植物生化部分整理分析.docx
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植物生化部分整理分析
植物生化课程笔记
绪论
生物化学的研究内容：
1、生物体的化学组成、分子结构及其功能
2、生物体内的物质代谢、能量代谢及调节
3、基因的存储、传递、表达及其调控
4、生物化学技术
第一章蛋白质的组成、结构和功能
一、蛋白质平均含氮量约16%
二、蛋白质的基本结构单元——氨基酸
1、氨基酸的基本结构：
均为a-氨基酸，a-碳上结合一个氨基（NH3+），一个羧基（COO-）,一个氢，一个侧链基团（R）
2、根据R基团的极性分成三类：
R基团为非极性或疏水性氨基酸（丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe-F、色氨酸Trp-W）；R基团为极性不带电荷的氨基酸（甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、酪氨酸Tyr-Y、天冬酰胺Asn-N、谷氨酰胺Gln-Q）；R基团为带电荷氨基酸（天冬氨酸Asp-D、谷氨酸Glu-E、赖氨酸Lys-K、精氨酸Arg-R、组氨酸His）。
分类不是绝对的
脯氨酸是20种常见氨基酸中唯一的亚氨基酸
甲硫氨酸和半胱氨酸含硫，半胱氨酸侧链带有一个巯基，有很强的还原性
甘氨酸分子量最小
苯丙氨酸和色氨酸均为芳香族氨基酸，色氨酸侧链上有一个吲哚环
酸性氨基酸：
天冬氨酸和谷氨酸带两个羧基，生理条件下带负电
碱性氨基酸：
赖氨酸带两个氨基；精氨酸带一个胍基；组氨酸带咪唑基，生理条件下带正电
3、稀有氨基酸：
没有对应的密码子，是在常见氨基酸的基础上经过化学修饰而形成
非蛋白氨基酸：
不参与蛋白质的组成，但在生物体内具有一定生理功能，例如组胺
4、氨基酸的重要性质
1）氨基酸的等电点（pI）：
使氨基酸分子所带正负电荷刚好相等的溶液ph值。
氨基酸此时分子所带净电荷为零，分子间排斥作用大大降低，分子易于凝集沉淀，等电点时氨基酸溶解度最小
2）近紫外光区220-300nm，色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收，苯丙氨酸比较弱，一般最大光吸收在280nm处。
其他氨基酸在远紫外光（小于220nm）有光吸收
3）氨基酸的茚三酮反应：
酸性溶液，成色反应，测定氨基酸含量
4）氨基酸的成肽反应：
一个氨基酸的a-氨基和另外一个氨基酸的a-羧基之间发生缩合反应，失去一分子水形成酰胺键的反应，酰胺键又称肽键。
肽平面又称酰胺平面：
肽键的酰胺氮上的孤电子对与碳基之间发生共振相互作用，使肽键呈共振杂化体结构，使得肽键具有部分双键的性质，导致肽键不能自由旋转，使形成肽键上的C/O/N/H原子共处于一个平面上。
每个肽平面上有6个原子。
谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的重要的三肽。
5）半胱氨酸的巯基反应：
半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸，在氧化环境中两个半胱氨酸的巯基靠近以二硫键相连形成胱氨酸。
二硫键对维持蛋白质分子构象发挥重要作用。
自由巯基往往和蛋白质活性有关。
三、蛋白质的分子结构：
由于单键的旋转所形成的空间结构称为构象，决定蛋白质的理化性质和生物学功能
1）一级结构：
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
二硫键在蛋白质分子中起着稳定空间结构的作用。
2）二级结构：
蛋白质分子中各段多肽链主链原子的空间分布状态，即主链的空间构象，而不涉及其侧链的空间排布。
通过氢键稳定。
四种类型：
α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
α-螺旋是多肽链主链借助氢键沿中心轴紧密卷曲而形成的周期性螺旋构象。
主要特点：
这是蛋白质内最常见的二级结构类型；形成稳固的右手螺旋；每3.6个氨基酸残基螺旋沿中心轴上升一圈，高度0.54nm；每一个肽单元的-CO-基均与其后第四个肽单元的-NH-基形成链内氢键以维持结构稳定，氢键基本上与中心轴平行；每个氨基酸残基的R基团都伸向螺旋的外侧。
β-折叠：
两段以上折叠成锯齿状的肽段，通过氢键侧向聚集成片状结构。
平行：
每一行均走向相同；反平行：
相邻两行C-N走向相反，更稳定。
β-转角是指多肽链形成空间结构的时候常会出现180º回折，一般由4个连续的氨基酸组成。
甘氨酸和脯氨酸易于出现。
无规卷曲具有明确而稳定的结构，并且受侧链相互作用大，经常构成酶活性部位和蛋白质特异的功能部位。
3）超二级结构：
蛋白质分子中相邻的二级结构单元形成有规律的二级结构聚集体
4）三级结构是指一条或多条多肽链借助各种次级键折叠成的具有特殊肽链走向的紧密构象，疏水作用力、氢键、离子键、范德华力，其中疏水作用力最突出。
四、蛋白质结构与功能的关系
1）一级结构和功能的关系：
一级结构会决定其高级结构，一级结构改变导致分子病；一级结构局部断裂与蛋白质的激活；蛋白质中氨基酸顺序的种属差异和分子进化（有些蛋白质存在于不同生物体内，具有相似的结构和生物学功能，这些蛋白被称为同源蛋白）
2）蛋白质高级结构与功能的关系：
别构效应指一些寡聚蛋白在执行功能时，由于一个亚基构象的变化引起其余亚基乃至整个分子构象、性质和功能的变化，但其一级结构不变；构象病指由于蛋白质空间构象的异常变化引起疾病的发生
五、蛋白质的理化性质
1）蛋白质的两性性质和等电点
2）紫外吸收性质
3）胶体性质：
蛋白质分子大小在胶体质点范围内；蛋白质表面有极性基团与水有亲和性，形成水化层，使蛋白质颗粒不能彼此靠近；蛋白质分子表面电荷可吸附溶液中的反电荷离子，形成双电层，且表面同种电荷相互排斥使蛋白质不易于聚集沉淀
4）沉淀反应：
盐析是指在蛋白质溶液中加入大量中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象；盐溶是指当蛋白质溶液中的中性盐浓度很低时，有助于蛋白质吸附相反电荷的盐离子，稳定双电层，从而稳定蛋白质的胶体状态，增加蛋白质的溶解性；有机溶剂；重金属盐；生物碱试剂；加热变性；等电点沉淀
5）变性与复性：
变性作用指天然蛋白质受到不同理化因素的影响导致氢键、盐键等次级结构的高级结构破坏，使分子内部结构发生改变，空间构象改变导致蛋白质的生物学性质、物理化学性质发生改变，变性作用并不涉及一级结构的改变。
导致生物活性丧生，某些理化性质改变，生物化学性质变化。
6）蛋白质的呈色反应：
双缩脲反应（540nm测蛋白质）；茚三酮反应（也可测氨基酸）；酚试剂反应；考马斯亮蓝结合反应（疏水氨基酸结合）
六、蛋白质的检测和分离纯化
1）蛋白质定量测定：
凯氏定氮法（16%，易受非蛋白有机氮的干扰）；紫外法（易受具有紫外光吸收的核酸及其他有机物干扰，280nm）；Folin-酚法（Lowry法，易受其他还原物质干扰）；考马斯亮蓝法（易受非蛋白疏水化合物影响）
2）透析和超滤
3）超速离心
4）层析技术：
葡萄糖凝胶和琼脂糖凝胶，大分子不能进入凝胶孔隙，直接流出，小分子可以进入凝胶颗粒的内部，阻滞作用大，流程长，最后从层析柱中流出
5）电泳技术
第二章酶
一、酶催化的特点、命名和分类
1）酶：
细胞产生的具有催化活性的生物大分子。
除了少数具有催化活性的RNA以为，绝大多数酶都是蛋白质。
2）催化特点除了具有一般催化剂的作用特点以外，还有生物催化剂的特点：
催化效率高；高度专一性；酶活力收到严格的调节；反应条件温和；有些酶含有辅因子（辅酶、辅基、金属离子。
辅酶与酶蛋白结合比较松散，可以用物理方法除去，而辅基与酶蛋白结合紧密，不可以用物理方法除去）
3）根据酶催化的反应性质，分为氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；连接酶类
二、酶的作用机制
1）酶的活性中心（活性部位）指结合底物和将底物转化为产物的区域，包括结合部位和催化部位。
特点：
活性中心只占酶分子总体积的一小部分；活性部位是一个三维实体；诱导契合；裂隙内一般为疏水环境；底物通过较弱的次级键与酶结合
2）专一性机制：
酶的专一性指一定条件下，一种酶只催化一种或一类底物进行某种类型的化学反应。
“诱导契合学说”：
酶与底物的结合是动态的，酶分子与底物接近时，酶蛋白受底物分子诱导其构象发生有利于底物结合的改变，同时底物构象也发生改变，酶与底物互补契合进行反应。
3）高效性机制：
邻近效应和定向效应（反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应称为定向效应）；敏感键形变效应；疏水环境；酸碱催化（通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一种机制）；共价催化（亲核催化和亲电催化，在催化化学反应时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出电子或吸取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，加快反应速度。
典型的亲电中心酰基、磷酰基、羰基）；金属离子催化
三、酶活力测定
1）酶活力是指酶催化某一化学反应的能力
2）酶活力测定的基本原则：
只有初速度能反应酶的真实催化能力（底物浓度减小小于5%）；反应体系中底物浓度要大大超过酶量；要在酶的最适条件下测定酶的活力
3）酶活力的表示：
酶活力单位（一个酶活力国际单位指在最适条件下，每分钟内能催化1umol底物转化为产物的酶量）；酶比活（每毫克酶制剂中所含的酶活力单位数，纯度）；转换数（kcat，指酶被底物饱和时，每秒钟每一酶分子转化底物的分子数，催化效率）
四、酶促反应动力学
1）研究酶催化反应的速度及各种因素对反应速度的影响规律的科学。
2）酶促反应速度：
酶促反应动力学中一个基本概念，指单位时间内、单位体积中底物的减少量或底物的增加量，单位为浓度/时间
3）Vo=Vmax*S/（Km+S），Km是米氏常数，等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
特点：
Km是酶的一个特征性常数，对某一酶促反应而言，一定条件下酶具有特定的Km，所以Km是鉴别酶的一个指标；Km可用于表示酶和底物的亲和力；Km可以判断酶的最适底物；判断反应的代谢方向；Km值可以帮助判断抑制类型
4）温度不是酶的特征常数，最适温度会变化
5）ph不是常数，受多种因素影响
6）凡是能提高酶活性的物质称为激活剂
7）凡使酶活性降低或丧失，但不引起酶蛋白变性的化合物称为酶的抑制剂。
分不可逆抑制（共价键结合，分非专一性不可逆抑制和专一性不可逆作用）和可逆抑制（非共价键结合而引起酶活性降低或丧失，可用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性）。
可逆抑制分为：
竞争性抑制，Vmax不变，Km增大；非竞争性抑制，Vmax减小，Km不变；反竞争性抑制，Vmax变小，Km减小。
五、酶活力的调节
别构调节（一些代谢物与酶活性中心以外的部位可逆结合，通过使酶构象发生变化来改变酶催化活性；协同效应：
一个效应物分子与别构酶的调节部位结合后，影响第二个效应物分子与调节部位的结合速率。
S形曲线）酶的共价修饰（可逆的磷酸化和脱磷酸化）；酶原激活；同工酶（催化同一种化学反应，但酶结构和性质不同的一组酶）
第三章核酸
一、核酸的概念和组成
1）分类：
DNA、RNA（r核糖体、m信使、t转运）
2）元素组成：
P的含量相对比较稳定，DNA9.9%，RNA9.5%
3）分子组成：
磷酸、戊糖、碱基
4）重要的核苷酸衍生物：
多磷酸核苷酸（AMP-ADP-ATP）；环化核苷酸（cAMP和cGMP作为第二信使，细胞代谢调节）
二、DNA的分子结构
1）通过3’,5’-磷酸二酯键连接，5’-磷酸和3’-OH，书写方向5’到3’
2）DNA双螺旋结构模型要点：
见复习思考题
3）DNA双螺旋结构稳定因素：
碱基堆积力（垂直方向，稳定的主要作用力）；氢键（水平方向）；离子键。
4）DNA的超螺旋结构：
有助于DNA抵抗高温等干扰和DNA的包装；自然界一般都是过旋形成额外的右手螺旋，称为负超螺旋。
5）DNA的包装：
与蛋白质一起组装成复合体，DNA盘绕组蛋白核心而成，电竞侠染色质呈串珠状，其中珠状物称为核小体。
三、RNA的分子结构
1）通过3’,5’-磷酸二酯键连接
2）tRNA一级结构特点：
由70-90个核苷酸组成；含有较多的稀有碱基；3’端为CAA，可接受活化的氨基酸。
二级结构呈三叶草形。
三级结构像倒L型
3）mRNA分子结构：
含量最少，为蛋白质合成的模板，空间结构不重要，一级结构很重要。
真核生物为单顺反子，即一个mRNA分子只包含一条多肽链的信息，5有帽，3端有尾；原核生物多顺反子，一个mRNA分子往往含有几个功能上相关的蛋白质编码序列，可翻译出多种蛋白质
4）rRNA含量最多，80%左右，与蛋白质形成核糖体，是蛋白合成的场所。
原核生物有三种5S/16S/23S，真核生物四种5S/5.8S/18S/28S。
S为沉降系数。
四、核酸的理化性质
1）物理性质：
微溶于水，不溶于有机溶剂
2）两性性质，等电点
3）紫外吸收性质，最大吸收波长260nm，用于检测。
DNA如果为单链，光吸收值会明显增加
4）核酸的变性：
在某些理化因素下，核酸分子中的氢键断裂，变成单链，空间结构破坏，一级结构不变，这种变化过程称为核酸的变性。
核酸变性后，双链打开导致碱基暴露，使紫外光吸收值明显增加的现象称为增色效应（可以用来检测是否发生变性）。
DNA热变性使双螺旋结构破坏一半时所需要的温度称为DNA的熔解温度（Tm）。
影响Tm的因素：
DNA碱基组成；DNA均已向；介质中的离子强度越高，核酸越稳定。
5）核酸的复性：
变性的DNA在适宜条件下，彼此分开的互补链重新恢复成双螺旋结构。
热变性的DNA缓慢冷却也可以复性，这一过程称为退火。
减色效应。
第四章糖、脂、维生素
一、糖
1）糖类是指含有多羟基醛类或酮类的化合物。
又称为碳水化合物。
2）生理作用：
生物能量的主要来源；细胞及组织的重要组成成分；糖类可以作为生物的信息载体；糖类可以作为生理活性物质。
3）分类：
单糖、寡糖、多糖
4）单糖：
最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，属于丙糖；己糖代表是葡萄糖
5）寡糖：
2-10个单糖分子聚合，双糖最普遍包括蔗糖、乳糖、麦芽糖。
蔗糖是光合作用的产物，是碳水化合物的储藏形式，植物体内碳水化合物以蔗糖形式运输；麦芽糖是两分子葡萄糖聚合而成；乳糖一分子半乳糖和一分子葡萄糖聚合，乳汁中。
6）多糖：
通多糖指水解后只会产生单一形式单糖的多糖（淀粉、糖原、纤维素）；杂多糖指水解后产生多于一种形式的单糖或单糖衍生物的一类多糖（透明质酸）；结合糖（糖蛋白，肽聚糖）
二、脂
1）脂类是指一类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂的圣物有机分子，共同特征是以长链和稠环脂肪烃分子为母体。
2）按生物学功能分为：
储存脂类；结构脂类；活性脂类
3）生物学功能包括：
脂肪是机体的良好能源；可以作为生物体对外界的屏障，保护和防散热；脂类物质是细胞质和细胞膜的重要组分；脂肪代谢和糖代谢及氨基酸代谢密切相关；脂类广泛参与细胞间信息传递和代谢调节。
4）脂酰甘油：
是由甘油和脂肪酸构成的一类化合物，其中脂肪酸是含有一个脂肪烃链和一个末端羧基的有机羧酸。
不含双键的称为饱和脂肪酸，含有双键的称为不饱和脂肪酸。
三酰甘油由三分子脂肪酸和一分子甘油脱水缩合，三酰甘油是脂肪酸的储存和运输形式。
三酰甘油性质：
一般为无色无味的液态或固态；三酰甘油可以被酸、碱、脂肪酶等水解为甘油和脂肪酸，如果这种水解是在碱性条件下进行，得到甘油和脂肪酸的盐类，即通常所说的皂化，此类反应为皂化反应；天然油脂在空气中会自动氧化，产生游离脂肪酸，脂肪酸再断裂产生醛酮等小分子，称为酸败；高温、高压和镍存在的条件下，油脂双键发生氢化作用，提高脂肪酸饱和度，使液态油转变为固态油。
可以防止油脂酸败，便于储存和运输，但是会导致一些不饱和脂肪酸由顺式转变为反式，引发人体不良反应。
5）磷脂：
含磷酸的脂类，是构成生物膜的重要成分。
磷脂都含有沁水的头部和疏水的尾部的双亲分子。
根据分子中含醇的不同分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂。
甘油磷脂中的磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺都是生物膜的重要组成成分。
6）萜类和类固醇：
萜类是异戊二烯衍生物，成线性或环状，包括B-胡萝卜素、番茄红素、维生素A、E、K、樟脑；类固醇（甾体）是环戊烷多氢菲的烃基衍生物，动物体内的胆固醇；植物中的豆固醇；酵母中的麦角固醇等；类固醇衍生物如肾上腺皮质激素、性激素、胆汁酸、强心甙等。
7）生物膜流动镶嵌模型：
生物膜由脂质和蛋白质分子按二维排列的流体；脂双层既可以作为膜蛋白的溶剂又是渗透屏障；有的膜蛋白结合在脂双层表面，有的镶嵌其中，有点横跨脂双层，他们与膜脂分子之间存在相互作用；各种膜成分在脂双层上分布是不对称的，糖基总是分布在膜外表面。
生物膜功能：
渗透屏障；膜融合和膜泡运输；小分子跨膜运输（是否需能，分主动运输和被动运输，被动运输分简单扩散和协助扩散）；能量转换；信号传导。
三、维生素
1）是维持生物正常生命活动所必需的一类小分子微量有机物质，主要作为辅酶或辅基的组分调节机体代谢。
分水溶性和脂溶性。
2）脂溶性维生素：
A/D/E/K；水溶性维生素：
B1硫胺素/B2核黄素/B3泛酸组成CoA/B5以NAD+和NADP+形式存在/B6吡哆素/B7生物素/B11叶酸/B12钴胺素/C抗坏血酸
第五章糖类代谢
一、绝大多数生物细胞都是以葡萄糖为底物
肌糖原降解产生的1-磷酸葡萄糖不能直接进入糖酵解或磷酸戊糖途径，必须由磷酸葡萄糖变位酶转变为6-磷酸葡萄糖才能进入糖的分解代谢。
二、糖酵解
1）是一切生物体内普遍存在的葡萄糖降解途径，经过糖酵解，葡萄糖降解为丙酮酸，同时伴随少量ATP生成。
发生在细胞质中，不需要氧气，分两个阶段（10个步骤）：
吸能反应阶段和释能反应阶段，其中有3个步骤不可逆。
葡萄糖+2NAD++2ADP+2Pi——>2丙酮酸+2NADH+2H++2ATP+2H2O
2）丙酮酸的去路：
有氧条件下回生成CoA，再进入三羧酸循环彻底氧化；无氧条件下将丙酮酸和NADH进一步反应还原成乙醇或者乳酸。
3）糖酵解途径的调控：
糖酵解途径中有3步反应是不可逆的，分别有己糖激酶1、磷酸果糖激酶3和丙酮酸激酶10，因此这三种酶对酵解速度起关键调节作用。
己糖激酶受到产物6-磷酸葡萄糖的反馈抑制，ATP抑制，ADP和AMP激活；磷酸果糖激酶，是糖酵解的限速酶，是别构酶，ATP、NADH、柠檬酸和长链脂肪酸抑制，ADP和AMP激活；丙酮酸激酶受到1,6-二磷酸果糖激活，ATP、丙氨酸抑制。
4）糖酵解的生物学意义：
所有生物进行糖分解代谢的共有途径，为生物细胞活动提供能量；为其他代谢途径提供原料；糖酵解的逆反应是糖异生作用的主要途径；糖酵解是发酵工业的重要生产途径。
三、三羧酸循环
1）丙酮酸进入线粒体，有氧条件下脱羧生成乙酰辅酶，同时2分子丙酮酸产生2NADH
2）三羧酸循环：
指乙酰辅酶A先与草酰乙酸缩合形成柠檬酸，并经过一系列氧化、脱羧等反应再生成草酰乙酸的循环反应过程，由于反应的第一步反应产物柠檬酸为三羧酸，故称为三羧酸循环，简称TCA循环，也称为柠檬酸循环。
4步不可逆反应是关键调控点；两次脱羧；生成四分子还原性辅酶；生成一分子GTP。
乙酰辅酶A+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O——>2CO2+3NADH+H++FADH2+GTP+CoASH
3）生物学意义：
三羧酸循环为机体提供大量能量；为其他生物合成代谢提供原料；三羧酸循环是沟通物质代谢的枢纽；
4）三羧酸循环的调控：
三羧酸循环很多步反应都是可逆的，但由于柠檬酸的合成、a-酮戊二酸的合成和a-酮戊二酸的氧化脱羧3步反应不可逆，所以整个循环只能单向进行。
乙酰辅酶A是柠檬酸循环的直接底物，对反应促进；柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶均受到高浓度底物的激活，并受到高浓度产物的抑制；Ca2+也是三羧酸循环的重要调节物，激活3个关键酶，作为第二信使，可以出发很多反应使细胞对于APT的需求增加。
5）草酰乙酸回补途径：
丙酮酸羧化；磷酸烯醇式丙酮酸的羧化；有氨基酸生成草酰乙酸；丙酮酸羧化为苹果酸再脱氨产生草酰乙酸。
四、磷酸戊糖途径
1）6*6-磷酸核酮糖+12NADP++7H2O——>5*6-磷酸葡萄糖+6Co2+12NADPH+12H++Pi反应过程分两个阶段：
不可逆的葡萄糖氧化脱羧，生成还原力NADPH用于脂肪合成；可逆的非氧化的分子重排阶段，生成丰富的碳骨架。
2）生物学意义（不在于给细胞提供ATP）：
磷酸戊糖途径为细胞内还原反应提供还原力；NADPH在动物红细胞中能够使谷胱甘肽保持还原状态；磷酸戊糖途径为核苷酸等物质的合成提供原料；磷酸戊糖途径和其他糖代谢途径相联系。
3）调控：
受到NADPH需求对反应进行调节
五、糖异生
1）糖异生是指由非糖物质合成葡萄糖的过程，非糖物质主要指生糖氨基酸、乳酸、丙酮酸和甘油等，肝是糖异生的主要器官，饥饿时肾中也可以发生，但是其他器官不能进行糖异生
2）在线粒体（先）和细胞质（后）中共同完成。
2丙酮酸+2NADH+2H++4ATP+2GTP+6H2O——>葡萄糖+2NAD++4ADP+2GDP+6Pi
3）糖异生生物学意义：
糖异生作用可将非糖物质转变为糖；沟通糖、脂肪和蛋白质之间的代谢；动物乳酸代谢的出路
4）糖异生作用的调控：
酶的别构调节，三个关键酶丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶和果糖磷酸酯酶（ATP激活，ADP和AMP抑制，特别是果糖磷酸酯酶受AMP和2，6-二磷酸果糖强烈抑制）
第六章生物氧化
一、概述
1）生物氧化：
生物体所需要的能量大都来自糖、脂肪、蛋白质等有机物的氧化，有机分子在细胞内氧化，逐步释放能量，分解成CO2和水并释放能量的过程。
2）高能化合物：
生化反应中，在水解或集团转移反应中可释放大量自由能的化合物。
3）高能键：
能释放出大量自由能的化学键。
4）生物氧化的特点：
生物氧化是在细胞内，常温、常压和中性PH等温和条件下完成；生物氧化是由一系列酶催化，按照一定的反应顺序完成的；生物氧化所产生的能量逐步释放并储存在一些高能化合物中，这有利于能量的储存和利用，而且不会引起生物体温的突然升高，对机体有保护作用；生物氧化的实质是电子的转移；生物氧化的速度受到体内能量需求等状况的调控。
二、电子传递链
1）电子传递链：
在脱氢酶的作用下，从代谢物上脱下来的氢，经过一系列传递体，最后被传递给激活的氧分子而生产水的体系，又称为呼吸链。
根据接受氢的初始受体的不同，具有线粒体的生物细胞中，存在两条呼吸链：
NADH至O2和FADH2至O2。
第一条链是经复合体Ⅰ到辅酶Q到Ⅲ到细胞色素C到Ⅳ，泵出10个质子；第二条链是经复合体Ⅱ到辅酶Q到Ⅲ到细胞色素C到Ⅳ，泵出6个质子。
2）复合体Ⅰ作用一电子从NADH传递给辅酶Q，作用二是作为“质子泵”将4个H+从线粒体内膜内侧泵到膜间隙。
3）辅酶Q是小分子，呈脂溶性，可以在线粒体内膜双层中自由扩散，是一个非常活跃的流动电子载体，也是线粒体电子传递链中唯一的非蛋白组分。
4）复合体Ⅲ也是一个质子泵，每传递一对电子，向线粒体膜间隙泵出4个质子。
5）复合体Ⅳ又称细胞色素c氧化酶，它可以催化还原型的Cytc氧化，将释放的电子交给氧，将1分子O2还原成2分子水需要4个电子。
同时作为质子泵，每传递一对电子向膜间隙泵出2个质子。
三、氧化磷酸化
1）氧化磷酸化：
电子传递过程中释放的能量推动质子从基质转移到膜间隙，形成质子电化学梯度，当质子从ATP合酶的质子通道流回基质时，释放的能量驱动ADP磷酸化生成ATP，这个与电子传递偶联的磷酸化过程称为氧化磷酸化。
（磷酸化有多途径：
氧化磷酸化、光合磷酸化、底物水平磷酸化）
2）P/O比：
每消耗1mol氧原子还原成水时需要消耗的无机磷摩尔数，而ADP生成ATP时消耗的无机磷的摩尔数就是生成ATP的摩尔数，所以P/O比实际就是每传递2个电子所生成的ATP数目。
合成1ATP需要4个质子，NADH的P/O比是2.5，FADH2的P/O比是1.5。
3）氧化磷酸化机制：
化学渗透学说要点电子传递过程中形成质子浓度梯度和跨膜电位差，就形成了质子驱动力；
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