生物化学期末复习知识点.docx

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生物化学期末复习知识点

第一章蛋白质练习题

1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？

哪一种不能参与形成真正的肽键？

为什么？

在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：

（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：

Ala，Val，Leu，11。

，Th。

trp．Met和Pro。

（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：

Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。

这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。

Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。

（3）带有解离侧链基团的氨基酸：

在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：

Asp和Glu。

在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。

2．什么是蛋白质的等电点（pl）？

为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？

蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。

处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来

3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？

请举例说明。

在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。

例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。

体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。

4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么；

氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。

氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。

还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。

或带有胍基的精氨酸，带有咪唑基的组氨酸溶于水后溶液pH大于7为碱性。

5．什么是肽单位．它向哪些基本特征？

蛋白质分子中主链骨架的重复单位称为肽单位，组成肽单位的6个原子，一（Cn一

CO—NH—Cn+1一）位于一个平面上所以也称其为肽平面。

如下所示。

C1α一CO—NH——C2α一

肽单位的基本结构是固定的，并且有以下特征：

（1）肽键中的C一N键（键长0.1325nm）；比正常的C一N单键（键长0.147nm）短，比C=N键（键长0.127nm）长．因此具有部分双键的性质不能自由旋转。

（2）肽单位是一个刚性平面结构，所以也可以说多肽链是由许多刚性平面连接起来的，

平面之间是α一碳原子、由ψ角和φ角决定了的构象不能轻易改变。

（3）在肽平面上C=O与N一N，或者C1α－C与N一C2α可以是顺式也可以是反式，在多肽链中的肽单位通常是反式。

（4）除Pro外都是反式，反式构型比顺式构型能量低因此比较稳定。

Pro不含游离的氨

基，不能形成真正的肽鲢，由Pro参与形成的肽键可以是顺式也可以是反式。

l

10．酸水解1毫摩尔某五肽，得到2毫摩尔Gin，1毫摩尔Lys；用胰蛋白酶处理得到两个肽段．电泳时一个向阳极移动，另一个向阴极移动．两者之一用DNFB（2，4－二硝基氟苯）处理后．再用酸水解产生D？

VP－（｝1。

，用腹凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和游离GIU，写出五肽的氨基酸排列顺序。

13．指出用电泳技术分离下列物质，pH是多少时最合适，

（1）血清清蛋白（pI=4.9）和血红蛋白（pI=6.8）；

（2）肌红蛋白（PI=7.0）和胰凝乳蛋白梅（pI=9.5）；

（3）卵清蛋白（PI=4.6）、血清清蛋白和脲酶（pI=5.0）。

）

电泳分离技术是根据物质带电荷的多少达到分离的目的。

待分离的物质所带电荷的差异越大分离效果就越好，所以应取两者pI的中间值，带正电荷的粒子电泳时向负极移动，带负电荷的粒子电泳时向正极移动。

（1）在pH5.8；

（2）在pH8.2；（3）在PH4.9。

15．有一个蛋白分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分于内部，带非极性侧链的氨基酸位于分子外部。

请回答：

（1）在Va1，Pro，Phe，Asp，Lys，Ile和His中，哪些位于分子内部哪些位于分子外部；

（2）为什么在球蛋白内部和外部都能发现Gly和Ala？

（3）Ser，Thr，Asn和Gln都是极性氨基酸，为什么会在分子内部发现？

（4）在球蛋白的分子内部和外部都能找到Cys，为什么

1）带有非极性侧链的氨基酸残基：

Val，Pro，Phe，Ile。

Ile位于分子内部；带有极性侧链的氨基酸残基：

Asp，Lys．His。

位于分子外部。

（2）因两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小：

Gly只有一个H+与α一碳原子相连，Ala只有CH2与α一碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分子外部。

（3）它们在pH7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性。

（4）在球蛋白内部可见Cys，因为Cys常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减少。

18．举例说明利用盐祈法分离蛋白质的原理和方法。

采用饱和硫酸铵从蛋清中分离卵清蛋白，从胰脏分离各种蛋白质和酶．都是利用盐析法分离蛋白质的典型实例。

其原理是大量中性盐的加入，使水的活度降低，使溶液中的自由水与蛋白质分子水化层的水．转变为盐离子的水化水，破坏蛋白质水化层，导致蛋白质沉淀析出。

通过盐析作用沉淀的蛋白质保持它的天然构象和活性，再溶解后，可以行使正常的功能。

操作时，根据待分离蛋白质盐析浓度的要求。

配制一定浓度饱和硫酸铵溶液加入样品中，蛋白质就会慢慢析出。

例如将蛋清用水稀释，加人硫酸铵至半饱和，其中的球蛋白沉淀析出，除去滤液得到球蛋白，留在滤液中的卵清清蛋白，通过酸化室温静止，过一段时间后，可得到卵清清蛋白晶体。

19．由122个氨基酸组成的多肽链形成α-螺旋后的长度是多少？

分子量又是多少？

多肽链形成α一螺旋，每个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距为5.4nm。

相邻的氨基酸之间垂直距离是1.5nm。

多肽链形成α一螺旋后的长度是183nm，如果按每个氨基酸残基的平均分子量为120计算，这条多肽的分子量应为：

14640。

第二章核算习题

4．DNA样品在水浴中加热到一定温度，然后冷至室温测其OD260，请问在下列情况下加热与退火前后OD260的变化如何?

（a）加热的温度接近该DNA的Tm值；（b）加热的温度远远超过该DNA的Tm值。

加热的温度接近该DNA的Tm值，开始退火复性后的A260与变性前应完全相同，因为在接近Tm值的温度时，DNA的两条链并未完全分开，所以复性可以达到与变性前相同的程度。

（b）加热的温度远远超过该DNA的Tm值，退火复性后的A260比变性前高，因为在远远超过Tm值的温度时，DNA的两条链完全分开复性不容易达到与变性前相同的程度

５．有一核酸溶液通过实验得到下列结果：

（a）加热使温度升高．该溶液的紫外吸收增加。

迅速冷却紫外吸收没有明显的下降；（b）经CsCI梯度离心后，核酸位于1.77g/ml溶液层。

（c）核酸经热变性后迅速冷却再离心，原来的浮力密度ρ＝1.77g/ml的区带消失，新带在ρ＝1.72g/ml出现。

此带的紫外吸收只有原来的一半。

将离心管里的组分重新混合，通过适当温度处理进行退火，再离心后新带消失，ρ＝1.77g/ml的原带又重新出现了。

其紫外吸收与变性前相同。

（d）用提高pH12然后中和到7的方法代替热变性重复（c）步骤，得到与（c）步骤的第一次离心后相同的结果，但经退火处理后ρ＝1.72g/ml的区带不消失。

根据以上现象推断该核酸样品的结构。

（a）紫外吸收随温度升高而增大，迅速冷却后，紫外吸收并不降低说明此样品分子为含氢键丰富的双键结构。

（b）经CsCL密度梯度离心后，ρ值较高，表明此样品中除DNA片段外，还有RNA片段。

（c）热变性后迅速离心，重新离心出现新带，这说明两条链的ρ值不同，一条ρ-

1.720是DNA的特征带，另一条ρ值＞1.80，由于密度太大，离心时不能形成区带，但此链仍然完整存在，退火后重新出现就是证据。

（d）双链中ρ值大的一条链被碱降解说明此链是RNA。

综上所述，此核酸样品是由一条DNA片段和一条RNA片段形成的杂交分子。

6．如果E．coli染色体DNA的75％用来编码蛋白质．假定蛋白质的平均分子量为60×103。

请问：

若E．coli染色体大约能编码2000种蛋白质。

求该染色体DNA的长度是多小？

该染色体DNA的分子量大约是多少？

（以三个碱基编码一个氨基酸，氨基酸平均分子量为120u，核苷酸平均均分子量为640计算。

）

设E．coli染色体应有的碱基为x，编码蛋白质的基因片段中应有的碱基对数为：

3×2000×60000／120=3×106=0.75x

x=3×106/0.75=4×106（碱基对）

染色体的长度=0.34nm×4×106=1.36×106nm。

染色体DNA的分子量＝640×4×106＝2.56×109u

7．假定每个基因有900对核苷酸，并且有三分之一的DNA不编码蛋白质，人的一个体细胞（DNA量为6.4×109对核苷酸），有多少个基因？

如果人体有1013个细胞．那么人体DNA的总长度是多少千米？

等于地球与太阳之间距离（2.2×109千米）的多少倍?

每个体细胞中有：

（6.4×109－6.4×109×1/3）/900=4.72×106（个基因）

　　　　　每个体细胞中DNA的长度：

6.4×109×0.34nm=2.2×109nm=2.2km

人体内DNA的总长度：

2.2×1013千米

等于地球与太阳之间距离的：

（2.2×1013）／（2.2×109）=104倍

9．有一噬菌体的突变株其DNA长度为15μm，而野生型的DNA长度为17μm，问该突变株的DNA中有多少个碱基缺失？

显然，突变株的DNA比正常株的DNA短2μm

2μm＝2×104Å，2×104/3.4=5.88×103

所以大约有5.88×103个碱基对缺失

第三章酶习题

1．什么是酶的活性中心？

底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系？

1．酶活性中心包括底物结合部位和催化部位。

底物结合部位是指酶分子中能与底物结合的活性基团所在的部位，与酶促反应的底物特异性有关。

催化部位是指酶分子中使底物转变为产物的活性基团所在的部位，与酶促反应的类型有关。

别构部位是指效应物与酶分子结合的部位，两者结合后酶蛋白的构象发生变化，引起酶活性改变。

只有寡聚酶才能产生别构效应。

2．为什么酶对其催化反应的正向及逆向底物都具有专一性？

逆向反应的底物是正向反应的产物，反之，正向反应的底物是逆向反应的产物。

对于可以催化可逆性反应的酶来说，正向反应的底物和逆向反应的底物都能与酶专一性接合，对于不可以催化可逆性反应的酶来说，只能与正向反应的底物专一性结合，因为不同的酶与底物结合的活性基团不同。

3．许多酶由相同的亚单位组成，这一现象的生物学意义是什么？

．酶蛋白有单体也有多聚体，在多聚体蛋白分子中，亚基可以相同也可以不相同。

相同亚基组成的酶，大部分是调节酶，当底物与某个亚基结合时，产生构象变化，引起正或负协同效应，达到调节细胞内各种化学反应的速度的效果

6．已知反应由乳酸脱氢酶催化，在340nm处NADH有吸收高峰，请设计测定乳酸脱氢酶活性的实验方法。

．可以根据乳酸脱氢酶（LDH）催化的逆反应测定LDH的活性。

因为NADH在340nm有吸收高峰，可根据NADH的生成速度测定该酶活性

8．举例说明同工酶存在的生物学意义。

同工酶是指酶的多型性，即催化同种反应而结构不完全相同的酶。

如乳酸脱氢酶有五种同工酶，分布在不问的组织和器官中，在不同的条件下，催化乳酸脱氢。

同工酶在物质代谢中起调节作用，如在氨基酸的合成过程中，通常是几种氨基酸由同一起始物合成，合成反应的第一步都是共同的，由共同的酶催化，这种酶以及在分支途径起作用的酶常常存在着同工酶，它们受不同氨基酸的反馈调节。

在生物的不同发育阶段，常有同工酶出现，这是基因表达的结果，适应不同发育阶段的需要

11．请按要求填写括号内A~H的内容：

反应反应式抑制剂抑制类型

（1）琥珀酸生成延胡索酸（A）丙二酸（B）

（2）次黄嘌呤氧化成黄嘌呤（C）别嘌呤醇（D）

（3）细胞色素氧化酶激活分子氧生成水氰化物（F）

（4）乙酰胆碱生成乙酸（E）DFP（G

（5）细菌利用对氨基苯甲酸、蝶啶和谷氨酸生成叶酸对氨基苯甲酰胺（H）

1．A

由琥珀酸脱氢酶催化，丙二酸与琥珀酸结构相似，两者都可以与酶结合。

B竞争性抑制剂

C由黄嘌呤氧化酶催化，别嘌呤醇的结构与次黄嘌呤相似，经酶作用后生成别黄嘌呤，然后与酶活性中心的Mo4+牢固结合，阻止Mo4+Mo6+的转化。

D．潜伏性自杀抑制剂

F．不可逆抑制剂

G．不可逆抑制剂

H．可逆性抑制剂（竞争性抑制剂）

15．用化学式表示6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖的反应过程，并指出催化该反应的酶。

2．

G-6-PF-6-P

由磷酸葡萄糖异构酶催化。

16．对于别构酶来说，加入低浓度的竞争性抑制剂是否会引起酶失活？

为什么？

3．加人低浓度的竞争性抑制剂不能引起变构酶的失活作用，相反，由于竞争性抑制剂

和底物竞争性地与酶结合，在少量抑制剂存在时，与酶的底物结合部位结合，引起变构酶同位正协同效应，激活该酶活性，竞争性抑制剂只有在高浓度时，才能使变构酶活性降低

18．多数酶的稀释液在激烈振荡时会产生泡沫，此时即使酶的分子量没有什么变化，也会导致酶活性降低或失活，请说明这是为什么？

这是由于较稀的蛋白质溶液经激烈振荡会产生泡沫，增加表面张力，导致蛋白质空间结构破坏而变性，作为有催化活性的酶就会失活

19．某酶在溶液中会失活，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶？

为什么？

4．种酶活性部位中含有一SH。

容易氧化与其它巯基生成二硫键，加人巯基乙醇可以保护琉基，防止酶失话。

26．称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml，以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。

另取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg，若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为一个活力单位，求：

（a）1ml酶液中蛋白的含量及活力单位；（b）1g酶制剂的总蛋白含量及总活力；（c）酶的比活力。

第四章生物氧化习题

NADH进入呼吸链多的途径

第五章糖代谢

1．葡萄糖有氧分解的过程中，哪些反应需要氧参加？

葡萄糖有氧分解过程中产生NADH及FADH2，NADH和FADH2经呼吸链重新氧化需O2，3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸；异柠檬酸草酰琥珀酸；α酮戊二酸→琥珀酰CoA；琥珀酸→延胡索酸；L苹果酸→草酰乙酸，如果无氧，这些反应就不能进行。

2．在磷酸果糖激酶催化F-6-P转变为F-1,6-P的反应中，ATP作为底物是酶促反应所必需的，为什么ATP浓度高时反而抑制该酶活性？

尽管ATP为底物，但磷酸果糖激酶是一种别构酶，ATP为负变构剂，高浓度ATP能抑制其活性，且在有柠檬酸、脂肪酸时加强抑制效应

3．酵解中生成的NADH如何通过线粒体内膜进入呼吸链？

通过两种途径：

苹果酸一天冬氨酸穿梭系统，磷酸甘油一磷酸二羟丙酮穿梭系统。

5．给正在收缩的蛙腿注射一种阻止NAD+与脱氢酶结合的药物，收缩立即停止，为什么？

（b）由于该物质能阻止NAD+与脱氢酶结合，而使酵解和柠檬酸循环放出的氢无受体，使这些反应停止，无法产生ATP，就不能供给肌肉收缩的能量，于是收缩停止。

9．甲醇本身对人体无害，但饮用甲醇可以致命，为什么？

对轻度甲醇中毒的患者处理方法之一是让患者喝酒这有什么理论根据？

（提示：

甲醇在乙醇脱氢酶作用下生成甲醛。

）

因为甲醇在乙醇脱氢酶作用下，生成甲醛产生毒害。

乙醇脱氢酶对乙醇的Km值比甲醇低，因此大量乙醇能竞争性抑制甲醇氧化，导致甲醇被排泄出来

10．腺苷酸调控系统是指ATP、ADP和AMP对糖代谢途径中的许多酶起调控作用，请指出：

（1）酵解和磷酸戊糖途径中各有哪些酶受该系统的调控？

（2）醛缩酶和磷酸己糖异构酶是上述两种途径共有的酶，它们受该系统的调控吗？

1）酵解途径主要作用是产生ATP。

低浓度ATP或高浓度ADP激活该途径中的关键酶，特别是F－6－P激酶。

磷酸戊糖途径主要作用是产生NADPH和合成代谢的一些前体物质。

在有利条件下，即ATP浓度高时，细胞利用这些前体物质进行生物合成。

两种途径的起始物都是葡萄糖，不可能同时进行。

ATP、ADP即腺苷酸调控系统以相反方式对两者进行调控，［ATP］高酵解途径不活跃，磷酸戊糖途径活跃，［ATP］低则反之。

（2）醛缩酶和磷酸己糖异构酶是在两种途径中都存在的酶，对这两个酶的调节直接影响两个途径。

这两种酶不受腺苷酸调控系统调控。

在磷酸戊糖途径中，6一磷酸葡萄糖脱氢酶受ATP激活，被ADP、AMP抑制。

15．谷氨酸彻底氧化生成CO2和H2O，可以生成多少ATP？

Glu＋NAD+→α-酮戊二酸十NADH十H+十NH3

α-酮成二酸十NAD+＋HSCoA→琥珀酰COA十NADH＋H+十CO2

琥珀酰COA→琥珀酸＋GTP（GTP＋ADP→ATP＋GDP）

琥珀酸＋FAD→延胡索酸＋FADHA2

延胡索酸水化成苹果酸，苹果酸十NAD+→草酸乙酸十NADH＋H+

草酸乙酸十GTP→磷酸烯醇式丙酮酸十GDP

磷酸烯醇式丙酮酸十ADP→烯醇式丙酮酸十ATP

烯醇式丙酮酸→丙酮酸

合并以上各式：

草酸乙酸→丙酮酸十CO2

由谷氨酸生成丙酮酸总共产生：

3NADH十3H+、FADH2和1个ATP，即12个ATP。

丙酮酸经氧化脱羧生成乙酰CoA，通过柠檬酸循环可生成15个ATP。

所以，谷氨酸彻底氧化可生成27个ATP。

16．柠檬酸循环中并无氧参加为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径？

柠檬酸循环中，有几处反应是底物脱氢上成的NADH和FADH2，如异柠檬酸→草酰琥珀酸；α-酮戊二酸→琥珀酰CoA；琥珀酸→延胡索酸；L-苹果酸→草做乙酸。

NADH和FADH2必须通过呼吸链使H+与氧结合生成水，否则就会造成NADH和FADH2的积累，使柠檬酸循环的速度降低，严重时完全停止。

17柠檬酸循环的生物学意义为什么是代谢的中心

18糖酵解的生理意义

脂类代谢

1．在线粒体制剂中加入脂肪酸、CoA、O2、ADP和Pi，可观察到脂肪酸的氧化。

加入安密妥，十六碳脂肪酸彻底氧化为CO2和H2O可生成多少ATP？

为什么？

A、产生36个ATP。

十六碳脂肪酸（软脂酸彻底氧化可净生成129个ATP，如果在线粒体制剂中加人安密妥，脂肪酸经β-氧化生成的NADH＋H+和乙酰CoA、通过柠檬酸循环生成的NADH＋H+都不能进行氧化磷酸化生成ATP，因为安窑妥抑制质子和电子从NADH＋H+向辅酶Q传递，ATP的生成就减少93个。

但是安密妥不阻止FADH2进行氧化磷酸化，所以在有安密妥存在时，十六碳脂肪酸彻底氧化只能净生成36个ATP。

2．比较脂肪酸每个六碳单位与每个葡萄糖分子完全氧化产生ATP数目的差异，并说明为什么？

A、每个葡萄糖分子彻底氧化产生38个ATP，每个六碳单位的脂肪酸经过两次β-氧化，产生2分子NADH、2分子FADH2和3分子乙酰CoA，彻底氧化可净生成46个ATP，假如活化消耗2个ATP，因此可以说每个六碳单位的脂肪酸彻底氧化产生大约44个ATP。

产生这种差异的原因是合成脂肪酸以乙酰CoA为原料，用NADPH为还原势，所消耗的能量多于合成同样碳原子数目的糖类物质。

3．三个软脂酸的三酸甘油脂彻底氧化为CO2和H2O可生成多少ATP？

A、可以产生409个ATP。

含三个软脂酸的三酰甘油脂降解生成3分子软脂酸和1分子甘油，3分子软脂酸，共产生387个ATP。

l分子甘油→磷酸甘油，消耗1个ATP；磷酸甘油→磷酸二羟丙酮，产生1个NADH（3个ATP）；磷酸二羟丙酮→磷酸甘油醛→丙酮酸→乙酰CoA（20个ATP），净产生22个ATP，共409个ATP。

4．利用纯酶制剂和必需因子催化乙酰CoA和丙二酸单酰CoA合成软脂酸：

（1）供给有氚标记的乙酰CoA和无标记但过量的丙二酸单酰CoA，生成的软脂酸分子中有多少氚原子？

（2）如果用氖标记过量的丙二酸单酰CoA，但不标记乙酰CoA，生成的软脂酸分子中有多少氚原子标记？

（3）供给有14C标记的乙酰CoA和无标记但过量的丙二酸单酰CoA，生成的软脂酸分子中被标记的碳原子是C1还是C16或C15？

为什么？

（1）有3个氚原子。

因为每个乙酰CoA分子中，有三个氢原子被标记，在足够量的丙二酸单酰CoA存在时，脂肪酸的合成除第一步外，不再有乙酰CoA参加，所以只有3个氚原子；

（2）有14个。

因为每个丙二酸单酰CoA分子中，虽有三个氢原子被标记，但是只有两个参加脂肪酸合成。

一摩尔软脂酸需要7个丙二酸单酰CoA分子，所以有14个氚原子。

（3）脂肪酸合成的第一步是乙酰ACP和丙二酸单酰ACP缩合，以后的合成循环步骤中，在足够量丙二酸单酰CoA存在的情况下，乙酰CoA不再参与脂肪酸的合成过程，如果用14C标记乙酰CoA，合成的软脂酸14C标记在C16和C15。

5．哺乳动物的肪酸合成速度受细胞内柠檬酸浓度的影响，为什么？

A、脂肪酸合成的限速反应是乙酰CoA羧化酶催化的乙酰CoA羧化为丙二酸单酰CoA的有ATP参加的羧化反应，柠檬酸是该酶的正调剂物。

乙酰CoA羧化酶有活性的聚合体和无活性的单体两种形式，柠檬酸促进酶向有活性的形式转变，细胞内柠檬酸高表明，乙酰CoA和ATP的浓度也高，有利于脂肪酸的合成。

反之，则不利于脂肪酸的合成。

6．脂肪酸氧化生成ATP，但是为什么在无ATP的肝匀浆中不能进行脂肪酸氧化？

A、虽然说脂肪酸氧化产生能量生成ATP，但是脂肪酸进行氧化前必须在ATP参加的情况下，进行活化由脂肪酸生成脂酰CoA，所以在无ATP的肝脏匀浆中不能进行脂肪酸的氧化分解。

7．脂肪酸氧化产生过量的乙酰CoA主要通过乙酸乙酸进行转移，请说明酮体代谢的过程和意义？

A、酮体包括乙酸乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是生物体内的正常代谢产物。

一般情况下酮体在肝脏内生成，由肝脏外分解，在血液中的含量很低。

酮体代谢的生理意义是将肝脏中生成的乙酰CoA以酮体的形式运到肝脏外的其它器官，防止乙酰CoA在肝内积累。

此外，有些器官如：

心脏和肾上腺皮质可以利用酮体为能将其转变为乙酰CoA，通过柠檬酸循环生成ATP。

8．某病人表现出肌肉逐渐乏力和痉挛，这些症状可因运动、饥饿以及高脂饮食而加重，检验结果表明，患者脂肪酸氧化的速度比正常人慢，给病人服用含肉碱的食物，症状消失恢复正常。

那么

（1）为什么肉碱可以提高脂肪酸氧化的速度？

（2）为什么运动、饥饿以及高脂饮食会使肉碱缺乏症患者病情加重？

（3）肉碱缺乏的可能原因是什么？

（1）脂肪酸的β-氧化是在线粒体内进行，氧化前脂肪酸活化生成脂酰CoA的反应在线粒体外，脂酰CoA穿过线粒体内膜必须在肉碱的帮助下才能完成，缺乏肉碱脂肪酸的β-氧化不能