第五章细胞质摘要.docx
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第五章细胞质摘要
第五章细胞质（摘要）
第一节细胞质的组成
一、细胞器
所有的真核细胞都有一套由内膜包围的细胞器，细胞内膜不仅使细胞分隔成各种不同的区室，而且大大增加了细胞内膜结构的表面积。
许多重要的生化反应都是在细胞内膜上进行的，各种细胞器的内膜都有各自的特点，进行着不同的生化反应。
因此真核细胞中各种生化反应能在不同细胞器上进行，使不同代谢过程既相互联系又互不干扰，充分发挥各自在生命活动中的特殊作用。
细胞内主要的细胞器有内质网、高尔基体、溶酶体、过氧化物酶体、线粒体和内体等。
二、细胞质骨架
三、细胞质内含物
四、细胞质基质
什么是细胞质基质，目前还没有统一的定义。
从形态学的角度来说，细胞中除去显微镜下可以分辨的有形成分（包括细胞器、细胞核和细胞骨架等）外，其余的无定形结构即为细胞质基质。
从实验细胞学和生物化学的角度讲，用差速离心方法分离细胞匀浆中的组分，除去细胞核和各种细胞器后剩下的胶状物质即为细胞质基质，生化学家称其为胞质溶胶（cytosol），胞质溶胶中除了可溶性基质成分外，还包括细胞骨架等成分。
（一）细胞质基质的化学成分
（二）细胞质基质的物理特性
（三）细胞质基质的功能
细胞质基质是细胞的内环境，各种细胞结构都位于其中，基质的理化特性对细胞结构的完整性和功能活动是非常重要的。
细胞与细胞外环境、细胞质与细胞核以及细胞器与细胞器之间的物质交换、能量和信息传递都要通过细胞质基质来进行，许多重要的中间代谢也发生在细胞质基质中。
因此，细胞质基质在细胞的生命活动中起着重要的作用。
五、细胞质基质与细胞有形成分的关系
细胞质基质不是一个独立的体系，它在空间位置上和功能上都与细胞骨架和细胞器密切地联系在一起，组成一个整体。
细胞质基质的化学成分是不断在变化的，它与细胞核以及各种细胞器不断地进行着物质交换。
细胞质基质与细胞质骨架有着密切的关系。
细胞质骨架纤维在细胞质基质中形成一个空间网络，两者共同组成一个高度有序的体系，各种细胞器则有机地定位于这个网络体系中。
第二节核糖体
一、核糖体的结构与成分
二、核糖体与蛋白质生物合成
根据生物学中心法则，DNA上的遗传信息通过转录传递给RNA，RNA分子中由核苷酸组成的遗传信息再通过翻译成为由氨基酸组成的蛋白质。
遗传信息的翻译也就是蛋白质的生物合成，它是一个高度特异的分子间相互作用的化学反应过程。
在一个哺乳动物细胞内平均每秒钟能合成100多万个肽键，这需要RNA分子和一些辅助因子的参与。
如果这些反应在细胞的游离组分中进行，那么蛋白质的合成效率就很低，因为合成过程中所需的各种分子之间随机碰撞的概率很低。
核糖体为蛋白质的生物合成提供了一个理想的场所，它像一种蛋白质的装配机器使蛋白质的生物合成过程高效有序地进行。
核糖体这一特殊结构使编码遗传信息的mRNA、携带氨基酸的tRNA分子和其它众多因子集中在一个较局限的空间里，能快速有序地完成蛋白质合成的各种反应。
（一）蛋白质合成中三类RNA的作用
在蛋白的生物合成过程中，三类RNA（mRNA、tRNA和rRNA）发挥了重要的作用。
mRNA带有从基因转录而来的遗传信息，在蛋白质合成中作为模板，以其核苷酸序列来决定蛋白质的氨基酸序列；tRNA在蛋白质合成中是一种衔接分子，可携带氨基酸按模板的指令进入正确的位置；rRNA与一些蛋白质组成核糖体，是蛋白质合成的装配场所。
1、蛋白质合成的模板—mRNA
2、蛋白质合成的衔接分子―tRNA
3、蛋白质合成机器核糖体中的关键分子―rRNA核糖体是一种复合体，其三分之二是rRNA、三分之一是蛋白质。
2000年结构生物学研究的一个重大成果是确定了核糖体大小亚基的三维结构，研究结果表明rRNA在核糖体的结构与功能中起着关键作用。
是rRNA折叠成精确的三维结构决定了核糖体的形状，是rRNA决定了tRNA在mRNA上的定位，也是rRNA对形成肽键共价结合的催化活性起着决定性作用。
核糖体蛋白质在核糖体的结构与功能中并不起关键作用，它们一般位于核糖体的表面，充填于rRNA支架的间隙中。
核糖体蛋白质的主要作用是稳定核心，在催化蛋白质合成过程中协助rRNA产生构型变化。
核糖体上有多种结合位点，主要有
（1）mRNA结合位点，位于核糖体小亚基上；
（2）tRNA结合位点，包括氨基酰-tRNA结合位点（A位点），肽酰-tRNA结合位点（P位点）以及即将释放的tRNA结合位点（E位点）；（3）肽酰转移酶催化位点；（4）其它蛋白质合成相关因子的结合位点。
核糖体上的各种结合位点，包括mRNA结合位点和三个tRNA结合位点等，都是由rRNA分子构成的。
核糖体中最重要的活性部位肽酰转移酶催化位点也巳被证明是由rRNA负责的，它是大亚基中的23SrRNA，可见这种rRNA是一种核酶（ribozyme），具有催化转肽反应的功能。
（二）蛋白质的生物合成过程
蛋白质的生物合成过程可以分成几个阶段：
1、氨基酸的活化及与特异tRNA连接；2、蛋白质合成的起始；3、蛋白质合成的延长；4、蛋白质合成的终止。
后面三个阶段，即蛋白质合成的起始、延长和终止，也称为核糖体循环（ribosomecycle），因为有关的生化反应都在核糖体上进行。
在细胞内蛋白质合成过程中，一条mRNA分子上可结合多个核糖体，同时进行多条多肽链的合成。
在前一个核糖体刚翻译足够长的密码子而让出空位时，第二个核糖体就会结合上去，差不多mRNA上每80个核苷酸就可有一个核糖体结合。
因此在翻译中的mRNA分子上常常有多个核糖体结合，形成一串核糖体，称为多核糖体（polyribosome或polisome）。
这种方式使翻译速度加快，提高mRNA利用率，在一定时间内合成更多的蛋白质分子。
第三节内质网
一、内质网的形态与特性
（一）糙面内质网
（二）光面内质网
（三）微粒体
糙面内质网和光面内质网可用物理方法分离。
将组织或细胞匀浆后，其内质网可断裂成许多直径约100nm的小泡，称为微粒体（microsome）。
来自糙面内质网的微粒体，其外表面有核糖体附着，称糙面微粒体。
由于核糖体总是位于微粒体的外表面，说明微粒体内部相当于内质网腔。
在匀浆中还有些微粒体表面没有核糖体附着，称光面微粒体。
光面微粒体一部分来自光面内质网，一部分可能来自细胞膜、高尔基体或其他细胞器的碎片，因此光面内质网的成分比较复杂。
但在肝细胞中光面内质网丰富，肝匀浆中多数光面微粒体来自光面内质网。
由于糙面微粒体含有大量核糖体，因此比光面微粒体密度高，可用蔗糖密度梯度离心方法将两者分离。
分离的微粒体保持着内质网的功能，特别是糙面微粒体，在结构上与糙面内质网以相同的方式封闭，可以在体外进行各种实验，有关糙面内质网功能的资料大部分来自糙面微粒体的体外实验结果。
二、糙面内质网的功能
糙面内质网在细胞生物合成功能中起着重要作用。
位于内质网、高尔基体、溶酶体和细胞膜中的膜蛋白和膜脂是由糙面内质网合成的；位于线粒体和过氧化物酶体的膜脂也是由糙面内质网提供的；另外，由糙面内质网合成的蛋白质还不断地输送到高尔基体，并在那里进一步分选和运输到溶酶体或分泌到细胞外。
（一）糙面内质网与蛋白质合成
在糙面内质网中合成的蛋白质主要有三类：
（1）膜蛋白，在蛋白质合成过程中插入内质网膜成为跨膜蛋白，并进一步通过小泡运输把膜蛋白运送到高尔基体、溶酶体和细胞膜。
因此，细胞膜上的各种膜蛋白如膜抗原、膜受体以及内质网、高尔基体和溶酶体上的膜蛋白都是在糙面内质网合成并源源不断地供应的；
（2）分泌蛋白，合成后游离于内质网腔内，并通过运输小泡运送到高尔基体，在那里加工修饰后进一步运送到细胞表面，最后经胞吐作用分泌到细胞外。
细胞外基质的蛋白质、各种肽类激素、消化腺分泌的酶、浆细胞分泌的抗体等都是由糙面内质网合成的分泌蛋白；
（3）细胞器驻留蛋白，驻留在内质网、高尔基体和溶酶体的蛋白质也都是在糙面内质网合成的。
（二）糙面内质网与蛋白质糖基化
在糙面内质网中，蛋白质的糖基化不是通过把糖基一个一个地加到多肽链上形成的，而是通过一种寡多糖供体把整个寡多糖链转移到多肽链上。
在糙面内质网膜上有一种带有高能键的特殊脂质分子多萜醇（dolichol），它通过焦磷酸键与寡多糖相连。
多萜醇具有高度疏水性，分子相当长，它的22个5碳单位是脂双层厚度的3倍，从而牢固地嵌在内质网膜中，与其相连的寡多糖也被固定在内质网膜上。
与多萜醇相连的寡多糖是在细胞质基质中形成的，各种单糖先在细胞质基质中形成核苷酸-单糖中间体而被活化，这些中间体依次将单糖一个一个地加到多萜醇分子上。
与焦磷酸多萜醇相连的寡多糖在内质网的细胞质基质面形成后，整个分子会从基质面翻转到内质网腔面。
寡多糖从多萜醇供体转移到多肽链的天冬酰氨残基上是在内质网腔面进行的，催化这一过程的酶是一种活性部位暴露在内质网腔面的膜结合寡多糖转移酶（oligosaccharyltransferase）。
在蛋白质合成过程中，当多肽链上的天冬酰氨残基露出内质网腔面时，这种酶就以一步反应方式将寡多糖从多萜醇转移到天冬酰氨残基上。
由多萜醇提供的寡多糖有2个分子N-乙酰氨基葡萄糖、9个分子甘露糖和3个分子葡萄糖，与糖蛋白中的寡多糖有较大的差别，即其中葡萄糖和部分甘露糖是多余的，并缺少另外一些糖，因此需要修饰和改建。
初步的修饰在糙面内质网中进行，把3个葡萄糖和1个甘露糖分子切除，进一步的修饰和改建则在高尔基体中进行。
（三）糙面内质网与蛋白质的折叠和组装
多肽链在糙面内质网合成后，必须经过正确的折叠和组装后才能成为有功能的蛋白质，那些没有正确折叠或未能装配成寡聚体的蛋白质亚基，则被运送到细胞质基质被蛋白酶降解。
内质网腔内的一些驻留蛋白如蛋白二硫键异构酶（proteindisulfideisomerase,简称PDI）、结合蛋白（bindingprotein,简称Bip）、钙联蛋白（calnexin）和钙网蛋白（calreticulin）等参与了蛋白质的折叠过程。
这些蛋白质能特异地识别新生肽链或部分折叠的肽链并与之结合，帮助这些多肽链进行正确的折叠和装配，但其本身并不参与最终产物的形成，只起伴侣作用，因此又称伴侣蛋白（chaperoneproteins），它们大部分属于热休克蛋白（heatshockproteins家族。
蛋白二硫键异构酶催化游离-SH基团氧化成二硫键，使多肽链中半胱氨酸残基之间形成二硫键而产生折叠。
这种二硫键的形成需要一个非还原性的环境，内质网腔内的氧化还原状态正好是趋向于氧化状态，其中谷胱甘肽与氧化型谷胱甘肽之比远高于细胞质基质，这种环境中容易形成二硫键，因此暴露在内质网腔面的蛋白质中的半胱氨酸都是形成二硫键的。
而细胞质基质内是一种还原性的环境，使位于内质网细胞质基质面的半胱氨酸之间不形成二硫键。
正确折叠的蛋白质，把疏水的氨基酸序列装配在蛋白质内部。
而没有折叠或不正确折叠的蛋白质往往把疏水氨基酸序列暴露在外面，从而容易发生聚集。
Bip能识别不正确折叠的蛋白质或没有组装好的蛋白质亚基，它与暴露在外面的疏水氨基酸序列结合，帮助多肽链正常折叠，防止蛋白质聚集。
在新生肽链合成过程中，Bip会结合到刚露出内质网腔面的还没有折叠的肽链上，这有助于把肽链拉到内质网腔内。
钙联蛋白和钙网蛋白都是在内质网膜上的钙结合蛋白，它们都需要Ca2+激活。
与其他伴侣蛋白一样，其功能是防止不正确折叠的蛋白质产生不可逆的聚集。
它们能识别含有单个末端葡萄糖的N-连接寡多糖，因此当内质网中不正确折叠蛋白质上寡多糖末端三个葡萄糖分子被葡萄糖苷酶切去两个后即可与它们结合，等到最后一个葡萄糖被切去时，钙联蛋白或钙网蛋白与蛋白质解离。
解离后，蛋白质如能正确折叠，则可离开内质网被运送到高尔基体。
如果蛋白质仍然不能正确折叠，内质网中的葡萄糖基转移酶可把一个葡萄糖分子再加到与这个不正确折叠蛋白质连接的寡多糖上，从而再次与钙联蛋白或钙网蛋白结合。
因此一个不正确折叠的蛋白质不断地进行着去除葡萄糖分子（由葡萄糖苷酶催化）和加入葡萄糖分子（由葡萄糖基转移酶催化）的循环，从而维持与钙联蛋白或钙网蛋白的亲和力，直到蛋白质完全正确折叠为止。
尽管在伴侣蛋白的帮助下，新生多肽链可获得正确的折叠，一些不正确折叠的蛋白质会得到纠正而达到正确折叠，但是仍有许多蛋白质（有些蛋白质可达80%）不能得到适当的折叠或装配成寡聚体状态。
这些蛋白质被输送到细胞质基质，在那里先被去糖基化，即在酶的作用下去除寡多糖，然后多肽链被蛋白酶降解。
（四）糙面内质网与膜脂合成
细胞膜和细胞内膜中的膜脂，包括磷脂和胆固醇，绝大部分是由糙面内质网合成的。
膜脂中的磷脂有磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸和磷脂酰肌醇等，其中以磷脂酰胆碱最普遍。
磷脂酰胆碱由脂肪酸、甘油和胆碱三部分组成，其合成过程分三步进行，每一步反应都由酶催化，这些酶的活性部位位于内质网的细胞质基质面，合成所需的原料也从细胞质基质中获取。
第一步反应是在乙酰转移酶作用下，使2个分子脂肪酰辅酶A与甘油磷酸结合形成磷脂酸，磷脂酸不溶于水，直接插入脂双层的细胞质基质一侧；第二步反应是在磷酸酶作用下，磷脂酸变成甘油二酯；第三部反应由胆碱磷酸转移酶催化，CDP-胆碱与甘油二酯反应形成磷脂酰胆碱。
其他磷脂如磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸和磷脂酰肌醇也是以类似的方式合成的。
新合成的磷脂分子都位于内质网膜脂双层的细胞质基质面，如果合成后不转移到脂双层的内质网腔面，将使内质网膜变成脂单层。
实际上在内质网中脂双层是不断达到平衡的，这些平衡是由磷脂转运子（phospholipidtranslocator）来介导的。
内质网中的磷脂转运子是搅杂酶（scramblase），它没有磷脂特异性，能使各种类型的磷脂在内质网膜脂双层两侧达到平衡。
在细胞中除了搅杂酶外，还有另一种磷脂转运子，称翻转酶（flippase），它有磷脂特异性，能特异地把含有游离氨基的磷脂（磷脂酰丝氨酸和磷脂酰乙醇胺）从细胞膜的胞外侧翻转到胞内侧，从而使细胞膜的磷脂具有高度的不对称性。
糙面内质网合成的膜脂通过小泡运输转运到高尔基体、溶酶体和细胞膜，又可通过胞吞作用从细胞膜转运到内体，但是线粒体和过氧化物酶体的膜脂是通过另一种机制来转运的。
膜脂从糙面内质网到线粒体和过氧化物酶体的运输不是通过运输小泡进行的，而是靠一种磷脂交换蛋白（phospholipidexchangeprotein）来完成的。
磷脂交换蛋白是存在于细胞质基质的一类载体蛋白，每一种磷脂交换蛋白只识别一种类型的磷脂，它从一种膜的脂双层中抽取一个磷脂分子，埋入其磷脂结合部位，当它碰到另一种膜时就把磷脂分子插入其中。
磷脂酰胆碱是完整地从糙面内质网输入到线粒体的，而磷脂酰丝氨酸输入到线粒体后则通过脱羧成为磷脂酰乙醇胺。
磷脂交换蛋白的作用是随机的，在膜间的交换取决于膜中磷脂的多少。
由于磷脂在糙面内质网中合成，内质网膜中的磷脂多于线粒体和过氧化物酶体，交换的结果总是从前者向后者转运。
三、光面内质网的功能
光面内质网与糙面内质网不同，功能比较复杂。
各种细胞的光面内质网在形态上相似，但其化学组成和酶的种类不同，因此具有不同的功能。
即使在同一种细胞中，光面内质网也可能有多种功能。
（一）光面内质网与类固醇激素的生成
（二）光面内质网与脂类代谢
（三）光面内质网与糖原代谢
（四）光面内质网与钙的贮存和释放
（五）光面内质网与解毒作用
第四节高尔基体
一、高尔基体的形态与特性
高尔基体的主体部分由多层扁平膜囊（saccules）组成，扁平膜囊是一种由膜包围的扁平囊状结构，囊腔中央较窄，周边较宽。
由3-10层扁平膜囊平行排列在一起形成一个扁平膜囊堆（stackofsaccules），每层膜囊之间的距离为15-30nm。
整个高尔基体由若干个扁平膜囊堆组成，膜囊堆之间由膜性管道连在一起组成一个整体，可呈弓形、半球形和球形等多种形状。
高尔基体常位于靠近细胞核的部位并与中心体为邻。
在一些细胞中（包括大多数植物细胞），高尔基体膜囊堆呈分散形式存在于细胞质中。
高尔基体是一种有极性的细胞器，它有两个不同的面，与细胞中蛋白质合成和分泌途径的方向有关。
蛋白质从内质网运入高尔基体的一面称顺面（cisface），又称进面（entryface）或生成面（formingface）；蛋白质在高尔基体中经加工修饰后形成分泌小泡出去的一面称反面（transface），又称出面（exitface）或分泌面（secretingface）。
从顺面到反面，高尔基体由一系列结构、成分和功能不同的，但又相互密切相关的部分组成，一般分成以下五部分：
1、顺面管网结构（cisGolginetwork,简称CGN）位于高尔基体顺面最外侧，呈吻合管网状，在膜囊横切面上可见许多小的穿孔。
CGN的细胞化学特征是呈嗜锇反应，即细胞经锇酸浸染后，高尔基体可产生特异的显色反应，在电镜下可见这种嗜锇反应选择性地位于高尔基体的CGN和顺面膜囊。
这一细胞化学反应可用来准确地鉴别高尔基体的极性。
CGN具有分选功能，它接受从内质网运送来的膜蛋白、膜脂和其他可溶性蛋白质，经分选或初步加工后把它们进一步送到下面一层高尔基体膜囊，也可以把一些蛋白质送回到内质网。
2、顺面膜囊（cissaccules）位于CGN下面的一层膜囊，有时也呈嗜锇反应。
顺面膜囊接受来自CGN的蛋白质和其他物质，开始对蛋白质进行早期的加工和修饰。
3、中间膜囊（medialsaccules）位于顺面膜囊和反面膜囊之间的几层膜囊称中间膜囊，其细胞化学特征是呈烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸酶（NADP酶）阳性反应。
NADP酶是一种磷酸酯酶，其细胞化学反应产物选择性地位于高尔基体中间膜囊，是中间膜囊的标志反应。
中间膜囊接受来自顺面膜囊的蛋白质，并继续进行加工和修饰反应。
4、反面膜囊（transsaccules）位于中间膜囊下面的1-2层膜囊，呈焦磷酸硫胺素酶（TPP酶）阳性反应。
TPP酶也是一种磷酸酯酶，其细胞化学反应产物选择性地位于高尔基体反面膜囊中，是反面膜囊的标志反应。
反面膜囊中进行蛋白质的后期加工和修饰反应。
5、反面管网结构（transGolginetwork,简称TGN）位于高尔基体反面的最后1-2层结构，呈管网状，其中一部分与反面膜囊相邻，一部分偏离高尔基体膜囊堆伸入到反面的细胞质基质中。
TGN的形态和细胞化学特征因细胞种类而异，但大多数细胞的TGN呈胞嘧啶单核苷酸酶（CMP酶）阳性反应。
CMP酶是一种酸性磷酸酶，其细胞化学反应产物位于TGN和溶酶体，是TGN和溶酶体的标志酶。
由此可见，高尔基体是由多种膜囊组成的、有极性的细胞器。
实验表明，中心体附近的微管以及高尔基体区域的细胞质基质蛋白对维持高尔基体的独特形态起关键作用。
高尔基体所在区域的微管和基质蛋白组成一种三维网架结构，使高尔基体具有结构上的完整性。
如果用实验方法使微管解聚，组成高尔基体的膜囊堆就会以单个形式分散到细胞质中。
当细胞准备有丝分裂时，丝裂蛋白激酶使高尔基体基质蛋白磷酸化，破坏了三维网架结构，结果使高尔基体去组装并断裂成碎片分散到细胞质基质中。
在这一去组装过程中，高尔基体的各种酶回收到内质网，而其他高尔基体碎片在细胞分裂时被分配到两个子细胞中。
在子细胞中，位于中心体附近的基质蛋白去磷酸化，高尔基体的碎片在这一区域很快重新组装成新的高尔基体。
即使用实验方法把新合成的高尔基体膜蛋白阻止在内质网，高尔基体基质蛋白仍能在中心体附近组装高尔基体，说明基质蛋白是高尔基体结构组装和定位的决定因素。
二、高尔基体的功能
高尔基体的主要功能是将内质网送来的蛋白质和其他生物大分子进行一系列的加工和修饰，并通过分选把各种加工产物送到细胞的不同部位或细胞外。
各种分泌蛋白、细胞外基质中的蛋白聚糖，细胞膜中的膜蛋白和膜脂以及溶酶体酶等都是经高尔基体加工修饰这一途径形成的。
（一）高尔基体的加工和修饰作用
高尔基体的加工、修饰作用很多，主要有对分泌物质的糖基化、硫酸盐化以及对蛋白质前体的蛋白水解作用等。
1、糖蛋白的糖基化动物细胞内的糖蛋白主要位于细胞膜、溶酶体和分泌产物中。
高尔基体在糖蛋白的合成和分泌过程中起着关键作用。
糖蛋白是蛋白质经糖基化而形成的，它由多肽链和连在多肽链上的N-连接寡多糖侧链组成，寡多糖侧链一般与多肽链上的天冬酰氨相连。
N-连接寡多糖主要有两种，一种是高甘露糖基寡多糖，另一种是复合寡多糖。
前者含有N-乙酰氨基葡萄糖和很多甘露糖，后者除了N-乙酰氨基葡萄糖和甘露糖外还有半乳糖、唾液酸和岩藻糖。
有时候两种类型寡多糖可连在同一多肽链的不同部位。
复合寡多糖中的糖基可分成两部分：
接近多肽链的核心部分和远离多肽链的末端部分。
核心部分富含甘露糖，末端部分含有不同数目的三糖单位（N-乙酰氨基葡萄糖-半乳糖-唾液酸）与核心部分甘露糖相连。
有时末端部分较短，只有N-乙酰氨基葡萄糖和半乳糖，甚至仅有N-乙酰氨基葡萄糖。
另外，一个岩藻糖分子可直接连接到核心部分的N-乙酰氨基葡萄糖上，但其特性与末端糖基相似。
虽然图中显示复合寡多糖有3个末端分支，但2个或4个分支也很常见，因此复合寡多糖是多样性的。
放射自显影技术是研究细胞内糖蛋白合成过程的一种很好的方法，注射放射性同位素标记的糖蛋白前体（氨基酸和各种糖基），用自显影方法示踪它们在细胞内掺入糖蛋白的部位。
Leblond等人在这方面做了大量工作，实验结果表明，核心部分糖基（如甘露糖）在内质网部位就掺入到糖蛋白中，而末端部分糖基（如半乳糖、唾液酸和岩藻糖）则在高尔基体中加入糖蛋白。
说明糖蛋白的多肽链在内质网合成后，先在内质网内加入寡多糖侧链的核心部分，然后运送到高尔基体并在那里加入寡多糖侧链的末端部分。
在内质网一节中已经提到，糖蛋白的糖基化在内质网中开始，在高尔基体中完成。
蛋白质在内质网中开始糖基化，糖基是从脂类供体焦磷酸多萜醇上转移过来的，转移到多肽链上的寡多糖最初有2个分子N-乙酰氨基葡萄糖、9个分子甘露糖和3个分子葡萄糖。
对于糖蛋白中的寡多糖侧链来说，3个分子葡萄糖和一些甘露糖是多余的，在加入其他糖基前必须切除，其中葡萄糖分子和个别甘露糖分子在内质网中就被切除，其余的甘露糖则在高尔基体中被切除。
在内质网中已部分糖基化的糖蛋白到达高尔基体后，要进行加工和修饰，即切除多余的甘露糖、加上其他必要的糖基，成为成熟的糖蛋白。
形成高甘露糖基寡多糖所需要的修饰比较简单，只要切除3个分子甘露糖即可；而形成复合寡多糖需要比较复杂的修饰和加工，即切除6个分子甘露糖，再加上一定数量的N-乙酰氨基葡萄糖、半乳糖和唾液酸，有时还要加上岩藻糖。
这些修饰作用需要一系列特殊的酶，如切除甘露糖需要甘露糖苷酶，加上新糖需要各种糖基转移酶，这些酶都存在于高尔基体中。
糖蛋白的加工和修饰是在一系列高尔基体膜囊中有序地进行的，每一个膜囊含有相应的修饰酶，蛋白质从一个膜囊到另一个膜囊的移动过程中不断进行修饰，因此高尔基体膜囊堆组成一种多步骤的修饰单位。
体外实验表明，修饰过程具有空间和生化的程序，催化早期修饰步骤的酶位于靠近高尔基体顺面的膜囊，催化后期修饰步骤的酶位于靠近反面的膜囊。
如催化溶酶体酶蛋白寡多糖磷酸化的酶位于CGN，去除甘露糖以及加入N-乙酰氨基葡萄糖的酶位于中间膜囊，而加入半乳糖和唾液酸的酶位于反面膜囊和TGN。
对于这些参与N-连接寡多糖修饰的酶的研究为理解高尔基体的功能区室化提供了新的资料。
2、蛋白聚糖的糖基化蛋白聚糖（proteoglycan）是蛋白质与糖胺聚糖（glycosaminoglycan）共价结合形成的大分子物质，是细胞外基质的主要成分之一。
糖胺聚糖由一个氨基己糖（氨基葡萄糖或氨基半乳糖）和一个己糖醛（葡萄糖醛酸或艾杜糖醛酸）通过不同的糖苷键组成二糖单位后重复连接而成。
蛋白聚糖的生物合成与糖蛋白相似，首先合成多肽链，然后在多肽链上连接相应的糖链。
糖链与多肽链的连接有多种方式，一种方式是由木糖与多肽链中的丝氨酸形成O-糖苷键，再接上
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