+由胞质转运到肌质网或内质网内。
钙泵的主动转运和Na+-Ca2+交换体的活动共同使静息状态下胞质内的Ca2+浓度保持在0.1～0.2μmol/L的低水平，仅为细胞外Ca2+浓度的万分之一，这一状态对维持细胞的正常生理功能具有重要作用。
氢泵也称质子泵，即H+-ATP酶，在肾的远曲小管和集合管上皮细胞的胞质中有许多囊泡，囊泡内含有H+-ATP酶，囊泡插入顶膜，就能发挥质子泵排H+作用。
另外还有H+-K＋-ATP酶，也称为质子泵，分布在胃黏膜壁细胞表面和肾小管上皮细胞顶端，与H+的分泌有关。
Na+-I-泵也称钠-碘同向转运体（sodium-iodidesymporter），位于甲状腺滤泡上皮细胞基底部，借助Na+-K+-ATP酶活动所提供的能量以一个I-和2个Na+协同转运实现I-的继发性主动转运。
1-6由受体介导的胞饮
由受体介导的胞饮过程是：
①环境中的配体被细胞膜上的受体所“识别”，并与受体发生特异结合，形成受体-配体复合物；②复合物在细胞膜上做横向运动，向细胞膜表面的一些称为有被小窝（coatedpit）的部位集中；③约1min的时间，由于大量的受体-配体复合物的聚集，使凹陷进一步加深至0.3μm时，有被小窝与细胞膜断裂形成独立的有被小泡；原来位于有被小窝内层的蛋白性结构现在位于有被小泡的外围面向胞质；④以后这种蛋白结构消失（可能是溶解于胞质，为有被小泡的形成提供能量，也可能再用于细胞膜上，形成新的有被小窝），有被小泡与胞质中的初级溶酶体（primarylysosome）相融合成为次级溶酶体（secondarylysosome）；⑤次级溶酶体中的酶使配体与受体分离；⑥配体以扩散或主动转运的方式再度被转运到能利用它的细胞器中；⑦保留在胞内的受体与一部分膜结构形成较小的循环小泡移到细胞膜处与细胞膜融合，重新成为细胞膜的一部分，使受体和膜结构可以重复使用，称为膜的再循环。
与一般的胞饮作用相比较，以受体介导的胞饮速度快，特异性高。
1-7大分子物质的跨核膜转运
真核细胞具有核膜。
核膜是核与细胞质的屏障，能将遗传物质的复制、转录及蛋白质合成在时间和空间上分隔开来，保证各种生命活动之间互不干扰而又有条不紊地进行。
核膜由内外两层膜、核间隙、核孔（nuclearpore）和核纤层组成。
核孔实际上是一个蛋白质复合体，因此也称核孔复合体（nuclearporecomplex，NPC），是细胞质与细胞核之间物质交换的唯一通道，主要参与被动运输（自由扩散）和主动运输两种运输方式。
作为一种被动运输通道，核孔复合体呈管状，内充满液体，该通道具有亲水性，允许离子和水溶性的小分子通过。
直径在10nm以下的物质原则上均能自由通过，相对分子质量小于5×103的分子可自由扩散，大于17×103的分子其扩散速度很慢，而超过60×103的分子则很难扩散。
在核孔复合体进行的主动运输中，核孔复合体具有严格的双向选择性，这种选择性主要表现在两个方面：
①限制运输物质的大小：
在主动运输中核孔直径为10～20nm，有时甚至达到26nm，明显大于被动运输中的直径，而且核的直径可根据物质的大小自我调控。
②核孔的主动运输是一个信号识别与载体介导的过程，需要消耗ATP来提供能量，而选择性主要体现在运入和运出核物质的限制，有些分子如DNA聚合酶、RNA聚合酶、组蛋白和核糖体蛋白只允许运进细胞核，而翻译所需的RNA和装配好的核糖体等物质只能从细胞核运出。
但有些蛋白质或RNA分子甚至两次或多次越过核孔复合体，如核糖体蛋白、核小RNA（smallnuclearRNA，snRNA）等。
（1）亲核蛋白的入核转运
亲核蛋白（karyophillicprotein）系指在细胞质内合成后能够进入细胞核内发挥功能的一类蛋白质。
亲核蛋白一般都含有一段特殊的氨基酸序列，具有特定的核定位特征，被用来作为细胞内的分选信号，因此被命名为核定位序列或核定位信号（nuclearlocalizationsignal，NLS）。
核定位信号的受体称为核输入受体（nuclearimportreceptor）。
每一种核输入受体可识别一组具有相似核定位信号的亲核蛋白。
核输入受体是可溶性的细胞基质蛋白，它既能与核定位信号结合，又可与核孔复合体的核孔蛋白（nucleoporin）结合，从而介导了蛋白质通过核孔通道的运输。
研究证明，核孔复合体的主动转运是借助NLS结合蛋白（NLS－bindingprotein，NBP）这一载体而完成的。
NBP在运输NLS与核孔复合体运输装置之间可能作为一种接头分子而发挥作用。
NBP分布在胞质或核膜上，其作用的方式可能有：
①NBP本身就是核孔复合体的组分之一，结合亲核蛋白后直接将其运到核内；②作为一种停泊受体（dockingreceptor），在胞质内与NLS结合，然后把亲核蛋白运输到核孔复合体再向核内转运；③NBP作为一种穿梭受体，在细胞质内与亲核蛋白NLS结合将其运输到核内然后再返回胞质。
（2）大分子物质的出核转运
大分子物质（RNA、蛋白质）的出核转运也是由类似NLS的核定位信号介导的，称为出核运送信号（nuclearexportsignal，NES）。
被转运物质的某些结构域具有NES的作用。
另外还发现一类特殊蛋白质兼有NES和NLS的两种功能，可迅速穿梭于细胞核与细胞质之间，该蛋白的某些序列复杂迅速地出核转运。
有一些跨核膜转运体具有入核和出核双向转运功能。
Sutherland（1958）发现，胰高血糖素和肾上腺素促进肝细胞分解糖的作用都是通过一种由他发现的新物质——cAMP（cyclicadenosinemonophosphate，环腺苷一磷酸）实现的。
1965年他提出了激素作用的第二信使学说，即激素并不进入细胞内，只作为第一信使将信号带给细胞膜上特定的受体，再激活细胞膜上的效应器酶系统，使细胞内的ATP转化为cAMP；另一方面，cAMP又作为第二信使，将信号传送到效应器分子，产生反应。
这是首次阐明信号跨膜转导途径，因此Sutherland获得1971年的诺贝尔奖。
这一理论的提出，又引发了转导蛋白，即G蛋白的研究。
Rodbell和Gilman相继发现几种激素（胰高血糖素、肾上腺素、ACTH）都是通过效应器酶系统催化ATP生成cAMP这一第二信使调节靶细胞活动。
并认为，在受体和cAMP之间存在着一种被他们称为转导体的第三种分子，可将受体和效应器酶耦联起来。
1987年Gilman成功地将能与GTP结合，并能将受体与效应器酶联系起来的转导蛋白从膜制备中分离出来，称为GTP的结合蛋白（简称G蛋白），即前面提到的转导体。
Gilman和Rodbell获得1994年度的诺贝尔奖。
曾一度认为这只是激素类化学信号跨膜转导方式，但随后陆续发现在神经递质类物质中除了少数氨基酸类递质外，不论小分子经典递质，还是后来发现的数量众多的肽类物质（约50种），甚至NO、CO气体也可以作为信使物质通过环化酶-第二信使完成跨膜信号转导。
Furchgott，Lgnarro（1986）和Moncade（1987）的三个研究小组由于发现并确定了NO的信使作用，而获得1998年诺贝尔奖。
关于跨膜信号转导的研究，早已超出了递质或激素作用机制的范畴，成为细胞生理学中一个有普遍意义的新篇章。
1-9N型ACh门控通道的分子结构
典型的化学门控通道多数是由2个α亚单位和β、γ、δ各为一个的亚单位组成的α2βγδ五聚体，每个亚基肽段的N端、C端都在膜外，中间是4次穿过细胞膜的4个α螺旋（M1、M2、M3、M4，图1-7）。
5个亚单位在膜内以非共价键相互吸引形成一个梅花样结构，并由M2螺旋的亲水性氨基酸一侧围绕成离子孔道内壁；由于M2上的电荷特征这些通道分为阳离子通道和阴离子通道，前者可以是调节Na+内流的烟碱型ACh受体（nAChR）通道、调节Ca2+内流的谷氨酸受体（GluR）离子通道以及调节Na+、K+和Li+等通过的5-羟色胺受体（5-HT3R）通道（该通道主要分布于中枢神经系统和肠道中）；后者可以是调节Cl-流动的甘氨酸受体（GlyR）离子通道和γ-氨基丁酸受体（GABA4R）离子通道。
目前研究较为清楚的是神经-肌肉接点上的N型乙酰胆碱门控通道，在它的2个α亚单位上有结合ACh的位点，当两个ACh分子与亚单位结合后，便引起通道蛋白的构象变化和通道开放。
分布于突触后膜的甘氨酸受体Cl-通道、5-羟色胺3型阳离子通道，以及谷氨酸、天冬氨酸受体阳离子通道，也是离子通道型受体。
另外，分布于味觉细胞膜上的感受咸味（钠盐）刺激的受体，是化学门控通道，也属于通道型受体。
1-10电压门控Na+、K+、Ca2+通道
电压门控的Na+、K+、Ca2+等通道都具有相似的结构和结构-功能关系模式，属同一基因家族。
以电压门控Na+通道为例，它是一个由α、β1和β2三个亚单位组成的通道。
其中α亚单位是形成孔道的单位。
α亚单位整个链可分为4个氨基酸序列十分相似的结构域（同源结构域，Ⅰ～Ⅳ）。
4个结构域成正方形排列，其中心构成跨膜孔道。
每个结构域又含有6个跨膜α螺旋，其中在第5至第6个α螺旋中间的细胞外环向内折叠构成了孔道的内壁，决定着通道所选择离子的性质。
如利用基因突变技术，将孔道内的第1422位的赖氨酸和第1714位的丙氨酸用谷氨酸替代，则通道对离子的选择就由Na+改为Ca2+。
每个结构域的第4个α螺旋都含有一定量的带正电荷的精氨酸和赖氨酸，这一段被认为是通道的电压感受器（voltage-sensor），膜电位变化时，它可在电场作用下发生移动，导致通道构象的改变，使通道激活（activation）。
用免疫抗体和基因突变技术还证明电压门控通道的关闭是位于结构域Ⅲ～Ⅳ之间细胞内环上第1489位的苯丙氨酸和它两侧的异亮氨酸和甲硫氨酸运动引起通道失活（inactivation）的结果。
膜除极化时，它们向孔道移动，并堵塞Na+通道。
如果将这3个氨基酸全部用谷氨酸取代，Na+通道便不能失活。
在下丘脑的渗透压敏感神经元膜上有一种牵张刺激引起失活的机械门控阳离子通道，当血浆渗透压降低时，该细胞因肿胀使细胞膜张力增大，致该通道失活，而阳离子通道失活则引起超极化，减少电压门控Ca2+通道介导的Ca2+内流，并减少抗利尿激素的释放。
除毛细胞外，单细胞的鞭毛虫、大肠杆菌、螯虾的牵张感受器、蛙肌梭中的初级感受神经末梢、大鼠的心室肌细胞和一些神经胶质细胞等细胞的膜上，都有机械门控通道。
1-12GTP酶循环
G蛋白的分子有两种构象，即与GTP结合时的激活型和与GDP结合时的失活型。
两种状态的相互转换就构成了GTP酶循环。
控制GTP酶循环便是调节G蛋白活性的关键。
在循环中将GDP转换成GTP便激活了G蛋白。
结合激动剂的受体使GDP/GTP转换速率加快，增加了结合GTP的具有活性的G蛋白的数量。
1-13关于第二信使物质
cAMP由ATP生成。
cAMP能激活细胞内的依赖于cAMP的蛋白激酶A（PKA）。
IP3由磷脂酰肌醇二磷酸（PIP2）水解而来，是水溶性的小分子物质，在离开膜后可与内质网或肌质网上的IP3受体结合，IP3受体是一种化学门控的Ca2+释放通道，激活后可导致内质网或肌质网中的Ca2+释放，使胞质中的游离Ca2+浓度升高。
DG由磷脂酰肌醇二磷酸（PIP2）水解而来，是脂溶性物质，能特异性激活蛋白激酶C（proteinkinaseC，PKC）。
Ca2+作为第二信使，在信号转导中具有重要的作用。
细胞内凡能与Ca2+结合的蛋白统称为钙结合蛋白（Ca2+-bindingprotein，CaBP）。
Ca2+可直接作用于底物蛋白发挥作用：
在骨骼肌，Ca2+与肌钙蛋白结合可引发肌肉收缩，因此肌钙蛋白可视为Ca2+受体；在心肌，Ca2+可与肌质网上的ryanodine受体结合，诱发肌质网释放Ca2+。
Ca2+还可结合并激活PKC，使底物蛋白磷酸化，发挥调节作用。
Ca2+还有另外一个受体是钙调蛋白（calmodulin，CaM），CaM分子存在于所有细胞之中。
在平滑肌细胞中CaM与Ca2+结合，Ca2+-CaM复合物可结合并激活肌球蛋白轻链激酶，导致肌球蛋白轻链磷酸化和平滑肌的收缩；在血管内皮细胞，Ca2+-CaM复合物结合并激活一氧化氮合酶（nitricoxidesynthase，NOS），NOS将L-精氨酸转换为NO和胍氨酸，生成的NO扩散至平滑肌，引起血管舒张。
Ca2+-CaM还可激活依赖于CaM的蛋白激酶，并使底物蛋白磷酸化。
1-14酶耦联受体
（1）具有酪氨酸激酶的受体
该受体都是贯穿脂质双分子层的膜蛋白，一般只有一个α螺旋，其膜外有与配体结合的位点，伸入胞质的一端具有酪氨酸激酶结构域，因此被称为具有酪氨酸激酶的受体或受体酪氨酸激酶（receptortyrosinekinase）。
该类受体介导的跨膜信号转导过程如下：
当膜外段与相应的化学信号结合时，受体分子的单体聚合成二聚体，直接激活膜胞质侧酪氨酸激酶结构域，导致受体自身及（或）细胞内靶蛋白的磷酸化，由此再引发各种细胞内功能的改变。
胰岛素、胰岛素样生长因子及一些肽类激素和其他与机体发育、生长、增殖甚至细胞癌变有关的各种生长因子（或细胞因子），都通过靶细胞膜上的受体酪氨酸激酶将信号转导至细胞核，从而引起基因转录的改变。
（2）结合酪氨酸激酶的受体
这类受体包括促红细胞生成素受体、生长激素和催乳素受体以及许多细胞因子和干扰素的受体。
这类受体的分子结构中没有蛋白激酶的结构域，因此受体本身没有蛋白激酶活性，但当受体与配体结合后，膜内结构域可吸附胞质内的酪氨酸蛋白激酶，与之结合并使后者激活，因此称为结合酪氨酸激酶的受体。
酪氨酸激酶被该受体激活后，可使自身和胞质中的另一种酪氨酸激酶STAT的酪氨酸残基发生磷酸化，后者又通过使能进入细胞核内的一类转录因子磷酸化，最终导致基因转录的功能改变而发挥生物学作用。
（3）鸟苷酸环化酶受体
此类受体也称受体鸟苷酸环化酶（receptor-guanylylcyclase），只有一个跨膜α螺旋，分子的N端有与配体结合的位点，C端位于膜内侧有鸟苷酸环化酶（guanylylcyclase，GC）。
当它与配体（如心房钠尿肽，atrialnatriureticpeptide，ANP）结合后，即将鸟苷酸环化酶（GC）激活，催化胞质内的GTP生成cGMP。
cGMP又可结合与激活cGMP依赖性的蛋白激酶G（PKG），PKG可使底物蛋白质磷酸化，产生效应。
如心房钠尿肽就是通过此途径刺激肾排泄钠和水，并使血管平滑肌舒张。
近年来又发现NO的受体也是GC，但这种GC存在于胞质中，称为可溶性GC（solubleGC）。
它由两个亚单位构成，NO作用于可溶性GC，使胞质中的cGMP浓度和PKG活性升高，引起细胞的相应效应。
1-15生物电的发现和诺贝尔生理学或医学奖
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