蛋白质分解代谢习题答案.docx
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蛋白质分解代谢习题答案
第七章蛋白质分解代谢习题
问答题
1.试述氨的来源和去路。
1．来源：
氨基酸脱氨基作用（体内氨的主要来源）;肠道吸收的氨（血氨的主要来源）,由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。
去路：
合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。
2.试述尿素的合成过程。
2．尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四：
（1）氨基甲酰磷酸的合成。
（2）瓜氨酸的生成；氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。
（3）精氨酸的生成：
瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。
（4）精氨酸水解成尿素。
3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。
3.谷氨酰胺生成的意义：
（1）防止氨的浓度过高。
（2）减少对神经细胞的损害。
（3）便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。
分解意义；利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。
它不仅是氨的解毒形式,也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。
4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷（肝昏迷）?
4．血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。
α-酮酸的代谢去路。
5.α-酮酸有三条代谢途径：
（1）合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。
（2）转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。
（3）氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。
6.试述半胱氨酸在体内能转变成哪些物质。
6．半胱氨酸可转变成胱氨酸;参与巯基酶的组成;参与谷胱甘肽的组成和维持其活性;转变成为牛磺酸,与游离胆汁酸结合成结合胆汁酸;转变成PAPS,提供硫酸根参与生物转化。
7.何谓葡萄糖-丙氨酸循环？
有何生理意义?
7．是NH3运输形式之一,肌肉中的氨基酸经转氮基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液运至肝脏,再经联合脱氨基作用，释放出NH3，用于合成尿素。
转氨后生成的丙酮酸可经糖异生作用转变为葡萄糖。
葡萄糖由血液运到肌肉组织，沿糖分解代谢途径生成丙酮酸，然后再接受氨变为丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉与肝脏之间进行氨的转运，故将这一途径成为丙氨酸-葡萄糖循环。
通过此循环,既使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝,同时,肝又为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖,因此具有重要的意义。
8.简述天冬氨酸参与体内哪些代谢反应?
8.天冬氨酸是组成蛋白质的成分之一, 除了它本身进行的分解代谢产生CO2和H20外,它还参与体内重要的代谢反应,如:
（1）合成尿素；
（2）合成脂类；（3）合成糖；（4）合成嘧啶；（5）合成嘌呤；（6）合成天冬酰胺；（7）参与嘌呤核苷酸循环；（8）参与苹果酸循环等。
9.简述氨基酸、糖及脂肪在代谢上的联系。
9．氨基酸、糖和脂肪在代谢过程中的密切联系是通过它们之间的共同中间代谢产物,如丙酮酸,乙酰CoA,磷酸丙糖,草酰乙酸及α‐酮戊二酸等互相沟通的。
氨基酸-糖在代谢上的联系：
生糖氨基酸脱氨后生成的α‐酮酸可转变成糖,糖分解代谢的中间产物如丙酮酸α‐酮戊二酸,草酰乙酸经氨基化分别生成丙氨酸,谷氨酸及天冬氨酸等非必需氨基酸。
氨基酸-脂肪在代谢上的联系：
生糖生酮氨基酸在代谢过程中均能转变为乙酰CoA，用于合成脂肪酸。
生糖氨基酸代谢还可提供甘油部分,进而合成脂肪;脂肪分子中的甘油可转变成磷酸丙酮,一方面经糖异生转变为糖,另一方面进一步代谢产生α‐酮酸，经氨基化合成非必需氨基酸。
脂肪酸β-氧化产生的乙酰CoA虽可进入三羧酸循环生成α‐酮酸，再转变成相应的氨基酸,但需消耗三羧酸循环的成分才能实现。
糖-脂肪在代谢上的联系：
糖在体内极易转变成脂肪,糖氧化分解生成的磷酸二羟丙酮加氢还原为α‐磷酸甘油,所产生的乙酰CoA是合成脂肪酸的原料,二者再进一步合成脂肪。
脂肪分解为甘油和脂肪酸,甘油进行糖异生转变成糖,而脂肪酸能直接变为糖。
10.简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2和H2O的主要代谢过程。
第八章核苷酸代谢
1．试述嘌呤及嘧啶核苷酸从头合成途径的特点。
嘌呤核苷酸从头合成包括以下三个特点：
①两种嘌呤核苷酸来自同一中间物—IMP。
②在磷酸核糖基础上合成嘌呤环，先合成小环，再大环。
③由IMP→ATP的分支途径的关键反应IMP→AMP由GTP供能；而GTP合成的关键反应XMP→GMP则由ATP供能；两者相互促进，保证平衡。
嘧啶核苷酸从头合成有以下特点：
①UTP与CTP的合成是先后关系：
UTP合成之后，利用UTP合成CTP，无分支，而另外一种嘧啶核苷酸，TTP的合成与UTP（或CTP）的合成形成分支。
②先合成嘧啶环，再接上磷酸核糖。
两类核苷酸从头合成的共同特点如下：
①所有合成反应均在胞浆进行；②各步反应多是不可逆反应；③消耗大量ATP；④均以简单化合物为合成原料；⑤均需叶酸参与（提供一碳单位）；⑥均需PRPP。
2．简述脱氧核苷酸的生成及其调节。
（1）几种主要的dNDP（N指A、U、G或C）由相应的NDP在还原酶催化下直接还原而来，dNDP再由激酶催化进而生成dNTP。
（2）dTTP（即TTP）的主要生成途径是：
CDP→dCDP→dCMP→dTMP（TMP）→TDP→TTP
（3）脱氧核苷酸合成的调节，主要是通过对核糖核苷酸还原酶的活性的调节来完成的：
①该酶是一种别构酶，活性形式是异二聚体（B1B2），需辅酶NADPH+H+；具活性在DNA合成旺盛的细胞中高。
②各种dNTP对核糖核苷酸还原酶有不同的激活或抑制效应（属别构调节）。
3．试比较两种氨甲酰磷酸合成酶的异同。
两种氨甲酰磷酸合成酶的异同
两种氨甲酰磷酸合成酶的比较
氨甲酰合成酶Ⅰ
氨甲酰合成酶Ⅱ
分布
线粒体（肝）
胞液（所有细胞）
氮源
氨
谷氨酰胺
变构激活剂
N-乙酰谷氨酸
无
反馈抑制剂
无
UMP（哺乳动物）
功能
尿素合成
嘧啶合成
说明：
①Ⅰ型酶仅存在于肝细胞线粒体中，其作用是合成尿素，因而是细胞高度分化的象征；而Ⅱ型酶在所有细胞的胞浆中都有，其作用是为细胞合成（复制）DNA提供原料（各种dNTP），因而它是细胞分裂旺盛的标志。
②Ⅱ型酶是别构酶，参与尿素循环的调节，而Ⅱ型酶不是变构酶。
4．论述核苷酸在体内的生理功能。
核苷酸在体内的生理功能多种多样：
（1）最主要的功能是作为核酸（DNA+RNA）合成的原料。
各种NTP是RNA合成的原料，而各种dNTP则是DNA合成所必需。
（2）用作体内的能量利用形式。
最突出的是ATP作为各种细胞的“能量货币），而GTP、UTP、CTP也可以分别在蛋白质合成，糖原合成、磷脂合成中提供能量。
（3）参与代谢和生理调节。
如cAMP、cGMP是细胞膜受体结合许多激至少后在胞内产生的通用信号（次级信号）形式，称作第二信使9相应的激素称作第一信使）。
此外，某些核苷酸，如ATP、ADP等，还是非常有效的别构效应物，参与糖、脂等代谢的调节。
（4）组成的辅酶：
如NAD+、FAD、CoA等，均含有AMP部分。
（5）参与形成活化中间代谢物：
如UDP-葡萄糖是合成糖原、糖蛋白的活性原料；CDP-二脂酰甘油参与磷脂合成；SAM提供活化的甲基。
第九章物质代谢的联系与调节
1．试述乙酰CoA在代谢中的作用。
2．试比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。
3．试述草酰乙酸在代谢中的作用。
4．试讨论cAMP在变构调节和化学修饰调节中的作用。
5．简述丙酮酸在代谢中的作用。
1．乙酰CoA是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同中间产物，其来源去路体现了乙酰CoA在代谢中的作用。
来源：
脂酸β氧化，糖的有氧氧化，酮体作用，成酮氨基酸分解，甘油分解，乳酸分解。
去路：
进入三羧酸循环彻底氧化分解，合成脂酸，合成酮体，合成胆固醇，合成神经递质乙酰胆碱
2．相同点：
均属细胞水平调节，均对关键酶进行快速调节。
不同点：
变构剂通过非共价键与变构的调节亚基（或部位）可逆结合改变酶构象从而改变酶活性进行调节，不消耗ATP，无放大效应。
化学修饰调节是参与化学修饰的酶在另一种酶催化下共价连接一个小分子化合物或去除一个小分子化合物，改变酶结构从而改变酶构象调节酶活性。
磷酸化与去磷酸化为常见化学修饰，消耗ATP，酶催化酶具放大效应。
3．草酰乙酸是三羧酸循环重要的是间产物。
它可来自苹果酸的脱氢；丙酮酸的羧化；末冬氨酸脱氨基作用。
去路为：
与乙酰CoA缩合为柠檬酸；有羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸；氨基化为天冬氨酸。
4．cAMP是细胞信号传递中的第二信使，在变构调节中可作为变构剂与蛋白激酶A（PKA）的调节亚基非共价结合使之与催化亚基解聚而活化，调节亚基失去cAMP后与催化亚基聚合而失活，故cAMP可通过变构调节调节PKA活性。
cAMP也参与酶的化学修饰。
CAMP在磷酸二酯酸催化下转变为AMP后可与多种蛋白质进行腺苷化的化学修饰调节。
5．丙酮酸是糖、脂及氨枯酸代谢共同中间产物，参与糖、脂、氨基酸代谢。
丙酮酸可来自：
糖酵解及糖有氧氧化，乳酸氧化，脂及中甘油的氧化，丙氨酸胶氨基作用，色氨酸、丝氨酸等分解。
丙酮酸去路有：
可异生为糖，还原为乳酸，羧化为草酰乙酸，氧化脱羧为乙酰COA，转变为磷酸二羟丙酮参与脂肪中甘油合成，氨基化为丙氨酸，可作为丝氨酸等合成的碳骨架。
DNA的生物合成复习题
1．简述分子生物学的中心法则。
2．简述基因表达。
3．简述反转录现象的机制。
4．试述几种原核生物DNA聚合酶的区别。
5．筒述两种DNA拓扑异构酶的作用。
6．试述切除修复的机制。
7．简述重组修复。
1．1958年由DNA双螺旋的发现人之一Crick，在总结了从DNA到蛋白质的遗传信息流动方向后提出了分子生物学的中心法则。
中心法则认为：
遗传信息流动的方向是从DNA到RNA再到蛋白质。
流动包括三个过程：
（1）DNA的自我复制；
（2）以DNA为模板转录出RNA；（3）以RNA为模板合成出蛋白质。
中心法则代表了大多数生物遗传信息贮存和表达的规律。
2．通过遗传信息的传递，在细胞内合成出具有功能意义的各种蛋白质的过程叫基因表达，即从DNA通过转录和翻译，合成出蛋白质。
3．1970年，随着逆转录酶的发现，Temin阐明了逆转录现象的机制。
这就是：
除了DNA可处于遗传的中心地位外，在RNA病毒等生物中，RNA也可以处于中心地位。
RNA作为遗传信息的贮存者之一，它可以通过逆转录酶的作用，使RNA逆转录为DNA，然后再从DNA到RNA再到蛋白质的遗传信息流动。
4．原核生物中至今为止已知的DNA聚合酶有三种，三种酶存在以下差别：
（1）含量不同：
按每个细胞的分子数目比，polⅠ、Ⅱ、Ⅲ的比例为400：
40：
20。
（2）功能不同：
PolⅢ主要起复制功能。
PolⅠ主要对复制的错误进行校读和复制修复过程中出现的空隙进行填补。
polⅡ在polⅢ、Ⅰ不存在情况下才起作用。
（3）核酸外切酶作用方向不同。
polⅠ、Ⅲ都有两种方向性的外切酶活性。
polⅡ只有3’→5’外切酶活性。
5．拓扑是指物体或图像作弹性移位而保持物体原有的位置。
DNA解链时，旋转达每秒100次，造成DNA分子打结、缠绕和连环现象。
拓扑异构酶可切开DNA链，使DNA解链时不至于打结，随后将链连接。
有两种拓扑异构酶对DNA分子的作用都是既能水解又能连接磷酸二酯键。
不同的是：
拓扑异构酶I作用不需ATP，它切断DNA双链中的一股，使DNA解链解旋中不致打结，适当时候又把切口封闭，使DNA变为松弛状态。
拓扑异构酶Ⅱ在无ATP时，切断处于超螺旋状态的DNA分子双链的某一部位，使超螺旋松弛。
在利用ATP时，松弛状态的DNA又进入负超螺旋状态，断端被酶连接上。
母链DNA和新合成的DNA链相互缠绕、打结、连环时，均要拓扑异构酶Ⅱ作用。
6．在原核生物的切除修复中,首先由UvrA和UvrB识别和结合DNA损伤的部位。
之后，UvrC取代UvrA结合DNA损伤的部位并UvrB存在的情况下切除DNA损伤的片段。
随后，DNA-polI补上大的缺口。
最后由DNA连接酶催化3’-OH与5’-p缺口形成磷酸二酯键，完成修复过程。
7．当DNA分子的损伤面积较大，还来不及修复完善就进行复制时，损伤部位因无模板指引，复制出来的新于链会出现缺口。
这时，重组蛋白可将另一股健康母链的相应部位转移至缺口处，以填补缺口；而健康母链由此出现的缺口，可以互补的健康母链作模板再复制，使健康链完全复原。
RNA的生物合成（转录）复习题
1．试述复制和转录的异同点。
2．试述大肠杆菌RNA聚合酶的亚基组成及功能。
3．简述真核生物三种RNA聚合酶各自的功能。
4．试述原核生物转录的起始过程。
5．简述原核生物转录终止的方式。
6．试述原核生物与真核生物转录终止的区别。
7．试述真核生物mRNA的首尾修饰和剪接。
一、填空题
1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位
氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
、。
13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。
18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。
这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19．盐析作用是指；盐溶作用是指。
20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题
1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）
A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸
2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）
A、GluB、LysC、SerD、Asn
3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（α-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）
A、1/2（2.17+9.04）B、1/2（2.17+12.48）
C、1/2（9.04+12,48）D、1/3（2.17+9。
04+12。
48）
4．谷氨酸的Pk1=2.19（α-COOH）、pk2=9.67（α-NH3）、pk3=4.25（γ-COOH）pl=（）
A、1/2（2.19+9。
67）B、1/2（9.67+4.25）
C、1/2（2.19+4.25）D、1/3（2.17+9.04+9.67）
5．氨基酸不具有的化学反应是（）
A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应
6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的Rf值之间关系应为：
（）
A、F＞A＞TB、F＞T＞AC、A＞F＞TD、T＞A＞F
7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）
A、25%B、50%C、80%D、100%
8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）
A、2，4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯
9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向，如α-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19
10．下列叙述中哪项有误（）
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Cα碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）
A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小
12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）
A、尿素（脲）B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵
13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）
A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）
B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变
14．下列因素中主要影响蛋白质α-螺旋形成的是（）
A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在
15．蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）
A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键
16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）
A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构
B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物
体系中，它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链
在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的
17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）
A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键
20．引起蛋白质变性原因主要是（）
A、三维结构破坏B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏D、亚基的解聚
21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）
A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白
22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）
A、SDS-PAGE法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤（分子筛）法
23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（）
A、丝氨酸B、苏氨酸C、半胱氨酸D、赖氨酸
26．关于二级结构叙述哪一项不正确（）
A、右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大，不稳定；
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；
D、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
27．根据下表选出正确答案：
样品液中蛋白质的组分
蛋白质的pI
蛋白质分子量MW（KD）
A
40
B
30
C
60
D
80
①pH8.6条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（）；
②SephadexG100柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（）。
28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（）
A、碱性氨基酸残基B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基
29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）
A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键
30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4）其主要作用是（）
A、促进双缩脲反应B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀D、保持反应物颜色的稳定
31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（）
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态
B、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V）可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析
三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）
1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）
2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。
（）
3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。
（）
4．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。
（）
5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。
（）
6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
（）
7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。
（）
8．胰岛素分子中含有A7-S-S-B7，A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。
（）
9．β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。
（）
10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。
（）
11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）
12．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。
（）
13．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。
（）
14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同
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